Saltu al enhavo

Elastino

El Vikipedio, la libera enciklopedio
La printebla versio ne plu estas subtenata kaj povas havi bildigajn erarojn. Bonvolu ĝisdatigi viajn retumilajn legosignojn kaj bonvolu anstataŭe uzi la defaŭltan retumilan printan funkcion.

Elastino estas proteino en konektiva histo kiu estas elasta kaj permesas al multaj histoj en la korpo reakiri sian formon post streĉado aŭ kontraktiĝo. Elastino helpas al haŭto reveni al sia origina pozicio kiam ĝi estas enpremita aŭ pinĉita. Elastino ankaŭ estas grava apoga histo en la korpoj de vertebruloj kaj uzita en lokoj kie mekanika energio devas esti stokita. En homoj, elastino estas ĉifrita per la ELN geno.[1]

Funkcio

Tiu geno ĉifras proteinon kiu estas unu el la du komponentoj de elastaj fibroj. La ĉifrita proteino estas riĉa je hidrofobaj aminoacidoj kiel ekzemple glicino kaj prolino, kiuj formas moveblajn hidrofobajn regionojn kuntenitaj per krucligoj inter restaĵoj de lizino.[2] Multoblaj transskribaj variaĵoj ĉifrantaj malsamajn izoformojn estis trovitaj por tiu geno.[2] Alia nomo por elastino estas tropoelastino.[3] La karakterizado de malordo estas kongrua kun entropi-regita mekanismo de elasta kontraŭmoviĝo. Oni povas konkludi ke konformiga malordo estas konstituiga kvalito de elastin-strukturo kaj -funkcio.[4]

Klinikaj aspektoj

Forigoj kaj mutacioj en tiu geno estas rilataj al supravalva aorta stenozo (SVAS) kaj aŭtosoma domina cutis laxa ("loza haŭto").[2] Aliaj rilataj difektoj en elastino inkludas Marfan-sindromon kaj emfizemon kaŭzitan de manko deα1-antitripsino.

Konsisto

Elasta fibro estas kunmetita de la proteino fibrilino kaj elastino farita el simplaj aminoacidoj kiel ekzemple glicino, valino, alanino, kaj prolino.[5] La totala elastinenhavo intervalas de 58 ĝis 75% de la pezo de seka sengrasigita arterio en normalaj hundoarterioj.[6] Komparo inter freŝaj kaj digestitaj histoj montras ke, ĉe 35% streĉiĝo, minimumo de 48% de la arteria ŝarĝo estas portita per elastino, kaj minimumo de 43% de la ŝanĝo en rigideco de arteria histo ŝuldiĝas al la ŝanĝo en elastinrigideco.[7] Elastino estas farita per interligado de multaj solveblaj tropoelastinaj proteinmolekuloj, en reakcio katalizita per lisiloksidazo, kreante masivan nesolveblan, daŭreman kruc-ligitan ariĝon. La aminoacido respondeca por tiuj krucligoj estas lizino. Tropoelastino estas speciala proteino kun molekulpezo de 64 ĝis 66 kDa, kaj neregula aŭ hazarda volvaĵoformo konsistigita de 830 aminoacidoj.

Desmozino kaj izodesmozino estas specoj de ligiloj por la tropoelastin-molekuloj.

Histodistribuo

Elastino havas gravan funkcion en arterioj kiel rimedo por prema ondodisvastigo por helpi al la sangofluo, kaj estas precipe abunda en grandaj elastaj angioj kiel ekzemple la aorto. Elastino ankaŭ estas gravega en la pulmoj, elastaj ligamentoj, la haŭto, la veziko, kaj en elasta kartilago. Ĝi ĉeestas en ĉiuj vertebruloj escepte la senmakzela fiŝo.[8]

Referencoj

  1. ↑ Curran ME, Atkinson DL, Ewart AK, Morris CA, Leppert MF, Keating MT (April 1993). “The elastin gene is disrupted by a translocation associated with supravalvular aortic stenosis”, Cell 73 (1), p. 159–68. doi:10.1016/0092-8674(93)90168-P. 
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 Entrez Gene: elastin.
  3. ↑ Elastin (ELN). Arkivita el la originalo je 2017-03-13. Alirita 31-a de oktobro 2011 .
  4. ↑ Lisa D Muiznieks, Anthony S Weiss and Fred W Keeley (2010). “Structural disorder and dynamics of elastin.”, Biochem Cell Biol 88 (2), p. 239–50. doi:10.1139/o09-161. 
  5. ↑ Kielty CM, Sherratt MJ, Shuttleworth CA (July 2002). “Elastic fibres”, J. Cell. Sci. 115 (Pt 14), p. 2817–28. 
  6. ↑ Grace M. Fischer M.D. Josep G. Llaurado M.D. (October 1966). “Collagen and Elastin Content in Canine Arteries Selected from Functionally Different Vascular Beds”, Circulation Research 19 (2), p. 394–399. 
  7. ↑ Lammers SR, Kao PH, Qi HJ, Hunter K, Lanning C, Albietz J, Hofmeister S, Mecham R, Stenmark KR, Shandas R. (July 2008). “Changes in the structure-function relationship of elastin and its impact on the proximal pulmonary arterial mechanics of hypertensive calves”, Am J Physiol Heart Circ Physiol. 295 (4), p. H1451–9.. doi:10.1152/ajpheart.00127.2008. 
  8. ↑ Sage EH, Gray WR (1977). “Evolution of elastin structure”, Adv. Exp. Med. Biol. 79, p. 291–312. 

Literaturo

  • Jan SL, Chan SC, Fu YC, Lin SJ (2009). “Elastin gene study of infants with isolated congenital ductus arteriosus aneurysm.”, Acta Cardiol 64 (3), p. 363–9. 
  • Keeley FW, Bellingham CM, Woodhouse KA (2002). “Elastin as a self-organizing biomaterial: use of recombinantly expressed human elastin polypeptides as a model for investigations of structure and self-assembly of elastin”, Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. 357 (1418), p. 185–9. doi:10.1098/rstb.2001.1027. 
  • Choudhury R (2009). “Differential regulation of elastic fiber formation by fibulin-4 and -5”, J. Biol. Chem. 284 (36), p. 24553–67. doi:10.1074/jbc.M109.019364. 
  • Hubmacher D (2010). “Functional consequences of homocysteinylation of the elastic fiber proteins fibrillin-1 and tropoelastin”, J. Biol. Chem. 285 (2), p. 1188–98. doi:10.1074/jbc.M109.021246. 
  • Coolen NA, Schouten KC, Middelkoop E, Ulrich MM (2010). “Comparison between human fetal and adult skin”, Arch. Dermatol. Res. 302 (1), p. 47–55. doi:10.1007/s00403-009-0989-8. 
  • McGeachie M (2009). “Integrative predictive model of coronary artery calcification in atherosclerosis”, Circulation 120 (24), p. 2448–54. doi:10.1161/CIRCULATIONAHA.109.865501. 
  • Yoshida T (2009). “Association of genetic variants with chronic kidney disease in individuals with different lipid profiles”, Int. J. Mol. Med. 24 (2), p. 233–46. 
  • Akima T (2009). “Soluble elastin decreases in the progress of atheroma formation in human aorta”, Circ. J. 73 (11), p. 2154–62. 
  • Chen Q (2009). “Fibulin-4 regulates expression of the tropoelastin gene and consequent elastic-fibre formation by human fibroblasts”, Biochem. J. 423 (1), p. 79–89. doi:10.1042/BJ20090993. 
  • Tintar D (2009). “Human tropoelastin sequence: dynamics of polypeptide coded by exon 6 in solution”, Biopolymers 91 (11), p. 943–52. doi:10.1002/bip.21282. 
  • Dyksterhuis LB, Weiss AS (2010). “Homology models for domains 21-23 of human tropoelastin shed light on lysine crosslinking”, Biochem. Biophys. Res. Commun. 396 (4), p. 870–3. doi:10.1016/j.bbrc.2010.05.013. 
  • Romero R (2010). “Identification of fetal and maternal single nucleotide polymorphisms in candidate genes that predispose to spontaneous preterm labor with intact membranes”, Am. J. Obstet. Gynecol. 202 (5), p. 431.e1–34. doi:10.1016/j.ajog.2010.03.026. 
  • Fan BJ (2009). “Lack of Association of Polymorphisms in Elastin With Pseudoexfoliation Syndrome and Glaucoma”, Journal of glaucoma 19 (7), p. 432–436. doi:10.1097/IJG.0b013e3181c4b0fe. 
  • Bertram C, Hass R (2009). “Cellular senescence of human mammary epithelial cells (HMEC) is associated with an altered MMP-7/HB-EGF signaling and increased formation of elastin-like structures”, Mech. Ageing Dev. 130 (10), p. 657–69. doi:10.1016/j.mad.2009.08.001. 
  • Roberts KE (2010). “Genetic risk factors for hepatopulmonary syndrome in patients with advanced liver disease”, Gastroenterology 139 (1), p. 130–9.e24. doi:10.1053/j.gastro.2010.03.044. 
  • Rosenbloom J (1984). “Elastin: relation of protein and gene structure to disease”, Lab. Invest. 51 (6), p. 605–23. 
  • Bax DV, Rodgers UR, Bilek MM, Weiss AS (2009). “Cell adhesion to tropoelastin is mediated via the C-terminal GRKRK motif and integrin alphaVbeta3”, J. Biol. Chem. 284 (42), p. 28616–23. doi:10.1074/jbc.M109.017525. 
  • Rodriguez-Revenga L (2004). “A novel elastin gene mutation resulting in an autosomal dominant form of cutis laxa”, Arch Dermatol 140 (9), p. 1135–9. doi:10.1001/archderm.140.9.1135. 
  • Micale L (2010). “Identification and characterization of seven novel mutations of elastin gene in a cohort of patients affected by supravalvular aortic stenosis”, Eur. J. Hum. Genet. 18 (3), p. 317–23. doi:10.1038/ejhg.2009.181. 
  • Tzaphlidou M (2004). “The role of collagen and elastin in aged skin: an image processing approach”, Micron 35 (3), p. 173–7. doi:10.1016/j.micron.2003.11.003. 


Vidu ankaŭ

Eksteraj ligiloj

Fontoj

En tiu ĉi artikolo estas uzita maŝina traduko de WikiTrans de teksto el la artikolo Elastin en la angla Vikipedio.

Bibliotekoj
Elŝutita el "https://eo.wikipedia.org/w/index.php?title=Elastino&oldid=8002204"