Eritrocito

ESTRUCTURA Y
FUNCIÓN DEL
ERITROCITO
Mónica M. Cortés Márquez.

Escuela de Bacteriología y Laboratorio
Clínico.
Universidad de Antioquia.
El ERITROCITO
Es un disco bicóncavo el cual posee una depresión central, esta
desprovisto de organelas, su misión fundamental es transportar y proteger
la HEMOGLOBINA para que pueda realizar su función respiratoria.
 Sobrevida: 120 días.
 Recorre 600 Km. de territorio

vascular, pasa por vasos de
diámetro 10 veces inferior al
suyo.
 Alta capacidad de
deformabilidad.
• El producto final de la muerte y

 El eritrocito senil es eliminado
por el SMF del bazo. catabolismo del eritrocito es la
bilirrubina.
EL ERITROCITO
 Misión fundamental proteger y transportar la

hemoglobina.
 Existen aproximadamente 5 millones de eritrocitos/ mm3,

con una elevada capacidad de deformabilidad.
 Se forma en médula ósea Circulación 120 días.
Recorre aproximadamente 600 Km. Gran estrés 500.000 veces turbulencias

De territorio vascular. Cardíacas, filtro esplénico, pasa por
Vasos de diámetro 10 veces menor al
Suyo.
ERITROPOYESIS: ERITRONA
CFU-LM  Término utilizado por Boycott (1929)
CFU-GEMMeg para designar los componentes celulares

que intervienen en la eritropoyesis
BFU-E
(Progenitores y precursores)
CFU-E
El ERITROCITO
Membrana.
 Estructura del eritrocito:
Hemoglobina
Enzimas
MEMBRANA: Responsable de la forma característica del eritrocito

Mantiene la deformabilidad y elasticidad.
Lípidos
Proteínas
Hidratos de
carbono
El ERITROCITO
 LÍPIDOS: Fosfolípidos, colesterol, ácidos grasos y
glucolípidos.
 Carácter extraordinariamente fluida debido a los ácidos

grasos que hacen parte de los fosfolípidos y de la
disposición asimétrica de las proteínas.
LÍPIDOS DE LA MEMBRANA ERITROCITARIA
Fosfolípidos: Fosfatidilcolina (lecitina) 13%
Esfingomielina 26%
Fosfatidiletanolamina (cefalina) 27%
Fosfatildilserina 13%
Fosfatidilinositol 5%
 Colesterol.
 Ácidos grasos.
 Glucolípidos.
PROTEÍNAS DE LA MEMBRANA
 Proteínas integrales: Total o parcialmente sumergidas

en la bicapa lipídica.
 Proteínas periféricas: Fuera de la bicapa.
Las más importantes forman el esqueleto, son de interés clínico.
MEMBRANOPATÍAS
PATRÓN ELECTROFORÉTICO DE LAS PROTEÍNAS
DE MEMBRANA ERITROCITARIA
ESQUELETO DE LA MEMBRANA:
Proteínas que recubren la superficie

interna de la doble capa lipídica, estan
En intimo contacto con la
hemoglobina.
ESQUELETO
 Espectrina (bandas 1 y 2): Proteína más abundante del
esqueleto, la  - SP (cromosoma 1) y la  - SP
(Cr.14) se entrelazan y adoptan una estructura
helicoidal.
 Actina ó banda 5: Se une a la espectrina y contribuye a

la unión entre las dos subunidades.
 Proteína 4,1 (sinapsina): Estabiliza la espectrina y su

unión a la actina.
 Ankirina: (Cr. 8); Une la banda 3 y la espectrina,

contribuye a la unión del esqueleto a la capa lipídica.
INTEGRALES
 La banda 3 y glucoforinas, participan en el mantenimiento

de la forma eritrocitaria mediante su unión al esqueleto.
Banda 3: Más abundante del total de las proteína de

Membrana, contribuye al intercambio de iones CL-
Y bicarbonato HCO 3 -, receptor para el
P. falciparum.
Glucoforinas A, B, C y D afloran en la superficie y se encuentran

Intensamente ramificados, contribuyen a determinar
Los grupos sanguíneos.
INTERACIÓN ENTRE PROTEÍNAS DE MEMBRANA
Verticales
Ankirina
Horizontales
Sinapsina
INTERACIÓN ENTRE PROTEÍNAS DE MEMBRANA
Ankirina
METABOLISMO
ERITROCITARIO
Transporte de membrana.
Obtención de energía: Glicólisis anaeróbica.
Vías metabólicas.
Enzimas de importancia.
ENZIMAS DEL METABOLISMO
ERITROCITARIO.
La maduración eritroblástica conlleva a la desaparición de casi
todas las vías metabólicas de cualquier otra célula.
El eritrocito maduro es incapaz de sintetizar lípidos o proteínas.
Única fuente energética: Glucólisis anaerobia
Rendimiento neto 2 ATP por cada

Molécula de glucosa oxidada.
1 Glucólisis anaerobia (Vía de Embden meyerhof): obtención de ATP.
2 Metabolismo oxidorreductor ( pentosas fosfato y síntesis de glutatión): Protección.
3 Metabolismo nucleotídico: Enzimas que mantienen el ATP.

4 Sistema diaforásico: Mantiene el hierro heminico ( reducido) Fe++.
METABOLISMO ERITROCITARIO.
 La función más importante del eritrocito es el transporte
de O2 y CO2  No requiere consumo de ENERGÍA.
Los procesos metabólicos que requieren energía son:

ATP
 Mantenimiento de los gradientes (K+, Ca++).
 Mantenimiento de los fosfolípidos de membrana.
 Mantenimiento de la hemoglobina ferrosa funcional Fe++.
 Protección de las proteínas de la oxidación.
 Síntesis de glutatión.
TRANSPORTE DE MEMBRANA
 El intercambio en la membrana permite mantener una
composición catiónica intracelular con  niveles de K+ y 
de Na+ y Ca++ = en contra del gradiente extracelular  K+ y
 Na+ y Ca++.
Requiere sacar K y Na para entrar Cl-
H2O
H2O
Acuaforina-1 Salen 3 Na++
Entran 2 K+.
Sale Ca++
Entran 2 H+.
TRANSPORTE DE MEMBRANA
 Mediante estas bombas se previene la adversa
acumulación de sodio y calcio intracelular = ATP.
 Si  ATP = El Glóbulo se hincha por entrada libre de

H2O, CL- y H2CO3.
 La glucosa plasmática es transportada por difusión

facilitada mediada por el “transportador de glucosa”
(banda 4.5).
 La glucosa es metabolizada anaeróbicamente en la Vía

EMH  ácido láctico.
METABOLISMO
 Embden Meyerhof Glicólisis anaeróbica.
ácido láctico. 2 ATP
4 ATP = Ganancia neta de 2 ATP.
2,3 DPG = Regula liberación de O2 a los tejidos.

NADH = Cofactor para reducción de metahemoglobina
mantiene HB en estado reducido.
METABOLISMO DEL ERITROCITO
Obtención y utilización de ATP
5-10% Glucosa
NADP /NADPH
+ Defensa ataque
Oxidativo.
* 2,3 DPG
* Vía R-L
METABOLISMO
ENZIMAS METBOLICAS DE IMPORTANCIA:
 Enzimopatías de la glucólisis anaerobia EMH: Dificultades en

la formación o utilización de ATP.
La Hexocinasa HK, fosfofructocinasa PFK y

Piruvatocinasa PK.
 Enzimopatías del metabolismo oxidorreductor: Mantenimiento

del glutatión reducido, falta de poder reductor para el ataque
oxidativo.  Glucosa 6 Fosfato deshidrogenasa G6PD.
Desnaturalización de la hemoglobina y otras proteínas.
HEMOLISIS
HEMOGLOBINA SINTESIS, ESTRUCTURA Y
FUNCIÓN.
HEMOGLOBINA
 La capacidad de la hemoglobina para enlazar oxigeno,
depende de la presencia de cuatro grupos prostéticos (no
proteicos) denominados grupos hemo, que confiere a la
hemoglobina el color rojo.
 El grupo HEMO: consta de una estructura cíclica plana 
PROTOPORFIRINA IX + HIERRO  HEMO
4 anillos pirrólicos Estado reducido Fe++ = ferrohemoglobina.

Ideal para su unión con el O2.
Fe+++ ( ferri Hb ó metahemoglobina) No unión con O2.
SINTESIS DE HEMOGLOBINA
Se da mediante dos vías:
Síntesis del
Grupo Hemo. Síntesis de Globinas.
Grupo Hemo: Sintetizado en los eritroblastos, a partir de la

Glicina y de succinil CoA.
Dos etapas intramitocondriales y dos citoplasmaticas.
SINTESIS DE LA GRUPO HEMO.
Vit. B6
(Piridoxina)
Vit B 6
PORFIRIAS
Trastornos genéticos ó adquiridos asociados a desórdenes en la

síntesis del grupo HEMO debido a deficiencias enzimáticos
que conducen a la acumulación de metabolitos intermediarios en los
tejidos.
La palabra porfiria proviene del griego porphyra:

morado o púrpura clínicamente es caracterizada
por fotosensibilidad y neuropatía (molestias
viscerales), dolor generalizado, transtornos
mentales, hipertricosis, eritrodoncia etc.
SINTESIS DE GLOBINAS
 Son las subunidades proteicas, en la molécula de

hemoglobina hay 4 globinas, con un grupo hemo en
cada una de ellas ( total cuatro hemo).
 Tipos de cadenas globinicas: alfa  , beta , gamma ,

delta , épsilon , y zeta .
 Varían según el organismo y son expresadas en

diferentes etapas del desarrollo.
CLUSTER GLOBÍNICOS
Hb Hb Hb
Gower I Portland Gower II
SINTESIS DE HEMOGLOBINA A LO LARGO DEL
DESARROLLO.
Embrión, Gower I: (2- 2).

Saco vitelino Saco vitelino Gower II: (2 - 2).
Portland I: ( 2- 2).
Portland II: (2 . 2).
8 semana Portland III: ( 2- 2).
Hemoglobina Fetal F : (2- 2).

Hígado > 10% de Hb A: (2- 2)
18 semana-nacimiento.
Medula ósea. 6 meses de vida la Hb F ha bajado

a un 2%.
* En el adulto: Hb A (>90%) y Hb minoritaria A2 ( 2.5%) (2- 2).
FUNCIONES DE LA HEMOGLOBINA
 Transporte de oxigeno O2 desde los pulmones hasta los

tejidos y de anhídrido carbónico C02 en sentido inverso.
 Cada molécula de HEMOGLOBINA, puede unirse a un

máximo de cuatro moléculas de O2 una por cada HEMO.
 HEMOGLOBINA + O2 REVERSIBLE.
•La ( ) de O2 ó la Po2  = Hb+ O2 (saturación).

•Po2  = Hb libera O2.
La afinidad del oxigeno y la hemoglobina esta regulada por:
 TEMPERATURA: la unión Hb + O2  si la temperatura .

Fiebre  metabolismo
40ºC  35%.
O2
pH: La hemoglobina cumple función amortiguadora.
 pH (básico) + (más) saturación de Hb – O2.

 pH (ácido) – (menor) saturación Hb -O2.
 2-3 DPG Difosfoglicerato: Aumenta la estabilidad de la

desoxi-Hb y regula la entrega de O2.
 El 2-3 DPG ocupa la cavidad del O2 en el HEMO,

dificultando la entrada de oxigeno.
 Cuando PO2 , el O2 desplaza al 2-3 DPG.
 El 2-3 DPG estabiliza la forma T tensa de la Hb desoxi.

HEMOGLOBINOPATÍAS
TALASEMIAS: Grupo de trastornos genéticos en la síntesis de
hemoglobina, en los que se forman cadenas globínicas de estructura
normal pero se sintetizan a menor velocidad.
 Talasemias: Disminución en la sint. de la cadena .
β Talasemias: Disminución en la síntesis de la cadena β.
La hemoglobina S (anemia falciforme) difiere de la hemoglobina

normal (A) por un único aminoácido en la subunidad beta: la valina
reemplaza al ácido glutámico en la posición 6.
HEMOGLOBINA
D PG
2,3
Cabo de la vela Guajira. Colombia.

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Mónica M. Cortés Márquez.

 Sobrevida: 120 días.

 Recorre 600 Km. de territorio

• El producto final de la muerte y

 Misión fundamental proteger y transportar la

 Existen aproximadamente 5 millones de eritrocitos/ mm3,

 Se forma en médula ósea Circulación 120 días.

Recorre aproximadamente 600 Km. Gran estrés 500.000 veces turbulencias

CFU-LM  Término utilizado por Boycott (1929)

CFU-GEMMeg para designar los componentes celulares

MEMBRANA: Responsable de la forma característica del eritrocito

 Carácter extraordinariamente fluida debido a los ácidos

Fosfolípidos: Fosfatidilcolina (lecitina) 13%

Fosfatidiletanolamina (cefalina) 27%

 Proteínas integrales: Total o parcialmente sumergidas

 Proteínas periféricas: Fuera de la bicapa.

Las más importantes forman el esqueleto, son de interés clínico.

Proteínas que recubren la superficie

 Actina ó banda 5: Se une a la espectrina y contribuye a

 Proteína 4,1 (sinapsina): Estabiliza la espectrina y su

 Ankirina: (Cr. 8); Une la banda 3 y la espectrina,

 La banda 3 y glucoforinas, participan en el mantenimiento

Banda 3: Más abundante del total de las proteína de

Glucoforinas A, B, C y D afloran en la superficie y se encuentran

Única fuente energética: Glucólisis anaerobia

Rendimiento neto 2 ATP por cada

2 Metabolismo oxidorreductor ( pentosas fosfato y síntesis de glutatión): Protección.

3 Metabolismo nucleotídico: Enzimas que mantienen el ATP.

Los procesos metabólicos que requieren energía son:

Requiere sacar K y Na para entrar Cl-

 Si  ATP = El Glóbulo se hincha por entrada libre de

 La glucosa plasmática es transportada por difusión

 La glucosa es metabolizada anaeróbicamente en la Vía

4 ATP = Ganancia neta de 2 ATP.

2,3 DPG = Regula liberación de O2 a los tejidos.

 Enzimopatías de la glucólisis anaerobia EMH: Dificultades en

La Hexocinasa HK, fosfofructocinasa PFK y

 Enzimopatías del metabolismo oxidorreductor: Mantenimiento

Desnaturalización de la hemoglobina y otras proteínas.

 El grupo HEMO: consta de una estructura cíclica plana 

PROTOPORFIRINA IX + HIERRO  HEMO

4 anillos pirrólicos Estado reducido Fe++ = ferrohemoglobina.

Grupo Hemo: Sintetizado en los eritroblastos, a partir de la

Trastornos genéticos ó adquiridos asociados a desórdenes en la

La palabra porfiria proviene del griego porphyra:

 Son las subunidades proteicas, en la molécula de

 Tipos de cadenas globinicas: alfa  , beta , gamma ,

 Varían según el organismo y son expresadas en

Embrión, Gower I: (2- 2).

Hemoglobina Fetal F : (2- 2).

Medula ósea. 6 meses de vida la Hb F ha bajado

 Transporte de oxigeno O2 desde los pulmones hasta los

 Cada molécula de HEMOGLOBINA, puede unirse a un

•La ( ) de O2 ó la Po2  = Hb+ O2 (saturación).

La afinidad del oxigeno y la hemoglobina esta regulada por:

 TEMPERATURA: la unión Hb + O2  si la temperatura .

pH: La hemoglobina cumple función amortiguadora.

 pH (básico) + (más) saturación de Hb – O2.

 2-3 DPG Difosfoglicerato: Aumenta la estabilidad de la