UNIVERSIDAD DE ATLACOMULCO

LICENCIATURA EN ENFERMERIA
TRANSPORTE Y DISTRIBUCION DE
PROTEINAS Y AMINUASIDOS
DOCENTE: IBQ KARLA PENELOPE
PONTON MUNGUIA
ALUMNA: YOLANDA MONTOYA CRUZ
MATERIA: BIOQUIMICA
GRUPO: 811LE

METABOLISMO DE AMINUACIDOS Y BASES NITROGENAS

CICLO DE NITROJENO

El gas relativamente inerte N2 es la fuerza ltima de nitrgeno biolgico.

El amoniaco (nh3) derivado del n2 es incorporado a los aminocidos a
travs del glutamato y la glutamina.

El n2 solo puede ser metabolizado o fijado por unas pocas especies. El

producto de fijacin del nitrgeno es amoniaco el cual puede ser
metabolizado por todo los organismos. Los mamferos son capaces de
sintetizar solo alrededor de la mitad de los aminocidos esenciales o
indispensables debe ser proporcionado por la dieta. El complejo
nitrogenado cataliza la conversin de n2 a dos molculas de nh3+ la
nitrogenasa se encuentra en miembros del genero Rhizobium que viven
en forma simblica en las races de algunas leguminosas (frijoles
chicharon guisantes) alfalfa y el trbol.

La ciclacin biolgica de n2 entre los xidos de nitrgeno, amoniaco,

biomolecular, nitrogenadas y de nuevo a n2 se denomina ciclo de
nitrgeno. El ciclo se completa cuando los productos nitrogenados
provenientes de la excresion o de la muerte de organismos son
degradados a xidos de nitrgeno y n2. El amoniaco tiene un pka de 9.2
consiguiente en solucin acuosa neutra se encuentra como ion amonio
(NH4+) sin embargo el NH3 es la especie qumica reactiva. Una ruta
muy eficiente para la incorporacin del amoniaco es la animacin
reductora a-cetoglutamato a glutamato catalizada por una glutamato
deshidrogenasa la glutamina reduce la concentracin del NH +4 toxico
en circulacin.

Algunos aminocidos de protenas humanas se a partir de otros

constituyentes de la dieta el carbono hidrogeno y oxigeno pueden
derivar de glcidos o lpidos pero el nitrgeno procede casi
exclusivamente de otros aminocidos de la dieta.

UTILIZACION DE AMINUASIDOS

Los aminocidos de la sangre y los que se encuentran dentro de las

clulas constituyen un reservorio almacn distinta clulas del
organismo. Representan los circulantes en sangre y clulas y comprende
la fraccin protenica y las no protenicas.

FUENTES DE INGRESO Y MECANISMOS DE UTILIZACION.

Los aminocidos que provienen de la digestin de protenas de la dieta
(fuente exgena) son absorbidos y transportados por la sangre en forma
libre al hgado y otros tejidos para su utilizacin. Los aminocidos
circulantes son rpidamente utilizados por hgado y musculo pero esto
solo constituyente un almacenamiento momentneo los principales
rganos encargados de mantener la concentracin constante de
aminocidos circulantes son el tracto digestivo hgado musculo rin y
cerebro.

Los aminocidos pueden convertirse en otras esenciales purinas

pirimidinas colina creatina niacina porfirinas adrenalina tiroxina cidos
biliares melanina etc. Esta de protenas es de tal magnitud debido a la
constante destruccin de clulas por desgaste la perdida en excretas
descamacin celular y otras perdidas.

RECAMBIO DE PROTEINAS

En el adulto sano el recambio normal protenico es de 1% a 2% de la

protena total del organismo principalmente de protena muscular. De
75% a 80% de estos aminocidos liberados por degradacin son
reutilizados en la sntesis de protena las perdidas neta de protena
asciende a 30-40 gramos al da los aminocidos que no son incorporados
de inmediato a protena nueva son degradadas con rapidez es decir el
exceso es antieconmico. Principalmente de las protenas plasmticas
especialmente albumina otros rganos tambin tienen a degradar
protenas para la poza como el hgado, pncreas y mucosa intestinal.

REGULACION HORMONAL DE LA UTILIZACION DE AMINUACIDOS

La tiroxina afecta el metabolismo de acuerdo a la cantidad disponible de

hormona. El exceso provoca aumento de la degradacin tisular muchos
aminocidos se destruyen por oxidacin y pocos quedan para sntesis
proteica por lo que se presenta adelgazamiento marcado la hormona del
crecimiento promueve el anabolismo proteico posiblemente por facilitar
la utilizacin de aminocidos por las clulas. La insulina promueve la
utilizacin de glucosa y por lo tanto la produccin del ATP como fuente
de energa para la formacin del enlace peptdico. Esto afecta
indirectamente el metabolismo proteico ya que aumenta la
incorporacin de aminocidos a las protenas.
Degradacin de las protenas y la gluconeognesis a partir de
aminuasidos.la adrenalina disminuye los niveles plasmticos de
aminocidos libres probablemente por facilitar su utilizacin celular.

PAPEL DE LA GLUTACION EN LA CAPTACION TISULAR DE

AMINUASIDOS

Los aminocidos son transportados a a travs de la membrana celular

como dipeptidos del cido glutmico en un proceso llamado ciclo del
gama- glutamilo transporte es que el glutatin ( G-SH) sirve como
donador de un grupo y- glutamilo que es transferido al grupo amino de
aminocidos seleccionado para el transporte.

DESTINO METABOLICO DE LOS AMINUASIDOS EN EL ORGANISMO

Son caminos metablicos comunes a toda las clulas de acuerdo con el

equilibrio metablico general predominan las reacciones de
trasnominacin diseminacin descarboxilacion y transdesaminacion as
como reacciones de sntesis y degradacin. El camino dregativo consiste
en la perdida de grupos amino el cual se eliminara como amoniaco o
urea.

PERDIDA DELGRUPO AMINO

La eliminacin del grupo amino por disaminacin o transaminacion d

como resultado a- cetoacidos que pueden originar cuerpo cetonicos
(aminocidos glucognicos) o glucosa (aminocidos glucognicos).

TRANSAMINACION

Conjunto es una interconversion por pareja de a- aminocidos y a-

cetoacidos. El fosfato de piridoxal (PPal) constituye una parte esencial
del sitio activo d las transaminacion PPal sirve como un transportador de
grupo amino cuyo paso inicial consiste en la formacin de una base
Schiff intermedio unida a la enzima.

DESAMINACION OXIDATIVA Y NO AXIDATIVA

La conversin oxidativa de muchos aminocidos en su correspondiente

a- cetoacidos ocurre el hgado y rin fundamentalmente existen dos
tipos de aminocidos oxidasas: para L-y para D- aminocidos las
primeras requieren FMN como coenzima y estn restringidas a los tejidos
heptico y renal su actividad es tan baja que no se considera importante
como va metablica.
Estas enzimas contienen FAD como cofactor y su funcin es metabolizar
aminocidos de la serie D no abundar en la naturaleza si embargo
existen D- aminocidos en los peptidoglicanos de las paredes celulares
bacterianas por lo que la enzima presente en hgado y en rin asegura
la rpida degradacin de todo D- aminocidos al hgado.

METABOLISMO DEL AMONIACO

Toda las clulas del organismo producen aminocidos (NH3) sin

embargo no toda las fuetes de amoniaco son endgenas ya que la
liberacin de amoniaco por parte de la flora intestinal es de importancia
cuantitativa la enzima de la bacteria intestinal genera importantes
cantidades de amoniacos tanto a partir de las protenas de la dieta como
de urea presente en las secreciones digestivas. De esta manera la
sangre que abandona el hgado y de hecho toda la sangre perifrica esta
vinculante exente de amoniaco.

FORMACIN DE LA UREA

El principal rgano formador de urea es el hgado. La sntesis de urea en

el laboratorio en 1828 y la elucidacin del proceso relativamente
complejo mediante el cuerpo produce la urea. Para formar un mol de
urea en el ciclo se requieren un mol de NH3 un mol de CO2 un mol
apartado des moles ATP cinco enzimas y participan seis aminocidos
uno de ellos la arginina es aminocido semiesencial. Un equilibrio
negativo conduce a la perdida de aminocidos y a problemas de la mala
nutricin.

TRANSTORNOS HEREDITARIOS DE LA FORMACION DE UREA

Las enzimas del ciclo de la urea. Dado que el fin primordial del ciclo es la
eliminacin de amoniaco todo los padecimientos de la sntesis de urea
provocan hiperamoniemia e intoxicacin por amoniaco los sntomas
clnicos ms comunes de todo los padecimientos del ciclo incluyen
vomito en la lactancia rechazo de alimentos proteicos ataxia
intermitente irritabilidad letargo y retraso mental.

Hiperamoniemia tipo 1; Hasta la fecha se ha descrito un solo caso por

deficiencia de carbamil- fosfato sintetiza padecimiento familiares se
caracteriza por un incremento de los niveles de glutamina plasmtica.
Hiperamoniemia tipo 2: Tambin manifiesta niveles altos de
glutamina y glicina plasmticas adems de la presencia de metabolitos
de primidina en la orina las enfermedades estn ligadas al cromosoma X
y se debe a un fallo de la origina transcarbamilasa se puede evitar la
muerte eliminado el exceso de amoniaco su acumulacin mediante una
dieta baja en protenas.

Citrulinemia: Se debe a una falta de actividad en la arginino-succinato

sintentasa lo que provoca elevaciones marcadas de citrulina es plasma y
orina. La arginina de la alimentacin incrementa la excrecin de citrulina
en estos enfermos.

Aciduria arginino succnica: La deficiencia de arginino succinato

liaza provoca esta enfermedad gravedad variable supresensia se detecta
hacia los dos aos la disminucin de nitrgeno en la dieta la
administracin e benzoato y fenilacetato y el suplemento de arginina
parecen ser tiles.

Hiperarginiinemia: Provoca muchos anomalas en el desarrollo y

funcionamiento del sistema nervioso central se acompaa de niveles
elevados de arginina en sangre y sus excreciones en orina junto con los
aminocidos lisina y cistena posiblemente por competencia en la
reabsorcin en el tubo renal.

Deficiencia de N- acetil glutamato sintetasa: La importancia de un

activador alosterico para la carbamifosfato que tambin es activador de
la carbamilfosfato sintetasa.

Coma heptica: Una de las sustancias ms frecuentes relacionadas

con la aparicin de encefalopata heptica en el amoniaco otros como
cistena metionina (aminocidos sulfurados) cidos grasos de cadena
corta al no ser metabolizadas por el hgado enfermo se acumulan en el
cerebro sustancias sulfuradas como el etanetiol se han aislado del
aliento de pacientes con cirrosis heptica.

Perdida del grupo carboxilo: Esta es otra importancia va metablica

las reacciones de descarboxilacion son catalizadas por descarbolizacion
tambin requiere PPal como coenzima igual que las transaminasas.

Formacin y funciones de aminas biogenas: Producen en el sistema

nervioso donde actan principalmente como.
Serina: Produce etanolamina la cual forma parte de los fosfatidos
conocida como cefainas.

Triptfano: Produce el 5-OH-triptofano la subsecuentica

descarboxilacion la dietilamina de cido lisrgico (LSD) considerada una
droga alucinante probablemente compite con la serotonina a nivel de los
recetores tambin se n relacionado a la serotonina con la actividad
migraosa (jaqueca o hemicrnea)

Tirosina: Es el aminocido precurso de las hormonas y

neurotransmisores adrenrgicos y otras sustancias conocidas
generalmente como cetacolaminas.

La DOPA no tiene acciones hormonales ni neurotransmisoras es

descarboxilada por la DOPA para dar lugar a la dopamina. Cuanto falta la
tirosina cerebral no se forma la dopamina y no existe el control motor
adecuado se presenta entonces un trastorno neurolgico conocido como
enfermedad de Parkinson.

La noradrenalina (o norepinefrina) se une bsicamente a los receptores

a por lo que tiene poco efecto sobre el corazn produce vasoconstriccin
perifrica y eleva la presin arterial mientras que la adrenalina acelera
el pulso la noradrenalina acta forma opuesta. La liberacin o
administracin de adrenalina provoca hiperglucemia y glucosuria a
expensar de glucogenolisis heptica.

Transamidinacion: Proceso implica la transferencia de un grupo

amidina a una molecular aceptora la importancia de la transamidincion
lo constituye la formacin de creatina componente esencial de los
fosfageno.

Formacin de la creatina: Esta enzima es susceptible de control

alostrico por parte de la creatinina sangunea se encuentra
principalmente en el rin pero no en el hgado ni en el miocardio.

Eliminacin de creatina y creatinina. La creatina forma pate de de

las perdidas obligatorias de nitrgeno y un constituyente normal y
constante de la orina. La eliminacin renal de creatina (creatinuria)
aumenta durante el crecimiento embarazo y posparto inanicin,
diabetes, hipertiroidismo, fiebre, desnutricin, distrofia muscular
progresiva destruccin tisular extensa y artritis reumatoides.

ALTERACIONES DEL METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS

La formacin de una enzima est controlada por un gen presente en
cada uno de los pares de cromosomas (par de genes=alelos) heredados
uno de cada progenitor si el gen defectuoso es denominaste ejercer su
efecto sobre la enzima aun en individuos heterocigticos si e gen
defectuoso es recesivo el heterocigoto no mostrara el defecto pero si el
individuo homocigoto.

Las enfermedades metablicas estn ligadas a rasgos recesivos si un

progenitor es heterocigoto y el otro es normal y el otro heterocigoto no
habla ningn homocigoto pero si ambos constituyen son homocigticos
(como en matrimonio entre consanguneos)

FENILCETONURIA El defecto radica en la fenilalanina hidroxilasa cuya

carencia impide la transformacin de fenilalanina en tirosina. La
sintomatologa es causada por los metabolitos de la fenilalanina,
fenilpiruvato, fenilactato y fenilacetato. Estos productos inhiben la
piruvato cinasa cerebral, formada de ATP tambin inhiben la 5 OH-
triptfano descarboxilasa, con lo cual disminuya la sntesis de serotonina
cerebral se inhibe adems la glutamato descarboxilasa con disminucin
del GABA todos ellos conducen al retraso mental (oligofrenia
fenilpirubica) que se desarrolla entre los 4y 6 meses de edad.

ALBINISMO En el hombre el color del pelo y de la piel est controlado

por un nmero desconocido de loci genticos que codifican para la
sntesis y distribucin de las enzimas que catalizan la sntesis de un
pigmento negro la melanina ocurre en clulas llamadas melanocitos las
cuales se encuentran en la piel, mucosas, capa interna del ojo y en el
sistema nervios. La falta d produccin de melanina origina barias
enfermedades conocidas en conjunto como albinismo las causas
posibles del albinismo son falta de la tirosina hidroxilasa (tirosinasa) de
la piel que es diferente a la que cataliza la sntesis de catecolaminas y a
las del ncleo negro, por ello en el albinismo no se altera la sntesis de
catecolaminas y viceversa, el parkinsoniano no es albino. Otras causan
incluyen carencia de tirosina inhibidores de la tirosina o que no ocurra la
polimerizacin a melanina.

ENFERMEDAD DE PARKINSON: Se presenta entre la poblacin

superior a los 60 aos de edad aunque algunas veces ocurre en
personas ms jvenes . al parecer el defecto radica en la falta de tirosina
hidroxilasa cerebral.
TIROSINOSIS (TIROSINEMIA TIPO 1) Esta es una enfermedad grave
tambin llamada torosinemia hepatorrenal. La muerte por insuficiencia
heptica ocurre entre los 6 y 8 meses la forma crnica con sntomas muy
parecidos conduce a la muerte a los 10 aos el tratamiento consiste en
dietas bajas en tirosina y fenilalanina y en ocasione tambin en
metionina.

SINDROME DE RICHNR HANHART (TIROSENEMIA TIPO DOS O

TIROSENEMIA OCULOCUTANEO

La enfermedad se presenta con lesiones oculares y cutneas con retraso

mental moderado en este se acumulan metabolismos como en la
fenilsutonuria.

TIROSINEMIA NEONATAL

El defecto radica en la p-OH- fenilpiruvato hidroxilasa se presentan

concentraciones elevadas de fenilalanina y tiroxina con la consecuente
eliminacin de sus catabolitos en la orina. En algunos casos se
presentan anomalas congnitas con microcefalia el tratamiento consiste
en dietas bajas en tirosina y fenilalanina.

REFERENCIAS BIBIOGRAFIAS

Microbiologa gebhardt cuarta edicin pg. 242-256.

Patologa de aparato digestivo

Libro de bioqumica

Drosman DA, camilleri m, mayer EA Whiterheard W AGA

technical revirw on irritable bowel gastrorology 2002; 2018-31.