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    16 - Regulación III - Modificación Covalente

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    El documento describe diferentes tipos de modificaciones covalentes que regulan la cinética enzimática, incluyendo fosforilación, adenililación, uracilación, ADP-ribosilación y metilación. También explica cómo la fosforilación y desfosforilación pueden activar o desactivar enzimas, y cómo los zimógenos se activan mediante corte proteolítico irreversible para eliminar un fragmento peligroso.

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    El documento describe diferentes tipos de modificaciones covalentes que regulan la cinética enzimática, incluyendo fosforilación, adenililación, uracilación, ADP-ribosilación y metilación. También explica cómo la fosforilación y desfosforilación pueden activar o desactivar enzimas, y cómo los zimógenos se activan mediante corte proteolítico irreversible para eliminar un fragmento peligroso.

    Descripción original:

    bioquimica

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    16.

    REGULACIÓN DE LA CINÉTICA
    ENZIMÁTICA III: MODIFICACIÓN COVALENTE
    Modificación covalente:
    - Reversible (adición de un grupo que se separa después)
    - Irreversible (corte proteolítico irreversible del enzima)
    o Zimógenos: se sintetizan como precursores (peligrosos); se activan
    con un corte proteolítico, se elimina un trozo de la molécula.
    Irreversible.
    · Las modificaciones covalentes son muy eficaces (rápidas)

    MODIFICACIONES DE ENZIMAS

    · Fosforilación. Tyr, Ser, Thr, His(en bacterias)


    Tyr/Ser/Thr-quinasas  muy específicas
    Fosfatasas  menos específicas
    · Adenililación.
    · Uracilación.
    · ADP-Ribosilación  muchas toxinas bacterianas son ADP-Ribosilasas
    (C. botulinum, V. Cholerae)
    · Metilación  Proteínas de unión al DNA estructurales (histonas)

    105
    FOSFORILACIÓN

    · Existen cascadas de fosforilaciones.


    · Algunos enzimas se regulan por fosforilación / desfosforilación.
    · Activación / desactivación. (la fosforilación activa algunas, que son desactivadas por
    desfosforilación, y desactiva otras, activadas por desfosforilación)
    · Las proteínas quinasa catalizan la fosforilación (unión de grupos fosforilo a residuos
    aminoácidos específicos de una proteína). Cada quinasa reconoce una secuencia de
    aminoácidos.
    · Las proteínas fosfatasa catalizan la desfosforilación.(eliminación de los grupos
    fosforilo)

    ACTIVACIÓN POR CORTE PROTEOLÍTICO

    · Es una modificación covalente: se rompe un enlace covalente.


    · Irreversible.
    · Forma común de regulación de enzimas con riesgo para la célula.
    · Zimógenos: se sintetizan como precursores (peligrosos); se activan con un corte
    proteolítico, se elimina un trozo de la molécula.

    * Si los zimógenos se sintetizaran en el páncreas,


    se destruirían las células y el propio páncreas.

    · Muchos enzimas poseen mecanismos múltiples de regulación.


    Ejemplo: la glucógeno-fosforilasa (cataliza la primera reacción de una ruta que
    alimenta el metabolismo de los glúcidos a partir de glucosa almacenada) se regula por
    modificación covalente, de forma alostérica por el AMP (activador de la fosforilasa b) y
    por diversas moléculas inhibidoras.

    106
    Nombre de archivo: 16 - Regulación III - Modificación covalente
    Directorio: C:\Documents and Settings\ALEX\Mis
    documentos\CLASE\Bioquimica
    Plantilla: C:\Documents and Settings\ALEX\Datos de
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    Autor: works
    Palabras clave:
    Comentarios:
    Fecha de creación: 14/01/2005 2:39
    Cambio número: 5
    Guardado el: 18/01/2005 16:46
    Guardado por: works
    Tiempo de edición: 72 minutos
    Impreso el: 09/05/2006 18:59
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    Número de palabras: 277 (aprox.)
    Número de caracteres: 1.584 (aprox.)

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