-Informática aplicada a la enseñanza de la química 2015-

2015
TRABAJO PRÁCTICO DE WORD:
BIOMOLÉCULAS ¨PROTEÍNAS¨

ISFD N° 35

MATERIA: Informática aplicada a la

enseñanza de la química.

PROFESORA: Mara Paszkowski.

ALUMNA: Lorena Navaridas.

CURSO: 3° de Química.

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Lorena Navaridas | 3° año de química.
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UNIDAD DIDÁCTICA:
BIOMOLÉCULAS,
PROTEÍNAS.

MATERIA: QUÍMICA DEL

CARBONO.

CURSO: 6° AÑO

PROFESORA: LORENA
NAVARIDAS.

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Lorena Navaridas | 3° año de química.
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Contenidos: biomoléculas: proteínas, estructuras y funciones.

Objetivos: que los alumnos puedan identificar que elementos conforman a las
proteínas, como se disponen estas a nivel estructural y que funciones desempeñan
en las células.

Temporalidad: dos módulos (120 minutos).

Recursos: tiza, pizarrón, fotocopia y guía de trabajo practico.

Son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Desempeñan un

gran número de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado,
forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel,
uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras
(asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre,
inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.).

Las proteínas se originan a partir de la unión de otras moléculas llamados AMINOÁCIDOS, estas
se agrupan en largas cadenas, que se mantienen estables por uniones químicas llamadas enlaces
peptídicos Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Los aminoácidos son solo de 20 tipos distintos y la forma en que se combinan da origen a cada
una de las miles de variedades de proteínas.
Las distintas combinaciones posibles de los
aminoácidos están codificadas en el ADN bajo
la forma de genes. Algunos aminoácidos
pueden ser producidos por el organismo y otro
grupo son obtenidos solo con los alimentos, los
cuales son llamados aminoácidos esenciales.

Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. En nuestro intestino se produce la hidrólisis o
ruptura de las mismas, liberándose los aminoácidos para su posterior absorción intestinal e
incorporación al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que los
necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.

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Lorena Navaridas | 3° año de química.
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Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un
enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino
del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de
longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales
como:

 Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de 10.

 Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.
 Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.
 Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.
 Polipéptidos: si el n º de aminoácidos es mayor de 10.

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales. Cada una de
estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura primaria
Es la secuencia de aminoácidos de la
proteína. Nos indica qué aminoácidos
componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La
función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

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Estructura Secundaria.
Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que
van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de
estructura
secundaria:

1. La
a(alfa)-hélice

2. La
conformación
beta.

Estructura terciaria
Informa sobre la disposición de la estructura
secundaria de un polipéptido al plegarse
sobre sí misma originando una conformación
globular.

Esta conformación globular facilita la

solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Estructura Cuaternaria
Esta estructura informa de la unión, mediante
enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria, para formar
un complejo proteico. Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

Las proteínas desempeñan distintas funciones en los seres vivos, como se observa en la tabla:

Tipos Ejemplos Localización o función

Enzimas Ácido-graso-sintetasa Cataliza la síntesis de ácidos grasos.
Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre.
Protectoras Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas.
Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de las fibras musculares.
Reguladora Histonas Regulan la expresión de ciertos genes.

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Ejercicio n°1

 Realiza el siguiente crucigrama:

CRUCIGRAMA

1. P
2. R
3. O
4. T
5. E
6. Í
7. N
8. A
9. S
Referencias:

1. Nombre de las uniones que mantienen estable a las proteínas.

2. Nivel estructural proteico que indica la composición y el orden de los amino ácidos en la
cadena polipeptidica.
3. Moléculas que conforman las proteínas.
4. Proteínas que regulan la expresión de ciertos genes.
5. Proteínas que son catalizadores biológicos.
6. Prefijo que se utiliza para denominar cadenas con un nro. de aminoácido menor de 10.
7. Nivel estructural proteico que establece la disposición de amino ácidos en el espacio.
8. Grupo del amino acido que al unirse al grupo amino de otro
conforman la unión peptidica.
9. Amino ácidos que solo se obtienen de la dieta.

Ejercicio n°2

A Supongan que disponen de 4 ganchitos para papel de

diferente color: verde, azul, rojo y lila. ¿Cuántas
combinaciones se pueden obtener al ensamblarlos entre sí
linealmente?

a.1. Trabajen en pequeños grupos y armen todas las combinaciones posibles empleando
ganchitos para papel.
a.2. Verifiquen que el número de posibles combinaciones de péptidos a obtener es: 4 x 3
x 2 x 1 = 24.
a.3. Si se partiera de 6 ganchitos de colores diferentes, ¿cuántas secuencias se
obtendrían? Razonen de manera análoga al caso anterior.

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Contenidos: Clasificación de proteínas y hemoglobina.

Objetivos: que los alumnos logren reconocer los diferentes tipos de proteínas y la
importancia de la presencia de la hemoglobina en la vida humana.

Temporalidad: dos módulos (120 min).

Recursos: tiza, pizarrón, texto complementario y guía de trabajo práctico.

Las proteínas pueden clasificarse de acuerdo a criterios diferentes:

1.- Basada en la forma de las proteínas:

a) Proteínas globulares:
Estas proteínas no forman agregados. Tienen función
metabólica: catálisis, transporte, regulación, protección. En
soluciones acuosas, los aminoácidos hidrofobicos están
usualmente en el interior de la proteina globular, mientras que
los hidrofilicos están en el exterior, interactuando con el agua.
Ejemplos de estas proteínas son la Hemoglobina, las enzimas,
etc.

b) Proteínas fibrosas:
Estas proteínas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas. Se agregan fuertemente formando fibras o laminas.
La mayor parte desempeñan un papel estructural y/o mecánico. Ejemplos de estas proteínas son la queratina y el colágeno.

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2.- Basada en la composicion:

a) Proteínas Simples: Formadas solamente por aminoácidos
que forman cadenas peptídicas.
b) Proteínas conjugadas: Formadas por aminoácidos y por
un compuesto no peptídico. En estas proteínas, la porción polipeptidica se
denomina apoproteína y la parte no proteica se denomina grupo prostetico..
De acuerdo al tipo de grupo prostetico, las proteínas conjugadas pueden
clasificarse a su vez en:
o nucleoproteínas
o glucoproteínas
o flavoproteínas
o hemoproteínas

3.- De acuerdo a su valor nutricional, las proteinas pueden clasificarse en:

a) Completas: Proteínas que contienen todos los aminoácidos
esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales.
b) Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más de los
amino ácidos esenciales. Generalmente son de origen vegetal.

Compuesto complejo de proteínas y hierro presente en los glóbulos rojos de la sangre. Su función es transportar el oxígeno
desde los pulmones hasta los tejidos. También actúa en sentido inverso para transportar el dióxido de carbono de desecho
desde los tejidos a los pulmones.
La hemoglobina es una proteína conjugada de gran tamaño compuesta por cuatro cadenas de poli péptidos, cada una con un
grupo hemo prostético (no proteico) que contiene hierro en forma ferrosa, capaz de combinarse de modo reversible con
oxígeno.
Cada uno de los cuatro grupos hemo liga una molécula de oxígeno a la molécula, para formar oxihemoglobina. Cuando la
oxihemoglobina llega a un lugar con baja concentración de oxígeno, éste es liberado y se vuelve a formar hemoglobina
(efecto Bohr). Los grupos hemo también fijan otras moléculas inorgánicas como el dióxido de carbono (para formar
carboxihemoglobina).

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1. Lean atentamente el texto:

El CO es un gas que no emite olor, sin sabor y no irritante, por lo que
su exposición puede pasar completamente desapercibida. Es menos
pesado que el aire, por lo que se acumula en las zonas altas (de ahí la
conveniencia de andar agachado en los incendios). Se origina de la
combustión incompleta de los combustibles orgánicos.
Es altamente toxico, el origen más frecuente de esta intoxicación son los incendios,
en los que hasta el 50% de las muertes son debidas a esta intoxicación. Una vez
inhalado, el CO se combina con la hemoglobina de la sangre, que es un componente
que suele ir en condiciones normales unido al oxígeno para repartirlo por todo el
organismo.
El CO se une a la hemoglobina de una manera hasta 250 veces más fácilmente que
con el propio oxígeno. Se produce el compuesto denominado COHb o
carboxihemoglobina, que resulta unas 200 veces más difícil de separar que el
compuesto de la hemoglobina con el oxígeno.
El resultado que se produce es una hipoxia o disminución del nivel de oxígeno en la
sangre y tejidos, por mal transporte del O2 a dichos tejidos.

¿Cómo tratamos en Urgencias al paciente intoxicado por CO?

Una vez retirado el paciente del ambiente tóxico, el tratamiento se
fundamenta en:
El soporte de las funciones vitales.
La administración de oxígeno al 100%.
La administración de oxígeno a altas dosis se realiza porque es la única forma de
separar el CO de la hemoglobina, al desplazar el oxígeno al CO y uniéndose el
oxígeno a la hemoglobina de la sangre para ser repartido por todo el cuerpo. A más
alto flujo de oxígeno, más fácil resulta el desplazamiento del CO.

¿Qué medidas podemos adoptar para evitar la intoxicación por CO?

Mantener bien ventiladas en todo momento las habitaciones donde se instalan los
braseros o calentadores de gas.
Apagar adecuadamente estufas o cocinas gas antes de abandonar la habitación y
disponerse a dormir.
Ser conscientes en todo momento del riesgo que entraña el uso de calentadores de
gas dentro de un lugar cerrado.

Respondan las siguientes preguntas:

A. ¿Qué función cumple la hemoglobina?
B. ¿Qué relación tiene el CO con la hemoglobina? ¿Por qué es peligroso para el ser
humano?
C. ¿Cuál es la razón de que se administre oxigeno en caso de intoxicación con CO?
D. ¿cuáles son las medidas necesarias para evitar una intoxicación?
2. Realicen un cuadro sobre la clasificación de las proteínas según los criterios trabajados en
clase.

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Contenidos: desnaturalización de proteínas: agentes y factores desnaturalizantes

Objetivos: que los alumnos identifiquen cuales son los factores que llevan a la
desnaturalización de las proteínas y que sean capaces de realizar experiencias donde
se efectué dicho proceso.

Temporalidad: dos módulos (120 min).

Recursos: tiza, pizarrón, texto complementario, laboratorio y materiales para

laboratorio.

Una proteína adopta una estructura en el espacio específica que es esencial para el
desarrollo de su función biológica. Esta estructura tridimensional es conocida con el
nombre de conformación espacial y se caracteriza por un plegamiento pierde esta
conformación espacial específica La pérdida de esta conformación espacial hace que la
proteína no pueda cumplir con su función biológica en el organismo y es lo que se conoce
como desnaturalización de proteínas. Por ejemplo, un enzima pierde su función
catalítica.
La desnaturalización de proteínas es consecuencia de algún factor externo como acidez
del medio, temperatura, etc

Los agentes desnaturalizantes son aquellos factores químicos o físicos que

producen la desnaturalización de las proteínas. Entre los más comunes
podemos citar:

 Temperatura
 pH
 polaridad del disolvente
 fuerza iónica
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Experiencia : caseína.
La leche es un alimento fundamental en la dieta, principalmente en los primeros años de vida.
Esto se debe, en gran medida, a la diversidad de componentes que contiene

La leche contiene sustancias nitrogenadas fundamentalmente la caseína cuyo término agrupa

un conjunto de proteínas que tienen una característica en común: precipitan cuando la leche se
acidifica a pH 4,6, aproximadamente. ¿Por qué sucede esto? El agregado de una sustancia
ácida a la leche, por ejemplo vinagre, produce la ruptura de las micelas que forman la
suspensión coloidal. De este modo se separa la caseína.

Las micelas también se desestabilizan por la acción de enzimas coagulantes; este procedimiento
se emplea en la fabricación de queso. Dichas enzimas rompen selectivamente ciertos enlaces
peptídicos, lo que provoca la desestabilización de las micelas y, por lo tanto, la precipitación de
casi toda la caseína.

a) Trabajen experimentalmente con la fracción proteica de la leche preparando un

pegamento a base de caseína.

b.1. Utilicen las cámaras de sus equipos portátiles para tomar fotografías o filmar el
experimento.

b.2. Redacten un guión acompañando el desarrollo de las secuencias visuales.

Materiales
 Leche de vaca.  Cuchara sopera.
 Vinagre blanco.  Vaso o frasco de mermelada.
 Embudo.  Materiales diversos para ensayar el
 Papel de filtro. pegamento (papel, cartón, madera,
 Recipiente de aprox 500 ml. plásticos, etc).
 NaHCO3 (bicarbonato de sodio sólido).

Procedimiento
1. Coloquen 200 ml de leche (preferentemente descremada) en el recipiente y dejen que
llegue a temperatura ambiente (25-40 °C).

2. Agreguen 2 cucharadas soperas de vinagre blanco. Agiten y esperen unos minutos.

3. Filtren la cuajada usando papel de filtro y un embudo. Si no disponen de estos

elementos, pueden usar, por ejemplo, un filtro para café. Expriman suavemente para
separar el líquido (suero).

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4. Coloquen el sólido obtenido en un vaso. Agreguen aproximadamente 2 cucharadas de
agua y mezclen (debe obtenerse una consistencia similar a la de un adhesivo de uso
escolar).

5. Añadan lentamente 1/2 cucharada de bicarbonato de sodio para neutralizar el exceso

de ácido que pueda haber quedado. Observen la formación de burbujas (CO2 (g)).
Agreguen bicarbonato hasta que no se formen más burbujas.

6. Prueben la eficacia del pegamento obtenido en el pegado de los diversos materiales

seleccionados para tal fin.

7. Verifiquen la resistencia a la humedad del pegamento: peguen dos trozos de madera y

dejen secar. Luego, introduzcan el material en agua y observen si las partes mantienen
unidas después de diferentes períodos de remojo.

Cuestionario:

A. ¿qué es lo que sucede con las cadenas la caseína al

entrar en contacto con el vinagre?
B. ¿Como se conoce este proceso?
C. ¿De qué otra manera se podría producir un efecto
similar?
D. ¿Qué tipo de proteína es la caseína?

Contenidos: enzimas, características generales y factores que modifican su actividad

Objetivos: que los alumnos puedan reconocer las características generales de las
enzimas y la importancia de las enzimas en ser humano. Que sean capaces de
realizar las experiencias de laboratorio y comprobar la funcionalidad enzimática.
Temporalidad: dos módulos (120 min).
Recursos: tiza, pizarrón, guía de trabajo practico, laboratorio y materiales para
laboratorio.

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones

químicas en los seres vivos; son sustancias que, sin consumirse en una
reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las
reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que
espontáneamente podrían producirse.

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La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato, el cual se
une a una región concreta de la enzima, llamada centro activo. El centro
activo comprende un sitio de unión formado por los aminoácidos que están
en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los
aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción. Una
vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de
reacción

 Son catalizadores orgánicos.

 Elevada especificad por un sustrato.
 Actúan en baja concentración.
 No sufren modificaciones durante la reacción.
 No afectan el equilibrio de la reacción, pero si su velocidad.
 Su actividad está regulada y actúan en el mismo lugar donde se segregan.
 Son moléculas estrictamente proteicas.
 Son solubles en agua.
 Pueden ser activadas o inactivadas de modo irreversible por otras enzimas.
 La mayoría de las enzimas necesitan una coenzima, las cuales van a funcionar
como reactivos en la transferencia de grupo.

Hay una serie de factores que influyen en la velocidad de una reacción catalizada por una
enzima. Algunos de estos factores son:

 Concentración del sustrato.- A mayor

concentración del sustrato, a una concentración fija de la
enzima se obtiene la velocidad máxima.
 Concentración de la enzima.- Siempre y cuando
haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la
enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.
 Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos
límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la
temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.
 pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago
cuyo pH óptimo es ácido.

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 Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean
activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente.
 Inhibidores.

Actividades
Experiencia: Química de frutas magulladas.

Indagando...

Cuando las frutas se parten o se abren, ciertas enzimas

llamadas enzimas oxidativas reaccionan con el oxígeno del
aire y se forman productos que le dan el típico color café que aparece en las
manzanas o en los bananos. La vitamina C presente en las frutas las protege de
esa oxidación

¿Qué vamos a hacer?

Examinaremos lo que sucede cuando las frutas magulladas se exponen al aire y observaremos
cómo la vitamina C previene el oscurecimiento debido a la oxidación.

Materiales

 Frutas frescas (preferiblemente  Gradilla para tubos

manzanas)  Tapón para tubo de ensayo de 16 × 150
 Solución de vitamina C (100 mg de ácido mm
ascórbico/1000 mL solución) ‰  2 goteros
 Vinagre (ácido acético al 5%), Jugo de  Beaker de 100 mL
frutas (naranja o tomate)  Pipeta de 10 mL
 Agua hervida  Rótulos pequeños o cinta de enmascarar
 6 tubos de ensayo de 16 × 150 mm ‰
Procedimiento

Prepara 6 tubos de ensayo rotulados y colócalos en la gradilla:

 Tubo 1 abierto al aire

 Tubo 2 con agua hasta la mitad
 Tubo 3 lleno hasta el tope y con tapón
 Tubo 4 con solución de vitamina C hasta la mitad

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 Tubo 5 con jugo de frutas frescas hasta la mitad

 Tubo 6 con vinagre hasta la mitad
 Corta la manzana en pequeños trozos de aproximadamente 5 cm × 1 cm sin pelar
 Magulla cada trozo e inmediatamente introdúcelo en cada uno de los tubos
 Asegúrate de coloca un tapón en el tubo 3
 Después de 20 minutos inspecciona cada trozo de manzana ‰
 Empleando como estándar la decoloración ocurrida en el tubo 1, registra la intensidad
relativa de la decoloración en los otros tubos

¿Qué pasó?
En el tubo 1 el trozo de manzana se oxidó al máximo. Escribe, con tus
propias palabras, lo que le ocurrió a los otros trozos de manzana. En el
tubo 1 todo el trozo de manzana se expuso a la acción del oxígeno
atmosférico y se oxidó en su totalidad. El trozo del tubo 2 se oxidó
menos ya que sólo estuvo sometido a la acción del oxígeno disuelto en el agua. El
trozo del tubo 3 no sufrió ninguna oxidación debido a que no estuvo en contacto con
el oxígeno. El trozo de manzana en el tubo 4 estuvo protegido por la solución de la
vitamina C (un inhibidor o antioxidante).

Para pensar y responder…

 ¿Por qué se acostumbra añadirle jugo de limón a la ensalada
de frutas?
 ¿Por qué unas frutas se oxidan más rápidamente que otras?

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Evaluación Tema 1 Evaluación Tema 2

1. Responda verdadero o falso: 1. Responda verdadero o falso:
a) Las proteínas están formadas por moléculas llamadas a) Los amino ácidos forman las cadenas de ADN.
nucleótidos. b) El enlace peptídico es una unión que se establece entre
b) El enlace peptídico es una unión que se establece entre el grupo el grupo amino de un amino acido y el grupo carboxilo
carboxilo de un amino acido y el grupo carboxilo del siguiente. del mismo amino acido.
c) La estructura primaria nos indica que amino ácidos componen c) Son considerados oligopeptidos si el número de amino
la cadena polipeptidica. ácidos es menor a 10.
2. Enumere al menos 4 funciones que realizan las proteínas. 2. ¿Cómo se clasifican las proteínas de acuerdo a su forma?
3. ¿Qué diferencia hay entre las proteínas simples y conjugadas? 3. Enuncie 4 características de las enzimas.
4. ¿Qué importancia tiene la hemoglobina para la vida humana? 4. ¿Por qué es tan peligroso el CO? ¿Cómo se relaciona con la
5. ¿En qué consiste la desnaturalización de proteínas? ¿cuáles son los hemoglobina?
factores que la producen? 5. ¿Qué factores modifican la actividad enzimática?
6. Realiza el siguiente crucigrama: 6. Realiza el siguiente crucigrama:

1. E 1. E
2. N 2. N
3. Z 3. Z
4. I 4. I
5. M 5. M
Referencias:
6. A 6. A
7. S 7. S

Referencias: Referencias:
1. Componente necesario para la actividad enzimática. 1. Componente necesario para la actividad enzimática.
2. Región de la enzima donde se encuentra el sitio catalítico. 2. Región de la enzima donde se encuentra el sitio catalítico.
3. Función principal de las enzimas en las reacciones químicas. 3. Función principal de las enzimas en las reacciones químicas.
4. Característica fundamental de las enzimas. 4. Característica fundamental de las enzimas.
5. Factor que puede aumentar la velocidad de su reacción sin embargo 5. Factor que puede aumentar la velocidad de su reacción sin
en valores muy altos desnaturaliza a las proteínas. embargo en valores muy altos desnaturaliza a las proteínas.
6. Efecto que producen las enzimas en la velocidad 6. Efecto que producen las enzimas en la velocidad
7. Nombre de la sustancia sobre la que actúa una enzima. 7. Nombre de la sustancia sobre la que actúa una enzima.

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Bibliografía

www.aula21.net/nutricion/proteinas.htm
www.um.es/molecula/prot.htm
Textos de Bioquímica Universidad de Buenos Aires.

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