AMINOACIDOS, PEPTIDOS,

PROTEINAS Y CARBOHIDRATO

INTEGRANTES: CHOQUE BELTRAN SERGIO

CONDORI GERONIMO VICTOR JACOB
CANAZA TAQUICHIRI REBECCA
CHINO ROJAS MARIBEL
CARRERA: ODONTOLOGIA 3er SEMESTRE
ASIGNATURA: BIOQUIMICA MOLECULAR Y SELECTIVA
DOCENTE: DR. ALDO GROVER CORTEZ MENDOZA
GESTION: 2018
ORURO-BOLIVIA
 AMINO
IMPORTANCIA BIOMEDICAComprenden las unidades monomero a partir de las cuales se
sintetizan las cadenas polipeptidicas largas de pro teinas.los l-α-aminoacidos y sus derivados la
transmision nerviosa

la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.

Los polimeros cortos de aminoacidos ( péptidos)
sistema neuroendocrino como hormonas,
factores liberadores de hormona,
neuromodulado res o neurotransmisores.
Si bien las proteinas solo contienen l-α-aminoacidos, los microorganismos ela boran peptidos que
contienen tanto d- como l-α-aminoacidos. Varios de estos pep tidos tienen valor terapeutico, entre ellos
los antibióticos bacitracina y gramicidina A, asi como el antitumoral bleomicina.
Otros peptidos microbianos son toxicos.
Los peptidos cianobacterianos microcistina y nodularina son mortales en grandes dosis, mientras que en
cantidades pequenas promueven la formación de tumores hepáticos.
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS
El codigo genetico especifica 20 l-α-aminoacidos
De los mas de 300 aminoacidos que existen de manera natural, 20 constituyen las unidades monomero
de proteinas. Si bien un código genetico de tres letras no redundante podria tener cabida para mas de 20
aminoacidos, su redundancia limita los codones disponibles a los 20 l-α-aminoacidos listados en el
cuadro 3-1, mismosque se clasifican de acuerdo con la polaridad de sus grupos R. Pueden usarse
abreviaturas tanto de una como de tres letras para cada aminoacido a fin de representar los
aminoacidos en peptidos y proteinas
(cuadro 3-1). Algunas proteinas contienen aminoacidos adicionales que surgen por modificacion de un
aminoacido ya presente en un peptido. Los ejemplos incluyen conversion de pep tidil prolina
y lisina en 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina; la conversion de peptidil glutamato en γ-carboxiglutamato,
y la metilacion, formilacion, acetilacion, prenilacion y fos forilacion de ciertos residuos aminoacilo.
Dichas modifica ciones extienden la diversidad biológica de las proteinas al alterar su solubilidad,
estabilidad e interaccion con otras proteinas.
Selenocisteina, .el vigesimoprimer l-α-aminoacido?
La selenocisteina es un l-α-aminoacido que se encuentra en un punadode proteinas,
entre ellas ciertas peroxidasas y reductasas, donde participa en la catalisis de
reacciones de transferencia de electron.
Como su nombre lo indica, un atomo de selenio remplaza el azufre de su analogo
estructural, la cisteina. El pK3 de la selenocisteina, 5.2, es tres unidades menor que
la de la cisteina. Dado que la selenocisteina
se inserta en polipeptidos durante la traduccion, por lo general es conocida como el
“vigesimoprimer aminoacido”. Sin embargo, al contrario de los otros aminoacidos
codificados mediante mecanismos
geneticos, la selenocisteina no es especificada por un codon de tres letras simple
(cap. 27).
En las proteinas solo existen l-α-aminoacidos
Con la unica excepcion de la glicina, el carbono α de aminoacidos es quiral. Si bien
algunos aminoacidos de proteinas son dextrorrotatorios y otros levorrotatorios,
todos comparten la configuracionabsoluta de l-gliceraldehido y, asi, son l-α-
aminoacidos. Varios l-α- aminoacidos libres desempenan importantes funciones en
procesos metabolicos. Algunos ejemplos incluyen ornitina, citrulina y
argininosuccinato, que participan en la sintesis de la urea; la tirosina en la
formacion de hormonas tiroideas, y el glutamato en la biosintesis de
neurotransmisor. Los d-aminoacidos que existen de manera natural incluyen la d-
serina y el d-aspartato libres en el tejido cerebral, la dalanina y el d-glutamato en
las paredes celulares de bacterias grampositivas,
y d-aminoacidos en ciertos peptidos y antibioticos producidos por bacterias,
hongos, reptiles y otras especies no mamiferas.
LOS AMINOACIDOS PUEDEN TENER CARGA NETA POSITIVA, NEGATIVA O DE
CERO
La forma cargada y la no cargada de los grupos acidos débiles —COOH y —NH 3 +
ionizables existen en solucion en equilibrio protonico:
Las moleculas que contienen un igual numero de grupos ionizables de carga
opuesta y que, por ende, no portan carga neta, reciben el nombre de zwitteriones.
De este modo, los aminoácidos en sangre y casi todos los tejidos deben
representarse como en a, acontinuacio
La estructura B no puede existir en solución acuosa, porque a cualquier Ph lo
bastante bajo como para protonar el grupo carboxilo también estaría protonando al
grupo animo.
Sin embargo este grupo se utiliza para reacciones que no comprenden equilibrios
protonicos.
LOS VALORES DE PK EXPRESAN LAS POTENCIAS DE ÁCIDOS DÉBILES
Las potencias acidas débiles expresan como un pK , para moléculas con multiples
protones disociables y se lo remplaza con la letra (a), y el subíndice por un numero.
La carga neta de un aminoácido, la suma algebraica de todos con carga positiva y
negativa presentes dependen de los valores de pK de sus grupos funcionales y dl
pH del medio circundante.
Alterar la carga sobre estos facilita la separación física de aminoácidos, péptidos y
proteínas.
A SU PH ISOELECTRICO (PL), UN AMINOACIDO NO PORTA CARGA NETA
Los zwitteriores son un ejemplo de una especie isolectrica la forma de una molecula
que tiene un numero igual de cargas positivas y negativas y asi es neutral desde el
punto de vista eléctrico. También llamado PL es el ph a la mitad entre valores de
pk.
pKa (R—COOH) es 2.35 pKa (R—NH3+) es 9.69.dividido por 2 de modo que el ph isoelectrico(pI) de la
melanina es.
LOS VALORES DE PK VARIAN CON EL AMBIENTE
El ambiente de un grupo disociable afecta a su pk , asi los valores de ok de los grupos R de aminoácidos
libres en solución acuosa solo proporcionan una guía aproximada para los valores de pk.de los mismos
aminoácidos que están presentes en prroteinas.
Un ambiente polar favorece la forma cargada y un ambiente no polar aument la pk. De un grupo
carboxilo y lo vuelve mas débil.
Pero disminuye la de un grupo amino y lo vuelve mas fuerte.
LA SOLUBILIDAD DE AMINOACIDOS REFLEJA SU CARÁCTER IONICO
Los grupos funcionales cargados de aminoácidos aseguran que son solvatados con facilidad por- y asi
son solubles en-solventes polares como agua y etanol pero son insolubles en solventes no polares,como
benceno, hexano o éter.
Los aminoácidos no absorben luz visible y asi son incoloros.
Sin embargo la tirosina felalanina y el tripofano absorben luz ultravioleta con longuitud de onda alta
(250 a 290nm).
LOS GRUPOS DETERMINAN LAS PROPIEDADES DE AMINOACIDOS
La glicina es de menor tamaño puede adaptarse en lugares insaccesibles o otros aminoácidos a menudo
se encuentra en los péptidos.
Los grupos R hidrofobicos de la alanina, valina, leucina e isoleucina.
Los grupos R aromáticos de la fenilalanina, tirosina y triptófano se encuentran en el interior de las
proteínas citosolicas.
Los grupos R cargados de aminoácidos básicos y acidicos estabilizan conformacproteinicas especificas
por medio de interacciones ionicas o puentes salinos.
El grupo alcohol primario de la serina y el grupo tialcohol primario. (-SH) de la cisteína son excelentes
nucleofilos y pueden funcionar como tales durante la catálisis.
El grupo alcohol secundario de la treonina, pese a ser un buen nucleofilo, no cumple con una función
análoga en la catálisis.
LOS GRUPOS FUNCIONALES DICTAN LAS REACCIONES QUIMICAS DE LOS
AMINOACIDOS
Para grupos de acidos carboxilio tales reacciones incluyen la formación de esteres,
amidas y anhídridos acidos.
Grupos amidos comprenden acilacion, amidacion y esterificación.
La reacción de mayor importancia de aminoácidos es la formación de un enlace
péptido.
LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS DETERMINA LA ESTRUCTURA PRIMARIA
El numero y el orden de todos los aminoácidos en un polipeptido constituyen su
estructura primaria.
Los aminocitos presentesen peptidoss reciben el nombre de residuos aminoacitos.
Obtienen su dominación medinte reemplazar los sufijos ato o ina.
La nomenclatura de los péptidos esta en función de los derivados del residuo
aminocilos carboxilos terminal.
LAS ESTRUCTURAS PEPTIDICAS SON FACIL DE DIBUJAR
Para dibujar un péptido se usa un zigzag para representarla la cadena principal o
esqueleto, sec aáden los principales atomos de la cadena mismos que
serepresentnn en el orden de repetición, nitrógeno carbono- carbono ,carbonilo.
Ahora sec adiciona un atomo de hidrogeno a cada carbono.
ALGUNOS PEPTIDOS CONTIENEN AMINOACIDOS POCO COMUNES
En mamíferos, las hormonas peptídicas en forma típica solo contienen los
aminoácidos de proteínas enlazadas `por enlaces peptídicos estándar. U otros
pueden contener aminoácidos no proteínicos.
Por ejemplo el glutamato amino terminal de glutacion que participa en el plegado
de proteína y en el metabolismo de xenobioticos.
LOS PEPTIDOS SON POLIELECTROLITOS
El enlace peptídico esta no cargada a cualquier ph de interés fisiológico, la
formación de péptidos a partir de aminoácidos esta acompañada de perdida neta
de una carga positiva y una negativa por cada enlace peptídico formado.
Los péptidos están cargadas a ph fisiológico debido a sus grupos carboxilo y no
terminales.
EL EN LACE PEPTIDICO TIENE CARÁCTER DE DOBLE ENLACE PARCIAL
Aunque los péptidos se escriben como si un enlace único enlazara los atomos
carboxilo y nitrógeno este enzale muestra de hecho doble enlace parcial, de este
modo no hay libertad de rotación alrededor del enlace que conecta carbono
carbonilo y el nitrigeno en un enlace peptídico.
LAS FUERZAS NO COVALENTES RESTRINGUEN LAS CONFORMACIONES DE
PEPTIDOS
El plegado de un péptido probablemente ocurre de manera coincidente con su
biosentesis,
La conformación activa desde el punto fisiológico refleja las contribuciones
colectivas de la secuencia de aminoácidos.
ANALISIS DEL CONTENIDO DE AMINOACIDOS DE MATERIALES BIOLOGICOS
Con el fin de determinar la identidad y cantidad de cada aminoácidos en una
muestra biológica,
Primero hidrolizar el enlace peptidico que vinculan entre si a los aminoácidos
mediante tratamiento con HCL caliente.

PROTEÍ
IMPORTANCIA BIOMEDICA
NAS
Las proteínas son macromoléculas complejas desde los puntos de vista físico y
funcional que desempeñan multiples funciones de importancia crucial.en una red
de proteína interna CITOESQUELETO.
Mantiene la forma y la integridad física celular.
Los filmentos de actina miosina forman la maquinaria contráctil del musculo.
La hemoglobina transporta oxigeno
Los anticuerpos circulantes descubren invasores extraños.
Las enzimas catalizan reacciones que generan energía, sintetizan biomolesculas y
la degradan replican genes y los transcriben.
Las proteínas están sujetas a cambios físicos y funcionales que refleja el siclo de la
vida, la proteína típica nace en el momento de la traducción madura a travez de
eventos de procesamiento postraducional, como potreolisis parcial.
La secuencia primaria de una proteína proporciona tanto una huella digital
molecular para su identificación, como información que puede usarse para
identificar y clonar el gen o los genes que la codifican.
LAS PROTEINAS Y LOS PEPTIDOS DEBEN PURIFICARSE ANTES DE ANALISIS
La proteína muy purificada es esencial para el examen detallado de sus proteínas
físicas y funcionales
Las células contienen miles de proteínas distintas.
En los métodos clásicos se aprovechan las diferencias de la solubilidad de proteínas
individuales en función del pH (presipitacion), polaridad (precipitación con etanol o
acetona) o concentración de sal (separación mediante adicion de sulfato de
amonio).
cromatografia en columna de proteínas se emplean como la fase estacionaria
pequeñas cuentas esféricas de celulosa modificada, acrilamida o sílice, cuy
superficie típicamente es cubierta con grupos funcionales químicos.
cromatografia de particion las separaciones cromatograficas en columna
dependen de la afinidad relativa de diferentes proteínas por una fase estacionaria
dada y por la fase móvil.
cromatografias de exclusion de tamaño o filtración en gel- se separan las
proteínas con base en su radio de Stokes, el radio de laz esfera que ocupan a
medida que entran en solución, con una función de la masa y la forma molecular.
cromatografia de absorcion La mezcla de proteína aplicada a una columna bajo
condiciones donde l proteína de interés se asocia con la fase estacionaria de
manera tan estrecha que su coeficiente de partición es en esencia, la unidad.las
proteínas después se liberande manera secuencial al romper las fuerzas que
estbilizan el complejo de proteína.-fase de estacionaria.
cromatografia de intercambio ionico Las proteínas interactúan con l fase
estacionaria mediante interacciones entre una carga y otra.
Las proteínas que contienen una carga proteína que tienen una carga positiva neta
a un pH dado se adhiere a cuentas que tienen grupos funcionales con carga
negativa. Cómo carboxilos o sulfatos.
cromatografias de interaccion hidrofobica las proteínas con base en su
tendencia a asociarse con una matriz de fase estacionaria cubierta con grupos
hidrofobicos fenil u octil sefarosa. Las proteínas con superficie hidrofobicas
expuestas se adhiere a la matriz por medio de interraciones hidrofobicas que son
incrementadas mediante una fase móvil de fuerza ionica alta.
cromatografia de afinidad explota la alta selectividad de casi todas las proteínas
por sus ligandos, las enzimas pueden puroficarse mediante cromatografías De
afinidad usando sustratos,productos, coenzimas o inhibridores inmovilizadores
inmovilizados.
los peptidos se purifican mediante cromatografias de alta presion de fase
reserva las matrices de fase estacionaria usadas en la cromatografía de columna
clásica son materiales esponjosos cuya comprensibilidad limita el flujo de a fase
móvil.
Se efectua evolución de las mezclas de péptidos usando un gradiente de un
solvente organico miscible en agua, como acetonitrico o metanol.
la pureza de las proteinas se evalua mediante electroforosis en gel
poliacrimamida (page) El método mas ampliamente usado para determinar la
pureza de una proteína es la SDS-PAGE, electroforesis en gel de poliacrilina en
presencia de detergente anionico duodecil un sulfato de sodio (SDS) la
electroforesis separa biomoleculas cargadas con base en los índices a los cuales
migran en un campo eléctrico aplicado.
enfoque isoelectrico (ief) se usan amortiguadores ionicos llamados anfolitos y un
campo eléctrico aplicado para generar un gradiente de pH dentro de una matriz de
poliacrilamida. Las proteínas aplicadas migran hasta que llegan ala región de la
matriz donde el pH coincide con su punto isoeléctrico (pL)
El pH al cual la carga neta de una molecula es cero.
sanger fue el primero en determinar la secuencia de un polipeptido
Frederick sanger redujo los enlaces disulfuro separo las cadenas A y B dividio cada
cadena hacia péptidos de menor tamaño usando tripsina quimotripcina y pepsina.
la reaccion de edman permite secuenciar peptidos y proteinas Pehr Edman
introdujo el fenilisotiocianato (reactivo de Edman) para marcar de manera selectiva
el residuo amino terminal de un péptido. El derivado feniltiohidantoina (PTH) se
puede eliminar bajo condiciones leves para generar un nuevo residuo amino
terminal.
la biologia molecular revoluciono la determinacion de la estructura
primaRIA El conocimiento de secuencia del DNA permite deducir las estructuras
primarias de polipeptidos.
La secuencia de Edman se usa para proporcionar una secuencia de aminoácidos
parcial.
la espetrometria de masas detecta modificaciones covalentes a causa de su
sensibilidad, rapidez y versatibilidad superiores, la espectromia de masas (MS) ha
reemplazado a la tecnivca
de Edman como el método principal para determinar las secuencias de péptidos y
proteínas.
La espectrometría de masas, que distingue moléculas con base tan solo en su
masa, logra detectar los cambios fisocos comparativamente sutiles en proteínas
que ocurren durante el ciclo de vida de una celula o de un organismo. En un
principio el análisis de péptidos.
LA GENOMICA PERMITE IDENTIFICAR PROTEINAS A PARTIR DE PEQUEÑAS
CANTIDADES DE DATOS DE SECUENCIA
La genómica, la aplicación de secuenciación de iligonucleotido aumatizada y
recuperación y análisis de datos computarizadas para secuenciar el complemento
genético completo de un organismo
La tarea de determinar la secuencia primaria derivada de DNA de una proteína
simplificada de manera considerable.
proteomica y el proteoma el objetivo de la proteomica es identificar la totalidad
de proteínas elaboradas por una celula en diversas condiciones.
La proteomica se dirigue a identificar la totalidad de proteínas elaboradas por una
celula en condiciones diversas.
la electroforesis bidimensional y las micromatrices multigenicas se usan
para estudiar la expresion de proteinas un objetivo de la proteomica es la
ifdentificacion de proteínas cuyas magnitudes de expresión se correlaciona con
eventos importantes desde el punto de vista medico. La determinación de los
proteomas caracteristicos de cada tipo de celula requiere eficiencia máxima en el
aislamiento y la identificación de proteínas individuales.
la bioinformatica ayuda a la identificacion de funciones de las proteinas
Se desconoce las funciones de una gran proporción de las proteínas codificadas por
el genoma humano. Avances resientes en bioinformática permiten a los
investigadores comparar secuencia de aminoácidos para descubrir indicios respecto
a propiedades potenciales.
en sus inicios las proteinas fueron clasificadas por sus caracteristicas
macroscopicas las proteínas globulares son moléculas compactas de forma mas o
menos esférica, con proporciones axisales.
Las lipoproteínas y glucoproteinas contienen lípidos y carbohidrato. Unido de
manera covalente, mioglobina la hemoglobina, los citocromos son considerados
metaloproteinas.
las proteinas se construyen usando principios modulares La biosíntesis de
polipeptidos comprendidos en decenas de miles de atomos individuales parecería
en extremo desafiante. Cuando se considera un polipeptido difícil de desafiar.
los cuatro ordenes de la estructura de proteinas la naturaleza nodular de la
síntesis y el plegado de proteínas están incorporados en el concepto de ordenes de
estructuras de proteína. Estructura primaria, estructura secundaria, estructura
terciaria, estructura cuaternaria.
el plegado es modular el plegado de proteínas por lo general ocurre mediante
un proceso por pasos.
Por lo general cada elementos de estructura secundaria o supersecundaria facilita
el plegado apropiado al diriguir el proceso plegado hacia la conformación natural y
lo aleja de las alternativas no productivas.
Las proteínas auxiliares ayudan al plegado.
chaperones las proteínas chaperon participan en el plegado de mas de la mitad de
las proteínas de mamíferos. Estos evitan la agregación proporcionando una
oportunidad para la formcion de elementos estructurales secundarios apropiados a
su coalescencia subsiguiente hacia en glóbulo fundido.
el colageno ilustra la funcion del procesamiento postraduccional en la
maduracion de proteina La maduración de proteína a menudo comprende la
formación y la rotura de enlaces covalentes. La maduración de proteínas hacia su
estado estructural final a menudo comprende la división o formación (o ambas) de
enlaces covalentes, un proceso de modificación postraduccional. el colgeno es un
proteína fibrosa, el colágeno forma una triple hélice singular.
proteina mioglobina y hemoglobina Mantienen un aporte al oxigeno esencial
para el metabolismo. Oxidativo.
La mioglobina almacena oxigeno como una reserva contra l a privacion del
mismo.la hemoglobina transporta oxigeno a los tejidos.

CARBOH
IDRATO
Importancia biomedica
los carbohidratos estan ampliamente distribuifdos en vegetales y animales tienen
importantes funciones estructurales y metabólicas, en los vegetales.
La glucosa se sintetiza a partir de dioxido de carbono y agua por medio de

S
fotosíntesis. Es el carbohidrato mas importantes. El carbohidrato de la dieta se
absorbe hacia el torrente sanguíneo como glucosa formada mediante hidrolisis del
almidon y los disacáridos de la dieta.principal combustible metabolico de
mamíferos.

los carbohidratos son derivados aldehido o cetona de alcoholes

polihidricos
Los carbohidratos se clasifican en
Los monosacáridos son los azucares que no se pueden hidrolizar hacia
carbohidratos más simples
Pueden clasificarse como triosas, pentosas, hexosas o heptosas dependiendo del
numero de de atomos de carbono, y como aldosas o cetosas, dependiendo de si
tienen un grupo aldehídos o cetona.
Los disacáridos
Son productos de condensación de dos unidadesde monosacárido, los ejemplos son
maltosa y sacarosa.
Los oligosacáridos
Son productos de condensación de 3 a 10 monosacaridos. Casi ninguno es digerido
por las enzimas del ser humano.
Los polisacáridos
Son productos de condensación de mas de 10 unidades de monosacáridos, los
ejemplos son los almidones y las dextrinas, que pueden ser polímeros liniales o
ramificados.
desde el punto de vista biomedico
la glucosa es el monosacarido de mayor importancia
La estructura de la glucosa puede reprensentarse de tres maneras
La formula estructural de la cadena recta puede explicar algunas de las
propiedades de la glucosa, pero una estructura clínica es favorecida en el aspecto
termodinamico, y explica otras propiedades.
Los azucares muestran diversas formas de isomerismo
La glucosa de cuatro atomos de carbono asimétricos puede formar 16 isomeros.
Muchos monosacáridos son importantes en el aspecto fisiológico
Los derrivados de triosa, tetrosas y pentosas , y de un azúcar de siete carbonos se
forman como intermediarios metabólicos en la glucolisis y la via de la pentosa
fosfato.
los polisacaridos desempeñan funsiones de almacenamiento
estructurales
Comprenden los siguientes carbohidratos
El almidon es un homopolimero de glucosa que forma una cadena, llamada

glucosano o glucano.

los carbohidratos se encuentran en membranas celulares y en lipoproteinas

Alrededor de 5% del peso de las membranas celulares es carbohidrato en glucoproteinas y
glucolipidos. Su presencia sobre la superficie externa de la membrana plasmática se ha
mostrado con el uso de lectinas vegetales, aglutininas proteicas que unen reciduos
glucociloespecificos.

BIBLIOGRAFIA

28ª EDICION HARPER BOQUIMICA ILUSTRADA (SECCION III) METABOLISMO

DE PROTEINAS Y AMINOACIDOS.