Taller de Enzimas

TALLER DE ENZIMAS
INTEGRANTES: Erika Yadira Avellaneda Fuentes. COD: 66619543

Leidy Milena Hernandez Barragan . COD: 66619014
1. Cómo están constituidos los sistemas biocatalíticos?
RTA:
Los sistemas catalíticos están constituidos por el sustrato y el centro activo :
● SUSTRATO: Es la sustancia sobre la que actúa la enzima, este es

modificado al reaccionar con la enzima. este se une a una región concreta
de la enzima conocida como centro activo o sitio activo
● CENTRO ACTIVO: Es una pequeña porción de la enzima donde se produce

la unión con el sustrato, este tiene un conjunto de grupos químicos de forma
precisa y está constituido por cadenas laterales de aminoácidos, las cuales
forma una hendidura donde se produce la fijación y catálisis del sustrato.
2. Por qué se afirma que la relación lineal entre la concentración de enzima y la

velocidad de reacción es el fundamento de toda la cinética enzimática?.
RTA:
El estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por una enzima requiere de

algunas condiciones para que se pueda llevar a cabo puesto que solo se puede
estudiar un factor a la vez lo cual requiere que el resto de factores sigan constantes.
La obtención de una línea recta que pasa por el origen de coordenadas indica que
existe una relación directamente proporcional entre la velocidad de la reacción y la
concentración de la enzima.
3. Si una enzima actúa sobre dos sustratos ¿cómo podemos saber por cuál de
ellos presenta mayor afinidad?
RTA: Cuando una enzima actúa sobre dos sustratos se determinará su equilibrio a
través de la constante de Michaelis (Km) o Lineweaver y Burk, las cuales darán la
Km que es una medida de la afinidad de una enzima por su sustrato, es decir, la
tendencia a unirse a él. Una Km más baja corresponde a una mayor afinidad por el
sustrato, mientras que una Km más alta corresponde a una menor afinidad por el
sustrato.
Constante de especificidad: (Vmax/Km), esta reacción indicará cuál es el mejor
sustrato de una enzima, aquél que tenga la mayor constante de especificidad
4. Si al estudiar la velocidad de la reacción en función de pH obtenemos una

línea recta paralela al eje de las abscisas ¿cómo usted interpretaría ese
resultado?
RTA:
Cuando se encuentra una línea recta en función del pH nos quiere indicar que la
proteína enzimática en estudio no se encuentra en un pH óptimo por lo cual no va a
alcanzar su máxima actividad catalítica y esto hará que no haya una
desnaturalización de la proteína enzimática perdiéndose así la forma acampanada
que debería tener la representación de la velocidad enzimática en función del pH
5. Cuál es la función de los cofactores en la catálisis enzimática?
RTA:
La función que cumple los cofactores es que sufren las transformaciones

químicas necesarias como oxidacion y reduccion para poder llevar a cabo la
catálisis enzimática, lo cual permite que la enzima quede intacta pudiendo llevar a
cabo la catálisis de nuevas reacciones reemplazando el cofactor modificado por
uno nuevo o devolviendo el cofactor a su estado inicial.
6. Se encontraron los siguientes datos sobre la actividad de la dihidropteroato

sintetasa (10 μM) en presencia y ausencia de una sulfamida (3,5 x10-3M).
Ácido Velocidad sin Velocidad con
para-aminobenzoico (μM) sulfamida ( sulfamida ( mmol/min)

mmol/min)
0,5 x10-4 0,70 0,43
1,0 x10-4 1,07 0,71

2,0 x10-4 1,50 1,05
3,5 x10-4 1,80 1,41
5,0 x10-4 1,88 1,60
Realice las gráficas correspondientes, calcule las constantes cinéticas “(Km/Vmáx) y

(1/Vmáx)” de la enzima en cada caso. Interprete la acción de la sulfamida sobre la
dihidropteroato sintetasa.
RTA:
Ácido Velocidad con Velocidad con
para-aminobenzoico sulfamida (mmol/min) sulfamida (μM/min)
(μM)
0,5 x10-4 0,43 430
1,0 x10-4 0,71 710
2,0 x10-4 1,05 1050
3,5 x10-4 1,41 1410
5,0 x10-4 1,6 1600
Ácido Velocidad sin sulfamida Velocidad sin sulfamida

para-aminobenzoico (mmol/min) (μM/min)
(μM)
0.00005 0,7 700
0.0001 1,07 1070
0.0002 1,5 1500
0.00035 1,8 1800
0.0005 1,88 1880

1/Ácido para-aminobenzoico (μM) 1/Velocidad con sulfamida (μM/min)
20000 0,0023
10000 0,0014
5000 0,0010
2857 0,0007
2000 0,0006
Y= ax + b
Y= 0,00000009x + 0,0005
V/ max= 1/0,0005= 2,000
Km= 2,000 x 0,00000009
Km=1.800x10-4
Vmax/Km= 2000/0,00018
Vmax/Km=1,111x107
1/Ácido para-aminobenzoico (μM) 1/Velocidad sin sulfamida (μM/min)
20000 0,0014
10000 0,0009
5000 0,0007
2857 0,0006
2000 0,0005
Y= ax + b
Y= 0,00000005x + 0,0004
V/ max= 1/0,0004= 2,500
Km= 2,500 x 0,00000005
Km=1.25x10-4
Vmax/Km= 2500/1,25x10-4
Vmax/Km=2.000x107
Interprete la acción de la sulfamida sobre la dihidropteroato sintetasa.
A partir del procedimiento realizado podemos decir que, quien tiene mayor especificidad con
la enzima dihidropteroato sintetasa es la acción de la velocidad sin sulfamida,
aunque quien presenta mayor afinidad es la velocidad con sulfamida.

Taller de Enzimas

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Taller de Enzimas

Cargado por

Información del documento

Descripción original:

Título original

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Taller de Enzimas

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

TALLER DE ENZIMAS

INTEGRANTES:​ Erika Yadira Avellaneda Fuentes. COD: 66619543

1. ​Cómo están constituidos los sistemas biocatalíticos?

● SUSTRATO: Es la sustancia sobre la que actúa la enzima, este es

● CENTRO ACTIVO: Es una pequeña porción de la enzima donde se produce

2. ​Por qué se afirma que la relación lineal entre la concentración de enzima y la

El estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por una enzima requiere de

4. ​Si al estudiar la velocidad de la reacción en función de pH obtenemos una

5.​ Cuál es la función de los cofactores en la catálisis enzimática?

La función que cumple los cofactores es que sufren las transformaciones

6. ​Se encontraron los siguientes datos sobre la actividad de la dihidropteroato

Ácido Velocidad sin Velocidad con

para-aminobenzoico (μM) sulfamida ( sulfamida ( mmol/min)

0,5 x10-4 0,70 0,43

1,0 x10-4 1,07 0,71

3,5 x10-4 1,80 1,41

5,0 x10-4 1,88 1,60

Realice las gráficas correspondientes, calcule las constantes cinéticas “(Km/Vmáx) y

0,5 x10-4 0,43 430

1,0 x10-4 0,71 710

2,0 x10-4 1,05 1050

3,5 x10-4 1,41 1410

5,0 x10-4 1,6 1600

Ácido Velocidad sin sulfamida Velocidad sin sulfamida

0.00005 0,7 700

0.0001 1,07 1070

0.0002 1,5 1500

0.00035 1,8 1800

0.0005 1,88 1880

V/ max= 1/0,0005= 2,000

Km= 2,000 x 0,00000009

V/ max= 1/0,0004= 2,500

Km= 2,500 x 0,00000005

También podría gustarte

INTEGRANTES: Erika Yadira Avellaneda Fuentes. COD: 66619543

1. Cómo están constituidos los sistemas biocatalíticos?

2. Por qué se afirma que la relación lineal entre la concentración de enzima y la

4. Si al estudiar la velocidad de la reacción en función de pH obtenemos una

5. Cuál es la función de los cofactores en la catálisis enzimática?

6. Se encontraron los siguientes datos sobre la actividad de la dihidropteroato