Labilidad de La Amilasa

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LABILIDAD DE LA AMILASA

GESTIÓN PRODUCTIVA 1.2


Macas Cuenca Diego Andrés a;
Sozoranga Lapo Carlos Steven a;
Vélez Rojas Marjorie Karina a;

a
Escuela de Ingeniería Química, Universidad Técnica Particular De Loja.
20/06/2018

CUESTIONARIO

1. ¿Qué es el almidón y la amilasa?

El almidón, es  polisacárido de reserva alimenticia predominante en las plantas,


constituido por amilosa y amilopectina. Proporciona el 70-80% de las calorías consumidas
por los humanos de todo el mundo. Tanto el almidón como los productos de
la hidrólisis del almidón constituyen la mayor parte de los carbohidratos digestibles de la
dieta habitual. Del mismo modo, la cantidad de almidón utilizado en la preparación de
productos alimenticios, sin contar el que se encuentra presente en las harinas usadas para
hacer pan y otros productos de panadería.

El almidón se encuentra en los cereales (arroz, trigo, etc) y en los tubérculos (papas,
boniato, etc) y es una de las sustancias que aporta mayor cantidad de calorías a la
alimentación del hombre. Se puede reconocer fácilmente porque con la disolucón de yodo
da una coloración azul oscuro (casi negra).

La amilasa, es una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de


hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α-amilasa al digerir el glucógeno y
el almidón para formar azúcares simples. Se produce principalmente en las glándulas
salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene actividad
enzimática a un pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama, como en
la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su nivel
en sangre (amilasemia). El pH óptimo de la amilasa salival es de 6.9.

2. ¿Qué tipos de enzimas intervienen en la degradación de carbohidratos en la


saliva?

En los humanos la digestión empieza en la cavidad oral, donde los alimentos son
masticados y degradados por enzimas contenidas en la secreción de la saliva, está es
secretada en la boca en grandes cantidades por las glándulas salivares, las principales son
las parótidas, las submandibulares y las sublinguales; además, hay muchas glándulas
salivales pequeñas.
Las enzimas presentes en la cavidad oral son: la amilasa salival que hidroliza al almidón, la
lisozima que desinfecta las posibles bacterias infecciosas y también la lipasa lingual que se
activa en el medio acido del estómago que actúa sobre los triglicéridos.

Las glándulas salivales segregan las enzimas digestivas como:

 Ptialina: convierte el almidón en azúcares simples solubles


 Amilasa: convierte el almidón en azúcares solubles
 Betaína: mantiene el equilibrio celular fluido como osmolitos
 Bromelaína: agente anti-inflamatorio, ablanda la carne

3. ¿Qué importancia tienen estas enzimas en el proceso de digestión del bolo


alimenticio?

Las enzimas se encargan de descomponer las moléculas más complejas obtenidas de


los alimentos en partículas mucho más sencillas que puedan ser absorbidas.

La reacción que catalizan es de hidrólisis(hidro = agua, lisis = ruptura), es decir,


rompen las moléculas en medio acuoso.

Las enzimas digestivas ayudan a la absorción de nutrientes y a la descomposición de


las partículas de los alimentos que comemos. 

4. Cuáles son los factores que afectan para que una enzima no realice la
función de catálisis enzimática?

Los factores que afectan la actividad enzimática son aquellos agentes o condiciones


que pueden modificar el funcionamiento de las enzimas. Las enzimas son una clase de
proteínas cuya función es acelerar las reacciones bioquímicas.

Las enzimas son esenciales en diversas reacciones importantes para los organismos,
como eliminar compuestos tóxicos, descomponer los alimentos y generar energía.

Así, las enzimas son como máquinas moleculares que facilitan las tareas de las células
y, en muchas ocasiones su funcionamiento se ve afectado o favorecido bajo ciertas
condiciones.

Concentración de enzimas

A medida que aumenta la concentración de enzimas, la velocidad de la reacción


aumenta de manera proporcional. Sin embargo, esto es así solo hasta cierta
concentración, pues en un momento determinado la velocidad se hace constante.
Concentración de sustrato

Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad de la reacción.


Esto se debe a que más moléculas de sustrato colisionarán con las moléculas de
enzima, por lo que se formará el producto más rápidamente.

No obstante, al superar cierta concentración de sustrato no habrá ningún efecto sobre


la velocidad de la reacción, pues la enzimas estarían saturadas y funcionando a su
máxima velocidad.

pH

Los cambios en la concentración de iones hidrógeno (pH) influyen considerablemente


en la actividad de las enzimas. Debido a que estos iones poseen carga, generan fuerzas
de atracción y repulsión entre los enlaces de hidrógeno e iónicos de las enzimas. Esta
interferencia produce cambios en la forma de las enzimas, afectando así su actividad.

Cada enzima tiene un pH óptimo en el que la velocidad de reacción es máxima. Así, el


pH óptimo para una enzima depende de dónde funciona normalmente.

Salinidad

La concentración de sales también afecta el potencial iónico y en consecuencia pueden


interferir en ciertos enlaces de las enzimas, los cuales pueden formar parte del sitio
activo de la misma. En estos casos, al igual que con el pH, la actividad enzimática se
verá afectada.

Temperatura

A medida que aumenta la temperatura aumenta la actividad enzimática y, en


consecuencia, la velocidad de la reacción. Sin embargo, las temperaturas muy altas
desnaturalizan las enzimas, esto significa que el exceso de energía rompe los enlaces
que mantienen su estructura haciendo que no funcionen de manera óptima.
Así, la velocidad de la reacción disminuye rápidamente a medida que la energía
térmica desnaturaliza las enzimas. Este efecto se puede observar de manera gráfica en
una curva en forma de campana, donde se relaciona la velocidad de reacción con la
temperatura.

La temperatura a la que se produce la velocidad máxima de reacción se denomina


temperatura óptima de la enzima, que se observa en el punto más alto de la curva.

En resumen, a medida que aumenta la temperatura, inicialmente la velocidad de


reacción aumentará debido al aumento de la energía cinética. Sin embargo, el efecto de
la ruptura de la unión será cada vez mayor, y la velocidad de reacción comenzará a
disminuir. 

Concentración del producto

La acumulación de los productos de reacción generalmente disminuye la velocidad de


la enzima. En algunas enzimas, los productos se combinan con su sitio activo formando
un complejo suelto y, por lo tanto, inhibiendo la actividad de la enzima.

5. ¿A qué se debe la presencia de azúcares reductores, tras tratar el almidón


con la amilasa salival? y sí el Cu2+ se reduce, ¿qué se oxida y a qué?

Algunos azúcares tienen la propiedad de oxidarse en presencia de agentes oxidantes


suaves como el ion Fe3+ o Cu2+. Esta característica radica en la presencia de un grupo
carbonilo libre, el cual es oxidado y genera un grupo carboxilo. Por lo tanto, aquellos
azúcares con un grupo carbonilo libre son llamados azúcares reductores y aquellos en los
que el grupo carbonilo se encuentra combinado en unión glucosídica se conocen como
azúcares no reductores.

Los azúcares reductores, en medio alcalino, son capaces de reducir el ion Cu2+de color
azul a Cu+ de color rojo. Por otro lado, en medio fuertemente básico, el ión Cu2+formaría
Cu(OH)2 insoluble, por ello se añade tartrato sódico potásico que actúa como
estabilizador al formar un complejo con el Cu2+.

Alters, S. (2000). Biology: Understanding Life  (3rd ed.). Jones and Bartlett Learning.

Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemistry  (8th ed.). W. H. Freeman and
Company.

Russell, P.; Wolfe, S.; Hertz, P.; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biology: The dynamic
science  (1st ed.). Thomson Brooks/Cole.

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