Estructura Tridimensional

UNIVERSIDAD NACIONAL INTERCULTURAL
“FABIOLA SALAZAR LEGUÍA” DE BAGUA
FACULTAD DE CIENCIAS NATURALES Y APLICADAS
CARRERA PROFESIONAL DE BIOTECNOLOGÍA
CURSO: BIOQUIMICA
DOCENTE: Dr. DIEGO ANTONIO LEONARDO CABREJOS
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
DE LA PROTEINA
La estructura tridimensional de la proteína. Estructura Primaria. Estructura

secundaria: hélices alfa, hojas beta y giros beta. Proteínas
fibrosas: alfa-queratina, colágeno. Proteínas globulares. Estructura terciaria.
Desnaturalización y plegamiento. Estructura cuaternaria. Diagrama de
Ramachandran.
Darwin E. Valverde Calvo

dvalverde@unibagua.edu.pe
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su actividad

biológica. Tiene un carácter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad
creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.
Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.
ESTRUCTURA PRIMARIA está representada por la sucesión lineal de aminoácidos

que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la
cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada
cadena peptídica, no es arbitrario, sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
Esta estructura define la especificidad de cada proteína.
ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que

adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los
ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la
capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de
hidrógeno).
Las formas que pueden adoptar son:

Hélice Alfa
En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene

gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados
entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O
del cuarto aminoácido que le sigue.
Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre
sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono
alfa de cada aminoácido se adopta una conformación
denominada héliceα. Esta estructura es periódica y en ella
cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de
hidrógeno, un puente de hidrógeno se forma entre el grupo
-NH- del enlace peptídico del aminoácido en posición n y
el grupo -CO- del enlace peptídico del aminoácido situado
en posición n-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre
el grupo -CO- del enlace peptídico del AA en posición n y
el grupo -NH- del enlace peptídico del AA situado en
posición n+4. Cada vuelta de la hélice tiene un paso de
rosca de 0,54 nm.
Hoja Beta
Cuando la cadena principal de un polipéptido
se estira al máximo que permiten sus enlaces
covalentes se adopta una configuración
espacial denominada estructura β, que suele
representarse como una flecha. En esta
estructura las cadenas laterales de los
aminoácidos se sitúan de forma alternante a
la derecha y a la izquierda del esqueleto de la
cadena polipeptídica. Las estructuras β de
distintas cadenas polipeptídicas o bien las
estructuras β de distintas zonas de una misma
cadena polipeptídica pueden interaccionar
entre sí mediante puentes de hidrógeno,
dando lugar a estructuras laminares llamadas
por su forma hojas plegadas u hojas β.
Cuando las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β resultante es paralela,
y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.
Giros Beta
Secuencias de la cadena polipepetídica con
estructura alfa o beta, a menudo están
conectadas entre sí por medio de los
llamados giros beta. Son secuencias cortas,
con una conformación característica que
impone un brusco giro de 180 grados a la
cadena principal de un polipéptido.
Aminoácidos como Asn, Gly y Pro (que se
acomodan mal en estructuras de tipo α o β)
aparecen con frecuencia en este tipo de
estructura. La conformación de los giros β está estabilizada generalmente por
medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β.
Hélice de Colágeno
Es una variedad particular de la estructura secundaria,
característica del colágeno. El colágeno es una
importante proteína fibrosa presente en tendones y
tejido conectivo con función estructural ya que es
particularmente rígida. Presenta una secuencia típica
compuesta por la repetición periódica de grupos de
tres aminoácidos. El primer aminoácido de cada
grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o
hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-
X)-. La frecuencia periódica de la Prolina condiciona
el enrollamiento peculiar del colágeno en forma de hélice levógira. La glicina, sin
cadena lateral, permite la aproximación entre distintas hélices, de forma que tres
hélices levógiras se asocian para formar un helicoide dextrógiro.
Láminas Beta o Laminas Plegadas

Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre
sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los
enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran
estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada
por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o
antiparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por
medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los
aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la
manera de un acordeón.
ESTRUCTURA TERCIARIA, está representada por los superplegamientos y
enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales
geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro
entre dos cisteínas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals;
interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).
Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla
es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o función.
Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en
disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.
Sin embargo, no todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos
mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteínas
filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas
para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de
los huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc.;
la fibroína del hilo de seda y de las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma
una red deformable por la tensión.
ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada

por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas,
iguales o diferentes, con estructuras terciarias
(protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces
débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen,
tampoco, todas las proteínas. Algunas que sí la
presentan son: la hemoglobina y los enzimas
alostéricos.
Diagrama de Ramachandran
En él se pueden visualizar todas las combinaciones posibles de ángulos diédricos Ψ (psi)
contra Φ (phi) en los aminoácidos de un polipéptido, y que contribuyen a la conformación
de la estructura de las proteínas.1 Este gráfico permite, por lo tanto, aproximar a priori
cuál será la estructura secundaria del péptido, ya que existen combinaciones de ángulos
típicas para cada estructura (α- hélice y hojaβ). La conformación de los péptidos se define
mediante la asignación de valores para cada par de esquinas Φ (phi), Ψ (psi) para cada
aminoácido. En el segundo cuadrante se hallan las combinaciones de la hojaβ, en el tercer
cuadrante se hallan la hélice α derecha y los giros o bucles (loops); en el primer cuadrante
las combinaciones de la hélice α izquierda.
Matemáticamente, un gráfico de Ramachandran es la visualización de una función:
𝑓 (𝑥 ) = (- π, π) x (-π, π) → R + . El dominio de esta función es el toro, por lo que el
gráfico convencional de Ramachandran corresponde a una proyección del toro sobre el
plano, resultando en una vista distorsionada y en la presencia de discontinuidades.
Consiste en una representación en dos dimensiones de los valores posibles de los ángulos
phi y psi de los residuos de las proteínas.
Objetivo:
• Comprobar que residuos de la secuencia se encuentran en conformación o

regiones favorables, como medida de la calidad de la estructura.
• Averiguar en base a la geometría del esqueleto proteico el estado de estructura
secundaria de segmentos de residuos.
• Demostrar teóricamente los valores y conformaciones de los ángulos phi y psi que
son posibles para el residuo de los aminoácidos en una proteína.
• Ver validación de la estructura.
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
• Colaboradores de Wikipedia. (2020, 5 mayo). Gráfico de Ramachandran.

Wikipedia, la enciclopedia libre.
https://es.wikipedia.org/wiki/Gr%C3%A1fico_de_Ramachandran
• Casali, A. (2020, 15 diciembre). RepHipUNR. Universidad Nacional del Rosario.
http://rephip.unr.edu.ar/handle/2133/19477
• http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/Prottem.html
Lehninger Principles of Biochemistry. Autores: David L. Nelson y Michael M.
Cox. Cuartaedición.
• Harper's Illustrated Biochemistry (Robert K. Murray y otros). ISBN 0-07-138901-
6. 26ª edición.http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/aminoaci.htm
http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.htm

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La estructura tridimensional de la proteína. Estructura Primaria. Estructura

Darwin E. Valverde Calvo

La estructura tridimensional de una proteína es un factor determinante en su actividad

Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.

ESTRUCTURA PRIMARIA está representada por la sucesión lineal de aminoácidos

Esta estructura define la especificidad de cada proteína.

ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que

Las formas que pueden adoptar son:

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene

Láminas Beta o Laminas Plegadas

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• Comprobar que residuos de la secuencia se encuentran en conformación o

• Colaboradores de Wikipedia. (2020, 5 mayo). Gráfico de Ramachandran.

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