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ENZIMAS

INTRODUCCIÓN

• El término enzima ha sido creado a partir


de las palabras griegas en y zumé que
significan “en fermento”.

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INTRODUCCIÓN

• Clases de reacciones catalizadas por


enzimas.
• Participación de las coenzimas.
• Métodos de purificación, análisis y
determinación de las enzimas.
• Isoenzimas.

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IMPORTANCIA BIOMÉDICA

• Las enzimas son polímeros biológicos que


catalizan múltiples procesos dinámicos,
los cuales hace posible la vida.
• Participan en la salud y la enfermedad.
• Suministran energía.
• Encauzan la energía para producir el
movimiento celular.

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ESTRUCTURA

• Apoenzima, parte proteica de la enzima.


• Coenzimas, parte orgánica no proteica.
• Holoenzima, enzima completa.

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Teoría de la llave y la herradura

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CLASIFICACIÓN ANTIGUA
• Bodanksy (1933)
• Bessey-Lowry (1946)
• King-King (1954)
• Babson (1966)
• Bowers-McComb (1966)
• Bowers-McComb (1972)

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CLASIFICACIÓN (UIB)

• Oxidorreductasas (catalizan
transferencia de electrones).
• Transferasas (Catalizan transferencia de
átomos o de grupos de átomos).
• Hidrolasas (cortan uniones agregando los
radiales H+y OH- de una molécula de
agua).

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CLASIFICACIÓN (UIB)

• Liasas (cortan uniones C-C, C-O, C-N).


• Isomerasas (catalizan isomerizaciones).
• Ligasas (forman uniones entre un
carbono y un metaloides utilizando
energía del ATP).

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Clasificación UIB

• 1 Oxidorreductasas • 6 Clases
• 2 Transferasas • 13 Sub clases
• 3 Hidrolasas • 27 Sub sub clases
• 4 Liasas • N Enzimas
• 5 Isomerasas
• 6 Ligasas

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Nomenclatura U.I.B.
• E.C. 1. 2. 4. 5.
Nombre de la enzima (n)
Sub Sub Clase (27)
Sub Clase (13)

Clase (6)

Commisión

Enzime

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Producto de reacción del sustrato

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Saturación de una enzima

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Curva de saturación de una reacción enzimática. La pendiente representa, en el
período inicial, la velocidad de la reacción. La ecuación de Michaelis-Menten describe
cómo va variando la pendiente con la concentración de sustrato o de enzima.

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ACTIVIDAD CATALÍTICA

• Capacidad de catalizar la transformación


en un determinado sustrato en otra
sustancia apropiada, medidas en
unidades enzimáticas llamadas: Katal.

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KATAL

Es la actividad catalítica que cataliza la


transformación de un mol de sustrato en
un segundo.

1 U/L = 16.67 nkat/L

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OBTENCIÓN Y PURIFICACIÓN

• Se obtienen a partir de fuentes naturales


o de las células en las cuales se expresan a
partir de genes clonados.
• Se purifican por cromatografía de
intercambio iónico, soportes de exclusión,
cromatografía por afinidad.

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IZOENZIMAS

• Son variantes físicamente diferentes de la


misma actividad catalítica.
• La identificación de la isozimas tienen
valor diagnóstico.
• Corresponden a productos de genes
estrechamente relacionados.

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FACTORES QUE AFECTAN LA
VELOCIDAD DE REACCIÓN

• Temperatura
• Concentración del sustrato
• pH
• Tiempo

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CATÁLISIS ENZIMÁTICA

• Es la capacidad de aumentar la velocidad


de una reacción, de un sistema
enzimático, hallándose inalterado al final
de la reacción.

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INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

• Son sustancias que agregada a una


reacción catalítica, la retardan.
• Inhibidores competitivos y no
competitivos.
• Inhibidores irreversibles y reversibles.
• Pesticidas y herbicidas

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REGULACIÓN ENZIMÁTICA

• Homeostasis.
• Regulacion del flujo de metabolitos:
activa y pasiva.
• Cantidad de enzimas.
• Inductores de la síntesis de enzimas.
• Represión de la síntesis de enzimas.

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RECAMBIO ENZIMÁTICO

• Es el proceso combinado de síntesis y


degradacion de las enzimas, propiedad
caracterìstico de todas las celulas de
mamiferos.
• Regulado por efectores alostéricos.

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Enzima Ejemplo de Vida

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PATOLOGÍAS

• La enzimólisis selectiva.
• La enzimogénesis selectiva.
• Retroalimentaciòn enzimática.
• Alteración de segundos mensajes.
• Tejidos: Hepáticos, cardiacos,
pancreáticos, etc.

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PERFILES ENZIMÁTICOS

• Hepático: ALT, AST, LDH, POH, 5NT.


• Cardiaco: CK-MB, CPK, LDH, AST.
• Renal: LDH, ALT, POH, 5NT.
• Pancreático: Amilasa
• Muscular: LDH, CK-MM.
• Cerebral: CK-BB, LDH,

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PERFIL ENZIMÁTICO PARA LOS DISTINTOS MARCADORES.

Marcadores Inicio Pico Máximo Normalización


Mioglobina 1-4 h 6-7 h 24 h
CK-MB 2-4 h 10-24 h 2-4 días
TPI 3-12 h 12-24 h 5-14 días
TPT 3-12 h 12-48 h 5-14 días
CPK (total) 6-8 h 12-48 h 3-4 días
TGO 8-12 h 18-36h 3-5 días
LDH 24-48 h 48-144 h 8-14 días

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Elevación
Infarto de miocardio

Días
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Valores de referencia
• Amilasa 60 - 120 UA/dl
• CPK 0.0 - 50 U/L
• Fosfatasa Acida 0.9 - 9.0 U/L
• Fosfatasa Alcalina 21 - 58 mUI/ml
• Fosfatasa Alcalina optimizada 68 - 240 UI/L
• Láctico deshidrogenasa 60 - 150 UI/L
• 5 Nucleotidasa 0.0 15 U/L
• Transaminasa Glutámico pirúvica 4 - 20 U/L
• Transaminasa Glutámico oxalacética 2 - 18 U/L
• Colinesterasa 4.970-13.977 U/L
• Gamma- glutamil transpeptidasa 6-28 U/L
• Creatina kinasa 24-195U/L
• CK-MB 0.0-25 U/L
• Lipasa 0.0-200U/L

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• El oxido nítrico produce la activación de la
enzima Guanilatociclasa que genera un
aumento de la concentración del GMPc en
el cuerpo cavernoso, provocando de esta
amanera un aumento de la concentración de
GMPc producido por acción del óxido
nítrico en la etapa de estimulación sexual
dando lugar así a la relajación del musculo
liso y al mayor ingreso de sangre.

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• A la dosis recomendada su acción
inhibitoria selectiva sobre la fosfodiesterasa,
prolongando la vida media del GMPc no se
observa en ausencia de estimulo sexual.
• Se metaboliza por acción del Citocromo
P450 a nivel hepático.

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