Enzimas Odontologia

ENZIMAS
UNIVERSIDAD PRIVADA DEL VALLE

CARRERA DEODONTOLOGIA
BIOQUIMICA I
DOCENTE: DRA. MAGDA CHOQUE HUANCA
Hay dos condiciones fundamentales para LA VIDA.
Primero, que los entes vivos deben ser capaces de

AUTODUPLICARSE,
y segundo que el organismo debe ser capaz de catalizar sus

reacciones químicas, en forma eficiente y en totalmente
selectiva.
INTRODUCCION
 Proteínas que actúan como catalizadores. La gran mayoría de los

procesos celulares requieren de enzimas.
 Presentan alta eficiencia: pueden aumentar la velocidad de reacción

con un factor hasta de 106, en condiciones “suaves” de presión y
temperatura.
 Son catalizadores muy específicos.

ELEMENTOS DE UNA
REACCIÓN ENZIMÁTICA
EL CENTRO ACTIVO DEL

ENZIMA
Es una equidad tridimensional

ESPECIFICIDAD
en la que encaja el SUSTRATO
Molecula(s) que va a
Es una pequeña porción del transformar el enzima
enzima.
MECANISMO DE ACCIÓN
La presencia de los
enzimas disminuyen
la energía de
activación
aumentando así su
velocidad.
Muchas enzimas requieren de cofactores para su buen
funcionamiento
Haloenzima: enzima mas cofactor
Apoenzima : enzima sin cofactor (inactiva)
Cofactores : iones metalicos : Mg, Mn, Fe, Cu, Zn, etc

Coenzimas : moléculas organicas (grupos prostéticos),
muchas veces relacionadas con vitaminas
actúan como
coenzimas
vitaminas
Algunas
Cofactor: bajo peso molecular ; Coenzima: mayor peso molecular

COMPONENTES
Vitaminas hidrosolubles – actuan como coenzimas
•Pirofosfato de tiamina (B1): Descarboxilación de cetoácidos.
•Fosfato de piridoxal (B6): Transferencia de grupos amino.
•Coenzima A (Ác. Pantoténico, B5):Transferencia de grupos

acilo.
•Biotina (B8): Transferencia de grupos carboxilo.
•Cianocobalaminas (B12): Transferencia de grupos metilo.
•Ácido fólico: Transferencia de grupos monocarbonados.
•NAD (ddo. de la nicotinamida, B3): Reacciones de

oxidorreducción.
•FAD (ddo. de la flavina, B2):Reacciones de oxidorreducción.
•Ácido ascórbico (vitamina C): Reacciones de hidroxilación.

Se clasifican de acuerdo a la reacción que catalizan
CLASIFICACION INTERNACIONAL DE LAS ENZIMAS
OXIDO-REDUCTASAS
TRANSFERASAS
HIDROLASAS
LIASAS
ISOMERASAS
LIGASAS
Mecanismos de las enzimas para facilitar la
catálisis
Mecanismos de catálisis
Efectos de orientación y proximidad: La unión de dos

sustratos en el sitio activo hará que la reacción se de
con mas facilidad que si los dos sustratos están
disueltos en el medio
Enlace favorecido del estado de transición: La

estructura del sitio activo puede estabilizar el estado de
transición
Mecanismos de catálisis
Catálisis covalente: una parte del sustrato queda

unida de forma covalente y temporaria a la enzima
Ejemplo: sacarosa fosforilasa

1) Sacarosa +enzima -> glucosil-enzima +fructosa
2) Glucosil-enzima + fosfato -> glucosa 1 fosfato + enzima
CINETICA ENZIMATICA
CINETICA ENZIMATICA
Para determinar la actividad de una enzima se puede determinar
la velocidad de desaparición de sustrato o de aparición de
producto
5
Para muchas enzimas se 4

observa el
v, µmol/min
comportamiento de la 3
grafica, cuando se tiene
una concentración fija de 2
enzima
1
0
0 10 20 30 40 50
[S], mM
Este comportamiento es
compatible con el modelo k1 k2
propuesto por Michaelis y S E S E P
Menten k-1
CASOS DE LA ECUACIONDE MICHAELIS MENTEN
EJEMPLOS
 En una reacción catalizada por determinada enzima, se emplearon las siguientes
concentraciones de sustrato en (moles/litro) y se obtuvieron sus
correspondientes velocidades iniciales expresadas den moles/litro/hora.
Calcular Km
Tubo Concentración inicial S Velocidad Inicial (µmoL/L)
1 6.25 x 10-6 15.21
2 7.50 x 10-5 56.25
3 1.00 x 10-4 60.12
4 1.00 x 10-3 74.93
5 1.00 x 10-2 75.00

LINEA DE LINEWEABER-BURK
- Otro método para conocer el Km, consiste en tomar el valor
inverso de las concentraciones del sustrato y las velocidades iniciales
de la reacción.
Modelos para el complejo enzima-sustrato
1) Modelo de llave y cerradura. Modelo de Fisher
2) Modelo de ajuste inducido. Modelo de Koshland

Factores que influencian la actividad enzimática (I)
Velocidad
Efecto de la temperatura
Temperatura
Velocidad
Efecto del pH: muchas enzimas

tienen un pH óptimo para su
funcionamiento
pH
 Concentración del sustrato:
La velocidad máxima de reacción depende de la concentración del sustrato
 Concentración de la enzima:
La velocidad inicial de cualquier reacción catalizada por una enzima depende
directamente de la concentración de la enzima
 Cofactores:
Los iones metálicos pueden actuar como cofactores de las enzimas, pueden realizar
funciones especiales como:
- Constituirse en el centro catalítico de la enzima
- Elemento Quelante que participa en la unión del sustrato con la enzima y la
coenzima
- Agente estabilizante de la estructura enzimática cuando esta en actividad
 Oxidación:
El grupo (SH) de algunas enzimas son suceptibles a oxidarse y formas puentes
disulfuro que pueden afectarse por presencia de agentes oxidantes y resulta en la
perdida de la actividad catalitica.
 Radiación
Con longitudes de ondas cortas pueden alterar la actividad enzimática
Factores que influencian la actividad enzimática (II)
Irreversibles : se
unen a la enzima
por enlaces
covalentes
Inhibidores
competitivos
Reversibles:
acompetitivos
se unen a la
enzima por
uniones
débiles
No
competitivos
1) Inhibidor competitivo: compite por el sitio activo con el sustrato
E+S ES
+
I
EI
2) Inhibidor acompetitivo: se une a un sitio diferente al sitio activo y
afecta la velocidad maxima
E+S ES
+
I
ESI
3) Inhibidor no competitivo:se une a un sitio diferente al sitio activo
y afecta a Km y Vmax
E+S ES
+ +
I I
EI+S ESI
 Reacciones Enzimáticas con Dos o mas Sustratos:
• Reacciones de desplazamiento simple
10 de 38
• Mecanismo ping pong o de doble desplazamiento
MECANISMOS REGULATORIOS
 La actividad de las enzimas se regula de diferentes maneras:
1. Producción o síntesis en términos de cantidad a cargo del
control genético
2. Recambio de enzimas
3. Regulación de la función catalítica en relación a la
disponibilidad de proenzimas, sustratos y cofactores que inciden
en la calidad y rendimiento catalítico
4. Regulación alosterica por retroinhibicon
5. Regulación por modulación covalente
Producción o síntesis en términos de cantidad a
cargo del control genético
Dogma central. Cualquier alteración. Errores metabólicos
- Enzimas constituyentes y enzimas inducibles

- Represión y des represión. El control de la síntesis enzimática
depende de la forma de des represión genética, pero cuando
la cantidad es suficiente se frena por mecanismo de represión
y co represion.
 Recambio de enzimas: El equilibrio dinámico de regulación
esta en relación con la actividad de síntesis y degradación de
enzimas. En relación con la vida media ALT 3.5 días
 Regulación de la eficiencia Catalítica. Se toman en cuenta los

siguientes factores
1. Síntesis y secreción de enzimas en forma inactiva o
proenzimas . Enzimas de coagulación sanguínea y otras
intracelualres necesitan efectos mínimos especiales para su
activación
2. Compartamentalizacion
3. Concentración de sustratos, metales, coenzimas y
productos
CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
Algunas enzimas son sintetizados inicialmente como precursores
inactivos -zimogenos
Ejemplo 1: enzimas digestivas
peptidasa
Tripsinogeno Tripsina
Tripsinogeno Tripsina proelastasa elastasa
quimotripsinogeno quimotripsina
CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
Enzimas alostéricas : no cumplen con el modelo de Michaelis-

Menten: existen cambios conformacionales que alteran su
actividad
Regulación por modulación covalente
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UNIVERSIDAD PRIVADA DEL VALLE

Primero, que los entes vivos deben ser capaces de

y segundo que el organismo debe ser capaz de catalizar sus

 Proteínas que actúan como catalizadores. La gran mayoría de los

 Presentan alta eficiencia: pueden aumentar la velocidad de reacción

 Son catalizadores muy específicos.

EL CENTRO ACTIVO DEL

Es una equidad tridimensional

Cofactores : iones metalicos : Mg, Mn, Fe, Cu, Zn, etc

Cofactor: bajo peso molecular ; Coenzima: mayor peso molecular

•Pirofosfato de tiamina (B1): Descarboxilación de cetoácidos.

•Fosfato de piridoxal (B6): Transferencia de grupos amino.

•Coenzima A (Ác. Pantoténico, B5):Transferencia de grupos

•Biotina (B8): Transferencia de grupos carboxilo.

•Cianocobalaminas (B12): Transferencia de grupos metilo.

•Ácido fólico: Transferencia de grupos monocarbonados.

•NAD (ddo. de la nicotinamida, B3): Reacciones de

•FAD (ddo. de la flavina, B2):Reacciones de oxidorreducción.

•Ácido ascórbico (vitamina C): Reacciones de hidroxilación.

Efectos de orientación y proximidad: La unión de dos

Enlace favorecido del estado de transición: La

Catálisis covalente: una parte del sustrato queda

Ejemplo: sacarosa fosforilasa

Para muchas enzimas se 4

Tubo Concentración inicial S Velocidad Inicial (µmoL/L)

1 6.25 x 10-6 15.21

2 7.50 x 10-5 56.25

3 1.00 x 10-4 60.12

4 1.00 x 10-3 74.93

5 1.00 x 10-2 75.00

2) Modelo de ajuste inducido. Modelo de Koshland

Efecto del pH: muchas enzimas

- Enzimas constituyentes y enzimas inducibles

 Regulación de la eficiencia Catalítica. Se toman en cuenta los

Ejemplo 1: enzimas digestivas

Tripsinogeno Tripsina proelastasa elastasa

Enzimas alostéricas : no cumplen con el modelo de Michaelis-

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