UNIVERSIDAD NACIONAL INTERCULTURAL

“FABIOLA SALAZAR LEGUÍA” DE BAGUA

FACULTAD DE CIENCIAS NATURALES Y APLICADAS

CARRERA PROFESIONAL DE BIOTECNOLOGÍA

CURSO:

ENZIMOLOGÍA

TEMA:

“RIBONUCLEASAS, COFACTORES Y COENZIMAS.”

DOCENTE:
Ms. Sc. RICARDO TUÑOQUE VALDERA.

ESTUDIANTES:
➢ JENNY GIOVANI MALCA CUSQUE.
➢ DARWIN EUCLIDES VARVELDE CALVO.

CICLO ACADEMICO:

VI CICLO

Bagua, 18 de octubre del 2022.

 INDICE

INTRODUCCION .............................................................................................................................3
CAPÍTULO I: GENERALIDADES ...................................................................................................4
1.1 Objetivo ....................................................................................................................................4
1.1.1 Objetivo General: ..............................................................................................................4
CAPÍTULO II: DESARROLLO TEMÁTICO ...................................................................................4
2.1 RIBONUCLEASAS. ................................................................................................................4
2.1.1 FUNCIÓN DE LAS RIBONUCLEASAS .........................................................................4
2.1.2 QUE TIPO DE ENZIMA ES LA RIBONUCLEASA .......................................................5
2.1.3 CLASES DE RIBONUCLEASAS ....................................................................................5
2.2. COFACTORES. ...................................................................................................................10
2.2.2 TIPOS DE COFACTORES .............................................................................................10
2.2.3 INHIBIDORES ENZIMATICOS. ...................................................................................13
2.3. VITAMINAS. ......................................................................................................................13
2.3.1. CLASES DE VITAMINAS. ...........................................................................................13
2.3.2 TIPOS DE VITAMINA: .................................................................................................14
CAPÍTULO III: CONCLUSIONES .................................................................................................17
CAPÍTULO IV: REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS ...................................................................18
INTRODUCCION
Mediante este trabajo monográfico revisaremos las actividades funcionales de las
ribonucleasas, cofactores y vitaminas y como estos interfieren en diferentes procesos
metabólicos.
Los organismos vivos están constituidos por una enorme cantidad de células, éstas en su
interior llevan a cabo múltiples procesos los cuales permiten que se origine y mantenga la
vida, los cuales permiten que se origine y mantenga la vida, gran parte de estos procesos
son realizados por las enzimas que son biocatalizadores de naturaleza proteica, que tiene la
capacidad de degradar compuestos orgánicos, disminuir la energía de activación y al mismo
tiempo acelerar la reacción. Además, para todo este proceso catalítico las ribonucleasas
juegan un rol importante ya que, al ser proteínas con actividad enzimática, están presentes
en diferentes microorganismos como: bacterias, hongos, plantas superiores y mamíferos,
que participan en procesos fisiológicos diversos y a su vez son necesarias para numerosas
aplicaciones experimentales. Por ejemplo, la purificación de proteínas y ácidos nucleicos
específicos que a menudo requiere la digestión del ADN, el ARN o ambos.
Un cofactor a toda sustancia de naturaleza no proteica que es requerida para que una
proteína ejerza su actividad biológica. La mayoría de las veces esta proteína es una enzima,
de ahí que se utilice el término cofactor prácticamente como sinónimo de cofactor
enzimático, pero hay que tener claro que no son exactamente lo mismo ya que un cofactor
puede ejercer su función en una proteína no enzimática.

Las vitaminas: son sustancias orgánicas de diversa composición que no se sintetizan en el

organismo, sino que se obtienen a través de la dieta, y que son esenciales para el
metabolismo. Actúan como coenzimas.
CAPÍTULO I: GENERALIDADES

1.1 Objetivo
1.1.1 Objetivo General:
➢ Comprende la función de las ribonucleasas, cofactores y vitaminas.
1.1.1Objetivos Específicos:

➢ Analizar, conocer y distinguir la importancia de las funciones de las

ribonucleasas, cofactores y vitaminas.

CAPÍTULO II: DESARROLLO TEMÁTICO

2.1 RIBONUCLEASAS.
Las Ribonucleasas o RNasas, son proteínas con actividad enzimática presentes en bacterias,
hongos, plantas superiores y mamíferos, que participan en procesos fisiológicos diversos
tales como: muerte celular, replicación del DNA, transcripción, procesamiento y edición
del RNA, defensa del hospedero y control del crecimiento tumoral.

Las ribonucleasas (RNasas) que pertenecen a la superfamilia de las ribonucleasas A

participan en varios procesos fisiológicos que van desde el procesamiento alternativo del
RNA hasta la angiogénesis. Estas enzimas se expresan en varios tejidos y exhiben
especificidades variables frente a diferentes sustratos de ARN. El potencial terapéutico de
las RNasas se ha sugerido en procesos oncogénicos; adicionalmente, se ha descrito que
tienen actividad antiviral directa y el potencial de activar células del sistema inmune innato
induciendo su maduración y la producción de citoquinas proinflamatorias. (Úsuga &
Rugeles, 2006).

2.1.1 FUNCIÓN DE LAS RIBONUCLEASAS

La función de las nucleasas ARNasas consiste en la rotura enzimática del ARN y son
necesarias para numerosas aplicaciones experimentales. Por ejemplo, la purificación de
proteínas y ácidos nucleicos específicos que a menudo requiere la digestión del ADN, el
ARN o ambos.
Las ribonucleasas también juegan un papel clave en la maduración de todas las moléculas
de ARN, tanto ARN mensajeros que transportan material genético para la producción de
proteínas, como ARN no codificantes que se encuentran en diversos procesos celulares.
Además, los sistemas activos de degradación de ARN son un primer medio de defensa
contra los virus de ARN y permiten proporcionar mecanismos inmunitarios celulares más
avanzados, como los que se encuentran con la ARN.
2.1.2 QUE TIPO DE ENZIMA ES LA RIBONUCLEASA

La ribonucleasa es una enzima que secretan los leucocitos cuando se presenta una
infección, ya sea por virus o por bacterias, como la RNasa 3 humana es secretada por los
macrófagos durante los procesos infecciosos, la cual mediante estudios comparativos por
transcriptómica de macrófagos expuestos a la proteína nativa y su variante defectiva en
actividad ribonucleasa, se han podido identificar nuevas actividades señalizadoras tanto
dependientes como independientes del mecanismo de catálisis: una respuesta inicial pro-
inflamatoria no asociada a la actividad catalítica, seguida de una activación tardía
directamente dependiente de la actividad de degradación del RNA. En el cual este
comportamiento multifacético de la RNasa 3 es empleado de manera diferencial en función
del tipo de infección. Así, se ha podido comprobar cómo la sobre-expresión de la proteína
protege a los macrófagos tanto frente a una infección bacteriana como vírica, pero el perfil
de respuesta inmune no es el mismo. (Lu Lu, y otros, 2021).

2.1.3 CLASES DE RIBONUCLEASAS

Las Ribonucleasa (ARNasa), es una enzima (nucleasa) que cataliza la hidrolisis de ARN en
componentes más pequeños. Pueden dividirse en endonucleasas y exonucleasas, y
comprenden varias subclases dentro de las clases de enzimas EC 3.1 (representan a
las enzimas hidrolasas que actúan sobre enlaces éster).

2.1.3.1 PRINCIPALES ENDORIBONUCLEASAS

A) La superfamilia Ribonucleasa A
Está constituida por las RNasas de mamíferos y otros vertebrados como aves,
reptiles y anfibios. Este grupo de proteínas presenta altas tasas de duplicación
génica y pérdida de genes de lo que ha resultado un número variable de genes en
diferentes especies.
En el ser humano, los genes que las codifican están ubicados en el brazo largo del
cromosoma 14. Sierakowska y Shugar (1977) agruparon las RNasas humanas en
dos categorías: RNasas secretadas y no secretadas; posteriormente, el grupo de
Weickmann (1981) cambió el término de secretadas por el de RNasas de tipo
pancreático y, Sorrentino y Libonati (1994), introdujeron el término no pancreáticas
en reemplazo de no secretadas.
Las RNasas Pancreáticas o secretadas, incluyen tanto ribonucleasas encontradas en
el páncreas como en otros fluídos corporales con propiedades catalíticas y
estructurales similares a las RNasas pancreáticas humanas y de bovino.
El término de tipo no pancreático o no secretadas, se utilizó para las RNasas que
presentan propiedades catalíticas y tienen secuencia similar a la neurotoxina
derivada del eosinófilo (EDN) o a la RNasa K2 de riñón de bovino.
Otros miembros de la superfamilia RNasa A, tales como la RNasa 4 y la RNasa PL3
de hígado porcino constituyen una tercera familia denominadas RNasas de tipo
pancreático/no pancreático, las cuales son estructuralmente más similares a las
 RNasas de tipo pancreático, pero comparten algunas propiedades catalíticas con
ambos tipos de ribonucleasas.

B) La Ribonucleasa tipo H
La ribonucleasa H (RNasa H o RNH) (EC 3.1.26.4) es una familia de enzimas
endonucleasas no específicas de secuencia que catalizan la escisión de ARN en un
sustrato de ARN / ADN mediante un mecanismo hidrolítico. Los miembros de la
familia RNasa H se pueden encontrar en casi todos los organismos, desde bacterias
hasta arqueas y eucariotas.
 Esta enzima participa en particular en la replicación del ADN. Las ribonucleasas H
se utilizan a veces en biología molecular para permitir la síntesis de ADN a partir
del ARN mensajero, después de la síntesis de la primera hebra de ADN. (Tomet
Amat, 2013)

La familia se divide en grupos relacionados evolutivamente con preferencias de

sustrato ligeramente diferentes, ampliamente denominadas ribonucleasa H1 y H2.
El genoma humano codifica tanto H1 como H2.

C) RIBONUCLEASA H1. Las enzimas ribonucleasa H1, requieren al menos cuatro

pares de bases que contienen ribonucleótidos en un sustrato y no pueden eliminar un
solo ribonucleótido de una hebra que de otro modo está compuesta por
desoxirribonucleótidos. Por esta razón, se considera poco probable que las enzimas
RNasa H1 estén involucradas en el procesamiento de cebadores de ARN a partir de
fragmentos de Okazaki durante la replicación del ADN.
La RNasa H1 no es esencial en organismos unicelulares donde se ha investigado; en
E. coli, los knockouts de RNasa H1 confieren un fenotipo sensible a la temperatura,
y en S. cerevisiae, producen defectos en la respuesta al estrés.

D) RIBONUCLEASA H2. En procariotas, la RNasa H2 es enzimáticamente activa

como proteína monomérica. En eucariotas, es un heterotrímero obligado compuesto
por una subunidad catalítica A y subunidades estructurales B y C. Mientras que la
subunidad A es muy homóloga a la RNasa procariota H2, las subunidades B y C no
tienen homólogos aparentes en procariotas y se conservan pobremente en el nivel de
secuencia incluso entre eucariotas. La subunidad B media las interacciones
proteína-proteína entre el complejo H2 y el PCNA, que localiza el H2 en los focos
de replicación.

E) RIBONUCLEASA H3. Las proteínas HIII están más estrechamente relacionadas

con el grupo H2 por identidad de secuencia y similitud estructural, pero tienen
preferencias de sustrato que se parecen más a H1. A diferencia de HI y HII, que se
distribuyen ampliamente entre los procariotas, HIII se encuentra sólo en unos pocos
organismos con una distribución taxonómica dispersa; es algo más común en las
arqueas y rara vez o nunca se encuentra en el mismo genoma procariota que HI.
Comparación de las estructuras de las proteínas
ribonucleasa H representativas de cada subtipo.
En la proteína de E. coli (beige, arriba a la
izquierda), los cuatro residuos conservados del
sitio activo se muestran como esferas. En las
proteínas de H. sapiens, el núcleo estructural
común entre los subtipos H1 y H2 se muestra en
rojo. Las estructuras se obtienen a partir de: E.
coli; T. maritima, B. stearothermophilus; H.
sapiens H1; H. sapiens.

F) EC 3.1.26.3: La ARNasa III es un tipo de ribonucleasa que escinde el ARNr

(ARNr 16s y ARNr 23s) del operón de ARN policistrónico transcrito en procariotas.
También digiere RNA de doble hebra (dsRNA) - Dicer familia de RNAsa, cortando
pre-miRNA (60-70 pb de largo) en un sitio específico y transformándolo en miRNA
(22-30 pb), que participa activamente en la regulación de la transcripción y tiempo
de vida del ARNm.

G) EC 3.1.26: RNase L es una nucleasa inducida por interferón que, al activarse,

destruye todo el ARN dentro de la célula.

H) EC 3.1.26.5: La RNasa P es un tipo de ribonucleasa que es única porque es una

ribozima, un ácido ribonucleico que actúa como catalizador de la misma manera
que una enzima. Una de sus funciones es escindir una secuencia líder del extremo 5
'de un pre- ARNt de cadena. La RNasa P es una de las dos ribozimas de renovación
múltiple conocidas en la naturaleza (el otro es el ribosoma). En las bacterias, la
RNasa P también es responsable de la actividad catalítica de las holoenzimas, que
consisten en una apoenzima que forma un sistema enzimático activo por
combinación con una coenzima y determina la especificidad de este sistema por un
sustrato. Recientemente se ha descubierto una forma de RNasa P que es una
proteína y no contiene ARN.

I) EC 3.1: RNase PhyM es secuencia específica para ARN monocatenarios. Escinde

el extremo 3 'de los residuos A y U no apareados.

J) EC 3.1.27.3: RNasa T1 es secuencia específica para ARN monocatenarios. Escinde

el extremo 3 'de los residuos G no apareados.

K) EC 3.1.27.1: La ARNasa T2 es una secuencia específica para ARN

monocatenarios. Escinde el extremo 3 'de los 4 residuos, pero preferentemente el
extremo 3' de As.
 L) EC 3.1.27.4: RNasa U2 es secuencia específica para ARN monocatenarios. Escinde
el extremo 3 'de los residuos A no apareados.

M) EC 3.1.27.8: La ARNasa V es específica para el ARN de poliadenina y poliuridina.

N) EC 3.1.26.12: RNase E es una ribonucleasa de origen vegetal, que modula las

respuestas SOS en bacterias, para una respuesta al estrés del daño del ADN
mediante la activación del mecanismo SOS por la vía de transducción de señales
dependiente de RecA / LexA que deprime transcripcionalmente una multiplicidad
de genes que conducen a la detención del tránsito de la división celular, así como al
inicio de la reparación del ADN.

O) EC 3.1.26: RNasa G Interviene en el procesamiento del extremo 16 'del rRNA 5s.

Está relacionado con la separación de cromosomas y la división celular. Se
considera uno de los componentes de los haces de filamentos axiales
citoplasmáticos. También se cree que puede regular la formación de esta estructura.

2.1.3.2. PRINCIPALES EXORIBONUCLEASAS

A) Número CE EC 2.7.7.8: La polinucleótida fosforilasa (PNPasa) funciona como

una exonucleasa y también como una nucleotidiltransferasa.

B) Número CE EC 2.7.7.56: La RNasa PH funciona como una exonucleasa y

también como una nucleotidiltransferasa.

C) Número EC 3.1.: RNase R es un homólogo cercano de RNase II, pero puede, a

diferencia de RNase II, degradar ARN con estructuras secundarias sin la ayuda de
factores accesorios.

D) Número CE EC 3.1.13.5: La ARNasa D participa en el procesamiento 3 'a 5' de los

pre- ARNt.
E) Número EC 3.1.: La ARNasa T es el principal contribuyente para la maduración 3
'a 5' de muchos ARN estables.

F) EC 3.1.13.3: La oligoribonucleasa degrada oligonucleótidos cortos a

mononucleótidos.

G) EC 3.1.11.1: La exoribonucleasa I degrada el ARN monocatenario de 5'-a-3 ',

existe solo en eucariotas.

H) EC 3.1.13.1: La exoribonucleasa II es un homólogo cercano de la exoribonucleasa

I.
2.2. COFACTORES.
Los cofactores son sustancias de carácter no proteico, termoestable y bajo peso molecular;
son moléculas iones imprescindibles para la acción catalítica de muchas enzimas. La
actividad de algunas enzimas depende solamente de su estructura como proteína, mientras
que otras necesitan, además, uno o más componentes no proteicos, llamados cofactores.
El cofactor puede ser un ion metálico como: Mg, Ca, Fe, Zn, o bien una molécula orgánica,
llamada coenzima, tales como las vitaminas, el NADH o el FADH, aunque algunos
enzimas necesitan de ambos.
El cofactor puede estar fuertemente unido a la proteína (suele ser el ion metálico, aunque
puede igualmente ser una coenzima) y recibe entonces el nombre de grupo prostético, o
débilmente unido, por lo que en realidad actúa como un sustrato específico de la enzima
(co-sustrato; suele ser una molécula orgánica, coenzima).
Algunas enzimas requieren de la unión a un cofactor para estar activas. En tal caso, la parte
proteica se denomina apoenzima y una vez unida a su cofactor forman una holoenzima.
(Sanchez Serrano , 2016).

2.2.1 FORMAS DE ACTUACIÓN DE LOS COFACTORES

• Contribuyen a la unión entre la enzima y el sustrato.
• Estabilizan la enzima en su conformación más activa.
• Constituyen frecuentemente el grupo catalítico principal.
• Son transportadores intraenzimáticos o interenzimáticos en la reacción catalizada.

2.2.2 TIPOS DE COFACTORES

Los cofactores se pueden clasificar atendiendo a diferentes criterios, uno de los más
comunes es según su naturaleza orgánica o inorgánica:

A) COFACTORES INORGÁNICOS: Iones metálicos (Mg2+, Cu+, Mn2+) y los

centros Hierro Azufre.
Los iones metálicos son cofactores muy comunes y de ellos los más frecuentes son
iones metálicos compuestos por uno o dos átomos. En el ser humano, la lista de
estos cofactores incluye frecuentemente al hierro, magnesio, manganeso, cobalto,
cobre, zinc y molibdeno, todos ellos oligoelementos esenciales en nuestra dieta
debido precisamente a su papel como cofactores.
Los iones metálicos son cofactores que se mantienen unidos por enlaces covalentes.
Estas dan origen a los metaloenzimas.

Hierro: La mayoría de enzimas con hierro acoplan el hierro ya sea como heme o
como un arreglo especial de hierro con grupos azufre conocidos como centros
hierro-azufre.

Cinc: El Cinc es tal vez el más ubicuo y versátil de todos los cofactores metálicos.
Mas de 300 enzimas tienen un cofactor de Cinc.

Manganeso: Es el metal de transición más común en enzimas.

Cobalto: El papel del cobalto como cofactor está limitado a su presencia en la

vitamina B12.

Vanadio: Aunque todavía debe describirse una función bioquímica completa para
el vanadio en los animales superiores, reportes en bacterias y algas proporcionan
pistas sobre la necesidad funcional de este metal en la catálisis enzimática.

Calcio: Es un cofactor para un número limitado de importantes enzimas, además el

complejo actina-miosina en el músculo; alfa-amilasa y termolisina son dos de las
más conocidas. Como un ión libre o trabajando a través de calmodulina, el calcio es
mejor entendido como un activador de enzimas en rutas de señalización celular
dependientes de hormonas.

Molibdeno: Ampliamente distribuido en plantas y animales. En este metal existen

tres estados de valencia: Mo+4, Mo+5, y Mo+6. Las enzimas dependientes de
Molibdeno se encuentran en rutas que metabolizan purinas, pirimidinas, pterinas,
aldehídos y sulfitos.
 Níquel: Aparece con poca frecuencia, reportándose en enzimas microbianas y de
plantas, como ureasa de frijol, arroz y tomate.

B) COFACTORES ORGÁNICOS: Coenzimas y grupos prostéticos.

Las coenzimas y los grupos prostéticos son dos tipos específicos de cofactores de
naturaleza orgánica. Suelen ser moléculas pequeñas, usualmente de masa menor a
1000 Da. Para diferenciar entre ambos se suele atender a la fuerza o tipo de unión
entre el cofactor y la proteína: una coenzima se une de forma débil mientras que un
grupo prostético se une fuertemente y generalmente no se puede separar de la
proteína si esta no se desnaturaliza.
Las Coenzimas, son moléculas orgánicas que se unen a una enzima y que es esencial
para su actividad, pero no sufre una alteración permanente en la reacción. La mayor
parte de las coenzimas derivan metabólicamente de las vitaminas.
Los grupos prostéticos, son moléculas pequeñas que forma parte de una proteína en
el estado nativo de la misma y es esencial para el funcionamiento proteico, su unión
puede ser covalente o no covalente.

Cuando la coenzima
actúa como grupo
prostético está unida
covalentemente a la
apoenzima.
2.2.3 INHIBIDORES ENZIMATICOS.

Muchas enzimas pueden ser inhibidas o destruidas por ciertos agentes químicos.
Esta inhibición puede ser irreversible, por ejemplo, a causa del plomo, el mercurio o
el cianuro.

La inhibición es reversible cuando el inhibidor forma enlaces débiles con la enzima.

Esta es competitiva si el inhibidor compite con el sustrato por unirse al sitio activo
de la enzima, o no competitiva si el inhibidor se une en un lugar diferente al sitio
activo de la enzima, inactivándola.

2.3. VITAMINAS.
Las vitaminas: son sustancias orgánicas de diversa composición que no se sintetizan en el
organismo, sino que se obtienen a través de la dieta, y que son esenciales para el
metabolismo. Actúan como coenzimas. Su función de las vitaminas es la de facilitar la
transformación que siguen los sustratos a través de las vías metabólicas. (Chazi, 2017).

2.3.1. CLASES DE VITAMINAS.

A) VITAMINAS HIDROSOLUBLES: Como la vitamina C y las del complejo B.

Entre ellas a: B1, B2 B3, B6; B12, NACINA, ÁCIDO FÓLICO, ÁCIDO
PANTOTÉNICO Y BIOTINA), que se disuelven en el agua y como el organismo
no puede almacenarlas, es necesario un aporte diario o controlado debido a que el
exceso es eliminado por el sudor y la orina. (Sanchez Serrano , 2016).

CARACTERÍSTICAS:
• Ampliamente distribuidas en los alimentos.
• Solubles en agua (se pierden en la cocción)
 • La mayor parte son termolábiles.
• Se absorben por la sangre rápidamente.
• Se eliminan por la orina.
• No producen toxicidad.
• Actúan como coenzimas en reacciones metabólicas del organismo. (Ropero, 2017).

2.3.2 TIPOS DE VITAMINA:

VITAMINACO ÁCIDO ASCÓRBICO.

Importancia: Importante para el crecimiento y desarrollo normal.
Función: Ayudar a la absorción del hierro, Formar una proteína importante utilizada para
producir la piel, los tendones, los ligamentos y los vasos sanguíneos.
Deficiencia: Anemia, Encías sangrantes, Disminución de la capacidad para combatir
infecciones, Disminución de la velocidad de cicatrización de las heridas, Cabello seco con
puntas partidas, Tendencia a la formación de hematomas, Gingivitis (inflamación de las
encías), Sangrados nasales, Posible aumento de peso debido al metabolismo lento, Piel
áspera, reseca y descamativa, Dolor e inflamación de las articulaciones, Debilitamiento del
esmalte de los dientes.
Fuentes: Cítricos, papas, tomates y vegetales verdes.

B1OTIAMINA (coenzima Pirofosfato de Tiamina)

Importancia: Importante en la descarboxilación del piruvato y el alfa ceto glutarato.
Función: Participa en el metabolismo de los glúcidos.
Deficiencia: Disminuye la glucosa en la sangre, fatiga, irritabilidad, debilidad muscular,
falta de concentración o voluntad. Produce la enfermedad llamada Beri Beri.
Fuentes: Frutos secos, cereales integrales, leguminosas, levadura de cerveza y germen de
trigo.

B2 O RIVOFLAVINA (coenzima FAD y el FMN)

Importancia: Importantes como grupos prostéticos de numerosas enzimas y participan en
reacciones de oxidación-reducción.
Función: catalizar la oxidación de grasas, proteínas e hidratos de carbono.
Deficiencia: Trastornos visuales, Glositis, Seborrea, Queilosis (labios agrietados),
Fotofobia y Estomatitis. Puede aparecer en los alcohólicos con pobres hábitos dietéticos.
Fuentes: hígado, leche, judías, lentejas, quesos y frutos secos.

B3 O NICOTINAMIDA, NIACINA O ÁCIDO NICOTÍNICO (co. NAD+)

Importancia: Participa en la reparación del ADN.
Función: convertir los alimentos en energía, se le implica en la oxidación de los
carbohidratos y de los ácidos grasos.
Deficiencia: Depresión, dermatitis, y diarreas asociadas con la Pelagra.
Fuentes: Leguminosas, frutos secos, cereales, levadura de cerveza.
B5 O VIT. H, ÁCIDO PANTOTÉNICO, BIOTINA (Coenzima A)
Importancia: Participan en reacciones de transferencia de grupos acilos.
Función: Son necesarios para el crecimiento.
Deficiencia: Los signos de la deficiencia de biotina incluyen erupciones cutáneas, pérdida
del cabello y uñas quebradizas.
Fuentes: Proteínas de origen animal, Aguacate, Brócoli, col y otras verduras en la familia
del repollo, Huevos, Legumbres y lentejas, Leche, Champiñones, Vísceras, Aves de corral,
Papas y batatas o camotes, Cereales integrales, Levadura.

B6 O PIRIDOXINA: (Coenzima fosfato de piridoxal)

Importancia: Participan en reacciones de transaminación y otras del metabolismo de los
aminoácidos.
Función: Metabolismo de aminoácidos y formación de hemoglobina, produce anticuerpos.
Deficiencia: Confusión, Depresión, Irritabilidad, Úlceras en la boca y la lengua también
conocidas como glositis, Neuropatía periférica.
Fuentes: El Atún y el salmón, el Banano, las legumbres (fríjoles secos), la carne de res y
de cerdo, las nueces, la carne de aves, los granos enteros y los cereales fortificados, los
garbanzos en lata.

B9, ÁCIDO FOLICO O FOLAXINA

Importancia: Ayuda a la producción de glóbulos rojos.
Función: Interviene en la síntesis de ADN en las células de tejidos nuevos, como es el caso
de los fetos, también interviene en la formación de glóbulos rojos.
Deficiencia: La carencia de esta vitamina induce a un tipo de anemia que impide el
crecimiento de los glóbulos rojos.
Fuentes: lenteja, judías, verduras, hígado.

VITAMINA B12 CIANOCOBALAMINA

Importancia: Nutriente que ayuda a mantener la salud de las neuronas y la sangre.
Función: Formación de glóbulos rojos.
Deficiencia: Daño en las células nerviosas y anemia perniciosa.
Fuentes: Hígado. Es la única vitamina que tiene una molécula con un mineral, el cobalto, y
no lo produce ninguna planta o animal, sino solo algunos microorganismos

B) VITAMINAS LIPOSOLUBLES: Se disuelven en grasas como las vitaminas A, D, E,

K. Estas se almacenan en los tejidos adiposos y en el hígado, se diferencian de las
hidrosolubles. El exceso de consumo puede ser muy perjudicial para la salud, ya que
nuestro cuerpo sí almacena su exceso. Tanto la carencia como el exceso de algunas de ellas
pueden originar enfermedades irreversibles.

CARACTERÍSTICAS:
• Solubles en solventes grasos.
• Son termoestables.
 • Se absorben por la linfa (lentamente)
• Se almacenan en el hígado y tejido adiposo.
• Se eliminan por la bilis (lentamente)
• Pueden producir toxicidad.
• Tienen una función fisiológica específica. (Ropero, 2017)

TIPOS
VITAMINA A – RETINOL.
Función: Ayuda al crecimiento y la visión.
Deficiencia: Disminución de la visión en penumbra, piel seca, picazón en los ojos, uñas
quebradizas.
Fuentes: Mantequilla, hortalizas de hoja verde, espinacas, frutas como el albaricoque,
aceite de hígado de bacalao, huevos, leche, zanahoria

VITAMINA D – CALCIFEROL.
Función: junto con la vitamina A, permite la absorción de Ca, es primordial para el
crecimiento y la calcificación.
Deficiencia: descalcificación, raquitismo.
Fuentes: pescado, hígado, productos lácteos, huevos, la luz solar, cuyos rayos ultravioletas
favorecen la absorción y asimilación de pro vitaminas en vitamina D.

VITAMINA E – TOCOFEROL.
Función: Fcilita la circulación sanguínea, y estabiliza las hormonas femeninas,
favoreciendo el embarazo y parto.
Deficiencia: anemia en niños prematuros.
Fuentes: frutos secos, huevos, mantequilla, espárragos, soya, espinaca y judías.

VITAMINA K – ANTIHEMORRÁGICA.
Función: actúa sobre la coagulación.
Deficiencia: alteraciones en la coagulación sanguínea.
Fuentes: patatas, coliflor, judías verdes, guisantes frescos y la espinaca.
CAPÍTULO III: CONCLUSIONES

• Basándose en estudios realizados in vitro y algunos in vivo, es evidente que las

RNasas tienen actividad antimicrobiana potencial, y un papel importante en iniciar y
amplificar la respuesta inmune innata y adaptativa contra la invasión microbiana. La
actividad antiviral demostrada para estas RNasas abre un nuevo campo de estudio
dirigido a la creación de una nueva clase de agentes antivirales usando estas
proteínas o formas modificadas.

• Se concluye que la mayoría de las enzimas son hidrolasas –amilasas, proteasas y

lipasas- para realizar limpiezas y separaciones de estratos. Sin embargo, existe una
gran variedad de enzimas capaces de catalizar muchas reacciones químicas y su
eliminación es relativamente fácil: en dos lavados se elimina el 99% de las enzimas
y con el tiempo pierden su estructura y la configuración tridimensional del centro
activo, imposibilitando cualquier reacción con el sustrato. Por este motivo, se
enfatiza en la necesidad de ampliar este estudio. Las enzimas no representan un alto
riesgo para la salud y seguridad del trabajador, y son un método alternativo para
tratamientos concretos más tóxicos. No obstante, existen diferentes inconvenientes
como el coste, la preparación y la durabilidad de las enzimas. Sería conveniente
investigar estudios de medios para facilitar su preparación, empleo y manejo con
más seguridad.

• Las vitaminas son parte esencial de nuestro desarrollo participan en el desarrollo de

muchas sustancias ayudando a liberar energía necesaria para las actividades que el
cuerpo necesita llevar a cabo.
Una adecuada alimentación es la fuente perfecta de vitaminas, minerales y demás
elementos necesarios para un buen desarrollo.
Todas las vitaminas son importantes ya que cada una de ellas desempeña papeles
diferentes, una sola vitamina no puede sustituir a las demás ya que no poseen
propiedades iguales.
La carencia de vitaminas puede conducirnos a contraer graves enfermedades que
evitaríamos con una balanceada alimentación, cuidándonos de no consumir unas en
exceso y otras en poca o nula cantidad.
La millonaria industria vitamínica crece a medida que se dan más descubrimientos
científicos. La demanda de suplementos vitamínicos conduce a tener grandes
reservas de éste.
Debe hacerse un control sanitario más estricto a las vitaminas de farmacia para
corroborar su calidad y que si se cumplan las expectativas brindadas por el
fabricante.
CAPÍTULO IV: REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

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