2BIOQUÍMICA

Tema 11.
Nucleótidos y Ácidos nucleicos
BIOQUÍMICA
Lucía Guardiola Garcia
Estefanía Bueno Gavilá
Grado en Enfermería
Lucia Guardiola Garcia - Tlf: (+34) 968 278622 lguardiola@ucam.edu

Universidad Católica San Antonio de Murcia - Tlf: (+34) 968 27
Nucléotidos 88 00 nucleicos,
y Ácidos info@ucam.edu - www.ucam.edu
Asignatura:Bioquímica
lguardiola@ucam.edu- Tlf: (+34) 968 278622 lguardiola@ucam.edu
Nucleótidos y Ácidos nucleicos 1. Introducción
Ácidos nucleicos: macromoléculas

que participan en el proceso de
transferencia de la información genética
entre las diferentes generaciones.
Tipos:
Ácido desoxirribonucleico (ADN o
DNA)
Ácido ribonucleico (ARN o RNA).
Presentes en el núcleo. También existe
ADN en las mitocondrias y en los
cloroplastos, y ARN en las mitocondrias,
los ribosomas y el citoplasma celular.
Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica

Nucleótidos y Ácidos nucleicos 2. Nucleótidos
Son polinucleótidos: moléculas formadas por la repetición de

unidades sencillas, los nucleótidos, los cuales se mantienen unidos entre
sí por medio de un enlace fosfodiéster.
Funciones de los nucleótidos
Actúan como
señales químicas en Son componentes
Actúan como los sistemas extracelulares de
Son los
celulares en una serie de
transmisores respuesta a coenzimas e
constituyentes
de energía hormonas y otros intermedios
de los ácidos
(ATP). nucleicos.
estímulos metabólicos (NAD+,
extracelulares FAD, NADP+).
(AMPc).

2.1. Composición química
2.1.1 Azúcares (Pentosa)
b-D-Ribosa: b-D-Desoxirribosa:

2.1. Composición química
2.1.2. Bases nitrogenadas
Derivan de purina y pirimidina
Bases
pirimidínicas:
Citosina (C)
Pirimidina Timina (T)
Uracilo (U)
Bases
purínicas:
Adenina (A)
Guanina (G)
Purina
2.2. Nucleósidos y nucleótidos
Nucleósidos: unión de una base nitrogenada con la b-D-ribosa

(ribonucleósidos) o con la b-D-desoxirribosa (desoxirribonucleósidos)
mediante un enlace β-N-glicosídico.
base nitrogenada + azucar = nucleosido
Enlace
β-N-glicosídico

Nucleótido (ribonucleótido o desoxirribonucleótido, según la

pentosa) es la adición de un grupo fosfórico o fosfato a un nucleósido
mediante un enlace éster fosfórico.
base nitrogenada + azucar + acido fosforico = nucleotido
Enlace éster
fosfórico

La adición de un grupo fosfato origina un nucleótido monofosfato.
TIPO DE BASE NUCLEÓSIDO NUCLEÓTIDO

ANILLO
Adenina (A) Adenosina AMP o ácido adenílico

Purina
Guanina (G) Guanosina GMP o ácido guanílico
Citosina (C) Citidina CMP o ácido citidílico
Pirimidina Uracilo (U) Uridina UMP o ácido uridílico
Timina (T) Timidina TMP o ácido timidílico
En las células también podemos encontrar nucleótidos difosfato (ADP,

GDP ), y los nucleótidos trifosfato (ATP, GTP ) que son los que se
utilizan para formar ADN y ARN.
Los nucleótidos pueden

tener uno, dos o tres grupos
fosfato de forma consecutiva
formando NMP, NDP o NTP,
respectivamente.
NUCLEÓTIDO MONOFOSFATO (NMP)
NUCLEÓTIDO DIFOSFATO (NDP)
NUCLEÓTIDO TRIFOSFATO (NTP)

2.3. ATP: molécula de intercambio energético de la célula
Función: Obtención
de energía mediante
la ruptura y
liberación de uno o
Ribonucleótido dos grupo fosfato
constituido por
adenina y ribosa a la
que se le unen en
forma secuencial
tres grupos fosfato.

2.4. Otros nucleótidos de gran importancia biológica
Desempeñan
Se producen a
funciones
No forman partir de ATP Son segundos
biológicas muy
parte de (adenilato mensajeros en
importantes son
ácidos ciclasa) o GTP la respuesta
el AMP cíclico
nucleicos. (guanilato hormonal.
(AMPc) y el GMP
ciclasa).
cíclico (GMPc).
AMPc GMPc
2.4. Otros nucleótidos de gran importancia biológica
Coenzimas que participan en reacciones de

oxidación y reducción en el metabolismo (NAD+, poseen
NADP+, FAD, FMN). nucleótidos
Coenzima A (CoA) es una molécula que actúa en su
como transportador de acetilo y otros grupos acilo estructura
en el metabolismo de los ácidos grasos.
Coenzima A (CoA)
Dinucleótido de adenina
y nicotinamida (NAD+) Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica
2.5. Polinucleótidos. Formación
Dinucleótido: Unión de dos

mononucleótidos por enlaces fosfodiéster
entre el grupo fosfato de uno de ellos y el
grupo hidroxilo del azúcar del otro.
Polinucleótido: Formación de un nuevo
enlace fosfodiéster (dirección 5 3 ) entre
un dinucleótido y un nuevo nucleótido
originando un trinucleótido, y así
sucesivamente se añaden enlaces
fosfodiéster.
2.5. Polinucleótidos. Formación
Convenio de
escritura de
secuencias de
nucleótidos
Nucleótidos y Ácidos nucleicos 3. ADN
3.1. Estructura
Estructuras largas, flexibles y de

aspecto filamentoso.
Cromosomas: Estructuras de
ADN más empaquetadas y
compactas.
Estructura de doble hélice.
Enrollamiento plectonémico (no
se puede separar las dos cadenas
sin desenrollarlas).
Diámetro: 20 Amstrong

Extremo 3
Extremo 5
19.3. ADN
3.1. Estructura
5
5
Extremo 3 Extremo 5
3.1. Estructura
OH
Antiparalelas.
Siem e e lee del e em 5 ha a

el 3 .
El primer nucleótido tiene el
ca b 5 lib e.
Bases apiladas perpendicularmente
al eje de la doble hélice.
OH

3.1. Estructura
Secuencias complementarias El tamaño de los pares de

Adenina = Timina bases es semejante.
G a i a ci i a
Bases complementarias
unidas por puentes de
hidrógeno.
Estabilización de estructura
helicoidal mediante fuerzas
de Van der Waals entre
pares de bases apilados.

3.1. Estructura reglas de chargaff
La composición de las bases nitrogenadas

Reglas de Chargaff
varía de una especie a otra.
El ADN de diferentes tejidos de la misma

especie tienen las mismas bases
nitrogenadas
La composición de las bases nitrogenadas
no varía ni con la edad, el estado nutricional,
ni con variaciones del ambiente.
El número de A = T y el número de G = C.
SE cumple que: A + T = G + C

3.1. Estructura
ENLACES QUÍMICOS EN EL ADN
Las cadenas se dirigen en sentidos
opuestos. Son antiparalelas
Extremo 5 Puentes de
hidrógeno Los pares C-G tienen tres
puentes de hidrógeno
Enlace éster
Fuerzas de
Van der
Enlace
Waals
fosfodiéster
Un enlace fosfodiéster
conecta el grupo 5 -
fosfato y el grupo 3 -
OH de nucleótidos Los pares A-T tienen dos
Enlace β -N-
adyacentes Extremo 5 puentes de hidrógeno
glicosídico
El ADN contiene el azúcar Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica

desoxirribosa (sin grupo OH ) lguardiola@ucam.edu- Tlf: (+34) 968 278622 lguardiola@ucam.edu
3.2. Tamaño y forma forma
ADN lineal (la mayoría de los

cromosomas de las células
eucariotas).
ADN circular (cromosomas

FORMA
bacterianos, ADN mitocondrial,

ADN de ciertos virus, etc).
ADN bicatenario (formado por

dos cadenas).
ADN monocatenario: genomas

de determinados virus están
formados por moléculas
circulares.
3.2. Tamaño y forma
ADN circular de bacterias y virus.

Las cadenas se superrenrollan
sobre sí mismas dando lugar al
ADN compacto.
ADN lineal de las células eucariotas

se pliega alrededor de proteínas
para dar estructuras helicoidales y
solenoidales (cromosomas).

3.3. Dinámica del ADN: desnaturalización y renaturalización
Desnaturalización
La separación total o parcial de las cadenas de un ADN
bicatenario en disolución.
Se consigue fácilmente elevando el pH o la temperatura.
3.3. Dinámica del ADN: desnaturalización y renaturalización
La temperatura requerida
para separar las cadenas
depende del contenido G+C.
El proceso es reversible.
Al enfriar, proceso de
renaturalización.

3.4. Empaquetamiento del ADN en cromosomas
Cromosoma
Bucles o lazos
Solenoides
Nucleosomas
Cromatina

4.1. Características y estructura 4. ARN
La base
Más Polímero
Es el ácido que se
pequeño El ázucar monocatenario
nucleico aparea con
que el presente Existen zonas
más la Adenina
ADN, con
abundante
teniendo es la b-D- es el
apareamientos
en la Ribosa. Uracilo y
entre 20- intracatenarios
célula. no la
10.000 pb (horquillas).
Timina.

4. ARN
4.2. Diferencias estructurales con el ADN
ADN ARN
bicatenario monocatenario

4. ARN
4.3. Tipos En las células, el ARN es más abundante que el ADN.
ARN implicados en la síntesis de proteínas El ARNr (80 %).

ARN ARN de ARN El ARNt (12 %).
mensajero transferencia ribosómico El ARNm (3 %)
(ARNm) (ARNt) (ARNr)
ARN reguladores
ARN de ARN
Riboswitch
intereferencia antisentido
ARN con actividad catalítica
Ribozimas
4. ARN
4.4. Funciones
ARN mensajero (ARNm)
acido nucleico monocatenario

Se sintetiza sobre un molde de ADN y sirve de pauta para la síntesis de
proteínas o traducción.
Codifica la secuencia de una proteína y contiene las señales para el inicio y la
terminación de la síntesis proteica

4. ARN
4.4. Funciones
ARN de transferencia (ARNt)

Transporta los aminoácidos en forma
activada al ribosoma para la formación de
enlaces péptidicos a partir de la secuencia
codificada por el ARNm molde.
Su plegamiento espacial es fundamental para
el mantenimiento de la función biológica.
Una molécula de ARN se pliega para formar
estructuras secundarias permitiendo los
puentes de hidrógeno entre bases
complementarias de la misma cadena
(horquillas).

4. ARN
4.4. Funciones
ARN
ribosómico
(ARNr)
Componente de
ribosomas.
Papel catalítico y
estructural en la
síntesis de proteínas.
Consta de dos
subunidades, una
mayor que la otra.

Catabolismo de glúcidos
Tema 13. Catabolismo de glúcidos
BIOQUÍMICA
María Isabel Rodríguez López
María Isabel Rodríguez López - Tlf: (+34) 968 278622 mirodriguez@ucam.edu

Universidad Católica San Antonio de Murcia - Tlf: (+34) 968 27 88 00deinfo@ucam.edu
Catabolismo - www.ucam.edu
glúcidos. Asignatura:Bioquímica
Catabolismo de glúcidos Introducción
una de las
principales rutas
del metabolismo
celular
glucógeno
METABOLISMO HIDRATOS DE CARBONO
monosacáridos
producción de energía y el vías del metabolismo

poder reductor de la glucosa
piruvato
Catabolismo de glúcidos. Asignatura:Bioquímica


Catabolismo de glúcidos Introducción

Catabolismo de glúcidos Digestión de azúcares de la dieta
Hidratos de carbono no digeribles

No posee enzimas digestivas adecuadas para hidrolizar los enlaces
(celulosa o agar).
Hidratos de carbono digeribles

Acción de enzimas digestivas específicas.
Asimilación por transportadores específicos a nivel intestinal.
Ejemplos: Almidón, glucógeno, disacáridos (sacarosa, lactosa)
Estructura básica de amilopectina y

amilosa que se degradan tras la acción
de enzimas digestivas específicas.
Tras la digestión se liberan
monómeros de glucosa, que serán
incorporados por transportadores
específicos de glucosa hacia el interior
de las células intestinales
Catabolismo de glúcidos la glucolisis se produce en el
citoplasma, por eso
debe entrar en la celula
La entrada de glucosa en la célula se produce por dos mecanismos:
Difusión Facilitada: Mediante transportadores

de membrana la glucosa entra a favor de
gradiente.
Cotransportador Na+-glucosa: La glucosa

entra en la célula en contra de gradiente de
concentraciones (gasta energía), acoplado a la
entrada de sodio.
Para no volver a salir de la célula, la glucosa, debe ser fosforilada de forma

irreversible para convertirse en glucosa-6-P y así ya no se puede unir a los
transportadores de membrana. Catabolismo de glúcidos. Asignatura:Bioquímica
Catabolismo de glúcidos Glucolisis
Secuencia de 10 reacciones mediante las cuales 1 molécula de glucosa

(6 carbonos) se transforma en 2 moléculas de piruvato (3 Carbonos)
generando además 2 moléculas de ATP y 2 NADH. tres son irreversibles
Citoplasma de todas las células y se puede dar tanto en condiciones

aerobias como en anaerobias.
Vía de producción de energía fundamental para muchos tejidos:
En el músculo cuando el oxígeno es un factor limitante
En los glóbulos rojos ya que carecen de mitocondrias
En el cerebro ya que la glucosa María
es Isabel
el principal
Rodríguez López -combustible
Tlf: (+34) 968 278622 mirodriguez@ucam.edu
1ª FASE
Reacciones de la 1 a la 5. En
Fase de esta fase se gastan 2 moléculas
Gasto de ATP. Se produce la
Energético fosforilación y división de la
glucosa en 2 moléculas de
Se gastan gliceraldehído-3-fosfato (GAP).
2 ATP
se producen dos de cada
2ª FASE
Fase de Reacciones de la 6 a la 10. En
Producción esta fase se producen 4
moléculas de ATP y 2 de NADH.
de Energía
Dos moléculas de GAP se
Se producen convierten en 2 de piruvato.
4 ATP

1
Fosforilación
Hexoquinasa
Glucosa-6-P
2
1ª Fase
Fosfoglucoisomerasa Isomerización
Gasto de Energía
Fructosa-6-P
Se gastan 2 ATP
3 Fosforilación
Fosfofructoquinasa 1 (PFK-1)
Fructosa-1,6-bifosfato
4 Fragmentación
Aldolasa
5 Isomerización
Gliceraldehído-3-P Triosafosfato Isomerasa Dihidroxiacetona Catabolismo
fosfatode glúcidos. Asignatura:Bioquímica
Catabolismo deGliceraldehído-3-P
glúcidos 6
Única oxidación de la glucolisis
Se genera un compuesto
2 de alta energía
G-3- P-deshidrogenasa
2
1,3 bifosfoglicerato 7
2 1ª fosforilación a nivel
Fosfoglicerato quinasa 2 de sustrato
3 fosfoglicerato 8
2ª Fase
Fosfoglicerato mutasa Isomerización
Generación de Energía
2 fosfoglicerato 9
Se producen 4 ATP
Deshidratación
Enolasa H2O Se genera un compuesto y 2 NADH+H+
de alta energía
Fosfoenolpiruvato 10
2 2ª fosforilación a nivel de
Piruvato Quinasa
2 sustrato
PIRUVATO
1ª Reacción
Reacción de
fosforilación
irreversible. Se
G = - 4 kcal/mol
gasta una molécula
de ATP.
el higado es la fabrica principal de glucosa, cuando la glucosa pasa a

glucosa-6-fosfato, y se acumula mucha cantidad en la celula, se inhibe
la exoquinasa, y las acciones siguientes van mucho mas lentas.
la exoquinasa es mucho mas lenta que el resto de enzimas de
la glucolisis, por tanto la glucosa-6-fosfato se puede acumular.
Cuando hay un exceso de glucosa por ejemplo, despues de comer, en el higado
actua la glucoquinasa, lo que hace es quitar el exceso de
glucosa en sangre, cuando acabamos de comer hay
mayor concentracion de glucosa en el torrente sanguineo,
actua la glucoquinasa, ya que no se inhibe con un exceso
de glucosa-6-fosfato
2ª Reacción Aldohexosa
Reacción de
isomerización,
reversible en la que
una aldosa es G = +0.4 ca /
convertida en una
cetosa
Cetohexosa

3ª Reacción
Reacción de
fosforilación. Es la
etapa limitante de la
velocidad de la ruta. G = -3.3 kcal/mol
Es irreversible y se
gasta una molécula de
ATP

5ª Reacción
4ª Reacción
Reacción de isomerización,
Ruptura aldólica,
reversible. El sustrato el el
reacción reversible
GAP (se producen 2 moléculas
(una molécula de 6 C
GAP)
se rompe en 2 de 3C).
G = +1.8 ca /
Triosa fosfato isomerasa
G = +5.74 ca /

6ª Reacción
Reacción de
fosforilación
oxidativa, reacción
G = +1.5 ca /
reversible. Se
produce 1 molécula
de NADH

7ª Reacción
Reacción reversible,
Fosforilación a nivel
de sustrato, que es
la formación de ATP
G = -4.5 kcal/mol
por la fosforilación
directa del ADP.

8ª Reacción
Reacción reversible. En esta

reacción el fosfato del C3 es
trasladado al C2
Fosfoglicerato
mutasa
G = +1,06 ca /

9ª Reacción
Es una deshidratación, reacción

reversible en la que se produce 1
molécula de agua
Type your text
G = +0,44 ca /

10ª Reacción
Es una fosforilación
a nivel de sustrato
en la que se produce
1 molécula de ATP. G = -7.5 kcal/mol
Reacción irreversible

Si hacemos el BALANCE GLOBAL de la Glucolisis en condiciones

aerobias:
Glucosa= 2 piruvato
porque la glucosa que viene de Glucosa + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+ 2 ADP + 2 Pi = 2 ATP
la degradacion del glucogeno, 2 NAD+ = 2 NADH
ya es glucosa-6-fosfato, por lo que entra en la segunda reaccion de la
glucolisis, y se ahorra el gasto de una molecula de ATP,
de la primera reaccion 2 Piruvato + 2 ATP + 2 NADH + 2 H+ + 2 H O
2
Si la glucosa proviene del glucógeno (en lugar de la dieta) se generan 3 ATP.

Catabolismo de glúcidos Regulación glucolisis
La regulación de la glucolisis se lleva a cabo mediante diferentes

mecanismos a nivel de las tres reacciones irreversibles (1, 3 y 10),
catalizadas por: Hexoquinasa, Fosfofructoquinasa-1,
Piruvatoquinasa.
1. Regulación de la Hexoquinasa
Cataliza la reacción nº1 de la glucolisis.
Enzima inhibida por producto (por altos niveles de glucosa-6-P
y ATP)
Tiene elevada afinidad por la glucosa (KM = 0,1mM)
En hígado y en células del páncreas, es remplazada por la
glucoquinasa, cuya afinidad por la glucosa es mucho menor (KM
= 10mM), y es activada por altas concentraciones de glucosa en
sangre o por insulina.
la activamos si queremos energia, y la inhibimos si tenemos mucha
2. Regulación de la
Fosfofructoquinasa-1 (PFK-1)
Cataliza la reacción nº3 de la ruta y es la
enzima reguladora más importante de la
glucolisis, cataliza el paso limitante de la
ruta.
La regulación se da por niveles de energía:
Altos niveles de ATP la inhiben
alostéricamente. (EFECTOR NEGATIVO)
Altos niveles de Citrato (1ª reacción del
ciclo de Krebs) la inhiben.
Altos Niveles de AMP. molecula gastada
Regulación por Fructosa-2,6-bisfosfato. Su

presencia aumenta la afinidad de PFK-1 por
su sustrato y suprime laCatabolismo
inhibición por
de glúcidos. ATP.
3. Regulación de la piruvato quinasa

Esta enzima cataliza el paso final de la glucolisis (10ª
reacción).
Regulada por:
Regulación alostérica:
Se activa por altas concentraciones de fructosa 1,6-
difosfato (Reacción 3)
Se inhibe por altas concentraciones de ATP.
Regulación hormonal. Dos formas interconvertibles:
Piruvato Piruvato Insulina induce desfosforilación y la activan

quinasa quinasa
desfosforilada fosforilada Glucagón induce fosforilación y la inhiben
(activa) (inactiva)
4. Regulación hormonal de la glucolisis
Además de regular las enzimas existentes en la célula, la

insulina y el glucagón, también aumentan o disminuyen la
síntesis de las tres enzimas implicadas en la regulación de la
glucolisis.
La insulina liberada tras una comida induce la síntesis de las
tres enzimas y por lo tanto, activa la glucolisis.
Altos niveles de glucagón (inanición o diabetes) reprimen su
síntesis y por lo tanto, inhiben la glucolisis.

Catabolismo de glúcidos Destino del piruvato
DESCARBOXILACIÓN
OXIDATIVA FERMENTACIONES
Es descarboxilado
a Acetil-CoA
Condiciones aerobias Condiciones anaerobias

El piruvato se transforma en
acetil-CoA que entra en el
Condiciones ciclo de Krebs para producir
Descarboxilación
aerobias CO2, ATP y coenzimas
oxidativa
reducidos.
Fermentación Láctica
(organismo)
El piruvato
Condiciones se reduce
PIRUVATO + NADH + H+ LACTATO + NAD +
anaerobias por dos
vías:
Fermentación Alcohólica
(microorganismos)


Condiciones anaerobias. Fermentación láctica

El piruvato es
reducido a lactato
NADH + H+ NAD+
Lactato deshidrogenasa
G0 = - 6.0 kcal/mol
Piruvato ------se reduce a ----------------------------------->

Lactato
Ruta necesaria en condiciones de falta de oxígeno para reoxidar los
coenzimas producidos en la glucolisis y poder volver a reutilizarlos en dicho
proceso.
En condiciones de exceso de oxígeno, los coenzimas producidos en la
glucólisis se reoxidan en la cadena de transporte de electrones.
ya que se reoxida
La glucólisis anaeróbica solo produce 2 ATP y ningún NADH. Catabolismo de glúcidos.
en laAsignatura:Bioquímica
produccion de lactato
Condiciones anaerobias. Fermentación láctica
La reoxidación del NADH citoplásmico es de vital importancia

ya que el NAD+ un cofactor importante de la enzima
gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (6ª reacción). Su
cantidad en la célula es limitada y por lo tanto, es esencial su
regeneración para que la glucolisis siga funcionando.
La concentración de lactato (ácido láctico) en sangre tiene que estar muy bien
regulada.
En condiciones normales, es aproximadamente 1 mM. Si sube hasta 5 mM, se
habla de hiperlactatemia, y por encima de esa concentración, de acidosis
láctica.
Una acidosis láctica leve puede estar originada por ejercicio intenso, como
esprintar, lo que puede provocar calambres. Una acidosis láctica grave puede
estar provocada por un infarto de miocardio. Catabolismo de glúcidos. Asignatura:Bioquímica
Destino del piruvato
Condiciones aerobias. Descarboxilación oxidativa del piruvato
El piruvato se transformará en Acetil-coA para entrar en el Ciclo de

Krebs y producir energía. Si no se necesita la energía se derivará hacia la
síntesis de ácidos grasos.
Acetil-CoA El Acetil-coA es un transportador

de grupos acetilo. Es un
compuesto orgánico que contiene
ADP, ácido pantoténico y un grupo
sulfhidrilo.
Es el punto de partida para la síntesis de muchos compuestos

(grasas, cuerpos cetónicos, esteroides)
Catabolismo de glúcidos Ruta de las pentosas fosfato
- Ruta alternativa al metabolismo de la

glucosa.
- Ni se consume, ni se produce
directamente ATP.
- Su función es producir NADPH, para
generar GSH (glutatión) y para participar
en reacciones de ácidos grasos.
- Proporcionar ribosa-5-fosfato que se
usará en la síntesis de ácidos nucleídos.
- Tiene lugar en el citosol.

Función y producción de NADPH
El NADPH es un coenzima reducido. A diferencia del NADH y el FADH2 no se
reoxida en la cadena de transporte de electrones.
Es producido en dos rutas:
Ruta de las pentosas fosfato
Ciclo del piruvato-malato
Este coenzima se utiliza en:
-Procesos biosintéticos reductores: síntesis de lípidos
-Producción de Glutation reducido.
¿Qué es el glutation? Tripéptido que se encuentra en la mayoría de las células.

Puede existir en dos formas:
-oxidada: GS-SG, Inactiva
-reducida: GSH, Activa (reduce radicales libres, protege a las células).
Los glóbulos rojos no tienen mitocondrias Dependen de la glucolisis para

producir energía, y de la ruta de las pentosas fosfato para producir NADPH
evitar daño oxidativo en los hematíes. María Isabel Rodríguez López Catabolismo de glúcidos. Asignatura:Bioquímica
- Tlf: (+34) 968 278622 mirodriguez@ucam.edu

Ciclo de Krebs Introducción
Ciclo de Krebs. Asignatura:Bioquímica

María Isabel Rodríguez López - Tlf: (+34) 968 278622 mmmartinez@ucam.edu
Ciclo de Krebs Introducción
•
Ciclo de los ácidos tricarboxílicos (CAT) o Ciclo
del Ácido Cítrico.
•
Se da en la matriz mitocondrial de todas las células
•
No se da en los glóbulos rojos porque carecen de
mitocondrias.
•
Desempeña un papel clave en el metabolismo y se
considera una ruta anfibólica puede participar tanto en anabolismo, como catabolismo
•
Es una ruta cíclica formada por 8 reacciones: 3
irreversibles (1, 3 y 4) que también son las
responsables de su regulación.
•
Es la ruta final común en la degradación de
glúcidos, lípidos y proteínas y su función principal
es producir energía. Es la ruta central del
metabolismo. María Isabel Rodríguez López - Tlf: (+34)Ciclo de Krebs. Asignatura:Bioquímica
968 278622 mmmartinez@ucam.edu
Ciclo de Krebs Descarboxilación oxidativa del piruvato
DESCARBOXILAR = eliminar un CO2
En condiciones aerobias, el piruvato producido en la glucólisis se

transformará en Acetil-CoA para poder entrar en el Ciclo de Krebs y
producir energía. Si no necesitamos energía, ese Acetil-CoA se
derivará hacia la síntesis de ácidos grasos.
Transportador de grupos Donante de

acetilo grupos acetilo
Grupo sulfidrilo
AD
P
Ciclo de Krebs Descarboxilación oxidativa del piruvato
La síntesis de acetil CoA está catalizada por el complejo Piruvato

Deshidrogenasa. Se da en la matriz mitocondrial.
piruvato= Acetil-CoA
reaccion irreversible
3
ComplejoPiruvato 2
C deshidrogenasa C
(PHD)

Ciclo de Krebs
Regulada por:
1. Control alostérico: Altas concentraciones de NADH y Acetil-CoA la
inhiben alostéricamente (inhibición por producto).
2. Fosforilación reversible: Insulina induce desfosforilación (mediante
PDH fosfatasa) y se activa mientras que Glucagón induce fosforilación
(mediante la PDH quinasa) y la inhibe. Ciclo de Krebs. Asignatura:Bioquímica
la insulina y el glucagon son hormonas antagonicas

condensacion
rotura
regeneracion
oxalacetato
Ciclo de Krebs Reacciones del ciclo de Krebs
son irreversibles la 1,3,y 4
condensacion
Etapa 1 Condensación
Es una reacción de
Reacción 1 condensación y es
irreversible.
Citrato sintasa
Acetil CoA
Citrato
Irreversible
Acetil CoA + oxalacetato = citrato

IRREVERSIBLE

Ciclo de Krebs
rotura del oxalacetato
Etapa 2 Rotura del Oxalacetato
Reacción 2
Aconitasa Aconitasa
Isocitra
Citrato to
Es una reacción de isomerización y

es reversible.
REVERSIBLE

Ciclo de Krebs
IRREVERSIBLE
Reacción 3
Isocitrato
deshidrogen
asa
Irreversible
puede dar productos
Isocitra a- de sintesis, puede
to cetoglutarat fabricar aa
o
Es la primera descarboxilación oxidativa del ciclo. Es

una reacción irreversible
es la primera descarboxilacion donde se pierde un CO2

Ciclo de Krebs Regeneración del
oxalacetato
Etapa 3
REGENERACION DEL
OXALACETATO
Reacción 4 Reacción 5
el sustrato de la enzima es GDP

GDP + Pi = GTP el GTP se transfomara en ATP
a-
cetoglutarat
a- o
Irreversible Succinil-CoA
cetoglutaratdeshidrogen
o asa
Es la segunda descarboxilación Es una fosforilación a nivel de

oxidativa del ciclo. Es una reacción sustrato y es una reacción
irreversible. reversible.
cetoglutarato deshidrogenasa = succinil-CoA succinil-CoA = succinato

Ciclo de Krebs
Reacción 6 Reacción 7
Succinnato Fumarasa
deshidrogenas enzima
a
Succinato enzima Fumarato Fumarato
Es una oxidación Es una hidratación

reversible. reversible
fumarato = malato
succinato = fumarato Malato

Ciclo de Krebs
Reacción 8
Malato
deshidrogenasa
Malato Oxalacetato
Es la última reacción del ciclo. Es una oxidación reversible. En esta

última reacción ya se ha regenerado el oxalacetato y está disponible
para aceptar otro acetil-CoA y volver empezar el ciclo.
malato = oxalacetato

Ciclo de Krebs balance energetico ciclo de krebs
Balance energético del ciclo de Krebs

En cada vuelta del 2C
Ciclo de Krebs se
producen 6C
4C
3 NADH 2 CO2 6C
1 FADH2 1 GTP
4C 5C
4C
Tras la cadena de
4C
transporte de
electrones y 4C
fosforilación oxidativa:
cuando el NADH se reoxida forma 3 ATP
1 NADH = 3 ATP
cuando el FADH se reoxida forma 2 ATP
1 FADH2= 2 ATP
es mas rentable el NADH porque produce mas ATP y por tanto mas energia
Ciclo de Krebs Energía derivada de la
oxidación completa de produce 38 ATP en
condiciones aerobias
Glucosa en condiciones
aerobias (con oxigeno)
el piruvato al no tener oxigeno se va a

la formacion de lactato, por lo que
solo tenemos 2 ATP, y no
puede entrar en el
acetil-coa, porque no se puede reoxidar
(sin oxigeno)
En condiciones
anaerobias se
producen 2 ATP
38 ATP
Ciclo de Krebs GLUCOLISIS
Producción de acetil-Co-A
despues del ciclo de krebs entramos en la CICLO DE KREBS

cadena de transporte de electrones, para
reoxidar los coenzimas reducidos anteriormente
en reacciones catabolicas
Oxidación de acetil-Co-A
CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES
Reoxidación de los
coenzimas reducidos

Ciclo de Krebs
La regulación del Ciclo se lleva a dos niveles:
Control alostérico: Este control se
ejerce sobre las enzimas que
catalizan las 3 reacciones
irreversibles del ciclo: citrato sintasa,
isocitrato deshidrogenasa y a-
cetoglutarato deshidrogenasa.
Control respiratorio: Es el control

predominante del Ciclo. Depende del
aporte de coenzimas oxidados
(NAD+ y FAD+). La reoxidación de
los coenzimas se produce en la calcio(Efecto positivo)
ATP (Efector negativo)
cadena de transporte de electrones, los coenzimas reducen efectores negativos
cuyo aceptor final es el oxígeno. son efectores positivos moleculas gastadas de
ADP o el calcio
control alosterico= 1 sintasa y 2 deshidrogenasa Ciclo de Krebs. Asignatura:Bioquímica
cuando hay muchos efectores negativos se inhibe el ciclo de krebs, porque tenemos mucha energia y no necesitamos
generar mas
Ciclo de Krebs
Productos intermedios derivados para la biosíntesis
Las principales rutas biosínteticas que utilizan intermedios del Ciclo de Krebs son:
1. Síntesis de Lípidos
2. Síntesis de aminoácidos
3. Síntesis de porfirinas
4. Gluconeogénesis
Reacciones
anapleróticas: son
reacciones que
permiten que el ciclo
de Krebs siga
funcionando, a pesar
que diversos Ciclo de Krebs. Asignatura:Bioquímica
intermediarios sean utilizados para la María Isabel Rodríguez López - Tlf: (+34) 968 278622 mmmartinez@ucam.edu
sintesis de diversas
biomoleculas
Tema 15. Cadena de transporte de electrones.
Fosforilación oxidativa
BIOQUÍMICA
María Isabel Rodríguez López - Tlf: (+34) 968 278622 – mirodriguez@ucam.edu

Universidad Católica SanCadena
Antonio
dede Murcia -deTlf:
transporte (+34) 968
electrones. 27 88 00 info@ucam.edu
Fosforilación - www.ucam.edu
oxidativa. Asignatura:Bioquímica
Cadena de transporte de electrones
Concepto
El paso final de la producción aerobia de ATP es la

transferencia de energía desde los electrones de
alta energía que contiene el NADH y FADH2 al ATP.
Esta transferencia es posible por la

existencia de un grupo de proteínas
mitocondriales denominada cadena
de transporte de electrones o
sistema transportador de electrones,
localizado en la membrana
mitocondrial interna.
Cadena de transporte de electrones. Fosforilación oxidativa. Asignatura:Bioquímica

Concepto
Ruta metabólica por la que se reoxidan

los coenzimas reducidos (NADH,
FADH2) obtenidos de la glucolisis,
descarboxilación oxidativa del piruvato,
o ciclo de Krebs.
NAD+ + 2H+ + 2e- NADH + H+ Reducción
NADH 2 H++ 2e- Oxidación
NAD+ + H2 NADH + H+
Consiste en una serie de reacciones

Membrana Mitocondrial Interna que transfieren electrones desde los
coenzimas reducidos hasta el oxígeno
que es el aceptor final de electrones.
Coenzimas. Movimiento de electrones
Introducción
GLUCOLISIS
Producción de acetil-Co-A
la glucolisis acaba en el ciclo de krebs
pero sus productos acaban en la cadena
de transporte de electrones
CICLO DE KREBS
Oxidación de acetil-Co-A
CADENA DE TRANSPORTE
DE ELECTRONES
Reoxidación de los
coenzimas reducidos
Mitocondria
La cadena de transporte de
electrones se sitúa en la membrana
interna mitocondrial.

Cadena de transporte de electrones Lanzaderas del NADH + H+
 La membrana mitocondrial interna es impermeable a NADH + H+.

 Los electrones fijados en el NADH+ + H+ pueden entrar gracias a las
lanzaderas.
 En el interior de la matriz mitocondrial, los electrones se transfieren a los
complejos proteicos que forman la cadena de transporte de electrones.
las lanzaderas son impermeables al coenzima, no entra el coenzima, entran los electrones que esten
fijados a esa lanzadera
Lanzadera Glicerol-3-Fosfato Lanzadera Malato-aspartato
 Se encuentra en las  Se encuentra en las

mitocondrias del musculo mitocondrias del hígado y
esquelético y en el el corazón.
cerebro.  Mas eficaz, ya que cada
 Cada NADH + H+ NADH + H+ citosólico
citosólico que entra en la produce 3 ATP. .
matriz mitocondrial  Más lenta.
produce 2 ATP
mas rapida Cadena de transporte de electrones. Fosforilación oxidativa. Asignatura:Bioquímica
Lanzadera Glicerol-3-fosfato Lanzaderas del NADH + H+
Se encuentra en las
mitocondrias del
músculo
esquelético y en el
cerebro.
no entra en NADH, entran los protones
• Dihidroxiacetona fosfato
(DHAP) se reduce, para
formar glicerol-3P.
• El FADH2 que se
produce, pasa los
electrones a la cadena
de transporte de
electrones (obtención 2
ATP).

Lanzadera malato-aspartato
• La lanzadera malato-
aspartato transfiere los
electrones del NADH+ + H+
citosólico a una molécula
de NADH+ + H+
mitocondrial.
• Más complicada que la
anterior, pero más eficaz,
ya que cada NADH+ + H+
citosólico produce 3
moléculas de ATP, frente a
2 que produce la otra
lanzadera.
• Sin embargo, la lanzadera
Glicerol-3-Fosfato es más
rápida. Cadena de transporte de electrones. Fosforilación oxidativa. Asignatura:Bioquímica
complejo 1 complejo 2 complejo 3 complejo 4
• Compuesta por cuatro complejos proteicos (complejo I, II, III y IV) formados por
oxidorreductasas colocadas en orden creciente de afinidad electrónica, siendo el
oxígeno el aceptor final de electrones. necesita oxigeno
• ESTA CADENA NO PUEDE FUNCIONAR EN CONDICIONES ANAEROBIAS.
• Los complejos proteicos están conectados entre sí por dos proteínas solubles de
membrana que son: ubiquinona o coenzima Q (conecta los complejos I y II con el
III); y citocromo c (conecta el complejo Cadena
IIIMaría
con el IV).
de transporte de electrones. Fosforilación oxidativa. Asignatura:Bioquímica
Isabel Rodríguez López - Tlf: (+34) 968 278622 mirodriguez@ucam.edu
Proceso
FADH2
3. Desde cualquiera de estos dos

FADH2
complejos, los electrones pasan a la
UBIQUINONA (que al reducirse se
transforma en ubiquinol).
4. De allí al COMPLEJO III.

1. El NADH cede sus electrones 5. De este pasan al CITOCROMO C
al COMPLEJO I.
2. El FADH2 los cede al 6. De allí al COMPLEJO IV. Este complejo
COMPLEJO II. cede los electrones al oxígeno, que se
reducirá paraLópez
María Isabel Rodríguez dar - Tlf:agua.
(+34) 968 278622 mirodriguez@ucam.edu
Concepto
• Es el proceso de síntesis de ATP impulsado por la energía

procedente del transporte electrónico o cadena respiratoria
• Permite el paso de H+ del espacio intermembrana a la matriz
mitocondrial
• La síntesis de ATP está
catalizada por la ATPasa o
Complejo V, por el
mecanismo “Teoría
Quimiostática” que acopla la
cadena de transporte de
ADP + Pi
ATP electrones a la síntesis de
ATP.
ATPasa Complejo V
el complejo 1,3 y 4, abre sus canales ionicos provocando la salida de protones hacia el espacio intermembrana, y esos protones
tienen que entrar por el complejo 5 para producir ATP
cada vez que entra un proton en el complejo 5 se fosforila el ADPCadena de transporte de electrones. Fosforilación oxidativa. Asignatura:Bioquímica
y se forma ATP
Teoría quimiostática
• Genera un bombeo de H+ al espacio intermembrana

• Genera un gradiente electroquímico y descenso del
pH Cadena de transporte de electrones. Fosforilación oxidativa. Asignatura:Bioquímica
Teoría quimiostática
Los H+ vuelven a entrar a la matriz mitocondrial por la ATPasa y sintetiza

ATP a partir de ADP+ Pi.
• NADH provoca el
bombeo de H+ de los
tres complejos
protéicos (I, III y IV),
por tanto se producen
3 moléculas de ATP.
FADH2 ADP + Pi
ATP
• FADH2 provoca el
Síntesis de bombeo de H+ de dos
ATP complejos (III y IV), por
Potencial conducida Potencial
químico DpH por la eléctrico Df lo tanto solo produce 2
(interior (interior ATPasa
fuerza moléculas de ATP.
alcalino)
protón-
negativo) Complejo V
motriz Cadena de transporte de electrones. Fosforilación oxidativa. Asignatura:Bioquímica
ATP sintasa o complejo V
La ATPasa es una proteína formada por 2 subunidades:

• F0, subunidad que forma el canal que atraviesa la membrana y permite
el paso de protones a su través.
• F1, subunidad catalítica que aprovecha la energía liberada por el paso
de protones para sintetizar ATP aCadena
partir de ADP y Pi.
de transporte de electrones. Fosforilación oxidativa. Asignatura:Bioquímica
Biosíntesis de glúcidos
Tema 16. Biosíntesis de glúcidos
BIOQUÍMICA

Universidad Católica San Antonio de Murcia - Tlf: (+34) 968 27 88 00deinfo@ucam.edu
Biosíntesis - www.ucam.edu
glúcidos. Asignatura:Bioquímica
Introducción
Muchas células
utilizan la glucosa
como sustrato Deben existir
energético casi único mecanismos eficaces
• Células cerebrales,
de síntesis de glucosa
eritrocitos y las de órganos a partir de precursores:
y tejidos como cristalino y la gluconeogénesis
córnea oculares,
testículos, etc
Biosíntesis de glúcidos. Asignatura:Bioquímica

FORMACION DE GLUCOSA
Gluconeogénesis
Permite suministrar glucosa a los tejidos cuando el aporte de la dieta o

los niveles presentes en sangre no son adecuados
Es una ruta anabólica en la que se gasta energía.
Se lleva a cabo en el hígado o en la corteza renal.
Es necesaria para mantener los niveles de glucosa en sangre tras más

de 12 horas de ayuno o durante el ejercicio prolongado.
Comparte reacciones con la glucólisis, pero no es la ruta inversa de la

glucólisis.

Gluconeogénesis
La gluconeogénesis permite la síntesis de glucosa a partir de piruvato.
También se originará glucosa a partir de:

• Glicerol: procedente de la hidrólisis de los triglicéridos.
• Lactato: procedente de la glucólisis anaerobia en los glóbulos rojos o
músculo esquelético activo.
• Aminoácidos: procedentes de la degradación de proteína muscular en
condiciones adversas.

1ª parte
Se gastan
Recuerda
2 ATP
No es la ruta inversa de
la glucolisis, ya que 3 de Glucolisis
sus reacciones son
irreversibles (1, 3 y 10), las
catalizadas por las
enzimas: hexoquinasa, 2ª parte
PKF-1 y piruvato quinasa. Se producen

fosfo-fructo-quinasa 4 ATP

Biosíntesis de glúcidos Gluconeogénesis
Este proceso no es la ruta inversa gluconeogenesis
de la glucólisis
Gasta 6 ATP
Las 7 reacciones reversibles de la
glucólisis son comunes para la
gluconeogénesis, pero en sentido
contrario.
Se da en el citoplasma de las
células hepáticas
(principalmente). Con excepción Produce 2 ATP
de la primera de las reacciones
de la ruta que se da en la
mitocondria.
las reacciones irreversibles no coinciden, son distintas enzimas Gluconeogénesis
Reacción Nº10 Reacción Nº1
las demas reacciones se producen en

el citoplasma
Glucólisis
Gluconeogénesis
Reacción Nº3
Reacción Nº8
Reacción Nº1 Reacción Nº10

se produce en la mitocondria

Gluconeogénesis
Reacciones de la gluconeogénesis distintas de la glucolisis:
Reacción 1
Gluconeogénesis
Glucolisis
Conversión de piruvato
en fosfoenolpiruvato.
Catalizada por la Piruvato
Carboxilasa y la PEPCK.
Piruvato Fosfoenol piruvato
Carboxilación de piruvato para dar oxalacetato (piruvato carboxilasa, mitocondria). El

oxalacetato no puede salir de la mitocondria, para hacerlo, es reducido primero a
malato.
El malato sale de la mitocondria y en el citoplasma es oxidado de nuevo para dar
oxalacetato
El oxalacetato sufre una descarboxilación y una fosforilación para tranformarse en
fosfoenolpiruvato por la enzima fosfoenolpiruvato carboxiquinasa y se gasta una
molécula de GTP. ATP Biosíntesis de glúcidos. Asignatura:Bioquímica
Gluconeogénesis
Reacción 8
Conversión de la fructosa 1,6-difosfato en fructosa.
Esta hidrólisis esta catalizada por la enzima fructosa 1,6- difosfatasa. No se
genera ATP.
Fructosa 1,6 difosfato Fructosa-6-fosfato
Reacción 10
Catalizada por la enzima glucosa-6-fosfatasa.
Finalmente se obtiene glucosa. La glucosa que por esta vía es producida en el
hígado saldrá al torrente circulatorio y viajará por la sangre hasta aquellos
tejidos que la necesiten.
Glucosa-6 fosfato Glucosa

glucosa-6-fosfatasa Gluconeogénesis
Enzima específica
del hígado
Reacción 10
Glucolisis
Gluconeogénesis
Reacción 8

Regulación de la gluconeogénesis
Baja concentración de
glucosa
Aumento de la concentración de
Glucagón
Aumento de la
Gluconeogénesis
tambien se puede producir glucosa a traves de
la glucogenolisis

Sustratos gluconeogénicos
Glicerol, producto de degradación de los lípidos.

Gracias a la glicerol quinasa se transforma en
dihidroxiacetona fosfato, y sigue la ruta
gluconeogéncia para sintetizar glucosa.
Alanina, aminoácido que se transforma en

piruvato gracias a las enzimas aminotransferasas
(metabolismo de aminoácidos) y éste a su vez en
alanina (ciclo glucosa alanina).
Permite transportar piruvato desde los tejidos al
hígado para que sintetice glucosa, a la vez que
transporta nitrógeno de forma segura por la
sangre, para eliminarlo en forma de urea
Ácido láctico (Ciclo de Cori)

Ciclo de Cori
 Es la circulación cíclica de
la glucosa y el lactato
entre el músculo y el
hígado.
 Las células musculares se alimentan de la glucosa que les llega

procedente del hígado. Durante el trabajo muscular, en condiciones
anaerobias, se producen grandes cantidades de lactato que difunde a la
sangre para ser llevado al hígado.
 El lactato en el hígado es convertido nuevamente en glucosa por
gluconeogénesis, retornando a la circulación para ser llevado de vuelta
al músculo. Biosíntesis de glúcidos. Asignatura:Bioquímica
Ciclo de Cori
Ventajas del Ciclo de Cori
Regeneración de NAD+ para continuar con la glucolisis.
Producción de ATP in situ, para que la célula muscular pueda

obtener energía rápidamente.
Autonomía de la fibra muscular aunque haya baja concentración

de oxígeno en la sangre.

Ciclo de Cori
Desventajas del Ciclo de Cori
Su principal desventaja es que el lactato es un catabolito

tóxico para la célula.
Produce acidosis láctica en los músculos, puede disminuir la
eficiencia del sistema tamponador de la sangre, y conduce a la
fatiga física, causada por la falta de oxígeno en la sangre.
Conlleva el gasto de 6 ATP en hígado y sólo se producen 2

ATP en la glucolisis anaerobia en el músculo, por lo que no
puede continuar indefinidamente.
Por cada vuelta del ciclo de Cori, se pierden 4 ATPs.
Metabolismo del glucógeno
Tema 17. Metabolismo del glucógeno
BIOQUÍMICA
María Isabel Rodriguez López - Tlf: (+34) 968 278622 – mirodriguez@ucam.edu

Universidad Católica San Antonio de Murcia - Tlf: (+34) 968 27 88del
Metabolismo 00glucógeno.
info@ucam.edu - www.ucam.edu
Introducción
Los principales depósitos

de glucógeno están el
músculo e hígado en forma
de gránulos en el
citoplasma y poseen las
enzimas de su síntesis y de
su degradación
 Glucógeno del músculo produce glucosa para el

músculo.
 Glucógeno del hígado produce glucosa para

todas las células del organismo. Metabolismo del glucógeno. Asignatura:Bioquímica
Introducción
Glucógeno se almacena:
• En hígado: aprox. 10% del peso del hígado es
glucógeno
• En músculo: aprox. un 1-2%
MÚSCULO
HEPATOCITO
Glucógeno se agota:
• El del hígado: 12-24 h de ayuno
• El del músculo: <1h de ejercicio intenso
Metabolismo del glucógeno. Asignatura:Bioquímica
homopolisacarido de reserva de mo
vilizacion rapida en animales...
El glucógeno no tiene poder

reductor (C1’).
Tiene multitud de extremos no

reductores (C4’).
en el carbono 6 se ramifica para seguir formando nuestra molecula
de glucogeno

GLUCOGENOGÉNESIS
Ruta anabólica donde se

sintetiza glucógeno a
partir de glucosa.
Ocurre en el citoplasma
de tejido hepático y
muscular cuando hay
ingesta de dietas ricas
en carbohidratos.
Enzima ramificante

GLUCOGENOGÉNESIS
formacion de glucogeno
Intervienen tres enzimas
Glucógeno sintasa: Enzima

Transfiere el resto de ramificante del
UDP-glucosa glucosa desde el glucógeno:
pirofosforilasa: UDP hasta la Forma enlaces
síntesis de molécula de (1-6). Tiene
UDP-glucosa. glucógeno en actividad
molecula donadora de
glucosa
formación. Forma glucosil (1-6)
enlaces (1-4). transferásica.

GLUCOGENOGÉNESIS
fosfoglucomutasa
Glucosa-6-P Glucosa-1-P
UDP-glucosa pirofosforilasa
Glucosa-1-P + UTP UDP-glucosa + PPi
H2O pirofosfatasa
2 Pi
UDP-glucosa pirofosforilasa
Esta reacción es reversible, pero
está desplazada hacia la formación
de UDP-glucosa por la hidrólisis
UDP-glucosa pirofosforilasa rápida del pirofosfato para dar 2
moléculas de Pi. La UDP-glucosa
es la molécula donadora de
glucosa para la formación de
glucógeno. Metabolismo del glucógeno. Asignatura:Bioquímica
GLUCOGENOGÉNESIS
Glucógeno sintasa: Enzima que transfiere la glucosa del UDP al extremo

4’ de una molécula de glucógeno en formación formando un enlace α(1-4).
Esta enzima no puede iniciar la síntesis de la molécula de glucógeno.
cebador glucogenina
Extremo no reductor
Necesita la presencia
de glucogenina:
glucoproteína que
tiene una cadena de
glucosas unidas por
enlace α(1-4) que
sirve como molécula
Glucógeno sintasa
UDP + ATP UTP + ADP cebadora para iniciar
la síntesis de
glucógeno.
cebador= lugar donde se unen otras
moleculas para comenzar la sintesis

GLUCOGENOGÉNESIS
Enzima ramificante del

glucógeno: Encargada de
realizar las ramificaciones de
la molécula de glucógeno.
Esta enzima forma enlaces
α(1-6), tiene actividad
glucosil (1-6) transferásica.
Transfiere trozos de cadena
con enlaces α(1-4) y los une
con enlace α(1-6).

GLUCOGENOLISIS
Ruta catabólica donde se degrada glucógeno hasta

moléculas de glucosa.
Ocurre en el citoplasma de tejido hepático y muscular en
períodos cortos de restricción de alimentos.
Se movilizará rápidamente cuando el organismo tenga
necesidad de glucosa.

GLUCOGENOLISIS
Tiene lugar en el citoplasma y se produce a partir de los

extremos no reductores.
Intervienen tres enzimas

Enzima
Glucógeno desramificante de
fosforilasa: glucógeno: Tiene
Cataliza la dos actividades: Fosfoglucomutasa:
ruptura de Transforma la
•  (1-4) glucosil
restos de glucosa-1-P en
transferásica
glucosa desde glucosa-6-P.
el extremo no •  (1-6) glucosidasa
reductor.

GLUCOGENOLISIS
Glucógeno fosforilasa
Glucógeno fosforilasa
Cataliza la ruptura de moléculas de glucosa a partir del extremo no
reductor de la molécula de glucógeno. Esta enzima rompe la unión
(1-4) de las glucosas terminales para liberar glucosa-1-fosfato.
GLUCOGENOLISIS
Actividad (1-4) glucosil

transferásica
Transfiere el trisacárido terminal
unido con enlace (1-4) de cada
rama de glucógeno, dejando
expuesto el enlace (1-6), a otra
rama más larga.
Extremo no reductor
ENZIMA DESRAMIFICANTE
Actividad (1-6) glucosidásica DEL GLUCÓGENO
Hidroliza el enlace  (1-6) de la

glucosa terminal para dar glucosa-1P.
Extremo no reductor
Metabolismo del glucógeno GLUCOGENOLISIS
(1-4) glucosil
transferasa

GLUCOGENOLISIS
Fosfoglucomutasa
Cataliza la conversión de
glucosa-1-fosfato en
glucosa-6-fosfato, forma
de glucosa metabolizable
en la glucolisis.

GLUCOGENOLISIS
En hígado La glucosa-6-P se transforma en glucosa libre y se libera al

torrente sanguíneo para elevar los niveles en sangre.

GLUCÓGENO
Enzima desramificante

regulacion del glucogeno

Regulación
Dos niveles de regulación:

• Hormonal
• Alostérica
Glucógeno Glucógeno sintasa:

fosforilasa: Metabolismo • Fosforilada : inactiva
• Fosforilada : activa del glucógeno • Desfosforilada:
• Desfosforilada: activa
inactiva

Regulación
Glucogenolisis y Glucogenogénesis están regulados de forma antagónica.
Niveles de regulación:
Hormonal:
•La síntesis y degradación de glucógeno está regulada por tres hormonas:
insulina, glucagón y adrenalina.
Estimula degradación de glucógeno

Adrenalina
(músculo/ hígado) (hormona catabólica)
Estimula degradación de glucógeno (hígado)

Glucagón (hormona catabólica)
Estimula síntesis de glucógeno (hígado)

Insulina
(hormona anabólica)

Metabolismo del glucógeno adrenalina
Regulación glucagon
la adrenalina o el glucagon interaccionan con

sus receptores de membrana provocando la
activacion de la adenilato sciclasa, que fabrica Niveles de glucosa
AMP ciclico a partir de ATP.
un aumento de la concentracion de AMPc activa la
proteina quinasa a, que a traves de una cascada de
fosforilaciones origina la fosforilacion de la glucogeno
fosforilasa,activandola, estimulando por tanto la degradacionGlucagón
de glucogeno.
por otra parte esta cascada de fosforilaciones Adrenalina
tambien provoca la fosforilacion de la glucogeno
sintasa, inhibiendola, inhibiendo por tanto la sintesis de glucogeno
AMPc
Fosforilación de Fosforilación de
glucógeno fosforilasa glucógeno Sintasa
Degradación de Inhibición de la síntesis

glucógeno glucógeno
Glucosa
Regulación
GLUCAGON Y ADRENALINA
Degradación del glucógeno

glucogeno glucogeno
fosforilasa sintasa Glucógeno glucosa
ACTIVA INACTIVA
glucogenolisis glucogenogenesis
activa inactiva Metabolismo del glucógeno. Asignatura:Bioquímica

Metabolismo del glucógeno insulina
Regulación
Niveles de glucosa
Insulina
AMPc
Fosforilación de glucógeno Fosforilación de

fosforilasa glucógeno Sintasa
Inhibición de la degradación de
Síntesis glucógeno
glucógeno
Glucosa
Menor Proteína quinasa

Disminuyen A, Menor fosforilación
los niveles
de AMPc
No inhibición proteína
fosfatasa-1
glucogeno glucogeno
fosforilasa sintasa Síntesis del glucógeno
INACTIVA ACTIVA
Glucosa glucógeno
glucogenolisis glucogenogenesis
INACTIVA ACTIVA

Control alostérico
• Aunque las transformaciones metabólicas del glucógeno
muscular y hepático son esencialmente las mismas, como sus
papeles metabólicos son diferentes, también lo son sus
reguladores.
• Siendo predominantes, en el hígado, los referentes a los niveles
de glucemia, mientras que en el músculo priman los relativos a
la situación energética (niveles AMP/ATP).

Control alostérico
• Glucógeno Fosforilasa:
Hígado: Se une la glucosa en la zona de regulación de la glucógeno
fosforilasa activa, provocando un cambio conformacional que expone los
grupos fosfato, dejándolos disponibles para la fosfatasa. Pasando así a su
forma inactiva
Músculo: Esta regulada por los niveles de AMPc y de Ca+2 . Niveles altos
de AMP activa a la fosforilasa quinasa que fosforila a la glucógeno
fosforilasa, activándola. Además, el Ca+2 liberado se une a la fosforilasa
quinasa, activándola contribuyendo a la fosforilación de la glucógeno
fosforilasa y aumentando la degradación de glucógeno.

Las enfermedades por depósito de glucógeno son hereditarias, ya que vienen provocadas por
el déficit de algunas de las enzimas que intervienen en su síntesis o degradación. Son muy
poco frecuentes y prácticamente todas se heredan de forma autosómica recesiva. El
resultado es una anormalidad en el tipo o cantidad de glucógeno.
Tipo Nombre Deficiencia Cantidad de Tejidos afectados
enzimática glucógeno
I Von Gierke Hígado y riñones cargados de glucógeno.
Glucosa-6-fosfatasa + cantidad Hipoglucemia porque la glucosa no puede
abandonar el hígado.
II Pompe (1-4) glucosidasa +++ cantidad Acumulación de glucógeno en los lisosomas de
lisosómica todos los órganos.
III Corl + cantidad Acumulación de polisacáridos ramificados en
Enzima desramificante Cadenas cortas hígado y músculo.
y ramificadas
IV Andersen = cantidad Fallecimiento por insuficiencia hepática en el

Enzima ramificante Cadenas largas primer año de vida.
sin ramificar
V McArdle Glucógeno fosforilasa + cantidad Músculo con alto contenido en glucógeno.

Disminución de la tolerancia al ejercicio.
VI Hers Glucógeno fosforilasa + cantidad Aumento del glucógeno hepático.

Tendencia a la hipoglucemia.
VII Tarui Fosfofructokinasa + cantidad MúsculoMetabolismo

con alto contenido enAsignatura:Bioquímica
del glucógeno. glucógeno.
Tema 18. Catabolismo de lípidos
BIOQUÍMICA

Universidad Católica San Antonio de Murcia - Tlf: (+34) 968 27 88 00
Catabolismo de info@ucam.edu - www.ucam.edu
lípidos, Asignatura:Bioquímica
Introducción
Introducción
Catabolismo de lípidos
Como consecuencia del
CATABOLISMO DE LOS
LÍPIDOS se obtiene glicerol
(que se transforma en
gliceraldehído -3-fosfato y
sigue la vía gluconeogénica
o la glucolisis, en función
de la necesidad de energía)
y los ácidos grasos (que se
transforman en Acetil-CoA
en la beta-oxidación).
Por otro lado, la glucosa

ingerida en exceso se
convierte en ácidos grasos
(SÍNTESIS O
ANABOLISMO), y éstos en
triglicéridos que pueden
almacenarse en grandes
cantidades en tejido
adiposo. Catabolismo de lípidos, Asignatura:Bioquímica
Introducción
• Triglicéridos como fuente y

reservorio de energía. Son
el mayor aporte energético
en la dieta.
• Los depósitos de
triglicéridos se movilizan
para proporcionar energía
durante el ejercicio o ayuno
prolongado.
• Una señal hormonal
desencadenará del proceso
de degradación de
triglicéridos en los adipocitos
donde están acumulados.
Catabolismo de lípidos, Asignatura:Bioquímica
Digestión y absorción de lípidos
Ø Los triacilglicéridos no pueden atravesar las

membranas celulares
Ø Emulsión de las grasas por acción de las sales biliares
Ø Las gotas de la dieta se transforman en numerosas

gotas de pequeño tamaño, lo que facilita la acción de
las enzimas digestivas.
Ø Hidrólisis por enzimas digestivas intestinales

lipasa acidos grasos libres y gricerol

Triacilgliceridos pancreatica
fosfolipidos fosfolipasa A2 acido graso y acil lisofosfolipido
colesterol y acidos grasos
colesterol
esteres de colesterol esterasa
una vez en el interior de la celula, compuestos anfipaticos(pueden

los lipidos se convierten de nuevo atravesar con facilidad las
en los lipidos iniciales membranas celulares) y ser
asimilados por las celulas de la
mucosa intestinal

Lipoproteínas
Para ser transportados,

deben formar un complejo
estable uniéndose a Principal lipoproteína del
apoproteínas formando Quilomicrón intestino. Transporta
lipoproteínas. triglicéridos exógenos (dieta).
Tienen origen hepático.

VLDL Transportan los triglicéridos
endógenos.
Tejidos
Quilomicrones Linfa Sangre periféricos Hígado
y VLDL (músculo y
tejido adiposo)
en tejido adiposo(adipocitos) y musculo(miocitos)
la enzima lipoproteina lipasa plasmatica reconoce a la apoproteina

apo-C 2, tipica de QM y VLDL
Hidroliza los trigliceridos convirtiendolos en glicerol y acidos grasos
el glicerol y los acidos grasos entran por difusion simple a celulas
se utiliza para formar triacilgliceridos, y asi almacenar energia en

celula
o bien, se degradan para obtener energia(lipolisis)

Catabolismo de lípidos Digestión y absorción de lípidos
Resumen

Movilización de ácidos grasos o lipolisis
LIPOLISIS
La lipolisis es el mecanismo de movilización de los lípidos que se

encuentran almacenados como fuente de energía en miocitos o adipocitos
tras un exceso de ingesta de lípidos.
Sucede cuando hay deficiencia del aporte energético o situación de ayuno.
Los lípidos acumulados en forma de triacilglicéridos se encuentran en el citoplasma de

las células adiposas o miocitos.
Hidrolisis mediante la triglicérido lipasa intracelular para originar glicerol y tres ácidos grasos
Regulación hormonal: Glucagón y Adrenalina potencian su actividad

La insulina la inactiva



Gluconeogénesis ó Glucolisis María Isabel Rodríguez López - Tlf: (+34) 968 278622 mirodriguez@ucam.edu
Degradación de ácidos grasos (b-oxidación)
1. Activación
de los ácidos
grasos en el
citoplasma
Etapas 2. Transporte
al interior de la
b-oxidación mitocondria
3. Oxidación
de los ácidos
grasos,

1. Activación de ácidos grasos en el citoplasma
• Unión a molécula de
coenzima A (CoASH),
formando un Acil-CoA.
• Catalizado por la Acil-CoA
sintetasa que requiere ATP.
AMP + PPi
CoASH ATP

2. Transporte al interior de la mitocondria
Carnitina
Sistema de lanzadera de la carnitina

1. Transferencia del grupo acilo del 2. Transporte al interior de la mitocondria

acil-CoA hasta la Carnitina para
formar Acil-carnitina (catalizado
por Carnitina aciltransferasa I).
2. Un transportador (translocasa)
intoduce el complejo al interior de 1. CoASH
CoASH
la matriz mitocondrial.
3. La enzima Carnitina
aciltransferasa II transfiere el
grupo acilo a una molécula de
CoASH presente en la matriz 4.
2.
mitocondrial.
4. El transportador, a la vez que 3.
CoASH
introduce la acil-carnitina al interior
mitocondrial, saca carnitina libre al
espacio intermembrana.
3. b-oxidación de los ácidos grasos
• Cuatro pasos que se repiten

consecutivamente hasta que
toda la molécula de acil CoA
ha sido degradada en
moléculas de acetil CoA.
• Los ácidos grasos pierden
dos átomos de carbono en
cada vuelta del ciclo, en
forma de acetil-CoA

Resultado primera vuelta:

Ácido graso con 2 átomos de C menos

Acil-Co-A de 16C
A. b-Oxidación de
ácidos grasos 1.Deshidrogenación
saturados
Acido graso par de 16 C
7 vueltas 2.Hidratación
8 Acetil Co-A
En la cuarta reacción
3.Deshidrogenación del ciclo se produce
un Acil-CoA con 2C
menos que el de
4.Ruptura tiolítica partida, que estará
disponible para
entrar de nuevo a la
Acetil-Co-A primera reacción
Acil-Co-A de 14C
B. b-Oxidación de
ácidos grasos de
número impar de
átomos de carbono
Acido graso impar de 17 C
7 vueltas
7 Acetil Co-A + 1Succinil CoA
Tras 6 vueltas se produce Acil-CoA

(5C), que se degradará para dar
Acetil-CoA (2C) y Propionil-CoA
(3C), que se transforma en
Succinil CoA (4C) que entrará al
Ciclo de Krebs. Ciclo de Krebs
C. b-Oxidación de
ácidos grasos
insaturados
• Ácidos grasos monoinsaturados:

Enoil CoA isomerasa
• Ácidos grasos poliinsaturados:
Enoil CoA isomerasa + 2,4 dienoíl
CoA reductasa

Catabolismo de lípidos Degradación de ácidos grasos (b-oxidación)
D. Balance global de la b-Oxidación
Cada vuelta de la b-oxidación produce:
1 Acetil-CoA
1 FADH2
Cadena de transporte de e-
1 NADH

Regulación de la lipolisis
Lipolisis y lipogénesis están regulados de forma antagónica.

El control de la degradación de los ácidos grasos se puede ejercer a 3 niveles:
1. A nivel de la lipolisis La lipasa sensible a hormonas está sujeta a regulación por

fosforilación reversible
• Activan triglicérido lipasa intracelular por fosforilación
• Adrenalina y glucagón
(degradación).
(Hormonas catabólicas-
estimulan lipolisis) • Fosforilación Acil-CoA Carboxilasa (síntesis malonil-
CoA), inhibe la lipogénesis
• Insulina
(Hormona anabólica- • Desfoforilación de triglicérido lipasa (inactivación) y Acil-
estimula lipogénesis) CoA Carboxilasa(activación), que estimula la lipogénesis
2. A nivel de la lanzadera de carnitina Inhibe la entrada de Acil-CoA en la

mitocondria. De este modo se asegura
Malonil-CoA Inhibe Carnitin Aciltransferasa que los ácidos grasos recién
sintetizados no entren en la mitocondria
y sean degradados inmediatamente
3. A nivel de la b-oxidación
Las enzimas oxidativas de la b-oxidación tienen que competir con las del Ciclo de Krebs
por los coenzimas. Altos niveles de NADH y FADH2 inhiben la b-oxidación.
Regulación de la lipolisis


Cuerpos cetónicos
Ácido acetoacético (o Ácido 3-hidroxibutírico (o

Acetona
acetotato) hidroxibutirato)
Combustible alternativo a la glucosa
Se sintetizan en hígado a partir de Acetil-CoA
Se producen en pequeñas cantidades de forma

continua y en grandes cantidades en situaciones de
inanición, ejercicio intenso y diabetes mal controlada
Su aumento puede producir cetoacidosis

Cuerpos cetónicos
Su velocidad de
síntesis debe ser Son transportados
igual a la de por sangre
Se obtienen a partir
degradación principalmente a
de Acetil-CoA
(acumulación corazón, músculo y
produciría cerebro.
cetoacidosis)
El hígado no los
La producción de
puede utilizar, ya que
ATP es comparable a
sus células, carecen
la de la oxidación de
de una enzima
necesaria la glucosa.

Patologías relacionadas con el catabolismo lipídico
• Menor capacidad para oxidar ácidos grasos y

por lo tanto una mayor dependencia de la
Déficit de Acil- glucosa para obtener energía. Cuando se
Co A agotan los niveles de glucógeno se produce
deshidrogenasa una hipoglucemia grave. Este es un motivo de
fallecimiento por el síndrome de la muerte
súbita del lactante.
• Forma severa de acidosis metabólica que se

produce por el defícit de insulina, amplificado
Cetoacidosis por el incremento las hormonas glucagón y
diabética cortisol, produciéndose la formación masiva de
cuerpos cetónicos que puede llevar a la
muerte.

Tema 19. Biosíntesis de ácidos grasos
BIOQUÍMICA

Universidad Católica San Antonio de Murcia - Tlf: (+34) 968 27de
Biosíntesis 88ácidos
00 info@ucam.edu - www.ucam.edu
grasos, Asignatura:Bioquímica
Biosíntesis de ácidos grasos EL MALONIL COENCIMA A ES FUNDAMENTAL
Introducción PARA PODER FABRICAR ACIDOS GRASOS
la capacidad de los animales para almacenar glucosa es bastante limitado, la ruta

biosintética que conduce la glucosa a los ácidos grasos es una vía muy importante
la glucosa ingerida en exceso se convierte en ácidos grasos, y éstos en triglicéridos que

pueden almacenarse en grandes cantidades en el tejido adiposo.
en la síntesis de ácidos grasos se cataliza la transformación de acetil coencima a otro metabolito intermedio llamado malonil Coa
la biosíntesis de ácidos grasos tiene lugar en el citoplasma de las células hepáticas, adipocitos y glándulas mamarias
el ácido graso se forma por adición secuencial de dos átomos de carbono, a una cadena de ácido graso en formación
Biosíntesis de ácidos grasos, Asignatura:Bioquímica

Biosíntesis de ácidos grasos
Introducción
Beta-oxidación Síntesis
Mitocondria citoplasma
transpo
rtador
transportador de
de grupos grupos
acilo: CoA acilo:
ACP
(protei
na
portad
ora de
grupos
acilo)
reacción de hidratación:
formación isómero L
reacción de
deshidratación
: formación
isómero D
NADPH es
NAD+ es el el donador
de
aceptor de electrones
electrones
donador de dos
producto de 2C carbonos es el
es acetil CoA malonil CoA

para poder fabricar los acidos grasos es imprescindible fabricar NADPH
EL CICLO PIRUVATO-CITRATO ES COMO UNA LANZADERA
secuencia de reacciones cíclicas

NADPH + H, obtenido de la ruta de las pentosas
fosfato, y del ciclo piruvato-citrato
requiere de
moléculas de acetil coa en citoplasma gracias al ciclo piruvato-citrato

cuando la glucosa se
rompe y se convierte en
una molécula de glucosa
se convierte en dos de Ciclo del piruvato-citrato LANZADERA
piruvato se llama el ciclo : piruvato
GLUCÓLISIS.
el ciclo donde el piruvato pasa a acetil

coencima a y este se une al
GLUCÓLISIS
1 oxalacetato formando citrato: CICLO
CICLO DE KREBS DE KREBS
malato
4
Ciclo piruvato-
citrato:
Saca moléculas
5 de Acetil-CoA del
interior de la
mitocondria al
citoplasma.
5- el citrato vuelve al citoplasma y puede seguir 2 vias: el piruvato entra en
la mitocondria y
1) que el citrato se vuelve a convertir en acetil coencima deja de estar en el
a. 2)el citrato se pasa a acetil coencima a y este pasa a citoplasma
malonil y de malolil a ácido grasos Biosíntesis de ácidos grasos, Asignatura:Bioquímica
Formación Malonil-CoA
en el citoplasma, el
acetil coa es
transformado a
malonil- coencima a
cofactor biotina
requiere energía
(enzima acetil coa carboxilasa) procedente de una
molécula de ATP
formación del malonil- coa
fijar el átomo de
carbono procedente
del CO2 (carboxilación)

EL PRIMER ÁCIDO GRASO ES EL PALMÍTICO

Acido graso sintasa
complejo multienzimático:
formación del nuevo ácido graso
a partir de malonil-coa, NASPH +
H y una molécula de acetil-coa
síntesis del ácido palmítico, a partir del

cual, se sintetizan el resto de los ácidos
ácido graso sintasa grasos
en una primera fase,

el acetil coa y el
malonil coa se unen
a la proteína
transportadora de
grupos acilo (ACP)
que será el
transportador del
ácido graso en
formación
condensación
reducción
secuencia cíclica de cuatro
reacciones. en cada vuelta
se adicionan dos átomos de
carbono a la cadena de deshidratación
ácido graso en formación

Biosíntesis de ácidos grasos Biosíntesis de ácidos grasos
EL ACETIL COENCIMA A TIENE 2 CARBONOS, SE UNE AL MALONIL CONCIMA
A (3 CARBONOS)
SE VAN SUMANDO 2 ÁTOMOS DE CARBONO

HASTA OBTENER UN ÁCIDO GRASO DE 16
ÁTOMOS DE CARBONO QUE ES EL ÁCIDO
PALMÍTICO
Tras los siete ciclos se

obtiene el palmitato unido a a
enzima ACP (palmitoil-ACP)
CADENA DONDE SE INICIA LA SÍNTESIS DE
ACIDOS GRASOS PRODUCIDOS EN EL
PRIMER CICLO (4 CARBONOS)
que tras una hidrólisis
mediada por una tioesterasa
se genera el palmitato libre y
regenera el enzima para una
vuelta de síntesis nueva.

Elongación de la cadena
ácido palmítico
elongasas (crecimiento de cadena) desaturasas( introducción dobles enlaces)
suma dos átomos de carbono
palmitoleico
elongación de la
cadena de ácidos
grasos en mamíferos
ENLACES
máximo (18 átomos de carbono, ácidos grasos saturados y 24 átomos de carbono insaturados)
esteárico
oleico no se introducen dobles

enlaces en posiciones
posteriores al carbono 9
linoleico
ácidos grasos esenciales: obtenerlos en la dieta
omega 3 y omega 6

Biosíntesis y almacenamiento de triglicéridos
los ácidos grasos se almacenan en forma de triglicéridos en citoplasma y adipocitos
los triglicéridos están formados por una molécula de glicerol esterificada con 3 ácidos grasos. se
sintetizan a partir de los ésteres de acetil-coa grasos y glicerol-3-fosfato o dihidroxiacetona fosfato.
Síntesis de otros lípidos
el colesterol es un constituyente vital de las membranas celulares y

el precursor de hormonas esteroides y los ácidos biliares.
la biosíntesis del colesterol sigue una vía larga en la que el acetato del acetil coa se convierte en unidades de
isopreno se condensan para formar una molécula lineal con 30 carbonos (escualeno) que se cierra en un ciclo
para formar la estructura de cuatro anillos del colesterol.

Regulación lipogénesis
regulación
se da a dos
niveles
control alostérico: activada alostéricamente por citrato e inhibida alostéricamente por palmitoil-coa
su principal regulación se ejerce fosforilación revesrsible

a nivel de acetil-coa carboxilasa hormona-dependiente: altos
(síntesis de malonil-coa)l niveles de glucagón activan a
una proteína quinasa-a
dependiente de AMPc que
fosforila a acetil-coa
carboxilasa, inhibiéndola. La
insulina estimula su
desforilación, con lo que se
activa y se estimula la
síntesis de lípidos.

Regulación lipogénesis
niveles del metabolismo lipídico
Regulación del metabolismo lipídico

1. A nivel de la lipolisis La lipasa sensible a hormonas está sujeta a regulación por
fosforilación reversible
• Adrenalina y glucagón Activan Lipasa sensible a hormona (fosforilación).
(Hormonas catabólicas- Fosforilación Acil-CoA Carboxilasa (síntesis malonil-
estimulan lipolisis) CoA), inhibiéndo la lipogénesis
• Insulina Desfoforilación de Lipasa sensible a hormonas y Acil-CoA
(Hormona anabólica- Carboxilasa estimulando la lipogénesis
estimula lipogénesis)
2. A nivel de la lanzadera de carnitina Inhibe la entrada de Acil-CoA en la

mitocondria. De este modo se asegura
Malonil-CoA Inhibe Carnitin Aciltransferasa que los ácidos grasos recién
sintetizados no entren en la mitocondria
3. A nivel de la -oxidación y sean degradados inmediatamente
Las enzimas oxidativas de la -oxidación tienen que competir con las del Ciclo de Krebs
por los coenzimas. Altos niveles de NADH y FADH2 inhiben la -oxidación.
ESQUEMA RESUMEN

Metabolismo nitrogenado
Tema 20. Metabolismo nitrogenado
BIOQUÍMICA
Estefanía Bueno Gavilá - Tlf: (+34) 968 278622 – ebueno@ucam.edu

Universidad Católica San Antonio de Murcia - Tlf: (+34) Metabolismo
968 27 88 00 info@ucam.edu
nitrogenado, - www.ucam.edu
Introducción
nucleótidos
proteínas
ácidos nucleicos
bases nitrogenadas
coezimas
hemoglobinas
aminoácidos
citocromos
hemo y moléculas relacionadas
porfirinas
poliaminas, creatina, neurotransmisores, hormonas
Metabolismo nitrogenado, Asignatura:Bioquímica

María Isabel Rodríguez López - Tlf: (+34) 968 278622 mirodríguez@ucam.edu
Introducción
rutas de salvamento
síntesis de novo
digestión de ácidos nucleicos

obtención de nucleótidos
digestión de proteínas exógenas
degradación de aminoácidos
- procedentes de la dieta
- procedentes de proteinas endógenas

esqueleto carbonado aminoacídico obtención de ácidos grasos, grasas y esteroides, glucosa
catabolismo oxidativo aminoacídico energia en situaciones de ayuno
Transformaciones más
importantes en el
metabolismo nitrogenado
La mayoría de los aminoácidos

utilizados para formar ATP en la
degradación no provienen de las
proteínas celulares, sino del
exceso de aminoácidos de la
dieta
Metabolismo de aminoácidos
Introducción
anabolismo: los aminoácidos se agrupan como catabolismo: los aminoácidos se degradan para recuperar la
precursores de polipéptidos energía metabólica
no existe almacenamiento de aminoácidos

combustible metabólico: el exceso de la dieta se transforma
en metabolitos comunes
el nitrógeno está involucrado en las reacciones químicas

Degradación de proteínas
vida útil proteínas
equilibrio entre síntesis y degradación celular continua
la degradación de las proteínas se estudia a dos niveles dependiendo de la localización
extracelular: tracto digestivo

intracelular (lisosomal

Degradación de proteínas exógenas
Degradación extracelular
• Digestión de proteínas exogénas
(dieta).
• Se generan aminoácidos en forma
libre para síntesis de proteínas
propias u otras biomoléculas.
proteínas exógenas
desnaturalización en el estómago ( ph ácido)
enterocitos
hidrólisis proteica rompiendo enlaces peptídicos

mediante enzimas digestivas:
- proteasas gástrica ( pepsina )
- enzimas pancreáticas

Metabolismo nitrogenado Metabolismo de aminoácidos
RECAMBIO PROTEICO
• El recambio proteico o digestión celular hace referencia a la degradación intracelular de

las proteínas, con la finalidad de reciclar o degradar los aminoácidos de las mismas.
• Esta proteólisis puede darse en los lisosomas (orgánulo celular especializado en la
degradación de moléculas) o en el citoplasma.
enzimas de degradación específicas
lisosomal
digestión intracelular
proteosoma 26s
citoplasmática
marcaje con ubiquitina

Degradación intracelular
• Papel fisiológico del catabolismo proteico intracelular:

Contrarresta la acumulación de proteínas anormales (potencialmente dañinas).
Lucha contra el envejecimiento celular.
Colabora con el aporte energético en condiciones metabólicas especiales (ayuno,
situación hipocalórica, etc.).
Control de la cantidad de proteínas biológicamente relevantes (favoreciendo la
regulación independiente de sus respectivas velocidades de degradación y de
síntesis).
Existen procesos biológicos regulados por mecanismos de proteólisis intracelular, por
ejemplo el ciclo celular.

PROTEÓLISIS LISOSÓMICA.
• Ocurre en vesículas intracelulares especializadas los lisosomas.
• El interior de esos orgánulos se encuentra a un pH ácido (5.5).
• Contiene proteasas e hidrolasas, principalmente de la familia de la catepsinas
encargadas de la digestión de las proteínas.
• Dicha digestión puede ser:
Autofágica: si se procesa proteínas intracelulares (proteínas de membrana,
receptores hormonales, ribosomas).
Heterofágica: si actúa sobre proteínas extracelulares capturadas por
endocitosis (p. ej. Procedentes de las lipoproteínas (LDL)).

Degradación intracelular lisosomal
Autofágica Heterofágica

PROTEÓLISIS CITOPLASMÁTICA O NO LISOSÓMICA.

• Esta degradación de proteínas tiene lugar:
• A partir de proteasas dependientes de Ca2+ como la calpaína (que presenta
actividad proteolítica a pH neutro)
• Mediante una estructura especializada proteosoma.
El proteosoma es un complejo multienzimático con diversas actividades

catalíticas; presenta una estructura con aspecto de barril en el cual sólo entran y
se digieren las proteínas que han sido previamente marcadas por la unión de
pequeñas moléculas de ubiquitina.

PROTEÓLISIS CITOPLASMÁTICA O NO LISOSÓMICA
Degrada proteínas anormales y de vida corta

Proceso dependiente de ATP
Las proteínas se marcan con la ubiquitina

LA DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS
• En el proceso de degradación de los

aminoácidos hay dos partes
claramente diferenciadas:
1) La primera la determina el grupo

amino, que debe ser eliminado de la
estructura del aminoácido y
transportado de forma segura hasta su
eliminación del organismo;
2) Eliminación o aprovechamiento del

resto del aminoácido esqueleto
carbonado.

• La correcta eliminación del grupo amino de los aminoácidos es muy importante,

pues es relativamente fácil que dicho compuesto acabe formando amoníaco en el
organismo.
• El amoníaco es un tóxico potencialmente muy peligroso para los seres vivos cuando
se acumula hiperamonemia.
• El amoníaco se hace especialmente tóxico para el cerebro por diferentes motivos:

− Interfiere en el intercambio iónico a través del as membranas.
− Bloqueo del ciclo de Krebs. (se retira -cetoglutarato).
− Produce glutamina edema cerebral.
− Glutamina -cetoglutámico (compuesto tóxico para el cerebro).

Proteínas intracelulares
Catabolismo de
Proteínas dietarias Aminoácidos aminoácidos
NH4+ Esqueleto carbonado
Biosíntesis de aminoácidos,
nucleótidos y aminas biológicas
Carbamil fosfato α-cetoacidos
Interconexión
CICLO DE LA Aspartato- CICLO DE CO2 + H2O +
UREA arginino KREBS ATP
succinato
Oxalacetato
UREA
(producto de excreción del
nitrógeno) Glucosa
(gluconeogénesis)
• Para la separación del grupo amino todos los aminoácidos sufren una
reacción de transaminación: forma un nuevo aminoácido y un nuevo
cetoácido.
• Finalmente todos los grupos amino se transfieren al α-cetoglutarato

formando glutamato desaminación oxidativa rápida.
• Ambas reacciones, transaminación y desaminación: esenciales en el

metabolismo de los aminoácidos.

Degradación de aminoácidos
Transaminación
• Enzimas encargadas: transaminasas o aminotransferasas transfieren el grupo

amino de una aminoácido a un cetoácido transformando el cetoácido en un
aminoácido y viceversa.
• Usan como cofactor pirodoxal fosfato (derivado de la vitamina B6).
• Intervienen de forma coordinada con la glutamato deshidrogenasa, el ciclo de Krebs y
el ciclo de la urea.
Transaminación
Existen dos transaminasas de gran importancia:

GOT: glutamato oxalacetato transaminasa (también conocida como AST:
aspartato aminotransferasa)
GOT: glutamano (aa) + oxalacetato aspartato (aa) + -cetoglutarato
GPT: glutamato piruvato transaminasa (también denominada ALT: alanino

aminotransferasa)
GPT: glutamato (aa) + piruvato alanina (aa) + -cetoglutarato

Transaminasas de interés clínico
Alanina COO-
C OO - aminotransferasa
COO- C OO - H3N+ C H
+
C O (ALT)
H 3N C H + C O + CH2
C H2 Glutámico piruvato
CH3 C H3 CH2
C H2 transaminasa (GPT)
COO-
C OO -
Alanina α-cetoglutarato Piruvato Glutamato
C OO -
Aspartato COO-
-
COO C OO - H N+
+ C O aminotransferasa 3 C H
H 3N C H (AST) C O
+ C H2 + CH2
CH2 C H2
C H 2 Glutamato oxalacetato CH2
COO- C OO -
- transaminasa (GOT) COO-
C OO Metabolismo nitrogenado, Asignatura:Bioquímica
Aspartato α-cetoglutarato Oxalacetato
María Isabel Rodríguez López Glutamato
- Tlf: (+34) 968 278622 mirodríguez@ucam.edu
Transaminasas de interés clínico: GOT y GPT
Ambas transaminasas tienen un papel clave en el transporte y eliminación

de los grupos amino.
Su medición en sangre sirve de diagnóstico de enfermedades hepáticas
sus niveles sanguíneos aumentan si se produce daño hepático.
El aceptor final, en la mayoría de las transaminaciones de los aminoácidos,
es el α-cetoglutarato, por lo que se originará siempre glutamato.

DESAMINACIÓN
La mayoría de los aminoácidos son desaminados por transaminación,

formándose siempre glutamato.
Glutamato deshidrogenasa pérdida del grupo amino del glutamato
Enzima muy importante a nivel hepático
Desaminación oxidativa del glutamato

TRANSAMINACION DESAMINACION OXIDATIVA
Aminoácido cetoglutarato NADH + H+ + NH4+
Transaminasa GDH
NAD+
cetoácido Glutamato

DESAMINACIÓN
Como consecuencia, se libera en forma de amonio el nitrógeno recogido de

todos los grupos amino de todos los aminoácidos.
El amonio se genera principalmente en el hígado y en el hombre se elimina
habitualmente a través del ciclo de la urea.
Desaminación oxidativa del glutamato

• Pero existen varias estrategias de eliminación del nitrógeno

entre los animales, que permite clasificarlos en tres grupos:
Amoniotélicos, uricotélicos y ureotélicos.

• Amoniotélicos: animales acuáticos en los que el amoníaco

difunde de la sangre al aparato excretor (peces teleósteos).

• Uricotélicos: animales que forman una purina oxidada que

dará ácido úrico, que precipita excretándose.
• Ejemplos: gasterópodos, aves, reptiles e insectos.

• Ureotélicos: animales que concentran el nitrógeno en un

compuesto menos ácido y altamente soluble: la urea.
• El tejido donde se produce la transformación del grupo
amonio en urea es el hígado.
• Del hígado se transporta a los riñones para eliminarse con la
orina.

Ciclo glucosa-alanina
• Aunque la mayoría de aminoácidos se degradan en el hígado, algunos son
desaminados en otros tejidos por transaminación.
• Una vez que el grupo amino se encuentra en el glutamato, se transferirá a través de
la GPT/ALT a una molécula de piruvato (procedente de la glucólisis) para forma
alanina.
• La alanina sale a la sangre sirviendo de transporte inocuo del grupo amino.
• La alanina es retirada de la sangre por el hígado, el cual a través de su GPT/ALT forma
glutamato y piruvato.
• Es en el hígado donde el glutamato sufrirá la desaminación (glutamato
deshidrogenasa) produciendo amonio.
• El amonio será neutralizado formando urea ciclo de la urea.

Excreción del amoníaco
Ciclo glucosa-alanina
Degradación de proteínas en el músculo

El piruvato se transforma en alanina (mediante GPT/ALT) que sirve como transportador del
grupo amonio y del esqueleto carbonado desde el músculo al hígado.
En el hígado, el proceso se revierte, el exceso de amonio es excretado y el piruvato es
usado para producir glucosa, que retorna al músculo. Metabolismo nitrogenado, Asignatura:Bioquímica
Metabolismo nitrogenado Excreción del amoníaco
La glutamina posee dos

átomos de nitrógeno, a
diferencia de la mayoría de
los aminoácidos que poseen
uno sólo.
Esta característica convierte

a la glutamina en una
molécula ideal para
colaborar en el transporte
de nitrógeno a través del
cuerpo.

Ciclo de la urea
• Íntegramente en hígado.
• La urea se forma en un
mecanismo cíclico
llamado ciclo de la urea.
• Se produce en la
mitocondria y el citosol.
• La ornitina es la
molécula que ensambla
todos los compuestos
para la posterior
eliminación.

Ciclo de la urea nitrogenado
Metabolismo
• Los dos grupos amino
que formarán la urea se
incorporan al ciclo en
dos puntos distintos y
proceden de dos vías
diferentes:
• El primero procede de la
matriz mitocondrial donde
el amonio procedente del
glutamato y junto con el
CO2 se utilizan para formar
cabamoil fosfato
• El segundo procede del

aspartato, al que ha sido
previamente transferido
por transaminación del
glutamato y transportado
al citosol.

Metabolismo
• La ornitina se forma en
el citosol pero viaja a la
mitocondria.
• El carbamoil-fosfato se
ensambla con la
ornitina citrulina
• La citrulina abandona la
mitocondria

Metabolismo
En el citosol:
• La argininosuccinato
sintetasa condensa el
aspartato al grupo
carbonilo de la citrulina
• Aspartato + citrulina
Argininosuccinato:
compuesto intermedio
del ciclo de la urea donde
están condensados el
carbono y los grupos
amino.

Metabolismo
En el citosol:
• Argininosuccinato se
convierte en arginina
liberándose fumarato que
servirá para dar malato y
regenera el oxalacetato
en la mitocondria a
través de varias
reacciones del ciclo de
Krebs.
• El oxalacetato es
necesario para formar
una nueva molécula de
aspartato por medio de la
GOT.

Metabolismo
La arginina posee el
carbono y los dos grupos
amino necesarios para
originar la urea.
Por acción de la enzima

arginasa se produce urea
y ornitina.
La arginasa es una
enzima exclusivamente
hepática.
Finalmente la urea será

eliminada del organismo
vía renal.

Enfermedades relacionadas con el metabolismo de aminoácidos
Acumulación amoníaco y
aminoácidos en sangre. Es la
Enfermedades
más frecuente, causa retraso relacionadas con el
mental y muerte
ciclo de la urea
Carbamoil-fosfato
sintetasa
Aumento de citrulina
Arginina- en sangre (excreción
Ornitina
succinato en orina: citrulinemia).
Hiperamonemia, transcarbamoilasa
sintetasa Benigna, se trata con
causa retraso suplemento de
mental arginina
Aciduria
argininosuccínica:
Arginasa Argininosuccinasa Hiperamonemia grave
Enfermedad muy rara con deficiencias en

sistema nervioso central. Se trata con
aminoácidos esenciales (no arginina). María Isabel Rodríguez López - Tlf: (+34) 968 278622 mirodríguez@ucam.edu
Degradación del esqueleto carbonado de los aminoácidos
• Una vez eliminado el grupo amino, el siguiente paso para degradar los
aminoácidos es hidrolizar el resto del esqueleto carbonado.
piruvato
glucogénicos
compuestos intermediarios
oxalacetato
hidólisis esqueleto carbonado
cetogénicos cuerpos cetónicos
síntesis de lípidos
acetoacetato
liberación a sangre
para eliminación

La leucina y la
lisina son
aminoácidos
claramente
cetogénicos.
Otros son
gluconeogénicos.
Sin embargo,
diversos
aminoácidos
pueden ser
degradados de
ambas formas.

Síntesis de aminoácidos
Una parte de los aminoácidos

necesarios para la síntesis proteica se
recupera de los obtenidos en el
catabolismo proteico, pero el resto debe
suministrarse por la dieta (aminoácidos
esenciales) o se sintetizan en nuestras
células.
Los AMINOÁCIDOS ESENCIALES son:

Isoleucina, leucina, lisina, metionina,
fenilalanina, triptófano, valina y treonina.
Durante la infancia, además, histidina y
arginina (aporte leche materna).
La carencia de cualquiera de estos aminoácidos en la dieta produce un retraso en la síntesis

endógena de proteínas.
síntesis de aminas
hormonas tiroideas
síntesis de porfirinas
función precursora aminoácidos
síntesis de histamina síntesis de melaninas
síntesis de creatina y creatinina síntesis de proteinas síntesis de nucleótidos

Metabolismo de nucleótidos
funciones
Funciones
segundos mesnsajeros ( ampc )
ácidos nucleicos
transportadores de ácidos grasos y coencimas
transportadores de
energía atp

Síntesis
Síntesis de desoxirribonucleótidos y
Síntesis de bases ribonucleótidos
nitrogenadas
rutas de salvamento
desde productos de degradación de ácidos nucleicos. permite reciclar bases

nitrogenadas que iban a ser degradadas para sintetizar nucleótidos
síntesis de novo
requiere de ribosa-5-p que junto

con nuevas bases nitrogenadas
proporcionará los diferentes
ribonucleótidos
la reducción del carbono en

posición 2´ del ribonucleótido
origina los
desoxirribonucleótidos

Degradación
los ácidos nucleicos de los alimentos se degradan en el duodeno dando nucleótidos
diversas enzimas los hidrolizan a nucleósidos para ser

absorbidos por la mucosa intestinal
la mayoría se degradan a ácido úrico y se excretan en la orina.

el resto de purinas se metabolizan en la flora intestinal
se degradan a bases nitrogenadas libres y ribosa-1-fosfato

Degradación
degradación metabólica
sobre los ácidos nucleicos actúan

endonucleasas para generar
nucleótidos
nucleótidos de purina: sufren una eliminación

secuencial que produce ácido úrico como
producto final del catabolismo en humanos.
nucleótidos de pirimidina: se origina

dihidrouracilo que, tras unas reacciones, se
transforma en beta alanina, precursor en la
biosíntesis de la coencima a.

Enfermedades asociadas a los nucleótidos
ENFERMEDAD CARACTERÍSTICAS
Gota o artritis Acúmulo de ácido úrico. La concentración elevada en sangre de
gotosa urato monosódico o hiperuricemia produce su acumulación
debido a su insolubilidad y el depósito de cristales de éste en las
articulaciones y el riñón (causando artritis, tofos (agregación de
cristales) y urolitiasis (cálculos renales).
Síndrome de Lesch- Déficit completo de hipoxantina fosforribosiltransferasa (síntesis

Nyhan nucleótidos purínicos). Hereditario, muy grave. Produce
hiperuricemia aguda. Degeneración neuronal que lleva a retraso
mental muy severo y conducta agresiva y autolesiva, gota, etc…
Muerte por insuficiencia renal generado por urato sódico (no más
de 20 años).
Aciduria orótica Deficiencia de UMP sintasa (síntesis nucleótidos pirimidínicos).
Acumulación de ácido orótico. Origina: anemia megaloblástica,
retraso en desarrollo y crecimiento, malformaciones cardíacas,
etc.

Metabolismo energético
Tema 21. Metabolismo energético en mamíferos.

Integración y regulación
BIOQUÍMICA
María del Isabel Rodríguez López
Estefanía Bueno Gavilá- Tlf: (+34) 968 278622 – ebueno@ucam.edu

Universidad Católica San Antonio de Metabolismo
Murcia - Tlf:energético.
(+34) 968 Integración y regulación, Asignatura:Bioquímica
27 88 00 info@ucam.edu - www.ucam.edu
Estefanía Bueno Gavilá- Tlf: (+34) 968 278622 ebueno@ucam.edu
Introducción
en todo momento, se encuentran en estado funcional,

simultáneamente, muchas rutas metabólicas distintas.
los distintos órganos cumplen funciones
específicas y poseen capacidades metabólicas
diferentes
el flujo de estas vías se adapta a la

disponibilidad de nutrientes para cubrir las
necesidades de los órganos, alterando lo menos
para el funcionamiento de la célula o el organismo óptimo, las vías posible la composición química del medio
anabólicas y catabólicas deben regularse conjuntamente interno
integración metabólica
Metabolismo energético. Integración y regulación, Asignatura:Bioquímica

Mecanismos generales de regulación e integración metabólica
1. Control de flujo a través de las vías metabólicas.

etapas limitantes del flujo
es la reacción mas lenta de la vía metabólica y determina su flujo
la enzima que la cataliza esta

fuertemente regulada
por fosfolizacion o desforilacion
suele coincidir con reacciones irreversibles
su velocidad se altera por:
cambio en la concentración de sustrato
modificación de la actividad enzimática o su cantidad (regulación hormonal).

2. Modificación de la actividad específica de las enzimas reguladoras del flujo
interacciones alostéricas
los activadores o inhibidores alostéricos actúan como señales químicas que

transmiten información sobre el estado metabólico de la célula o del conjunto del
organismo.
EJEMPLO: regulación de la fosfofructoquinasa (PFK)
modificación covalente
proceso de fosforilación-desfosforilación catalizado por proteínas quinasas, que se encuentran bajo control
hormonal y constituyen un mecanismo idóneo de regulación e integración. P
sintasa b (poco activa) sintasa a (muy activa)
EJEMPLO: regulación del metabolismo del glucógeno hepático en relación a la glucemia. la activación
de la cascada del AMPc mediada por glucagón cuando la glucemia es baja, activa la fosforilasa
responsable de la degradación del glucógeno, e inhibe la glucógeno sintasa.

Los activadores o inhibidores alostéricos actúan como señales químicas que transmiten información sobre
el estado metabólico de la célula o del conjunto del organismo.
Ejemplo: regulación de la fosfofructoquinasa (PFK).
La reacción de la fosfofructoquinasa es funcionalmente irreversible; es inducible, está sujeta a regulación

alostérica, y tiene una participación importante en la regulación del índice de glucólisis.
Regulación por ATP, citrato y fructosa-2,6-bisfosfato, que determina el flujo a través de la vía glicolítica.
La PFK se inhibe fuertemente por ATP y se activa intensamente por fructosa-2,6-bisfosfato que es capaz
de revertir la inhibición por ATP.
Fructosa-2,6-bisfofato se
produce por la acción de la
fosfofructoquinasa-2 (PFK-2)
enzima controlada por la acción
de la insulina y el glucagón
control hormonal de la glucólisis
En músculo, la glicólisis se bloquea por inhibición de PFK, mediada por ATP.
Así, el consumo de glucosa se ajusta a las necesidades energéticas de la fibra

muscular, tendiendo a un mínimo cuando la carga energética celular es alta.

En hígado. La fructosa-2,6-bisfosfato es un potente

activador de PFK y un fuerte inhibidor de fructosa-
1,6-bisfosfatasa, una de las enzimas reguladoras de
la vía gluconeogénica.
Los niveles de este metabolito están regulados por

glucagón, y, por tanto, relacionados con la glucemia.
Glucemia baja: glucagón concentración de

fructosa-2,6-bisfosfato en el hepatocito lo que
implica disminución de la actividad de la PFK,
resultado: glicólisis inhibida.
Por el contrario, la gluconeogénesis se activa

porque al disminuir la concentración de fructosa-
2,6-bisfosfato, se revierte la inhibición de fructosa-
1,6-bisfosfatasa.
La variación de un metabolito intracelular, inducida

hormonalmente, regula conjuntamente las vías
glicolítica y gluconeogénica. REGULACIÓN HORMONAL

3. Modificación de la cantidad de enzimas reguladoras del flujo
mediante estímulo hormonal
las hormonas pueden modificar el contenido intracelular de una proteína,

alterando la velocidad de síntesis de la proteina o de su degradación.
pueden modificar el número de transportadores específicos para un

determinado metabolito presentes en la membrana plasmática.

Metabolismo energético el órgano que lo regula es el hígado junto al páncreas miden la glucosa
80-120 nivel de glucosa
Perfil metabólico de los principales órganos
Las diferencias de capacidad metabólica de los diferentes órganos

constituyen un aspecto esencial en la regulación metabólica de los
organismos superiores.
Permiten una cooperación entre órganos, y a la vez requieren de

mecanismos de comunicación hormonal que faciliten un funcionamiento
integrado.
Se describen las características principales del metabolismo energético de

distintos órganos.

Perfil metabólico de los principales órganos Hígado papel fundamental
Regula la disponibilidad de los combustibles metabólicos.

Se encarga de controlar la glucemia y buena parte del metabolismo lipídico, y obtiene una buena
parte de la energía necesario para estas funciones a partir de otros nutrientes, como los
aminoácidos de la dieta.
En glucemia alta, el hígado retira glucosa de la sangre, la almacena en forma de glucógeno.
control de glucemia
En glucemia baja, el hígado libera glucosa degradando glucógeno y activando la

gluconeogénesis.

Hígado
MECANISMO DE
AHORRO Y RESERVA
control de metabolismo lipídico
contenido en nutrientes alto:

síntesis de ácidos grasos a
partir del acetil coa.
contenido en nutrientes bajo (ayuno): síntesis de cuerpos cetónicos

Metabolismo energético glucemia baja: ciclo de cori
Hígado
Los principales precursores gluconeogénicos

son:
- el glicerol (que viene de la movilización
de los ácidos grasos)
- -el lactato y alanina procedentes del
tejido muscular
- aminoácidos glucogénicos de la dieta.
- En casos de ayuno extremo, de las
proteínas celulares.
El hígado también se encarga de la síntesis de

ácidos grasos a partir de acetil CoA, cuando la
disponibilidad de nutrientes es alta.
En situaciones de ayuno, sintetiza y vierte a la

sangre cuerpos cetónicos, utilizado como
combustible por otros tejidos.

Tejido adiposo

• Principal reserva de
combustible metabólico y
precursores
gluconeogénicos en ayuno.
• Abundancia de nutrientes:
hígado sintetiza ácidos
grasos, que se envían y se
almacenan como
triglicéridos.
• Glucemia baja: los
triacilglicéridos del tejido
adiposo se hidrolizan a
ácidos grasos y glicerol.
Son captados por el hígado
y transformados en glucosa
(el glicerol) o cuerpos
cetónicos (los ácidos
grasos) Estefanía Bueno Gavilá- Tlf: (+34) 968 278622 ebueno@ucam.edu
Cerebro la energia la necesita para la bomba sodio-potasio
dependiente de glucosa
cerebro
puede utilizar los cuerpos

cetónicos para obtener energia
gaba
acetilcolina

Músculo
Perfil metabólico de los principales órganos por accion de cortisol degrada la proteína muscular
ejercicio de mas duración pero no mucha intensidad usa glucosa y degrada gasa
metabólicamente muy versátil en funcion de sus necesidades.

-reposo: combustible: ácidos grasos.
-ejercicio intenso: consumo de glucosa.
en ayuno, las proteínas se degradan para dar intermedios glucogénicos.

Integración del metabolismo de hidratos de carbono y grasas
las principales reservas del organismo son el glucógeno del hígado y los triacilglicéridos del tejido adiposo
optimizar la acumulación de reservas cuando sobran nutrientes, y proporcionar combustibles durante el ayuno.
la regulaciónde la velocidad de uso de glucosa o de

combustibles grasos en sangre se lleva a cabo por la
actividad de dos enzimas:
-fosfofructoquinasa hepática
-triacilglicerol lipasa del tejido adiposo

INTEGRACIÓN METABÓLICA EN EL ESTADO DE AYUNO
• Tras la ingesta, como consecuencia de la rápida captación de la glucosa por las células de
diferentes tejidos, la concentración plasmática del monosacárido desciende y se restablece el
valor normal de la glucemia se frena la liberación de insulina por el páncreas.
• Cuando el organismo entra en la fase de ayuno descenso de la concentración de glucosa

plasmática secreción por las células -pancreáticas de glucagón.
• cociente insulina/glucagón dirige:

asegurar el suministro continuo de glucosa a
- el metabolismo celular de distintos órganos y tejidos cerebro y eritrocitos
- Interconexión e integración de órganos y tejidos

Condiciones de déficit de aporte de nutrientes
En el estado de ayuno la glucogenólisis

hepática es la vía principal que mantiene
la glucemia.
La glucosa hepática liberada a la sangre

es la fuente energética que captan las
células del cerebro y músculo.
En el músculo el piruvato y el lactato

originados en la degradación glucolítica
del monosacárido, se transportan al
hígado se utilizan como precursores de
la glucosa (gluconeogénesis) : ciclo de
Cori (glucosa- lactato).

También la alanina, generada por

transaminación del piruvato, se puede
convertir en glucosa en el hígado,
cerrando el ciclo de glucosa-alanina.
Por otro lado, la lipogénesis hepática se

ve restringida.

A medida que el ayuno se prolonga, las

reservas hepáticas de glucógeno se agotan.
Como el cerebro consume glucosa

continuamente es necesaria su síntesis a partir
de otras fuentes carbonadas:
- Glicerol: liberado en la lipólisis del tejido
adiposo.
- Aminoácidos: glutamina y alanina.

hormonas lipolíticas (glucagón o adrenalina) activan triacilglicérido lipasa (catabolismo) liberación de glicerol y ácidos grasos

Los ácidos grasos que se movilizan en el tejido

adiposo constituyen una buena fuente
energética que se utilizará con preferencia a la
glucosa en la mayoría de los tejidos.
En el hígado, la oxidación de los ácidos grasos
aporta la mayor parte del ATP necesario para la
gluconeogénesis.
En ayuno solo una pequeña parte del acetil-
CoA que se libera en la -oxidación entra en el
ciclo del ácido cítrico para su completa
oxidación.
El destino principal del acetil-CoA es la
formación de cuerpos cetónicos se liberan a
la sangre y son captados por los tejidos que
pueden utilizarlos como fuente energética. Metabolismo energético. Integración y regulación, Asignatura:Bioquímica
los cuerpos cetóniccos a partir de los 8 dias aumentan bruscamente
12 horas de ayuno glucogenólisis
glucogénesis a partir de lactato y

piruvato y oxidación de ácidos en el segundo dia el músculo se
grasos adapta a usar ácidos grasos

el cortisol aumenta y se degradan proteinas
la insulina baja y el glucagon subo a las 2-4 de haber comido

Glicerol: agente Inhibición

gluconeogénico alostérica de la
fosfofructoquinasa
por citrato
Uso como nutrientes
Produce Inhibición de la
inhibición hexoquinasa
Ácidos grasos Transformación en glicolisis
Inhibición de la
cuerpo cetónicos piruvato
deshidrogenasa
Condiciones de abundancia de nutrientes
hormonas antilipolíticas (insulina)
se activa la glucolisis
descenso ácidos grasos en sangre y síntesis cuerpos cetónicos mínima
músculo: exceso de ATP inhibe

va hacia el ciclo de krebs y hacia síntesis de glucolisis, glucosa se almacena en
hígado: exceso de glucosa se almacena en glucógeno
ácidos grasos que se almacenan en tejido adiposo glucógeno
o hacia glucolisis para dar acetil coencima a

Los glúcidos, los lípidos y las

proteínas que se ingieren con la
comida sufren el proceso digestivo, a
través de hidrólisis enzimáticas en el
conducto gastrointestinal.
En el enterocito se resintetizan los

triglicéridos que se transportan,
incluidos en los quilimicrones
vía linfática a la sangre distribución a
todos los tejidos extrahepáticos.
Una persona sana debe ingerir en torno a unas 2.000-2.500 kcal al día.
La mayor parte de los azúcares y los

aa acceden al hígado a través de la
vena porta.
Los hepatocitos captan estos

van a servir como
nutrientes combustibles y
precursores biosintéticos.
El hígado tiene gran flexibilidad

metabólica:
- Adaptación a distintas
circunstancias
- Mantenimiento de la homeostasis
de la glucosa

La glucosa que no es captada por los

hepatocitos se distribuye:
otros tejidos u órganos como el

cerebro fuente de energía
Tejido adiposo almacenamiento:
triacilglicéridos
Tejido muscular glucógeno

Los tejidos extrahepáticos captan la

mayor parte de los aminoácidos.
El excedente de aminoácidos se utiliza
en el hígado para la síntesis de
proteínas o se degrada en este
órgano.

La elevación de la concentración de
glucosa en el plasma y la consiguiente
liberación de insulina por el páncreas
motiva:
- Activación síntesis de glucógeno
- La glucólisis
- Transformación del piruvato en
acetil-CoA

El Acetil-CoA se utiliza como sustrato

para la síntesis de ácidos grasos
oxidación mitocondrial energía.
Los ácidos grasos excedentes se
esterifican triglicéridos (lipogénesis
hepática) se incluyen en las VLDL
distribución desde el hígado a los
tejidos extrahepáticos.
En estos momentos el hígado no realiza la gluconeogénesis ni tiene lugar el ciclo de Cori.

En definitiva, la insulina favorece la

captación de la glucosa por las células
y el almacenamiento de su exceso en
forma de glucógeno.
Asimismo, estimula los procesos que
hacen posible la transformación de los
hidratos de carbono, principalmente
la glucosa, en lípidos de reserva
(triacilglicéridos).

Biosíntesis del ADN
Tema 22. Biosíntesis del ADN
BIOQUÍMICA

Universidad Católica San Antonio de Murcia - Tlf: (+34) 968 27 88 00 info@ucam.edu - www.ucam.edu
Tema 22. Biosíntesis del ADN.
Información genética
Flujo de la información genética

Dogma central de la biología
molecular (Crick, 1958)
El ADN copia su información en cada división
celular produciendo nuevas moléculas de ADN el dogma establecia que la info genética fluye del ADN al ARN y
(REPLICACIÓN). posteriormente hasta la síntesis de proteinas.
Transmite esa información al ARN para que sea

ejecutada. El ADN se transforma en ARNm
(TRANSCRIPCIÓN).
El ARNm se traduce en proteínas, cadenas

polipeptídicas cuyo orden de aminoácidos refleja
la secuencia de bases del ARNm original
(TRADUCCIÓN).

Genes y genomas
Actualmente,
EL existen genes
Segmento
CONCEPTO Unidad de que codifican
de ADN
DE GEN HA información moléculas de
que
IDO heredada ARN (como los
codifica
VARIANDO (Genética ARNr o ARNt),
una
CON EL Mendeliana). pero que no se
proteína.
TIEMPO convierten en
proteínas.
Segmento de ADN que codifica la

secuencia primaria de un producto final,
GEN sea una proteína o un ARN, con función
estructural o catalítica
Biosíntesis del ADN Información genética
Genes y genomas Genoma: Tamaño y organización
GENOMA
Toda la información genética contenida en una
célula, incluyendo los genes y todas las
secuencias de ADN.
Cantidad de ADN células humanas: 3 x109 pb

El número de genes diferentes estimado en los
seres humanos es sólo de 32.000 repartidos en 23
pares de cromosomas diferentes.
En el ser humano, menos del 2% del total del ADN
es codificante (con información para proteínas o
ARN).
El ADN celular humano se encuentra repartido en
cromosomas. Estefanía Bueno Gavilá- Tlf: (+34) 968 278622 ebueno@ucam.edu
Genes y genomas Genes de eucariotas
Exones. Incluyen las regiones Existen también
SECUENCIAS NO
OTRAS
SECUENCIAS
SECUENCIAS
CODIFICADORAS
CODIFICADORAS
reguladoras que flanquean regiones de
las regiones codificadoras, secuencias parecidas
secuencias intercaladas a determinados
genes, pero que no
(intrones) que no se son funcionales
traducen y largas regiones (pseudogenes).
intergénicas
exones intrones

Genes y genomas Genoma: Tamaño y organización
Especie humana: 22 CARIOTIPO HUMANO

pares de cromosomas Es el patrón cromosómico de una especie expresado
denominados autosomas y a través de un código, establecido por convenio, que
una pareja de cromosomas describe las características de sus cromosomas.
sexuales (XX o XY).
El tamaño de cada uno
es variable.
Solo son visibles durante
la mitosis.
Al conjunto de
cromosomas de una célula
se le denomina cariotipo.

Genes y genomas Genes de procariotas
Cromosoma bacteriano típico es

molécula ADN circular.
Plásmidos son pequeñas moléculas
de ADN extracromosómicas que
aportan funciones no esenciales a las
bacterias.
Material genético de los virus es
flexible.
en las células procariotas las moléculas de adn son circulares.

Replicación del ADN
Características
mitosis consiste en
separar las dos
El primer proceso clave para que se moleculas formadas y

repartirlas en las dos
hijas g1 g1
de la división nuclear es que fase s
todas las cadenas de ADN se

dupliquen (Replicación del ADN).
Ocurre inmediatamente antes de
que comience la división, en un
período del ciclo celular llamado
INTERFASE (momento de la vida
celular en que ésta no se está
dividiendo).
Tras la replicación tendremos dos
juegos de cadenas de ADN, por lo
que la mitosis consistirá en separar
esas cadenas y llevarlas a las
células hijas. De este modo, se
transmite la información genética. Tema 22. Biosíntesis del ADN.
Características
Modelo semiconservativo
La doble hélice de cada molécula hija de
ADN contiene una cadena de la molécula
original y una cadena sintetizada de
nuevo.
Ordenada y secuencial
Se inicia en puntos fijos del cromosoma
(horquilla de replicación). las eucariotas tienen muchos origenes de replicación
Bidireccional
Debido a la orientación antiparalela de las
dos hebras de ADN
Requiere una hebra molde y un cebador.
Discontinua
Requiere varios cebadores y los
fragmentos de Okazaki.
Mecanismo
Bidireccional, debido a la orientación antiparalela de las dos hebras de

ADN. Este mecanismo requiere que una hebra crezca en e id 5 a
3 y la otra en di ecci 3 a 5
Hebra conductora: Se sinteti a en sentido 5 a 3 de manera continua.

Hebra retardada: La hebra que se sinteti a en sentido 3 a 5 de modo
discontinuo.
Para la s ntesis de la hebra retardada en direcci n 3 a 5 , la DNA

polimerasa actúa volviendo atrás hacia la horquilla de replicación, en la
direcci n 5 a 3 , mediante la formaci n de los llamados fragmentos de
Okazaki.
Biosíntesis del ADN Replicación del ADN
Características
Las horquillas de replicación de

todas las células eucariotas y
procariotas tienen hebras
conductoras y hebras
retardadas
La hebra retardada del ADN se

forma inicialmente como una
serie de cadenas cortas de
ADN que luego se unen entre
sí (fragmentos de Okazaki). Tema 22. Biosíntesis del ADN.
ADN Polimerasa
Necesita un molde de ADN

para poder empezar a copiar y
unir nucleótidos.
Sólo añade dNTPs

(nucleótidos trifosfato) en la
direcci n 5 a 3 .
Formación de enlace
fosfodiéster

Mecanismo
La síntesis de la hebra
conductora es continua
La hebra retardada se
sintetiza como
fragmentos de Okazaki
La horquilla de
replicaci n crece
pc= punto de crecimiento
y crece

Biosíntesis del ADN Replicación ADN
INICIO DE LA REPLICACIÓN Mecanismo
1) Al origen de replicación se une una proteína iniciadora.
2) Unión de otras proteínas que provocan el superdesenrollamiento del ADN (Topoisomerasas

I y II). En la apertura de la hélice será necesaria la DNA girasa..
3) Las ADN helicasas se encargan de romper los puentes de hidrógeno entre las cadenas
complementarias.
4) Para evitar que las dos hebras vuelvan a reunirse y formar de nuevo los puentes de
hidrógeno se colocan unas proteínas llamadas SSBP (Single-Strand DNA Binding proteins,
proteínas de unión ADN monocatenario), que estabilizan las cadenas sencillas

Replicación ADN
Mecanismo INICIO DE LA SÍNTESIS DEL ADN
Cada vez que la ADN polimerasa comienza la

replicación de un fragmento de ADN requiere un
cebador o primer de ARN
Estos fragmentos cortos de ARN cebador o

primer de 10 nucleótidos de longitud son
sintetizados por la enzima ARN primasa.
Estos fragmentos sirven como punto de partida

para la síntesis de ADN.
La hebra conductora solo requiere una vez la

acción de la primasa. La hebra retardada
necesita que la primasa añada un primer cada
vez que comience un nuevo fragmento de Tema 22. Biosíntesis del ADN.
Okazaki. Estefanía Bueno Gavilá- Tlf: (+34) 968 278622 ebueno@ucam.edu
Replicación ADN
Mecanismo
SÍNTESIS DEL ADN
Las ADN polimerasas de E. coli están formadas por cinco tipos diferentes de
enzimas: Las ADN polimerasas I y III, se encargan de la polimerización de las
nuevas hebras. Las demás, reparan los daños que pueda sufrir el ADN durante el
proceso.
ADN polimerasa III ADN polimerasa I

Actividad polimerasa 5 a 3 Actividad polimerasa 5 a 3
(síntesis de la nueva hebra). Actividad exonucleasa 3 a
Actividad exonucleasa 3 a 5 5 Actividad exonucleasa 5 a 3 (retirar
(corrección durante la lectura). el primer de ARN que la primasa ha
añadido)

Replicación ADN
Mecanismo SÍNTESIS DEL ADN
La ADN polimerasa III elonga

ambas cadenas
Cadena
conductora molde
La helicasa desenrrolla
La doble hélice
Cadena
conductora
Cadena
retardada
Las proteínas de unión al ADN

Cadena retardada monocatenario preparan a la
molde La primasa hace el cadena molde para la primasa y la
primer o cebador ADN polimerasa III

Replicación ADN
La primasa forma un primer o
cebador de ARN
Enzimas adicionales:
LA ADN polimerasa III añade
ADN polimerasa I nucleótidos a los nuevos
fragmentos de Okazaki sólo en el
extremo 3 , continuandohasta que
Primero mediante su función encuentra el primer en el
fragmento de Okazaki anterior.
exonucleasa, retira los segmentos de

ARN, y luego, gracias a su función
polimerasa, rellena los huecos con La ADN polimerasa I hidroliza el
primer y lo reemplaza con ADN
nucleótidos de ADN. importanr
ADN ligasa
Unirá los dos extremos, tanto en la
cadena continua como los sucesivos La ADN ligasa entonces cataliza
la formación del enlace
fragmentos de Okazaki que se van fosfodiéster que finalmente une

los dos fragmentos de Okazaki
formando en la cadena discontinua.

Replicación ADN

Topoisomerasa
Doble hélice de ADN
Helicasa
Primosoma
Proteína de unión a la
ARN cebador
hebra sencilla SSB
Molde de la
Molde de la cadena cadena retardada
conductora
ADN polimerasa I
ADN nuevo de la
hebra conductora Fragmento de ADN ligasa
Okazaki
ADN polimerasa
ADN nuevo de la
hebra retardada

Replicación ADN
Diferencias entre eucariotas y procariotas
Procariotas Eucariotas
Semiconservativa y bidireccional. Semiconservativa y bidireccional.
Tienen un solo cromosoma (ADN circular), Tienen varios orígenes de replicación
donde hay un solo origen de replicación. (cromosoma largo y lineal). Se forman
Participan 5 ADN polimerasas (E. coli). numerosas burbujas que constituyen las
Sin Actividad telomerasa llamadas unidades de replicación o
replicones.
Mayor tamaño de los fragmentos de Okazaki
Participan al menos 13 ADN polimerasas
No histonas
diferentes.
Presencia de telómeros (actividad telomerasa).
Menor tamaño de los fragmentos de Okazaki
Presencia de histonas, por lo que su síntesis
debe estar coordinada con la replicación

Biosíntesis del ADN Replicación ADN

Replicación ADN
Regiones presentes en el extremo del cromosoma

eucariota constituidas por secuencias repetitivas del
Telómeros tipo TTAGGGTTAGGG
Cuando se replica el ADN lineal los extremos 5 de los
telómeros, no pueden ser replicados.
forman protecciones en
los extremos de los
cromosomas.

Replicación ADN
Telomerasas
Permiten la replicación de los extremos de los
cromosomas eucariotas.
Son ribonucleoproteinas que actúan como transcriptasa
inversa (sintetiza ADN a partir de un molde de ARN)
Contienen una hebra de ARN con la secuencia
apropiada para actuar como molde para la síntesis de la
secuencia telomérica de ADN que se añade en los
extremos 3 de cada cromosoma para evitar su
acortamiento en cada proceso de duplicación.

Daño en el ADN
Mutaciones
ADN polimerasas:
El ADN también puede
Funciones de corrección
sufrir una alteración
es esencial para la
química por agentes
transmisión exacta de la
naturalmente presentes
información genética
en la célula o en su
durante la división
entorno.
celular.
Las mutaciones son

Mutación, alteración fuente de variabilidad y
hereditaria de la diversidad de los
información genética. organismos vivos, de la
evolución.

Daño en el ADN
Tipos de Mutaciones
Mutación génica o molecular
Afecta a un solo gen.
Mutación cromosómica
Se afecta la estructura de uno o varios cromosomas
Mutación genómica
Cuando una o varias mutaciones provocan alteraciones en
todo el genoma.
En los organismos pluricelulares, las mutaciones
solo pueden ser heredadas cuando afectan a las
células reproductivas. Una consecuencia de las
mutaciones puede ser, por ejemplo, una
enfermedad genética. Tema 22. Biosíntesis del ADN.
Biosíntesis del ADN Mutación génica
Más comunes.
Se denominan también puntuales,
afectan a un par de bases de la
secuencia del ADN. Tipos:
Sustitución: Cambio de una base
por otra. Por transición o por
transversión.
Inserción (o adición): Ganancia de
una base.
Delección (o supresión): Pérdida
de una base.
o Mutación silenciosa: No produce alteración en la proteína. No causa sustitución de
aminoácidos en la proteína (redundancia del código genético).
o Puede originar el cambio de un determinado aminoácido por otro, lo que puede afectar a
su actividad biológica dando lugar a proteínas truncadas.
o La posición donde se produce la mutación puntual dentro del gen determina su
repercusión biológica. Estefanía Bueno Gavilá- Tlf: (+34) 968 278622 ebueno@ucam.edu
Mutación cromosómica
El cambio afecta a un segmento de cromosoma (de mayor tamaño que un

gen), por tanto a su estructura. Estas mutaciones pueden ser de varios tipos:

Mutación genómica
Afecta al conjunto del genoma.

Puede:
Aumentar el número de
juegos cromosómicos
(poliploidía) o reduciéndolo a
una sola serie (haploidía o
monoploidía).
Afecta al número de
cromosomas individualmente
(por defecto o por exceso),
como la trisomía 21
o Síndrome de Down. Tema 22. Biosíntesis del ADN.
Reparación del ADN
Reparación de los errores de

Reparación del ADN
apareamiento
Reparación directa
Reparación por escisión de

bases
Reparación por escisión de

nucleótidos

Tema 23. Biosíntesis del ARN
BIOQUÍMICA
Estefanía Bueno Gavilá - Tlf: (+34) 968 Tema

278622
23. – ebueno@ucam.edu
Biosínteisis del ARN
Universidad Católica San Antonio de Murcia - Tlf: (+34) 968 27 88 00 info@ucam.edu - www.ucam.edu
Dra. Estefanía Bueno Gavilá- Tlf: (+34) 968 278 622 - ebueno@ucam.edu
Introducción
El primer paso en la expresión de un gen, la transcripción del ADN a ARN, es el primer
nivel de la expresión génica en procariotas y eucariotas.
Cuando la célula necesita una

Propuesta inicial de Francis crick 1970
determinada proteína, la secuencia

de nucleótidos del fragmento
ADN- TRANSCRIPCIÓN - ARN - TRADUCCIÓN : PROTEÍNA
apropiado de la molécula de ADN
de un cromosoma es copiada,
primero en otro tipo de ácido
nucleico, el ARN. Después, estas
copias de ARN de segmentos
cortos del ADN dirigen la síntesis
de proteínas.
Tema 23. Biosínteisis del ARN
Introducción
En las bacterias la transcripción y la traducción tienen lugar en el citoplasma bacteriano y
al mismo tiempo, son simultáneas. Sin embargo, en eucariontes la transcripción tiene
lugar en el núcleo y la traducción en el citoplasma.

ARN polimerasa
La principal enzima responsable de la síntesis de ARN es la ARN polimerasa, que cataliza la

polimerización de ribonucleósidos 5´-trifosfato (NTP) dirigida por un molde de ADN.
La ARN polimerasa cataliza, al igual

que la ADN polimerasa, el cualquiera de las dos hebras puede tener ese gen
crecimiento de la cadena de ARN en

dirección 5´ 3´.
Sin embargo, la ARN polimerasa no
requiere de un cebador o primer
preformado para iniciar la síntesis
de ARN.
La transcripción empieza de novo en
secuencias específicas al principio
de los genes.
ARN polimerasa
La ARN polimerasa de las bacterias, como la ADN polimerasa, es una enzima compleja
compuesta de múltiples cadenas polipeptídicas.
La enzima intacta se compone de 5 tipos

distintos de subunidades, denominadas:
, ´, y .
La subunidad o factor está unida de forma

relativamente débil y puede separarse del
resto de subunidades, generando el :
núcleo de la polimerasa
dos subunidades una una ´, y una .

ARN polimerasa
La ARN polimerasa de las bacterias, como la ADN polimerasa, es una enzima compleja
compuesta de múltiples cadenas polipeptídicas.
La enzima intacta se compone de 5 tipos

distintos de subunidades, denominadas:
, ´, y .
La subunidad o factor está unida de forma

relativamente débil y puede separarse del NÚCLEO CENTRAL DE LA ENCIMA + FACTOR SIGMA = HOLOENZIMA
resto de subunidades, generando el :

núcleo de la polimerasa
dos subunidades una una ´, y una .

ARN polimerasa
EUCARIOTAS
En eucariontes hay diferentes polimerasas encargadas de sintetizar distintos tipos de ARN.
• La ARN polimerasa I sintetiza los precursores del ARN ribosómico (ARN-r).
• La ARN polimerasa II produce ARN heterogéneo nuclear (ARN-hn) que tras el

procesamiento da lugar a los ARN mensajeros (ARN-m) que se traducen a proteínas.
• La ARN polimerasa III transcribe los precursores de los ARN transferencia (ARN-t) y los
ARN nucleares y citoplásmicos de pequeño tamaño (que intervienen en el transporte de
los polipéptidos en las células eucarióticas).

Transcripción - Características
La ARN polimerasa toma como molde el ADN para sintetizar

Complementariedad ARN y sigue las reglas de complementariedad, la A del ADN
empareja con U del ARN, la G con C, la C con G y la T con A.
hélice estabilizadora: no se copia
hélice codificadora: se copia un fragmento y se transcribe
la secuencia de bases del arn es complementaria a la secuencia de la cadena molde o codificadora. la

secuencia de bases de la estabilizadora es la misma que la del arn, cambiando t por u.

cinco prima tres prima
La dirección en la que las ARN polimerasas sintetizan ARN es

Dirección siempre 5 3'OH, es decir el ARN producto de la
transcripción crece solamente en esta dirección.
Solamente se transcribe para cada gen una de las dos hélices

de ADN, la hélice que se toma como molde para producir el
Asimetría de la
ADN se la denomina hélice codificadora o hélice con sentido
transcripción
y la otra hélice de ADN, la que no se transcribe, se la
denomina hélice estabilizadora o hélice sin sentido.

Dirección y asimetría de la transcripción
helice sin sentido
hélice con sentido

La síntesis de ARN dependiente de ADN es un proceso, por tanto, muy parecido al de la
replicación. Así, la reacción es igualmente de polimerización, se necesita también un
molde para realizarla, y, por último, la dirección de síntesis es fija al igual que en la
replicación.
Sin embargo, la transcripción presenta una serie de características que la diferencian de la

replicación, como son:
1. El proceso se limita a una porción de ADN, se dice que es un proceso selectivo, ya que ha de
reconocerse un punto de inicio y uno de terminación en la molécula de ADN.
2. El proceso puede repetirse infinidad de veces a lo largo de la vida de la célula, a diferencia de la
replicación que es un proceso que marca la división celular, se dice que es reiterativo. Una región
concreta de ADN puede ser copiada multitud de veces dando lugar a la formación de múltiples
moléculas iguales de ARN.
3. El proceso no afecta a la estructura del ADN, es un proceso conservador de la molécula de ADN,
el gen o genes copiados permanecen iguales.
4. El proceso es monocatenario, afecta a una sola de las cadenas del ADN, y la copia resultante, o
ARN es una molécula de una única cadena o monocatenaria.

Transcripción - Mecanismo
La transcripción la realiza la ARN polimerasa II. El proceso de transcripción se realiza en
tres fases: iniciación, elongación y terminación : arn polimerasa

- La ARN polimerasa bacteriana (azul celeste)

contiene una subunidad denominada factor
sigma, (amarillo) que reconoce al
promotor (verde) del ADN.
- Una vez que ha comenzado la transcripción,
el factor sigma es liberado, y la polimerasa
continua sintetizando ARN sin éste. La
elongación de la cadena continúa hasta que la
polimerasa encuentra una señal de
terminación (roja) en el ADN. En este punto
la enzima se detiene y libera tanto el ADN
molde como el transcripto recién sintetizado.
- Luego la polimerasa se vuelve a unir con un
factor sigma libre y busca otro promotor para
reanudar el proceso.
El inicio de la transcripción necesita que el factor esté unido al núcleo central de la ARN
polimerasa. Existen unas secuencias de ADN específicas y necesarias para que la
holoenzima reconozca el lugar de comienzo de la transcripción, dichas secuencias
específicas se denominan secuencias promotoras.
Figura. Los promotores y los terminadores
bacterianos tienen secuencias
nucleotídicas específicas que son promotor
reconocidas por la ARN polimerasa.
Las regiones sombreadas en verde

representan las secuencias de ADN que
especifican un promotor.
Los números representan las posiciones
de los nucleótidos que se encuentran a
terminador
partir del primer nucleótido transcripto,
que es designado +1.
La asimetría del promotor (p. ej., que la
secuencia conservada en -35 esté
corriente arriba de la secuencia -10)
orienta a la polimerasa y determina la
dirección de la transcripción.
Todos los promotores bacterianos
contienen secuencias de ADN en -10 y -
35.
Las regiones en rojo representan
secuencias que envían señales a la ARN
polimerasa para terminar la
transcripción. Dra. Estefanía Bueno Gavilá- Tlf: (+34) 968 278 622 - ebueno@ucam.edu
La elongación de la transcripción no necesita del factor una vez iniciada la transcripción
el factor sigma se suelta y el núcleo central de la ARN polimerasa comienza a sinterizar el
ARN en la dirección 5' P 3'OH a partir de ribonucleósidos trifosfato libres que sirven de
sustrato al enzima.

Diferencias en el mecanismo de transcripción entre
procariotas y ecuariotas
La iniciación de la transcripción de genes eucariontes es un proceso complejo.
Muchos de los principios de la transcripción bacteriana se aplican a los ecuariontes.
Sin embargo, hay varias diferencias importantes:
1ª) ARN polimerasas:

- Las bacterias contienen un solo tipo de ARN polimerasa.
- Los eucariontes tienen tres: ARN polimerasa I, ARN polimerasa II, ARN polimerasa III.
La ARN polimerasa II transcribe la gran mayoría de los genes eucariontes, incluidos los
que codifican proteínas.
arn polimerasa 1 2 3

Diferencias en el mecanismo de transcripción entre
procariotas y ecuariotas
2ª) La ARN polimerasa bacteriana (junto a su unidad sigma) puede iniciar la transcripción
por sí sola, las ARN polimerasas eucariontes requieren la ayuda de un gran grupo de
proteínas accesorias Factores de transcripción general
Se deben ensamblar en cada promotor junto con la polimerasa antes de que ésta pueda
comenzar la transcripción.
Estas proteínas accesorias se ensamblan sobre el promotor, donde posicionan a la ARN
polimerasa, separan la doble hélice, exponen la cadena molde y lanzan a la ARN
polimerasa a iniciar la transcripción.
Factores de transcripción general + ARN polimerasa II

“Complejo de iniciación deDra.
laEstefanía
transcripción”
Bueno Gavilá- Tlf: (+34) 968 278 622 - ebueno@ucam.edu
Los ARN eucariontes son transcriptos y procesados en el núcleo
En las células eucariontes, el ADN está dentro del núcleo.
eucariotas
La transcripción se produce en el núcleo, pero la síntesis proteica tiene lugar en

ribosomas citoplasmáticos.
Antes de que un ARNm pueda ser traducido, debe ser transportado fuera del núcleo a
través de pequeños poros en la envoltura nuclear.

Pero antes de que el ARN eucarionte salga del núcleo, debe atravesar varios pasos
diferentes de procesamiento del ARN.
Dos pasos de procesamiento que se producen sólo en los transcriptos destinados a

convertirse en moléculas de ARNm son el encapuchamiento y la poliadenilación.
1. El encapuchamiento del ARN consiste en agregar al extremo 5’ un nucleótido atípico:

un nucleótido guanina (G) con un grupo metilo unido. casquete o caperuza
1. La poliadenilación: agrega al extremo 3’ una serie de nucleótidos de adenina (A)

repetidos cola de poli-A Dra. Estefanía Bueno Gavilá- Tlf: (+34) 968 278 622 - ebueno@ucam.edu
Estas dos modificaciones: encapuchamiento y poliadenilación aumentan la

estabilidad de la molécula de ARNm eucarionte, facilitan su exportación del
núcleo al citoplasma, y en general, identifican a la molécula de ARN como un
ARNm.
También son utilizadas por la maquinaria de síntesis proteica que corrobora que
ambos extremos del ARNm están presentes y que, por lo tanto, el mensaje está
completo antes de que se inicie la síntesis proteica.

Los genes eucariontes están interrumpidos por
regiones no codificadoras
La mayor parte de los ARN eucariontes experimentan una etapa de procesamiento antes
de ser funcionales.
En las bacterias, la mayoría de las proteínas son codificadas por un tramo ininterrumpido de
secuencia de ADN que es transcripta en un ARN que, sin ningún procesamiento adicional puede servir
como ARNm.
En los genes eucariontes, las secuencias de codificación están interrumpidas por largas secuencias
interpuestas no codificadoras intrones.
Los fragmentos de secuencias codificadoras exones .

Los intrones son eliminados por el corte y empalme del ARN
Para producir un ARNm en una célula eucarionte, la longitud total del gen, tanto los
intrones como los exones, es transcripta a ARN.
A medida que la ARN polimerasa continúa transcribiendo el gen, comienza el proceso de corte y
empalme del ARN, en el que se eliminan del ARN recién sintetizado las secuencias de intrones y se
unen entre sí los exones (splicing).

Después del encapuchamiento, a medida que la ARN

polimerasa continúa transcribiendo el gen, comienza el
proceso de corte y empalme del ARN, en el que se
eliminan del ARN recién sintetizado las secuencias de
intrones y se unen entre sí los exones. Por último, cada
transcrito recibe una cola de poli-A.
Una vez que el transcripto ha sido cortado y

empalmado, y sus extremos 5’ y 3’ han sido
modificados, el ARN es una molécula funcional que
puede abandonar el núcleo y ser traducida a proteína.
La polimerasa no sólo transcribe el ADN a ARN, sino que también transporta las
proteínas de procesamiento del ARN que actúan sobre el ARN recién fabricado.

El tipo de disposición intrón-exón del gen eucarionte parece, en un principio, un
derroche, pero tiene de hecho, consecuencias positivas.
Los transcriptos de muchas genes eucariontes se pueden cortar y empalmar de

diferentes maneras, cada una de las cuales puede producir una proteína distinta.
Por lo tanto, este corte y empalme alternativo permite producir muchas proteínas
diferentes a partir del mismo gen.

Post-Transcripción
¿Cómo es posible que se conozcan

más de 100.000 proteínas distintas en
los seres humanos cuando solo tienen
alrededor de 25.000 genes?
Un mismo gen puede dar lugar a

diferentes proteínas mediante el
proceso de corte y empalme alternativo
(alternative splicing).

TRANSCRIPCIÓN
Terminación de la Transcripción
Terminación Uniones U-A

(RNA-DNA)
Independiente de ro poco estables
Existen secuencias de parada en el ADN:

Región palindrómica rica en GC que
precede a otra rica en AT.
dábale arroz a la zorra el abad.
El transcrito forma una estructura en

horquilla (debido a la Separación del
complementariedad de bases híbrido ADN-ARN
en la región palindrómica), seguida de
una cola de poli U.
Actúa como señal para la

separación de la ARN polimerasa y
terminación de la trascripción.
TRANSCRIPCIÓN
Terminación de la Transcripción
Terminación
Dependiente de es una proteina que requiere energia
El factor rho tiene una estructura
hexamérica y actividad ATPasa
Unión de rho al ARN

Unión a una secuencia de
72 nucleótidos (12 por
subunidad) y se activa. La actividad ATPasa permite
su desplazamiento a lo largo
de la hebra de ARN
Debilita la interacción entre

el molde y el transcrito
provocando su separación
TRANSCRIPCIÓN
Diferencias entre Procariotas y Eucariotas
Eucariotas
Procariotas
La transcripción es en el núcleo y la
La expresión de los traducción es en el citoplasma
genes (transcripción +
traducción) ocurre en el
mismo lugar Poseen tres clases de ARN polimerasas
(I, II y III), las cuales se utilizan para
sintetizar los distintos tipos de ARN.
Una sola ARN polimerasa
sirve para sintetizar los Los genes son discontinuos. Se
diferentes tipos de ARN. distinguen secuencias que se
expresan, exones, y secuencias no
codificantes, intrones, que serán
Los genes son continuos. eliminadas en el proceso de splicing.

TRANSCRIPCIÓN
Diferencias entre Procariotas y Eucariotas
Las ARN polimerasas en eucariotas

necesitan factores que promueven la
iniciación de la transcripción. Los
factores son (TFIIA,TFIIB,TFIID,…)
En eucariotas, los ARNm recién transcritos

sufren transformaciones antes de ser
traducidos a proteínas

Transcripción - Regulación
Se dice que un sistema está bajo control
negativo cuando el producto del gen
regulador reprime o impide la expresión
de los genes, actúa como un represor.
Se dice que un sistema está bajo control

positivo cuando el producto del gen
regulador activa la expresión de los
genes, actúa como un activador.

Control negativo de la transcripción
gen inicial
El gen i codifica un represor que, en

ausencia de lactosa (arriba) se une al
operador (o) y bloquea la
transcripción de los tres genes
estructurales (z, -galactosidasa; y,
permeasa; y a, transacetilasa).
La presencia de lactosa (abajo) induce
la expresión del operón mediante la
unión al represor, que evita que este
represor se una al operador.

Control positivo de la transcripción
Un ejemplo de control positivo es el efecto de la glucosa en

la expresión de genes que codifican las enzimas implicadas
en el catabolismo de otros azúcares (incluyendo a la
lactosa).
Al descender los niveles de glucosa se activa la
adenilatociclasa y aumentan los niveles de AMPc. El AMPc se
une a una proteína de regulación de la transcripción
denominada proteína activadora de genes catabólicos
(CAP), lo cual promueve la unión de CAP a una determinada
secuencia de ADN.
Posteriormente, CAP interacciona con la subunidad de la
ARN polimerasa, facilitando la unión de la polimerasa al
promotor y activando la transcripción. Tema 23. Biosínteisis del ARN
Control positivo de la transcripción
en presencia de glucosa va a haber un bajo nivel de expresión de los genes

que procesan la lactosa. en ausencia de glucosa se activan los genes que procesan la lactosa porque la
(no se utiliza como fuete de energia) necesitamos como fuente de energia

T. 24 Biosíntesis de proteínas
Bioquímica
Dra. Estefanía Bueno Gavilá
Dra. EstefaníaTema
Bueno
24.Gavilá Tlf: (+34)
Biosíntesis 968 278622
de proteínas
Universidad Católica de Murcia - Tlf: (+34) 968 27 88 00 info@ucam.edu - www.ucam.edu
Dra. Estefanía Bueno Gavilá Tlf: (+34) 968 278622 – ebueno@ucam.edu
Introducción
A la transcripción y al procesamiento del ARN le sigue la traducción, esto es, la síntesis

de proteínas guiada por un molde de ARNm.
Las proteínas no sólo determinan la estructura de las células, sino que son los
mediadores activos en la mayoría de los procesos celulares, llevando a cabo las
funciones determinadas por la información codificada en el ADN genómico.
• La traducción es, por tanto, el

proceso de síntesis de proteínas
llevado a cabo en los ribosomas, a
partir de la información aportada
por el ARNm que es, a su vez, una
copia de un gen.
Tema 24. Biosíntesis de proteínas

Código genético
La conversión de la información del ARN a proteína representa una "traducción" de la

información a otro lenguaje que utiliza símbolos bastante diferentes: bases nitrogenadas
del ARN, frente a aminoácidos en las proteínas.
Las reglas por las cuales la

secuencia de nucleótidos de un
gen, por medio del ARNm, es
traducida a la secuencia de
aminoácidos de una proteína se
conocen como el código genético.

Código genético
Coma hay 4 nucleótidos distintos en el ARNm pero 20 tipos diferentes de

aminoácidos en una proteína, esta traducción no se puede explicar por una
correspondencia directa entre un nucleótido del ARN y un aminoácido de la
proteína.
La secuencia de nucleótidos del la molécula de ARNm se lee consecutivamente en
grupos de tres.
Cada grupo de tres nucleótidos consecutivos del ARN se denomina codón. Un
codón especifica un aminoácido.
CODON
Tres nucleótidos consecutivos de

ARN se denomina codón y cada
uno especifica un aminoácido.

Código genético
Como el ARN está formado por cuatro nucleótidos diferentes, las combinaciones
posibles de tres nucleótidos (AAA, AUA, AUG… ) son 43= 4x4x4= 64 codones.
Sin embargo, sólo se encuentran 20 aminoácidos distintos en las proteínas.
El código es redundante, y algunos aminoácidos son especificados por más de un
triplete.
CODONES STOP= UAA, UAG y UGA
CODÓN DE LA METIONINA SIEMPRE ES A U G

Código genético
La secuencia de nucleótidos de la molécula de ARNm se lee consecutivamente en grupos
de tres, codón, y cada uno especifica un aminoácido.
El código genético es
casi universal; los
mismos codones se
utilizan siempre para
los mismos
aminoácidos, tanto
en procariotas como
eucariotas (salvo
diferencias menores
en mitocondrias).
Código genético
En principio, una secuencia de ARN se puede traducir en cualquiera de tres marcos de lectura
diferentes, lo que depende de dónde comienza el proceso de decodificación.
Sin embargo, sólo uno de los tres marcos de lectura posibles de una molécula de ARNm especifica
la proteína correcta.
Se verá en una apartado posterior cómo una señal de puntuación especial al comienzo del
mensaje del ARN establece el marco de lectura correcto.
EL MARCO DE LECTURA SE
CUEDE CAMBIAR CON UNA
MUTACIÓN

Las moléculas de ARNt acoplan aminoácidos con los codones del ARNm
Los codones de una molécula de ARNm no reconocen directamente los aminoácidos que
especifican, esto es, el grupo de tres nucleótidos no se une de manera directa a un aminoácido.
La traducción de ARNm a proteína depende de moléculas adaptadoras que pueden reconocer y
unirse al codón, en un sitio de su superficie, y a un aminoácido, en otro sitio.
Estos adaptadores se conocen con el nombre de ARN de transferencia (ARNt).
31 ARNT
HOJA DE TRÉBOL
El ARNt contiene
algunas bases
inusuales. Las bases
indicadas por ψ
(seudouridina) y D
(dihidrouridina)
derivan del uracilo.
Las moléculas de ARNt acoplan aminoácidos con los codones del ARNm
Los ARN de transferencia (ARNt).
Dos regiones de nucleótidos no apareados en

cada extremo de la molécula son cruciales para
la función del ARNt en la síntesis proteica.
Una de las regiones del ARNt forma el

anticodón, un grupo de tres nucleótidos
consecutivos que, por apareamiento de bases
complementarias, se une al codón
complementario de una molécula de ARNm.
La otra es una el extremo 3’ de la molécula, que

es el sitio donde el aminoácido que
corresponde al codón se une al ARNt.

Los ARN de transferencia (ARNt).
El código genético es redundante, es decir varios codones diferentes pueden especificar un solo aminoácido.
Esta redundancia implica que hay más de un ARNt para muchos de los aminoácidos o que algunas moléculas
de ARNt pueden aparear sus bases con más de un codón.
Se producen ambas situaciones.
Algunos aminoácidos tienen más de un ARNt, y algunos ARNt sólo requieren un apareamiento de bases
preciso en las dos primeras posiciones del codón y pueden tolerar un error de apareamiento o titubeo en la
tercera posición.
Este titubeo del apareamiento de bases explica por qué tantos de los codones alternativos para un
aminoácido difieren sólo en su tercer nucleótido.
Este fenómeno posibilita adaptar los 20 aminoácidos a sus 61 codones con tan solo 31 tipos de moléculas de
ARNt.

Enzimas específicas acoplan los ARNt al aminoácido correcto
• Se ha visto que para leer el código genético del ADN, la célula produce muchos ARNt
diferentes.
• Ahora se debe considerar cómo se carga cada molécula de ARNt, es decir, cómo se une al
aminoácido (de los 20) que es su pareja correcta.
• El reconocimiento y la unión del aminoácido correcto dependen de enzimas denominadas
aminoaciltransferasas, que acoplan covalentemente a cada aminoácido con su grupo
apropiado de moléculas de ARNt.
• Hay una sintetasa diferente para cada aminoácido (es decir, hay 20 sintetasas en total).
cada arnt se tiene que unir a un aminoácido

El ARNm es descodificado en los ribosomas
Los ribosomas de eucariontes y procariontes son muy similares en su

estructura y función.
Ambos están formados por una subunidad grande y una pequeña que se
encajan y forman un ribosoma completo.
La subunidad pequeña hace coincidir los ARNt con los codones del ARNm.
La subunidad grande cataliza la formación de enlaces peptídicos que unen

covalentemente a los aminoácidos entre sí y forman una cadena polipeptídica.

Ribosomas
- ¿Cómo hace el ribosoma la coreografía de todos los movimientos requeridos para
la traducción?
Cada ribosoma contiene un sitio de unión para una molécula de ARNm y tres sitios
de unión para las moléculas de ARNt, denominadas sitio A, sitio P y sitio E.
El ARNt cargado apropiado ingresa en el sitio A (aminoacil-ARNt) por apareamiento de bases con el codón
complementario de la molécula de ARNm.
Después, su aminoácido es unido a la cadena polipeptídica sostenido por el ARNt en el sito P (peptidil-ARNt)
vecino.
A continuación, el ribosoma se desplaza, y el ARNt utilizado es movido al sitio E (exit) antes de ser eyectado.
Este ciclo de reacciones se repite cada vez que se agrega
Dra.un aminoácido
Estefanía a laTlf:cadena
Bueno Gavilá (+34) 968polipeptídica.
278622 – ebueno@ucam.edu
Mecanismo de la traducción
La traducción se realiza en un ciclo de cuatro pasos.
Este ciclo se repite una y otra vez durante la síntesis de la proteína.
Paso 1 un ARNt que lleva el siguiente aminoácido a la cadena se une al

sitio A vacante del ribosoma formando pares de bases con el codón allí
expuesto.
Como sólo uno de los muchos tipos de ARNt puede aparear sus bases con
cada codón, este codón determina el aminoácido específico que será
agregado a la cadena polipeptídica en crecimiento.
Los sitios A- y P- están lo bastante cerca para que sus dos moléculas de ARNt
se vean forzadas a formar pares de bases con codones contiguos, sin bases
perdidas entre ellos.
Esta posición de los ARNt asegura que se preserve el marco de lectura
correcto durante toda la síntesis de proteína.
Paso 2
El extremo carboxilo de la cadena polipeptídica no está acoplada con el ARNt
en el sitio P y está unida por un enlace peptídico al grupo amino libre del
aminoácido ligado al ARNt en el sitio A.
Esta reacción es catalizada por un sitio enzimático de la subunidad grande.

Paso 3
Un desplazamiento de la subunidad grande respecto de la subunidad
pequeña mueve a los dos ARNt hacia los sitios E- y P- de la subunidad
grande.

Paso 4
La subunidad pequeña se mueve exactamente tres nucleótidos a lo largo de
la molécula de ARNm, lo que restablece la posición original respecto de la
subunidad grande.
Este movimiento reajusta al ribosoma con un sitio A vacío, de manera que se
pueda unir la siguiente molécula de aminoacil-ARNt.

Paso 4
La subunidad pequeña se mueve exactamente tres nucleótidos a lo largo de
la molécula de ARNm, lo que restablece la posición original respecto de la
subunidad grande.
Este movimiento reajusta al ribosoma con un sitio A vacío, de manera que se
pueda unir la siguiente molécula de aminoacil-ARNt.
El ARNm es traducido en dirección 5’-3’, y

el extremo N-terminal de una proteína se
fabrica primero, y cada ciclo agrega un
aminoácido al extremo C-terminal de la
cadena polipeptídica.

Los codones del ARNm señalan dónde empieza y dónde termina la síntesis proteica.
El sitio donde comienza la síntesis proteica en el ARNm es crucial porque establece el

marco de lectura para toda la longitud del mensaje.
En esta etapa, un error de nucleótido en cualquier dirección determinará que todos los
codones siguientes sean mal leídos, lo que producirá una proteína no funcional con una
secuencia tergiversada de aminoácidos.
La traducción de un ARNm comienza con el codón AUG, y se requiere un ARNt especial

para iniciar la traducción.
Este ARNt iniciador siempre transporta el aminoácido metionina

Todas las proteínas recién sintetizadas tienen metionina como primer aminoácido en su
extremo N-terminal.
Por lo general, esta metionina es eliminada más tarde por una proteasa específica.

En los eucariontes, el ARNt iniciador, acoplado a metionina, es
eucariotas
cargado en primer lugar en la subunidad ribosómica pequeña

junto con otras proteínas denominadas factores de iniciación de
la traducción.
De todos los ARNt cargados de la célula, sólo el ARNt iniciador

es capaz de unirse estrechamente al sitio P de la subunidad
ribosómica pequeña.
A continuación, la subunidad ribosómica cargada se une al

extremo 5’ de una molécula de ARNm, que está señalada por el
casquete (encapuchamiento) .
Después, la subunidad ribosómica pequeña avanza (de 5’ a 3’ a

lo largo del ARNm y busca el primer AUG.
Cuando lo encuentra, varios factores de iniciación se disocian

de la subunidad ribosómica pequeña y permiten el ensamblaje
de la subunidad ribosómica grande a fin de completar el
ribosoma.
Como el ARNt iniciador está unido al sitio P, la síntesis de la

proteína está lista para comenzar con la adición al sitio A del
siguiente ARNt cargado.
La presencia de uno o de varios codones de terminación señala el
final del mensaje de codificación de una proteína.
Estos codones especiales UAA, UAG y UGA- no son reconocidos por
un ARN de transferencia y no especifican un aminoácido, sino que
indican al ribosoma que termine la traducción.
Las proteínas conocidas como factores de liberación se unen a

cualquier codón de terminación que alcance el sitio A del ribosoma,
y esta unión modifica la actividad de la peptidil transferasa
ribosómica, lo que hace que catalice el agregado de una molécula
de agua en lugar de un aminoácido al peptidil-ARNt.
Esta reacción libera al extremo carboxilo de la cadena polipeptídica

de su unión a la molécula de ARNt, y como ésta es la única unión
entre el polipéptido en crecimiento y el ribosoma, la cadena
proteica terminada es liberada al citosol.
El ribosoma libera el ARNm y se disocia en sus dos subunidades, que

después pueden ensamblarse con otra molécula de ARNm y
comenzar una nueva ronda de síntesis proteica.


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Tema 11.

Nucleótidos y Ácidos nucleicos

Lucia Guardiola Garcia - Tlf: (+34) 968 278622 lguardiola@ucam.edu

Ácidos nucleicos: macromoléculas

Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica

Son polinucleótidos: moléculas formadas por la repetición de

Funciones de los nucleótidos

Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica

2.1. Composición química

2.1.1 Azúcares (Pentosa)

Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica

2.1. Composición química

2.1.2. Bases nitrogenadas

Derivan de purina y pirimidina

2.2. Nucleósidos y nucleótidos

Nucleósidos: unión de una base nitrogenada con la b-D-ribosa

base nitrogenada + azucar = nucleosido

Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica

Nucleótido (ribonucleótido o desoxirribonucleótido, según la

base nitrogenada + azucar + acido fosforico = nucleotido

Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica

La adición de un grupo fosfato origina un nucleótido monofosfato.

TIPO DE BASE NUCLEÓSIDO NUCLEÓTIDO

Adenina (A) Adenosina AMP o ácido adenílico

Citosina (C) Citidina CMP o ácido citidílico

Pirimidina Uracilo (U) Uridina UMP o ácido uridílico

Timina (T) Timidina TMP o ácido timidílico

En las células también podemos encontrar nucleótidos difosfato (ADP,

Los nucleótidos pueden

NUCLEÓTIDO MONOFOSFATO (NMP)

NUCLEÓTIDO DIFOSFATO (NDP)

NUCLEÓTIDO TRIFOSFATO (NTP)

Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica

2.3. ATP: molécula de intercambio energético de la célula

Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica

2.4. Otros nucleótidos de gran importancia biológica

Coenzimas que participan en reacciones de

2.5. Polinucleótidos. Formación

Dinucleótido: Unión de dos

Estructuras largas, flexibles y de

Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica

Siem e e lee del e em 5 ha a

Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica

Secuencias complementarias El tamaño de los pares de

Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica

3.1. Estructura reglas de chargaff

La composición de las bases nitrogenadas

varía de una especie a otra.

El ADN de diferentes tejidos de la misma

Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica

El ADN contiene el azúcar Nucléotidos y Ácidos nucleicos, Asignatura:Bioquímica

3.2. Tamaño y forma forma

ADN lineal (la mayoría de los

ADN circular (cromosomas

bacterianos, ADN mitocondrial,

ADN bicatenario (formado por

ADN monocatenario: genomas

3.2. Tamaño y forma

ADN circular de bacterias y virus.