TEMA 5 PROTEÍNAS

1. Proteínas.
1.1. Concepto.
1.2. Composición.
2. Aminoácidos.
2.1. Clasificación de los aminoácidos.
●hidrófobos.
●hidrófilo.
●ácidos.
●básicos.
2.2. Propiedades de los aminoácidos.
► El comportamiento anfótero
► Isomerías de los aminoácidos.
► Actividad óptica.
3. Peptídos.
3.1. Enlace peptídico
► Características del enlace peptídico
4. Estructura de las proteínas.
► Estructura primaria.
► Estructura secundaria.
▪La ordenación α-hélice.
▪La ordenación β-laminar o de hoja plegada.
► Estructura terciaria.
▪Las proteínas fibrosas
▪Las proteínas globulares
► Estructura cuaternaria
5. Propiedades de las proteínas.
▪Solubilidad.
▪Desnaturalización
▪Especificidad.
▪Capacidad amortiguadora.
6. Funciones biológicas de las proteínas.
▪Funciones enzimáticas o catalíticas ▪Funciones
reguladoras u hormonales.
▪Funciones defensivas e inmunológicas.
▪Funciones de transporte.
▪Funciones estructurales.
▪Funciones homeostáticas. ▪Funciones
contráctiles.

1
 ▪Funciones de reserva
7. Clasificación de las proteínas.
1. PROTEÍNAS.

1.1. CONCEPTO.

Las proteínas son polímeros lineales de moléculas de α-aminoácidos que

desempeñan múltiples funciones específicas. Éstas dependen de su estructura
tridimensional, que puede presentar cuatro niveles de plegamientos, de complejidad
creciente. Las proteínas son muy abundantes, pues constituyen casi la mitad del peso en
seco de la célula

1.2. COMPOSICIÓN.

Las proteínas están compuestas por átomos de carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno
(O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S). En algunas proteínas
complejas (heteroproteínas) también están presentes el fósforo (P) y, en menor
proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc.

2. AMINOÁCIDOS.

Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas . Se

caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos al
carbono que ocupa la posición α (C contiguo al grupo carboxilo). Unidos también a ese
carbono tenemos un átomo de hidrógeno (H) y una cadena lateral, de mayor a menor
complejidad, llamada radical o cadena (R). Las características de esa cadena son las que
distinguen unos aminoácidos de otros.

H2N-CHR-COOH

2
 2.1. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS.

Todas las proteínas de todas las especies se construyen a partir de un conjunto

de veinte aminoácidos diferentes. De la serie fundamental de 20 aminoácidos (AA), once
se pueden sintetizar a partir de intermediarios del ciclo de Krebs o de otros
metabolismos, mediante reacciones sencillas. Estos once aminoácidos reciben el nombre
de aminoácidos no esenciales.

Por el contrario, los humanos debemos obtener los nueve aminoácidos restantes
a partir de los alimentos de la dieta , y por eso reciben el nombre de aminoácidos
esenciales.
Aminoácidos no esenciales Aminoácidos esenciales
Alanina (Ala) Histidina (His)
Arginina (Arg) Isoleucina ((Ile)
Asparragina (Asn) Leucina (Leu)
Aspartato (Asp) Lisina (Lys)
Cisteína (Cys) Metionina (Met)
Glutamato (Glu) Fenilalanina (Phe)
Glutamina (Gln) Treosina (Thr)
Glicina (Gly) Triptófano (Trp)
Prolina (Pro) Valina (Val)
Serina (Ser)
Tirosina (Tyr)
A.1- Si todos los aminoácidos tienen en común el grupo amino y el grupo ácido, ¿en qué difieren los 20
aminoácidos distintos que forman las proteínas?

► Atendiendo al grupo R, los aminoácidos se clasifican en:

●Hidrófobos: grupo R no polar formado por cadenas hidrocarbonadas

●Hidrófilo: grupo R polar pero sin carga.
●Ácidos: con carga negativa, poseen un grupos ácidos.
●Básicos: con carga positiva, poseen un grupos aminos.
2.2. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.
Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto
de fusión (habitualmente por encima de los 200 º C); solubles en agua, con actividad
óptica y con un comportamiento anfótero.
► El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los
aminoácidos pueden comportarse como ácido o como base (captar o ceder protones al
medio), dependiendo del pH de la disolución en la que se encuentren. Si la disolución es
ácida, los aminoácidos captan protones y se comportan como una base. Si la disolución es
básica, ceden protones y se comportan como un ácido. Gracias a esto regulan de pH del
medio.

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 El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar, neutra (igual
número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto isoeléctrico.

► Isomerías de los aminoácidos. Todos

los aminoácidos proteicos, excepto la glicocola,
tienen al menos un carbono asimétrico (el
carbono α), es decir, unido a cuatro radicales
diferentes. Como consecuencia de ello pueden
presentar dos configuraciones espaciales D y L,
según la orientación del grupo amino – NH2, a la
derecha o a la izquierda, respectivamente.

Estas dos configuraciones espaciales

se denominan esteroisómeros. Ambos
esteroisómeros son imángenes especulares y
no superpuestas. Todos los aminoácidos
proteicos son de la serie L.

► Actividad óptica. Las moléculas que

desvían la luz polarizada a la derecha se denominan dextrógiras y se representan con el
signo (+). Las moléculas que desvían la luz polarizada a la izquierda se denominan
levógiras y se representan con el signo (-).
3. PEPTÍDOS.

Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos, un tipo de enlace

covalente, constituyendo de este modo los péptidos. Dos aminoácidos reaccionan entre
sí, perdiendo una molécula de agua, la molécula resultante recibe el nombre de dipéptido.
Cuando son tres tripéptidos, cuatro tetrapéptidos .Un oligopéptido contiene menos de

4
50 y en general se denomina polipéptidos a las cadenas que poseen entre 50 Y 100 aa.
Cuando se unen más de 100 aminoácidos se forman las proteínas.

3.1. ENLACE PEPTÍDICO

Este enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer

aminoácido y el grupo amina (-NH2) del segundo aminoácido y se libera una molécula de
agua. Los aminoácidos unidos por enlace peptidico se denominan residuos.
NH2
| NH2
R – CH |
| R - CH
COOH |
CO
+ H 2O + | † Enlace peptídico
NH
NHH |
| R´- CH
R´ - CH |
| COOH
COOH Ejemplo de reacción de dos aminoácidos con la formación de un enlace
peptídico. La molécula resultante es un dipéptido.
► Características del enlace peptídico

1ª) El enlace peptídico es un enlace

covalente mas corto, que se establece
entre un átomo de carbono y un átomo
de nitrógeno. Es un enlace muy
resistente, lo que hace posible el gran
tamaño y estabilidad de las moléculas
proteicas.
2ª) Los estudios de Rayos X de las
proteínas han llevado a la conclusión de
que el enlace C-N del enlace peptídico se
comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por
lo tanto, el giro libre alrededor de él.
3ª) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico
mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo
plano.
El enlace peptídico puede ser hidrolizado por acción de las proteasas. Éstas son
enzimas hidrolíticas presentes en los lisosomas celulares y en los jugos digestivos.

5
 A.2.- Escribe la reacción de estos tres aminoácidos.
NH2
|
- Glicocola: H - CH
|
COOH

NH2
|
- Alanina: H3C- CH
|
COOH

NH2
|
- Serina: H2OHC - CH
|
COOH
A.3.- La molécula resultante será un tripéptido con dos enlaces peptídicos. ¿Cuántas moléculas de agua
se forman como resultado de la reacción?

4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.

Las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos (más de 100)

unidos mediante enlaces peptídicos. La estructura de las proteínas es la composición y
forma que adopta dicha cadena en el espacio. Tal conformación responde a cuatro niveles
de organización, cada uno de los cuales se construye a partir del nivel anterior. A estos
niveles se los denomina, respectivamente, estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.
► Estructura primaria. Es la secuencia de los aminoácidos, nos dice qué
aminoácidos componen la proteína y el orden en que se encuentran. Una característica de
esta estructura es la disposición en zigzag de los radicales R. El primer aminoácido tiene
siempre libre el grupo amino. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo
carboxilo.
► Estructura secundaria. Hace referencia a la disposición espacial de los
aminoácidos que componen una proteína. Mediante estudios de difracción de rayos X, se
ha determinado que la estructura primaria de los péptidos se pliega según dos
estructuras secundarias posibles, denominadas α-hélice (colágeno) y β-laminar (u hoja
plegada).

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 ▪ La ordenación α-hélice. La cadena polopeptídica se
Enrolla en espiral sobre sí misma, la estructura se mantiene estable
Gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios entre el -C=O de
Un amino ácido y el NH- Del cuarto amino ácido que le sigue.
Las cadenas laterales de los aminoácidos quedan hacia el
Exterior de la hélice.

▪ La ordenación β -Laminar o de hoja plegada. La

Cadena polopeptídica conserva su estructura en zigzag Y se asocian
Entre sí estableciendo uniones mediante puentes de hidrógeno
intercatenarios, Entre grupos C=O y -N-H. Los Radicales R van
Quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo.
Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de forma
paralelas, las cadenas se disponen en el mismo sentido, y
antiparalelas, En sentido contrario (N-C y C-N).
Las cadenas laterales de los aminoácidos se encuentran
Situadas por encima y por debajo del plano en zigzag de la lámina
plegada. Esta ordenación forma grandes regiones en lamayoría de
Las proteínas globulares, y constituye una especie de trama laminar
Sobre la que se construye la proteína.

Una molécula no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de

conformación. Lo normal es que las moléculas proteicas presenten porciones con hélices α,
otras partes con conformaciones ß y partes que no tienen una conformación definida y
que se llaman zonas irregulares.

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 ► Estructura terciaria. Es la configuración definitiva que adopta la estructura
secundaria de la proteína en el espacio. Esta estructura es estable gracias a las uniones
que se producen entre los radicales R de los diferentes aminoácidos que se sitúan en
posiciones muy alejadas el uno del otro. Estas uniones pueden ser:

▪Enlaces de hidrógeno entre grupos

peptídicos.
▪Atracciones electricas entre
grupos con carga opuesta.
▪Atracciones hidrofóbicas
▪Fuerzas de Van der Waals entre
radicales aromaticos.
▪Puentes disulfuros entre radicales
de aminoácidos que contienen azufre
(cisteína). Son enlaces covalentes
entre dos grupos (-SH) de dos
cisteínas.

Atendiendo a su configuración, se distinguen dos tipos de estructuras terciarias:

las fibrosas (o filamentosas) y las globulares, aunque muchos autores consideran que las
proteínas filamentosas son proteínas que carecen de estructura terciaria.

▪Las proteínas fibrosas (o filamentosa) poseen una forma de haces lineales o de

cuerda, suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles
en agua. Por ejemplo, tienen esta conformación: la queratina del pelo, plumas, uñas,
cuernos; el colágeno de los huesos y el tejido conjuntivo; y la elastina de la piel, vasos
sanguíneos.

▪Las proteínas globulares presentan una forma esférica o de ovillo, son solubles en
agua y una gran parte desempeñan funciones de transporte, como la hemoglobina
contenida en los glóbulos rojos; otras actúan de biocatalizadores, como las enzimas, etc.

8
 ► Estructura cuaternaria. Muchas proteínas de gran
tamaño están formadas por la asociación de varias cadenas
polipeptídicas. Cada una de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero. Cada proteína componente
de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión
se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como
puentes de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas. Este
tipo de enlaces facilita enormemente tanto su formación
como su disgregación. La estructura cuaternaria no la
poseen todas las proteínas. Algunas que sí la presentan
son: la hemoglobina y los anticuerpos.

5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.

Las propiedades de las proteínas están estrechamente relacionadas con

su estructura.

▪Solubilidad. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua, mientras que
las globulares generalmente son solubles en medios acuosos. La solubilidad depende del
tamaño y la forma de las moléculas, de la disposición de los radicales R. Así, si la proteína
se rodea de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda
unir a otras proteínas, se provocar su precipitación (insolubles).
▪Desnaturalización. La desnaturalización de las proteínas
supone el que éstas pierdan sus estructuras secundarias y
terciarias, es decir su forma tridimensional, aunque mantengan
su estructura primaria mediante los enlaces peptídicos. Con la
desnaturalización desaparece la disposición espacial de la
proteína, perdiendo de esta forma muchas de sus propiedades
fundamentales, y no pudiendo realizar, por tanto, a partir de
este momento, sus funciones biológicas.

Los agentes que producen la desnaturalización de las

proteínas son, entre otros, cambios de temperatura, o en el pH,
alteraciones en la concentración; alta salinidad;
agitación molecular. Si la desnaturalización es breve y
suave, la proteína puede recuperar de nuevo la conformación
original una vez se han restablecido las condiciones iniciales
(renaturalización). Por el contrario, si el cambio
es drástico y persistente, la

9
desnaturalización se hace irreversible, las largas moléculas se entrecruzan y amontonan,
la proteína se coagula y se hace insoluble.
▪Especificidad. Es una de las propiedades más características y se refiere a que
cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas
(diferentes de las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias
proteicas entre los distintos individuos. La enorme diversidad proteica interespecífica e
intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos,
lo cual está determinado por el ADN de cada individuo.

La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la

compatibilidad o no de transplantes de órganos; injertos biológicos; sueros sanguíneos;
etc. o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.

Por otra parte, cada proteína desempeña una función específica. La función de una
proteína depende de su estructura tridimensional, una proteína no puede desempeñar su
función si no tiene la forma adecuada para hacerlo o no puede unirse de forma
completamentaria a otras moléculas sobre las que debe actuar.

▪Capacidad amortiguadora. Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y

esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H +) del
medio donde se encuentran.

6. FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS.

Las proteínas son los componentes orgánicos más abundantes en la célula por su
participación imprescindible y trascendental en casi la totalidad de los procesos
biológicos. La importancia de las proteínas estriba tanto en la enorme cantidad de
funciones que desempeñan (de ahí su gran diversidad), como en la calidad de estas
funciones. Entre estas funciones cabe citar:

▪Funciones enzimáticas o catalíticas. Las enzimas son proteínas que regulan el

metabolismo celular, aumentan la velocidad de las reacciones y permanecen inalteradas en
el transcurso de éstas.

▪Funciones reguladoras u hormonales. Algunas hormonas son también proteínas.

Las hormonas son fabricadas por las células glandulares y son transportadas por la sangre
para que puedan actuar sobre otras células del organismo. Por ejemplo la insulina, la
tiroxina, la hormona del crecimiento, etc.

10
 ▪Funciones defensivas e inmunológicas. Muchas proteínas desempeñan funciones
protectoras en el organismo. Las más importantes son las inmunoglobulinas de la sangre.
Estas proteínas son anticuerpos, se forman como respuesta del organismo a la presencia
de sustancias extrañas o antígenos, a los que aglutinan o precipitan.

▪Funciones de transporte. Entre ellas destaca la hemoglobina, que transporta el

oxígeno por la sangre de los vertebrados.

▪Funciones estructurales. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas

celulares. El colágeno y la elastina son proteínas que en el tejido conjuntivo forman las
fibras colágenas y elásticas, respectivamente la queratina es un constituyente de las
uñas, los pelos, las escamas de los reptiles, las plumas de las aves, etc.

▪Funciones homeostáticas. Las proteínas son capaces de mantener el equilibrio del

medio interno. Además, dado su carácter anfótero (capaz de disociarse como ácido y
como base) pueden actuar como tampón y ayudar a mantener constante el pH.

▪Funciones contráctiles. Los músculos deben su capacidad de contraerse a la

existencia de dos proteínas contráctiles, la actina y la miosina.

▪Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.

A.4.- ¿Qué enlaces se rompen en una molécula proteica que se sitúa en una disolución concentrada de
sal? Qué le pasa entonces a la molécula de proteína?

A.5.- Cuando se desnaturaliza una proteína. ¿Qué tipo de estructuras desaparecen?

A.6.- ¿Qué es un enlace peptídico?

A.7.- ¿Cuáles son las funciones más importantes que desempeñan las proteínas?

7. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

Dependiendo del criterio de clasificación que utilicemos, las proteínas se pueden

agrupar de diversas maneras. La clasificación que incluimos en la tabla que acompaña el
texto se basa en su composición y las divide en: simples(si al hidrolizarse sólo producen
aminoácidos) y conjugadas (si poseen una parte proteica y otra no proteica, el grupo
prostético). A su vez las simples, se clasifican según su estructura en filamentosas y
globulares, y dentro de éstas, según el tipo de función que desempeñan. Las conjugadas se
clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

11
Proteínas Proteínas fibrosas o Colágeno. Forman parte de los tejidos óseos,
simples u escleroproteínas. Forma cartilaginoso y conjuntivo.
holoproteínas. alargada o fibrosa. Estructura "
Formadas Elastinas. Forman una matriz elástica. Se encuentran
hélice. Insolubles en agua.
exclusivamente en los pulmones, arterias, etc.
Función estructural.
por Queratinas. Aparecen en formaciones epidérmicas
aminoácidos, en como uñas, cuernos, plumas y pelos.
forma de
cadenas Proteínas globulares o Albúminas. Constituyen la fracción principal de las
polipeptídicas esferoproteínas. De forma proteínas plasmáticas. Regula la presión osmótica de
(según su forma, esférica y solubles en agua o la sangre y constituye la reserva principal de
pueden ser) disoluciones polares. proteínas del organismo. Transportan hormonas,
ácidos grasos, etc.
Globulinas. Incluyen " y $- globulinas (asociadas en
la hemoglobina), las ( -globulinas (anticuerpos),...
Protaminas e histonas. Asociadas al ADN en los
cromosomas.
Proteínas Glucoproteínas. Su grupo Mucoproteínas, secretan mucus
conjugadas o prostético es un azúcar como la
Algunas hormonas (FSH, LH,...)
heteroproteínas glucosa unido a la proteína
Formadas por mediante un enlace covalente. Membranas celulares, transporte de sustancias
cadenas
peptídicas y Fibrinógenos: grupos sanguíneos
sustancias Porfirínicas. Poseen un anillo tetrapirrólico con un
naturales no Cromoproteínas. Su grupo catión en su interior. Ej. Hemoglobina (rojo-sangre)
proteicas, prostético es una sustancia
llamada grupo coloreada o pigmento. No porfirínicas. Como la hemocianina.(azul)
prostético
(según la LDL: (lipoproteína de densidad baja) transporta
Lipoproteínas. Su grupo
naturaleza colesterol desde el hígados a las células y tejidos
prostético es un lípido polar o
química de su HDL: (lipoproteína de densidad alta) transporta
neutro unido a la proteína
grupo prostético colesterol hasta el hígado para ser destruido.
mediante un enlace no covalente.
pueden ser)
Nucleoproteínas. Su grupo
prostético es un ácido nucleico.
Fosfoproteínas. Su grupo
prostético es el ácido fosfórico.
1.- (Sept 03-04) Las proteínas son macromoléculas poliméricas constituidas por la unión de moléculas
más simples.
a.- ¿Cómo se denominan las unidades que se enlazan para constituir las proteínas?
b.- ¿Qué características comunes poseen estas unidades?
e.- Formula el dipéptido Ala-Gly.
d.- Nombra tres funciones que pueden realizar estas macromoléculas en las células.

Junio H 04 2.-
CH3
La | figura
|
nº1 H2N- C – COOH
H2N- C – COOH
adjunta |
|
Ala H Gly H 12
corresponde a una hormona constituida por la union de 51 unidades representadas por circulos. La
figura nº 2 corresponde a la estructura básica/común de cada una de sus unidades.
a.- ¿A qué grupo de macromoléculas pertenece esta hormona?
b.- Considerando la estructura básica (fig. nº 2) Dibuja la unión de dos unidades.
c.- Si las hormonas pertenecientes a este tipo de macromoléculas están formadas por estas unidades, ¿a
qué se debe la variedad de estas sustancias hormonales?

3. (Junio 02) 1. La naturaleza se basta con tan sólo 20 aminoácidos para construir la trama de la
vida. A partir de esta pequeña colección de compuestos químicos se forman todas las proteínas de un
ser vivo. Sin embargo, dos grupos de investigadores de varios países, cada uno con un método distinto,
han logrado alterar el orden de las cosas. En sendos trabajos publicados en Science (20 de abril) ambos
equipos afirman haber expandido el código genético de una bacteria, Escherichia coli, para que
codifique aminoácidos no naturales. La posibilidad de sintetizar, de momento a través de bacterias,
proteínas prácticamente de diseño, 'abre una nueva avenida' para la biotecnología. Modificado de “El
Pais Digital”, 25 de abril de 2001.

a.- Define los términos que aparecen subrayados en el texto. ¿Por qué dice el autor que las proteínas
serían “prácticamente de diseño”? 1,2 puntos.

b.- ¿Mediante qué tipo de enlace se unen los aminoácidos? Formula el

enlace a partir de la fórmula general de los aminoácidos que se incluye.
Explica qué se entiende por estructura primaria de una proteína. 0,9
puntos.
c.- ¿Qué entendemos por estructura terciaria y cuaternaria de las
proteínas? 0,9 puntos.
4. (Sept-2003) 1.- Formula el
tripéptido Ala-Ser-Gly, sabiendo que la alanina es el extremo amino
(grupo amino libre) y la glicina el extremo carboxilo (grupo carboxilo
libre). ¿Cómo se llama el enlace que une los aminoácidos?

5. (Sept-03) Las figuras 1 y 2 muestran la estructura

de la lisozima, una enzima presente en las lágrimas.

a) Explica qué nivel estructural representa cada

figura y en qué consiste.
b) ¿Cómo se denominan las unidades que aparecen
en la figura 1?

13
c) ¿Qué sucedería si la lisozima se sometiese a altas temperaturas?

6. (Sept-2001) Una de las características más sorprendentes de la enfermedad conocida como “mal
de las vacas locas” es que está causada por un prión, es decir por una forma alterada y patógena de una
proteína normal de las vacas. Lo que tiene alterado la proteína patógena
respecto a la proteína normal es fundamentalmente la estructura 2ª y 3ª.
a) Las proteínas son polímeros de subunidades más sencillas. ¿Cómo se
denominan estas unidades? ¿Cómo se denomina el enlace por el que se unen?
Teniendo en cuenta la fórmula de la Alanina (Ala) que se muestra, formula el
dipéptido Ala-Ala. 0,8 puntos.
b) Las proteínas se desnaturalizan por diversos factores tales como el calor. ¿En
qué consiste la desnaturalización de una proteína? 0,6 puntos.
c) Los anticuerpos también son proteínas. ¿Qué células los producen? ¿Cómo se denominan las
moléculas con las que reaccionan los anticuerpos? 0,6 puntos. Linfocitos B o células plasmáticas.
Antígenos.
d) ¿Conoces alguna enfermedad que afecte a las células productoras de anticuerpos? ¿cuál es el
nombre general que reciben este tipo de enfermedades? ¿Qué consecuencias tienen para el organismo?
1 punto.
SIDA. Inmunodeficiencias. Bajada de las defensas y vulnerabilidad frente al ataque de patógenos. Se
valorará el que se nombren los microorganismos oportunistas.

7. (Sept-2000) 1. Las enzimas son compuestos orgánicos esenciales en las células vivas. Se ha
dicho de ellas que son las artífices de que pueda existir vida sobre la Tierra, ya que hacen posible que
en las células vivas ocurran reacciones químicas de una manera compatible con la vida. a) ¿Cuál es la
naturaleza química de las enzimas? 0,6 puntos.
b) Explica brevemente cuál es la función de las enzimas. 1,2 puntos.
c) Describe con ayuda de un gráfico cuál es la relación entre la energía de activación y la acción de las
enzimas. 1,2 puntos.
Se debe explicar el efecto de las enzimas disminuyendo la energía de activación de las reacciones que
cataliza y el efecto de ello sobre la velocidad de reacción. Se debe comparar gráficamente la evolución
de la energía a lo largo del progreso de la reacción para una reacción catalizada y una que no lo es.

8. (Junio 03) 1.- Una macromolécula puede contener tres niveles estructurales, tal como se esquematiza
en el recuadro.
a) ¿De qué macromolécula se trata?
b) ¿En qué nivel de conformación estructural es funcionalmente activa?
c) ¿Qué consecuencias tendría para la macromolécula la reacción que la convierte del nivel 3 al 1?
1
9. (Junio 03) El cuadro adjunto contiene un azúcar,
un lípido y un dipétido.

a) Indentifica cada molécula numerada.

b) Dibuja las moléculas resultantes de la hidrólisis
del compuesto nº 2.

14
 ACTIVIDADES
Actividad 1: Aminoácidos, proteínas

Actividad 2: Cárga de aminoácidos

1.- La figura nº 1 adjunta corresponde a

una hormona constituida por la unión de
51 unidades representadas por círculos. a la
La figura nº 2
corresponde estructura
básica/común de cada una de sus
unidades.
a.- ¿A qué grupo de
macromoléculas pertenece esta
hormona?
b.- Considerando la estructura básica (fig. nº 2)
Dibuja la unión de dos unidades.
c.- Si las hormonas pertenecientes a este tipo de macromoléculas
están formadas por estas unidades, ¿a qué se debe la variedad de estas
sustancias hormonales?

2. (Sept 01) Una de las características más

sorprendentes de la enfermedad conocida como
“mal de las vacas locas” es que está causada por
un prión, es decir por una forma alterada y
patógena de una proteína normal de las vacas. Lo
que tiene alterado la proteína patógena respecto
a la proteína normal es fundamentalmente la
estructura 2ª y 3ª.
a) Las proteínas son polímeros de subunidades más sencillas. ¿Cómo se
denominan estas unidades? ¿Cómo se denomina el enlace por el que se unen?
Teniendo en cuenta la fórmula de la Alanina (Ala) que se muestra, formula el
dipéptido Ala-Ala. 0,8 puntos.
b) Las proteínas se desnaturalizan por diversos factores tales como el
calor. ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína? 0,6 puntos.

15
c) Los anticuerpos también son proteínas. ¿Qué células los producen?
¿Cómo se denominan las moléculas con las que reaccionan los anticuerpos? 0,6
puntos. LinfocitosBocélulasplasmáticas.Antígenos.
d) ¿Conoces alguna enfermedad que afecte a las células productoras de
anticuerpos? ¿cuál es el nombre general que reciben este tipo de
enfermedades? ¿Qué consecuencias tienen para el organismo? 1 punto.
SIDA.Inmunodeficiencias.Bajadadelasdefensasyvulnerabilidadfrenteal
ataquedepatógenos.Sevaloraráelquesenombrenlosmicroorganismos oportunistas.

3. (Junio 02) La naturaleza se basta con tan sólo 20 aminoácidos para

construir la trama de la vida. A partir de esta pequeña colección de
compuestos químicos se forman todas las proteínas de un ser vivo. Sin
embargo, dos grupos de investigadores de varios países, cada uno con un
método distinto, han logrado alterar el orden de las cosas. En sendos trabajos
publicados en Science (20 de abril) ambos equipos afirman haber expandido el
código genético de una bacteria, Escherichia coli, para que codifique
aminoácidos no naturales. La posibilidad de sintetizar, de momento a través
de bacterias, proteínas prácticamente de diseño, 'abre una nueva avenida'
para la biotecnología. Modificadode“ElPaisDigital”,25deabrilde2001.

a. Define los términos que aparecen subrayados en el texto. ¿Por qué dice el
autor que las proteínas serían “prácticamente de diseño”? 1,2 puntos.
Sedebedefinirdemaneraconcisayclaracadatérmino. Lasproteínasserían de
diseño porque no
serían naturales,
sino

diseñadasporelhombre(0,2).

b. ¿Mediante qué tipo de enlacese unen los

aminoácidos?Formulaelenlaceapartirdela
fórmulageneraldelosaminoácidosqueseincluye.
de una proteína. 0,9Explicaquéseentiendeporestructuraprimaria
puntos.
c. ¿Qué entendemos por
estructura terciaria y
cuaternaria de las
proteínas? 0,9 puntos.
16
4. (Sept 03) Las figuras 1 y 2 muestran la estructura de la lisozima, una enzima
presente en las lágrimas.
a. Explica qué nivel estructural representa cada figura y en qué consiste.
b. ¿Cómo se denominan las unidades que aparecen en la figura 1?
c. ¿Qué sucedería si la lisozima se sometiese a altas temperaturas?

5. (Sept 03) Formula el tripéptido

Ala-Ser-Gly, sabiendo que la alanina es
el extremo amino (grupo amino libre) y
la glicina el extremo carboxilo (grupo
carboxilo
libre). ¿Cómo se llama el enlace que une los aminoácidos?

6. (Junio03) Una macromolécula puede

contener tres niveles
estructurales, tal como se
esquematiza en el recuadro. a) ¿De qué
macromolécula se trata? b) ¿En qué nivel
de conformación estructural
es funcionalmente activa? c)
¿Qué consecuencias tendría
para la
macromolécula la reacción que la convierte del
nivel 3 al 1?
1
Identificarlaproteínaylaimportanciadesuconformaciónespacialparasu
funcionalidad. a )Proteína; b) Identificar el n.3 y nombrar Estructura

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Terciaria;c)Ladesnaturalizaciónconducealadesorganizaciónestructurale

inactivaciónfuncionaldelaproteína.

7. (Junio 03) El cuadro adjunto contiene

un azúcar, un lípido y un dipétido. a)
Indentifica cada molécula numerada.
b) Dibuja las moléculas resultantes de
la hidrólisis del compuesto nº 2.
8. (Sept 04) Las proteínas son
macromoléculas poliméricas constituidas por
la unión de moléculas más simples.
a. ¿Cómo se denominan las unidades que se enlazan para constituir las
proteínas?
b. ¿Qué características comunes poseen estas unidades?
c. Formula el dipéptido Ala-Gly.
d. Nombra tres funciones que pueden realizar estas macromoléculas en las
células.

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 CH3 H
| |
H2N- C – COOH H2N- C – COOH
| |
Ala H Gly H

9. (Jun 05) Las proteínas son macromoléculas poliméricas constituidas por la

unión de moléculas más simples.
a. ¿Cómo se denominan las unidades estructurales de las
proteínas?
b. ¿Qué características comunes poseen estas unidades?
c. A partir de la fórmula de la glicina (Gly)
alanina (Ala) y serina (Ser),
formula el tripéptido Ala-Ser-Gly.
d. Describa las funciones biológicas más importantes de las proteínas.
10. (Sept 05) Las proteínas son macromoléculas sintetizadas mediante la unión
de unidades
a. Explica qué significa
estructura primaria de una proteína
b. Cuando decimos que una
proteína es globular o fibrosa, ¿a qué nos estamos
refiriendo?
c. ¿Qué consecuencias tendría el
calentar a una proteína?

11. (Sept 05) La RUBISCO es la enzima clave en el proceso que usa las plantas
para convertir CO2 en carbohidratos, pero es una enzima relativamente lenta: sólo
transforma unas 3 moléculas de sustrato por segundo
a. ¿Qué cantidad de enzima queda después de la reacción?
b. ¿Qué significa que la actividad enzimática es específica?
c. ¿Cuál es la naturaleza de la enzima?

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