Informe - Estudio Enzimático de La Catalasa

1.
TÍTULO DE LA PRÁCTICA: Estudio enzimático de la Catalasa
Juan Camilo Fuentes Barreto 5600634
Mariana López Villa 5600636
Fabian Alberto Lopez Lemus 5600633
1. OBJETIVOS
Objetivo General
Objetivos Específicos
● Evaluar la actividad de la catalasa en presencia de reguladores no específicos.

● Determinar el efecto del pH sobre la velocidad de reacción.
● Identificar el efecto de la temperatura sobre la velocidad de reacción.
● Determinar el efecto de la concentración de sustrato y enzima sobre la velocidad de
reacción.
● Determinar el efecto del tiempo sobre la velocidad de reacción
PREGUNTA PREVIA
¿Qué diferencia hay entre un inhibidor competitivo y no competitivo?
Los inhibidores reversibles se dividen principalmente en:
-Los inhibidores competitivos, son aquellos que pueden unirse a una enzima y
bloquear la unión del sustrato; el inhibidor compite con el sustrato por la enzima,
para unirse en un momento dado.
-Los inhibidores no competitivos, no bloquean la unión del sustrato con el sitio activo,
sino que se apega a otro sitio y evita que la enzima haga su función, el inhibidor y el
sustrato pueden estar presentes al tiempo. (Khan academy,2018)

2. OBSERVACIONES Y CÁLCULOS
Velocidad
(moles de
Moles de H2O2
Vol KMnO4 Moles de Moles de H2O2 que /minutos
Extracto de 0,01M KMnO4 H2O2 sin reaccionar de
pH catalasa gastado gastadas reaccionar on reacción)
3 0,5 mL 15 1,50E-04 3,75E-04 2,50E-05 1,25E-05
3 0 16 1,60E-04 4,00E-04
4 0,5 mL 15,4 1,54E-04 3,85E-04 1,25E-05 6,25E-06
4 0 15,9 1,59E-04 3,98E-04
5 0,5 mL 9,3 9,30E-05 2,33E-04 1,30E-04 6,50E-05
5 0 14,5 1,45E-04 3,63E-04
6 0,5 mL 6 6,00E-05 1,50E-04 2,50E-04 1,25E-04
6 0 16 1,60E-04 4,00E-04
7 0,5 mL 11,35 1,14E-04 2,84E-04 3,04E-04 1,52E-04
7 0 23,5 2,35E-04 5,88E-04
8 0,5 mL 8,9 8,90E-05 2,23E-04 1,58E-04 7,88E-05
8 0 15,2 1,52E-04 3,80E-04
Tabla 1
link hoja excel con los cálculos respectivos:
https://docs.google.com/spreadsheets/d/1pJoArRdWZkcJl9CmexOLOve0V9IxcUGfBL-
k4pCpNII/edit?usp=sharing
Realice la gráfica de pH vs Vel reacción.
ph velocidad
3 1,25E-05
4 6,25E-06
5 6,50E-05
6 1,25E-04
7 1,52E-04
8 7,88E-05
3. DISCUSIÓN DE RESULTADOS
En esta práctica de laboratorio se asignaron datos experimentales dados por la docente,

en estos se encontraba el volumen de KMnO4 gastados en la reacción, a partir de estos se
logra construir una tabla de resultados, con el objetivo de encontrar la velocidad de la
reacción para cada uno de los ph utilizados.
Para esto, lo primero que se realizó fue, determinar la cantidad de moles gastados en la
reacción, por medio de una titulación, donde se multiplicó el volumen utilizado para cada
pH (teniendo en cuenta el volumen de extracto de catalasa presente en cada muestra) con
la concentración de permanganato de potasio, todo esto dividido entre 1000.
De esta manera, se obtuvieron los valores que se observan en la tabla 1, que

posteriormente se utilizaron para encontrar los moles de H2O2
Teniendo en cuenta que la catalasa destruye los H2O2 producidos por las oxidasas, para
poder encontrar las moles de H2O2 que reaccionaron, primero se debieron encontrar las
moles sin reaccionar, esto a partir de la estequiometría de la reacción:
2H2O2↔2H2O + O2
5H2O2 + 2KMnO4 →8H2O+ 5O2 + 2MnSO4 + k2SO4
En donde por cada 5 moles de H2O2 se producen 2 moles de MnO4, a partir de este
análisis se realizó la estequiometría que nos permite saber los moles sin reaccionar de
cada reacción, para posteriormente restarle los moles sin catalasa, con los moles que
presentaba 0,5 mL de catalasa, para así obtener los moles de que reaccionaron, ya que
estos son los que limitan la reacción.
Finalmente, para poder realizar el análisis, se necesitaba saber la velocidad con la que se
daba la reacción a cada ph, por lo que se tomó el número de moles de H2O2 sin reaccionar
y se dividieron el el tiempo de reacción, el cual fue de 2 minutos, con estos valores se
realizó la tabla de velocidad de reacción vs ph, para así poder saber de manera más
intuitiva el punto más eficiente de la reacción, es decir el ph al cual la reacción de
catalización se da más rápido.
Según el análisis gráfico, se determina que el ph en el cual se logra mayor velocidad de

reacción es 7, esto quiere decir que en este ph, se obtuvo la mayor reacción de moles de
H2O2 , ya que una mayor cantidad de moles reaccionaron en el intervalo de 2 minutos, se
determina que la reacción se hace óptima en este punto, por otro lado no se recomienda
hacer esta reacción en condiciones de ph 4, ya que en esta, reacciona la menor cantidad
de moles H2O2, por lo que la velocidad a la que se da la reacción a este ph también va a
ser la menor, en este intervalo de ph de 4 a 7, se observa que la velocidad de la reacción
va aumentando es decir, la energía de activación disminuye hasta su punto mínimo y luego
aumenta de nuevo.
4. CONCLUSIONES
Teniendo en cuenta la discusión de resultados y el análisis gráfico de la velocidad de

reacción vs el pH, se logra concluir que, a medida que aumenta la concentración del
sustrato, la velocidad de reacción aumenta, teniendo así, una relación directamente
proporcional entre las moles que reaccionan y la velocidad de reacción.
Con esto se determinó que el pH que propicia la menor energía de activación y por ende
una velocidad de reacción mayor, es de 7. Ahora bien, la actividad enzimática se representó
con mayor velocidad de pH 4 a pH 7. Donde la enzima catalasa, cataliza la reacción de
KMnO4 con los moles de H2O2 usando menos energía de activación.
Además de ello, se concluye que los resultados obtenidos a través de la gráfica, son lógicos
ya que tiene un único pico de velocidad máxima, donde inicialmente es muy baja, pero
después se presenta un incremento hasta llegar a dicho punto.
5. BIBLIOGRAFÍA CONSULTADA
khanacademy, (2018), Regulación enzimática, obtenido de
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/celular-energetics/enviromental-impac
ts-on-enzyme-function

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Juan Camilo Fuentes Barreto 5600634

Mariana López Villa 5600636

Fabian Alberto Lopez Lemus 5600633

● Evaluar la actividad de la catalasa en presencia de reguladores no específicos.

¿Qué diferencia hay entre un inhibidor competitivo y no competitivo?

Los inhibidores reversibles se dividen principalmente en:

para unirse en un momento dado.

sustrato pueden estar presentes al tiempo. (Khan academy,2018)

4 0,5 mL 15,4 1,54E-04 3,85E-04 1,25E-05 6,25E-06

4 0 15,9 1,59E-04 3,98E-04

5 0,5 mL 9,3 9,30E-05 2,33E-04 1,30E-04 6,50E-05

5 0 14,5 1,45E-04 3,63E-04

6 0,5 mL 6 6,00E-05 1,50E-04 2,50E-04 1,25E-04

7 0,5 mL 11,35 1,14E-04 2,84E-04 3,04E-04 1,52E-04

7 0 23,5 2,35E-04 5,88E-04

8 0,5 mL 8,9 8,90E-05 2,23E-04 1,58E-04 7,88E-05

8 0 15,2 1,52E-04 3,80E-04

link hoja excel con los cálculos respectivos:

En esta práctica de laboratorio se asignaron datos experimentales dados por la docente,

De esta manera, se obtuvieron los valores que se observan en la tabla 1, que

5H2O2 + 2KMnO4 →8H2O+ 5O2 + 2MnSO4 + k2SO4

Según el análisis gráfico, se determina que el ph en el cual se logra mayor velocidad de

Teniendo en cuenta la discusión de resultados y el análisis gráfico de la velocidad de

khanacademy, (2018), Regulación enzimática, obtenido de

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