Practica03 Nutricion Huaman Carrera Luis
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NUTRICIÓN (AI-346)
PRACTICA N° 03
AYACUCHO – PERÚ
2021
RESUMEN
I. OBJETIVOS
Proteínas
(Baduí, 1993)
Reactivos
Equipos
Balanza analítica.
Micro digestor.
Destilador.
Digestor Kjeldahl.
Destilador Kjeldahl.
Soporte universal.
Digestión. Las muestras deben estar homogenizadas por lo cual son molidas
previamente, lo más fino posible. De acuerdo al contenido de nitrógeno, se pesa
una porción de la muestra preparada que contenga 0.2 - 0,3 g de muestra, luego
agregar 1 g del catalizador de oxidación (mezcla de sulfato de potasio: 1g y sulfato
de cobre: 0,25g) para acelerar la reacción agregar 2.5 a 3.0 mL de ácido sulfúrico
concentrado.
Colocar el balón de digestión en la cocina y calentar en forma suave el matraz en
posición inclinada hasta que deje de hacer espuma. Después se mantiene una
ebullición enérgica durante dos horas. La digestión termina cuando el contenido
del balón está completamente cristalino.
2. Anotar los ingredientes y sus cantidades por ración según sea la ingesta
normal.
Arroz
100 g→ 2.4 g
157 g → X g
2.4 g × 157 g
X=
100 g
X =3.768 g
Lenteja chica cocida
100 g→ 6.4 g
205 g → X g
6.4 g × 205 g
X=
100 g
X =13.12 g
Conserva de atún
100 g→ 22.9 g
58 g→ X g
22.9 g ×58 g
X=
100 g
X =13.282 g
V. DISCUSIONES
Las necesidades proteicas de un adulto son de 0,8 g/kg/ día, lo que supone el
10-15% del aporte calórico diario total. Del total de las proteínas de la dieta,
se recomienda que el 50% de estas sean de origen animal y el otro 50% de
origen vegetal. Las necesidades en proteínas varían a lo largo de la vida:
los bebés, los niños y los adolescentes las necesitan para crecer, las
gestantes para el correcto desarrollo del feto y las lactantes para la
producción de leche, por lo que tendrán unas necesidades mayores que las
de un adulto medio.
(Vázquez, 2005)
(Méndez, 2018)
Entonces, una mujer que pesa 140 libras (64 kilos) debería tener como
objetivo aproximadamente 100 gramos de proteína al día. Un hombre de 220
libras (110 kilos) debería optar por lo menos por 150 gramos de proteína
teniendo en consideración esta premisa si mi peso es de 147 libras (67 kilos)
debería consumir 96 gramos de proteína durante el día, si se considera tres
comidas diarias y balanceadas por cada consumo se obtiene un aporte de 32
g el cual el muy próximo al valor calculado en la práctica. Es importante
señalar que estas consideraciones son muy variadas y que para tener un
valor muy exacto es importante conocer todos los aspectos necesarios.
(Manore, 2008)
Por ende luego de ver nuestros resultados y compararlos con los diferentes
parámetros se concluye que el aporte de proteína de la mezcla de lenteja se
encuentra dentro de los parámetros establecidos siendo variables en todos
los casos debido a los factores ya mencionados pero dentro del rango.
(Torres, 2014)
VI. CUESTIONARIO
Transcriba el metabolismo de los aminoácidos y las proteínas
El metabolismo proteico se caracteriza por presentar un proceso de:
a) Digestión. Es el proceso de degradación de proteínas contenida en los
alimentos de la dieta, no comienza en la cavidad bucal debido a que en la
saliva no se encuentran enzimas proteolíticas. Este proceso se inicia en el
tracto gastrointestinal, a través de enzimas proteolíticas (proteinasas y
peptidasas); en principio; en el estómago, por medio del jugo gástrico, se
produce proteólisis, destrucción de bacterias y activación del pepsinógeno
inactivo en pepsina (enzima que transforma proteínas a polipéptidos de bajo
peso molecular e hidrosolubles (peptonas)); secundariamente en la luz
intestinal del duodeno y yeyuno, es a través del jugo pancreático, que se
libera endopeptidasas y exopeptidasas, que activan enzimas proteolíticas
como la tripsina, quimiotripsina, elastasa que hidrolizan enlaces del interior de
la proteína y carboxipeptidasas A Y B que hidrolizan enlaces de los extremos;
en una etapa final, el proceso de digestión culmina con la acción del borde en
cepillo del enterocito a través de enzimas peptidasas, dando como resultado:
tripéptidos, dipéptidos y aminoácidos libres.1
b) Absorción de aminoácidos. El transporte de aminoácidos al interior del
enterocito, depende de tres sistemas, en su mayoría con gasto de energía
metabólica ATP.
1. Dependiente de sodio.
2. Independiente de sodio.
3. Difusión facilitada.
La digestión y absorción de proteínas (aminoácidos) en el organismo
mantiene una eficacia del 94%, sólo una pequeña cantidad llega a ser
eliminada a través de heces fecales sin sufrir modificación alguna. Sin
embargo la absorción de proteínas como tal por parte del enterocito, se da en
un principio del nacimiento como la albúmina, ferritina, inmunoglobulina G y
factor intrínseco.
c) Metabolismo de aminoácidos en el enterocito. Alrededor del 10% de
los aminoácidos absorbidos por los enterocitos, son empleados en:
1. Síntesis de proteínas de secreción.
2. Síntesis de proteínas de recambio.
3. Síntesis de proteínas, destinadas al reemplazo de células perdidas por
descamación.
4. Obtención de energía.
Por lo que, en caso de administración de aminoácidos por vía parenteral, se
producirá atrofia celular por disminución del aporte de los mismos por vía
gastrointestinal.
d) Metabolismo de aminoácidos en el hígado. Los aminoácidos son
transportados del enterocito hacia la vena porta, conformando el denominado
"pool" o "fondo común" de aminoácidos, regularizado por el equilibrio
de aportación como la absorción intestinal, síntesis de aminoácidos,
catabolismo de proteínas histicas y sustracción como síntesis de proteínas,
síntesis de nuevos aminoácidos.
Los aminoácidos que llegan al hígado a través de la vena porta, tienen el
objetivo último de efectuar el metabolismo de nitrógeno útil; siendo las vías de
dirección de los aminoácidos:
1. A través de la vena suprahepática, pasan a la circulación sistémica sin
sufrir cambios metabólicos.
2. Conformación de proteínas u otros derivados nitrogenados como purinas y
pirimidinas, para posteriormente ser liberadas a la circulación sistémica, como
la albúmina y proteínas plasmáticas.
3. Catabolismo, con el fin de obtención de energía. 1
e) Degradación o catabolismo de aminoácidos. éste proceso se inicia, sólo
cuando la ingesta de proteínas sobrepasa los requerimientos del organismo
para la biosíntesis de proteínas, razón indicativa para la eliminación de la
cantidad excesiva, debido a que los aminoácidos no se almacenan en el
cuerpo, por todo esto, debe de mantenerse un equilibrio entre proceso
anabólico y catabólico.
Fases de degradación
i. Transaminación. Proceso reversible efectuado en el citosol del hepatocito;
consiste en la transferencia del grupo α-amino de un aminoácido, a un α-
cetoglutarato, por medio de un cofactor, el piridoxal fosfato, dando como
resultado α-cetoácido (esqueleto carbonado) y glutamato. Los únicos
aminoácidos que no sufren transaminacion son: lisina, prolina, hidroxiprolina y
treonina.
ii. Desaminación oxidativa. Consiste en la transferencia de glutamato a la
matriz mitocondrial, donde se procede a eliminar el grupo amino, por
activación de la enzima glutamato deshidrogenasa, resultando cc-
cetoglutarato y amoniaco. Los elementos α-cetoácidos restantes (esqueletos
carbonados) pueden formar elementos:
a. Glucogénicos. Es la conversión en glucosa a través de procesos de
gluconeogénesis; en caso de presentarse deficiencia de hidratos de carbono,
principal elemento combustible del cerebro y tejido muscular.
b. Cetogénicos. Los cuales actúan como precursores de lípidos o
c. Degradarse por completo para formar energía.
iii. Eliminación de amoniaco (NH3). El amoniaco del organismo se obtiene
de dos fuentes: por desaminación oxidativa de glutamato y por acción de
bacterias de la flora intestinal y es considerado elemento toxico donde su
eliminación se da por tres vías:
1. Síntesis de urea en hígado; en el que intervienen amoniaco, dióxido de
carbono y aspartato, el cual cede un grupo amino.
2. Ciclo de la urea o ureogénesis: es el ciclo metabólico de destoxificación
de amoniaco en el interior de hepatocitos periportales. Efectuado en dos
etapas:
a. Mitocondrial; En principio el amoniaco se transforma en carbamoil fosfato
por intervención de carbamoil sintetasa fosfato I (2 ATP), el carbamoil fosfato
dona una grupo amino a la ornitina formando citrulina. Etapa en el que se
forma el primer nitrógeno N, de los dos de la urea.
b. Citosol; la citrulina atraviesa la membrana mitocondrial y pasa al citosol,
donde se une al grupo amino del aspartato y forma arginosuccinato, mismo
que por acción de la enzima arginosuccinasa, se transforma en fumarato y
arginina, éste último por hidrólisis en ornitina que vuelve a la mitocondria
hepática para retomar el ciclo y urea, excretada posteriormente por vía renal
en la orina.
3. Formación de glutamina; el amoniaco libre presente en tejidos
extrahepáticos como el tejido muscular, antes de ser transportados hacia el
hígado por medio de la circulación sanguínea, se transforma en glutamina o
alanina, ciclo denominado glucosa-alanina. Una vez en el hígado o riñón, la
glutamina libera el amoniaco gracias a la enzima mitocondrial glutaminasa,
para así continuar con el ciclo de la urea.
4. Excreción renal; el riñón elimina amoniaco en forma de sales de amonio,
en combinación con iones hidrogeno, éste requerimiento de hidrogeniones
hace que su eliminación a través de la orina, dependa en sí, de la regulación
del pH sanguíneo.
La eliminación de amoniaco, debe ser eficaz debido a sus efectos negativos
sobre el sistema nervioso central. Si resultase, que algunos amoniacos no
sean sometidos al ciclo de ureogénesis, éstos son captados por hepatocitos
perivenosos para luego ser convertidos en glutamina, de manera que ningún
elemento pasa desapercibido
(Torres, 2014)
Imagen 04. Metabolismo de las proteínas.
VII. CONCLUSIONES