Traducido del inglés al español - www.onlinedoctranslator.

com

Capítulo

Procesamiento textil sostenible mediante

aplicaciones enzimáticas
Shekh Md. Mamun Kabir y Joonseok Koh

Abstracto

Los tratamientos enzimáticos han ganado popularidad en la industria textil debido a que
son alternativas respetuosas con el medio ambiente y que ahorran energía. Los avances en
biotecnología y modificación de enzimas se han centrado en diversas aplicaciones de procesos
textiles. En todos los pasos de fabricación del procesamiento químico textil, las enzimas se
utilizan para implementar la tecnología verde para enfrentar el desafío de la cuarta revolución
industrial. En esta categoría se incluyen las amilasas, la peroxidasa utilizada para el
desencolado y el blanqueo, los activadores de celulasa para el biopulido y el acabado de la
mezclilla. Este capítulo resume los desarrollos actuales de la tecnología enzimática y destaca el
procesamiento textil enzimático sostenible y respetuoso con el medio ambiente en la industria
textil.

Palabras clave:enzima, microorganismos, fibra textil, bioprocesamiento, acabado

1. Introducción

Las enzimas son biocatalizadores obtenidos de células vivas mediante reacciones bioquímicas,
específicamente procesos metabólicos de las células [1]. Enzimas obtenidas de fuente natural desde la
antigüedad en la elaboración de productos alimenticios, como queso, masa madre, cerveza, vino,
vinagre y formación de índigo [2]. El desarrollo de procesos de fermentación ha crecido durante el
último siglo, específicamente para la producción de enzimas purificadas a gran escala [3]. El uso de
tecnología de genes recombinantes ha mejorado los procesos de fabricación de enzimas. La mayoría
de las enzimas industriales se hidrólisis para degradar las sustancias naturales [4]. Las enzimas se
utilizan no sólo en la producción de alimentos sino también en productos farmacéuticos, textiles y
procesamiento de cuero [5-7]. Hay fabricantes destacados de enzimas para el procesamiento textil
que se enumeran entabla 1.

2. Estructura enzimática y su mecanismo.

Las enzimas son proteínas globulares basadas en aminoácidos que varían en tamaño desde
menos de 100 hasta más de 2000 residuos de aminoácidos. Una o más cadenas polipeptídicas pueden
disponerse y plegarse para formar una estructura tridimensional específica, denominada sitio activo
incorporado con sustrato. El sitio activo puede involucrar un pequeño número (menos de 10) de los
aminoácidos constituyentes [9] (Figura 1).
La hipótesis de un complejo enzima-sustrato fue propuesta por primera vez por el químico
alemán Emil Fischer en 1894. La teoría de la cerradura y la llave se explica como una llave es

1
Tecnología de Biodegradación de Contaminantes Orgánicos e Inorgánicos

enzimas industriales Fabricante establecido Aplicaciones

proteasa, xilanasa, novozimas, 1921 Cuidado del hogar, textiles, alimentación y

glucoamilasa Dinamarca bebidas, aceites y grasas

Amilasa, proteasa, fitasa, genencor, mil novecientos ochenta y dos Alimentos y Bebidas, Textiles,
xilanasa, β-mananasa Dinamarca Detergentes, Biocombustibles

Amilasas, Proteasas, enzimas AB, 1907 Aditivos para piensos, alimentos, textiles, detergentes,

Celulasas, Xilanasa, Alemania pulpa y papel, biocombustibles

pectinasa

Proteasa, Amilasa, Lacasa, Diádico, Estados Unidos 1979 Enzimas para alimentos, cervecería y
Catalasa, Celulasa, Lipasas alimentación animal, pulpa y papel, textiles
enzimas

Tabla 1.
Enzima industrial para aplicaciones textiles [8].

Figura 1.
Mecanismo del complejo enzima-sustrato [9].

el sustrato y el bloqueo es una enzima. Las enzimas no se muestran estructuras rígidas en una
radiografía cristalográfica, sino que tienen una forma bastante flexible. En 1958, Daniel Koshland
presentó el "modelo de ajuste inducido" de unión de sustratos y enzimas, que también se conoce
como "modelo mano a mano" [10].

3. Clasificación de enzimas para el procesamiento textil.

Las enzimas son biocatalizadores que pueden acelerar los procesos químicos [11]. Las
enzimas se activan como otros catalizadores inorgánicos como ácidos, bases, metales y
óxidos metálicos. La molécula sobre la que actúa una enzima se conoce como sustrato,
que se convierte en un producto. El intento original de clasificar las enzimas se realizó
según diferentes funciones. La Comisión Internacional de Enzimas (CE) fue establecida en
1956 por la Unión Internacional de Bioquímica (IUB) en consulta con la Unión
Internacional de Química Pura y Aplicada (IUPAC) y recomendó cientos de enzimas que se
habían descubierto. El sistema de clasificación de la CE se divide en seis categorías [12]:

• Oxidorreductasas EC1: catalizan reacciones de oxidación/reducción.

• EC 2 Transferasas: transfieren un grupo funcional.

• EC 3 Hidrolasas: catalizan la hidrólisis de diversos enlaces.

2
Procesamiento textil sostenible mediante aplicaciones
enzimáticas DOI: http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97198

• EC 4 Liasas: escinden diversos enlaces por medios distintos de la hidrólisis y la

oxidación.

• Isomerasas EC 5: catalizan cambios de isomerización dentro de una sola molécula.

• Ligasas EC 6: Unen dos moléculas con enlaces covalentes.

En la industria textil se emplean principalmente hidrolasas y oxidorreductasas para diversas

aplicaciones enzimáticas. La mayoría de las aplicaciones de las enzimas en los textiles se limitan al
procesamiento del algodón: eliminación de impurezas (desencolado, desencolado, blanqueo);
bioacabado para mejorar la apariencia; bio-lavado o lavado a la piedra de mezclilla para producir el
moderno aspecto envejecido; limpieza blanqueadora para eliminar H residual2oh2antes de teñir
[13-17]. Además de eso, existen esfuerzos para sustituir los procesos convencionales de anti-
encogimiento, anti-pilling de lana y desgomado de seda con enzima proteasa, enriado de fibras de
líber con pectinasa o hemicelulosas. Se han informado varios estudios sobre la modificación de
productos sintéticos utilizando hidrolasas de clase enzimas para impartir hidrofilicidad y propiedades
antiestáticas [18, 19]. Además, detergente con mezcla de enzimas para eliminar variedades de
manchas en el lavado de prendas [20]. El procesamiento químico de textiles requiere un uso intensivo
de productos químicos y regularmente se utiliza una variedad de productos químicos complejos y
auxiliares. Entonces, la mezcla de colores con el agua causa toxicidad para diferentes formas de vida.
Es fundamental tratar el efluente, especialmente los colorantes residuales, antes de su vertido al
medio ambiente. Por eso, Se han utilizado diferentes enzimas empleadas para el tratamiento de
efluentes textiles que contienen tintes sintéticos como colorantes. La Unión Internacional de
Bioquímica y Biología Molecular creó la Comisión de Enzimas para resolver la complejidad y la
inconsistencia en la denominación de las enzimas. Propusieron casi 7000 enzimas; sin embargo, 75 se
usan comúnmente en la industria textil [21] Según el uso de enzimas en las industrias textiles, las
enzimas se pueden clasificar como se muestra enTabla 2.

3.1 Hidrolasas

El grupo de las enzimas hidrolasas incluye amilasas, celulasas, pectinasas, proteasas y

lipasas. Además, las enzimas hidrolasas actúan principalmente como hidrólisis. Para aislar
cepas microbianas que produzcan la enzima deseada y optimizar las condiciones de
crecimiento, se pueden obtener cantidades comerciales. Esta técnica, bien conocida desde hace
más de 3.000 años, se llama fermentación [8].

dígito CE Grupos de enzimas clase de enzima Tipo de reacción

a hidrolasas amilasas Hidrólisis

celulasa

proteasas

pectinasa

Lipasas/Esterasas

b Oxidorreductasas catalasas Reducción de oxidación

peroxidasa

lacasas

Tabla 2.
Clasificación de enzimas en función de aplicaciones textiles.

3
Tecnología de Biodegradación de Contaminantes Orgánicos e Inorgánicos

3.1.1 Amilasas

Las amilasas hidrolizan las moléculas de almidón para dar dextrinas y maltosa, que se componen
de unidades de glucosa [22]. Las diversas enzimas que dividen el almidón se conocen como α-
amilasas y β-amilasas [23] (Figura 2).
Las α-amilasas se producen a partir de diferentes hongos, levaduras y bacterias. Los diferentes
microorganismos de las α-amilasas se enumeran enTabla 3.
Las α-amilasas son bastante estables en un amplio rango de pH de 4 a 11. La temperatura
óptima para la actividad de las α-amilasas generalmente se aplica para microorganismos
modificados. Adición de Ca2+las latas mejoran la termoestabilidad [24].
El compuesto desencolante comercial con el nombre Rhozyme DX, Rhozyme GC, Diastafor LCD (α-
amilasas bacterianas) es más adecuado para el desencolado en comparación con la β-amilasa de
cebada cruda y la amiloglucosidasa de (Moho del género Rhiszopus) [25]. La amilasa obtenida a partir
de páncreas de animales de desecho baratos es eficaz para reducir el tamaño de aplicaciones de
escape y de lotes de almohadillas [26]. α-Amilasa microbiana obtenida deBacilo amyloliquefaciens
realizó una eficiencia de desencolado del 100 % con pH 6,5 y 60ohC durante 1 hora [27]. α-Amilasa
obtenida deAspergillus nigersp. MK 07 concentración de 300 U/ml realizada a 75ohC, pH 6,5 con CaCl
0,3 M2[28]. Las enzimas glucoamilasa (Multifect GA 10 L) y α-amilasa (Optisize Next) mezcladas con un
agente quelante en ácido cítrico realizan simultáneamente la desmineralización del ácido y el
desencolado [29]. La α-amilasa asistida por ultrasonido ahorra la mitad del tiempo del proceso de
desencolado [30] y la α-amilasa en la máquina de cabrestante produce la más alta calidad de
desencolado [31]. California2+ion independiente α-amilasa (Bacilo sp. KR8104) activar a temperatura
moderada (30-70oh) desencolado con desmineralización ácida posible en condiciones ácidas, la
presencia de sales podría

Figura 2.
Degradación del almidón por α-amilasas y β-amilasas.

Microorganismos Enzima

1. Bacterias

Bacillus subtilis Amilasa

B. coagulantes α-amilasa

B. licheniformis α-amilasa

2. Hongos

A. Níger Amilasa

A. oryzae Amilasa

ascomicetos α-amilasa

basidomicetos α-amilasa

Tabla 3.
α-amilasa de diferentes microorganismos.

4
Procesamiento textil sostenible mediante aplicaciones
enzimáticas DOI: http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97198

disminuir la dosis de enzima y el tiempo de proceso [32]. Amilasa obtenida deAspergillus niger
y Aspergillus flavusmuestra una mayor eficiencia de desencolado (A. Níger-96%, A. flavus-90%)
con una mejora significativa en la absorbencia y las impurezas extraíbles [33]. α-amilasa (Bacilo
sp. 8104 coronas) muestra la producción simultánea de enzimas y el desencolado optimizado
utilizando materias primas económicas para la α-amilasa [34]. Amilasa asistida con otras
enzimas comoAquazymLa amilasa y la lipasa mejoran la eliminación del almidón y acortan el
tiempo de desencolado [35]. α-amilasa (Aquazym) incorporar de H2oh2
o la celulasa neutra mejora el desencolado con la blancura y la capacidad de teñir, la presencia de un
agente humectante regula el grado de desencolado [36]. La amilasa alcalina (enzima comercial
Novozymes) realiza tanto el desencolado como el biodescrudado en un solo baño [37].
Poligalacturonasa (Trichoderma harzianum) optimizan el pretratamiento combinado en términos de
pérdida de peso, porcentaje de almidón residual, absorbencia, pérdida de resistencia y número de
cobre [38]. α-amilasa termófila obtenida debacilo licheniformeoptimiza el desencolado del algodón
utilizando 3 g/l de ácido con pH 6 a 85ohC durante 40 minutos [39]. α-amilasa obtenida demesófilo
muestra estabilidad térmica en varios aditivos para el desencolado a alta temperatura, el quitosano
ahorra 2/3 de la dosis de enzima y mejora el efecto de desencolado [40]. amilasa deAspergillus niger
Los inmovilizados con perlas de vidrio de alquilamina son eficaces para eliminar las manchas de
almidón junto con varios detergentes [41]. La α-amilasa de semillas de soja atrapadas en matrices de
agarosa y agar con 75% y 77% de actividad se reutiliza hasta 5 ciclos en la eliminación de manchas de
almidón [42].

3.1.2 Celulasas

Las celulasas son enzimas hidrolíticas que descomponen la celulosa para formar
oligosacáridos y finalmente glucosa. Celulasa que combina al menos tres tipos de enzimas
para trabajar sinérgicamente en el algodón (figura 3).
La longitud de las cadenas de celulosa escinde las endogluconasas o endocelulasas en el medio
de la región amorfa. Sin embargo, las exocelulasas comienzan su acción desde los extremos
cristalinos de las cadenas de celulosa y las convierten en glucosa mediante la β-4-glucosidasa [43].
Estas enzimas son comúnmente producidas por hongos y bacterias que habitan en el suelo.
(Tabla 4).
Un rango de temperatura de 30 a 60ohC es una condición activa para la celulasa. Según la
sensibilidad al pH, las enzimas celulasas se clasifican en diferentes categorías.

Figura 3.
Degradación de la celulosa por la enzima celulasa.

Microorganismos Enzima

1. Bacterias

Pseudomonas fluorescentes celulasa

E. coli celulasa

2. Hongos

Trichodermareesei celulasa

Aspergillus niger celulasa

Tabla 4.
Enzima celulasa de diferentes microorganismos.

5
Tecnología de Biodegradación de Contaminantes Orgánicos e Inorgánicos

como estable al ácido (pH 4,5–5,5), neutro (pH 6,6–7) o estable alcalino (pH 9–10) [44]. Celulasa
obtenida deDenimax Ly pectinasa (Pectinex USP) Novo Nordisk, V1– 4 xilanasa (Bacilo sp.)
biopulido optimizado de tejidos de mezcla de yute y algodón para eliminar la pelusa [45]. La
celulasa, la celulasa endoenriquecida y la celulasa mixta exo-endo son las más adecuadas para
tejidos de algodón y lyocell, especialmente para algodón, tejidos de punto, lino y rayón [46].
Ecostone L883042 y Denimax L se utilizaron para la desorción de la celulasa del algodón
mediante ultrafiltración para recuperación y reciclaje [47]. Celulasa comercial como Gempil 4 L
utilizada para tejidos de punto de colores con hilado en anillo para eliminar pelusas y pelusas
[48]. La marca G-ZYME VGB ST de Rossari es muy útil para la acción de las celulasas en algodón
teñido reactivo y también muestra muy buen efecto de biopulido en diversos tejidos de punto
hilados [49, 50]. Por otro lado, la celulasa ácida de Genencor, EE. UU. realizó una mejor
hidrólisis enzimática en viscosa, lyocell, Se examinaron tejidos modales y de algodón en
términos de tasa de degradación y pérdida de peso [51]. Celulasa ácida obtenida de
Talaromyces emersoniison celulasas termoestables obtenidas y aplicadas para el acabado de
tejidos a base de yute para exhibir una mejor lustre, tacto y suavidad duradera [52]. La celulasa
comercial Biopolish EC se utiliza para el tratamiento combinado de desengrasado y blanqueo
mediante celulasa para tejidos de punto [53]. Celulasa de Trichoderma Vride Goptimiza el tejido
de algodón para el biopulido a fin de mejorar su suavidad con una mínima pérdida de peso
[54]. El complejo Indiage44L (Gencor) con celulasa mixta actúa como biodesengrasante seguido
de blanqueo, ya sea con peróxido o ácido peracético es eficaz para las toallas y la
endoglucanasa es eficaz en lugar de la celulasa como aditivo para el lavado de toallas de felpa
[55]. Celulasa deTrichoderma reesei realizó un biopulido de algodón y su efecto sobre las
morfologías [56]. Celulasa deChaetomium globosorealizaron un biopulido de algodón en
términos de resistencia a la rotura, pérdida de peso, grosor, caída y resistencia a la abrasión
[57]. Celulasa de Aspergillus nigerinmovilizado en perlas de quitosano recubiertas de PVA
modificado con anhídrido maleico mejora la estabilidad de la celulasa ácida en un rango de pH
neutro [58]. Endoglucanasa II (Trichoderma reesei) es eficaz para eliminar el color de la
mezclilla, produciendo un buen efecto de lavado a la piedra con el nivel más bajo de hidrólisis
[59].
Celulasa alcalina (Thermomonospora sp. alcalotermófila.) son endoglucanasas estables a los
álcalis que se utilizan por primera vez para el biopulido de mezclilla, proporcionan un efecto
abrasivo y suavidad con un menor respaldo y una pérdida de peso insignificante [60]. Celulasa de
hipocrea jecorinacon tensioactivos no iónicos y agentes dispersantes proporcionan el doble
beneficio de reducción del backstaning y aumento de la actividad celulasa [61].
Suhong 89 de Acid cellulase elimina eficazmente el índigo de la superficie de la mezclilla con
una hidrólisis mínima y posibilidad de reutilización de la celulasa [62].

3.1.3 Pectinasas

Las pectinasas son un grupo enzimático complejo que degrada las sustancias pécticas. Se
producen a partir de saprófitos y patógenos vegetales que pueden degradar las paredes
celulares de las plantas. Hay tres clases principales de enzimas que degradan la pectina: pectina
esterasas, poligalacturonasas y poligalacturonato liasas [63].
Pectina esterasas: Las pectina esterasas liberan pectina y metanol desesterificando el
éster metílico. Su actividad es mayor en pectina metilada al 65-75% y actúa sobre el grupo
metoxi adyacente al grupo carboxilo libre. Su acción tiene muy poco efecto sobre el peso
molecular de la pectina (Figura 4).
Las pectina esterasas son activas en el rango de pH de 4 a 8 y el rango de temperatura óptimo para una
actividad máxima es de 40 a 50ohC.
Poligalacturonasas: Las poligalacturonasas reducen el peso molecular de las
pectinas. Catalizan la escisión hidrolítica con la introducción de agua a través del
oxígeno. Se clasifican además en endogalacturonasas y exogalacturonasas (Figura 5
).

6
Procesamiento textil sostenible mediante aplicaciones
enzimáticas DOI: http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97198

Figura 4.
Degradación de la pectina por pectina esterasas.

Figura 5.
Degradación de pectina por poligalacturonasas.

Poligalacturonasas obtenidas de diferentes fuentes naturales con respecto a sus

propiedades fisicoquímicas y biológicas así como a su modo de acción.
Pectina liasa: Las pectina liasa despolimerizan la pectina. Estos catalizan la
escisión transeliminativa del polímero de ácido galacturónico. Puede romper los
enlaces glicosídicos en C-4 y eliminar H de la posición C-5 (Figura 6).
Las pectina esterasas, poligalacturonasas y pectina liasas se producen principalmente en
plantas como el plátano, los cítricos y el tomate, pero también por bacterias y hongos (Tabla
5).
Bioprep 3000 L, Novozyme actúa como pectinasa alcalina y elimina eficazmente las impurezas
formadas, con una consistencia de teñido uniforme y una profundidad de color equivalente con
diferentes tintes directos [64]. pectinasa deAspergillus nigerEl agitador denominado Bioprep 3000 L
mejora la eficiencia y optimiza el decapado enzimático, proporciona menos daño y una calidad
superior de la tela [65, 66]. Bioprep 3000 L Pect062L, biocatalizador (pectinasa ácida) realiza que tanto
la pectinasa ácida como la alcalina son igualmente eficientes, pero la pectinasa ácida funciona con
una concentración más baja [67]. Tejido de punto de algodón lavado Bioprep 3000 L a 80ohC para
eliminar cera y una mayor absorción de tinte optimizan el biofregado para

Figura 6.
Degradación de pectina por pectina liasa.

Microorganismos Enzima

1. Bacterias

Erwinia Pectina esterasas

bacteroides pectina liasa

Pseudoalteromonas Poligalacturonasa

2. Hongos

Aspergillus niger Poligalacturonasas

Tabla 5.
Enzima pectinasa de diferentes microorganismos.

7
Tecnología de Biodegradación de Contaminantes Orgánicos e Inorgánicos

Propiedades físicas, químicas y mecánicas de bajo estrés [68]. Pectinasa obtenida deB.maceransLa
cepa V-2692 contiene celulosa y hemicelulasa que eliminan la pectina pero mejoran mucho más la
capilaridad del tejido, lo que puede sustituir la evaporación del algodón [69]. GC de celulosa multifect
obtenida deTrichoderma longibrachiatumy pectinasa Multifect PL deAspergillus nigerLa sinergia de la
eficiencia de la celulosa elimina pectina y proteínas; la agitación mecánica y los tensioactivos
compatibles también desempeñan un papel importante [70]. El tratamiento con Viscozyme 120 L
(Pectinasa + hemicelulosa) antes del descrudado alcalino junto con un agente quelante a pH ácido,
aclara eficientemente los fragmentos de la cubierta de la semilla para mejorar la blancura y brinda
mejores resultados de capacidad de humectación, eliminación de pectina y teñido con un tiempo de
tratamiento de 60 minutos [71 ]. Las enzimas pectinasa, lipasa y celulasa combinadas realizan un
desengrasado, colorante y absorbencia de agua exitosos con cierto daño a la fibra [72]. Pectinasa
alcalina (bacilo), pectinasa ácida (Microorganismo) junto con celulosa neutra (Apergillus aculeatus)
funciona mejor en la eliminación de cera y alta absorbencia [73]. La pectinasa alcalina y la celulasa
lavan combinadamente tejidos de punto en un proceso de dos pasos y un baño [74]. Bioprep 3000 L
Pectinasa Alcalina (Bacilo sp.) y Lipolasa 100 L (T. lanuginosus) la lipasa combinada en un solo paso
reduce el tiempo requerido y se obtienen tejidos con propiedades superiores y excelente rendimiento
de teñido [75]. Xilanasa debacilo pumilusson enzimas termoestables que proporcionan desencolado y
descrudado simultáneos, la adición de agentes quelantes y humectantes aumenta la hidrólisis y
permite la reducción de H2oh2consumo en blanqueamientos consecutivos [76]. Bioprep 3000 L y
Forylase KP. El descrudado y blanqueo simultáneo con Cognis (pectinasa ácida) usando pectinasa y
PAA elimina suficientemente la pectina y la cera para lograr una excelente absorbancia con un grado
de blancura medio sin dañar la fibra y una buena capacidad de teñir con menos uso de energía y agua
en tratamientos enzimáticos y/o PAA debido a 60ohC y pH 6–8 [77–79].

3.1.3.1 Proteasas

Las enzimas proteolíticas producidas por microorganismos son mezclas de

endopeptidasas y exopeptidasas. La forma simplificada de la acción de las proteasas es
(Figura 7).
Proteasas microbianas obtenidas de fuentes vegetales como papaína, ficina y proteasas animales
obtenidas de pepsina y tripsina. Enzimas proteolíticas microbianas obtenidas de diferentes hongos y
bacterias. La mayoría de las proteasas fúngicas se activan en un rango de pH (aproximadamente 4 a
8), y las proteasas bacterianas generalmente funcionan mejor en un rango de aproximadamente 7 a 8
[80] (Tabla 6).
Las proteasas con una mezcla de celulasa (enzima comercial) funcionan para el biodepurado y se
optimizan mediante la técnica ANN para lograr la absorbencia y eliminación de pectina deseadas [81].
proteasas (Bacilo) y la celulasa proporcionan un desengrasado, colorante y absorbencia de agua
exitosos, con cierto daño a las fibras en presencia de celulasa [82].

3.1.4 Lipasas/Esterasas

Las esterasas representan un grupo de hidrolasas que catalizan la descomposición de grasas,

aceites y enlaces éster formados. Se obtienen ampliamente de animales, plantas y microorganismos.
Estas enzimas constituyen biocatalizadores atractivos para la producción de

Figura 7.
Degradación de proteínas por proteasas.

8
Procesamiento textil sostenible mediante aplicaciones
enzimáticas DOI: http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97198

Microorganismos Enzima

1. Bacterias

bacilo clausii proteasas

Pseudoalteromonassp. proteasas

2. Hongos

Aspergillus flavus-oryzae proteasas

Aspergillus tamarii proteasas

Tabla 6.
Enzima proteasa de diferentes microorganismos.

compuestos ópticamente puros en síntesis de química fina. Las lipasas tienen una estructura
tridimensional con el característico pliegue α/β-hidrolasa [83]. El fenómeno de activación
interfacial se puede distinguir entre lipasas y esterasas. La activación interfacial se debe al
dominio hidrofóbico que cubre el sitio activo de la lipasa y la presencia de una concentración de
sustrato abrirá la tapa, haciendo que el sitio activo sea accesible. Puede usarse para la
eliminación de triglicéridos naturales en compuestos de fregado y sebo en procesos de
desencolado [84]. El hongo fitopatogénico es el mejor ejemplo de lipasas que se muestran en
Tabla 7.
Arilesterasa obtenida del sistema Bio-bleach HUNTSMAN y H2oh2in situ generar ácido
peracético para una temperatura suave a 65ohC, blanqueo neutro del algodón [85]. Las
enzimas lipasas realizan tanto biodescrudado como bioblanqueo, lo que proporciona un alto
grado de blancura [86].

3.2 Oxidorreductasas

Las enzimas catalizan reacciones de óxido-reducción y transfieren electrones a través de

sustratos como la celulosa. En la mayoría de los casos, el sustrato que se oxida se considera
donador de hidrógeno. El nombre sistemático de las oxidorreductasas se basa en los grupos
aceptores de donantes. Las enzimas denominadas oxidasa, que contienen oxígeno molecular
(O2) es el aceptor.

Microorganismos Enzima

1. Bacterias

Pseudomonas lipasas

Burkholderia lipasas

2. Hongos

Fusarium solani pisi lipasas

Cunninghamella verticillata lipasas

Tabla 7.
Enzima lipasa de diferentes microorganismos.

9
Tecnología de Biodegradación de Contaminantes Orgánicos e Inorgánicos

Las enzimas oxidorreductasas clasifican dos enzimas no hidrolíticas como la

peroxidasa y la catalasa.

3.2.1 Peroxidasa/glucosa oxidasa

La glucosa oxidasa o peroxidasa actúa en presencia de oxígeno para convertir la glucosa en

ácido glucónico y peróxido de hidrógeno. Sólo puede oxidar la β-D-glucosa (Figura 8).
La galactosa oxidasa (GO) deDactylium deudroidesla oxidación de Dgalactosa en
la posición C-6 en presencia de oxígeno para dar Dgalactohexodialdosa y peróxido
de hidrógeno. La enzima contiene un átomo de Cu.2+
por molécula como cofactor. Investigaciones recientes indican que la enzima cataliza la
oxidación estereoespecífica de glicerol, 3-halogenopropano-1-2-dioles y polioles a los
correspondientes aldehídos (Figura 9).
La peroxidasa se sintetiza en varias especies de hongos y bacterias, como se ilustra
enTabla 8.
La glucosa-oxidasa desincrusta el tejido de algodón y produce enzimáticamente peróxido
para blanquear a temperatura elevada con pH alto [87]. Combinación de glucosa,
glucosaoxidasa y peroxidasa para el blanqueo del algodón [88]. La glucosa-oxidasa (Comercial
Novo Nordisk- Dinamarca) optimizó el bioblanqueo de algodón, lino y sus mezclas con 25 U/ml
de GOE, 10 g/l de D-glucosa a 85ohC y pH 10 durante 90 min [89]. Glucosa-

Figura 8.
Degradación de la glucosa por glucosa oxidasa.

Figura 9.
Degradación de D-galactosa por galactosa oxidasa.

Microorganismos Enzima

1. Bacterias

Penicillium notatum peroxidasa

Estafilococo aureus peroxidasa

2. Hongos

Botritis cinerea peroxidasa

Aspergillus orizae peroxidasa

Tabla 8.
Enzima peroxidasa de diferentes microorganismos.

10
Procesamiento textil sostenible mediante aplicaciones
enzimáticas DOI: http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97198

Oxidasa (Aspergillus niger) Biozima con mezcla de pulanasa utilizada para suficiente (800 mg/l)
H2oh2para blanqueo y máxima blancura obtenida en pH alcalino en comparación con pH neutro
y ácido [90]. Glucosa oxidasa de (Aspergillus niger) con suministro externo de oxígeno y
agitación mecánica esencial para H2oh2Algodón de generación blanqueado a temperatura
ambiente y pH ácido con alta concentración de enzimas [91]. Aumento del 6 % en el índice de
blancura con propiedades mecánicas comparables utilizando peróxido producido por la glucosa
oxidasa [92]. Un baño de baja temperatura del pretratamiento del algodón con glucosa oxidasa
donde se liberó H2oh2convertido en ácido peracético utilizando TAED como activador [93]. La
glucosa-oxidasa GC 199 combina desencolado, descrudado con enzimas seguido de blanqueo
con ácido peracético generado in situ utilizando diferentes activadores [94]. La asistencia de
ultrasonido con glucosa-oxidasa mejora la blancura debido al aumento de la reacción
enzimática a 90ohC con pH 11 [95]. Multifect GO 5000 L, Genecor realizó desencolado, blanqueo
y teñido reactivo para toallas de algodón [96]. Glucosa oxidasa deAspergillus nigerInmovilizado
sobre soportes porosos de vidrio y alúmina, la baja concentración de enzima proporciona
suficiente H2oh2liberación que activó aún más el blanqueo de textiles [97].

3.2.2 Catalasas

Las catalasas (CAT), también conocidas como hidroperoxidasas, catalizan la degradación

de H.2oh2a H2O y O2. Catalasa, que también se encuentra en preparaciones comerciales de
glucosa oxidasa fúngica [98] (Figura 10).
Las catalasas son enzimas oxidorreductasas ubicuas presentes en arqueas, bacterias,
hongos, plantas y la mayoría tienen temperaturas óptimas (20-50ohC) y pH neutro. Las
catalasas obtenidas de fuentes animales (hígado bovino) son generalmente baratas; por lo
tanto, la producción de catalasa microbiana será económicamente ventajosa cuando se utilice
tecnología recombinante. Las catalasas tienen propiedades especiales como la termosatbilidad
y funcionan tanto en pH alcalino como ácido. La cloroperoxidasa deCaldariomyces fumago
también cataliza la oxidación de iones haluro excepto fluoruro (Tabla 9).

Se realizó un desencolado integrado de glucosa-oxidasa (multifect GO

5000 L, Genecor), catalasa (Terminox Ultra 10 L) de una toalla de algodón
[96].

Figura 10.
Degradación del peróxido de hidrógeno por catalasa.

Microorganismos Enzima

1. Bacterias

Pseudomonas putida catalasa

Neurospora crasa catalasa

2. Hongos

Aspergillus terreus catalasa

Aspergillus niger catalasa

Tabla 9.
Enzima catalasas de diferentes microorganismos.

11
Tecnología de Biodegradación de Contaminantes Orgánicos e Inorgánicos

Microorganismos Enzima

1. Bacterias

S.lavendulae lacasas

Theiophora terrestris lacasas

2. Hongos

Trametes villosa lacasas

Botritis cinerea lacasas

Tabla 10.
Enzima lacasas de diferentes microorganismos.

3.2.3 Lacasas

La lacasa se originó en la familia de oxidasa azul-multicobre. Oxida una variedad de compuestos

fenólicos aromáticos y no aromáticos y también despolimeriza el sustrato mediante un mecanismo de
reacción catalizada por radicales.

Se han encontrado lacasas en plantas, hongos, insectos y bacterias. Sin embargo, más de
60 cepas de hongos han encontrado actividad lacasa. La lacasa fúngica es una proteína de
aproximadamente 60 a 70 KDa, que se activa en el rango de pH ácido y la temperatura óptima
entre 50 y 70ohC. Pocas enzimas lacasas se activan con una temperatura óptima inferior a
35ºC.ohC (Tabla 10).
Blanqueo combinado de lacasa/peróxido aplicado en el método de secado por lotes y en
almohadilla [99]. lacasa deTrametes hirsutocon mediador mejoran la blancura del algodón
debido a la oxidación de los flavonoides [100]. Enzima compleja lacasa y peroxidasa (Ph
Chrysoporium y Trichosporon cutaneum R57)degradan y eliminan eficientemente la lignina de
la fibra de lino para proporcionar blancura [101]. Lacasa, Novozyme obtenida de Trametes
villosaLa asistencia con ultrasonido y la adición de PVA estabilizan la lacasa y mejoran el
blanqueamiento [102]. Ecolite II (Laccase Comercial, Jeans son empresa) y H2oh2El blanqueo
realizado de lino permite una mejor absorción del tinte, tanto para tintes reactivos como
catiónicos [103].

4. Aplicaciones textiles

El procesamiento textil enzimático se inició a mediados del siglo XIX. Las enzimas se introdujeron
por primera vez con fines de reducción de apresto en 1857; sin embargo, el proceso de reducción de
tamaño enzimático se introdujo con éxito en 1912 [104]. Además, en la década de 1980 se
introdujeron las celulasas para eliminar las pelusas y las pelusas de los tejidos a base de celulosa
[105]. A principios de la década de 1990, las catalasas se incorporaron a las enzimas blanqueadoras y
degradantes de pectina para reemplazar el decapado alcalino tradicional [106]. Las investigaciones
biotecnológicas que se están llevando a cabo en todo el mundo permiten introducir en la industria
moderna estrategias más respetuosas con el medio ambiente en el procesamiento textil. El potencial
del procesamiento textil enzimático se ilustra en Figura 11.

12
Procesamiento textil sostenible mediante aplicaciones
enzimáticas DOI: http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97198

Figura 11.
Enzimas utilizadas en diversas operaciones en el procesamiento húmedo de textiles [107].

5. Enzima utilizada en el procesamiento húmedo de textiles.

5.1 Reducción de tamaño

Los hilos de urdimbre de algodón tienen un tamaño que mejora la resistencia del hilo. Además de
ayudar en el entrelazado durante el procedimiento, protege el hilo contra la abrasión y el enganche.
Para aplicar los aprestos se utilizan principalmente productos a base de almidón; los aprestos
sintéticos y semisintéticos son el alcohol polivinílico (PVA) y la carboximetilcelulosa (CMC) [104-106]. El
propósito del tamaño es proteger el hilo de la acción abrasiva del telar.
El desencolado es el primer paso para el procesamiento húmedo en la tecnología de acabado
textil empleada para eliminar el material de encolado de la tela. El apresto debe eliminarse antes de
blanquear y teñir, para lograr uniformidad en el procesamiento húmedo. Químicamente, el almidón
es poli-α-glucopiranosa en la que están presentes amilasa y amilopectina. Sin embargo, son insolubles
en agua. Pueden solubilizarse hidrolizándolos a compuestos de cadena más corta. El objetivo del
desencolado es convertir el almidón en dextrina soluble. Las etapas de hidrolización se mencionan a
continuación:

Almidón (insoluble) ! dextrina (insoluble) ! dextrina (soluble) ! maltosa

(soluble) ! α-glucosa (soluble)
Tipos de métodos de desencolado

El desencolado enzimático es el método más practicado para desencolar el almidón.

AmilasaPuede catalizar la descomposición del almidón en forma de azúcares, dextrina y
maltosa. La ventaja de estas enzimas es específica para el almidón, eliminándolo sin dañar el

13
Tecnología de Biodegradación de Contaminantes Orgánicos e Inorgánicos

el tejido de soporte. Para la amilasa se requiere un proceso de desencolado enzimático a baja

temperatura (30-60 °C) y un pH óptimo de 5,5 a 6,5 [108]. El aumento de la temperatura
facilita la eliminación del almidón y reduce la duración del proceso, por lo que las amilasas
termófilas han ganado una mayor aceptación. termófiloBacilo licheniformeα-La amilasa puede
proporcionar una eficiencia de eliminación de almidón eficiente a altas temperaturas con una
absorbencia mejorada [109]. El proceso de desencolado enzimático se puede dividir en tres
pasos:
Impregnación: La solución enzimática es absorbida por el tejido. Esta etapa implica
humedecer la tela con una solución enzimática a una temperatura de 70ohC o superior con una
absorción de líquido de 1 litro por kg de tejido. Durante esta etapa se produce la gelatinización
del tamaño al máximo posible.
Incubación: El tamaño lo descompone la enzima. Un tiempo de incubación prolongado permite
una baja concentración de enzima.
Después del lavado: Los productos de descomposición de la talla se eliminan del tejido. El
proceso de desencolado no finaliza hasta que se hayan eliminado del tejido los productos de
degradación de tallas. Esto se consigue mejor mediante un lavado posterior con detergente a la
temperatura más alta posible.

5.2 Fregado

En la terminología textil, "fregar" se aplica al proceso de eliminación de

impurezas. El algodón crudo contiene alrededor del 90% de celulosa y diversas
impurezas no fibrosas como suciedad, aceites, ceras, gomas y fragmentos de
semillas. Las pectinas son polisacáridos complejos compuestos por una cadena
principal de ácido D-galacturónico con enlaces α-(1, 4). La pectina es una sustancia no
celulósica del algodón que actúa como material cementante/adhesivo; por lo tanto,
al eliminar la pectina, se potenciará la eliminación de otras sustancias no celulósicas.
En el proceso de fregado, la tela objetivo generalmente se hierve en presencia de
una solución alcalina utilizando grandes recipientes de hierro llamados kiers. El
desengrasado alcalino clásico con hidróxido de sodio elimina la mayoría de estas
contaminaciones, esencial para lograr una capacidad de humectación satisfactoria.
En el procesamiento textil,
El proceso de biodecapado se basa en el concepto de descomposición de la pectina
mediante enzimas. El biofregado es una alternativa ecológica y de conservación de
energía basada en la idea de atacar especialmente las impurezas no celulósicas con
enzimas apropiadas sin afectar negativamente al sustrato. Se conservan las propiedades
naturales de la fibra de algodón; el tejido queda más suave al tacto que después del
fregado clásico. La enzima pectinasas se activa en dos medios ácidos y alcalinos.
Pectinasas ácidas que funcionan en un medio ligeramente ácido (pH entre 4 y 6), así como
pectinasas alcalinas que funcionan en un medio ligeramente alcalino (pH entre 7 y 9)
[112]. La concentración óptima de enzima varía de pectinasa a pectinasa, pero en general,
las pectinasas son efectivas en concentraciones bajas, en el rango de 0,005 a 2%. Además,
ohC más allá del cual la enzima reduce su actividad [113]. Se requiere un enjuague a alta

temperatura después del desengrasado biológico para eliminar las ceras (Figura 12).

Los tratamientos enzimáticos mixtos de tejidos de algodón sin fregar realizados por científicos
alemanes incluyeron pectinasa, celulasa, proteasa y lipasa. Además de la temperatura, el pH del
ambiente es crucial para la actividad y estabilidad de la enzima. Una ayuda de lipasas elimina las
grasas y lubricantes naturales para una mejor absorbencia y uniformidad en el teñido. El biodecapado
en busca de mutaciones que contienen lipasa es más eficaz para lograr una buena hidrofilicidad en
los textiles celulósicos [114]. En los últimos años, las pectinasas han sido inmovilizadas mediante
resinas de intercambio iónico, gel de sílice aminado y poliacrilamida macroporosa para el fregado del
algodón.

14
Procesamiento textil sostenible mediante aplicaciones
enzimáticas DOI: http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97198

Figura 12.
Imágenes SEM de un tejido de algodón biolavado (a) biolavado con enzima pectinasa, (b) biolavado con
celulasa y enzima mixta pectinasa.

Figura 13.
Disociación del peróxido de hidrógeno.

5.3 Blanqueo

El blanqueo es un proceso para mejorar la blancura de los materiales textiles con o sin
eliminación de colorantes naturales o sustancias extrañas. El blanqueo produce un efecto blanco
básico y permanente en la tela, que es necesario para un teñido uniforme y una impresión nítida.
Entre los diferentes agentes blanqueantes oxidantes y reductores, H2oh2Se utiliza principalmente
como agente blanqueador universal desde las últimas dos décadas. La disociación del peróxido de
hidrógeno aumentó con el aumento de la temperatura y la forma.
anión perhidroxilo mostrado enFigura 2. Iones perhidroxilo (HO- 2) desmovilizar el
electrones móviles de dobles enlaces conjugados en cromóforos y causaron decoloración. Sin
embargo, el proceso de blanqueo con peróxido de hidrógeno requiere altas temperaturas y un
largo tiempo de procesamiento, lo que conduce a un mayor consumo de energía y un mayor
daño a la fibra, lo que causaría problemas en el teñido [115] (Figura 13).
Muchos investigadores exploraron el método de blanqueo alternativo y ecológico para el
procesamiento del algodón, como lacasa/mediador o glucosa-oxidasa/peroxidasa y el blanqueo
con perácidos generados enzimáticamente in situ. Lacasas con enzimas oxidorreductasas que
contienen cobre se utilizan para el bioblanqueo para blanquear textiles, modificar las
superficies de los tejidos y la coloración del algodón [116]. Otro método importante de
bioblanqueo para producir H2oh2es la glucosa oxidasa. La generación de peroxidasa con
glucosa oxidasa requiere condiciones ligeramente ácidas a neutras a bajas temperaturas; sin
embargo, estas condiciones son insignificantes. Además, a una temperatura de 80-90ohC y pH
alcalino 11, la glucosa oxidasa proporciona resultados eficientes para mejorar la blancura del
tejido de algodón [117]. Por otro lado, además de los activadores del blanqueo como la
tetraacetiletilendiamina (TAED), el nanoiloxibenceno sulfonato (NOBS), el cloruro de N-[4-(trietil
amoniometil) benzoil] caprolacto (TBCC) mejora el rendimiento blanqueador. La combinación
de lacasa y glucosa oxidasa puede lograr un mejor efecto blanqueador en telas de lino (Tabla
11).

5.4 Limpieza con lejía

En la industria textil, el blanqueo se realiza mediante H2oh2después del descrudado y antes del
teñido. Sin embargo, del 10 al 15% de H2oh2retiene en la tela, lo que puede degradar la celulosa y
formar agujeros en la superficie de la tela, lo que puede reducir la resistencia de la fibra.

15
Tecnología de Biodegradación de Contaminantes Orgánicos e Inorgánicos

Estado de la tela de algodón Blancura (grado stensby)

Fabrica gris 52 - 0,5

h2oh2blanqueado 80,0 - 0,5

blanqueador enzimático 71,0 - 1,2

Tabla 11.
Blancura de diferentes procesos de blanqueo.

Se utiliza otro agente reductor para destruir el peróxido de hidrógeno o agua para enjuagar el
blanqueador con peróxido de hidrógeno. Sin embargo, ahora se puede utilizar la enzima
catalasa para descomponer el exceso de H.2oh2[118]. Esto elimina el uso de agentes reductores
fuertes y minimiza el consumo de agua. El coste de la enzima para la degradación del peróxido
de hidrógeno en los efluentes de blanqueo podría reducirse mediante las enzimas catalasas
inmovilizadas [119]. El proceso de limpieza con lejía es muy sencillo. Un resumen de la
metodología es: 1) Drene el licor de lejía después del blanqueo 2) Llene con agua fría y fresca 3)
Mantenga el pH en el rango de 6,5 a 7 y la temperatura a 45ohC 4) Añadir catalasa (Terminox
Ultra) enzima 5) Después de 10 a 20 minutos, comprobar la H2oh2
eliminado usando tiras reactivas de peróxido de Merck 6) Inicie el proceso de teñido. Teñir
sin y con limpieza con lejía se ha demostrado enTabla 12.

5.5 Eliminación del exceso de tinte

El proceso de eliminación del tinte de telas sobre teñidas se denomina “decapado

posterior” o “decapado destructivo”. Las bioenzimas utilizadas para la decoloración son la
lignina peroxidasa, la manganeso peroxidasa y la lacasa. Se han investigado estudios
anteriores sobre la eliminación del color de tejidos textiles teñidos por cepas microbianas y su
sistema enzimático no específico. Las enzimas catalasas deG.lucidummostró la capacidad de
eliminar el color del tejido de algodón teñido negro reactivo B (Tabla 13) [120, 121].
Las enzimas utilizadas para la ETP textil son lacasa, manganeso peroxidasa, lignina
peroxidasa y tirosinasa. Estas enzimas pueden catalizar los compuestos fenólicos
clorados y los compuestos orgánicos halogenados [122].

Teñido sin limpieza con lejía. Teñir con limpieza con lejía

Tabla 12.
Proceso de limpieza con lejía sobre tejido de algodón y efecto teñido.

Tela teñida Bio-stripping

Tabla 13.
Proceso de biostripping sobre tejido de algodón teñido.

dieciséis
Procesamiento textil sostenible mediante aplicaciones
enzimáticas DOI: http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97198

Antes del tratamiento con celulasa Después del tratamiento con celulasa

Tabla 14.
Proceso de biopulido sobre tejido de algodón.

5.6 Biopulido

El proceso de eliminación de microfibrillas difusas de las superficies de la tela mediante la acción

de la enzima celulasa se llama biopulido. Mejora el brillo del color, la sensación al tacto y la
propiedad de absorción de agua de las fibras; reducen fuertemente la tendencia a la formación de
pastillas [123]. Las enzimas celulasas se utilizan ampliamente para el biopulido.
Las enzimas celulasas hidrolizan la estructura de la celulosa degradando los enlaces
glicosídicos β-(1-4). Las endocelulasas escinden enlaces a lo largo de las cadenas de celulosa en
el medio de la región amorfa, las exoglucanasas actúan desde los extremos cristalinos de las
cadenas de celulosa y convierten los oligosacáridos solubles en glucosa. Las enzimas celulasas
disponibles comercialmente para el biopulido son una mezcla de endogluconasas,
exoglucanasas y celobiosas (Tabla 14).
El biopulido se realiza antes o después de teñir el algodón, los tejidos influyen en la
capacidad de teñido, además de mejorar la apariencia y las propiedades de manipulación. El
tratamiento con enzima celulasa mejora el efecto post teñido y el acabado de resina aumenta
la suavidad. Las endoglucanasas con celulasa ácida son adecuadas para el biopulido de tejidos
celulósicos [124]. La hidrólisis enzimática del algodón también se potencia por acción mecánica
con la adición de tensioactivo. Para el biopulido, el baño de celulasas ácidas y neutras se
mantiene a 4,5–5,5 y 7 respectivamente, el proceso se calienta a 55ohC. Finalmente, el proceso
se termina a la temperatura 85ohC. La inmovilización de la celulasa puede restringir su acción a
la superficie de la fibra. Varios métodos de inmovilización de enzimas celulasas mejoran la
estabilidad térmica y la reutilización [125].

6. Fabricación de mezclilla

Debido al especial efecto de decoloración y al proceso de envejecimiento, los vaqueros se han convertido
en la tendencia de moda más popular en los últimos tiempos. Para aumentar la suavidad de las prendas de
mezclilla se suele utilizar el lavado con piedra pómez. Sin embargo, el uso de piedras pómez naturales tiene
muchas desventajas; Puede causar graves daños físicos a las prendas, el polvo de la máquina y de las piedras
puede obstruir las líneas de drenaje de la máquina y provocar una gran cantidad de manchas en la tela.
Además, la eliminación completa de las piedras pómez; Se requieren varios lavados para telas de mezclilla.
Provoca un elevado consumo de agua [126, 127].

6.1 Lavado de mezclilla con celulasa neutra

La aplicación de la enzima celulasa en el acabado de la mezclilla comenzó a finales de los

años 1980. La enzima celulasa puede eliminar el tinte índigo atrapado en la tela vaquera, lo
que provoca una decoloración no uniforme y un aspecto desgastado. El biolavado con enzima
celulasa es una calidad superior y ecológica para el tejido denim. La aplicación de la enzima
celulasas neutras es activa en un amplio rango de temperaturas desde 30oha 60ohC y según su
aplicación, pH 6,6–7 celulasa [128, 129].

17
Tecnología de Biodegradación de Contaminantes Orgánicos e Inorgánicos

6.2 Blanqueo de mezclilla usando lacasa/mediador

El blanqueo ecológico de mezclilla se originó a finales de la década de 1980 debido al

efecto adverso del proceso de blanqueo químico convencional. Al oxidar los flavonoides
de la tela vaquera, la enzima lacasa puede mejorar la blancura de la tela. El sistema de
blanqueo enzimático no solo daña la tela vaquera sino que también ahorra consumo de
agua. Existen algunas enzimas lacasas industriales exitosas para el blanqueo de mezclilla
que se utilizan como DenLite.®de Novozyme (Novo Nordisk, Dinamarca) y Zylite de la
empresa Zytex (Zytex Pvt. Ltd., Mumbai, India) [130].

7. Modificación de fibra sintética por enzima.

Aunque las fibras sintéticas son en su mayoría hidrófobas, se utilizan mejoras en la

hidrofilicidad junto con algunas propiedades como comodidad de tejido, antibolitas, capacidad
de teñido y generación de carga antiestática mediante enzimas. Para la modificación del
poliéster son adecuadas diferentes clases de enzimas, como cutinasas, lipasas y esterasas. Las
esterasas tenían menos potencial para la hidrólisis superficial de la modificación del poliéster.
esterasas deHalotolearans termobífidoshan realizado para la hidrólisis de superficies de PET y
PLA [131]. La hidrolización del poliéster se ha llevado a cabo mediante cutinasas obtenidas de
Aspergillus orizae,Penicillium citrinum, Fusarium solani, Thermobifida fusca. Thermobifida
fusca, Thermobifida celluloysitica[132, 133]. Lipasas obtenidas deHumicola sp., Candida
Antártida, Thermomyces lanuginosus, Triticum aestivum. y Rhizopus delemarconsiderado como
adecuado para la hidrólisis del poliéster [132]. El tejido de poliéster impreso digitalmente fue
tratado con lipasas para mejorar la solidez del color [133].

Se han realizado lacasas con un mediador para aumentar la hidrofilicidad de los tejidos de
nailon 66 [134]. Para mejorar el agotamiento del baño de tinte con tintes reactivos y ácidos en
tejidos de Nylon 66 se trataron con proteasas deBeauveria sp.,una amidasa deNocardia sp.y
una cutinasa deF. solani pisi[135]. Se confirmó que los colorantes ácidos y dispersos mostraron
un mayor agotamiento en el Nylon 6 tratado con proteasa y lipasa [136]. Proteases de una
novelaBaciloEl aislado mejora la hidrofilia y la afinidad del tinte catiónico del tejido de nailon sin
afectar las propiedades mecánicas [137]. Los restos de acetato de vinilo en PAN pueden
hidrolizarse mediante cutinasas y lipasas [138].

8. Tratamientos enzimáticos de ETP en la industria textil.

Los efluentes textiles suelen ser muy coloreados, presentando diferentes sustancias
químicas cuando se vierten a las aguas después de los procesos de acabado. Los efluentes
textiles pueden decolorarse mediante tecnologías físicas, químicas y biológicas. Se han
realizado diversas investigaciones para la eliminación de colorantes de efluentes industriales
mediante técnicas químicas, físicas y biológicas. La decoloración de colorantes y compuestos
recalcitrantes utiliza algunas técnicas biológicas como el proceso anaeróbico, aeróbico y
combinado [139]. Los WRF son los principales organismos que se han investigado con fines de
degradación y decoloración de tintes. Las principales enzimas mineralizadoras de lignina de
WRF son LiP, MnP y lacasa que participan en la degradación del tinte [140]. Además de estas
enzimas, muchas oxidasas incluyen la peroxidasa versátil, la glioxal oxidasa, La aril alcohol
oxidasa y la oxalato descarboxilasa pueden realizar la degradación del tinte [141]. Los
compuestos orgánicos tóxicos pueden desintoxicarse mediante un acoplamiento oxidativo
mediado por oxidorreductasas. La desintoxicación de compuestos orgánicos tóxicos mediante
acoplamiento oxidativo está mediada por oxidorreductasas [142]. Enzimas como lacasa,
manganeso peroxidasa y lignina peroxidasa.

18
Procesamiento textil sostenible mediante aplicaciones
enzimáticas DOI: http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97198

catalizar la eliminación de compuestos fenólicos clorados [143]. Las oxigenasas microbianas,

como las monooxigenasas y las dioxigenasas, son activas contra una amplia gama de
compuestos [144].

9. Conclusión

Las enzimas han logrado enormes avances en el procesamiento químico

textil para satisfacer la demanda ecológica y sostenible del siglo XXI. Existen
varias enzimas comercialmente exitosas: amilasas, celulasas, pectinasas y
catalasas para el procesamiento húmedo de textiles. La inmovilización
enzimática es otra técnica importante para procesos textiles altamente
eficientes. Este capítulo destaca la integración de biotratamientos basados en
enzimas en el procesamiento textil. En este contexto, ya se han desarrollado o
están en proceso de desarrollo diferentes procesos enzimáticos para el
procesamiento textil. En este sentido, este capítulo resume los desarrollos
actuales y destaca las aplicaciones enzimáticas respetuosas con el medio
ambiente. Por lo tanto, se requiere una investigación exhaustiva para la
implementación de procesos basados en enzimas para fibras tanto sintéticas
como naturales.

Conflicto de intereses

Los autores no han declarado ningún conflicto de intereses.

Detalles del autor

Shekh Md. Mamun Kabir1* y Joonseok Koh2

1 Departamento de Ingeniería de Procesos Húmedos, Universidad de Textiles de Bangladesh,

Dhaka, Bangladesh

2 División de Ingeniería Química, Facultad de Ingeniería, Universidad Konkuk,

Seúl, Corea del Sur

* Dirigir toda la correspondencia a: mamunkabir.butex@gmail.com

©2021 El autor(es). Licenciatario IntechOpen. Este capítulo se distribuye bajo los términos de la
Licencia de Atribución Creative Commons (http://creativecommons.org/licenses/by/3.0), que permite
el uso, distribución y reproducción sin restricciones en cualquier medio, siempre que el trabajo
original esté debidamente citado.

19
Tecnología de Biodegradación de Contaminantes Orgánicos e Inorgánicos

Referencias

[1]Robinson PK, Enzimas: principios y [11]Cavaco-PauloA. y Gübitz GM,

aplicaciones biotecnológicas. Ensayos Procesamiento textil con enzimas,
Bioquímica. 2015; 59:1-41. DOI: Woodhead Publishing; 2003. ISBN
10.1042/bse059001 18557366101

[2]Godfrey T, West SI: Introducción a la [12]Mojsov K., Aplicaciones de enzimas en el

enzimología industrial. En Enzimología proceso preparatorio de textiles: una revisión.
Industrial, edn 2. Editado por 2012; 2:272-295p.
Godfrey T, West S. Londres: Macmillan
Press; 1996:1-8 [13]Achwal WB., Eliminación enzimática de
pectina de algodón, Coloración; 1992;39:35p
[3]Voigt CA, Kauffman S, Wang ZG: Diseño
evolutivo racional: la teoría de la evolución [14]Lenting HBM, Warmoeskerken MMCG., Un

de proteínas in vitro. Adv Protein Chem concepto de proceso de pretratamiento rápido y

2000, 55:79-160. continuo basado en enzimas para textiles que
contienen algodón.
[4]Vogel A., May Oliver: Aplicaciones de Biotransformación; 2004; 22(5-6):
enzimas industriales. wiley; 2019. 25-45 361-368.
págs. DOI: 10.1002/ 9783527813780
[15]Saravanan P., Sivasaravanan S.,
Sudharshan PM, Vasanthi NS, Senthil RK,
[5]McCoy M: Surge Novozymes. Ing. Das A., Ramachandran T., Proceso de un
Química. Noticias 2000, 19:23-25 solo paso para desencolado y blanqueo de
tejidos de algodón utilizando la
combinación de enzimas amilasa y glucosa
[6]Choudhury RB, Jana AK, Jha MK:
oxidasa, J. Appl. Polym Ciencia, 2012;
Aplicaciones de la tecnología enzimática
123(4): 2445-2450.
en el procesamiento del cuero. Ind J Chem
Technol 2004, 11:659-671.
[dieciséis]Tzanov T., Calafell M., Guebitz G.
M., Cavaco-Paulo A., Biopreparación de
[7]Araujo R, Casal M, Cavaco-Paulo A:
tejidos de algodón, Enzym Microb Technol,
Aplicación de enzimas para el
2001; 29(6):357-362.
procesamiento de fibras textiles. Biocatal
Biotechnol 26:332-349
[17]Shao-Wei D., Da-Nian L., Cinética de la
inactivación térmica de la α-amilasa de
[8]Singh R., Kumar M., Mittal A. &
Bacillus subtilis y su aplicación en el
Mehta PK: Enzimas microbianas:
desencolado de tejidos de algodón,
progreso industrial en 21callesiglo.
J. Aplica. Polimero. Ciencia, 2008; 109(6):
Biotecnología 2016, 6:174.
3733-3738.

[9]Changeux JP, 50 años de interacciones [18]Shen J., Rushforth M., Cavaco-Paulo

alostéricas: las idas y vueltas de los A., Guebitz G., Lenting H., Desarrollo e
modelos. Nat, Rev, Mol. Biol celular. 2013; industrialización de un proceso enzimático
14: 819-829. resistente al encogimiento basado en proteasas
modificadas para la lavabilidad de la lana a
[10]Kamata K., Mitsuya M., Nishimura T., Eiki máquina, Enzyme Microb. Tecnología, 2007; 34,
J., Nagag Y. Base estructural para la 1-6.
regulación alostérica de la enzima
alostérica monomérica glucocinasa [19]Silva
CJSM, Gubitz G., Cavaco-Paulo A.,
humana. Estructura. 2004; 12: 429-438. Inmovilización de proteasas con un
reversible soluble-insoluble en agua

20
Procesamiento textil sostenible mediante aplicaciones
enzimáticas DOI: http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97198

polímero para el tratamiento de la lana, Enzyme y caracterización de la termoestabilidad de la α-

Microb. Tecnología, 2006b; 39: 634-640. amilasa de especies de Aspergillus y evaluación
de su potencial aplicación en el desencolado de
[20]Galante, YM, Cristina, F., Aplicaciones de telas de algodón, Biotechnol. Res. Internacional,
enzimas en detergencia y en industrias 2011; 2011:323891.
manufactureras, Curr. Org. Química, 2003;
7(13): 139-1422. [29]Dehabadi, VA, Opwis, K., Gutmann, J.,
Combinación de desmineralización ácida y
[21]Hoh C., Villela Filho M., La clasificación de desencolado enzimático de tejidos de
enzimas. Biotransformaciones Industriales, 2 algodón mediante el uso de glucoamilasas y
Dakota del NorteEdición, Wiley; 2006; 37-39p. α-amilasas industriales estables a los ácidos,
Starch/Starke., 2011; 63 (12), 760-764.

[22]Windish, WW y Mhatre, NS, Amilasa

microbiana, Adv. Aplica. [30]Wang W., Yu, B., Zhong, C., Uso de energía
Microbiol. 1965; 7: 273-304. ultrasónica en el desencolado enzimático de
tejidos de algodón, J. Clean. Prod., 2012; 33,
[23]Pandey A, Nigam P, Soccol CR, 179-182.
Soccol VT, Singh D, Mohan R., Avances
en amilasas microbianas, Biotechnol [31]Ul-Haq, Nasir, H., Tecnologías de
Appl Biochem; 2000; 31: 135-152. producción más limpias en el desencolado de
tejidos de algodón, J. Text. Instituto, 2012; 103
(3), 304-310.
[24]Heinen W., Lauwers AM, Actividad y
estabilidad de la amilasa a altas y bajas [32]Chand, N., Natri, AS, Sajedi, RH, Mahadavi,
temperaturas dependiendo de la A., Rassa, M., Desencolado enzimático de
estructura del calcio y otros cationes tejido de algodón utilizando Ca2+
divalentes, enzimas y proteínas de Amilasa independiente con perfil de pH
microorganismos termófilos. ácido, J. Mol. Catalán. B Enzim., 2012; 49
Función; 1976 77-89p. (11), 1885-1888.

[25]Hanson, MA, Gilbert, RD, Una nueva [33]Sreelaakshmi, SN, Paul, A., Vasanthi, NS,
mirada al desencolado con enzimas, Texto. Sarvanan, D., Amilasas ácidas de baja
Química. Colorista soy. Colorante. Informe; temperatura de Aspergilopara desencolado
1974; 6(12): 28-31. de tejidos de algodón, J. Text. Inst., 2014,
105(1), 59-66.
[26]Khan, AF, Arif, S., Desarrollo y
aplicaciones de amilasas animales para el [34]Chand, N., Sajedi, RH, Nateri, A.
desencolado enzimático de tejidos, Pak. J. S., Khajeh, K., Mehdi, Rassa., Desencolado
Ciencias. Res. Indiana, 2006; 49(2), fermentativo de tejido de algodón utilizando
103-105. una cepa de Bacillus productora de α-amilasa:
optimización de la producción simultánea de
[27]Haq, I., Ali, S., Javed, MM, Hameed. U., enzimas y desencolado, Process Biochem.,
Saleem, A., Adnan, F., Qadeer, MA, 2014; 49(11): 1885-1888.
Producción de alfa amilasa a partir de una
cepa mutante inducida aleatoriamente de
Bacilo amyloliquefaciensy su aplicación [35]Lange, NK, Desencolado de tejidos de
como descalcificante en la industria textil, algodón asistido por lipasa, Texto. Química.
Pak. J. Bot., 2010; 42(1), 473-484. Colorista., 1997; 29(6): 23-26.

[36]Ibrahim, NA, El-Hossamy, M. Morsy,

[28]Chimata, MK, Chetty, CS, Suresh, MS, Eid, BM, Desarrollo de nuevas
C., Producción fermentativa opciones ecológicas para el algodón

21
Tecnología de Biodegradación de Contaminantes Orgánicos e Inorgánicos

procesamiento húmedo, J. Appl. Polimero. Tejidos mezclados, J. Ferment. Bioeng,

Ciencia, 2004; 93(4), 1825-1836. 1996, 81(1): 18-20.

[37]Kuilderd,
H., Wu. G., Desencolado y [46]Kumar, A., Yoon, M., Charles, P.,
decapado simultáneos con enzimas, Optimización del uso de enzimas celulasas en
AATCC Review., 2008; 33-35 de junio. el acabado de tejidos celulósicos, Texto.
Química. Colorista soy. Colorante. Informe.,
[38]Aly, AS, Sayed, M., Zahran, MK, Proceso de 1997, 29(4):37-42.
un solo paso para desencolado enzimático y
lavado biológico de tejidos de algodón, J. Nat. [47]Azevedo, H., Bishop, D., Cavaco-Paulo, A.,
Fibras; 2010, 7(2), 71-92. Posibilidades de reciclar celulasas después de su
uso en el procesamiento del algodón, Appl.
[39]Saravanan, D., Prakash, AA, Bioquímica. Biotecnología. 2002, 101, 61-75.
Jagadeeshwaran, D., Nalankilli, G.,
Ramachandran, T., Prabakaran, C.,
Optimización del termófiloBacilo [48]Ozdil, N., Ozdogan, E., Oktem, T.,
lichneformisDesencolado de α-amiulasa Efectos del tratamiento enzimático en
de tejidos de algodón, IJFTR., 2011, diversos tejidos de hilados, FIBRAS Texto.
36(3), 253-258. Este. Eur., 2003, 114(43), 58-61.

[40]Fu, K., Wang, D., Li, Y., Lu, D., Efecto de [49]Yamada, M., Amano, Y., Horikawa,
los aditivos sobre la α-amilasa mesófila y E., Nozaki, K., Kanda, T., Modo de acción de la
su aplicación en el desencolado de tejidos celulasa sobre algodón teñido con un tinte
de algodón, J. Text. Inst., 2015, 106(12), reactivo, Biosci. Biotecnología.
1322-1327. Bioquímica. 2005, 69(1), 45-50.

[41]Dhingra, S., Khanna, M., Pundir, C. [50]Chinta, SK, Landage, SM, Verma,
S., Inmovilización de α-amilasa sobre perlas K., Efecto del tratamiento de biopulido
de vidrio de alquilamina fijadas dentro de en diversos tejidos de punto, Gob. J.
un vaso de plástico: propiedades cinéticas y Bio-Science Biotechnol. 2012, 1(2),
aplicación, Indian J. Chem. Tecnología, 2006, 287-295.
13, 119-121.
[51]Schimper, CB, Ibanescu, C., Bechtold,
[42]Prakash, O., Jaiswal, N., Inmovilización T., Aspectos técnicos de la hidrólisis
de una amilasa termoestable en matrices enzimática de sustancias celulósicas,
de agarosa y agar y su aplicación en la Lenzing, Berichte, 2006, 85, 107-112.
eliminación de manchas de almidón, World
Appl. Ciencia. J., 2011, 13 (3), 572-577. [52]Gomes, I., Sarkar, PK, Rahman, S.
R., Rahim, MA, Gomes, DJ Producción de
celulasa deTalaromyces emersoniiy
[43]Teeri TT, Degradación de la celulosa evaluación de su aplicación en el acabado
cristalina: nuevos conocimientos sobre la funcional ecológico de tejidos a base de
función de las celobiohidrolasas, Tendencias yute, Bangladesh J.
en biotecnología; 1997;5:160-167. Microbiol, 2007, 24(2), 109-114.

[44]Araújo R., Casal M. & Cavaco-Paulo [53]Uddin, MG, Efecto del biopulido sobre la
A., Aplicaciones de enzimas del procesamiento capacidad de teñir de la tela de algodón: una
de fibras textiles, Biocatalizadores y revisión, Trends Green Chem, 2016, 2(1): 1-5.
Biotransformación; 2008; 5: 332-349.
[54]Bai, G., Fu, K., Jin, N., Zhu, L., Chai,
[45]Sreenath, HK, Shah, AB, Yang, H., Lu, D., Biopulido de tejidos de
VW, Gharia, MM, Jeffries, TW, Pulido algodón con celulasa, Adv. Material
enzimático de yute/algodón Res., 2012, 468-471, 46-49.

22
Procesamiento textil sostenible mediante aplicaciones
enzimáticas DOI: http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97198

[55]Tavcer, PF, Efectos del tratamiento con [64]Etters, JN, Preparación de algodón con
enzima celulasa sobre las propiedades de los pectinasa alcalina: un avance
tejidos de rizo de algodón, FIBERS Text. Este. medioambiental. Texto. Química. Colorista
Eur., 2013, 21, 6(102): 100-106. soy. Colorante. Informe, 1999, 10(3), 33-36.

[56]Saravanan, D., Laxmi, SNS, Vasanthi, NS, [sesenta y cinco]Kim. J., Kim, SY, Choe, EK, La
Raja, KS, Biopulido de tejidos de algodón influencia beneficiosa del fregado enzimático
con celulasa fúngica y su efecto sobre la sobre las propiedades del algodón, J. Nat. Fibras,
morfología de las fibras de algodón, Indian 2005, 2(4), 39-52.
J. Fiber & Text. Res., 2013, 38(2), 156-160.
[66]Kim, J., Choe, EK, Kim, SY, Nam,
SW, Optimización del fregado
[57]Chinnamma, SK, Antony, VAR, enzimático, J. Nat. Fibras, 2006,
Producción y aplicación de enzima celulasa 3(2/3), 155-168.
para el biopulido de algodón, Int. J.
Ciencias. Tecnología. Gestionar., 2015, 4(1), [67]Tzanov, T., Calafell, M., Guebitz, G.
1606-1612. M., Cavaco-Paulo, A., Biopreparación de
tejidos de algodón, Enzyme Microbol.
[58]Dincer, A., Telefoncu, A., Mejora de la Tecnología, 2001, 29, 357-362.
estabilidad de la celulosa mediante
inmovilización en perlas de quitosano [68]Kalantzi,S., Mamma, D., Christakopoulos,
recubiertas con alcohol polivinílico modificado, P., Kekos, D., Efecto del biofregado con
J. Mol. Catalán. B Enzym, 2007, 45, 10-14. pectato liasa sobre las propiedades físicas,
químicas y mecánicas de bajo estrés de los
[59]Heikinheimo, L., Buchert, J., Miettinen- tejidos de algodón, Bioresour. Tecnología,
Oinonen, A., Suominen, P., Tratamiento de 2008, 99(17), 8185-8192.
tejidos de mezclilla con
Celulasas de Trichoderma reesei, Texto. [69]Morozova, VV, Semenova, MV,
Res. J., 2000, 70(11), 969973 Salanovich, TN, Okunev, ON, Koshelev,
AV, Bubnova, TV, Krichevskii, GE,
[60]Anish, R., Rahman, MS, Rao, M., Timatkov, AG Barysheva, NV, Sinitsyn,
Aplicación de celulasas de una AP, Aplicación de pectato liasa alcalina
Thermomonospora sp alcalotermófila. neutra a la ebullición de telas de
en biopulido de denims, algodón apagado, Aplic. Bioquímica.
Biotecnología, Bioeng, 2007, 6(1), 48-56. Microbiol., 2006, 42(6), 603-608.

[61]Zilz, L., Rao. M., Budag, N., Scharf,

M., Cavaco-Paulo, A., Andreaus, J., [70]Li, Y., Hardin, IR, Decapado enzimático de
Tensioactivos y dispersantes no iónicos tensioactivos de algodón, agitación y
para el tratamiento con celulasa de selección de enzimas, Texto. Química.
textiles de algodón, Color technol, 2012, Colorista, 1998, 30(9), 23-30.
129, 49-54.
[71]Csiszar, E., Losonczi, A., Szakacs,
[62]Yu, Y., Yuan, J., Wang, Q., Fan, X., Ni, X., G., Rusznak, I., Bezur, L., Reicher, J., Enzimas
Wang, P., Cui, L., Inmovilización de celulasa y agente quelante en el pretratamiento del
en el copolímero de metacrilato algodón, J. Biotechnol, 2001, 89, 271-279.
reversiblemente soluble para lavado de
mezclilla, Carbohidrato. Polimero. 2013, 95(2),
675-680. [72]Sangwatanaroj, U., Choonukulpong,
K., Ueda, M., Fregado de algodón con
[63]Kertesz ZI, Las sustancias pécticas, pectinasa y lipasa/proteasa/celulasa,
Interscience Publisher Inc., Nueva York, AATCC Review, 2003, mayo, 17-20.
1951.

23
Tecnología de Biodegradación de Contaminantes Orgánicos e Inorgánicos

[73]Ismail, OE, Influencia de la eliminación de [82]Traore, MK, Buschle-Diller, G., Proceso de

cera y pectina en la absorbencia del algodón, decapado respetuoso con el medio ambiente,
AATCC Review, 2008, junio, 37-42. Texto. Química. Colorista soy. Tintes. Informe.,
2000, 32(12), 40-43.
[74]Anis, P., Eren, HK, Comparación del
desengrasado alcalino del algodón frente a la [83]Ollis DL, Cheah E., Cygler M., Dijkstra
preparación de pectinasa alcalina, revisión de B., Frolow F., Franken SM, Harel M.,
AATCC, 2002, 22-26. Remington SJ, Silman I., Schrag J.,
Sussman JLVerschuren KHG, Goldman A.,
[75]Kalantzi, S., Mamma, D., Christakopoulos, P., La α/β hidrolasa veces, Ingeniería de
Kekos, D., Efecto del biodescrudecido con pectato proteínas, 1992; 5:197-211.
liasa sobre las propiedades fisicoquímicas y
mecánicas de bajo estrés de los tejidos de [84]Schmid RD, Verger R., Lipasas:
algodón. enzimas interfaciales con aplicaciones
Biorrecurso. Tecnología, 2008, 99(17), atractivas, Angew Chem Int Ed Engl.
8185-8192. 1998; 37:1608-1633.

[76]Battan, B., Dhiman, SS, Ahlawat, [85]Spicka, N., Tavcer, PF, Nuevo proceso
S., Mahajan, R., Sharma, J., Aplicación de combinado de biodescrudado y bioblanqueo
xilanasa termoestable debacilo pumilusen de tejidos de algodón, Mater. Tecnología,
el procesamiento de textiles, Indian J. 2013, 47(4), 409-412.
Microbiol, 2012, 52(2), 222-229.
[86]Siddiquee, AB, Bashar, M., Sarker,
[77]Persa,P., Tavcer, PF, Proceso de bajo P., Tohfa, TT, Hossan, MA, Azad, M.
ahorro de agua y energía para el I., Akhtar, N., Estudio comparativo de
pretratamiento del algodón, Texto. Res. J., convencionales y enzimáticos.
2009, 79(1), 76-88. pretratamiento (desengrasado y blanqueo)
de tejidos de punto de algodón, Int. J. Ing.
[78]Shafie,
AE, Fauda, MMG, Hashem, M., Tecnología, 2014, 3(1), 37-43.
Proceso de un paso para el lavado biológico y
el blanqueo con ácido peracético de tejidos de [87]Tzanov, T., Calafell, M., Guebitz, G.
algodón, Carbohidrato Polym., 2009, 78(2), M., Cavaco-Paulo, A., Biopreparación de
302-308. tejidos de algodón, Enzyme Microbiol.
Tecnología, 2001, 29, 357-362.
[79]Tavcer,PF, Teñido de tejidos de algodón
pretratados respetuosos con el medio [88]Opwis, K., Knittel, D., Schollmeyer,
ambiente, en: Hauser, Petter (Ed.), Textile E., Cordes, A., Aplicación simultánea de
Dyeing, ISBN: 978-953-307-565-5. glucosa oxidasas y peroxidasas en procesos
de blanqueo, Eng. Ciencias de la vida, 2008,
8(2), 175-178.
[80]Underkofler LA, Barton RR & Rennert
SS, Producción de enzimas microbianas y [89]Ramadan, AR, Caracterización del
sus aplicaciones, Informe de procesos bioblanqueo de tejidos de algodón/lino,
microbiológicos, Microbiología aplicada., JTATM., 2008, 6(1), 1-12.
1958; 6(3):212-221.
[90]Anis,P., Davulcu, A., Eren, HA,
[81]Vigeneswaran,
C., Anbumani, N., Pretratamiento enzimático del algodón
Ananthasubramanian, M., Parte 2: generación de peróxido en licor
Kandhavadivu, P., Enfoque ecológico para desencolado y blanqueo, FIBRAS Texto.
mejorar la reacción pectinolítica y la Este. Eur., 2009, 17(2), 87-90.
optimización del proceso de biodescrudado de
textiles de algodón orgánico. J. Ing. Fibras [91]Saravanan, D., Vasanthi, NS, Raja,
Fabr, 2013, 8(2), 121-123. KS, Das, A., Ramachandran, T.,

24
Procesamiento textil sostenible mediante aplicaciones
enzimáticas DOI: http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97198

Blanqueo de tejidos de algodón utilizando [100]Pereira, L., Bastos, C., Tzanov, T., Cavaco-
peróxido producido por la glucosa oxidasa, paulo, A., Guebitz, GM, Blanqueo de algodón
Indian J. Fiber & Text. Res., 2010, 35 (3), respetuoso con el medio ambiente utilizando
281-283. lacasas, Environ. Química. Lett., 2005, 3,
66-69.
[92]Farooq, A., Ali, S., Abbas, N., Fatima, GL,
Ashraf, MA, Evaluación comparativa del [101]Beteheva, R., Georgieva, N., Yotova, L.,
rendimiento del blanqueo convencional y el Valchev, I., Chadjiska, C., Bioblanqueo de
blanqueo enzimático con glucosa oxidasa fibras de lino mediante
en tejidos de algodón, J. Clean. Prod., 2013, degradación de la lignina con
42, 167-171. phanerochaete chrysosporium y
Trichosporon cutaneum R57, J. Nat.
[93]Tavcer, PF, Blanqueo de algodón a baja Fibras, 2007, 4(4), 31-40.
temperatura inducido por enzimas glucosa
oxidasa y activadores de peróxido de [102]Basto, C., Tzanov, T., Cavaco-Paulo, A.,
hidrógeno, Biocatal. Blanqueamiento de algodón asistido por
Biotransformación, 2012, 30(1), 20-26. lacasa y ultrasonido combinado, Ultrason.
Sonoquímica, 2007,14, 350-354.
[94]Li, M., Hinks, D., Un enfoque
ambientalmente benigno para la [103]Abou-Okeil, A., El-Shafie, A., El
preparación del algodón: un baño Zawahry, MM, Lacasa ecológica con
Desencolado enzimático, desengrasado y peróxido de hidrógeno/blanqueo asistido
blanqueo activado, AATCC Review, 2012, por ultrasonido de tejidos de lino y su
septiembre/octubre, 46-51. influencia en la eficiencia del teñido,
Ultrasonido. Sonoquímica, 2010, 17,
[95]Davulcu, A., Eren, HA, Avinc, O., 383-390.
Erismis, B., Ultrasonido asistido
bioblanqueo de algodón, Celulosa, 2014, [104]AlyAS, Moustafa AB, Hebeish A.,
21, 2973-2981. Tratamiento biotecnológico de textiles
celulósicos, Journal of Cleaner
[96]Ali,
S., Khatri, A., Tanwari, A., Proceso Production, 2004; 12: 697-705
integrado de teñido reactivo, blanqueo y
desencolado de toallas de algodón utilizando [105]Shahid Chatha SA, Asgher M., Iqbal HMN,
la enzima glucosa oxidasa, J. Clean. Prod., Soluciones basadas en enzimas para el
2014, 66, 562-567. procesamiento y teñido de textiles
Biodegradación de contaminantes: una
[97]Tzanov, T., Costa, SA, Gubitz, G. revisión, Environ Sci Pollut Res, 2017, 24:
M., Cavaco-Paulo, A., Generación de 14005-14018.
peróxido de hidrógeno con glucosa oxidasa
inmovilizada para el blanqueo de textiles, J. [106]Cavaco-Paulo A., Gübitz GM,
Biotechnol., 2002, 93, 87-94. Procesamiento textil con enzimas, The
Textile Institute, CRC Press, Woodhead
[98]lonCar, N., Fraaije, MW, Catalasas Publishing Ltd, 2003, Inglaterra
como biocatalizadores en aplicaciones
técnicas: estado actual y perspectiva, [107]Krik O., Borchert TV y Fuglsang CC,
Microbiología y biotecnología aplicadas, Aplicaciones de enzimas industriales,
2015, 99(8), 3351-3357. Tecnologías de proteínas y enzimas
comerciales, 2002; 13: 345-351
[99]Tzanov, T., Basto, C., Gubitz, GM,
Cavaco-Paulo, A., Lacasas para mejorar la [108]Shukla SR, Sharma U., Kulkarni KS,
blancura en un convencional. Enzimas y su uso en procesos textiles,
Blanqueo de algodón, Macromol. Madre. Colourage, 2000; 47: 19-26.
Ing., 2003, 288(10), 807-810.

25
Tecnología de Biodegradación de Contaminantes Orgánicos e Inorgánicos

[109]Saravanan D., Ramanathan VA, [118]Fraser J., Peroxígenos en la protección

Karthick P., Murugan SV, ambiental, EffluentWater Treatment
Nalankilli G., Ramachandran T., Optimización Journal, 1986, 26:186-189.
del proceso de decapado multienzimático
utilizando métodos Taguchi, IJFTR, 2010; 35: [119]Costa SA, Tzanov T., Paar A., Carneiro
164-171 F., Gubitz GM, Cavaco Paulo A., Reciclaje
de efluentes de blanqueo de textiles para
[110]Sójka-Ledakowicz J., Lichawska J., PyC teñido mediante catalasa inmovilizada,
R., Pretratamiento enzimático integrado de Biotechnol. Carta, 2002. 24: 173-176
tejidos de algodón, Journal of Natural
Fibers, 2006,3:199-207
[120]Chatha SAS, Asgher M, Ali S, Hussain AI,
[111]Wang Q., Fan X., Hua Z., Gao W., Chen J., Decapado biológico del color: una nueva
Cinética de degradación de pectinas por una tecnología para la eliminación del tinte de las
pectinasa alcalina en el lavado biológico de fibras de celulosa, Polímero de carbohidratos,
tejidos de algodón, Carbohidratos 2012, 87:1476-1481
polímeros, 2007, 67(4):572-575
[121]Chatha SAS, Mallhi A., Hussain A.,
[112]PersaP., Tavcer PF, Biodescrudado y Asgher M. y Nigam S., Un enfoque
blanqueo de algodón con enzima biológico para quitar el color de telas de
pectinasa y ácido peracético en un baño, algodón teñidas con CI reactivo negro 5
Coloration Technology, 2008, 124(1): utilizando enzimas fúngicas de
36-42. fermentación en estado sólido, Actual
Biotecnología, 2014, 3: 166-173.
[113]Li Y., Hardin IR, Decapado enzimático del
algodón: efectos sobre la estructura y las [122]Le Roes-Hill M., Prins A., Potencial
propiedades, Texto. Química. Colorista, 1997, biotecnológico de las enzimas oxidativas
29(8), 71-76. de Actinobacteria, 2016, DOI:
10.5772/61321
[114]Vigneswaran C.,
Ananthasubramanian M., Anbumani N., [123]Madhu A., Chakraborty JN, Desarrollos en
Enfoque ecológico para mejorar la reacción la aplicación de enzimas para el
pectinolítica y la optimización del proceso de procesamiento textil, Revista de producción
biodescrudado de textiles de algodón más limpia, 2017, 145:114-133
orgánico, J. Eng. Fibras Fabr. 2013, 8(2),
121-133. [124]Bahtiyari MI, Duran K., Uso de
celulasas comerciales en el biopulido de
[115]Basto C., Tzanov T., Cavaco-Paulo tejidos de viscosa, TEKSTIL ve
A., Blanqueamiento combinado de KONFEKSIYON, 2010, 1:57-64.
algodón asistido por ultrasonido-lacasa,
Ultrason. Sonoquímica, 2007, 14: [125]Kumar VS, MeenakshisundaramS.,
350-354 Selvakumar N., Conservación de la enzima
celulasa en la aplicación de biopulido de
[116]Tavcer PF, Krizman P., Presa P., Bio tejidos de algodón, J. Text. Inst., 2008, 99:
descrudado y blanqueo combinado de 339-346.
fibras de algodón, J. Natural Fibers, 2006, 3:
83-97. [126]Pazarlioglu NK, Sariisik M., Telefoncu A.,
Tratamiento de tejidos de mezclilla con
[117]Anis P., Davulcu A., Eren HA, celulasas comerciales inmovilizadas, Process
Pretratamiento enzimático del algodón Biochem, 2005, 40: 767-771.
Parte 2: generación de peróxido en licor
desencolado y blanqueo, FIBRAS Texto. [127]Yu Y., Yuan J., Wang Q., Fan X.,
Este. Eur., 2009, 17: 87-90. Ni X., Wang P., Cui L., Cellulase

26
Procesamiento textil sostenible mediante aplicaciones
enzimáticas DOI: http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97198

inmovilización sobre el copolímero de con diferentes enzimas proteolíticas, Polym.

metacrilato reversiblemente soluble para el Degradar. Puñalada., 2009,94(8), 1197-1205.
lavado de mezclilla, Carbohidrato Polymer,
2013, 95(2): 675-680 [137]Begum, S., Wu, J., Takawira, CM, Wang,
J., Modificación de la superficie de tejidos
[128]Bhat MK, Celulasas y enzimas de poliamida 66 con una proteasa alcalina-
relacionadas en biotecnología, subtilisina, J. Eng. Fibras Fabr., 2016, 11(1),
Biotechnol Adv, 2000, 18:355-383. 64-74.

[129]Sarkar AK, Etters JN, Cinética de la [138]Gashti, MP, Willoughby, J., Agrawal, P.,
hidrólisis enzimática de la celulosa, en: Hauser, P. (Ed.), Modificación
AATCC Rev, 2001, 48-52 superficial y masiva de textiles sintéticos
para mejorar la teñibilidad, teñido de
[130]Pereira L., Bastos C., Tzanov T., Cavaco- textiles, 2011, ISBN: 78-53-307-565 -5.
Paulo A., Guebitz GM, Blanqueo de algodón
respetuoso con el medio ambiente
utilizando lacasas, 2005, Environ Chem Lett, [139]Pearce, CI, Lloyd, JR, Guthire, J.
2005, 3:66-69. T., La eliminación del color de las aguas residuales
textiles utilizando células bacterianas completas: una
[131]Ribitsch, D., Acero, EH, Greimel, revisión, Dyes and Pigments, 2003, 58 (3), 179-196.
K., Dellacher, A., Zitzenbacher, S., Marold,
A., Rodríguez, RD, Steinkellner, G.,
Gruber, K., Schwab, H., Guebitz, G. [140]Asgher, M., Bhatti, HN, Ashraf,
M., Una nueva esterasa de Thermobifida M., Legge, RL, Desarrollos recientes en la
halotolearans hidroliza el tereftalato de biodegradación de productos industriales.
polietileno (PET) y el ácido poliláctico contaminantes por hongos de pudrición blanca
(PLA), Polymers, 2012, 4, 617-629. y su sistema enzimático, Biodegradación, 2008,
19(6), 771-783.
[132]Gubitz,GM, Cavaco-Paulo, A., Nuevos
sustratos para enzimas confiables: [141]Aguiar A., de Souza-Cruz, PB, Ferraz, A.,
modificación enzimática de polímeros, Curr. Ácido oxálico, Fe3+actividad reductora y
Opinión. Biotecnología. 2003, 14, 577-582. enzimas oxidativas detectadas en extractos de
cultivos recuperados deMadera de pino taeda
[133]Kaneli, M., Vasilakos, S., Nikolaivits, chips biorreaccionados por Ceriporiopsis
E., Ladas, S., Christakopoulos, P., Topakas, E., subvermispora, Enzym Microb. Tecnología,
Modificación superficial de fibras de poli 2006, 38(7), 873-878.
(tereftalato de etileno) (PET) mediante una
cutainasa de Fusarium oxysporum, Process [142]Karigar, CS, Rao, SS, Papel de las
Biochem, 2015, 50 (11), enzimas microbianas en el
1885-1892. Biorremediación de contaminantes: una
revisión. Res. Enzimática, 2011, https://doi.org/
[134]Ibrahim, DF, Abd El-Salam, S. 10.4061/2011/805187
H., Tratamiento enzimático de tejidos de
poliéster impresos digitalmente, J. Text. [143]Mai, C., Schormann, W., Milstein,
Ciencia. Ing., 2012, 2(3), 1-4. O., Estabilidad mejorada de lacasa en
presencia de compuestos fenólicos, Appl.
[135]Silva, CJSM, Cavaco-Paulo, A., Microbiol. Biotecnología. 2000, 54(4),
Biotransformaciones en fibras sintéticas, 510-514.
Bio-catal. Biotransformación., 2008, 26(5),
350-356. [144]Fetzner, S., Lingens, F.,
Deshalogenasas bacterianas: bioquímica,
[136]Parvinzadeh, M., Assfipour, R., genética y aplicaciones biotecnológicas,
Kiumarsi, A., Biohidrólisis del nailon 66 Microbio Rev., 194, 58(4), 641-685.

27