TEMAS DE FÍSICA Y QUÍMICA

(Oposiciones de Enseñanza Secundaria)

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TEMA 51
CARACTERÍSTICAS DE LOS FENÓMENOS CATALÍTICOS Y EFECTO
SOBRE LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN. APLICACIONES EN LA INDUSTRIA.
NATURALEZA Y PROPIEDADES CATALÍTICAS DE LAS ENZIMAS.

Esquema

1. Introducción a los catalizadores.

2. Catálisis homogénea.
2.1. Catálisis ácidas y básicas.
2.2. Catalizadores negativos (Inhibidores).
3. Catálisis heterogénea.
3.1. Características.
3.2. Etapas.
3.3. Aplicaciones industriales.
3.4. Catalizador de Ziegler y Natta.
4. Cinética de la catálisis heterogénea.
4.1. Determinación de las leyes de la velocidad.
5. Catálisis enzimática.
5.1. Enzimas. Holoenzimas.
5.2. Clasificación de los enzimas.
5.3. Mecanismo de reacción.
5.4. Catálisis enzimática de reacciones con dos substratos.
5.5. Especificidad de los enzimas.
5.6. Procesos de inhibición.
5.7. Factores que influyen en la velocidad catalítica de los enzimas.
5.8. Sistemas enzimáticos.

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 TEMA 51
CARACTERÍSTICAS DE LOS FENÓMENOS CATALÍTICOS Y EFECTO
SOBRE LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN. APLICACIONES EN LA INDUSTRIA.
NATURALEZA Y PROPIEDADES CATALÍTICAS DE LAS ENZIMAS.

1. INTRODUCCIÓN A LOS CATALIZADORES.

Existen dos métodos generales por los que se puede influir, aumentando o dismi-
nuyendo, la velocidad de una reacción química. Uno es el aumento de la temperatura, el
cual incrementa el movimiento térmico de las moléculas y de este modo lo hace la frac-
ción de moléculas que posee suficiente energía interna para alcanzar el estado de trans i-
ción. Habitualmente la velocidad de una reacción química se duplica por cada 10º de
aumento de la temperatura. El segundo método para influir en la velocidad de la reac-
ción es la utilización adecuada de catalizadores específicos.

Un catalizador es una sustancia que aumenta la velocidad de reacción y es reco-

brado, sin cambio químico alguno, al final de la misma. Suministra un mecanismo al-
ternativo más rápido que el que tendría lugar en ausencia del mismo. Podría decirse que
encuentra un paso más bajo para atravesar la barrera
de energía en las moléculas que reaccionan, es decir,
disminuye la energía de activación, siendo ésta la
cantidad de energía necesaria para llevar todas las
moléculas de 1 mol de una sustancia a una tempera-
tura determinada, al estado de transición, en la cima
de la barrera de energía. La catálisis disminuye la
energía de activación de las reacciones químicas sin
alterar la variación de energía libre global de la reac-
ción o la posición de equilibrio. Un esquema simple
para la reacción catalítica es la siguiente:
R1 + C → I + P1
I + R2 → P2 + C FIG. 1

siendo C=catalizador; P1 y P2 =Productos; R1 y R2 =Reactivos e I =Compuesto interme-

dio (complejo catalizador-reaccionante).

El catalizador se consume para formar un intermedio que a su vez reacciona para

regenerar el catalizador y dar el producto. Los catalizadores permiten que una fracción
mucho mayor de moléculas de una población determinada reaccione por unidad de
tiempo que en ausencia de catalizador.

2. CATÁLISIS HOMOGÉNEA

2.1. Catálisis ácidas y básicas.

En la catálisis homogénea la reacción catalítica ocurre en una fase, entre gases o

entre sustancias disueltas. El catalizador se une fácilmente con una de las sustancias
reaccionantes y el producto que se forma se combina después con la otra sustancia que-

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dando de nuevo en libertad el catalizador, por lo que únicamente se precisa una peque-
ñísima cantidad de él.

Como ejemplo tenemos la combustión del monóxido de carbono, que se realiza

según la reacción: 2CO + O2 → 2CO2
pero esta reacción se realiza muy difícilmente en aire u oxígeno seco a presión atmosfé-
rica, lo que se comprende fácilmente pues el proceso exige la ruptura de los enlaces
muy fuertes de la molécula de oxígeno y posiblemente de los enlaces entre los átomos
de carbono y oxígeno de la molécula de CO, pero en presencia de vapor de agua, algo
disociada a la temperatura de combustión, en radicales H• y OH•, el proceso se verifica
fácilmente según la cadena de reacciones que conducen al mismo producto:
CO + •OH → CO2 + H •
H • +CO + O2 → CO2 + •OH
En la reacción catalítica, el CO, O2 y H2 O están en estado gaseoso así como del
CO2 obtenido. Se observa que el catalizador es el ⋅•OH constituyendo por esto una ca-
tálisis básica.

Muchas reacciones en disolución están catalizadas por ácidos o por bases o por
ambos. Una reacción catalizada por H3 O+ pero no por otros ácidos de Brönsted (dadores
de protones) se denomina catalizada específicamente por el ion H3 O+. Una reacción
catalizada por cualquier ácido de Brönsted está sometida a una catálisis ácida general.
Definiciones análogas se establecen para las catálisis básicas. El agua cataliza reaccio-
nes tanto del campo de la catálisis ácida como básica.

La naturaleza molecular de la catálisis se pone de manifiesto con el ejemplo de la

hidrólisis de un éster. En disolución acuosa neutra, un éster, como el acetato de metilo,
se hidroliza muy lentamente, según la reacción total:

H3C C O CH 3 + H2 O H 3C C OH + CH3 OH
O O

Se supone, con un mecanismo razonable, que la reacción se desarrolla mediante el

ataque de una molécula de agua al carbonilo:

O O O O

H3C C O CH3 H3C CH O CH3 H3C CH O CH3 H3C CH + O CH3

O O O
O H H
H H H H
H H

en la cual, mediante la transferencia protónica, se alcanzan ya los productos finales. El

paso que determina la velocidad de reacción es el ataque inicial del agua al grupo car-
bonilo, y es la dificultad de producirse este paso la causa de que la reacción sea extraor-
dinariamente lenta.

La adición de un ácido a la disolución de acetato de metilo produce un notable

efecto acelerante sobre la reacción, aunque el ácido añadido no figura en la ecuación
estequiométrica de la reacción, por tanto se trata de un catalizador. Para esta reacción es
posible sugerir un mecanismo que explique este proceso catalítico.

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 En presencia de un ácido, una pequeña porción de reacción ácido-base se puede
producir para alcanzar rápidamente el equilibrio:
H
O O
+
H3 C C O CH3 + H H3C C O CH3

El ion que se forma como resultado más lógico del ataque nucleofílico por la mo-
lécula de agua, y el paso que determina la velocidad de reacción será ahora la reacción
más fácil
H H
O O
H3C C O CH3 H3C C O CH3
O
O H H
H H

la cual es lógico que se desarrolle rápidamente. Al reorganizarse los electrones y proto-

nes de nuevo, se alcanzan los productos finales. La presencia del ácido en la disolución
y su participación en el paso que determina la velocidad, representa un camino de me-
nor energía para la reacción que determina la velocidad total. Se admite que éste es el
papel que el catalizador tiene en el proceso. En las reacciones en las que no ha podido
establecerse el mecanismo, no es posible comprender la acción del catalizador.

Antes de establecer definitivamente el mecanismo de la reacción de hidrólisis del

acetato de metilo debe demostrarse que esta reacción también puede ser acelerada por
catálisis básica, como lo ha sido por catálisis ácida. El ataque de los iones hidroxilo al
átomo de carbono con una carga parcial positiva del grupo carbonilo se realiza con ma-
yor rapidez que el equivalente ataque por las moléculas del agua. Por consiguiente, se
puede suponer que el paso que determina la velocidad de reacción cuando ésta está ca-
talizada por las bases es el ataque por un ion hidroxilo:
H

O O

H3C C O CH3 H3C C O CH3

OH
OH
y la especie que así resulta se puede convertir sin dificultad en los productos de reac-
ción.

La ecuación de velocidad de esta reacción se puede establecer, incluyendo los dos

efectos catalíticos, si se atribuye a la constante de velocidad la forma:
[ ] [
k = k 0 + k H H + + kOH OH − ]
donde k 0 es la constante de velocidad de la reacción no catalizada, lo que ocurre en di-
solución neutra cuando [H+ ] y [OH−] son muy pequeñas, y k H y k OH son las constantes
catalíticas para los iones H+ y OH−.

En general, el catalizador interviene en el paso que determina y condiciona la ve-

locidad de la reacción, para promover un camino más fácil para su ejecución.

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 2.2. Catalizadores negativos (Inhibidores).

Un catalizador negativo es una sustancia que disminuye la velocidad de una reac-

ción cuando se añade en pequeñas cantidades. Actúan destruyendo un catalizador pre-
sente en el sistema.

El NO cataliza la descomposición del O3 de la siguiente forma:

NO + O3 → NO2 + O2
NO2 + O → NO + O2
La reacción neta de descomposición del ozono es:
O3 + O → 2O2

La reacción de formación del O3 transcurre mediante absorción de radiación ultra-

violeta por el O2 que se disocia en átomos de O, el cual se combina a su vez con O2 para
dar O3 . El O3 puede romperse para dar O2 por absorción de radiación ultravioleta y por
reacción con el O. El resultado de estas reacciones es aproximadamente una concentra-
ción de estado estacionario para el O3 estratosférico. La desaparición del O3 no es de-
seable, ya que se produciría un aumento en la radiación ultravioleta que incide sobre la
superficie terrestre y sobre las especies vivas aumentando por consiguiente, la inciden-
cia del cáncer de piel.

3. CATÁLISIS HETEROGÉNEA

3.1. Características.

Muchas reacciones químicas que se producen en contacto con ciertas superficies

de sólidos, no se producirían, de hecho, o lo harían muy lentamente, de no estar presen-
tes estas superficies. Estas reacciones se dice que presentan catálisis heterogénea o de
contacto y la reacción ocurre en la interfase de dos fases (catalizador insoluble y la di-
solución del substrato). El efecto de la superficie sólida es casi siempre tan intenso, que
puede llegar a ser difícil de adquirir el concepto preciso de que su acción es sólo acele-
rar el paso de la reacción al estado de equilibrio y no provocarla.

Cada catalizador puede dar origen a diferentes tipos de acelerantes para llevar di-
ferentes reacciones a su estado de equilibrio. Para poder hacer uso plenamente de esta
importante influencia sobre las reacciones químicas se requiere un conocimiento deta-
llado de las reacciones que se producen sobre la superficie del catalizador.

Los efectos catalíticos superficiales más efectivos se atribuyen a las reacciones

entre especies absorbidas químicamente. La absorción física es sólo efectiva porque
eleva la concentración local de los reactivos y porque suministra una reserva de energía
térmica a estos reactivos. Sin embargo estos factores son los de menos importancia en la
catálisis heterogénea. La quimiabsorción, por el contrario, conduce más bien a una
drástica ruptura o relajación de los enlaces en las moléculas absorbidas, y así es fácil
comprender que estas moléculas, o estos fragmentos de moléculas, pueden entrar en
reacción de forma totalmente diferente a como lo hacen las moléculas en fase gaseosa
no perturbada. En términos cinéticos, las moléculas situadas en la superficie pueden

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reaccionar a través de un estado que tiene una energía de activación mucho más baja,
que la que se requiere en la reacción de las moléculas normales.

Se desprende de esto que la catálisis heterogénea puede interpretarse con detalle

sólo cuando se conoce la naturaleza de las especies absorbidas. Por eso sólo se pueden
estudiar algunos aspectos de la descripción molecular de fenómenos de catálisis hetero-
génea.

La mayor parte de los catalizadores heterogéneos son metales, óxidos metálicos o

ácidos. Los catalizadores metálicos más usuales contienen Fe, Co, Ni, Pd, Pt, Cr, Mn,
W, Ag y Cu. Muchos catalizadores metálicos pertenecen a los metales de transición del
grupo 8, con orbitales d en parte vacíos, susceptibles de participar en enlaces con las
especies quimiabsorbidas.

Los catalizadores formados por óxidos metálicos son: Al2 O3 , Cr2O3 , V2 O5 , ZnO,
NiO y Fe2 O3 . Los catalizadores ácidos más frecuentes son: H3 PO4 y H2 SO4 .

Para aumentar la superficie del catalizador, éste se distribuye a menudo en un so-

porte poroso como puede ser gel de sílice (SiO 2 ), alúmina (Al2 O3 ), carbono (en forma
de carbón activo) y tierras de diatomáceas. El soporte puede ser inerte o puede contri-
buir a la actividad catalítica dependiendo de la reacción.

La actividad del catalizador puede aumentarse y su tiempo de vida extenderse,

añadiendo pequeñas cantidades (5-10 %) de sustancias llamadas promotores. El catali-
zador de hierro usado en la síntesis del NH3 contiene pequeñas cantidades de óxidos de
K, Ca, Al, Si, Mg, Ti, Zr y V; el Al2 O3 actúa a modo de barrera, impidiendo que los
cristales diminutos de hierro se agrupen; la formación de grandes cristales decrece el
área superficial y la actividad catalítica.

Pequeñas cantidades de ciertas sustancias que se enlazan fuertemente al cataliza-

dor, pueden inactivarlo (o envenenarlo). Estos venenos pueden estar presentes como
impurezas en los reactivos y contienen generalmente compuestos de S, N y P, con pares
solitarios de electrones como por ejemplo: H2 S, CS2 , HCN, PH3 , CO y algunos metales
como Hg, Pb y As.

La cantidad de veneno necesario para eliminar la actividad de un catalizador, es

generalmente menor que la requerida para cubrir la superficie del catalizador comple-
tamente. Ello indica que la actividad del catalizador se localiza, en gran medida, en una
pequeña fracción de zonas superficiales, llamadas sitios activo o centros activos. La
superficie de un sólido no es suave y uniforme, sino más bien rugosa, a nivel atómico.
La superficie de un catalizador metálico contiene barreras o discontinuidades que unen
planos relativamente suaves; hay evidencias de que los hidrocarburos (en las reacciones
de craking) se rompen en estas discontinuidades y no en los planos suaves.

3.2. Etapas.

En las reacciones catalizadas por sólidos, por lo general, hay que considerar las
siguientes cinco etapas:
a) Difusión de los reactivos hasta la superficie del sólido.

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 b) Quimiabsorción de los reactivos en la superficie del sólido, mediante enlaces
muy débiles. Esta absorción acerca ambas moléculas hasta su contacto.
c) Reacciones de las moléculas absorbidas en la superficie.
d) Absorción de los productos de la superficie.
e) Difusión de las moléculas de producto desde la superficie del sólido hacia la fa-
se fluida.

En muchos casos, una de las etapas es más lenta que todas las otras y solamente es
necesario considerar la velocidad de la más lenta. La difusión (etapas a y e) es general-
mente rápida en gases siendo la etapa c la más lenta en el caso de gases.

La etapa c puede consistir en más de una reacción química elemental, como ocu-
rre en el caso, por ejemplo, de la hidrogenación del etileno en presencia de un cataliza-
dor metálico. El mecanismo de la reacción, transcurre de la siguiente forma, conside-
rando el asterisco (*) como un átomo metálico de la superficie del sólido:
Cat.
H2 C CH 2 + H 2 H3 C CH 3

H2C CH2 y H2 (g) + 2 * 2H

H2C CH2(g) + 2 *
* * *
H2 C CH 2 + H H2 C CH 3 + 2 *
* * * *
H2C CH3 + H H3C CH3 (g) + 2 *
* *
El catalizador que se emplea normalmente para hidrogenar alquenos son Pt, Pd y
Rh utilizando bajas presiones (1- 4 Atm) y temperaturas moderadas (0º a 100ºC). Para
trabajar a presiones medias o altas, se utiliza el Ni Raney, una modalidad de níquel muy
activo que se obtiene por reacción de una aleación de níquel y aluminio con hidróxido
sódico acuoso en el que se disuelve y destruye el aluminio y queda níquel en polvo con
un área superficial muy grande.

3.3. Aplicaciones industriales.

La catálisis heterogénea se estudia normalmente haciendo pasar el reactivo o los

reactivos gaseosos a través de un tubo que tiene una zona en la que está colocado el
catalizador. El catalizador puede de esta forma calentarse a la temperatura que se desee,
mediante un horno externo, y la reacción realizarse calentada a esta temperatura. Ha-
ciendo que el catalizador permanezca dentro de este tubo, la mezcla en reacción queda
congelada automáticamente en cuanto se le separa del catalizador y los productos que
salen del tubo pueden recogerse y analizarse por los métodos adecuados.

Se ha utilizado gran variedad de catalizadores, y como el tratamiento a que se le

somete y la forma de prepararlos influye notablemente, se han observado muchas dife-
rencias en su actividad catalítica. Es bastante difícil manejar superficies limpias, en las
que la actividad catalítica esté sólo relacionada con las propiedades de la sustancia de
que esté formado el catalizador. Muchas de las superficies utilizadas como catalizado-
res, se obtiene por evaporación de un metal en un medio muy enrarecido para formar
una superficie metálica totalmente limpia.

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 Uno de los campos en los que la catálisis heterogénea conduce a aplicaciones de
gran interés en la industria química es especialmente el refinado del petróleo. En este
proceso se pretende convertir hidrocarburos de bajo octanaje, que son los que tienen
presiones de vapor demasiado bajas o demasiado altas, en gasolinas de elevado octana-
je, y para ello es necesario realizar muchas reacciones catalizadas en una forma deter-
minada.

Catalizador Proceso
Proceso de craking de las fracciones
Gel de Sílice y Alúmina
pesadas del petróleo.
Gel de óxido de cromo, alúmina sobre Hidrogenación, deshidrogenación de
cromita, óxido de aluminio-níquel hidrocarburos,
Ácido fosfórico sobre kieselguhr Polimerización de alcanos.
Síntesis de hidrocarburos a partir de
CO, ThO 2 , MgO sobre kieselguhr de
hidrógeno y monóxido de carbono
Fischer-Tropsh
(H2 +CO)
Hierro Síntesis de Amoniaco.
Deshidrogenación de alcoholes y
Cobre
aldehídos.
Platino Isomerización de hidrocarburos.
Al(C 2 H5 )3 .TiCl4 (Catalizador de
Polimerización de olefinas.
Ziegler-Natta)

La tabla anterior recoge algunos de los procesos que se realizan en el refinado del
petróleo y otro varios procesos industriales. En ella se ofrece una gran variedad de reac-
ciones favorecidas por determinados catalizadores. La búsqueda de catalizadores apro-
piados para los principales procesos industriales a contribuido a esclarecer el problema
del conocimiento de los mecanismos catalíticos.

3.4. Catalizador de Ziegler y Natta.

Ziegler y Natta pusieron a punto catalizadores que permiten el control estereo-

químico de polimerización de materias primas asequibles y baratas, como el propileno.
Los llamados catalizadores Ziegler-Natta son iniciadores activos preparados con un ha-
logenuro de un metal de transición y un agente reductor. El utilizado corrientemente es
el: Al(C 2 H5 )3 .TiCl4 . El crecimiento de la cadena de polimerización ocurre por inserción
del monómero en el enlace entre el metal y el resto de la cadena, como ocurre en el caso
del propileno:
CH3 CH3 CH3 CH 3
H H 2C CH CH 2 CH CH2 CH CH2 CH ...

HC C CH3

CH3 CH 3 CH3 CH3 CH3

H H2C CH CH2 CH CH2 CH CH 2 CH CH2 CH ...

Con los catalizadores de Ziegler-Natta se obtienen polímeros de cadena recta, con

gran regularidad estereoquímica, de alto punto de fusión y que forman fibras muy fuer-
tes y resistentes.

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 4. CINÉTICA DE LA CATÁLISIS HETEROGÉNEA

El estudio cinético de las reacciones catalizadas heterogéneamente ha conducido

tan sólo, al reconocimiento explícito de que el efecto catalítico se manifiesta en una
reacción superficial. El estudio de unas descomposiciones sencillas, que ocurren por
catálisis heterogéneas, servirá para ilustrar estas ideas.

4.1. Determinación de las leyes de la velocidad.

Es frecuente que la velocidad de reacción sea proporcional a la cantidad de reacti-

vo que está sobre la superficie. Con esta hipótesis consideraremos tres situaciones, que
se diferenciarán por la presión del gas y la cantidad que se absorbe en la superficie:

1°. Cuando la cantidad de superficie cubierta es pequeña, la cantidad de gas ab-

sorbido es aproximadamente proporcional a la presión del gas. La velocidad de des-
composición, si la descomposición es efectivamente una reacción de superficie, debe
suponerse que es proporcional a la presión del gas, por tanto la velocidad con que el gas
se descompone, dn/dt (moles/s) debe ser:
dn
− = kP
dt
donde k es una constante de proporcionalidad. En un sistema que evoluciona a volumen
constante, dn puede sustituirse por (V/RT)dP, obtenida de la ley de los gases ideales, de
forma que la ecuación de velocidad quedará:
dP RT P dp kRT t P kRT
− = kP ⇒ −∫ = ∫ dt ⇒ ln 0 = t
dt V P0 P V 0 P V
donde P0 es la presión inicial del gas en el tiempo t=0.

La descomposición de la fosfamina sobre vidrio: 2PH3 →2P+3H2 sigue esta ecua-

ción y, por tanto, es de suponer que la descomposición se produce en realidad en las
moléculas absorbidas. La efectiva intervención de la superficie se pone de manifiesto,
aumentando la superficie total, por ejemplo, con la adición de lana de vidrio y obser-
vando que con ello aumenta la constante de velocidad de reacción.

2°. Cuando la absorción es moderada, con lo que la cantidad de sustancia absorbi-

da es proporcional a la relación P/(1+aP), la descomposición debe seguir la ley de velo-
cidad:
dP kRT P
− = ⋅
dt V 1 + aP
donde k es una constante. Verificando la separación de variables, se obtiene:
dP kRT P a kRT
− − a.dP = dt e integrando log 0 + ( P0 − P) = t
P V P 2'303 2'303V
Los resultados experimentales obtenidos para la descomposición de la estibamina
sobre una superficie de antimonio. según la ecuación:
SbH 3 → Sb + 12 H 2
siguen esta ley de velocidad.

3°. Finalmente, para un gas absorbido intensamente, la superficie del sólido está,
de hecho, cubierta del todo y la cantidad absorbida es independiente de la presión. La

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velocidad de descomposición en este caso debe ser independiente de P y se puede for-
mular de la siguiente manera:
dP
− =k e integrando P = −kT + Cte
dt
Los valores experimentales que se han medido en la reacción de descomposición
del amoníaco sobre una superficie de wolframio, cumplen con esta última relación.

A veces, uno o más de los productos de la descomposición se pueden absorber, a

su vez, sobre la superficie del catalizador. En estos casos los productos inhiben la reac-
ción, porque bloquean, en competencia con los reactivos, la superficie del catalizador.
Un ejemplo de esta situación se ha encontrado en la descomposición del amoníaco sobre
un filamento de platino. Cuando lo que se absorbe son dos especies al mismo tiempo, en
este caso NH3 e H2 , la superficie del catalizador se presentará cubierta por ambas en
extensiones diferentes. Los estudios independientes de la absorción de hidrógeno y
amoníaco sobre platino, demuestran que el H2 se absorbe con mucha mayor intensidad
que el amoníaco y por tanto P(H2 ) » P(NH3 ). Si la velocidad de descomposición depen-
de de la cantidad de amoníaco que existe en la superficie, la ecuación de velocidad debe
ser de la forma:
dP P
− NH 3 = k NH 3
dt PH 2
En realidad, esta ecuación de velocidad es precisamente la que se ha observado
que cumplen los valores experimentales de la velocidad de descomposición del amonía-
co sobre una superficie de platino.

El estudio de la cinética de descomposición de las reacciones catalizadas hetero-

géneamente confirma que estas reacciones son auténticos procesos de superficie. Sin
embargo, es de enorme dificultad estudiar la naturaleza de las reacciones de superficie a
partir de medidas cinéticas. En una reacción de mediana complejidad los detalles del
complejo de absorción y los detalles de la reacción de superficie no pueden deducirse de
sólo los datos cinéticos.

5. CATÁLISIS ENZIMÁTICA

5.1. Enzimas. Holoenzimas.

La mayoría de las reacciones que ocurren en los organismos vivos están cataliza-
das por moléculas llamadas enzimas. Son proteínas de alto peso molecular y con posi-
ciones muy especializadas.

Un enzima es específico en su acción, muchos de ellos catalizan solo la conver-

sión de un determinado reactivo en producto (y la reacción inversa). Otros catalizan sólo
ciertas clases de reacciones (como por ejemplo, la hidrólisis de ésteres). Los enzimas
bajan la energía de activación muy sustancialmente y en su ausencia la mayoría de las
reacciones bioquímicas tienen lugar a velocidades despreciables.

Los enzimas constituyen las unidades funcionales del metabolismo celular. Ac-
tuando en secuencias organizadas, catalizan las centenares de reacciones escalonadas

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mediante las cuales las moléculas de los principios nutritivos se degradan, así como se
sintetizan las macromoléculas de la célula a partir de precursores sencillos.

La molécula sobre la cual actúa el enzima es el substrato, que se enlaza a un cen-

tro activo del enzima, formando un complejo enzima-substrato; el substrato se convierte
en producto, aún enlazado al enzima, liberándose finalmente de éste. Algunos enzimas
están constituidos solamente por polipéptidos y no contienen grupos químicos diferen-
tes de los residuos aminoácidos; un ejemplo de ellos es la ribonucleasa pancreática.
Otros enzimas, sin embargo, necesitan para su actividad de un componente químico
adicional llamado cofactor. Éste puede ser inorgánico, como los iones Fe+2 , Mn+2 o Zn+2
o una molécula orgánica compleja llamada coenzima. Algunos enzimas precisan de am-
bos, de un coenzima y de uno o varios iones metálicos, para desarrollar su actividad. En
algunos enzimas, el coenzima y el ion metálico se hallan unidos de un modo débil y
transitorio a la proteína, pero en otros se halla unido de un modo íntimo y permanente;
en estos casos recibe el nombre de "grupo prostético".

Un enzima catalíticamente activo, completo, junto con su coenzima o ion metáli-

co, se llama "holoenzima". Los coenzimas y los iones metálicos son estables a los efe c-
tos del calor, mientras que la porción proteica del enzima, llamada "apoenzima", se des-
naturaliza por calefacción.

5.2. Clasificación de los enzimas.

Muchos enzimas se han designado añadiendo el sufijo -asa al nombre de su subs-

trato. Así, ureasa, cataliza la hidrólisis de la urea y arginasa, cataliza la hidrólisis de la
arginina. Pero a muchos enzimas se les ha dado un nombre que no tiene relación alguna
con el substrato. También en algunos casos el mismo enzima se conoce por dos o más
nombres o que a dos enzimas diferentes se les ha dado el mismo nombre y debido a esto
y a otras ambigüedades, así como al número creciente de enzimas nuevos descubiertos,
se ha adoptado, por convenio internacional, una base sistemática para la designación y
clasificación de los enzimas. Este sistema coloca a todos los enzimas en seis clases
principales, cada una de las cuales posee subclases, basados en el tipo de reacción que
catalizan. Son las siguientes:

Núm Clase Tipo de reacción catalizada

1 Oxidorreductasa Transferencia de electrones
2 Transferasa Reacciones de transferencia de grupos.
Reacciones de hidrólisis (transferencia de gr u-
3 Hidrolasa
pos funcionales al agua).
Adición de grupos a los dobles enlaces o a la
4 Liasa
inversa.
Transferencia de grupos en el interior de la
5 Isomerasa
molécula.
Formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N
6 Ligasa mediante reacciones de condensación acopla-
das a la ruptura del ATP (adenosintrifosfato).

A cada enzima se le asigna un número de clasificación de cuatro cifras y un no m-

bre sistemático que identifica la reacción que cataliza. Un ejemplo es la designación del
enzima que cataliza la reacción:

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 ATP + D-glucosa →ADP + D-glucosa-6-fosfato
El nombre sistemático formal de este enzima es ATP-glucosa-fosfo-transferasa,
indicando que cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde ATP a la glucosa. Está
colocado en la clase 2 de la clasificación anterior y su número de clasificación es 2711,
en el que las distintas cifras indican su asignación a los diversos subgrupos:

1ª cifra (2) se refiere al nombre de la clase (Transferasas)

2ª cifra (7) se refiere a la subclase (fosfotransferasas)
3ª cifra (1) a la sub-subclase (fosfotransferasa con un grupo hidroxilo como acep-
tor)
4ª cifra (1) para la D-glucosa como aceptor del grupo fosfato.

Cuando el nombre sistemático de un enzima es largo y farragoso puede emplearse

un nombre trivial; en el presente caso, el nombre del enzima es "hexoquinasa".

5.3. Mecanismo de reacción.

Hay muchos esquemas posibles para la catálisis enzimática pero vamos a conside-
rar sólo el mecanismo más simple, que es el siguiente:
K1 K2
E+S ES E+P
K-1 K-2
donde E es el enzima libre, S el substrato, ES el complejo enzima-substrato y P el pro-
ducto. La reacción global es: S→P. El enzima se consume en la etapa 1 y se regenera en
la etapa 2.

Si las concentraciones de substrato son muy bajas, la velocidad de reacción es

muy pequeña (suponemos que mantenemos constante la concentración de enzima), pero
aumentará al aumentar la concentración del substrato. Si se comprueba el efecto de con-
centraciones de substrato cada vez mayores, midiendo cada vez la velocidad inicial de la
reacción catalizada, se encontrará que la velocidad aumenta cantidades cada vez meno-
res. Finalmente se alcanzará un punto más allá del cual sólo se registrarán incrementos
pequeñísimos, pero significativos, de la velocidad de la reacción, cuando aumenta la
concentración de substrato. Independientemente de lo que aumente la concentración de
substrato más allá de dicho punto,
la velocidad de reacción tenderá a
aproximarse asintóticamente a una
zona plana que no alcanzará nunca.
En esta zona plana, llamada velo-
cidad máxima (VM) el enzima está
saturado con su substrato y no
puede actuar más deprisa. La con-
centración de substrato a la que la
velocidad es la mitad de la velo- FIG. 2
cidad máxima, se la denomina Km
o constante de Michaelis-Menten. Este efecto de saturación lo muestran casi todos los
enzimas y condujo a la conclusión de que un enzima se combina con la molécula de un
substrato y forma un complejo enzima-substrato, como etapa necesaria de la catálisis.

Posteriormente Michaelis y Menten elaboraron la teoría general de la acción en-

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zimática. Postularon que el enzima E se combina primero reversiblemente con un subs-
trato S y forma un complejo enzima-substrato ES en una reacción reversible, relativa-
mente rápida (E+S←→ES). El complejo ES se destruye después, mediante una se-
gunda reacción reversible, que es más lenta, y origina el producto de la reacción P y
deja libre el enzima E (ES←→P+E). Como la segunda reacción es la etapa limitante
de la velocidad, la velocidad global de la reacción catalizada enzimáticamente debe ser
proporcional a la concentración del complejo ES.

En cualquier instante dado, en una reacción catalizada por un enzima, éste se halla
en dos formas: la forma libre o sin combinar E y la forma combinada ES. La velocidad
de la reacción catalizada es obvio que será máxima cuando virtualmente todo el enzima
se halle presente en forma de complejo ES y la concentración de enzima libre E es des-
preciablemente pequeña. Es ésta la condición que existirá cuando la concentración del
substrato sea muy alta, ya que por la ley de acción de masas, el equilibrio de la primera
reacción será desplazado hacia la derecha cuando se incremente la concentración de S.
Si se aumenta S hasta niveles suficientemente elevados, sencillamente todo el enzima E
libre se habrá convertido en la forma ES.

En la segunda reacción del ciclo catalítico, el complejo ES se escinde de modo

continuo y rápido, para dar el producto P y el enzima E, pero si la concentración de S es
lo suficientemente elevada, el enzima libre E se combinará inmediatamente con otra
molécula de S. En estas condiciones se alcanza un estado estacionario en el cual el en-
zima se halla saturado siempre con su substrato y la velocidad de reacción será máxima.

La ecuación de Michaelis-Menten es una expresión algebraica de la forma hiper-

bólica de la curva anterior en la que los términos importantes son: la concentración de
substrato [S], la velocidad inicial v 0 la velocidad máxima v M y la constante de Michaelis
Km . Esta ecuación es fundamental para todos los estudios de cinética enzimática debido
a que hace posible el cálculo cuantitativo de las características enzimáticas y el análisis
de la inhibición del enzima.

La ecuación de Michaelis-Menten, para la reacción de un solo substrato catalizada

por un enzima, es:
v .[S ]
v0 = M
[S ] + K m
5.4. Catálisis enzimática de reacciones con dos substratos.

En muchas reacciones del metabolismo existen en realidad dos y hasta tres molé-
culas de substratos diferentes que se unen al enzima y participan en la reacción; por
ejemplo, en la reacción catalizada por la hexoquinasa, el ATP y la glucosa son las molé-
culas de los substratos y el ADP y el 6-fosfato de glucosa, son los productos.

ATP + D-glucosa →ADP + D-glucosa-6-fosfato

Las velocidades de estas reacciones bisubstrato pueden analizarse por el método

de Michaelis-Menten. La hexoquinasa posee una Km característica para cada uno de los
dos substratos. Estas reacciones se realizan habitualmente con la transferencia de un
átomo o de un grupo funcional desde uno de los substratos al otro. Se producen por dos
tipos de rutas diferentes:

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 a) Desplazamiento simple: Los dos substratos A y B se unen al enzima E, ya sea
según orden específico o bien al azar, para formar un complejo EAB que reacciona des-
pués para formar los productos C+D.

b) Doble desplazamiento o ping-pong: solamente se une uno de los substratos al

sitio catalítico en un momento determinado. La unión del primer substrato va seguida de
la transferencia de su grupo funcional a la molécula del enzima. Solamente después de
que el producto del primer substrato abandone el enzima, puede unirse a éste el segundo
substrato y aceptar el grupo funcional.

5.5. Especificidad de los enzimas.

Algunos enzimas poseen especificidad casi absoluta para un substrato determina-

do y no atacarán ni a moléculas que se encuentren muy relacionadas. Un buen ejemplo
es el enzima Aspartasa que se encuentra en muchas plantas y bacterias y cataliza la
reacción reversible de adición de amoníaco al doble enlace del ácido fumárico para
formar L-aspartato:
COO COO
CH Asp artasa H3N C H
+ NH4
CH CH2
COO COO
Fumarato L-Aspartato
Sin embargo, la Aspartasa no promueve la adición del amoníaco a cualquier otro
ácido insaturado. La aspartasa posee también una rígida especificidad óptica y geomé-
trica, no actuando sobre el D-Aspartato y no adicionando amoníaco al maleato, isómero
geométrico cis del fumarato.

En el otro extremo se encuentran enzimas que poseen una especificidad relativa-

mente amplia y actúan sobre muchos compuestos que posean una característica estruc-
tural común. Por ejemplo, la Quimotripsina cataliza la hidrólisis de muchos péptidos
diferentes o de polipéptidos, pero solo escinde el enlace peptídico en los que el grupo
carbonilo es aportado por la fenil-alanina, la tirosina y el triptófano.

Los estudios sobre la especificidad de substratos de los enzimas han conducido al

concepto de existencia de una complementariedad, una relación como la de la llave y la
cerradura, entre la molécula del substrato y una zona específica situada sobre la super-
ficie de la molécula de enzima, llamada sitio activo o sitio catalítico a la cual se une la
molécula de substrato cuando experimenta la transformación catalítica.

Los trabajos efectuados sobre la especificidad de los enzimas muestran que una
molécula de substrato debe poseer dos características estructurales distintivas:

(1) El enlace específico o unión que debe ser atacado por el enzima.
(2) Algún otro grupo funcional o grupo enlazante que se une al enzima y sitúa a la
molécula del substrato adecuadamente sobre el sitio activo de modo que el enlace sus-
ceptible se halla colocado de modo preciso en relación con el grupo catalítico del enzi-
ma.

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 Volviendo al ejemplo de la quimotripsina, la figura muestra la especificidad del
substrato de la quimotripsina, la cual hidroliza normalmente aquellos enlaces peptídicos
de las proteínas y péptidos sencillos en los que el grupo carbonilo es aportado por ami-
noácidos que poseen un anillo aromático (tirosina, triptófano y fenilalanina). También
puede catalizar hidrólisis de aminas así como de enlaces éster. Los grupos -R aromáticos
para los cuales resulta específica la quimotripsina en
los polipéptidos, parece que desempeñan solamente
el papel de grupos enlazantes hidrofóbicos. La qui-
motripsina es un enzima proteolítico (disuelve las
proteínas) y es secretada en el intestino para ayudar
a la digestión, o sea hidrolizar las proteínas de los
alimentos.

5.6. Procesos de inhibición.

La mayor parte de los enzimas pueden envenenarse o inhibirse por ciertos reacti-
vos químicos específicos, de los que existen dos tipos principales: a) Irreversibles y b)
Reversibles.

a) Son irreversibles aquellos que se combinan (o destruyen) con un grupo funcio-

nal situado sobre la molécula del enzima y que es necesario para su actividad catalítica.
Un ejemplo de inhibidor irreversible lo constituye el compuesto "fluorofosfato de diiso-
propilo" (DFP) que inhibe al enzima acetilcolinesterasa, que es importante en la trans-
misión de los impulsos nerviosos. La acetilcolinesterasa cataliza la hidrólisis de la ace-
tilcolina, que es una sustancia neurotransmisora que funciona en las transmisiones si-
nápticas del sistema nervioso. Una célula nerviosa estimulada libera acetilcolina en la
sinapsis o unión con otra célula nerviosa originando que la última propague el impulso
nervioso. Antes de que se propague un segundo impulso a través de la sinapsis, debe
hidrolizarse la acetilcolina secretada en el primer impulso por la acetilcolinesterasa si-
tuada en las sinapsis. Los productos de su acción, acetato y colina, no tienen actividad
transmisora.

Acetilcolina    → Acetato + Colina

Acetilcolinesterasa

El inhibidor irreversible DFP es muy activo y se combina con el grupo hidroxilo

de un residuo de serina esencial, situado en el sitio activo de la acetilcolinesterasa para
formar un derivado catalíticamente inactivo. Una vez formado este compuesto, la molé-
cula de enzima ya no puede actuar. Los animales tratados con DFP, uno de los primeros
gases nerviosos descubiertos, quedan con algunas funciones paralizadas debido a la in-
capacidad de transmitir los impulsos nerviosos adecuadamente. Esto conduce al desa-
rrollo de insecticidas no tóxicos para animales y humanos, pero sí para insectos.
M olécula de Acetil-
colinesterasa
M olécula de Acetil-
CH 3 colinesterasa
Grupo R del residuo
de serina en el sitio HF
OH activo CH 2
+
F O
H3C CH 3 H3C CH 3
CH O P O CH CH O P O CH
H3C CH 3 H 3C CH 3
O O

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 b) Los inhibidores reversibles se clasifican, a su vez, en competitivos y no com-
petitivos.

Un inhibidor competitivo compite con el substrato, por la unión al sitio activo, pe-
ro, una vez unido, no puede, ser transformado por el enzima. Es característica de la
inhibición competitiva que puede anularse o aminorarse, simplemente aumentando la
concentración de substrato. Debido a su semejanza con el substrato, el inhibidor engaña
al enzima para unirse a él. El ejemplo clásico es la inhibición competitiva de la "succi-
natodeshidrogenasa" por el anión malonato.

Este enzima es miembro del grupo de enzimas que cataliza el ciclo del ácido cítri-
co, que es el final de la ruta metabólica para la degradación de los carbohidratos y de las
grasas por oxidación en las mitocondrias. Este COO COO
enzima cataliza la separación de dos átomos
de hidrógeno del succinato, uno de cada uno CH2 Succinatodesi- CH
de los dos grupos -CH2 -. La succinatodesidro- drogenasa
CH2 CH
genasa es inhibida por el malonato, que se 2H
parece al succinato, en que posee dos grupos COO COO
carboxilo ionizados, a pH=7 pero difiere en Succinato Fumarato
que sólo posee tres átomos de carbono:
−
Malonato OOC-CH2-COO −

sin embargo, el malonato no es deshidrogenado por la succinatodeshidrogenasa; el

compuesto ocupa, simplemente, el sitio activo y le impide actuar sobre el substrato
normal. La reversibilidad de la inhibición la muestra el hecho de que el aumento de la
concentración de succinato reducirá la extensión de la inhibición provocada por una
concentración determinada de malonato.

El sitio catalítico del enzima posee dos grupos cargados positivamente situados a
una distancia apropiada que son capaces de atraer a los dos grupos carboxilato de carga
negativa del anión succinato.

En la inhibición no competitiva, el inhibidor se une al enzima en un sitio diferente

del que se une el substrato alterando la conformación de la molécula del enzima de mo-
do que se produce la inactivación reversible del sitio catalítico. Los inhibidores no com-
petitivos se unen reversiblemente tanto al enzima como al complejo ES (enzima-
substrato) a fin de formar los complejos inactivos EI y ESI:
E + I ←→ EI
ES + I ←→ ESI

La inhibición no competitiva de los enzimas se diferencia de la competitiva por

los valores de la velocidad de reacción obtenida de los estudios cinéticos de las reaccio-
nes de catálisis enzimática.

5.7. Factores que influyen en la velocidad catalítica de enzimas.

Existen cuatro factores principales mediante los cuales los enzimas aceleran las
velocidades de las reacciones químicas:

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 A) Proximidad y orientación. El enzima se puede unir al substrato de tal modo
que el enlace susceptible no solamente se encuentre próximo al grupo catalítico sino
también esté orientado de un modo preciso con lo que aumentará mucho la probabilidad
de que el complejo ES alcance el estado de transición.

B) Tensión y distorsión. Acoplamiento inducido: la unión del substrato puede in-

ducir un cambio de conformación en la molécula del enzima que pone en tensión la es-
tructura del centro activo y distorsiona también el substrato unido, colaborando de este
modo a llevar al complejo ES al estado de transición.

C) Catálisis general ácido-base. El sitio activo de los enzimas puede proporcionar

grupos R de residuos de aminoácidos específicos que son buenos dadores de protones o
buenos aceptores de los mismos. Estos grupos ácido-base, son potentes catalizadores
para muchas reacciones orgánicas en sistemas acuosos.

D) Catálisis covalente. Algunos enzimas reaccionan con sus substratos para for-
mar complejos enzima-substrato, unidos por covalencia y muy inestables, que experi-
mentan una reacción ulterior para formar el o los productos, con mucha mayor facilidad
que en la reacción no catalizada.

5.8. Sistemas enzimáticos.

En el metabolismo celular, grupos de enzimas actúan conjuntamente en cadenas

secuenciales o sistemas para llevar a cabo un proceso metabólico. En tales sistemas en-
zimáticos, el producto de la reacción del primer enzima, se convierte en el substrato de
la reacción siguiente y así sucesivamente. Los sistemas multienzimáticos pueden tener
hasta 15 o más enzimas trabajando en una secuencia específica.

En cada sistema enzimático hay, al menos, un enzima, el regulador, que establece

o rige la velocidad de la secuencia global porque cataliza la etapa más lenta o limitante
de la velocidad. En la mayor parte de los sistemas multienzimáticos, el enzima regula-
dor es el primer enzima de la secuencia. Estos enzimas que regulan el ritmo, y cuya ac-
tividad está modulada por diversos tipos de señales moleculares, se llaman enzimas re-
guladores. Existen dos clases principales de éstos que son:
a) Enzimas alostéricos o regulados no covalentemente
b) Enzimas regulados covalentemente.

a) Los enzimas alostéricos poseen sitio catalítico, al que se une el substrato y se

transforma, pero también poseen uno o más sitios reguladores o alostéricos, a los que se
unen las moléculas del metabolito que ejerce el efecto regulador y que recibe el nombre
de efector o modulador. Al igual que el sitio
catalítico de un enzima es específico para el
substrato, el sitio alostérico es específico para
su modulador. La unión del modulador, M, a su
sitio específico sobre la subunidad reguladora
se comunica a la subunidad catalítica mediante
un cambio de conformación que hace que se
active la unidad catalítica y sea capaz de unir al
substrato S con afinidad adecuada. Por disociación del modulador M de la subunidad
reguladora, el enzima vuelve a adoptar la forma inactiva o menos activa.

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 Las moléculas de los enzimas alostéricos son generalmente mayores y más com-
plejas que las de los enzimas simples. La mayor parte de ellos poseen dos o más cade-
nas polipeptídicas o subunidades.

La retroinhibición es uno de los diversos tipos de regulación alostérica. Ocurre

cuando el producto final de una secuencia metabólica aumenta por encima de la con-
centración usual de su estado estacionario, indicando que está siendo producido en ex-
ceso sobre las necesidades de la célula. Este producto final, actúa como inhibidor espe-
cífico del primer enzima o regulador de la secuencia. El sistema enzimático completo
disminuye su ritmo para que la velocidad de producción del producto final se equilibre
con las necesidades de la célula. Es un caso de regulación alostérica inhibidora.

Existen otros enzimas alostéricos que son estimulados por moléculas de su mo-
dulador que con frecuencia es la propia molécula de substrato (enzimas alostéricos ho-
motrópicos). Poseen dos o más sitios de unión para el substrato. Estos sitios de unión
desempeñan una función doble, actuando tanto de sitios catalíticos como de sitios regu-
ladores. Este tipo de enzimas alostéricos responde a situaciones en los que el substrato
se acumula en cantidades excesivas y debe ser eliminado por las reacciones subsiguien-
tes. Por tanto, hay dos tipos de enzimas alostéricos: los que son inhibidores por su mo-
dulador, habitualmente, por una molécula diferente al propio substrato (heterotrópicos)
y aquellos que son estimulados por su modulador, frecuentemente el propio sub strato.

Algunos enzimas alostéricos poseen dos o más moduladores que pueden provocar
efectos contrapuestos, de modo que uno o más de los moduladores del enzima son esti-
muladores y uno o varios son inhibidores. En estos enzimas más complejos cada mo-
dulador posee su propio sitio alostérico específico, el cual, cuando se halla ocupado,
indica al enzima si debe acelerar su actividad catalítica o si debe hacerla más lenta.

b) En otra clase de enzimas reguladores importantes está modulada la intercone-

xión de sus formas activa e inactiva por modificación covalente de la molécula del en-
zima. La mayor parte de los casos conocidos de este tipo de regulación se lleva a cabo
por fosforilación y desfosforilación de residuos específicos de serina.

Algunos de los enzimas reguladores más complejos están modulados por meca-
nismos covalentes y no covalentes. Estos enzimas se hallan localizados en puntos parti-
cularmente cruciales del metabolismo de modo que pueden responder a múltiples meta-
bolitos reguladores, tanto por modificación covalente como alostérica.

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 BIBLIOGRAFÍA RECOMENDADA

Gordon M.BARROW. Química Física. Editorial Reverté. BARCELONA.

Ira N LEVINE. Física-Química. Editorial McGraw-Hill. MADRID.

ALLINGER y Otros Autores. Química Orgánica. Editorial Reverté. BARCELO-

NA.

LEHNINGER. Principios de Bioquímica. Editorial Ortega, S.A.

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 Tratamiento Didáctico
----------------------------------------------------------------------------------------------------------
OBJETIVOS
Introducir al alumno en los fenómenos de catálisis, como mecanismos que influyen
en la velocidad de reacción y las aplicaciones industriales que poseen estos fenómenos.
Aplicar el estudio de los catalizadores a las reacciones bioquímicas que se producen
en el metabolismo de los seres vivos, con el estudio de los enzimas.
UBICACIÓN
Este tema, tal como está enunciado y estructurado, no está ubicado en la enseñanza
secundaria obligatoria y bachillerato, sino que pertenece a las disciplinas de Química
Física y Bioquímica de la licenciatura de Química.
Marginalmente se menciona en Química 2º cuando se introducen los factores que
afectan a la velocidad de reacción, dentro del tema de Equilibrio Químico.
TEMPORALIZACIÓN
El tema puede exponerse durante un periodo de 4 horas de clase, para su desarrollo
teórico incluyendo alguna sencilla práctica de laboratorio.
METODOLOGIA
Para la comprensión del tema se recomiendan las siguientes consideraciones:
Explicación exhaustiva, lenta y comprensiva de los fenómenos de catálisis homogé-
nea, heterogénea y enzimática, con ideas y conceptos claros, definidos e interpretados.
Debe ayudarse con ejemplos de reacciones catalizadas, experimentos de laboratorio
adecuados y resolución de problemas.
La exposición debe completarse con las teorías actuales de explicación de los fenó-
menos catalíticos.
CONTENIDOS MÍNIMOS
Concepto de catalizador.
Concepto de catálisis homogénea y heterogénea.
Concepto de catálisis negativa.
Mecanismo de la catálisis.
Catálisis enzimática.
Enzimas. Especificidad. Sistemas enzimáticos.
MATERIALES Y RECURSOS DIDÁCTICOS
Transparencias para retroproyector de los aspectos gráficos del tema: diagramas
energéticos, mecanismo de reacción, etc...
EVALUACION
Como tema de Química de nivel universitario, su evaluación requiere utilizar métodos
de este nivel basados en:
Cuestiones teóricas de interés general.
Teorías en vigor que explican el fenómeno catalítico.
Problemas numéricos sobre cuestiones del tema.
Pruebas escritas de respuesta múltiple, relativas a las cuestiones anteriores tendentes a
evaluar la capacidad de razonamiento teórico y conceptual.

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