j

CONSTANTE DIELECTRICA

Con cargas iguales disminuye la fuerza a repulsión

Con cargas opuestas disminuye a fuerza a atracción

LOS ESTADOS DEL AGUA

SÓLIDO  6 moléculas de agua forman la estructura hexagonal

LIQUIDO  Las moléculas de agua

GASEOSO  No existen puentes de hidrogeno porque se necesita acercamiento y direccionalidad

Sacarosa está constituida por Glucosa y Fructosa (azúcar de frutas). A la derecha Grupo OH (se observan varios
grupos OH corresponde a la función química ALCOHOLES) por lo cual el H2O (oxigeno del alcohol y oxigeno de
agua en medio esta un H) los monosacáridos son altamente solubles en agua. Los grupos carbonilos también
interactúan con el agua.

Amidas y aminas hay grupos N-H2 y amidas CONH2 en consecuenciua tambein interactúan con el agua.

El cloruro de sodio se separa en el ion sodio y el ion cloro. Se da una hidratación de los iones. El ion se ubica en
el centro y las moléculas de agua alrededor dirigiendo la carga del agua que sea opuesta al del ion. En el centro
el CL y el H del agua se une (cargas opuestas se atraen).

El H+ cedió un electrón en su última capa y se queda con carga positiva (protones)

El Oxigeno recibe el electrón del H+ por lo cual el OH- se queda con carga negativa.

Acido si aumente H+

Básica si aumenta el OH-

Neutra cuando ion H es igual al número de ion OH.

 Proteínas membranas celulares, músculos, colágeno
(membranas intrceulaes.

Lípidos (Obligatoriamente siempre están en las membranas

elulares, en el tejido subcutáneo)

Minerales, oligoelementos el resto del agua.

ACT (agua corporal total)

Agua que está distribuida dentro y fuera de las células.

Agua intersticial Agua que está en medio de las celulas

Agua Intravascular Agua que está en los vasos sanguíneos

Calcular el agua corporal total de cada uno enviar por evirtual hacemos
directamente a Word
Niño: Mientras más pequeño mayor es la velocidad de
crecimiento por lo cual necesita procesos metabólicos más
rápidos, los niños producen permanentemente energía (ATP
química)

Adulto:

Pericardio: Tiene dos laminas la primera es más fina. El líquido

pericárdico lubrica y separa las dos membranas

Se toman muestras de líquido intersticial y líquidos especiales

en condiciones patológicas.

Trasudado si tiene proteínas

El plasma tiene proteinas el li. Interscitcial no tiene proteinas

 Cloruro de Na tiene un enlace covalente.
Electrodo negativo es una lámina y se le conoce también cmo catodo
Los metales transiten corriente eléctrica,
El Na+ se une a la placa donde hay electrones y se vuelve un atomo neutro
El Cl- está cargado de forma negativa por lo cual es atraído hacia el ánodo, los aniones son iones que están
cargados de forma negativa.
se va hacia el polo positivo y se libra el electrón que robo al Na por lo cual queda de igual manera neutro.
Van hacia los electrodos para neutralizarse
Un catión es un átomo que tiene carga eléctrica positiva y es atraído hacia el catodo que tiene carga eléctrica
negativa.
Similitudes y diferencias entre el plasta y el li.interticial
Ambas tienen la misma concentración de cationes y aniones (141.5 -154 y 310) difieren en la concentración de
proteinas

Un equivalente químico es un mol de la función química con que actúa una

sustancia. Equivalente será un mol de protones e iones hidroxilo
respectivamente.

El agua pesa 28 gr

16 gr de Oxigendo se relacionan con 2 gramos de H 16/2=8

8 gr de O están reaccionando con 1 gr de H

18 gr de agua con glucosa que es 180 gr es 10 veces más, lo que significa que solo pana moléculas de
agua que son más pequeñas.
CONCENTRACIÓN OSMOTICA: Por unidad de volumen existe la misma cantidad de solutos.
La misma cantidad de moléculas por unidad de volumen
Las dos unidades de volumen son iguales
Preparar suero oral, ponemos agua y en medio una membrana semipermeable ponemos una cucharadita
de cloruro de Na y 5 cucharaditas de AZUCAR y al otro lado ponemos solo bicarbonato. Los agujeros de la
membrana semipermeable solo permiten el paso de moléculas de agua, el peso molecular de 18 gr y el Na
+23gr y el Cl- 35 y azúcar = 180 gr ninguna de estas moléculas puede pasar. Y el bicarbonato - 61 gr.

Solo pasara el agua para llevar a la misma molaridad.

Isotomica

Hipertónica

Hipotónica

El plasma es parte de la sangre y la sangre. Las paredes de los capirales son membranas semipermeables.
Esta membrana deja pasar con facilidad la glucosa por obvias razones pasaran las sales, vitaminas, pero
no de proteinas porque son moléculas mucho más grandes.

Iones = Mili equivalentes 310

Miliosmoles 320
Equi=310 mEqu en el liquido intracelular e intersticial.

O 320 miliosmoles. SIEMPRE. (Esto permite que haya intercambio de líquidos y electrolitos y para que cada cponcerva su conserntracion y volumen)

Las concentraciones de equivalentes químicos tienen que ser iguales en los dos lados, sin embargo, los constituyentes, los iones que están en el interior de la
célula son diferentes a los que están en el exterior, pero tienen en cada lado la misma concentracion. Equiosmolaridad

La cantidad de los solutos que son predominantemente en el li. intracelulares K+.

Porque las concentraciones deben ser iguales? Porque se afecta el equilibrio, para mantener el equilibrio los dos lados deben tener la misma cantidad de
eq.quimicos.

Si sale el K+ el interior de la celula existe un desiquilibrio por lo cual en el interior queda con cargas negativos y el exterior se queda con mas cargas positivas. Y
no se cumple equiosmolaridad. Para que quede bien tiene que salir un K+ y entrar un Na+ . Intercambio + con + . 310 miliequivalentes adentro y afuera.

A. Tenemos representación de Glo.rojos se caracterizan porque tiene membranas extraordinariamente

permeables dejan un fácil paso, (Co2 O). El agua que está rodeando es lo mismo que está dentro del glóbulo rojo.
ISOTONICO
B. Representación en vaso de precipitación. La concentración de solutos es mucho mayor y como la
membrana es semipermebale los solutos sacan el agua del interior de los globulos rojos por lo cual se deshidratan.
Las concentraciones entre el medio que le rodea y los glóbulos rojos se vuelve hipertónica.
C. La solución que rodea al glóbulo rojo tiene muy poco soluto, por lo cual el glóbulo rojo tiene mayor cantidad
de solutos por lo cual absorbe el agua hacia el interior, de tal manera se hincha. En este caso el glóbulo rojo esta
hinchado, la membrana se debilita y muere.

Es muy normal el intercambio entre agua y electrolitos. Es decir entre compartimiento intersticial e intracelular.

Urea: producto de desecho de las proteínas, se sintetiza en el interior del hígado y el eliminada por el riñon, tiene facilidad
de atravesar un lado al otro, no hay efecto sobre el agua para llevarle ni a uno ni al otro, porque tiene lo mismo en un
lado y en el otro.

Electrolitos: El cloro es un anion del medio extracelular.

El paso de los iones no es tan sencillo como el de moléculas pequeñas sin carga. Tiene que intervenir un transporte
activo. Lo que significa un consumo de energía, pero aparte necesitamos que tanto en el interior como en el exterior
necesitamos equiosmolaridad. Los solutos diferentes, pero en la misma cantidad, en el interior de la célula, la carga
positiva tiene que ser igual al numero de cargas negativos. Eléctricamente neutras. Equilibrio osmótico y equilibrio
eléctrico.

Capilar, estos tienen membranas que era semipermeables entre cortado, la parte con más color es el
extremo arterial y el otro lado el extremo venoso del capilar. En el interior del vaso sanguíneo tenemos
el agua y los solutos. La presión osmótica, que atrae los solutos está presente. Pero la presión del agua
es mayor a la de los solutos. Lo que obliga a que el agua salga hacia el espacio intercelular, pero al
mismo tiempo el agua regresar. Sim embargo queda una sobra de agua en el li.intersticial.
El agua que no puede regresar por cuestiones de equilibrio osmolar es absorbido por los canales o
vasos linfáticos. La linfa tiene proteínas, son solutos que atraen el agua y de tal manera se mantiene el
equilibrio.

Presión Osmótica es producida por todos los solutos. En la presión oncotica está dado
exclusivamente por la concentración de proteínas.
Presión coloidal es lo mismo que presión oncotica, o coloidosmotica.
Albumina 80%

Dos principales electrolitos extracelulares. Por lo cual atraen mucha ayuda.

Secreciones digestivas son líquidos que contienen muchas sustancias, estas son fundamentales para
favorecer la fragmentación de los lípidos, hidratos de carbono con el fin de que lleguen a un estado
molecular.
Almidón (nunca se va absorber), llega a unidades de glucosa. Jugos intestinales le convierten en
moléculas más pequeñas.

• Jugo Gástrico: Ácido clorhídrico (ayuda a la fragmentación de moléculas). El pH del estómago

es acido 1,5 a 2 en condiciones normales. El H+ produce acidez.

• Pancreático: Son los 3 principales iones del líquido extracelular. Produce muchas enzimas que
ayudan a la fragmentación de hidratos de carbono, líquidos y proteínas. El bicarbonato me da
un medio alcalino, este no puede estar solo por lo que siempre se ascocia con el Na+
 produciendo medio alcalino. Neutralizar pH acido del estómago por eso tiene mucho más
bicarbonato.
Cada jugo tiene una función específica.
CONDICIONES PATOLOGICAS:

• El vómito, no se elimina solo lo que se come, conjuntamente se elimina lo que tienen el j.

gástrico es decir Ácido clorhídrico. Existe cierta cantidad de ácidos y de bases, si yo elimino
mucho ácido clorhídrico, eso significa que entrare en estado alcalosis + deshidratación
(porque un componente del vomito es el agua).
• La fistula pierdo bicarbonato, ósea las bases. El Ph baja, porque mas bajo es mas acido.
• Con diarrea intensa se pierde bicarbonato, como pierde bases entra en estado acidosis.
Gastroenteritis presenta vómito y diarrea.
Equilibrio electrolico: Cl y Na son electrolitos
Acido base:
Hidrico: El agua.

Na y K aumentan el nivel de irritabilidad.

Ca, Mg, H disminuyen el nivel de irritabilidad.
Las reservas de Na en forma de sal están en los huesos y ayudan a la regulación cuando existe un
desequilibrio.
La misma cantidad de Na que ingresa tiene que ser eliminada, con el fin de que haya equilibrio. Ingresa
vinculado al Cl, el cl puede entrar formando sales con otros cationes como el K por eso el cl tiene mayor.
En conjunto son 5 g por día. Esto equivale a una cucharadita para endulzar el café a raza sin exceso.
Si se come mucha sal habrá elevación de la presión osmótica porque el Na absorbe mucha agua y sufrir
hipertensión arterial.
Son aniones. Forman parte de moléculas que transportan energía.
Los fosfatos pueden captar H para manrener el pH y si hay déficit elimian H.
 Las moléculas del contenedor chocan entre ellas y es posible
detectar los choques contra la superficie que se encuentran a su
paso.
Los movimientos rápidos y desordenados, les favorecen cada
choque. Me significa una fuerza, lo que significa que puedo
establecer la cantidad de fuerza que han tenido las moléculas. Esa
fuerza es una presión y puedo cuantificar la presión que se ha
producido contra las paredes del recipiente.
La presión gaseosa es la fuerza ejercida por las moléculas de un
gas por unidad de superficie.
En la formula P= Presion gaseos
F= Cantidad de fuerza determinada por el numero de choques de
las moelculas por unidad de superficie
S= Unidad de superficie. M2, pie 2…etc.
Unidad= milímetros de Hg.

Presión de cualquier gas se toma en relacióna la presion media del aire. El aire es el gas mas abundante en
torno a la tierra.

1. Determinar la presión del aire

Torricelli, construyo el barómetro. Formado por un recipiente que contiene mercurio, el otro componente del
barómetro es un tubo de vidrio, que tiene en un extremo cerrado y redondeado y el otro extremo estará abierto.
2. 1 m de longitud x 1 cm de diámetro.

Se llena el tubo con mercurio, el Hg es un metal de estado líquido.

Se invierte el tubo, de tal forma que la boca entre dentro del mercurio

La boca no toma contacto con el envase solo tiene que estar sumergido.

Se forma un vacío y el mercurio desciende hasta un límite y ya no baja…

¿Cuál es la razón por la cual el Hg no desciende más?

Es porque el mercurio es dado por el numero de choques que las moléculas de aire tienen sobre la superficie
del mercurio. Y esta fuerza se transmite a travez del resto de partículas de mercurio para equilibrar la fuerza, por
eos el Hg ya no baja mas.

Latitud, distancia entre la línea ecuatorial y el polo. 360°

760 m de HG es = a 1 atm de presión también llamada unidad de torrecelli

 La superficie de la tierra no es plana.
La presión del aire se va a modificar con la altitud
La tierra atrae toda la metería de su superficie.
Mientras nos alejemos de la superficie a nivel del mar, la presión
atm será menor.
1. GYQ: Mas presión atm porque se encuentra más a nivel del
mar por lo tanto las moléculas por unidad de porque le numero de
meolecualsd e aire es mayor porque están más cerca de la superficie y
por la tanto mayor numero de choques.
2. Chimborazo
3. Cuenca:
A mayor altura menor número de moléculas por unidad de
volumen.
La altura tiene una relación inversa con la presión

Composición del aire:

Es una mezcla gaseosa que tiene muchas sustancias, todas están
en estado gaseoso.
Los componentes que mas nos interesan son:

Co2:
1. Este gas se produce en nuestro organismo y necesita ser
permanentemente eliminado

O = Dos átomos. Chocan contra las paredes de la superficie.

N = Dos átomos.
Las moléculas de los gases dejan distancias intermoleculares grandes por
lo cual puedo unir los dos gases en un recipiente que tenga exactamente
el mismo volumen que los gases estarán ocupando.
k
Estructura del carbono
Importancia Biomédica
 Se sintetizan HC a partir de
aa, que en su mayoría, deriva
de plantas

Carbohidratos Animales
La glucosa se sintetiza a partir de CO2 y agua
mediante la fotosíntesis y se almacena como almidón
Se usa para producir celulosa que forma las paredes
celulares

Carbohidratos Vegetales
Glucosa
1-6
Glucosa Función
Carbohidratos Definición→ Derivado aldehídico o cetónico de alcoholes polihídricos
Hemiacetal
Isomerismo
Isomerismo D y L
Isomerismo Ópticas
Anómeros
Epímeros
Isomerismo Aldosa-Cetosa
Ribosa - Ribulosa
Galactosa – Glucosa - Manosa
Importancia bioquímica y clínica
Grados de Oxidación de Hidrocarburos
Importancia Fisiológica Hidrocarburos
 Monosacáridos Derivados

Azúcares alcoholes
Desoxiazúcares

Ribosa – Ribofuranosa – Desoxiribosa

Aminoazúcares

Galactopiranosa – Aminogalactopiranosa
Azúcar Fosforilado
Azúcares Ácidos
Ácidos Aldónicos
Ácido aldónico- ascórbico
Ácido sacárido
Ácidos Urónicos
Ácidos Urónicos Importantes
Glucósidos – Hemiacetal
Acetal
Enlace O glucosídico
Formación de los
Glucósidos
Glucósidos importantes en la Medicina
Disacáridos
Maltosa
Lactosa
Sacarosa
Disacáridos Importancia Fisiológica
Polisacáridos
Diferencia de los
polisacáridos
Almidón Homopolisacáridos
Amilosa
Amilopectina
Amilopectina estructura
Glucógeno
Glucógeno Estructura
Celulosa
Celulosa Estructura
Glucosaminoglucanos “estructura” – Heteropolisacáridos
Glucosaminosglucanos Tipos → “Ácido Hialurónico, Condroitín Sulfato, Heparina”
Ácido Hialurónico Estructura
Ácido Hialurónico Importancia
Heparina Estructura
Glucosaminoglicanos – Glucosaminoglucanos
Glucoproteínas – Mucoproteínas
Glucoproteínas Función
Proteoglucanos
Glucosaminoglucanos Estructura
Glucolípidos
Glucolípidos Estrcutura
Lípidos Definición
Importancia Biomédica
Ácido Esteárico || (Unidad estructural básica) → Ácido Carboxílico, Ácido Carboxílico, Ácido Alifático)
Nomenclatura
Número de Carbonos
Clasificación de los Ácidos Grasos
Eicosanoides (clasificación)
Ácidos Grasos Saturados
Ácido Esteárico (Octadecanoico) – Nombre de los Carbonos
Importancia Ácidos Grasos Saturados
Ácido Oléico – Acidos Grasos Insaturados
Ácido Palmitoleico
Ácido oleico y esteárico
Acido linoleico: Hígado de Bacalao→ Todos son cis
Ácido Linoleico
Acido Araquidónico
Importancia Ácidos Grasos Insaturados
Isomeria geométrica
Diapositva Resumen de lo anterior
Propiedades Físicas y Funcionales de los ácidos grasos
Cis en naturaleza
Clasificación de lípidos
Clases de lípidos (Grasas y Ceras)

Ésteres
Grasas

Triacilglicerol, Triacilglicéridos

Glicerol
triacilglicéridos
Ceras

Alcohol mono hídrico

Solo acido y alcohol son lípidos simples

Lípidos Complejos
Clases de Lípidos Complejos
Fosfolípidos
Membranas Celulares

Glicerofosfolípidos

Ácido Fosfatídico
Glicerofosfolípidos (ácido fosfatídico estructura básica)
Cabeza Polar- Colar Apolar→ NO ES SOLUBLE, PERO SI INTERACTUA CON EL AGUA

Fosfatidilcolina (Lecitina)

Colina

Glicerofosfolípidos
Fosfatidiletanolamina (Cefalina)
 Fosfatidilserina

Fosfatidilserina

Serina
Fosfatidilinositol

Mioinositol
1er Mensajero las Hormonas → Receptor→ 2do Mensajero los que llevan la señal dentro de la célula. Interacción agua PUENTES DE H

Fosfatidilinositol
Difosfatidil glicerol (dos radicales ácido fosfatidil unidos a un glicerol)

Cardiolipinas (membranas de las mitocondrias)

En C2 del glicerol no hay ácido graso

Lisofosfolípidos (Lisoleticina)

Colina pero con OH

En el C1 del glicerol reacciona con otro alcohol (no es enlace ester→ es ENLACE ÉTER “alcohol - alcohol”). Puede tener diferentes bases N (colina)

Plamalógenos (etanolamina)

Plasmalógenos
Esfingosina

Fosfolípidos
Enlace AMIDA (Amina y Acido Carboxílico). Interacción con el agua IÓNICO. La variación es el ácido graso

Esfingomielina
Polinsaturados de cadena larga. Ceramida= ácido graso + Esfingosina

Galactoceramida, Glucoceramida

Glucoesfingolípidos

Glucolípidos
24c con 6 dobles enlaces || el R da unión a otros hidratos de carbono

Galactosilceramida
Varia el ácido graso. No la esfingosina. Gangliósidos: Glucosil ceramida + Ácidos Siálicos (1-7)

Glucosilceramida
4 moléculas la GM3 || 7 moléculas GM1

Gangliósidos
Lípidos Complejos
Juntan || Separan (derivadas de ácidos grasos) Glucorticoides, hormonas sexuales

Lípidos precursores y derivados

Esteroides y colesterol→ Sustancias asociadas a los lípidos
Estructura del Colesterol. Anillos ABC → Fenantreno. Anillos D→ Ciclo pentano. C18y19 son CH3 enlazados al 13 y 10 respectivamente. Los otros saturados con H2

Núcleo esteroide, anillo fenantreno

Estructura química básica de los esteroides

Mayor en membranas del SNC. Lipoproteínas plasmáticas.

Colesterol Importancia
C17 se enlaza radical de 8Cs→Forma parecida a hexagonal pero no se cierra el anillo

Colesterol Esteroides
Colesterol casi nunca libre. Se esterifica con un ácido graso de cadena larga

Colesterol esterificado
Comparar con la molécula de Colesterol Original. Principal es la longitud d de la cadena lateral. Grupo Carboxílico. Reacción con aminoácido

Cadena lateral 5 carbonos en carbono 17

Acido biliar, acido biliar conjugado, sal biliar

El aminoácido se llama Glicina. El grupo carboxilo de valencia negativa atrae a un ion positivo (Na)
Quenodesoxicolato CoA|| Glicocolato de Na o Ca y así con los demás || Desoxicolico porque perdió OH del C7 || Litocólico perdió de C7 y 14

Ácido desoxicólico y Ácido Litocólico

Micela “Inmiscibles a miscibles” → Ácidos biliares rodean a lípidos insolubles para poder movilizarlos, hasta el YEYUNO, su sitio de absorción
Fundamental grupo cetol en C17. C3 cetona. C11 un oxidrilo. Doble enlace 4-5→Sintetisan en corteza suprarrenal

Cadena lateral 2 carbonos en carbono 17

Corticoides suprarrenales (Glucocorticoides, mineralocorticoides)

Corticosterona, Cortisol, Aldosterona

Cortisol se llama así por grupo OH en C17 “Nombre no sigue la regla”
Aldosterona→ Grupo aldehído en C18, parecida a corticosterona. Intervienen en el metabolismo del agua y los electrolitos (Na)
Sin OH en C11, cadena lateral 2C en C17, dos grupos cetónicos, doble enlace 4-5, Metilos en 10 y 13

Presenta en la segunda etapa del ciclo menstrual: Hace que células secreten sustancias para alimentar al óvulo, promueve su división

2 carbonos en carbono 17, Hormona Sexual

Progesterona
No hay cadena lateral. Mantenido Grupo OH en el C3. Tres dobles enlaces en anillo 1: 1-2, 3-4, 5-10: Desaparece grupo CH3 C10.

1ra etapa ciclo menstrual (desarrollo endometrio) y caracteres sexuales primarios (genitales, gónadas y glándula mamaria), secundarios (distribución grasa)

Sin Cadena lateral en carbono 17

Hormona Sexual→ Estrógenos, Estradiol, Estrona, Estriol

Grupo cetona del C3, grupo CH3 en C10. Caracteres sexuales primarios (genitales y función de gónadas, erección) y secundarios

Sin cadena lateral en carbono 17

Testosterona
División de las diapos de la primera clase. Se forman por lipooxigenación→ AG CH y COOH, entran nuevos átomos de oxigeno

Eicosanoides (Prostanoides, Leucotrienos, Lipoxinas)

Hormonas locales, actúan en el mismo sitio donde actúan. Presentes en el tejido mamíferos. Funciones: Nacimientos del Niño

Enlaces 5,8,11,14. Desaparece el enlace C8 y se forma anillo ciclopentano. OH en C15. Grupo cetónico en C9. Anillo 8-12

Prostaglandinas
E: Grupo cetónico en C9 || F: Grupo OH en C9
Anillo oxano. Doble enlace 5-6/13-14 Anillo 8-12. Átomo de oxígeno entre 11-12, entre 9-10 (centro)→ Entraron 3 oxígenos

Aglutinación de las plaquetas para formar trombos

Tromboxanos
Tres enlaces dobles conjugados (mueven en la misma dirección) de 4 dobles enlaces. Entra átomo O entre 5-6.

Acción inflamatoria, broncoconstricción→ Secretado en las crisis asmática, mientras más grave más leucotrienos A4 habrán
Entraron 3 átomos de O, se movieron los enlaces dobles 6-7, 8-9, 10-11, 12-13 || Enlaces en 5-14-15

Conjugación es de ámbito funcional (se mueven a la misma dirección)

Lipoxinas
Vitaminas Liposolubles
Complejo B→ Coenzimas| Liposolubles → Funciones Específicas “Visión, homeostasis, coagulación”
Vitaminas liposolubles
Transportador “lipoproteínas plasmáticas”| Siempre hay reservas, junto a los lípidos | K→ Produce células GLA
Mala absorción de la pared intestinal | Xeroftalmia “tipo ceguera” | Hipervitaminosis no frecuente
Funciones, Deficiencia, Exceso
Animales: 1,2 para visón, 3 para visión
Vegetal: beta, reducción retinol, oxidación ácido retinóico → en instestino
Vitamina A
Enlaces trans. Primera parte idéntica a segunda dada la vuelta
* ”Divide molécula” Caroteno Dioxigenasa. De un b-caroteno tengo 2 de retinaldehído “puentes H, insoluble too”. Reduce, forma alcohol primario, se
esterifica con ácido grasos (intestino). Oxidar, forma ácido retinóico todo trans (dentro células)
Parte café “iris”, Negra “Pupila”, Fondo “retina negra”
Opsinas ”óptica”: Proteico→ Rodopsina y yodopsina || 11-Cisretinaldehído: Grupos prostético “no proteica”-clave visión
Partimos del radical todo trans retinol “sangre”→ “isomeriza” Retinol 11-cis→ “sale H2, oxida” Retinaldehído 11 cis → “afinidad” opsinas “las dos” enlace de
lisina “NH2, y aldehído: forman H2O”→ 11 cis retinaldehído “molécula clave visión” rodopsina→ “Luz” todo trans y se separa
Función Visual
Funciones Ac. Retinoico: Crecimientos, desarrollo y diferenciación de los tejidos. Importante en recambio celular
Regulación Expresión Génica (Genética Función)
B-Caroteno
Necesidades Diarias Vitamina A
Vitamina A Fuentes
Circula esterificada y dentro lipoproteínas, si va libre daña los tejidos.
Vitamina A Exceso, Deficiencia
Colesterol precursor de la vitamina D, síntesis colesterol a nivel del Hígado→ Isomerización lumínica reversible y cambia todo eso → Isomerización térmica
irreversible: gira anillo A, enlaces dobles trans, CH2 (Calciol, Colecalciferol, Vitamina D3)
 Calcitriol 24-hidroxilosa

Nombres

-Calcitetrol “siempre
inactiva”

-24 hidroxicalcitetrol

-24,25
hidroxicolecalciferol

Calciol se forma a nivel de la piel→ “Sangre” llega al Hígado: Hidroxilación en C25 “el de cadena lateral”→Calcidiol (25-hidroxicolecalciferol)→ “Sangre”
Riñón: Hidroxilación en C1→ Calcitriol (1,25 hidroxicolecalciferol) VITAMINA D ACTIVA (regula Ca plasmático) || Hidroxilación en C24 provoca DESACTIVIDAD
“Calcidiol 24 hidroxilasa y Calcitriol 24 hidroxilasa”→ para que no pase a forma activa
No es vitamina porque no es esencial (CONSIDERADO HORMONA) regula la cantidad de Ca en el plasma→ El Ca regula la concentración de la vitamina D
“regulación en ciclo” || Regulación Vitamina D: Inactivación CALCIDIOL 1 HIDROXILASA y activación CALCIDIOL 24 HIDROXILASA.
Mantener el Ca normal
Comportamiento de una hormona
Calcitriol
Inhibe la cantidad de Ig, disminuye la cantidad de las defensas representando un ámbito no favorecedor
Vitamina D Función
NO DICE QUE SEA DE DEFENSA
Vitamina D función
Hueso ralo y rosario costal, piernas arqueadas. Osteoporosis deficiencia es el Ca || Osteomalacia la deficiencia es vitamina D
Vitamina D Necesidades Diarias
Calcificación en tejidos blandos
Vitamina D Exceso, Deficiencia
Tocoferoles saturados y Tocotrienoles. En el anillo tocol siempre tenemos grupo OH. Las alfa son más activas
Vitamina E
Tocoferol, Tocotrienol, Anillo Tocol
Formación atrapar los radicales libres de ácidos grasos saturados, evitar las REACCIONES EN CADENA → Lesión mem celular y muerte
Vitamina E, Función
Peróxidos dañan las membranas celulares, los tocoferoles controlan esto. El tocoferol se transforma en radical libre- Vitamina C (hidroascorbado) le cede un
H al radical tocoferoxilo, lo controla, pero se vuelve radical libre, le cede otro H al tocoferol y se vuelve “el del plasma”
Vitamina E, Función antioxidante
Fruto maduro tiene que estar seco?
Vitamina E, Fuentes
Deficiencia no es natural, se relaciona a otras enfermedades. Fibrosis, el hígado no produce enzimas digestivas y la Vitamina E no se absorbe
Chron, inflamatoria crónica de daño en el epitelio intestinal que no se absorben nutrientes
Radical tocoferoxilo, estable, pero puede ocasionar reacciones en cadena
Vitamina E, Exceso y Deficiencias
Vitamina E Necesidades diarias
Favorece la formación de las proteínas de la coagulación, proteínas GLA. Estructura básica los dos anillos con CH3. Cadena lateral no tiene trascendencia, los
anillos les da acción
Natural: Los anillos pueden tener sustituyentes, Filoquinona en vegetales verdes de hojas. Menaquinona “radicales misoprenos”
Vitamina K (Filoquinona, Menaquinona, Menadiol, Menadiona)
No tiene cadena lateral porque los anillos le dan la parte activa. Son más potentes que los naturales || Unión ester del diacetato de menadiol
 Grupo sulfidrilo

R si es natural, K si es sintética. Carbono 1 es el del ácido carboxílico. La enzima provoca que entren dos átomos de oxígeno a la reacción
Hidrógenos del Carbono Gamma, ciclo vitamina K. Grupo sulfridrilo SH: para formar enlace disulfuro y sale H2O
Si leen esto estoy muy triste para atender pero ustedes se merecen el pdf
Ese menos es de los anticoagulantes en las operaciones cardiacas → Warfarina, interviene en la J quinona reductasa
 Proteínas Gla, porque
tienen glutamato

En el carbono gamma, se unen CO2 y se forman dos ácidos carboxílicos.

Necesitan el carboxiglutamato para que se hagan activas, para unirse a la membrana se usa el Ca+2 para puentes
Se necesita vitamina K para todo esto→ Hace que se sintetise a carbanión glutamato
 -Gamma carboxiglutamato,
carboxilación postsintetica
del as proteínas de
coagulación

-Osteocalcina, vitamina
depende de esas vitaminas.

Quelación del calcio, queda en medio de…→ que no es reactivo

Vitamina k, Fuentes y Necesidades Diarias
Son un conjunto de moléculas constituidas de aminoácidos, conforme a sus orden y composición se establecerán funciones diferentes. Las funciones más importantes son
las estructurales,

- Citoesqueleto de células animales

- Hilos de fibrina forman los coágulos, el fibrinógeno es una preproteinca de la coagulación
- Tuñañamina
- https://www.um.es/molecula/prot07.htm
 Así se encuentra

Definición: Unidad estructural básica es el aminoácido (lípidos ácidos grasos – HC es glucosa) constituida por múltiples amnioácidos, por eso son macromoléculas orgánicas
(50 o más aa) mientras más aa es más grande y compleja, a su vez tengran multiplicidad de funciones. Complejas vista químico, físico y funcional. # de proteínas infinitas.
Membrana plasmática, bicapa lipídica y una capa proteica → Lipoproteínas

Constituyen las membranas de todos los organelos celulares

Función más importante es estructural || actina y miosina son estructurales en la contracción muscular
Protrombina → Trombina | Enzimas como catalizadores | Detectan señales de las hormonas y agentes ambientales

Fundamentales en la superficie de membrana

En l-a aminoácidos se desintegran. Este L es con respecto al aminoácido

Un aminoácido tiene una estructura dipolar, la parte fija es eléctricamente neutra

- NO se pierde el H porque no hay aa libres

- Si estuviera libre si se interaccionaría con el agua
Aminoácidos clasificación

Aromático en anillo, heterocigoto dos anillos.

Actúan con el agua, tengan grupos OH, SH o estén cargados. NH2 básico, COOH carácter ácido
1.Carbono alfa de glicina no es asimétrico || 2. Grupo Metil, base estructural de otras moléculas || 3. Cadena lateral de 3 C || 4. Cadena lateral de 4 C || 5. Isómero de
leucina
E “Esencial” → Son 10 y sirven para crecimiento, desarrollo y estado salud adecuado || Son Origen animal, los ácidos grasos esenciales son de origen vegetal

Estas cadenas alifática de aa son hidrofóbicas

(Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina)

1.Tener presente a la ALANINA, el SH sulfidrilo interactúa con el agua interactuando con la parte negativa de la molécula del agua por puentes de H.

2.Cadena Lateral, cadena lateral más larga. Su S no es reactivo (Cisteína, metionina)

S -2 +6
1.Con OH, interactúa con la parte negativa del H2O. “Fosfatidil Serina en lípidos”

2. Cadena lateral 2C. En C beta

3.Anillo bencénico

(Serina, Treonina, Tirosina)

 Gln
Grupo funcional de los Ácidos Orgánicos→ aa ácido. 1. Dos carbonos Laterales “Aspartato” → Parte positiva, se va el H y queda negativa→ H del Agua

2. Reacción grupo ácido con el Amoniaco, sale H2O. H “amoniaco”, 2 “OH del ácido”. → Enlace Amida, acido con amoniaco se hace positivo→ O del H2O

3. pH fisiológico el COOH pierde H.|| 4. Interacción por enlace amida, interacción con parte negativa H2O

(Ácido Aspártico, Aspartato, Asparagina, Ácido Glutámico, Glutamato, Glutamina)

1.Nitrógeno -3, interacción iónica del NH2, y dos NH con puente de Hidrógeno

2. Es básico, interactúa con parte negativa O

3. aa cíclico, interacciona con el agua

(Arginina, Lisina, Histidina)

2.Anillo fenil-alanina

4.Heterociclo, interacción con agua por puente de H

(Histidina, Fenilalanina, Tirosina, Triptófano)

Esta no es aa, es un IMINOÁCIDO

Si estuviera libre si, pero esta formando parte del grupo, el NH2

(Prolina)
Para que se formen péptidos se necesita interactuar NH2 y COOH del grupo base

Aminoácidos Funciones
Diversidad proteica→ Se modifican los aminoácidos aumentando solubilidad (ingreso OH por hidroxilación)

Tirosina (hormona tiroides) influyen en el crecimiento del individuo ||

Aminoácidos Clasificación, Aminoácidos Proteicos, Aminoácidos No Proteicos

Péptidos, 2 o más aminoácidos menores a 50.

Microsistina y Nodularina→ Dosis altas la muerte, dosis pequeñas tumores a nivel del hígado

Aminoácidos Clasificación, Aminoácidos Proteicos, Aminoácidos No Proteicos (tejido cerebral, pared celular bacteriana, neuroendocrino, terapéutico, antitumoral, letal
“dañinos”)
Son macromoléculas, los aa están en forma de L-a-aa

Proteínas
AA de carga neutra

“Suiteriones”. Todos menos los ácidos y los básicos, porque tienen cargas

Proteínas propiedades
Interacción del agua: SH, OH, COO, NH2

NO interaccionan con el agua los alifáticos, ni la fenilalanina, ni la prolina

Los que tengan anillos bencénicos absorben la luz por los dobles enlaces en su estructura

Proteínas Propiedades
Proteínas propiedades
Sulfhídrico pierde el H y se oxida

Proteínas Grupo funcional

Enlace amida o enlace peptídico

El que tiene Amina es el primero y último es el carboxilo

Dipéptido, tripéptido, pentapéptido
Esqueleto peptídico. N-C alfa – Carbono Carbonilo → Átomos Coplanares || con el N se comporta como enlace PARCIAL DOBLE, (dobles más fuertes)

Enlaces coplanares, limita la rotación del Carbono, todos en forma de TRANS y los radicales dan propiedades a las proteínas
Esos 4 átomos están en un mismo plano, no tienen rotación. (Coplanares)

Carbono alfa si puede rotar, por la distancia.

Carbono carbonilo no puede rotan con respecto a los demás 0.132

Glicil, alanil, seril, cistidina ||tetrapeptido

Nomenclatura péptidos
Configuración, Conformación

Estructura Proteica
Configuración, nivel primario

Conformación, niveles según, tercia, cuaterna. CONFORMACIÓN DA ORDEN ESPECÍFICO FUNCIONAL

Replegamiento→ Formas geométricas específicas

Péptidos adquieren configuración y después a un plegado, enlace de péptidos → polipéptidos

VIA MODULAR= POLIPÉPTIDOS

Enlace covalente=Enlaces peptídicos= amida
Estructura Primaria
Esqueleto Peptídico

Nitrógeno Alfa (imina) hasta Carbono Carbonilo

Estructura lineal en Zig-zag

Estructura Secundaria
Enlace coplanar restringe conformaciones secundarias

Los que giran forman el hélice

Giran a la Iz por eso es negativo

Hélices Alfa (Estructura regular Hélices Alfa)

-Giran hacia fuera

Hidrofílicos: hacia superficie de la hélice || Hidrofóbicos: Hacia dentro || ácidos y básico: hacia superficie
Estructura Compacta: única hebra (3.6 aminoácidos más arriba)

Fuerzas de van der Waals: Se atraen los polos contrarios y tienden a acercarse. Pero se repelen igual

Permanentemente se están atrayendo y rechazando producida por los dipolos instantáneos.

Estructura Extendida: Al menos dos hebras

Hoja en zigzag, los enlaces entre N y O, los puentes

Hebras B: Paralela (Estructura regular Laminas Beta)

Unen cadenas cortas de 4 aminoácidos simples, se juntan entre el 1 y 4

Vuelta o giros, Estructuras no regulares

Estructuras largas
Enlace de estructuras secundarias da terciarias

Puentes hidrogeno entre las cadenas (Estructura regular, Estructura irregular)

Formación de monómeros, ocupa un lugar específicos en el espacio. (Estructura terciaria)

Hélice a y lamina b en determinada posición, para que sea funcional (Triosa fosfato Isomerasa, mioglobina, insulina)
Puede perder su funcionalidad si se calienta porque se forman otros enlaces

Enlaces peptídicos entre los componentes de los radicales

Todos entre átomos de los radicales. Disulfuro entre dos cisteínas.

Enlace de monómeros o dominios

(Estructura cuaternaria)
Numero de Cadenas

Proteínas Clasificación
Proteínas Clasificación

Proteínas composición (Simples, Conjugadas, Derivadas)

Máximo 3 de largo por 1 de ancho: Fibrinógeno, hormonas, enzimas

Por lo menos 10 de largo por uno de ancho: Estructural→ Miosina, actina, colágeno

Clasificación proteínas, Proteínas Forma, Globulares, Fibrosas

Fuerza iónica: 310 mEq

Proteínas Clasificación, Globulares, Fibrosas

(albumina, globulina, glutelinas, prolaminas, protaminas, histonas, colágenos, elastinas, queratinas, fibrina)
Más el rompimiento, gracias a la CONFIGURACIÓN.

La prot puede tener grupos extras que no le son útiles.

Maduración, Proteínas Maduración

Cadenas 3ria y 4ternaria (proproteínas→ son moléculas no funcionales)

Es una cadena pequeña, pero tienen enlaces disulfuros.

Proteínas maduración, Maduración proteica

Se cortan 33 aa y quedan dos cadenas. POR HIDRÓLISIS. No es un segmento inútil, esta guía al polipéptido a un organelo específico, y facilita su paso por la membrana
del organelo.
Colágeno necesita 3 hebras (parte proteica y los glucosaminoglicanos)

Queratina→ Poca atracción al agua, protege desde la capa externa de la piel

Estructura proteica (Genéticamente)

Las covalentes son las más fuertes (Covalentes)→ Se van afectando cuaternaria, terciaria, secundaria, (menos la primarias→ Uniones peptídicas no destruidas)

Propiedades químicas→ Cambio de forma de la estructura || Después cambia las físicas || Después funcionales. Depende factor y fuerza de desnaturalización. Se rompen
primero los enlaces débiles y casi nunca los covalentes disulfuro que son fuertes
Desaparece todo el plegamiento proteico. (Desnaturalización proteica)
LOS GRUPOS FUNCIONALES OCULTOS SE DEBEN NEUTRALIZAR. Albumina es muy soluble

(Desnaturalización proteica)
(Desnaturalización proteica)
(Desnaturalización proteica) Agentes Desnaturalizantes
Si el agente es muy agresivo se rompe los puentes disulfuro (Cuaternarias) (Mecanismo de Acción agentes desnaturalizantes)
Que todo lo que se perdió se recupere (Reversibilidad de la desnaturalización proteica)

Se recuperan las estructuran proteicas.

Se obtiene una proteína parecida a la original pero no funcional porque no es especifico

Proteína que se perdió no regresa al estado original (clara de huevo)

(Irreversibilidad de la desnaturalización proteica )

Toda proteína tiene L-a- aminoacidos
Proteínas de alto valor biológico→ Contenga todos los aminoácidos en condiciones suficientes para cumplir con las condiciones de mantenimiento de salud en adultos,
crecimiento, desarrollo y salud en los niños.

Leche materna, Huevo, Leche de Vaca, Carnes (Proteínas de alto valor biológico, Proteínas de bajo valor biológico)

Proteínas de bajo valor biológico→ No tiene todos los aminoácidos esenciales o si es que tienen están en poca cantidad, por lo que no satisfacen las condiciones de salud,
crecimiento, ni desarrollo de los niños ni las de salud de los adultos.
Proteínas fuentes, (alimentos, proteínas alimentarias)
Es proteína seca

Proteínas ingesta diaria, proteínas necesidades diarias

Amoniaco se transformando en urea que es toxico, consumiendo energía. Consto energético alto

Por eso no se consumen en exceso las proteínas

D-alaminoácidos→ Pueden ser estructurales (tejido cerebral) o libres (Ciclos metabólicos)

Aminoácidos Todos
Estructura Superior (Secundaria, Terciaria, cuaternaria)
Metabolismo General

Célula más simple→ 1500 enzimas

 Lípidos
HC
Respiración Proteínas
Vitaminas
Minerales

Entran sustancias y salen de diferente forma DEFINICIÓN

Relación de componentes con el medio externo
Interconversión de reacciones químicas que ocurren en el cuerpo
- Las vías metabólicas que siguen las moléculas individuales
Los residuos pueden salir en forma de (Orina, sudor, moco) - La interrelación que se establece entre dichas vías
- El flujo de metabolitos a través de las vías, de forma ordenada y constante
Amoniaco nos puede llevar a coma

Digestión→ Los nutrientes ingresan al organismo integrados a los alimentos, digestión libera a los nutrientes. Es un conjunto de procesos tanto físicos (masticación
“Trituración”) como químicos (“saliva” amilasa a-d-1-4 glucosídicos) para provocar la fragmentación de las sustancias y nutrientes hasta que lleguen a sus unidades
básicas. Boca, faringe, esófago, estomago (peristálticos y antiperistálticos. Enzimas “peptidasas”), Duodeno (“bilis” todos en pH alcalino). Intestino (estructura básica
que son las que se absorben) Metabolismo→ Proceso o destino que siguen los componentes de la dieta después de su digestión y absorción (estos dos no son
metabolismo)
Para garantizar el metabolismo: Son vías de síntesis (de construcción) partiendo desde moléculas pequeñas para construir moléculas grandes.

Se necesita verter energía, se dice que son vías ENDERGÓNICAS “Glucosa a Glucógeno” || Si produce energía, vías EXERGÓNICAS “Glucolisis”

Todo esto requiere las reacciones químicas

 METABOLISMO ANORMAL
Debido a:
- Deficiencia nutricional
- Deficiencia enzimática
- Secreciones anormales de hormonas
- Acción de fármacos
- Acción de toxinas y tóxicos

Proceso de adaptación: Adecuada a cada individuo y al momento que se encuentra ese individuo (despierto, dormido)

Niño en crecimiento diferente a alguien que no esté en crecimiento→ Lactar (durante el 1er año de vida crece más que en todas las edades).

Feto varia sus necesidades energéticas. Para darse el proceso se da el intercambio de sustancias. Reposición de biomoléculas y síntesis de nuevas.
Azúcar simples→ Monosacáridos “Glucosa”

Por el catabolismo todos se transforman en acetil coenzima A. Libera H que son las moléculas más pequeñas esenciales en producir energía
 NECESIDADES CALÓRICAS DIARIAS
RN: 100 cal/kg/día
los niños necesitan una mayor
cantidad de procesos
metabólicos
Adulto: 25 - 40 cal/kg/día
individual, depende de su
corporalidad

Intervienen las enzimas para aligerar la reacción.

Individuo es el conjunto de células, pero las células son especializadas y cumplen las reacciones para satisfacer las necesidades de cada momento.

Reacciones Termodinámicamente Posibles

 de manera intensa, un millón de veces o 10*6

La enzima no se modifica, únicamente lo hace

el sustrato al transformarse en producto.

ENZIMA: Es un catalizador biológico que acelera o aligera las reacciones, sin modificar el balance energético (cantidad de energía que se consume y se produce). La enzima
no se consume en la reacción.

CATALIZADOR: Es una sustancia que interviene en una reacción y entra de una determinada forma a la reacción y cuando termina la reacción ella sale de la misma forma de
la que entro (recupera sus estado original).

Cuando una enzima entra a una reacción su objetivo es intervenir en la reacción ya sea facilitando la reacción (aligerando) o es que intervenga en la reacción para
enlentecer su realización. uno a la vez. Esto depende del tipo de reacciones en que interviene. SE Necesita ENLENTECER REACCIONES INORGÁNICAS SON RÁPIDAS Y
VIOLENTAS, isomería cis-trans-ácidos grasos, H2SO4 con pedazo de cobre forma Oxido de Cobre para solidificar Aceite Oleico. Se Necesita ACELERAR. REACCIONES
ORGÁNICAS (Tenemos carbono e hidrógeno), en nuestro organismo siempre las enzimas acelerarán las reacciones

SUSTRATO: Cambia sus conformación después de la reacción, consume o libera energía.

 produce

Excepción: y las que elaboran

sus propias
reacciones
L-alfa-aa

Naturaleza Biológica: Producida por células vivas, cada células produce su propio EQUIPO ENZIMÁTICO. Hepatocitos: Producen enzimas que no actúan en ella sino en el
plasma (parte líquida de la sangre SIN células).

Naturaleza Proteica: Todas las enzimas constituidas por aminoácidos. Siguiendo órdenes del código genético. Siguen todo el proceso de las proteínas.

Termolábiles: Temperatura corporal es ideal. Disminución de temperatura enlentecen a las moléculas, las elevaciones de la temperatura acelerando la actividad de la
enzima. Extremos de temperatura anulan la actividad enzimática

Altamente específico: Debido a la estructura de los aminoácidos, actúan sobre un solo sustrato o un grupo de sustratos parecidos
 Especificidad Absoluta: Única enzima actúa
sobre único sustrato

Glucosa Glucocinasa Glucosa 6 Fosfato

-La enzima es la
altamente específica

-El sustrato no es
especifico

Especificidad Absoluta: En un sustrato

actúan muchos tipos de enzimas. Dando
productos distintos
-Enzima distinta
-Galactosa
Glucosa -Enzima distinta
-Manosa
-Enzima distinta
Por sus especificidad hay muchas enzimas: Hay tantas enzimas como reacciones en el cuerpo

(Especificidad Absoluta)
 -La enzima puede actuar
con varios sustratos

Transformación de las sustancias es productos de una serie de reacciones

(Especificidad en Grupo) Glucocinasa

Vía Metabólica: Es el conjunto de reacciones por las que pasa un sustrato para transformarse en producto

Siempre la reacción química necesita energía, si solo fuera en una sola reacción. El proceso significaría consumo o liberación brusco de energía que puede dañar a la
célula.

Cada reacción catalizada por enzima especifica.

Metabolitos Intermedios: Productos intermedios producto de una vía metabólica

 Vía metabólica clasificación forma

Producción de energía

Algunas vías se activan y otras

se inactivan para sintetizar o
El que origina la no productos
ramificación, su
enzima

Ramificada: A través de un sustrato puedo obtener varios productos finales. Hay metabolitos intermedios y enzimas específicas

Mantener la síntesis que se requieran y la de inhibir los productos que no se requieran

(Vía Metabólica clasificación)

 Si no se tiene las enzimas intermedias específicas no se forma los metabolitos intermedios y tampoco el producto

Se tiene que actuar en las enzimas intermedias, en las RAMIFICADAS LAS B (LAS QUE INICIA LA RAMIFICACIÓN)

Inactiva→ Inhibe las síntesis de productos porque no se necesitan (Enzimas Clave) (Enzima Clave) (Vía metabólica control)
 Vitamina B1

Para facilitar la acción de las enzimas intervienen las coenzimas. Favorecen la acción de las enzimas.

Coenzima para que se lleve los Hidrógenos. NO TODAS LAS ENZIMAS NECESITAN COENZIMAS

Coenzima: Ayuda a la enzima (sintetiza NIACINA) || Sustrato: Sufre cambios inversos a la coenzima || Cosustrato: lo mismo que coenzima
Metales: Cu, Mg, Fe

Muchos tienen valencias variables

(Cofactor Definición)
Enzimas Clasificación

Postulado 1
Glucocinasa

De una molécula se
obtienen dos
2 o más
Subclases: En la categoría 1 (Oxidasas. reductasas)

Las sub-subclases son las divisiones de las subclases (Tener alguna enzima que trabaje exclusivamente con el NAD, retira H de una parte específica de la molécula. Otras
trabajan con el FAD)

Postulado 2
1. Clases 1-6 (U de cuenca) (Postulado 3)
2. Subclases (Medicina)
3. Sub-subClases (1er Ciclo)
4. Número particular (Cedula)
 Grupo Acetilo

Producto de Degradación los

Acido Pirúvico - Piruvato Acetil co a dos
1. Sustrato (Postulado 4)
2. Subclase con terminación asas con paréntesis si necesita especificación

NO SE APLICA A LA CLASE 6 (Ligasas)→ SE FORMAN POR EL PRODUCTO

Azufre CoA pierde el H (Deshidrogenasa). Entra NAD oxidado sale NAD reducido. Sale Primer Carbono (Descarboxilante) (Nombre sistemático) (HDL)
 Sustrato Entra de una forma
(relacionado a la enzima), y
sale de otra (que hace que se
separe de la enzima)

Sustrato: Enzima:
+ -
SH HS
OH O=C
COO- NH3+
NH3+ COO-

Enzima y Sustrato tienen que estar juntos. SOLO UNA PARTE DE LA ENZIMA TOMA CONTACTO CON EL SUSTRATO. (Mecanismo de acción de las enzimas)

Sitio Activo → Contacto con el sustrato donde ocurre la catálisis

Sitio Holostérico→ NO está en contacto, es sitio de complemento

 Mecánica→ Forma
Postulado llave-Cerradura (Old)
Postulado mano-guante

No es una unión estática. El sustrato se acopla

(mano es la enzima, guante es sustrato)

La complementariedad: Es física y química

Los grupos químicos hacen que actúen con un determinado sustrato→ Interacción dinámica entre enzima sustrato
 Acumula Energía para la reacción

Energía necesaria para que se

produzca la reacción

Mientras más lejanos los sustratos, menos choques y menos reacciones

Enzima→ Favorece que las moléculas se encuentren
SOLAMENTE LA ENEGÍA PARA QUE SE DE LA ENERGÍA DISMINUYE
PRODUCCIÓN DE ENERGÍA ES LA MISMA
Moléculas siempre están moviéndose (Barrera Energética)

En su propio puesto (Movimiento Browniano “movimiento aleatorio de partículas en Gases o líquidos” o de Oscilación)

Para reacción química→ Se necesita sustrato y energía

En el proceso de acoplación la ENZIMA SE MODIFICA, acabada la reacción la enzima vuelve a ser la original

Si se forman puente de H, después recupera: “durante el proceso de reacción la enzima puede modificarse en alguna medida, pero al terminar la reacción esta va a
recuperarse a su estado original”

(Función Enzimática)
 Grupo Vitamina B

Vitamina B3

Vitamina B2 Vitamina B5

Vitamina B1

Vitamina B6

Vitamina B9

Vitamina B8

Vitamina B12

Coenzimas actúan como Cotransportadores (Coenzima:)

Las coenzimas son las que terminan modificadas o consumidas, no las enzimas
 Las nuevas cargas hacen que se
salga el sustrato
Enzima
Reciclaje de: Sustrato
NAD→ por FAD
FAD→ por cadena respiratoria +
+ +
+
+
NAD: Coenzima
NAD+

FAD H2 FAD Recupera NAD para captar H

Enzima como termina en el mismo estado original puede tomar otra molécula de sustrato. Una pequeña cantidad de enzima puede transformar gran cantidad de
sustrato. El problema es que queda modificada la Coenzima y si ya no hay la reacción se va a paralizar

NECESITAMOS MECANISMO DE RECUPERACIÓN DE LA COENZIMA. El NAD recibe el H del sustrato, y el FAD del NAD. El FAD se lleva los H para que el NAD este
oxidado y sea funcional. El FAD H2 entrega los H a la cadena respiratoria. Al mismo tiempo que se libera el sustrato se libera la coenzima
La holoenzima es un proteína conjugada (Compleja) va a tener la parte proteica conformada por L-a- aminoácidos y una parte no proteica (grupo prostético) por lo
que corresponde a la enzima ambas.

Holoenzima → Es el conjunto de la apoenzima más el grupo prostético. Van a tener una unión firme y estable a la proteína y no se separan

PARA SEPARARSE DE SU ENZIMA, LA COENZIMA DA SUS H a la media molécula O PARA QUE SE FORME AGUA→
Diferencia coenzima y grupo prostético→ La coenzima se va a separar de la enzima para poder reciclarse (interviene la FAD), mientras el grupo prostético siempre
permanecerá junto a él aun en el momento del reciclado (Intervienen media molécula de O)
(Inhibición) (Inhibidor) Disminuye, reduce o paraliza la actividad de la enzima.

El inhibidor debe estar en contacto con el sustrato, por lo que compite con el sustrato
 Acompetitivo

INTERFIERE LA
REACCIÓN
ENZIMÁTICA
-Se une en sitio
diferente al activo.
ANULA LA -Se une al
REACCIÓN Halostérico
ENZIMATICA -Se forma complejo
E-S
-Se forma producto
-Disminuye
actividad
enzimática

Competitivo→ Parecido al sustrato y compite con él por tomar un lugar en el SITIO ACTIVO. (Conjunto enzima + inhibidor)

La reacción se anula, paraliza. Sin actividad catalítica

 Venenos inactivan las
enzimas de manera
definitiva

-Momento que el inhibidor se separa, la enzima recupera su función (Puede estar anulada o reducida su función)
 Falta Energía Sobra Energía

Sitio Activo→ Sitio Catalítico

Sitio Halosterico→ Sitio de regulación enzimática

(Efector Halostérico)
 Factor Halostérico Fosfato Sin factor Halostérico Fosfato: Se activa

Factor Halostérico Fosfato:

-Inhibe producción de
glucógeno
-Activa la destrucción de
glucógeno

Sobre todo, las enzimas claves necesitas los EFECTORES HASLOSTÉRICOS

(Glucógeno Fosforilasa)

(Glucógeno Sintetasa)
Retroalimentación
 Mientras más enzima se
pone hay más producto

(Isoenzimas) Diferencias químicas no son tan profundas→ Estas enzimas están cercanamente relacionadas

Identificación, se usa la electroforesis. Utilizamos portaobjetos, ponemos una muestra de suero o de plasma, se aplica tinción y les permite obsérvales
 Reacción reversible
NAD H→ Reducido
NAD→ Oxigeno
Homomerica

Heteromerica

Necesita mitocondrias
para transformar
DHL actúa en el citosol
(citoplasma)

Las isoenzimas por lo general estas isoenzimas tienen dos monómeros→ Estructura cuaternaria Hígado no es oxigenado por
la vena porta
HDL (Deshidrogenasa Láctica)→ Provoca transformación del piruvato en lactato

GR→ Sin núcleo eliminando los organitos intracelulares.

Enzimas Plasmáticas→ Están presentes en el plasma y van a estar presentes por dos razones: 1) Porque actúan en el plasma 2) porque están en la vía a ser eliminadas.
En la sangre tenemos el plasma que es el componente líquido con capacidad de coagularse: Electrolitos, Proteína, Agua (Desecho→ Bilirrubina, Urea, Creatinina,
Amoniaco).

Cuando sacamos sangre: Tenemos el plasma completo (GR, Plaqueta, Plasma)

Para dosificar enzimas→ Extraemos sangre y no le ponemos anticoagulante (porque el plasma se coagula y el suero no) Ya que tienen los mismos componentes

(Lipoproteína Lipasa)
Funcionales→ Tienen su sustrato en el plasma por eso es por lo que tienen que estar ahí, el plasma no puede sintetizar las enzimas por lo que tienen que ser células de
otro tejido que le de las enzimas (Hígado el órgano más generoso, el tejido adiposo too). Concentración de enzima en el plasma igual a la concentración de enzima en el
órgano productor

No funcionales→ Generalmente son intracelulares, o también pueden actuar en tubos o conductos que están en contacto con el exterior (Tubos digestivo, glándulas
salivales) Su sustrato estará en el interior de la célula o en el interior del tubo donde actúa
Nivel de Recambio Celular→ Mayor en glándulas grandes como el páncreas (comparación con la parótida salival)

Todos los espacios celulares tienen enzimas y otras van a actuar en el citoplasma (enzimas de la glucolisis)

Simplemente la célula se enferma (Inflama “Afección del estado de salud de la célula sin considerarse grave” → Favorece la permeabilidad de la célula y pueden
dejar salir enzimas del citoplasma) o muere (Las enzimas presentes en los organelos intracelulares se liberan)
HDL→ (Isoenzimas se usa para órganos diferenciales) (Tipos de Célula que les producen)

Distribución universal→ Exocinasa, Fosfofructo cinasa (Enzima clave de la glucolisis)

Órgano específicas→ Ayudan al diagnóstico diferencial (TGO, TGP)

Intracelular verdadera (secreción interna) → Sintetizadas por la célula que necesita, solo sale por permeabilidad o patología

Secreción Externa→ Actúan en tubos o conductos que tienen en contacto con el exterior (el conducto no tiene posibilidad de sintetizar enzimas por lo que necesita de
células)

(Sitio de Acción)
 TGO

Es alfa-ceto acido Alfa-

Aminoacido

Transaminasa, aminotransferasa→ Transferencia del grupo amino

Son intracelulares universales. Aminotransferasas sirven para la degradación de aminoácidos

 Oxalacetato Aspartato

Transaminasa Glutamato Oxaloacetato “TGO”→ Tranfiere desde el Glutamato el geupo amino hacia el Oxalo Acetato

Aspartato Amino Traferasa “AST”→ Aspartato Amino Transferasa

 Piruvato

Alanina
Piruvato

Transaminasa Glutamato Pirúvica “TGP” → Glutamato a alfa-cetoglutarato

Alanina Aminotransferasa “ALT” → Piruvato a alanina

Valores referenciales del inserto

Índice de Ritis→ Tenemos que hacer esa relación y ver la escala, así ubicamos el lugar de la afección

Tanto el hígado como el corazón produce TGP y TGO

A nivel del tubo digestivo se fragmenta la cadena de la amilosa gracias a la AMILASA por HIDROLISIS→ Necesita un pH alcalino, se inactiva en el estómago

(Amilasa Sérica)
La masticación ayuda al proceso, pero la amilasa Salival TIALINA no tiene suficiente tiempo para actuar, no es muy activa

Al deglutir, el alimento entra al tubo digestivo y entra en el estómago inactivándose. Para continuar la digestión entra en el intestino donde estarán la AMILASA
PANCREÁTICA

Páncreas “Exocrino y Endócrino” → Todo llega al conducto principal del páncreas “Wirsung y Santorini” que desemboca en la ampolla de Váter

Por eso hay el bicarbonato en el intestino, para cambiar la acidez en el medio “sintetizado en el HIGADO y excretado por el conducto colédoco”

Los movimientos peristálticos facilitan el contacto de la enzima con el almidón. Dextrinas para degradar Maltosa en porción distal intestino
Se parte de los Signos y síntomas del paciente “Clínica” → Los exámenes son para confirmar el diagnóstico

Se alcanza el valor máximo a las 10 horas y recupera el valor normal a las 48-72 horas. ELEVACIÓN TEMPORAL Y TEMPRANA→ DIAGNÓSTICO TEMPRANO

A mayor valor, mayor gravedad de la pancretitis porque más células se han visto afectadas

(Parotiditis) (Pancreatitis aguda) (Pancreatitis Necrotizante)

La amilasa serica es una enzima de secreción externa, puede estar elevada por las fallas que dicen ahí

(Inflamación cavidad abdominal) (Embarazo Ectópico)

Lipasa Sérica→ Es una enzima órgano especifica por lo que ayuda al diagnostico diferencial. Producido por el páncreas.

Se rompen los enlaces Ester por el H2O. Degrada los ácidos grasos (95-98% de lípidos en el cuerpo son triacil glicéridos)
- La amilasa sérica sirve para el diagnostico temprano
- Para la confirmación del diagnóstico se ve la lipasa sérica

Pancreatitis aguda es seguida de una pancreatitis crónica (Pancreatitis Aguda) (Pancreatitis Crónica)
 Lactato

Deshidrogenasa Láctica (HDL)→ Actúa en el citosol

Piruvato es el producto final de la glucólisis, en condiciones normales, debe entrar a la mitocondria para descarboxilarse e ingresar al ciclo de Krebs pero cuando la célula no
esta bien oxigenada no entra a la mitocondria (los procesos mitocondriales son oxidativos) por lo que se transforma en lactato (se reduce) gracias al NADH. ES DE DOBLE
VÍA

Se toma en cuenta el sustrato→ si se tomara al piruvato sería Piruvato Reductasa

HDL→ Enzima de estructura tetraédrica→ Homomerica y Heteromerica

H “Tejidos Oxigenados” M “Tejidos poco oxigenados, musculo”

Tipos 4 y 5 aumentan en cáncer por el aumento de células y falta de O2 (neoplasia) (cáncer)

- Si no se recupera a las 48 se dice que tuvo reinfarto DIAGNÓSTICO TEMPRANO
- A pesar de ser una enzima universal, los porcientos ayudan a diferenciar el órgano → Tiene isoenzimas las que ayudan a ubicar

(Infarto Cardiaco) (Infarto Miocardio) (Infarto Pulmonar)

Creatina Quinasa o Cinasa “actúa con el ion Mg++” (CPK)→ Enzima universal

Cataliza la fosforilación de la creatina (abundante en músculo esquelético y corazón). El ATP le da el fosfato a la reacción. La Fosfocreatina es una molécula que almacena
energía en el músculo
CPK→ Enzima dimérica conformado por dos monómeros → Homomericas y heteromerica DIAGNÓSTICO TEMRPANO

Cantidad de músculo esquelético es inmensamente mayor que el cardiaco, en condiciones normales el 94-95% del valor referencial corresponde a la fracción mm del
músculo esquelético. y lo que dice en la diapo.

En los infartos ese 5% se puede elevar mucho, por lo que hay que dosificar este tipo de enzima

Grafica→ Diagnóstico muy temprano, tiene un intervalo del pico y se mantiene elevada por semanas (no nos ayuda para el pronóstico)

Infarto Cardíaco pedimos Creatin Quinasa y la HDL (Infarto miocardio)

Distrofia muscular de Duchein, Desgarres musculares por sobreesfuerzo del músculo, Necrosis muscular

TEC→ Traumatismo Encefalocraneano

(lesión muscular) (anoxia) (convulsiones) (tumores) (TEC)

Enzima de la glucolisis, ubicada en la primera mitad→ Se forman las dos triosas

Aldolasa son enzimas tipo 4, liasas. El Hidrogeno del OH del cuarto carbono es cedido a la parte superior de la molécula formándose el grupo carbonilo constituyendo el
grupo funcional aldehído
Falta de dotación del musculo puede producir necrosis. Miopatia (Distrofia muscular de Duchein)

Aldolasas→ Esta enzima no es muy utilizada desde el punto de vista clínico, sirve para saber si es neurológico o musculares (si es que la falla muscular es propia del musculo
o por falla del cerebro)
Fosfatasa Alcalina→ Para que ingrese la glucosa a la célula debe fosforilarse, para salir del hígado tiene que perder el fosfato

Pi: Fosfato inorgánico

Esta enzima puede elevarse en condiciones normales o en patológicas

Normales (relacionadas al período de crecimiento óseo y en el embarazo “placenta y crecimiento del feto”)

Se hace un callo ósea para recuperarse de las fracturas (neoplasia) (cáncer)

v

Fosfatasa ácida→ Ambas formas de interacción

Excreción externa porque van al conducto deferente y sale || En el cáncer de próstata se eleva, pero cuando esta elevado

En cáncer se pueden tener dos fosfatasas elevadas, pero si es de próstata la ácida es la que se eleva
 Metabolismo de
Carbohidratos
Diapo 23 HC

Nutrientes energéticos (Carbohidratos, lípidos, proteínas) → Deben estar en sus unidades estructurales básicas (monosacáridos, ácidos grasos, aminoácidos)

HC→ Exógena (almidón) y endógena (gluconeogénesis) Obtención de HC: exógeno (almidón) y endógena (glucogénesis)

FUENTE DE GLUCOSA: alimentación, ingestión de almidón y disacáridos

DESTINO DE GLUCOSA: producción de energía, glucólisis
Otros destinos de la glucosa: formación de ácidos nucleicos y ácidos grasos

- La glucosa para ser absorbida necesita disolverse por puentes de hidrógeno en la circulación

GLUCOGÉNESIS: formación de nueva glucosa

Sustancias glucogénicas: glicerol y aa
cuando las reservas de glucosa se agotan, se consume el glicerol de los
tejidos que se ha transformado de HC y posteriormente, se consumen los
aa del músculo

- Los glóbulos rojos necesitan una dotación permanente de glucosa para transportar O2
 Dentro de sus procesos de producción liberan energía

Función estructural

Celulosa

Saturados→ Producción energía

Esenciales→ estructura (membranas)

Principal compuestos de la dieta es el H2O

Principal HC es el almidón y celulosa (para sensación de llenura, daba volumen al bolo alimenticia)

Proteínas, función principal es estructural.

Sin proteínas no hay metabolismo

Minerales (Cofactores→ Vitamina K y A) y vitaminas (Coenzimas)

Energéticos y no energéticos→ son importantes en los procesos fisiológicos independientemente de su tipo
Moléculas energéticas→ Su rol fundamental es en la producción de ATP en la cadena respiratoria

Acetil co a
La digestión→ Conjunto de procesos mecánicos (masticación, movimientos peristálticos y antiperistálticos “fragmentación”) y químicos (hidrólisis “maltosa”) que ayudan a
la fragmentación de los alimentos hasta lograr la liberación de las unidades estructurales básicas de moléculas (monosacáridos, ácidos grasos, aminoácidos)

Mecanismos físicos: masticación, movimientos peristálticos y antiperistálticos

Mecanismos químicos: acción de enzimas para liberar unidades estructurales básicas
 El organismo no tiene la capacidad de hidrolizar enlaces B-D O (1-4)

Almidón disacáridos y monosacáridos → Energéticos→ es principal molécula que ingresa en la digestión

Celulosa ni monosacáridos se digieren

 Almidón

Isomaltosa maltosa

Unidades de Glucosa
Este es el almidón que ingerimos permanentemente en nuestros alimentos, por hidrolisis se liberan progresivamente unidades de glucosa

Amilasa salival “Ptialina” (pH alcalino) → Producida por la parótida “cerca del Angulo de la mandíbula”, rompe pocos enlaces porque no es muy activa

Digestión del almidón

-Boca, hay dos tipos de mecanismo (mecánico, químico)

-Esófago, es un órgano de paso “a este nivel no hay acción química” solo los movimientos peristálticos ayudan que avance el bolo alimenticio

-Estómago, tenemos el pH ácido (ph estómago 1.5-2) que favorece la desnaturalización proteica entonces el contenido alimenticio de la ptialina desnaturalizándola, el
ámbito mecánico es importante porque fragmenta los alimentos poco masticados (movimientos peristálticos y antiperistálticos)

-Duodeno (sigue siendo bolo), este es un segmento muy corto del intestino delgado, pero tienen gran importancia porque se secretan el jugo biliar “colédoco” y el jugo
pancreático “wisung santorini” son importantes con la secreción de bicarbonato (cambiando el pH del bolo neutralizándolo y pasándolo a ALCALINO) favoreciendo a ciertas
enzimas “amilasa pancreática (páncreas exógeno)”. Rompe la mayor cantidad de enlaces a-d 1→4 de la amilasa y amilopectina actuando a lo largo de todo el intestino
delgado. El mecanismo de acción de esta enzimas (boca o intestino) es la HIDRÓLISIS, el resultado será dextrinas, maltotriosa “3 de glucosa”, maltosa (1→4), isomaltosa
(1→6)

-Intestino delgado→ Ayuda con los movimientos peristálticos y les ayuda a mezclarse entre sí vamos a tener maltasa, isomaltasa y sobre las dextrinas “dextrinasas” el
producto en la porción terminal del íleon nos da la liberación de unidades de a-d-glucopiranosa

BOCA
Mecanismo mecánico: masticación
Mecanismo químico: actúa la "amilasa salival/ptialina", producida a nivel de las parótidas, actúa sobre los HC por hidrólisis, específicamente sobre enlaces O (1-4)
La enzima es poco activa debido a su estructura química y porque el alimento no permanece en la boca por mucho tiempo
Dicha enzima necesita un pH alcalino, no superior a 8

ESÒFAGO
Mecanismo mecánico: órgano de paso que favorece la movilidad del bolo alimenticio

ESTÒMAGO
El pH altamente ácido (1 - 3) desnaturaliza la ptialina, por tanto no hay digestión química del almidón
Mecanismo mecánico: movimientos peristálticos y antiperistálticos que favorecen la trituración de los alimentos para que las enzimas actúen con mayor facilidad
Movilizan el paso del bolo alimenticio desde el antro pilórico hacia el fondo del estómago

DUODENO
Mecanismo químico: el páncreas es el principal órgano productor de ptialina, el páncreas endocrino la sintetiza y el exocrino la secreta a nivel de la segunda porción del duodeno mediante los
conductos de Wirsung y Santorini
Se secreta HCO3- para cambiar el pH ácido del bolo alimenticio y que la amilasa pueda lograr la hidrólisis de los enlaces O (1-4)
El HCO3- va a ser sintetizado sobre todo por el hígado, mediante el jugo biliar a través del conducto hepatocolédoco y, por el jugo pancreático

RESTO DEL INTESTINO DELGADO

Mecanismo químico: permite el avance y la mezcla del resto de los alimentos con la ptialina

ÌLEON TERMINAL
Mecanismo químico: se produce la degradación de disacáridos: sacarosa y lactosa
Hasta aquí pueden llegar algunas unidades de glucosa libre como:
- Maltosa: enlaces 1-4
- Isomaltosa: enlaces 1-6
- Maltotriosa: 3 unidades de maltosa
- Dextrinas: número de unidades de glucosa superior a 10 pero inferior a 20
Para que sean digeridas se necesitan ciertas enzimas: maltosa, isomaltosa y dextrinasas, correspondientemente.
 Si el individuo ingiere una cantidad de lactosa mayor a la que está acostumbrado
puede presentar "intolerancia a la lactosa pasajera"

La flora microbiana (intestino grueso), en condiciones de anaerobiosis, transforma la lactosa en lactato y ácidos grasos de cadena corta, esto produce
distensión abdominal debido a los gases producidos y por tanto dolor abdominal.
El lactato provoca provoca diarrea ácida, abundante y explosiva que va a ir acompañada de eritema perianal.
Digestión de Disacáridos

-Boca al intestino, la lactosa no ha sido modificada en nada, después está afectado por la acción hidrolítica de la lactasa

-Sacarosa, sacarasa actúa por procesos de hidrólisis liberando sus componentes (a-d glucosa y a-d fructofuranosa)

Pueden haber deficiencia de las enzimas

-La diarrea se produce porque las moléculas de glucosa tienen mucha reacción con el agua, POR FALTA DE LACTASA cuando los niños empiezan a crecer

-Esa lactosa no digerida se transforma en lactato (ácido) provocando irritación del área perianal y provocando dolor abdominal (diarrea explosiva “una parte se transforma
en lactato y se producen muchos gases porque se produjo en un área anaerobia, diarrea osmótica porque absorbe agua”).

-Deficiencia de sacarosa son parecidas

-Moléculas productos (glucosa, galactosa, fructosa)

Glucosa está en cantidad mayor, se acaba el proceso de digestión (empieza proceso de absorción)
-Entran por mecanismo de difusión facilitado (Glut5 → Transportador de glúcidos “para que ese transporte se de debe haber full afuera a favor de gradiente de
concentración”) NO REQUIERE ENERGÍA.

-Glucosa y Galactosa “TRANSPORTE ACTIVO-mecanismo más eficiente”, utilizan un mecanismo acoplado al sodio utilizando transportador específico (SGLT1→ ) Cuando
entra uno de estos entra un ión sodio desde el intestino. Tiene que salir en contra de la corriente teniendo que utilizar energía porque Na es extracelular, el K esta en
contracorriente para sacarlo (bomba sodio potasio) necesitando energía. No importa concentración en la luz intestinal porque son de transporte activo, así haya poco igual
se transportan

Al principio están activos los dos mecanismo, pero cuando disminuye la concentración de la luz solo actúa el SGLT1

Se absorbe TODO

Velocidad de absorción

-La fructosa como se absorbe solo por el GLUT5 se pone el valor referencial 1

-Galactosa 1.3

-Glucosa 1.4

-Toda célula en su núcleo tiene los ácidos nucleicos, pentosas (ribosa, desoxirribosa), todo el proceso de digestión les deja libre a las pentosas. También se absroben las
pentosa, pero estas no se absorben con fines nutricionales, sino que entran para salir (por la solubilidad con el agua). En nuestro organimo estas pentosas no nos sirven de
mucho

-En el interior de la célula tenemos glucosa, fructosa y galactosa. Les toca salir para alimentar al cuerpo (salir de la célula intestina), por lo que usamos GLUT2 en la base
celular para entrar al espacio intercelular hasta llegar a los capilares venosos y llegar hasta la porta, llegando al hígado
MECANISMOS DE ABSORCIÒN:

1- Transporte facilitado por la GLUT 5

Glu: glúcido; T: transporte
Absorción de glucosa, galactosa y fructosa
Para que se lleva a cabo es necesario que la concentración de glucosa, galactosa y fructosa sea más alta en la luz intestinal que en el interior de
la célula (enterocito)

2- Proteína transportadora SGLT 1

Transporte más rápido y más eficiente que el de la GLUT 5
Absorción solo de glucosa y galactosa, todas las hexosas libres
No depende de la concentración
Acoplado a la bomba de Na+: al mismo tiempo que ingresa una molécula de glucosa/galactosa ingresa Na+
Para que el Na+ salga de la célula utiliza el lado paracelular, en ello se consume un enlace de alta energía (ATP) donde, salen 3 iones Na++ e
ingresan 2 iones de K++
Una vez que las moléculas han entrado al medio intracelular, la base de la célula intestinal activa el transportador GLUT 2 que saca a las
hexosas desde dicha célula hacia el medio intersticial, las cuales interactúan con el agua y se movilizan por lo capilares (sobre todo venosos)
hasta afluir a la vena porta por la cual llega al hígado
 Dotan a la célula del sustrato
necesario para que llevan a
cabo sus funciones

En caso de existir un exceso

provoca daño celular

70 - 100 mg/dL
70 - 160 mg/dL
70 - 100 mg/dL

La única hexosa presente en el hígado es la glucosa, las otras se transforman en glucosa mismo.
-Glicemia→ Definida como la cantidad de glucosa en la sangre, indispensable para la producción de energía. Este valor debe estar en condiciones normales e intervienen
factores para controlares (es una de las variables homeostáticas mejor controladas). El pH también es una de las variables homeostáticas controlada. La recomendación en
ayunas será de 8 “presente lípdios”-12 horas “Cuerpo usa las reservas- gluconeogénesis”.

-Periodo posprandial inmediato (dos primeras horas después de haber comido) → 160 mg/dl

-Después de las dos horas será de 60-100mg/dl

-Valor en ayunas es el valor basal

Recién nacidos

Normal 40-100 (45-100) mg/dl

Necesita comer cada dos horas (predisponer a que el niño muera por 8 horas de ayuno)
Esa glucosa es la que sale de las células intestinales, necesita un enlace de alta energía que se una al carbono 6. Se forma glucosa 6fosfato.

Enzimas actúan en esto, la hexocinasa en todas las células, en el hígado la glucosinasa

La molécula fosforilada de glucosa (secuestro intracelular de glucosa). Consuma de energía (enlace de alta energía)

-Puede intervenir la insulina, aligera el ingreso de la glucosa en tres veces, se porudce a nivel del pancreas endócrino y se secreta cuando suben los niveles de glicemia lo
que hace que la glucosa entre a la célula.
Constante de Michaelis→ Es la concentración de sustrato específica cuando la reacción enzimática está en la mitad de la velocidad máxima, esto activa las enzimas

necesita altas concentraciones de glucosa para que esa enzima se active, solo se activa si la concentración de sustrato es alta (100 mg/dl)

Glucosa 1800.000 mg/1000 ml

Menores 60 hipoglicemia, mayor a 100 es hiperglicemia. Especificidad absoluta (solo actúa con un tipo de molécula) y especificidad en grupo (moléculas relacionadas)

Hepática – glucógeno hepático (almacena para el organismo) y muscular glucógeno – muscular (almacena para sí mismo) → Para formación de glucógeno mayores de 100
La glucosa sobrante va para el almacenamiento a nivel del hígado y musculo (se activan la glucosinasa y exocinasa). Los % son de cada músculo y esos 360 g es la suma de
todo.

Riñón también guarda cantidad de glucógeno para liberar en el cuerpo. También se puede almacenar como triacilglicéridos en el tejido subcutánea
Glucogénesis: Se produce en ese período, ayuda que los valores de 160 vuelvan a 100 (cuando ha concluido el desgaste del glucógeno “período prolongado de ayudo-dura
número de horas variables pero no suele durar más de 12 horas hasta 18 horas” de hecho el organismo sigue necesitando glucosa, así que se tiene que formar glucosa
dentro del organismo → GLUCONEOGÉNESIS: Busca dotar al organismo de moléculas de glucosa, se va a sintetizar glucosa de no molpeculas que no sean carbohidrtaods
“lactato, glicerol, aminoácidos”)

Gluccógenolisis: Necesita energía después de comer

Lipogénesis: Formación de grasa del exceso

 100

60 mg/dl

Hiperglicemia fisiológica: Aumento de los valores de glicemia debido a la ingesta de comida

 Postprandial Inmediato Postprandial Mediato y Tardío

Insulina “Favorece síntesis del glucógeno” → Para bajar el nivel de glicemia fisiológica hacemos se intenta que la glucosa ingrese a las células mediante a la insulina que
hace que entre tres veces más. 6& del peso del órgano llegando a almacenar hasta 90g de glucosa como glucógeno (lo mismo en los demás “el músculo hay más”) 454 es un
lb→ 1 lb de glucógeno. La glucosa en exceso entra a los adipocitos y al hígado formando triacil glicéridos y los distribuye, lípidos son el citoplasma de la célula

Glucagón (páncreas endócrino-células alfa) → Quedan entre los acinos pancreáticos el exógeno, en los islotes se vierten sustancias directamente a la sangre.

Hormonas que regulan glucosa→ Insulina, Glucagón, adrenalina, corticoesteroides→ estas dos ultimas actúan como glucagón
(Secuestro intracelular de glucosa→ Hexocinasa y Glucocinasa).

Para salir (solo puede hacerlo en hígado y riñón) se hace una reacción hidrolítica con la glucosa 6-fosfato fosfatasa. Por ejemplo, los glóbulos rojos “con el objetivo de tener
la posibilidad de transportar más oxígeno eliminan el núcleo, mitocondrias y organelos. Solo se da glucolisis no procesos oxidativos mitocondriales” y el cerebro “no tiene
enzimas para metabolizar grasas por lo que solo usa glucosa dejando pocos residuos”
 Vía
Vía Glucogénesis Descarboxilación
oxidativa del
piruvato
-Acteil Co A, entra
Vía Glucolisis al ciclo de Krebs
libera 2H que van
a la cadena
respiratoria y
sintetizan ATP.
Glucosa
Forma Agua
Extracelular Endógena

Glucocinasa

Hexosinasa Vía Pentosas

Vía de Ácidos Urónicos Vía Gluconeogénesis

Vía lipogénesis

De glucosa 6 p a piruvato (alfa ceto glutarado) (Destino de la glucosa)

Ácido urónicos→ Formación del tejido conectivo

Glucólisis: Se produce en condiciones anaeróbicas, dividida en dos partes. Para producir energía en la primera fase consume energía

1era fase son hexosa, 2da fase son triosas

(Embden-Meyerhob-Parnas)
 Enzimass: Hexocinasa,
Glucocinasa

Glucólisis primera fase: Cofactor iónico

Irreversible, Rreacciones 1 (Fosforilación de la glucosa)

 Enzimass: Fosfohexosa
isomerasa

Glucólisis primera fase: Isomerización debido a que es cetosa (Fosfohexosa Isomerasa)

Reversible, Rreacciones 2
 a

Enzimass clave: La que inicia

y controla la vía metabólica

Primera fase: Se fosforila: Fijarse en ATP y cofactor (Irreversible)

Fosfofructo cinasa “Fosfofructosa cinasa” → Reacción lineal. Se van consumiendo dos ATP, Rreacciones 3
 Enzimass: Aldolasa,
Fosfotriosa isomerasa

Primera fase: Tiene que pasar a la fructrosa en forma lineal, estas isomerizaciones no requieren enzimas. Así está en condiciones de segmentarse, luego del tercer carbono

Rreacciones 4 (fragmentación de la a- d fructosa 1-6 bisfosfato), Rreacciones 5 (Interconverción de cetonas, Intercorvención de triosas→ Pueden volverse los dos, la
tendencia es que se forme gliceraldehído 3 fosfato)

Para dividir la molécula se usa una liasa.

 Enzimass:
Gliceraldehído 3 fosfato
deshidrogenasa

H3PO4→ Ácido
Fosfórico

1,3 bisfosfoglicerato

Fase 2, La rreacciones 6 comienza en el gliceraldehído 3 fosfato→ Para fosforilar ingresa fosfato inorgánico, para que ingrese tiene que darse un proceso específico.

Pierden dos H para que se fosforile la otra (doble proceso de oxidación aumentando la cantidad de oxígeno de la molécula original).

Deshidrogenasa porque NAD entra en H, si no hay enzima se acumula Gliceraldehído 3 fosfato. (Reversible porque no se utiliza energía)

Fosforilación a nivel de sustrato “Esta no es porque no se da ATP”→ El sustrato capta directamente un fosfato inorgánico, no interviene una cinasa (eso cuando hay ATP,
GTP)
 Enzimass:
Fosfoglicerato cinasa
“de regreso”

Rreacciones 7: Pierde un grupo fosfato y es captado por los ADP produciendo ATP “Fosforilación de sustrato propia→ De molécula de menor valor se hace una de mayor
valor “ADP → ATP” y 3 fosfoglicerato produciendo dos ATP por molécula de glucosa (Reversible)

Hay cofactor por eso usamos cinasa 1era fase son hexosa, 2da fase son triosas
 Enzimass:
Fosfoglicerato mutasa
“de regreso”

Rreacciones 8: Reversible
 Enzimass: Enolasa

Rreacciones 9: Pierde una molécula de Agua, Saliento el OH del 3C y el H del 2C

Fosfoenol piruvato, con el cofactor magnesio iónico y el fluoruro (inhibe a la enolasa)

Solo pierde agua en esta (Deshidratación del 2 fosfoglicerato) (Reversible)

 Enzimass: Piruvato
Cinasa

Rreacciones 10: La molécula se fosfolira y el ADP le pasa al ATP (Piruvato cinasa) Fosforilación a nivel de sustrato

Produciendo 2 ATP más los 2 antes son 4ATp, menos los 2 iniciales: Valor neto de producción 2 ATP

Enol piruvato tiene grupo OH en el 2C y doble enlaces entre 2y 3 C (Irreversible)

 Enzimass: Isomerización
espontánea

Rreacciones 11: Isomerización espontanea. Termina en Formación de Ceto Piruvato y es irreversibles (a pesar de que no intervienen enzimas)

Formándose en el grupo cetónico, esa molécula se (Isomerización del enolpiruvato) (Irreversible)

Si es bien oxigenada se produce la descarboxilación oxidativa del piruvato, sino se porfa por lactato por la DHL

No forma parte de la glucolisis

(Irreversibles)
Fijarnos en las reacciones de irreversibilidad

1. Fosforilación glucosa 6 fosfato

2. Fosforilacion a fructosa 1,6 fosfato
a. Estas dos primeras son el gasto de energía
3. fosforilación del sustrato (fosfoenol piruvato→ enolpiruvato)
a. teóricamente sería una reacción reversible (similar a la otra que se dio fosforilación a nivel del sustrato)
b. Desde el punto de vista químico (enolpiruvayo→fosfoenol) en la practica no se da así porque el enolpiruvato (inestable que pasa a cetopiruvato “es estable
y ya no regresa”)
c. Se debe a la inestabilidad del enolpiruvato
4. Cetopiruvato (sin enzima)

Energía de la Glucólisis

-Primera mitad (2 ATP)

-Segunda mitad (4 ATP) → 2 ATP de ganancia

Si el NADH (Reducido) está bien oxigenado, va a la cadena respiratoria energía 2.5 ATP y vuelve a ser NAD, por cada NAD tenemos 2.5, como son 2 = 5

Aerobias: Beneficio neto de 7 ATP, pero se produjeron 9 ATP→ SIEMPRE Y CUANDO ESTE OXIGENADA. La producción de ATP va a entrar a la cadena respiratoria

Si no oxigenada→ Los H no van a la cadena respiratoria, en el mismo citosol el NADH (es indispensable que pase para continuar con la reacción “glucolisis se paraliza”). El
NADH le cede los 2H al cetopiruvato transformándolo en lactato. Anaerobias: 4 ATP porque no existe cadena respiratoria (salvaguardar célula)
(Balance energético) (producción ATP)
Desde la enzima que cataliza

Balance energético en condiciones aerobicas

 2

Balance energético en condiciones anaerobicas (Anaerobias)

 Cap 18 harper

(Destino Piruvato) Este depende si la célula esta bien oxigenada o mal oxigenada

Oxigenado: Proceso oxigenado (el acetil del acido graso “residuo de acido actético” ayuda a la formación de actil co a a nivel de la mitocondria) que es el alimentardor del
ciclo de Krebs, después va los de la cadena respiratoria. Formación del agua metabólica

-Glucolisis es anaeróbica, pero, destino del piruvato (producto de la glucólisis) depende de la oxigenación de la célula
(Importancia del Lactato) El lactato es importante para que continúen las reacciones de la glucolisis

(Preferible se forme poco que nada)

(Descarboxilación oxidativa del piruvato) → Irreversible, inicial con el piruvato y termina con el acetil co a

Mitocondria (utiliza un simportador) vamos a necesitar un complejo multienzimático dado de una manera secuencial sin ninguna reacción reversible, una vez que se inicia
el proceso, no para hasta que este sintetizado el producto (se comporta como si fuera una única reacción). Varias enzimas
 1ra enzimass con
coenzima B1

3ra enzimass
4tass enzima con
2da enzimass
con

Grupo acetil

Etanol

5ta enzimass

6ta enzimass la misma del FAD al NAD

(Todito Descarboxilación Piruvato)

Carbanión libera una valencia para actuar, y pasa a satisfacer la valencia del grupo carbonilo (reducción) formando molécula más grande denominado complejo de adición.

Ácido lipoico→ Forma puentes disulfuro oxidado (Lipoato oxidado) Etanol se trasladó al lipoato liberándose del pirofosfato de tiamina (B1 se recupera para empezar de
nuevo)

- El H del etanol se separa de la molécula para que el carbanión recupere el H original del carbanión.
- El otro hidrogeno (de verde) rompe el puente disulfuro,
- un azufre con el H y el otro con el resto del etanol

Dos momentos (Dihidropoil Transcetilasa)

- Para que el residuo hidroxietilico se une al lipoato

- Luego para que el lipoato se libere para que el acetilo se junte con la coenzima a

Queda Lipoato reducido (1H de coenzima “azul” y 1H del alcohol “rojo”)

- Necesita FAD
- Después el NAD capta los hidrógenos y lleva los hidrógenos a la cadena respiratoria

Transportadores

- Pirofosfato de tiamina
- Lipoato oxidado
- Coenzima a
- FAD
- NAD

Producción (2.5 por piruvato) dando 5 ATP por moléculas de glucosa

Complejo multienzimatico
Sustrato: Piruvato, NAD, Coenzima A

Producto: Acetil, NADH+H+ (segundo en importancia), acetil coenzima a (mas importante), CO2
Anfibólica (puede ser anabólica o catabólica)
Cuentas deshidrogenaciones se han producido (3 por NAD y 1 por FAD)

- 1ra: Isaocitrato deshidrogenasa (Transporte H→ NAD)

- 2da: complejo a ceto glutarato deshidrogenasa (Transporte H→ NAD)
- 3ra: succinato deshidrogenasa (Transporte H→ FAD) tenemos fosforilación de sustrato (+1 ATP)
- 4ta: malato deshidrogenasa (Transporte H→ NAD)
o Todos estos hidrógenos transportados por (NAD→2.5 ATP) y por (FAD → 1.5 ATP):
o Tenemos 9 ATP en total + 1 por succinato deshidrogenasa:
▪ 1 mol acetil co a → 10 ATP

Glucosa oxigenada (Total neto 32 ATP) → 34 total, pero 2 se gasta en primera fase

- Glucolisis → 7 ATP
- Descarboxilación → 5 ATP
- Ciclo de Krebs→ 20 ATP

Los CO2 se pierden

- Ver los CO2

Succinato Deshidrogenasa

- Forma parte de la cadena respiratoria y ciclo de Krebs

- Lo que hace es que está uniendo los procesos
- El ciclo de Krebs vierte directamente los sustratos a la cadena respirtaoria
- Sitio de anclaje entre los procesos
(Todito Krebs)
Inhibidrores (como banda negativa)

- Fluoroacetato
- Arsenita para complejo
o Alceto glutarato deshidrogenasa
o Piruvato deshidrogenasa
- Malonato

Vía Anfibólica

- De 4 a 6 carbonos → Anabolismo
- De 6 a 5→ Catabólicos
 Primeras Reacción

Enzimass: Citrato sintetasa

-COOH

H-OH

Oxalo→ Arriba, grupos carboxílico y grupo cetónico

Acetato→ Residuo del ácido acético (falta H para hacer ácido acético)

Citrato (acido múltiple, acido tricarboxilico) = Oxaloacetato + Acetil co a

Ciclo del citrato, ciclo de ácidos tricarboxilicos.

Citrato sintetasa (Ligasa 6) = Síntesis del citrato

- Primer carbono inmodificables (el del punto y estrella) que se consumirá al final
 Segundas Reacción

Enzimass: Aconitasa

Isómero Citrato

Isomerización reversible

Deshidratación (OH carbono medio y otro H de uno de los carbonos).

- Enzima Aconitasa (actua dos veces)

- Cofactor Hiero ferroso

Isocitrato (OH unido al carbono inferior)

 Terceras Reacción

Enzimass: Isocitrato
deshidrogenasa

3 enzima → Isocitrato deshidrogenasa (deshidrogenación y descarboxilación)

Los hidrógenos salen del OH y del 3C (Deshidrogena isocitrato “oxida”)→ Forma oxalosuccinato

Pierde el grupo carboxílico medio (cofactor Manganeso +2), alfa-ceto glutarato

 Cuartas Reacción

Enzimass: complejo Alfa-ceto

glutarato deshidrogenada

Enzima→ Pasa lo mismo del decarboxilación del piruvato con el complejo cetogluatararo (cambiar nombres de las enzimas, coenzimas las mismas)

Succinato (ácido graso 4 carbonos)

Se han eliminado 2 CO2 (isocitrato deshidrogenasa, complejo alfa-ceto glutarado deshidrogenasa)

 Quintas Reacción

Enzimass: Succinato tiocinasa

Fosforilación a nivel del sustrato (cofactor Mg) Succinato tiocinasa (separa la coenzima a)

Succinato (4 carbonos con 2 Carboxilicos)

 Sextas Reacción

Enzimass: Succinato
deshidrogenasa

Oxido reducción → Deshidrogenisación sustrato (del 1C y 2C)

Trans Fumarato (pocos acidos grasos trans de importancia biologica)

 Séptimas Reacción

Enzimass: fumarasa

Hidratación del Fumarato (Fumarasa)

Entra agua y entonces el fumarato (ácido insaturado trans) se transforma en malato

 Octavas Reacción

Enzimass: Malato
deshidrogensa

deshidrogenasa málica

Oxaloacetato (metabolito que incia el ciclo de Krebs)

Vía Anfibólica: Interconversión de metabolitos. (Oxalacetato importancia)

Después de la transaminación (TGO, TGP) se transforman en alfa-ceto ácidos, estos pueden ingresar al ciclo de Krebs para continuar con un proceso metabólico

Los sustratos del ciclo de Krebs (potencialmente gluconeogénesis por transformarse en oxaloacetato) sirve para la síntesis de aa “no esencial”, glucosa “principal” y ácidos
grasos

- Ingresan metabolitos al ciclo de Krebs y salen otras (reacciones anapleróticas: contribuir el intercambio (entrada y salida) de metabolitos entre el ciclo de Krebs y
otras vías) para la producción de energía y para la síntesis de nuevas moléculas (síntesis de aminoácidos no esenciales, glucosa)
(Función anfibólica del ciclo de krebs)
Entran Metabolitos (Desaminación de aa entan al ciclo de Krebs)

Producto final de la glucolisis (piruvato y lactato) → Que entre de Piruvato o Acetil co a depende de las condiciones funcionales de ese momento del individuo

- Piruvato carboxilasa
o Lo transforma en oxaloacetato
- Descarboxilación piruvato
o Acetil Co A
o Ingresa en el ciclo de Krebs juntándose con el piruvato
- Otros aminoácidos pueden formar piruvato
- Por transaminación (alanina → Piruvato) entrando al ciclo de Krebs

Isocitrato

- Es el que pierde el CO2

- Convirtiéndose en molécula de 5C (alfa ceto glutarato)

Glutamato (Transaminación como TGO)

- Pueden dar origen los que dicen ahí

- Todos eso aminoácidos (His, Pro, Glu, Arg) se transforman en glutamato
- Glutamato en alfa ceto glutarato
- Y este en oxaloacetato

Succinil Co a

- Obtiene a partir de aminoácidos (Ile, Met, Val) y del propionato (3 carbonos)

- Pasan a Fumarato

Fumarato

- Tirosina y fenilalanina (anillo bencénico) pierden su grupos amino y pueden

Salida de Metabolios

- Fosfoenolpiruvato carboxicinasa
o Perdida de grupo carboxílico
o Fosforilación del sustrato (Fosfoenolpiruvato→ Glucosa)

CUALQUIER MOLÉCULA QUE LLEGUE A OXALOACETATO ES CAPAZ DE SINTETIZAR GLUCOSA

 Descarboxilación oxidativa de piruvato

Producción de ATP
 b

Glucosa→ Producción de energía: química (ATP) y calórica

Eficiencia: Va a medir la capacidad de almacenamiento de la energía química, cuanto ATP se forma. Cuanta energía esta almacenada del ATP. (Expresada en porcentaje en
relación al total de energía producida).

1g de Glucosa produce 4 cal→ Hacemos la relación con 180g

Cantidad de energía química contenida en 1 molécula expresada en ATP

1 ATP = 7.5 cal → Hacemos relación simplificando atp y tenemos las calorías

1/3 de las moléculas son energía química, el resto es energía calórica (energía calórica no es un desperdicio, somos animales isotermos “necesitamos temperatura para
funcionar”). EFICIENCIA DEL METABOLISMO DE LA GLUCOSA ES 33%
Gluconeogénesis: Síntesis de nueva glucosa a partir de moléculas que no eran hidratos de carbono. (formación de glucosa por oxaloacetato) (Principales Sustratos
gluconeogénicos) (órganos gluconeogénicos)

- Todos los aminoácidos (menos la leucina y la lisina)

- Si no está oxigenado se acumula el lactato (hígado se forma piruvato y de ahí a oxaloacetato)
- Glicerol (Adipocitos→ a partir de los triacilglicéridos)
- Propionato

Fundamental en cerebro y glóbulos rojos, por eso es necesario tener otras fuentes de producción de glucosa
Activa en perídodos de ayuno prolongados, cuando se haya consumido la glucosa

Sirve por poco tiempo hasta volver a consumir exogena

Evita que los valores de glicemia desciendan por debajo de 60 (hipoglicemia: Fatiga, coma, muerte)

Busca evitar la glicemia

Sigue las reacciones de la glucolisis, pero en reacción inversa (existen reacciones de un solo sentido, por eso se necesitan las reacciones especiales)
Tenemos que superar 4 barreras (Barreras
termodinámicas)

- Glucocinasa
- Fosfofructo cinasas
- Piruvato cinasa
- Espontanea (lactato)

(Todito Glucolisis)
 NO tomamos en cuenta en gasto
energético para la formación del
oxaloacetato? Pregunta Enzimass:2 fosfoenolpiruvato
carboxicinasa
Vías de Regreso

Citosólica

Mitocondrial “Del
1 ciclo de Krebs”

+ Pi

Carboxibiotina
Membrana
mitocondrial

Para ingresar a la mitocondria necesita un simportador

Transporta la carboxibiotina (consumiento un ATP) → Oxaloacetato (metabolito del ciclo de Krebs) → Malato (Tiene dos hidrogenos más) “si es una molécula que atraviesa
la membrana mitocondrial”→ Oxaloacetato (Entra NAD oxidado) (Grupo oxalo→ Cetona y grupo carboxilico) → 2 fosfoenol piruvato (GTP, se descaroxila igual)

Dos reacciones irreversibles superadas (3 y 4 de la diapo de barreras) (Todito Gluconeogénesis)

 Enzimass: Fructosa 1.6
bisfosfato fosfatasa

Fosfatasa (salida de fosfato) Entra agua y sale un fosfato: Fructosa 1.6 bisfosfato fosfatasa Enzima clave de la gluconeogénesis, los órganos que tienen esta enzima son
capaces de sintetizar nueva glucosa
 Enzimass: fructosa 6 fosfato
fosfatasa

Es glucosa 6 fosfato fosfatasa

Ciclo de Cori (Ciclo de Lactato) → Glucosa se transforma en Glucosa 6p y se transforma en piruvato, si el trabajo muscular se consume mucho oxígeno el músculo queda en
condiciones de anaerobiosis relativa transformándose en lactato (sensación de calambres). El lactato “sale musculo” se va a la sangre y de ahí llega al hígado, en donde se
transforma en piruvato→ Es así como se reciclo, transformándose en glucosa 6p perdiendo el fosfato “sale hígado”.
(Órganos producne lactato) (Órganos reciclan lactato)
Equivalente al almidón en vegetales (Metabolismo Glucógeno)

Es un homopolímero→ Tanto el glucógeno hepático como el glucógeno renal, la glucosa se desfosforila para salir de los tejidos celulares.
Las enfermedades serán trastornos que se heredan. Son muy graves y puede producir la muerte en etapas tempranas de la vida

- Que el glucógeno se almacene y que sea difícil la destrucción de esta “se acumula”
- Calidad del glucógeno mala, sin muchas ramificaciones, seguiría necesitando las unidades de glucosa
1. Formación del glucógeno “Posprandial inmediato” → Síntesis
2. Destrucción del glucógeno → Lisis
 Glucogénesis

Siempre que la glicemia se mantenga en más de 100 esta va a formar la molécula de glucógeno.

- Secuestro intracelular de glucosa→ a d glucosa 6 fosfato para entrar a la célula, pero se almacena sin el 6 fosfato (porque 1. Se necesitaría mucho fosfato 2.
Sustratos que estén en abundante cantidad pueden provocar paralización de las enzimas “efector halostérico en bajas cantidades provoca reactivación de la
enzima” → Inhibición Glucocinasa y Hexocinasa)
- En general siempre la glucosa tiene que estar fosforilada para entra a la célula o para la formación de energía en los diferentes ciclos
 Reacciones Glucogénesis
Enzimass:
Fosfoglucosa mutasa (Fosfohexosa
mutasa)

Fosfoglucosa isomerasa, Fosfoglucosa

isomerasa

sufrió un proceso de ISOMERIZACIÓN de 6p a 1p

La molécula del centro tiene dos grupos fosfato (pierde fosfato). Debería existir un donador de fosfato (generalmente nucleósido ATP, GTP→ Pero no le vemos porque la
enzima fosfoglucosa mutasa “isomerasa” es una enzima isomerasa que le presta momentáneamente el grupo fosfato a la glucosa, en mitad de la reacción se modifica, pero
al final recupera su grupo fosfato)
 Reacciones Glucogénesis

Enzimass: UDFG1 pirofosforilasa

Uridina Trifosfato (Uracilo, Uridina, Trifosfato)

- Uridina difosfato glucosa (UDPG1c) → Glucosa 1 fosfato más la uridina monofosfato “Proceso de Condensación”
- Di, Tri (Están unidos los fosfatos) Bis (no están unidos)
 Reacciones Glucogénesis

Enzimass: Pirofosfatasa Inorgánica

Sobre los pirofosfatos actúan la pirofosfatasa inorgánica (Hidrólisis)

 Reacciones Glucogénesis

Enzimass: Glucógeno Sintetasa

UDPGc1 (Uridin)→ Trae moléculas de glucosa para agrandar la molécula.

- La cadena de glucógeno previo se alargó uno (n+1) mientras el uridin (UDPG) “actuaba como transportador” le toca retirarse
- Tenemos carbono anomérico en el extremo inicial de la molécula “1C→ función reductora→ pudiendo volverse lineal” el 4C es no reductor
- Enlaces 1→4 o glucosídico- Todos los carbonos anoméricos formando enlaces o glucosídicos son carbono bloqueados, el del 1C es carbono potencial
- LAS NUEVAS UNIDADES DE GLUCOSA SE VAN A UNIR EN EL EXTREMO NO REDUCTOR DE LA MOLÉCULA DE GLUCÓGENO
 Reacciones Glucogénesis

Primer cebador→ Es el que atrae a las nuevas unidades de glucosa, si es que no tenemos el cebador interviene la glucogenina (segmento glicosilado que tiene afinidad con
las unidades de glucosa).

- Ubicada la molécula esta se separa

- Si no hay cebador, las moléculas de glucosa no sabrían a donde dirigirse. La glucogenina tiene la misma función, sino que en vez de GUIAR lo que hace es ATRAER a
las cadenas de glucosa.
- Para separar el primer una vez unida, se utiliza una hidrolasa
 Reacciones Glucogénesis,
Ramificacion

Enzimass: Enzima Ramificadora

Se rompe un segmento de la cadena larga, formandose un enlace a d 1→6.

- Necesitan estar al menos 6 residuos de glucosa para movilizarle. Cadena original tiene al menos 12 a 14 unidades de glucosa para poder movilizarle a las 6
- Transfiriendole hacia la rama más cercana, por lo que necesitamos una enzima ramificante (Glucógeno Sintetasa)
- Le da un aspecto globular al glucógeno, enlaces 1→6 en la rama y en la cadena son 1→4
- Formación de glucosa es un proceso muy rápido, por esto es que no se almacenan como glucosas fsofatos sino como unidades simples de glucosa
 Reacciones Glucogenólisis

Enzimass: Glucógeno fosforilasa

NO es la misma reacción al revés porque tiene procesos irreversibles (excepto la primera)

- Interviene una vía metabólica completamente diferente (Remoción de las unidades de glucosa a partir del lado no reductor, desde la ultimas unidades de glucosa
agregadas)
- Solo al unirse a la cadena previa de glucógeno pierde el fosfato, para retirase tiene que retirarse con el fosfato. Fosforólisis (separación por ingreso del grupo
fosfato) → Formando Glucosa 1 fosfato Glucógeno Fosforilasa. El
- El ATP suele darle el fosfato, pero ahora es la enzima la que le da el fosfato
 Reacciones Glucogenólisis

Las que están en un círculo, llegan unidades de glucosa, pero también es la unidad de glucosa que sale

- Sigue cediendo hasta donde dice la “raya” hasta que queden 4 unidades de glucosa (Residuos glucosilo→ moléculas de glucosa removidas de cadenas deglucógeno
hasta tener +- 4 residuos)
 Reacciones Glucogenólisis

Enzimass: Glucano transferasa,

enzima desramificante

Movilizan los tres últimas unidades de carbono hacia la cadena principal (Tomate es rama)

- Glucano transferasa (rompen enlaces 1→4 y favorecen enlaces 1→4 en la rama)

- En el enlace 1→ actúa la enzima desramificante “Hidrólisis” desapareciendo la rama
 Reacciones Glucogenólisis

Enzimass: Fosfoglucomutasa

Tenemos la Glucosa 1 fosfato (Fosfoglucosa mutasa) para obtener glucosa 6 fosfato

 Reacciones Glucogenólisis

Enzimass: glucosa 6 fosfato fosfatasa

“Glucosa 6 fosfato fosfatsa” Hidrólisis → Hígado y en riñon

 Principales Enzimass: Glucógeno
sintetasa, glucógeno fosforilasa

Adenilciclasa

Regulador halostérico común→ AMPc “cíclico” actuando como segundo mensajero, actuando las hormonas

- Diferentes enzimas para los dos procesos (principales enzimas)

- AMPc formado a partir del ATP por la Adenililciclasa
 Período posprandial inmediato
Período posprandial mediato
Período posprandial tardío

Mg ++ Mg ++

FOSFATASA “Hidrolasa”

Mg ++ Mg ++

FOSFATASA “Hidrolasa”

Glucógeno sintesasa→ La fosforilada es la inactiva (Tons no se da síntesis de glucosa) → PERÍODO POSPANDRIAL INMEDIATO

Glucógeno Fosforilasa→ Fosforilada es activa.→ PERÍODO POSPANDRIAL MEDIATO O TARDÍO

Para producir glucógeno la de SINTETASA se activa (desfosforila) y la FOSFORILASA se desactiva (desfosforila)→

- Protein Cinasa “siempre que actúa una cinasa se utiliza Mg” → Fosforila
- Fosfatasa→ Desfosforilación

(Criculo vacío sin fosforilar, ambas actúan de la misma manera al mismo tiempo)
Epinefrina→ Actúa como Glucagón “Glucógenolisis” Epinefrina (Glucogeno Fosforilasa) Insulina (Glucogeno sintetasa)

- Glucógenosintetasa no está haciendo nada→ Glucólisis “Glucagón→ Destrucción de glucógeno”

- AMPc activa la protein cinasa→ También se activa la fosfodiesterasa “Insulina→ síntesis de Glucógeno” (activada por la insulina, 5 AMP es líneal). Ambas se
desfosforilan por la proteín fosfatasa → Produciendo la síntesis de glucógeno
 Vía pentosass

Pentosas fosforiladas

- Síntesis de ribosas→ Se forma el NAD reducido para la formación de ácidos grasos y esteroides- Protección de los glóbulos rojos para que no sean hemolizados
“hemoglobina sale a la sangre y no sirve para el transporte de gases”
- Nucleótidos y ácidos nucleicos (Función NADPH)
Vía pentosass

1. Fases Oxidativa
 Vía pentosass

(Todito Pentosas)
Vía pentosass

Enzimass:
-Glucosa 6 fosfato deshidrogenasa
-Gluconolactona hidrolasa

1. Empezamos con la B-d glucosa.

a. Las deshidrogenasas no suelen necesitar cofactores enzimáticos, pero esta sí.
b. Puede interferir el Ca++ o el Mg ++. Las deshidrogenasas suelen ser reversibles, pero esta no
c. Formación del grupo carboxílico (ultimo grado de oxidación en un solo paso) “6 fosfogluconolactona”
d. Intervienen otros cofactores e ingresa la molécula de agua (abriendo el anillo “no es una hidrólisis” sirve para la “HIDRATACIÓN”)
e. Los ION OH del agua van al carbono que formaba el enlace hemiacetálico y el O se va hacia el 1C
f. En pH fisiológico el carboxílico está ionizado pero el H se iba ahí (6 fosfogluconato)
g. REACCIONES IRREVERSIBLES
 Vía pentosass

(6 fosfogluconato
deshidrogenasas)

Enzimass:
-6 fosfogluconato deshidrogenasa

6 Fosfogluconato

1. Interviene por segunda vez el NADP “Presencia Cofactor” se forma compuesto cetónico (6 fosfogluconato deshidrogenasas)
2. El C3 es el que pierde H que carga el NADPH+H→ 3 ceto 6 fosfogluconato (6 fosfogluconato deshidrogenasas)
3. Descarboxilación y vemos la formación de una pentosa de tipo cetosa→ Ribulosa 5 fosfato (Producto Final 1ra Fase, reacciones irreversibles)
- Fase oxidativa, entran 2 fosfatos oxidados y salen 2 reducidos
o Doble grado de oxidación: Perdida de H, Ganancia de O
 Vía pentosass

Fase oxidativa pentosas

Sustrato: a d glucosa 6 fosfato

Producto: ribulosa 5 fosfato

NADPH (NAD reducido) → Sintetizar nuevas moléculas “moléculas con alta síntesis reductiva” y para evitar hemolisis de glóbulos rojos.

- Ácidos Grasos (Hígado, Tejido Adiposo, Mama)

- Esteroides (Esteroides, Testículos)
- Aa (Mama, Tiroides)
 Vía ppentosas

Enzimass: Ribosa 5 fosfato

cetoisomerasa

2da Fase “Reversibles” → Ribosa 5 fosfato (de cetosa a aldosa)

- Otra de las moléculas que tiene importancia en los Ácidos nucleidos, la desoxirribosa (Pierde en el Carbono 2)
- Enzima→ Ribosa 5 fosfato cetoisomerasa
 Vía ppentosas

Interesante

Se vuelve aldehído→

Se vuelve Se vuelve
cetona→ aldehído→

Fosfato de
Dihidroxicetona

Enzima glucolisis→

- Tengo 3 moléculas de ribulosa 5 fosfato en la 2da fase. OBJETIVO: Ribosa 5 Fosfato ARN y Desoxiribosa ADN
o Ocurre a nivel del citosol, no en la mitocondria. Las células que no tengan procesos significativos de sintesis reductiva usan esta fase
o Solo ver como la segunda reacción puede salir de una la ribulos 5 fosfato para la formación de nucleótidos
- Xilulosa 5 fosfato (3 epimero ribulosa “cetona”): Isomerazas
o Transcetolación→ Se van a movilizar 2C primarios a la otra molécula
o Transaldolasiones → Se van a movilizaar 2C
 Vía ppentosas

Coenzima B1→ Trnasporte acidos grasos y carbohidratos que tengan el grupo carbonilo
 Vía ppentosas

Fase no oxidativa

Todas las reacciones son reversibles

- Ribosa 5 fosfato es el principal

 Glutatión peroxidasa

- Entra NADP y se transforma en NADPH

- El NADPH le cede los hidrógenos al FAD (Reduciendo el DAD y volviéndose a oxidar a NAD)
- Glutatión reductasa “enzima” interactúa con el FAD. El glutatión se reduce (2H)
- Tenemos 4 hidrógenos (2 Glutatión y 2 Peróxido), y la Glutatión peroxidasa forma dos moléculas de agua
- 3 coenzimas (NADP, FAD, Glutatión)
- Si no hay glucosa 6 fosfato deshidrogenasa no se forma NADP y da anemia hemolítica
Fosfolípidos son anfipáticos por eso son importantes en las membranas

Principal función es estructural

TAG→ Principal molécula energética “de parte de los lípidos”.

 IMPORTANCIA EN LA NATURALEZA
Plantas CERAS recubren estructuras de plantas, como hojas y tallos, lo que evita la pérdida de líquido. Ej.: palma de cera, ramos
Aceites y grasas: buena calidad (TAG)

Fosfolípidos

A nivel de superficies óseas

Parte del íleo

COLESTEROL: origen animal, una parte ingresa con los alimentos.

También es sintetizado por el organismo
Precursor de hormonas sexuales masculinos:
caracteres primarios y secundarios

Aislante eléctrico→ Lípidos sin carga, que en los nervios mielinizados permite que haya cargas negativas

Lípidos importancia, Lípidos enfermedades

A: TAG

B- Fosfatidil Colina

C Colesterol y Colesterol Esterificado

D. araquidonico y acido linolénico (fluides de membrana)

E. Glucolípidos, estrucutra de la membrana

 Van a ser hidrolizados por enzimas

- TAG más del 90% lípidos en la dieta

- Revisar funciones de la vitaminas liposolubles
- Necesitan hidrolizarse y emulsificación antes de absorberse
Con las lipasas, 3 tipos (lipasa lingual, lipasa gástrica, lipasa pancreática)

- Rompe enlace del C3 del TAG, sn-3

- Rompe el enlace ester del glicerol (las enzimas son altamente específicas con capacidad de discrimar el número de carbono)
- Queda el 1 2 diacilglierol
- Boca → Deja pedazon grandes, Estómago→ Fragmenta a partículas pequeñas, Duodeno→ pasan como TAG y el agua les rechaza acumulandoles en la pared,
Intestino→ Se forman las miscelas
 Y el 75% se quedan como 2-monoacilglicerol

Más importante es la lipasa pancreática (Actúan en el duodeno y a lo largo del yeyuno) (sn3) (sn2)
La lipasa es activada por COLIPASA
- Hidrólisis da 1 2 diacilglicerol después actúa en el sn-1 dando 2 monoacilglicerol
- La esterasa pancreática (secretada por el páncreas exocrino) libera el sn-2 quedando Glicerol
- Mecanismo de acción→ HIDROLÍTICO 3
- 75% queda como 2 monoacilglicerol + 25% ácidos grasos y glicerol
Fosfolípidos y Colesterol Esterificado (Casi nunca tenemos colesterol libre por lo que ingresa por la dieta el Ester del colesterol)

- Colesterol libre y ácido graso. (Fosfolipasas)

- Colesterol esterasa (enzima) a nivel intestinal, secretada por el páncreas
 COLIPASA

TAG→ Son completamente hidrófobos, cuando se trasforman en 1 2 diacilglicerol tenemos al menos un punto de interacción (puentes de hidrógeno) al igual que los 2
monoacilgliceridos, los sitios tienen dos puntos

- Ácidos grasos: Los ácidos siempre son polares (porque se ioniza a pH fisiológico) (Interacción Iónica)
- Glicerol: Muy soluble en el agua (Puentes de H)
Colesterol Esterificado: Completamente hidrófobo

Colesterol libre: Tiene el OH

Puntos de Interacción de las moléculas

Anfipáticas: Tienen puntos de interacción con el agua, una parte interacciona con el agua y otra parte no
Emulsión: Es una mezcla en la que los lípidos están disueltos en un medio acuoso (Lo del caldo del pollo no es, los lípidos tienen que rodearse de moléculas que les hagan
que se lleven). Bicapa lipídica (Micela) → Para su formación se necesitan moléculas anfipáticas, mecanismos para que los lípidos hidrofóbicos se transporten en un medio
acuoso (Principalmente moléculas polares). Tienen centro sólido compacta. Liposomas→ Lo mismo, pero con centro líquido

- Las moléculas que le ayudan a reaccionar con el agua se ubican en la periferia → de 4 a 6 nm

- En el centro están lípidos que no se llevan bien con el agua
- Polar (+ o -) e hidrofílico (interacción mediante puentes de hidrógeno)
- No polar (parte que se lleva bien con el lípido)
Moléculas hidrofílicas (Periferia)→ Ácidos y sales biliares, (Grupo NH es imino) (Periferia centro)

- Si es COOH, es interacción iónica

Centro de la molécula

- Lípidos que no se llevan bien con el agua, colesterol esterificado, TAG, El ácido graso largo (parte que no se lleva al centro, y la que tiene un chace a la periferia)

Ventaja de la micela: Permite que moléculas insolubles puedan ser transportadas en el agua, vuelve moléculas inmiscibles a miscibles
 - Favorece que los lípidos hagan contacto con la mucosa del intestino (enterocitos)
- Sales biliares. Una parte se elimina por las heces, otra parte se reabsorbe y forma parte de nuevo de la circulación enterohepática

(Emulsión función)
 SEGUNDA CLASE

Los TAG se reestructuran

REL del enterocito: síntesis de lípidos por la vía del glicerol

REL del hepatocido: síntesis de lípidos por la vía de ácido fosfatídico

(Absorción)
Tenemos una gran cantidad de (productos de la digestión de los lípidos, digestión productos)

- Absorción: Membrana de la célula tienen bicapa lipídica, los lípidos se pueden disolver en otro lípido. A nivel del epitelio del yeyuno se absorbe sin la intervención
de transportadores.
- Los fosfolípidos pierden los grupos fosfatos quedando convertidos en 1 2 diacilgliceroles en la que actúa
o la lipasa pancreática (sn3)
o después esterasa pancreática (sn2)
- Interior de la célula, tenemos abundante cantidad de 2 monoacilgliceroles.
o Estas moléculas (monoacilgliceroles y ácidos grasos libres) a nivel de la célula intestinal se van a volver a esterificar, dando TAG
▪ Usan la vía de monoacilglicerol→ Ácidos grasos de cadena larga
o Ingresa también colesterol y vitaminas liposolubles
▪ Para poder salir a la circulación, se recubren de proteínas→ Esto ocurre a nivel del retículo endoplásmico
▪ Se forman quilomicrones
- Quilomicrón→ Centro lipídico y periferia proteica (Son lipoproteínas)
o Son sacadas por exocitosis
o Estos penetran en el capilar linfático
o mediante la linfa van a ir hacia el conducto torácico y la cava inferior SIN PASAR POR EL HIGADO

Vía monoacilglicerol→ Los que se forman TAG dentro de la célula

- Lípidos en el yeyuno
- Sales biliares se reabsorben en el íleon
 QUILOMICRONES: estructura lipídica y proteica

Glicerol no forma parte de quilomicrones→ Por su capacidad hidrofílica (Absorción)

- Llega al hígado por la sangre porta

- Vía ácido fosfatídico→ A nivel hepático
 - Centro→ se acumulan moléculas sin interacción con el agua→ TAG (las 3 líneas esas) y colesterol esterificado y libre (cuerpo el gordito y su interacción la línea esa)
- Periferia→ Tenemos una monocapa de lípidos, cabezas hidrofílicas (amarillas) lípidos anfipáticos (fosfolípidos, colesterol no esterificado)
o Apoproteínas→ Proteínas que va a rodear a la parte lipídica, es la parte que más interacción va a tener (OH, SH, NH, Carboxílicos)
o Varía la cantidad de proteína de 1 a 69%

(Lipoproteína)(Quilomicrón Diapo)
 Se sintetizan del aparato de golgi y REL del enterocito

Se ubican en el centro

Colesterol y fosfolípidos escasos

La apolipoproteína se ubica en la
periferia, para interactuar con el agua

Quilomicrón Diapo→ Lipoproteínas plasmáticas más grandes de todas (Lipoproteína de importancia), principalmente los TAG. Se sintetizan a nivel del yeyuno a nivel de la
célula del epitelio intestinal retículo endoplásmico. En caso de que hayan sido efectivamente sintetizadas. La apoproteína intestinal es la b-48. La apoproteínas hepática b-
100 (apo b 48, apo b 100)

- Se forma tanto por el TAG porque en la dieta son los que más se consumen
- En los quilomicrones casi no hay fosfolípidos
- La periferia es la apoproteína
- Lípidos son menos pesados que el agua, por eso su densidad baja comparada con su diámetro grande
 Se dirigen a la gena cava donde pasa a la circulación en general

Si su principal componente es TAG van a darles a los tejidos ácidos grasos (liberan el 80% de los ácidos grasos que ellas contienen) (Pinocitosis Inversa)

- Captados por tejido adiposos, corazón y músculos

- Queda afuera de la célula el glicerol, el cual regresará al hígado. Como es super soluble no necesita que nadie le lleve. Este sirve para la síntesis de TAG por vía del
ácido fosfatídico (Hepático)
- Lípidos desaparecen durante la primera hora de circulación. Le dan al plasma un aspecto lechoso (opalescente).
- Quedan pendiente un 20% de los ácidos grasos, que siguen formando parte de los TAG. Este forma parte de nuevas moléculas, remantes de quilomicrones
 No se consume, relativamente existe
más cantidad de la proteína dado que
baja la cantidad de lípidos y es más
pequeño

(Quilomicrones remanentes) Si yo tenía moléculas originalmente grande y se ha consumindo gran parte de su contenido→ Tengo una moléculas más pequeña (remantete,
todavía quedan 20% de TAG que es su molécula principal 92-94%). Estas moléculas siguen circulando y entregando acidos grasos, las que no aceptan volveran hacia el
hígado.

- Las proteínas aumentan su cantidad pero siguen siendo escasas

- Tipo de apoproteína es el mismo ya que el remante solo son los restos de quilomicrones
- Más contenido protéico, la densidad aumenta.
 Tejidos periféricos
TAG
Colesterol Para ser consumido por
los tejidos el TAG se
descompone en 3 ácidos
grasos y colesterol
A nivel del endotelio
vascular va a estar
presente la lipoproteína
lipasa, que, mediante
hidrólisis separa los
ácidos grasos y glicerol
Los ácidos grasos
ingresan al interior de la
célula, pero no el glicerol,
el cual se dirige al hígado
por la vena hepática,
donde sintetiza los TAG,
por la vía de ácido
fosfatídico

Lipoproteína lipasa→ da ácidos grasos a los tejidos extrahepáticos

Glicerol va al hígado, vía del ácido fosfatídico

 Lipoproteína lipasa, desintegra LVDL

VLDL→ Sintetizadas a nivel del Retículo endoplásmico hepático

- Principal componente lipídico→ TAG de síntesis endógena “mayormente de síntesis endógena” (no de la dieta)
- Van a contener colesterol que pueden ser los restos de TAG y restos de Colesterol (el remanente del quilomicrón)
- Apo b 100 del hígado, Apo C
- Estás entregan principalmente ácidos grasos, captando algo de colesterol.
IDL “Remanente de VLDL” → Lipoproteína de densidad intermedia (LDL diapo)

- El momento que solo contiene colesterol se vuelve LDL, ya no tienen TAG predominantemente (todavía hay)
TAG (actúa la lipoproteína lipasa) → Ácidos grasos + Glicerol, van al interior de la células. Colesterol iba al hígado (Lipoproteín lipasa)

- Formada por células del endotelio del capilar

- Una vez que sale al plasma ejerce su acción y llega al hígado donde es destruida o inactivada
 Transporta colesterol para sintetizar vitamina D

(IDL Diapo) “Remanente de VLDL

 El exceso de colesterol dañan el epitelio vascular
Disminuye progresivamente la luz de los vasos

(LDL diapo)
 Recogen el colesterol a nivel de las arterias
COLESTEROL BUENO
Protege la salud cardiovascular
Síntesis inversa de colesterol

Ácidos y sales biliares, sirven para la formación de micelas, con lo

cual se lleva a cabo la emulsión de los lípidos

(HDL diapo) “Alta densidad” → Sintetizan en el hígado

Mientras más pequeñas más porcentaje de proteínas y menos de lípidos

- El lípidos predominante son los fosfolípidos, luego el colesterol (recoge el colesterol de los vasos sanguíneos)
- Tienen una circulación inversa (Normal→ Intestino al hígado los lipoproteínas van hacia los tejidos) (Esta→ tejidos hacia el hígado)
HDL es discoidal

- Colesterol se transforma en ácidos y sales biliares

- Mientras más cantidad de HDL en nuestro organismo es mucho mejor, porque nuestra salud cardiovascular está mucho más protegida
- Las LDL son importantes, porque el colesterol es importante para síntesis de hormonas sexuales, glucocorticoides, mineralocorticoides, aumenta densidad de
membrana. Su exceso da placas de ateroma que obstruyen el vaso. (LDL importancia)
 Transporta ácidos grasos de cadena larga y media al torrente sanguíneo

- Mantenimiento de ácidos grasos libres, transporte de ácidos grasos

- Más pesada que el agua
- Cuando transporta lípidos es 99% proteínas y 1% proteínas, los ácidos grasos que lleva la albumina (no necesitan lipoproteína lipasa) lo que facilita lo de las
membranas. (Colesterol da resistencia)
 principalmente

(Biosíntesis ácidos grasos) (Biosíntesis Diapo)

- Síntesis fuera de la mitocondria, sintetizado a partir de la acetil co a (Sustrato inmediato)

- Pero el sustrato primario es la glucosa (porque el piruvato da acetil co a)
- Principal producto sintetizado es el palmitato (16 saturado)
- Órganos lipogénesis
(Biosíntesis ácidos grasos cofactores) (Biosíntesis cofactores)
 No es complejo multienzimático, solo enzimático

Complejo multienzimático acetil co a carboxilasa→ (malonil co a)

Complejo multienzimático ácido graso sintetasa→ (acido palmítico 16 saturado)

 Se parte de la acetil coA o maolin coASh (2C) cuyo producto
al carboxilarse forma piruvato (3C)

Complejo Acetil CoA carboxilasa - biotina - carboxilato

Biotina: transporte carboxilato

Es el paso de control en la síntesis de ácidos grasos (citosol) (malonil co a síntesis)

- Partimos de la acetil co a alargada en un carbono

- Carboxibiotina (carboxilada por el bicarbonato) se consume un enlace de alta energía. La biotina es un grupo prostético por lo que no se puede separar
- (Acetil co a carboxilasa, enzima clave síntesis ácidos grasos) → El acetil gana un grupo carboxílico
- Malonil (3C y dos de ellos son ácidos)
 Efectores alostéricos:

favorecen la síntesis de ácidod grasos dando lugar a

lipogégenesis

cuando existe una gran cantidad de ácidos grasos de cadena larga, estos inhiben a la
Acetil coA carboxilasa para que no se sinteticen más

Cuando hay suficiento producto ya es necesario que se pare

- Efactor halostérico (activadorm inhibidor)

- Acetil co a carboxilasa (apoenzima biotina carboxilasa)
- Posibilidad que se sinteticen ácidos grasos cuando tenga abundante acetil co a
 Proceso que se da sin barreras de permeabilidad

Complejo ácido graso sintetasa

- 7 actividades enzimáticas (aparte de esto, tiene una proteína transportadora de acilos, papel similar al de la co a)
- Homómero (Ácido pantoténico, cisteína)
 TERCERA CLASEE

Acil transacilasa
Malonil
transacilasa

Pantoteína y cisteína
Acetil malonil enzima

Proteina transportadora de ácidos grasos (Acetil malonil enzima, enzima acetil malonil) (pantoteína y cisteina)

- Dimérica (homo-monómero)
- Irreversibles Todas
- Cuando es todo unidirección es una unica reacción, hasta que todo el proceso ha concluido
- Ocurre en el citosol (coordinadas las enzimas)
 Enzimass: 3 cetoacil
sintetasa

3 cetoacil enzima
Enzima Beta ceto acil

- El acetil se une a lo que quedó del malonil (el cual se descarboxilo antes)
- Solamente está ocupado el homómero dos, de la acil sintetasa
- C1 el primero, numeración a partir del carbono que se enlaza con el asufre (C3 o beta)→ Compuesto de adición
 Enzimass:
3 cetoacil reductasa
Hidratasa

- Entran hidrógenos en el carbono B formando un alcohol

- NADPH→ Fundamental síntesis de ácidos grasos y esteroides

Enzima 2 3 acil insaturada

 Enzimass: Enoil reductasa

Acil saturado enzima

- Cambio insaturado a saturado

- Reacción 5
- En el monómero dos ingresa una nueva molécula de malonil
 Acil transacilasa
Malonil transacilasa

Enzimass: Malonil
transacilasa

Tioesterasa

De la 5ta va a la primera reacción y va al monómero 1 donde entra un malonil (Todito biosíntesis)

- Se va a repetir hasta que ese cn (número de carbonos de ácido graso saturado sea de 16= ácido palmítico)
- Tioesterasa “es TIO porque está presente el azufre, proceso de hidrólisis” (cuando tengo 20 carbonos), para retirar al ácido palmítico (Palmitato)
o Para recibir acetil co a y malonil co a
- Todas las enzimas bien porque son reacción irreversibles (si falla una enzima todo se paraliza) (síntesis de ácido graso)
- Dos carbonos del grupo acetilo van a ser los carbonos 15 y 16 del palmitato (se repite el ciclo 7)
o En la primera vuelta entran 4
o EN las siguientes 6 vueltas entran 2
o Solo la primera vez entra acetil, el resto es malonil
- 1 mol de acetil co a y 7 de malonil co a (rumiantes 3 carbonos de inicio) (ecuación)
o Se generan (2 deshidrogenaciones) entran 14 reducidos salen 14 oxidados
o 7 CO2 (1 x vuelta)
o 7 H2O (1 x vuelta)
o 7 +1= 8 acetil co A
- La enzima málica es citosólica (presente en lo de gluconeogénesis) (Fuente de NADH)
- Vía de la isocitrato deshidrogenasa (es isoenzima a nivel citosólico) → La vía de la lipogénesis es a nivel citosólico
- (Alargamiento de cadenas) en acidos grasos saturados o monoinsaturados (mayor o igual a diez)
- Sistema microsómico de enzimas ácido graso elongasa (se van adicionando de manera progesiva 2 unidad de carbono)
- Donador es el malonil y NADH (no es en el citosol, sino en el reticulo endoplasmatico)
- La acetil coenzima (de la mitocondria)→ Lo que significa que ese debe salir de la mitocondria para intervenir en los procesos
(salida acetil co a desde la mitocondria)

- Citrato (Actil co a y H2O)→ Puede salir fuera de la mitocondria, sale mediando el uso del transportador de citrato (citrato sintetasa) (citrato liasa)
- Acción de Liasa 4 que fragmente al citrato
- Oxalacetato, forma malato y despues pirtuvato (malato deshidrogenasa “enzíma malica”→ deshidrogena y descarboxila “piruvato es 3 y la otra son 4”)→ el
piruvato va a descarboxilarse
 Saturado de 16 carbonos
2 H de NADH y 2 H de palmitoil = 4 H2O

Sisntesis ácidos grasos monoinsaturados (si se pueden sintetizar en nuestro cuerpo porque no son esenciales)

- En el retículo endoplasmatico (RE)

- Saturados a insaturados (delta 9 desaturasas), los transportadores de esos H son el NADP o simplemente el NAD
- Intervienen conjuntamente con el oxígeno
- ácidos grasos saturados para la producción de ATP (oxidación ácidos grasos), tiene 16 el palmítico y se separan en 8 porque el acetil co a tiene 2
- Se vuelve a formar el acetil co a
- Degradación de los ácidos grasos (oxidación de los ácidos grasos) en la mitocondria. NO es una inversión del proceso de síntesis porque esas vías son irreversibles,
estamos hablando que la síntesis se da en el citosol y su oxidación en la mitocondria (requiere oxígeno)

Cada vía es completamente individual, todas tienen su propio control

- Ocurre entre los carbonos alfa y beta, de 16 pasa a 14. Sale acetil y se une a la coenzima a.
- Resultado 8 actil co a
- Cuerpos cetónicos (cetoacidosis)→ La beta oxidación diapo, hipoglicemia
o Producción energía para el sitio de Krebs (gluconeogénesis)
o Forma sustratos para la síntesis de cuerpos cetónicos
- Ayuno prolongado, el tejido adiposos desestructura para formar ácidos, los de cadena larga van a la albúmina (Transporte ácidos grasos)
o Ácidos grasos libres
- En el interior de la célula, los ácidos grasos de cadena larga van a necesitar la proteína fijadora “cualquiera” de ácidos grasos (citoplasma)
- Las lipoproteínas transportan ácidos grasos para el cuerpo (metabólico)
o VLDL y HDL las sintetizadas (ácidos grasos esterificados)
CUARTA CLASE

Enzimass:
Acil co a sintetasa

- Ácido graso dentro de la célula→ Ácido graso libre (cadena media y larga) (Activación diapo)
o Deben → Este se enlaza con la co a, pasando a acil co a (ácido graso activo): Puede entrar a la b oxidación
o Para que se enlace necesitamos co a necesitando 2 enlaces de alta energía dando AMP, Mg 2+
 Enzimass:
Carnitina palmitoil transferasa 1

Espacio
Intermembranal

Beta oxidación → Cadena larga no atraviesan la membrana mitocondrial interna por lo que tienen una vía alternativa (Ingreso mitocondria)

- Producto metabólico→ Acilcarnitina “atraviesa membrana mitocondrial interna por intercambio carnitina-acilcarnitina translocasa” (acil + carnitina)
- En la matriz mitocondrial se debe liberar el acil de la carnitina y se debe combinarse por carnitina palmitoil transferasa 2
- Ácidos grasos de la cadena corta pueden activarse dentro de la mitocondria
- Separación del extremo del grupo carboxílico (entre los carbonos a y b, por esto es b oxidación) (beta oxidación diapo)
 Enzimass:
Acil co a deshidrogenasa

- Acil saturado co a
- Coenzima (FAD y NAD, deshidrgenación) pierden los alfa y beta
- Delta 2 transenoil co a
- Producto importante ATP= 1.5

P.E.
 Enzimass:
delta 2 enoil co a hidratasa

Oxidación el el C3

- Hidratación de la molécula (Hidratación)

- Carbono beta es el que capta el grupo OH
- Carbono alfa capta el H: 3 hidroxiacil co a
 Enzimass:
3 hidroxiacil co a deshidrogenasa

- Deshidrogenan y forman grupo funcional cetónico del carbono beta

- 3 cetoacil co a
- Producto: 2.5 y molécula de agua

P.E.
 Enzimass:
Tiolasa

Necesaria para la producción de energías

- Fragmentación de la molécula
- Acil de 2 carbonos menos→ Ácido graso de 16 carbonos necesita pasar 7 veces por el ciclo (última vuelta se separan dos moléculas de acetil co a de una)
Los que van a la cadena respiratoria

- Cada vuelta del acido graso me produce 4 atp. Pero cada molécula de acetil co a dará 10 atp (Todito Beta oxidación)

P.E.
- De 16 carbonos nos da 8 de acetil co a (en la matriz mitocondrialm enlazado a la membrana mitocondrial interna)

Beta oxidación resumen

 EFICIENCIA: cantidad de energía química que se produce en el metabolismo de una
molécula, que se expresa en porcentaje de acuerdo con la energía total de la molécula

Eficiencia del metabolismo del ácido graso: Capacidad de almacenamiento de energía química que se expresa en porcentaje

Acido palmítico formula condensada (CnH2nO2) para saturados

Atp producidos en cada b oxidación (4ATP)→ Cuantas vueltas se da fórmula

- Acetil co a número de acetil co a Fórmula (n*10ATP)

- Total de energía fórmula
- Hay que restar 2 de la activación (cuando ingresa en la mitocondria)→ Balance neto de energía química
Eficiencia en porcentaje

- Total de calorias el que sacamos antes

- Y se relaciona con la nueva cantidad, (34.5 es energía química) y (65.5 de energía calórica)
- Calcular eficiencia de ácido graso de 18 carbonos
Pautas básica

(Diapo importante)
 Los ácidos grasos saturados no favorecen al estado Sobrepeso y obesidad tienen más disposición a diabetes
de salud
Elevación de las proteínas plasmáticas

El exceso de colesterol se deposita en la pared arterial: ATEROSCLEROSIS

Funciones GG (acidos grasos)

Enfermedades

Hiperlipoproteinemia→ VLDL, IDL, Quilomicrones

 Enzima que da lugar a la
lipogénesis

Primero se da la activación, luego

el enlace

Glicerol cinasa, (Enzima clave)

GG
 Mg++ Mg++

Cinasa: fosforila

Falta cofactor Mg 2+ (Síntesis GG)

ATP es el donador (sn es enlace Ester). El producto siempre es glicerol 3 fosfato

Activación→ Acil co a (Diapo importante) (Glicerol cinasa, Glicerol 3 fosfato deshidrogenasa)

 sale

Enzimass:
Glicerol 3 fosfato aciltransferasa

- Se introduce un acil en la molécula

- Saturado, 1 acilglicerol 3 fosfato
 Enzimass:
1 acilglicerol 3 fosfato
aciltransferasa

Ingreso acil en el C2

- Sigue siendo 3 fosfato

- Insaturado
- Ácido fosfatídico, para la síntesis de Glicerofosfolípidos
 Enzimass:
Fosfatidato fosfohidrolasa

Pi

Entrar el tercer ácido graso debe salir el 3 fosfato

- Enzima hidrolasa
 Enzimass:
1 2 diacilglicerol aciltransferasa

- Triacilglicerol
Degradación de TAG por enzimas hidrolíticas

- Sentido contrario a la reacción anterior

 A nivel de los adipocitos
Los ácidos grasos son transportados de la albúmina

Degradación de TAG consiste en la liberación de 3 ácidos grasos y el glicerol

- En el intestino se degradan (3.1) quedando en 2 monoacilgliceroles (Esterasa pancreática)

 B cetoácido

Grupo oxidrilo
(Cuerpos cetónicos Diapo)

- Importancia dentro del ayuno prolongado

- 3 tipos cuerpos cetónicos CC: para dar algún tipo de energía a la célula
- En exceso (cetoacidosis) en la diabetes descontrolada o ayuno prolongado→ Cuando no llega glucosa a la célula.
- Acetoacetato (dos residuos de ácido acético juntos)
 Activación del Ácido Graso

Quedan 6 acetil co a

(Todito Cuerpos Cetónicos)

FFA: Ácido graso libre

- Cuando TAG: Esos son lípidos de reserva

- Obtención del acetoacetil co a:
o Última molécula previo a liberar los dos de acetil co a en la b oxidación
o Dos moléculas de acetil co a (para los cc) unidos por la tiolasa
- Juntamos acetoacetil co a con un nuevo acetil co a
o La co a del acetil se hidroliza, es por eso por lo que entra esa molécula de H2O
o Se junto al C2, formando alcohol

- Para nombrar se empieza desde el grupo carboxílico

o 3 hidroxi 3 metil glutaril co a, HMG co a
o Alcohol de 5 carbonos con dos grupos carboxílicos, glutarato
o HMG co a sintetasa

- Fragmentación
o Sale el acetil co a, para que salga se necesita hidrogenación por parte del OH
o Queda acetil co a y acetoacetato
o Acetoacetato (primero cuerpo cetónico)

- CC
o Descarboxilación del acetoacetato no es muy común
o Recibir hidrógeno del NADH+H+ es más común y se necesita la enzima

Quedan 6 porque en total hay 8 acetil co a en un lípido de 16 carbonos (palmítico)

 2

CC extrahepáticos: El succinil co a solo le da la co a

- Para volver a obtener 2 moléculas de acetil co a (van al cilco de Krebs)

- Succinil co a acetoacetato co a transferasa
- Es reversible
CC concentración → Cetonemia (hígado produce demasiado, no que los tejidos no utilicen)

Fácil, Difícil
 LDL

Colesterol: Da resistencia a las membranas, forma libre y esterificado (predominante)

- De sus dos formas se transforman por las lipoproteínas LDL y HDL

Colesterol Importancia: Precursor inmediato es el co a

- Retículo endoplásmico
- Colesterol deficiencia
Colesterol etapas
Etapa 1→ Enzima HMG

Etapa 2→ Unidades isoprenoides

- 5 unidades de carbono
Etapa 3: Escualeno

Etapa 4: Se cicliza y se forma el lanosterol “esteoroide madre, colesterol madre”

Etapa 5: C4 pierde metilos, C14 metilo igual, C21 pierde doble enlace, enlace 8-9 pasa a ser 5-6

Eliminación colesterol
Colesterol hígado

- Síntesis y degradación de colesterol

Importancia: Macromoléculas orgánicas complejas desde el punto de vista químico, físico y funcional. Mayor de 50 aa, presente el N que es clave.

Función: Enzimática (procesos metabólicos lentos), Mantenimiento de la presión oncótica, Estructural (Forman parte del tejido conectivo) (citoesqueleto → Más
importante) (Colágeno→ Parte que no son proteínas y otra que son aminoácidos).

- Transaminación: Hígado
- Desaminación, Síntesis Glutamina, Síntesis Asparagina: Mitocondrias de tejidos extrahepáticos
- Hidrólisis de Glutamina, Hidrólisis Asparagina, Ciclo de la Urea: Mitocondrias hepáticas
- Síntesis Creatina (Riñón e Hígado), Función (Músculo esquelético)
- Creatinina (Músculo esquelético)
- Síntesis ácido úrico (degradación de purinas)→ Hígado
(Proteínas diapo)
Proteínas Funciones
Proteínas de la coagulación: Fibrina, protombina, proteína C y S

Proteínas funciones
Proteínas Funciones
Proteínas Necesidades Diarias, (Calculo proteínas)

Mayor fuente de nitrógeno en nuestro organismo: cálculo del nitrógeno (N representa 16% del peso de la proteína)
(Proteínas Digestión) Las proteínas no son alimentos de fácil digestión porque son: (Endopeptidasas) (Exopeptidasas) (Proteolíticas diapo)

- macromoléculas,
- multiplicidad de fuerzas que interactúan entre ellas en el interior de la molécula lo que no permite que otras sustancias actúen sobre ellas
- tienes estructura compleja

Tienen que ser Desnaturalizada por cocción “preparación física “masticación y cocción” y química” HCL → Desnaturalización:

- Rompe estructuras cuaternario, terciario y secundario

 - Secretadas como zimógenos (Son hidrolasas 3)

Endopeptidasa: Actúan sobre las uniones en medio de la cadena

Exopeptidasas: Separan los aa del extremo

Endopeptidasas: Pepsina, tripsina, quimiotripsina, elastasa. (Enteropeptidasa)

- Autocatálisis: La pepsina que ya está activada favorece la transformación del pepsinógeno en pepsina
- Tripsina: Segmentos que se iban a remover, por lo que hay cambio de estructura. (Tripsinógeno es más grande que la tripsina)
- Actúan en las duodeno y a lo largo del intestino DELGADO
Exopeptidasa: Carboxipeptidasa, Aminopeptidasa → Actúa cuando la cadena este en pequeñas porciones

- Duodeno y en el yeyuno e íleon (Intestino)

Dipeptidasa (dos aa)

- Mucosa intestino
Mecanismo físico: Batido, Cocinada. (Sustancia Inicial, Producto Final)

Mecanismo químico: El pH

- Partimos de estructura lineal

Endopeptidasa

Carboxipeptidasa

Aminopeptidasa
(Absorción)

- Transporte activo dependiente de Na. Transportadores específicos (cadena y según carga electrica)
- Dipeptidos: Ingreso cotransporte de H (se hidrolizan dentro de la célula para tener aminoácidos) (Paso paracelular→ Reconoce como moléculas extrañas y forma
anticuerpos E de reacción alergica de alimentos)
- Enterocitos→ Borde en cepillo (ambas) (Lugar)
- Caseina materna: Flóculo pequeño
- Caseina de tarro: Fragmentada
- Caseina Vaca: Flóculo grande
Circulación porta al hígado y de ahí a la circulación

- Circulación
- Todos los aminoácidos son solubles mediante enlaces iónicos con el agua, no necesitan transportadores
- Generalmente todos los aminoácidos son de cadena corta
Metabolismo de las proteínas (anabolismo y catabolismo)

- Ciclo de vida: Síntesis, maduración, función, Desaminación

- Recambio proteico diario (Recambio la del músculo esquelético “para mantener su estructura” y a nivel de piel) (Lugar)
- Rearreglo estructural en el tejido uterino y cuando no estamos comiendo (Normal y Grávido “tiene que seguir creciendo”)
Metabolismo, el 75% de los degradados pueden volver a sintetizar otro tipos

- No hay almacenamiento (glucógeno, tejido celular subcuténeo)

- Ese 25% de aa se transforman en energía, ya que solo queda una cadena carbonada (forma cuerpos cetónicos)
Cadena carboxilasa sin el grupo amino (Lugar)

- El alfa ceto ácido puede producir energía “Cadena Carbonada”

Balance nitrogenado (Balance Nitrógeno): Alusión a los compuestos que contienen nitrógeno que hemos ingeridos y los compuestos que tienen nitrógeno y han sido
eliminados. La cantidad que eliminamos debe ser reemplazada. (Positivo= retención, incremento de masa muscular, formación de nuevos tejidos) (Negativo= desnutrición,
lesiones)

- No eliminamos nitrógenos, sino compuestos nitrogenados (Urea, creatinina, ácido úrico)

- La relación es compuestos nitrogenados que ingerimos y los compuestos nitrogenados que salen
- 16% del gramo es nitrógeno
- Positivo fisiológico (niñez, adolescencia), negativo patológico (desnutrición, cánceres avanzados, fase inmediata después de operación)
Anabolismo

- Se usan aa de las proteínas que hemos ingeridos y las degradadas (75%)

Pasan a formar otras moléculas que contengan en su estructura nitrógeno

- Purinas, pirimidinas (ácidos nucleicos)

 Catabolismo
Catabolismo
- Glutamato es aminoácido básico, se vuelve glutamina que interactúa con el amoniaco tóxico formando urea poco tóxica. Esto a nivel hepático, si está
dañado hay acumulación de amoniaco en los tejidos (produciendo efectos en el SN produciendo coma hepático)
Catabolismo proteínas
- Tienen que segmentarse hasta formarse aminoácidos (cuando ha cumplido su tiempo de vida)
- Tiene que ser degradada y reemplazada por una igual
- Enzimass: Proteasas, peptidasas
- (Proteínas corporales) NO hay posibilidad de que están como dipéptidos “dos aa”, tripéptidos, oligopéptidos (Intestinal quedan así)
- Pool de aminoácidos→ Fondo común de aminoácidos, son los aa que están disponibles para la utilización de las distintas células corporales
- Proteasas intracelulares: Enlaces amida que están en medio de la cadena
- Aminopeptidasas: Separaban aa en el extremo amina de la cadena
- Carboxipeptidasas: Separan aa en el extremo del grupo carboxílico
(Proteínas Corporales, Lugar) Péptidos circulantes (hormonas)→
- Pierden parte no proteica (oligosacáridos)
- Ingresan al hígado para ser degradadas, en el hepatocito van hacia el lisosoma (proteasas lisosómicas)
Tres tipos de proteínas (Ubiquitina es un polipéptido pequeño)
Transaminación “TGO”→ Excepto Lis, Tre, Pro, Hidroxiprolina (no transaminación)

Transaminasa Glutamico Oxalacetica

(Transaminación Diapo)
Piridoxal “Grupo aldehído” → Transaminación (aminotransferasas, aminoácidos no esenciales)

- Cinasa ATO y Mg 2+
- Fosfato de piridoxal actúa pierde el oxígeno (oxidasa)→ Forma activa, este recibe al grupo amino
- Fosfato de piridoxamina, el cede el grupo amino al ceto acido para ser L alfa aa

Base de Schiff

- Primera base de Schiff: Enlace entre la enzima, fosfato de piridoxal y con L alfa aa
- Segunda base de Schiff: Enlace entre Enzima, fosfato de piridoxamina, alfa ceto ácido
- Fosfato piridoxal, es una molécula de transporte
- Glutamato: Importante porque puede perder con mucha facilidad ese nitrógeno a nivel hepático (formación de urea) (formación de urea es el glutamato)
TGP (Higádo) (Lugar)

Transaminasa Glutamico Pirúvica

Transaminación: Carbono delta, carbono epsilón

No ocurre en los grupos aminos alfa

Desaminación Diapo: El grupo amino no es cedido, el grupo amino es perdido en forma de amoníaco

- Oxidativa: L gutamato deshidrogenasa hepática (el glutamato no puede quedarse con el grupo amino) y l aminoácido oxidasa, Lugar, mitocondria extrahepática
- No oxidativa
- Enzimass
 NADPH

Oxidación porque pierde H, formación del grupo iminoglutamato (Enzima 1) (Específica= glutamato only) (Reversible) (Muy activa→ Permitía liberación del glutamato),
mitocondrias extrahepáticas (Lugar)

- Después se pierde el nitrógeno mediante agua, formando amoniaco. El NH se juntó con los dos H quedando NH3 (amoniaco)
- Grupo cetónico, doble oxidación. (mitocondrias hepáticas)
- ADP es activador halostérico, activador alostérico (promueve la reacción por falta de energía). Inhibidor halostérico, inhibidor alostérico (ATP por sobre producción
de energía)
- Acción reversibles→ Cuando el hígado (Lugar, la transaminación) quiere sintetizar aminoácidos

P.E.
(Enzima 2) (NO específica, especificidad de grupo) (Lugar, Peroxisomas, higado y riñon) (Irreversible) (actividad incierta)

- Desamina de manera directa a los l alfa aa

- Mismo proceso
- FAD (es grupo prostético formanto unión estable con la enzima, Peroxido de hidrógeno)→ Catalasa
Transdesaminación→ Transaminación (TGO, TGP) y desaminación oxidativa
Transdesaminación

Trasnaminación→ Higado
Desaminación→ Mitocondria extrahepáticas
Sintesis de glutamina diapo, los grupos amino proceden de la desaminación de aminoacidos a nivel de los tejidos periféricos (Glutamina sintetasa). Mitocondrias
extrahepáticas “lugar”→ Desaminación de aminoácidos (Enzimass)

- Ese amoniaco se une al glutamato y entonces ese se transforma en glutamina

- De aminoacido ácido a aminoacido básico

Función: Secuestrar al grupo amino y que no produzca daño→ Dirección al hígado (formación de urea, ambos grupos amino)
Hidrólisis Glutamina Diapo. Glutaminasa (Formación del ácido) → Mitocondrias hepáticas (Lugar) (Enzimass) (Urea fórmula)

- Ese amoniaco se junta con el CO2→ Dando lugar a la síntesis de la urea

 Oxaloacetato →Asparagina

Alfa ceto glutarato por transaminación y desaminación oxidativa

Catabolismo Glutamina Diapo

Controla toxicidad del amoniaco, Síntesis Asparagina, Hidrólisis Asparagina

Mitocondrias extrahepáticas (Lugar) (Enzimass)

En el higado puede volver a oxaloacetato,

Amoníaco Diapo, Hígado (Urea) y riñones (tubulos renales, excrecion)→ Glutamina va a estos para liberarse del grupo amino

Amoniaco Fuente:

- Producto de la desaminación de los aminoacidos (Amoniaco Diapo)

- Bacterias intestinales van a circulación porta y al hígado. Los grupos amino procedentes de la transaminacion (transportado por el glutamato) y por desaminación
todos.

Efectos SNC (la urea se forma para que no se afecte esto): no podemos concentrarnos, no podemos caminar. EN fallo hepático se acumula
Amoniaco Diapo. Amonio, intercambio con Na para liberar los hidrogeniones.

Contribuye en el equilibrio acidofilo

Acidosis→ El amoniaco capta hidrogeniones

 NH3

Amoniaco Diapo. Vía metabolica que encontrabamos mucho alfa ceto glutarato (alfa ceto glutarato deshidrogenasas)

- A partir del alfa ceto glutarato se dan 3 de las 4 deshidrogenaciones

- Si es que hay aumento de amoniaco→ Aumenta glutamato→El alfa cetoglutarato se consume por la transformación de glutamina→ entonces las células no
disponen de energía con que funcionar → Menos producción de energía para el cerebro
 NH3

Desaminación no oxidativa

- Entran aminoácidos que contienen en su cadena lateral el grupo OH (aa hidroxilados, aa alifáticos hidroxilados)
- Carbono alfa a carbono ceto, para eso va a liberarse el grupo amino y el hidrogeno, ahora el grupo O se traslada.
- Las enzimas deberían llamarse desaminasas pero se llaman deshidratasas
Esqueleto carbonados (cadena carbonada)

- Productos ciclo de krebs (Deshidrogenaciones y CO2 “Isocitrato deshidrogenasa y complejo alfa cetoglutarato deshidrogenasa”)
- Síntesis de ácidos grasos, acetil co a es fundamental para la formación de cuerpos cetónicos
- Intermediarios anfibólicos→ Aquellos que estaban integrando dos vías metabólicas
Aminoácidos Tipos
Ciclo Urea
 Enzimass: Carbamoil fosfato
sintetasa 1

Enzima clave ciclo urea

CO2→ Puede entrar o salir de la mitocondria porque son moléculas pequeñas y sin carga

Moil por grupo amino

- Intervienen dos moléculas de ATP y Mg +2

- N acetil glutamato→ Al grupo amino del glutamato se le junta un acetil→ Es activador enzimático
- Cada molécula esta liberando un enlace de alta energía liberando dos ADP. El agua es para la separación del ATP. Un fosfato en esa molécula de arriba y la el otro
fosfato en el carbamoil fosfato
 Enzimass: Ornitina cabamoil
transferasa

- A la mitocondria entra una nueva sustancias

- La ornitina (perdiendo un H del grupo amino) se junta solo con el carbamoil
- Citrulina, el grupo amino debe estar en el lado izquierdo (sintetiza en el interior de la mitocondria y sale hacia el citosol) (Lugar)
Enzimass: Argininosuccinato
sintetasa

- Esta citrulina se va a condensar con una nueva molécula

- Se necesita mucha energía
- El H2O se forma de las moléculas que están subrayadas→ Se forma arginina, Argininosuccinato (succinato en el ciclo de Krebs)
 NH2

Argininosuccinasa se separan por liasas

- Fumarato se va al ciclo de Krebs, formándose un enlace doble

- Arginina precursor inmediato de la urea
Un H va para el grupo amino de la urea y otro H va para el grupo amino de la arginina

- A partir de la arginina se formó la ornitina, es el primer metabolito que ingreso a la vía. No hay ni perdida ni ganancia de ornitina
Sustancias que se han consumido→ 3 ATP con 4 enlaces de alta energía

- CO2 y el Amoníaco
- H2O (en la 1 y en la reacción 5)
- L aspartato
Productos Principal (Urea)

- 1 grupo amino del amoníaco original

- El otro grupo amino del aspartato
- Otros productos de la vía es el fumarato, fosfatos inorgánicos, AMP, Intervienen 5 aa + n acetil glutamato (Activador) = 6
Ciclo Urea Resumen, Enzima Clave

- Primer amino: Original

- Segundo Amino. Aspartato
Cliclo Urea Resumen

(Efector halostérico) = Activador // Metabolitos intermedios

Producto→ principal (Urea), Fumarato, AMP y Pirofosfato, 2 ADP y 2 fosfatos inorgánicos

Enfermedades asociadas al ciclo de la urea // En común, no se sintetiza la urea

- Hiperamonemia tipo 1: Carbamoil fosfato sintetasa 1

- Hiperamonemia tipo 2: Ornitina carbanoil tranferasas, bloqueada por→ Elevaciones muy significativas de la glutamina
- Citrulinemia “Elevación de la citrulina”→ La citrulina no tiene el chance de unirse con el aspartato (argininosuccinato sintetasa
- Argininosuccinil aciduria: Ariginicuccinil aciduria, se eleva en la sangre la argininosuccinato
- Hiperargininemia: Arginasa
Creatina Síntesis
Arginina con la glicina, Grupo guanidina (encerrado, carbono central enlazado con un grupo amino y dos iminos) y acetato (Lugar) Riñón

- Valencia libre del carbono estará con el H de la glicina (la glicina debe perder un hidrógeno)
- Ornitina
- Arginina glicina amidinotransferasa (Enzimass)
- Irreversible
Síntesis creatina fórmula // Hígado (Lugar)

- Guanidinoacetato pierde el H (del nitrógeno enlazado al grupo acetilo), la cadena se alarga en un CH3, ese hidrógeno que salió va para el S
- Homocisteina (Trampa de Folato), varia en la longitud de la cadena lateral
- Están los tres aa en los dos procesos
Creatina Función→ Almacenar energía en el músculo esquelético (músculo, sitio de función)

- Porque el musculo necesita mucha energía, el ATP le encarga un enlace de alta energía a la creatina (ADP vuelve a la fosforilación oxidativa)
- El proceso esta regulado por la enzima Creatina Cinasa (Falta magnesio) Enzimass
- Producto principal, Creatina Fosfato
- Reacción reversible, cuando el músculo necesita la energía (Se vuelve a constituir el ATP) la creatina que se libera del fosfato ya no sirve, esa creatina se deshidrata
 Creatinina Valores

Varón adulto: <1 mg/dl

Recién Nacido: 0.1-0.2 mg/dl
Mujeres: < 0.8 mg/dl

o Para la deshidratación los átomos que intervienen son los siguientes: ese OH y el H del amino
o Se forma un ciclo, formándose creatinina → Músculo
o Si tiene más musculo esquelético, tiene la posibilidad de almacenar más energía y de formar creatinina. Se elimina por filtración renal, la creatinina nunca
se reabsorbe
o Nos sirve como indicador de filtración glomerular de creatinina (se elimina lo que se produce), depende de la edad
Ácido úrico Fuentes

- Se forma cristales, la degradación del ATP, GTP y AMP libera purinas

- Todas estas moléculas tienen un tiempo de vida
- Alimentos ricos en purinas (que podrían favorecer la formación del ácido úrico) → Arvejas secas, vísceras, carnes rojas, embutidos
Adenosina (Es un nucleósido constituido por adenina “arriba” enlazada con la ribosa “abajo”) (Si AMP pierde fosfato queda en adenosina)

- Sufre un proceso de transformación por una molécula de agua, provocando la salida del grupo amino de la adenina
o Entra un H a satisfacer una de las valencia del anillo de la adenina. Por lo tanto la adenina que tenia tres enlaces dobles pasa a tener dos enlaces dobles
(Forma grupo ceto)→ de adenosina a inosina (Adenosina desaminasa). Ese H para el NH4 viene del medio (va al ciclo de la urea, es inmensamente soluble)
Guanosina, tiene un grupo amino más (estructura cíclica igual a la inosina)

- Inosina va a reaccionar con un grupo fosfato inorgánico, Inosina fosforilasa. Fosforila a la ribosa en el C1 obligándolo a que la ribosa se separe como ribosa 1 fosfato,
segmentando por un lado la ribosa fosforilada y por otro la ribosa cíclica (hipoxantina) ver diferencia con anillo de la adenina
- Guanosina fosforilasa, de guanosina pasa a guanina. Diferencia es con el grupo amino.
Ingreso de un nuevo átomo de oxígeno y de agua a parte de la hipoxantina

- Este proceso provoca que se integre un oxígeno al anillo, pero a su vez se forma peróxido de hidrógeno
- Xantina (producto común), proceso de oxidación
o Un átomo de oxigeno se integra al ciclo y el otro oxígeno al peróxido, la formación de ese grupo cetónico provoca la rotura de otro enlace doble a nivel del
anillo hexagonal
o El otro N también recibe un H
o Guanina también se transforma en xantina, se debe desaminar, para eso entra una molécula de agua
o El oxígeno del agua nos va a dar lugar al grupo cetónico de ahí, el H se va a unir con el NH2 y entonces sale Amoniaco. Último H al N
- Nuevo proceso de oxidación (7 interacciones iónicas con el H)
o Entra peróxido de agua y oxígeno
o Ahora estamos con 3 grupos cetónicos
o La otra molécula de oxígeno se une al agua y forma peróxido de H (aquí actúan las peroxidasas o catalasas)
o Xantina Oxidasa
Ácido úrico valores

- Se elimina con gran rapidez (principal vía de eliminación la renal)

- Hiperuricemia (elevado el ácido úrico)
- Hipouricemia (Elevación en las neoplasias) → Por la liberación de ácidos nucleicos que están en las células sanas, daño de tejidos
Oxidación→ Salida H, salida e e ingreso O “Grados de oxidación”
Mitocondria→ Central energética de la célula, en organismos anaerobios

En complejo multiproceso, los sustratos de la cadena respiratoria nos van a producir energía

- Transferir electrones a lo largo de sus componentes, va a ir bombeando hidrógenos

- Desde la matriz va a salir del espacio intermembrana, va a producir un desfase de cargas positivas y negativas donde se va a tratar de recuperar el equilibrio de las
fuerzas protón matriz que determina el regreso de los H y es aprovechado para hacer ATP
- Fármacos que van a actuar como venenos, paralizando la cadena respiratoria o la cadena oxidativa “fosforila Oxidativa”→ Ambos procesos lleva a muerte
o Son procesos distintos los dos, pero están acoplados
Redox: Útiles para la liberación de energía
Oxidación Diapo: Combinación de un compuesto o elemento con el oxígeno

- El Ca si se combina con el oxígeno, tenermos CaO

- Combinación de elemento electropositivo, en NaCl “el sodio se oxida”
- Cualquier elemento neutro que pierda electrones, se va a transformar en un ion positivo “numero de protones mayor al de electrones”
Oxidación:
Reducción Diapo: Se reduce electronegativo, equivalente a que gane electrones

Menor numero de protones que elctrones

Número de Oxidación:

- Del H2O es cero, porque siempre todo compuesto es eléctricamente neutro

- Monovalentes, son ionizados
Cuando H pierde el elctron: Hidrogenoin +1

Cuando recibe un electron: Hidruro -1

Número de oxidación de los metales y no metales

- Principales valencias
- Número de oxidación definicion
- Comparten en los compuestos
- Metales (Pierden electrones) y no metales (Ganan electrones)
Electrones compartidos: por pares, en ese caso 2 (Oxido-reducción): Cuando una sustancia se oxida, otra se reduce

- Cuando intereactuan con el agua, hacen interaccion iónicas, el Sodio le cede su electrón al Cloro
Mitocondria:

- Membrana Externa → Regular

- Membrana Interna → Irregular, formando anaqueles
- Matriz Mitrocondiral → Azul
- Espacio cafecito → Espacio intermembrana
- Mitocondria estructura (mitocondria enzimas)
- Cadena respiratoria: Tiene 4 complejos
o Membrana interna: Transportadores específicos de membrana
Permeabilidad Relativa de la Membrana Mitocondrial Interna (MMI)

- CO2→ Se produce en el ciclo de Krebs y de la descarboxilacion oxidativa del piruvato, con objetivo de ser eliminado (Pulmones)
- Amoniaco: En la mitocondria del higado para la formacion de urea
- Acidos monocarboxílicos: Cuerpos cetónicos, dando acetil co a produciendo energía (en la mitocondria)
Permiabilidad Relativa

- Sistema de carnitina para aciles

No permeable (Necesitan acarreadores específicas)

- Aminoácidos deben desaminarse para entrar

Explicacion de como las unidades estrucutrales entran a la mitocondria para los proces de oxidacion (ciclo de krebs, b oxidacion)

- Se produce energía y se eleimina CO2

- Cadena respiratoria y la ATP sintetesa
Equivalente reductor (son 3)

- Átomos H “eléctricamente neutro”

- Acoplamiento: Cadena respiratoria y fosforilación oxidativa
- Los equivalentes son el H que pierde e- y se vuelve H+
Cadena respiratoria: MMI

- Sus componentes estaban ordenados, esto nos permite un gran beneficio, que transporte electrones del momento que ingresan produciendo H2O metabólica
o Mientras van recorriendo van liberando energía
o Esa energía que liberan sirve para sacar a los hidrogeniones desde la matriz mitocondrial hasta espacio intermembrana
o Se la conoce como transportadora de electrones porque pasan por sus diferentes componentes, en ese transporte, en ese proceso de transporte conforme
van avanzando, se va liberando energía. Esta energía que se libera sirve para bombear protones desde la matriz mitocondrial hacia el espacio
intermembrana, Entonces la cadena respiratoria actúa como una bomba de protones (Hidrogeniones) con la energía que se libera en el avance de los
electrones de la cadena respiratoria.
Todito Cadena Respiratorio Componentes

- Succinato, ciclo de Krebs y candena respiratoria

- El complejo 2 no bombea protones
- El complejo 3, va a recibir los equivalentes reductores del complejo 2
- Complejo 4, Partida citocromo c, transfiere equivalentes reductores desde el citocromo c hacia el oxígenos para síntesis de agua endógenoa
o Libera energía (-0.32 voltios) y termina siendo (+0.82 vol), los ordenes de la cadena se ubican según su potencial redox
o Recorren 1.14. Hay que sumar, por eso dice que el recorrido de los electrones es la suma de los voltios → Recorrido NAD
o Recorrido FAD, es mucho mas corto por eso genera 1.5 ATP
 4H
- Forma de L, C1:
- Hierro metálico, con valencia variable
o El complejo 1 favorece la tranferencia de elctrones
o Tranferencia de electrones y bombeo de los protones, pasan al Mononucleotido de Flavina, el hierro tiene valencia variable +3 pasa a +2 y el paso final es
que los electrones pasa a la coenzima y va de oxidada a reducida.
o Ver vía electrones y la de los hidrogeniones por la conezima Q (6 hidrogeniones de la matriz mitocondrial, 5 + 1 del NADH) y los 2 restantes a la Co Q.
C2:

- Succinato cuando pierde los hidrogenos se transforma en fumarato. Los hidrogenos son captados por el FADH2
- Esos dos H son entregados a los nucleos Hierros Asufre Fe-S que la entregan a la Co Q. Los nucleos FeS no son tipo Hem, sino hierro metálico capaz de variar su
valencia
- El hierro empieza con +3, recibe electrones y da -2 y despues devuelve con +3
 4H
C3:

- Los núcleos FeS tiene el grupo Hem (b562 y b5660m)

- Tiene citocromo C como otro mediador, está limitando con el espacio intermembrana
- CoQ acepta electrones de complejos 1 y 2 y los acopla hacia el complejo 3, a la vez que transfiere electrones, también hace bombeo de protones (bombea 4
protones).
- Complejo Q esta con 2 H y tenemos 2 de la matriz, por eso bombea 4 hidrógenos. (de reducida a oxidada). Citocromo C recibe los electrones (oxidado a reducido),
cada citocromo C solo puede aceptar 1 e-, por lo que para oxidar a la CoQ se necesitan dos Citocromos C (que viene de 1 NAD reducido)
- Vía normal CoQ, Citocromo B→ C1→ C
- La CoQ une las flavoproteínas (1→ FMN, 2→ FAD)
- Le entre los Hidrógenos al citocromo B
o CoQ diapo: Es el componente móvil de la cadena respiratoria, lo que esta haciendo, es enlazando partes que son fijas. Ver los tipos (oxidado y transitorio)
o Citocromo c→ Solo acarrea 1 a la vez.
▪ Este es un componente móvil y soluble
▪ Junto CoQ forma el complejo que esta enlazando los compuestos fijos (ver el potencial en esa secuencia)
 4H
- Complejos citocromo a y citocromo a3. C4
- Antes teníamos FeS, en el 3 tenemos grupo Hem o Hemo, en el 4 tenemos cobre “intermediario en el transporte de electrones” Oxidado a reducido (+2 a +1 a +2)
- Cu enlazado a la cisteína de la parte proteica. Los citocromos tienen grupo hemo, después al Cobre, y al último con el Oxígeno
- Empezamos con 4 citocromos reducidos corresponde a 2 NAD reducido
o Le ceden dos electrones a cada átomo, cediéndole 4 electronos, por eso se forman dos moléculas de agua. Para una molécula de Oxígeno (O2) necesito 4
Hidrógenos
o Paso electrones por ese complejo genera energía suficiente para impulsar protones hacia el espacio intermembranal, de la matriz se toman 8 hidrogeniones
(4 se van con el agua, y 4 son impulsados al espacio intermembrananal→ Estas corresponden a 2 de NAD reducido, cada molécula de NAD red impulsa 2)
Es por cada NAD reducido, 4 + “no hay bombeo de protones” +4 + 2= 10 (Flavoproteínas)

- Si hubieran usado el FAD son impulsados 6 “porque es un recorrido más corto porque no empieza desde el 1”
- Desde la matriz hacia el espacio intermembrana
- Metaflavoproteínas
- Empieza ico y pasa a oso
Avance de Electrones de la cadena respiratoria

- Mueve H en la MMI, en la matriz con cargas negativos “básico 8”, en el espacio intermembrana cargas Positivas “por los H, acido 7”
- La diferencia de concentraciones cargas y ph hace que los H del espacio intermembrana entran al interior de la matriz mitocondrial
o Impermeable con respecto a los iones
Esa diferencia de potencial electroquímico es lo que va a generar la fuerza para la síntesis del ATP

- Intentando equilibrar el pH, esos H buscan un mecanismo de ingreso a la matriz, pero la MMI es impermeable tons necesita otro mecanismo
Atraviesan mediante la ATP sintetasa, esta fuerza de los H se denomina fuerza protón motriz

- Esa fuerza da la energía necesaria para que el ADP se enlace con el fosfato dándonos ATP, esencial la diferencia eléctrica
o Esto impulsa que los H ingresen por la ATP sintetasa, utilizando esa energía de los H que entran formando ATP
Para que se establezca la diferencia de potencial

- Es indispensable la cadena respiratoria, porque es esta la que saca los H de la MMI

- Ahora vemos el acoplamiento de la cadena respiratoria (bombeo de H) y para regresar generar impulso de ADP y fosfato inorgánico (energía)
ATP sintetasa

- Abajo F0 “parte delgada”

o 12 subunidades en forma de carrusel que confluyen en un centro, este tiene la capacidad de rotación “parecido al mecanismo de un carrusel”
o En el centro tienen un canal “canal protónico” para que por ahí ingresen los H
- arriba F1
o Se proyecta hacia el interior de la matriz mitocondrial y va a tener básicamente 7 componentes, 6 son fijos “3 alfa y 3 beta” alrededor de componente
central que es el gamma “complejo móvil que rota juntamente con F0”. En el interior de gamma tenemos el canal de protones, cuando F0 se mueve
impulsa los H para que a nivel del componente B “es la que permite que el ADP se una al Pi y esto de ATP, aquí es onde se produce síntesis de ATP”
o Delta se mantiene fija al alfa, por lo que hay 3
Hay un perfecto acoplamiento entre cadena respiratoria y ATP sintetasa “unión ADP y Pi es la fosforilación oxidativa, establecido por la diferencia electroquímica”

- Es vectorial, solo permite desde afuera hacia dentro

- De qué depende síntesis de ATP
o Diferencia de potencial electroquímico
o Sustratos “ADP y Pi” → Diferencia medio externo e interno
Cadena respiraotira “de la matriz mitocondrial al espacio intermembrana”

ATP sintetasa “del espacio intermembrana a la matriz”

Teoría quimiosmótica (Requerimientos)

- Acumulación de sustratos de carga positiva y negativa que tienen que equilibrarse

- Si dejara pasar por cualquier lado, no daría la fuerza para la síntesis de ATP
o Fosforilación
▪ solo en sistemas cerrados
▪ simetría transversal,
▪ ATP sintetasa vectorial
▪ MMI impermeable “esto genera la fuerza, si permitiera el paso de todo, pues no hubiera esta fuerza”
El control respiratorio “cadena respiratoria” y fosforilación oxidativa “ATP sintetasa” (Resumen)

- Enlace 4 protones para la síntesis de un enlace de alta energía, como dan 10, tenemos 2.5 ATP
- Relación P ”fosforilación oxidativa → ATP sintetasa” : O “cadena respiratoria”
- 6/4 “haz en la calcu”
Estado 1: Fosforilación
Solo con un sustrato no se sintetiza ATP
Hay un acoplamiento entre cadena respiratoria y fosforilación oxidativa (Inhibidores)

- Desacopladores “alteran la permeabilidad de MMI→ se altera la diferencia”

o Mayor permeabilidad de la MMI
NO es toral es total
C1 inhibidor (Barbitúticos: amobarbital, roterona, piericidina)

- Impiden que los nucles Fe-S tranfieran electrones a la CoQ

- NO hay energía para el individuo
C2 Inhibidor (Malonato)

- Hidrógenos del succinato pasen hacia el FAD

C3 Inhibidor (Actimicina D, dimercaprol)

Citocromo C→ Porción móvil y soluble

C4 inhibidor (Monóxido de carbono, Cianuro, Ácido Sulfhídrico)

- Evita que los electrones se unan al oxígeno

- El monóxido de carbono se produce en la combustión
Todito Inhibidores y desacopladores
 - Actúan en la ATP sintetasa

Atrasctilósido

Inhibidor fosforilación oxidativa

La respiración ya no es controlada, generalmente decimos que al apostre necesitamos cierta cantidad de H afuera para facilitar la unión de ADP con Pi, en ese caso se
descontrola y en consecuencia no va a haber síntesis de ATP

Sin embargo, en esto de los desacopladores hay algo beneficioso. La canea respiratoria si estuviese funcionando llamada termogénica, que funcionan para mantera el calor
de los recién nacidos, la termogénico ayuda a esto (Termogenina)
NO funciona nada, como mi vida