2023 - P1 - TEMA D Respuestas
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1) Explique el mecanismo de regulación enzimática por modulación alostérica. Dé un ejemplo de una enzima
que se regule por este mecanismo en la síntesis de ácidos grasos. Nombre sus moduladores alostéricos y su
efecto sobre su actividad. Explique si éste es un mecanismo rápido o lento, reversible o irreversible.
Respuesta: Los moduladores alostéricos se unen al sitio alostérico de la enzima, un sitio físicamente
separado del sitio catalítico (sitio activo), y modifican la actividad de esta, activándola o inhibiéndola.
Es un mecanismo rápido y reversible. Es rápido porque responde rápidamente al aumento o
disminución de la concentración de los moduladores, y reversible porque estos se unen a la enzima
estableciendo enlaces no covalentes.
Ejemplo: acetil-CoA carboxilasa.
2) Escriba las reacciones involucradas en el sistema buffer bicarbonato del plasma y explique cómo evoluciona
el sistema inicialmente, ante un aumento en la concentración de ácidos metabólicos.
Respuesta: Las reacciones involucradas son:
H2O + CO2 ------------H2CO3 ----------- HCO3- + H+
Ante el aumento de los niveles de ácidos metabólicos, el bicarbonato une el exceso de H+, desplazándose
el sistema hacia la izquierda, aumentando la formación de CO2 que se elimina por los pulmones,
hiperventilando.
3) Nombre, al menos, 3 precursores no glucídicos a partir de los cuales se puede sintetizar glucosa por la vía
de la gluconeogénesis. ¿A partir de cuál de ellos se necesita la menor cantidad de energía para completar la
síntesis de glucosa? Justifique.
Respuesta: Lactato, glicerol, algunos aminoácidos (ejemplos: Ala, Gln, Asp) y ácidos grasos de cadena
impar. El precursor a partir del que se necesita menor cantidad de energía es el glicerol, porque se
consumen solo 2 moles de ATP para generar uno de glucosa en la reacción catalizada por la enzima
glicerol quinasa para formar glicerol-3-fosfato.
4) Indique la señal y el mecanismo involucrado por el que se induce un aumento de la concentración citosólica
de calcio en el hepatocito. ¿Qué consecuencias tiene este efecto sobre la glucogenólisis? Indique las actividades
enzimáticas involucradas y las reacciones que catalizan.
Respuesta: La adrenalina interactúa con un receptor alfa-adrenérgico, se activa la proteína Gq. Su
subunidad alfa activa la fosfolipasa C que tiene como sustrato al fosfatidil inositol bifosfato y como
productos DAG e IP3, que induce la liberación de calcio del retículo endoplásmico. El calcio se une a la
subunidad calmodulina de la glucógeno fosforilasa quinasa (GFQ) activándola. La GFQ fosforila y
activa a la glucógeno fosforilasa que cataliza la fosforólisis del glucógeno liberando glucosa-1P.
5) Mencione las etapas involucradas en el catabolismo hepático de un ácido graso saturado (de 16 C) libre.
Indique los todos los productos de su beta-oxidación en el hígado.
Respuesta: Las etapas son: 1- Activación del ácido graso saturado formando un acil-CoA. 2- Transporte
del acil-CoA hacia la matriz mitocondrial. 3- β-oxidación del acil-CoA. Por cada ácido graso de 16 C se
generan 8 acetil-CoA, 7 NADH + H+ y 7 FADH2.
6) Mencione el origen metabólico de los sustratos utilizados para la síntesis de cuerpos cetónicos. Indique la
enzima limitante, el tejido y compartimento subcelular donde ocurre este proceso.
Respuesta: El sustrato para la síntesis de cuerpos cetónicos es el acetil-CoA. La enzima limitante es la
HMG-CoA sintasa presente en las mitocondrias de los hepatocitos.
7) Esquematice la estructura de la esfingomielina y nombre los enlaces que se establecen entre los componentes
que la integran.
Respuesta:
PRIMER PARCIAL QUÍMICA BIOLÓGICA II – 3/7/2023 – TEMA D
NOMBRE Y APELLIDO DEL ALUMNO:………………………………………………………..
LU Nº……………………….
COMISIÓN: Nº …….; DÍA DE CURSADA …….……..; HORARIO DE CURSADA………..
8) ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína? Explique la desnaturalización que ocurre
fisiológicamente en la digestión de proteínas en el estómago.
Respuesta: La desnaturalización es la pérdida de la estructura tridimensional o conformación espacial
de la proteína, sin ruptura de la cadena polipeptídica, adquiriendo una estructura con ordenamiento
azaroso o aleatorio.
En el estómago, el medio ácido por la secreción de HCl cambia el estado de ionización de los R de
aminoácidos básicos y ácidos. Al modificarse las cargas, no ocurren las interacciones electrostáticas que
estabilizan la estructura tridimensional de las proteínas en su estado nativo y las proteínas adquieren
una estructura azarosa.
9) Se mide a lo largo del tiempo la concentración de un compuesto cuya síntesis es catalizada por una enzima.
Realice el gráfico que se obtiene luego de dicha medición. ¿Qué información puede obtener del mismo? ¿Qué
representa la meseta? En el mismo gráfico represente cómo se modificar la curva cuando se aumenta la
concentración inicial de sustrato.
Respuesta:
Del gráfico se puede obtener la velocidad inicial (Vo) para esa concentración de sustrato (podrían
responder también que se puede calcular la velocidad en diferentes tiempos). La meseta indica que se
obtuvo la máxima cantidad de producto (porque se agotó el sustrato si la reacción es irreversible, o se
llegó al equilibrio, si la reacción es reversible) y la velocidad es igual a cero.
10) ¿Que modificación experimenta la proteína denominada Sustrato 1 del Receptor de Insulina o IRS-1 luego
de la unión de la insulina a su receptor? Describa brevemente el mecanismo de esa transformación.
Respuesta: La proteína IRS-1 se fosforila en tirosina luego de la unión de la insulina a su receptor.
Mecanismo: La unión de la insulina al receptor activa la autofosforilación en tirosina de las subunidades
beta del receptor (fosforilación cruzada de subunidades). El IRS-1, a través de sus dominios SH2, se une
a las subunidades beta del receptor fosforiladas en tirosina y estas catalizan la fosforilación en tirosina
de IRS-1.