Resumen Proteinas - Mod V

PROTEINAS
Están formadas por cadenas de aminoácidos que proporcionan estructura en las membranas,
construyen cartílago y tejido conjuntivo, estos transportan oxígeno en la sangre y los músculos
dirigen reacciones biológicas en la forma de enzimas, defienden al cuerpo de infecciones y
controlan procesos metabólicos en la forma de hormonas.
 Las proteínas se clasifican en:

o Forma – fibrosas y globulares
 Fibrosas: Forman filamentos de proteínas de forma cilíndrica y
generalmente son insolubles en agua.
 Globulares: Se pliegan en formas esféricas con una estructura más
compleja siendo más o menos solubles en agua.
o Composición – simples y conjugadas
o Función – Estructura, contráctil, transporte, almacenamiento, hormonal, enzimas
y protección.
Composición: Estas son proteínas sencillas son aquellas que están formadas solo por aminoácidos.
Algunas de estas proteínas de composición son la insulina y ribonucleasa. Estas proteínas
conjugadas están unidas a un grupo protestico no proteínico como un azúcar, ácido nucleico o
lípido.
¿Cuál es su función? – Las proteínas realizan diferentes funciones en el cuerpo, las cuales algunas
proteínas forman componentes estructurales como cartílagos, músculos, pelos entre otras.
Las proteínas que funcionan como enzimas regulan reacciones biológicas como la digestión y el
metabolismo celular.
Estructura proteica
La proteína es un polipéptido de 50 o más aminoácidos con actividad biológica. Cada proteína de

las células tiene una secuencia única de aminoácidos que estas determinan su estructura
tridimensional y su función biológica.
 Las estructuras se clasifican en:

o Primaria
o Secundaria
o Terciaria
o Cuaternaria
Estructura primaria: Esta una secuencia de aminoácidos que se mantiene unida mediante enlace
amida (enlaces peptídicos).
Estructura secundaria: Esta estructura describe la forma en que se doblan o pliegan la estructura
primaria. Al igual que describe el tipo de estructura que forma cuando los aminoácidos forman
enlaces por puente de hidrogeno dentro de una sola cadena polipeptidicas entre cadenas
polipeptidicas.
 Las estructuras secundarias se clasifican en:

o Hélice Alfa: Es una cadena de polipéptidos se enrolla en eje longitudinal de la
molécula proteína. Los sustituyentes en los carbonos alfa de los aminoácidos
sobresalen hacia afuera de la hélice. Esta hélice se estabiliza por medio de puentes
de hidrogeno.
o Hoja plegada Beta: Es un esqueleto de polipéptidos que se extienden en una

estructura de zigzag, que parece una serie de láminas plegadas. Se conforma por
medio de puentes de hidrógenos estos se forman entre cadenas vecinas de
péptido y esas cadenas pueden correr en la misma dirección o en direcciones
opuestas. En una hoja beta las cadenas van en la misma dirección.
o Triple hélice: Esta forma una hélice triple unidas por puentes de hidrogeno. La
cual proporciona la fuerte estructura al colágeno.
Estructura terciaria: La proteína comprende atracciones y repulsiones entre los grupos R de los
aminoácidos en la cadena polipetidica. Estos producen interraciones entre diferentes partes de la
cadena peptídica, estos se doblan hasta que la proteína adquiere una forma tridimensional
especifica. Se estabiliza mediante interacciones entre los grupos R de los aminoácidos en una
región de la cadena polipeptidica y los grupos R de otra región.
 Interraciones hidrofóbicas – Estas son interraciones entre los aminoácidos que tienen
grupos R no polares. Los aminoácidos con grupos R no polares se alejan del ambiente
acuoso lo que forma un centro hidrofóbico dentro de la proteína.
 Interraciones hidrofilicas – Son interraciones entre el ambiente acuoso externo y los
grupos R de los aminoácidos polares.
 Puentes salinos – Son enlaces iónicos entre los grupos R ionizados de aminoácidos básicos
y ácidos.
 Enlaces por puente de hidrógeno – Se forman entre el H de un grupo R polar y el O o N de
un segundo aminoácido polar.
 Enlaces por puente disulfuro – Son enlaces covalentes que se forman entre los grupos –SH
de dos cisteínas en la cadena polipetidica.
Estructura cuaternaria: Estas estructuras son las que tienen más de una cadena de péptido y se
llaman oligómeros. Las cadenas individuales se les llama subunidades. Una proteína que tenga una
sola subunidad se le llama monómero, una con dos subunidades dímeros. Esta estructura describe
la forma en que están ordenadas las subunidades en el espacio.
Las subunidades se mantienen unidad mediante las mismas interacciones que estabilizan sus
estructuras terciarias, como los enlaces por puente de hidrogeno y los puentes salidos entre los
grupos R.
Existen algunas proteínas de importancia biológica, las cuales son las siguientes:
Esta es una hormona polipeptidica formada por

51, en su forma activa aminoácidos consta de
Insulina dos cadenas polipeptidicas. La A consta de 20
aminoácidos y la B de 31 estas dos cadenas se
unen entre sí por medio de puentes disulfuro.
Es la proteína más abundante del cuerpo, la
cual se encuentra en tejido conjuntivo en los
Colágeno vasos sanguíneos, tendones y la córnea del ojo
y cartílago. La fuerte estructura del colágeno es
resultado de tres hélices alfa enrolladas.
Es una cadena polipeptidica sencilla, que
contiene 153 aminoácidos en una sola cadena.
Esta presenta una estructura terciaria
Mioglobina compacta al plegarse sobre sí misma. En el
interior de la estructura, el oxígeno se enlaza a
un grupo hemo que es un compuesto orgánico
con un ion de hierro en el centro.
Es una proteína globular que transporta
oxígeno en toda la sangre, esta consta de
Hemoglobina cuatro cadenas de polipéptido: dos cadenas
alfa con 141 aminoácidos, y dos cadenas beta
con 146 aminoácidos.
DESNATURALIZACIÓN
La desnaturalización de una proteína ocurre cuando hay alguna alteración entre los grupos R que
estabilizan la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria. Los enlaces amida de la estructura
primaria no son afectados.
La pérdida de la estructura puede deberse a las siguientes desnaturalizaciones:
 Calor: El calor desnaturaliza la proteína al romper los enlaces por puente de hidrogeno y
las interacciones hidrofóbicas entre los grupos R no polares.
 Ácidos o bases: El cambio de Ph rompe los enlaces por puente de hidrogeno y altera los
enlaces iónicos (puentes salinos).
 Compuestos orgánicos: Donde el etanol y el alcohol actúan como desinfectantes al formar
sus propios enlaces por puente de hidrogeno con una proteína.
 Metales: Los iones de metales desnaturalizan proteínas al formar enlaces con grupos R
iónicos.
ENZIMAS
Son catalizadores biológicos que canalizan casi todas las reacciones químicas que tienen lugar en
el cuerpo. El sitio activo de una enzima es la zona de la enzima al cual se une el sustrato para que
la reacción se produzca.
¿Cuál es la clasificación de las enzimas? – Las enzimas se sustituyen en el extremo del nombre de
la reacción o compuesto que reacciona por el sufijo asa. Una oxidasa es una enzima que cataliza
una reacción de oxidación.
Las enzimas se clasifican de acuerdo con los seis tipos generales de reacciones que la catalizan:

Resumen Proteinas - Mod V

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Resumen Proteinas - Mod V

Cargado por

Información del documento

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Resumen Proteinas - Mod V

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

PROTEINAS

 Las proteínas se clasifican en:

La proteína es un polipéptido de 50 o más aminoácidos con actividad biológica. Cada proteína de

 Las estructuras se clasifican en:

 Las estructuras secundarias se clasifican en:

o Hoja plegada Beta: Es un esqueleto de polipéptidos que se extienden en una

Esta es una hormona polipeptidica formada por

La pérdida de la estructura puede deberse a las siguientes desnaturalizaciones:

También podría gustarte