Carrera de medicina

Curso Pre-Salud año 2024

Bloque
“Comprendo la necesidad de los
conocimientos esenciales”

Módulo 1

“Combinando elementos para la vida”

Dr. Pelayes, Humberto

Mendoza – 2024
“No necesito saberlo todo. Tan sólo necesito saber dónde encontrar lo que me haga
falta, cuando lo necesite”
(Albert Einsten)
 Módulo 1
“Combinando elementos para la vida”
1.- LA CELULA Y LA BASE FISICO QUIMICA DE LA VIDA

Contenidos:
De la biología descriptiva a la moderna biología molecular experimental. La
importancia de las teorías y modelos como marco de referencia de la investigación.
Los componentes químicos de la célula. Tipos, estructura, propiedades y
funciones.
Bioelementos y oligoelementos.
Los enlaces químicos y su importancia en Biología
Moléculas e iones inorgánicos: agua y sales minerales
Físicoquímica de las dispersiones acuosas. Difusión, ósmosis y diálisis
Moléculas orgánicas.
Exploración e investigación experimental de algunas características de los
componentes químicos fundamentales de los seres.

Criterios de evaluación:
Reconocer los diferentes tipos de macromoléculas que constituyen la materia
viva y relacionarlas con sus respectivas funciones biológicas en la célula. Explicar las
razones por las cuales el agua y las sales minerales son fundamentales en los procesos
biológicos y relacionar las propiedades biológicas de los oligoelemtos con sus
características fisicoquímicas.

- Bioelementos o elementos biogénicos : concepto. Clasificación. Propiedades

del carbono que le hacen idóneo para constituir los seres vivos.
- Biomoléculas o principios inmediatos: conceto: Tipos. Biomoléculas
inorgánicas y orgánicas.
- El agua: estructura molecular. Propiedades físico-químicas del agua
derivadas de su estructura. Funciones biológicas en relación con sus
propiedades.
- Sales minerales: estado físico de las sales minerales en los seres vivos.
Estado sólido y en disolución. Función de las sales en estado sólido y ejemplos.
Funciones de las sales en disolución y ejemplos. Concepto y regulación del pH.
Sistemas amortiguadores o tampones, ejemplos. Osmosis: conceptos de
ósmosis, medios hipotónico, hipertónico e isotónico.
- Biomoléculas orgánicas: Glúcidos, lípidos, proteinas , vitaminas y ácidos
nucleicos.

El alumno deberá conocer las unidades o monómeros que forman las macromoléculas
biológicas y los enlaces de estos componentes, reconocer en ejemplos las clases de
biomoléculas y los enlaces que contienen. Función, localización y ejemplos
-
 Glucidos: características generales. Clasificación por el tipo de grupo funcional
(aldosas y cetosas) y por su complejidad ( monosacáridos, disacáridos y polisacáridos)
. Enlace o-glucosídico: características. Reconocimiento de este enlace en ejemplos.
Monosacáridos: concepto. Características físicas y químicas entre ellas la
estereoisomería – formas D y L . Actividad óptica de los estereoisómeros: formas
dextrógiras y levógiras. Formas cíclicas – piranósicas y furanósicas. Anómeros alfa y
beta. Ejemplos y funciones de monosacáridos de interés biológico: gliceraldehído,
ribulosa, desoxiribosa, glucosa, fructosa, galactosa, etc. Reconocer la fórmula lineal y
la cíclica de la glucosa.
Polisacáridos: concepto, propiedades. Clasificación: homopolisacáridos
y heteropolisacáridos. Función y localización de: almidón, glucógeno, celulosa y
quitina. Heteropolisacáridos. Función y localización de mucopolisacáridos, agar-agar
y hemicelulosa.
Glúcidos con parte no glucídica: concepto y ejemplos: glucolípidos,
glucoproteinas.

Lípidos: características generales. Clasificación de los lípidos: lípidos

saponificables ( tipos y ejemplos) e insaponificables ( tipos y ejemplos). Funciones de
los lípidos ( energética, componentes de membranas, etc.). Acidos grasos. Acil –
glicéridos. Céridos. Fosfoglicéridos. Esfingolípidos y esfingoglucolípidos. Terpenos.
Esteroides. Prostaglandinas.

Proteínas: Aminoácidos : concepto y estructura general. Características.

Concepto de aminoácido esencial. Enlace peptídico. Características.
Estructura de las proteínas : estructura primaria. Esructura secundaria
(alfa hélice y lámina plegada o lámina beta) . Estructura terciaria (proteínas
globulares). Estructura cuaternaria (ejemplos) . Relación estructura-función.
Propiedades de las proteínas: especificidad, desnaturalización,
renaturalización.
Funciones de las proteínas: función enzimática, estructural, hormonal,
de señalización, transportadora, etc. Ejemplos.

Vitaminas: concepto. Clasificación: hidrosolubles y liposolubles. Ejemplos de

cada grupo. Avitaminosis.

Acidos nucleicos: Nucleósidos y nuclétidos: concepto y estructura general

(enlace N-glucosídico y ester) . Otros nucleótidos libres en la célula que no forman
ácidos nucleicos, ejemplos y funciones: ATP –NAD+ - NADP+ - FMN y FAD
Tipos de ácidos nucleicos: ADN y ARN . Desoxirribonucléotidos y
ribonuclétidos que forman ácidos nucleicos. Tipos de enlace entre los distintos
nucleótidos para formar los ácidos nucleicos : enlace fosfodiester.

El alumno deberá conocer las diferencias entre secuencias de nucleótidos del ADN y
ARN, escribirlas de forma abreviada e indicar su polaridad ( extremos 3 y 5 )

Estructura y función del ADN: la doble hélice (modelo de Watson y

Crick)
 Organización del ADN en eucariotas: concepto de nucleosoma,
cromatina y cromosoma.
Organización del ADN en procariotas: ADN circular cerrado.
ARN: estructura y función de los principales tipos (ARN-m, ARN-t,
ARN-r)
 QUIMICA PARA ENTENDER LABIOLOGIA

Introducción a la bioquímica

1. Bioquímica: concepto y ramas.

2. Introducción a la Bioquímica estructural. Bioelementos y Biomoléculas
3. Aparición de la vida en la Tierra: la lógica molecular

1. Bioquímica: concepto y ramas.

En un sentido amplio podemos decir que la Bioquímica es la ciencia que estudia la Química de los
seres vivos. El objetivo último de la Bioquímica es determinar como interactúan entre sí los
conjuntos de moléculas inertes que constituyen los organismos vivos a fin de mantener y perpetuar el
estado vital de estos.

La Bioquímica aparece como ciencia independiente desde aproximadamente los años 40 del siglo
XX, cuando los químicos orgánicos observaron que numerosas reacciones de moléculas orgánicas
realizadas en el laboratorio ocurrían también en la materia viva.

Entre las ramas fundamentales de la Bioquímica, que son aquellas donde se recogen y estudian los
conceptos básicos, podemos citar: la Bioquímica estructural, la Bioquímica metabólica, la
Enzimología, la Bioenergética y la Bioquímica de la información genética o Biología molecular. Otras
muchas disciplinas derivadas de la Bioquímica, como la Neuroquímica, la Fotobioquímica, la
Bioquímica clínica, la Inmunoquímica, la Tecnología enzimática, la Bioquímica de alimentos, la
Bioquímica Vegetal, la Bioquímica ambiental, la Ingeniería genética o la Biotecnología, tienen gran
importancia en la mayor calidad de vida actual y en las acciones relacionadas con la preocupación por
la conservación ambiental.
2. Bioelementos y biomoléculas

El primer objetivo en el estudio de la Bioquímica es conocer los elementos químicos y moléculas que
forman parte de la materia viva. La rama de la Bioquímica que aglutina el referido conocimiento se
denomina Bioquímica estructural. Desde el punto de vista de la Bioquímica estructural podemos
afirmar que la vida es consecuencia de las reacciones de los componentes químicos de un ser vivo.
Los componentes de los seres vivos pueden clasificarse como bioelementos y biomoléculas.

Bioelementos

Inorgánicas (agua, gases, cationes, aniones)

Biomoléculas
Orgánicas Aminoácidos.........Proteínas
Monosacáridos.....Polisacáridos
Nucleótidos..........Ácidos nucleicos
Ac. Grasos............Lípidos

La composición química de los seres vivos es muy diferente de la del entorno físico en el que viven,
aunque es precisamente la interacción con el medio físico la que condiciona la forma de vida e
influye decisivamente en la evolución de las distintas especies que pueblan el planeta.

Es curioso reseñar que sólo se conoce necesidad biológica de 27 de los 90 elementos químicos
que aparecen en la naturaleza (Figura 1). Además, la distribución de estos elementos químicos
en los organismos vivos no está en la misma proporción que en la corteza terrestre. Los cuatro
elementos más abundantes de la corteza terrestre son el oxígeno, el silicio, el aluminio y el
hierro. En contraste, los cuatro elementos más abundantes en los seres vivos son el oxígeno, el
carbono, el hidrógeno y el nitrógeno, que constituyen alrededor del 99% de la masa de muchas
células. El resto de elementos (Tabla 1) están presentes en cantidades muy pequeñas (trazas).
Parece obvio que los compuestos de los cuatro elementos citados poseen propiedades únicas
que permiten el fenómeno de la vida.
 Figura 1.

Tabla periódica de los elementos químicos. Tan

sólo 27 de los 90 elementos de la naturaleza aparecen
en la materia viva.

El carbono, el oxígeno, el hidrógeno y el nitrógeno poseen una propiedad común: son los elementos
más ligeros capaces de formar con facilidad enlaces covalentes mediante la compartición de pares de
electrones. Así, para completar sus capas electrónicas externas y formar, de este modo, enlaces
covalentes estables, el hidrógeno necesita solamente un electrón, dos el oxígeno, tres el nitrógeno y
cuatro el carbono. Los cuatro elementos pueden interaccionar unos con otros para formar un gran
número de compuestos covalentes diferentes. Además, tres de ellos (C, N y O) pueden formar
enlaces sencillos o dobles, capacidad que les dota de una gran versatilidad para la formación de gran
número de estructuras químicas.
Particularmente significativa es la capacidad del carbono para formar enlaces covalentes C-C
muy estables (348 kJ.mol-1 ). Cada carbono puede formar enlaces covalente con otros cuatro
carbonos, permitiendo la constitución de esqueletos carbonados lineales o cíclicos de gran
estabilidad (Figura 2). Además, el carbono puede establecer enlaces covalentes estables con el
oxígeno, hidrógeno, nitrógeno y azufre, lo que permite introducir en las biomoléculas un gran
número de “grupos funcionales” (alcohol, cetona, aldehído, carboxilo, amino...), con su
particular reactividad química, fundamental para las reacciones responsables del fenómeno de
la vida. Así, de los 7 millones de compuestos químicos conocidos en la actualidad, casi el 90%
son orgánicos.
Tabla 1.

Clasificación de los elementos químicos

presentes en la materia viva. Dependiendo
de su mayor o menor presencia, desempeñan
diferentes funciones en la materia viva.
Veamos por qué los demás elementos carecen de estas propiedades. Solamente cinco
elementos de la tabla periódica son capaces de establecer tres o más enlaces covalentes cada
uno y formar, por tanto, cadenas de átomos unidos por covalencia: B, C, N, P y Si. El boro
tiene menos electrones de valencia (tres) que orbitales de valencia (cuatro), por lo que es
deficitario en electrones, lo que hace poco estable el
enlace B-B y limita severamente los tipos y estabilidades de los compuestos que puede formar. En el
nitrógeno la repulsión que se produce entre los pares de electrones no compartidos de los átomos de
N enlazados disminuye la energía de enlace N-N (171 kJ.mol-1) en relación con la de un enlace C-C
(348 kJ.mol-1), de modo que las cadenas alargadas constituidas por átomos de nitrógeno son poco
estables.

Figura 2.

Enlaces covalentes del carbono. (a) Geometría

tetraédrica de orbitales del carbono. (b) Enlace simple:
rotación libre. (c) Enlace doble: más corto y de rotación
limitada.
Por otra parte, al hallarse C y Si en el mismo grupo de la tabla periódica podría suponérseles un
comportamiento químico muy similar. Sin embargo, al ser el radio atómico del Si mucho mayor que
el del C, los enlaces Si-Si son más débiles (177 kJ.mol-1) que los enlaces C-C, siendo los enlaces
múltiples Si-Si raramente estables.

Es pues la propia naturaleza electrónica del carbono la que lo hace digno merecedor del papel que
juega en los seres vivos. Estos condicionantes químicos se cumplen independientemente de las
coordenadas espacio-temporales dadas. Podemos dudar de la vida en otros planetas, pero hay certeza
de la existencia de C, O, N, Fe, Ni, Ba, etc. en el resto del Universo. Luego, si la base química existe,
se antoja esencial que algo más posibilita la vida en la Tierra, unas condiciones ambientales de
temperatura, radiaciones, atmósfera poco reactiva que permitan la reactividad y estabilidad de las
biomoléculas esenciales de la vida. Algunos organismos son capaces de vivir en condiciones
extremas, lo que junto al mejor conocimiento de la vida y la historia del Universo ha desatado en las
últimas décadas distintas y novedosas hipótesis sobre el origen de la vida y la posibilidad de su
existencia en otros puntos del Universo (Figura 3).

Figura 3.

Condiciones ambientales para la vida.

Algunos organismos viven en condiciones
extremas de pH, temperatura, nutrientes,
salinidad o radiaciones.
3. Aparición de la vida en la Tierra: la lógica molecular

¿Cómo aparecieron las primeras biomoléculas y como se originaron a partir de estas los
primeros seres vivos?. Hace 15.000 o 20.000 millones de años surgió el Universo como un
cataclismo de calor y partículas subatómicas ricas en energía. En pocos segundos se formaron
los elementos más simples (H, He). Según el Universo se enfriaba y se expandía, la materia
condensada por la influencia de la gravedad formó las estrellas (Figura 4). Algunas estrellas
crecieron mucho y entonces explotaron como una Supernova, liberando la energía necesaria
para fundir losnúcleos atómicos más simples y formar otros elementos más complejos. Esto
ocurrió durante miles de millones de años. Durante este tiempo se formó la Tierra y todos los
elementos químicos que encontramos en ella. Se cree que el sistema solar se formó hace unos
4.500 millones de años.

Figura 4.

Formación de núcleos pesados. Según el Universo

se enfriaba y se expandía, la materia condensada
por la influencia de la gravedad formó las estrellas.

La atmósfera de la Tierra entonces era muy reducida, probablemente contenía N2, H2O, CO2,
CO, CH4, NH3, SO2 y la temperatura era alta. Cuando las temperaturas bajaron apareció el agua
sobre la Tierra. Las fuentes de energía del espacio (rayos, radiaciones electromagnéticas)
propiciaron que las moléculas de esta atmósfera primitiva reducida reaccionaran en presencia
de los metales de la corteza terrestre formando, supuestamente, compuestos orgánicos simples.
Estas reacciones tendrían lugar durante miles de millones de años. Esto fue postulado en 1920
por Alexander Oparin y en 1953 Stanley Miler y Harold Urey lo demostraron diseñando un
aparto para simular las reacciones que habrían tenido lugar en la atmósfera primitiva,
sometiendo una mezcla a reflujo de H2O, CH4, NH3 e H2 a descargas eléctricas durante una
semana. La mezcla resultante contenía pequeñas cantidades de una serie de compuestos
orgánicos solubles en agua (aminoácidos, ácidos
orgánicos, urea). Estos compuestos orgánicos simples formarían otros más complejos como los
nucleótidos, que serían la base para la vida.
Los restos fósiles más antiguos que se conocen son microorganismos similares a las cianobacterias
datados en, aproximadamente, 3.500 millones de años (Figura 5). Aunque en algún momento debió
producirse la evolución desde las entidades químicas a las entidades biológicas más simples, la
pregunta que la Ciencia aún no ha sido capaz de responder es cómo se auto-organizaron las
biomoléculas para configurar las entidades más simples de vida, con capacidad de autoreplicación: los
microorganismos unicalulares.

Figura 5.

Cronología de la vida en la Tierra. En

millones de años y hasta la actualidad,
cronología de los hitos más relevantes en el
proceso de aparición y evolución de la vida
en la Tierra.
Los primeros microorganismos debieron ser bacterias termófilas muy simples. Consistirían en
una membrana encerrando una serie de moléculas poliméricas, que tendría al menos un
metabolismo simple y un mecanismo hereditario. El metabolismo de los primeros
microorganismos sería anaerobio, pues no había O2. Como tanto los fototrofos como los
litotrofos requieren complejos sistemas de membrana, los primeros microorganismos serían
organotrofos, que obtienen energía de sustancias orgánicas por fermentación (Figura 6).
Cuando los nutrientes
• orgánicos empezaran a agotarse surgirían otros tipos de metabolismo más complejos,
fotosíntesis anoxigénica con donadores de electrones distintos del H2O, por ejemplo el H2S
(bacterias púrpuras del azufre). El siguiente paso fue la aparición de dos fotosistemas con el
H2O como donador de electrones con la consecuente aparición del O2 y de la vida aerobia.
Después, la formación del O3 que protege la Tierra de la radiación UV haría de ella un lugar
habitable.

Figura 6.

Clasificación de los organismos. Clasificación en

función de la fuente de energía y de carbono
utilizada para sostener el crecimiento y reproducción.
 • Paralelamente por mecanismos de mutación irían apareciendo ciertas innovaciones
evolutivas, desarrollo de la pared celular para evitar lisis, aparición de los citocromos y la
creación de las cadenas electrónicas de transporte.

Primitivamente el ARN tenía la información genética y la función catalítica. Progresivamente la

actividad catalítica pasó a las proteínas y la información genética

• Primitivamente el ARN tenía la información genética y la función catalítica. Progresivamente

la actividad catalítica pasó a las proteínas y la información genética paso al ADN, que es más
estable y solo se usa para su transcipción a ARN, que luego se traduce a proteínas. Los
sistemas antiguos siguieron evolucionando, hasta la aparición de los eucariotas y
posteriormente de los organismos pluricelulares. Actualmente todos los sistemas vivos (a
excepción de los virus) mantienen el sistema de información genética ADN-ARN-proteína
aunque conviven distintos sistemas metabólicos de obtención de energía. Y todos están
incluidos en algunos de los dos grupos celulares (procariotas, eucariotas)

• · organismos eucariotas (griego eu, bueno, y kayro, núcleo)

• organismos procariotas (griego pro, antes)

Los primeros poseen un núcleo encerrado en una membrana que encapsula su DNA, y los segundos
carecen de este orgánulo. Los procariotas, que comprenden los distintos tipos de bacterias y
cianobacterias, poseen estructuras relativamente simples y son unicelulares invariablemente. Los
eucariotas, que pueden ser unicelulares o multicelulares, son mucho más complejos. Los virus no se
consideran en ninguna de las dos clasificaciones, de hecho algunos autores no los consideran seres
vivos al carecer de sistema reproductor propio, catalogándolos como células huésped.

Procariotas
Son los más numerosos y extendidos sobre la tierra (Figura 7). Presentan metabolismos muy
variados y altamente adaptables a diferentes hábitats. A diferencia de los eucariotas, pueden vivir en
condiciones extremas, incluso a veces es una condición necesaria para su pervivencia, tales como
altas temperaturas o falta de oxígeno. Tienen un tamaño menor de 10m. Pueden ser esféricas
(cocos), cilíndricas (bacilos), y arrollados helicoidalmente (espirilos). Estructuralmente, tienen
membrana celular (plasmática) y una pared celular gruesa. La membrana puede replegarse y formar
estructuras con capas múltiples llamadas mesosomas. El citoplasma posee un único cromosoma, una
molécula de DNA de la que existen varias copias en la célula, que se encuentra formando un cuerpo
conocido como nucleoide, así como numerosas especies de RNA, enzimas y ribosomas, millares de
partículas donde tiene lugar la síntesis de proteína. Muchas bacterias poseen filamentos alargados
denominados flagelos, que utilizan en la locomoción

Figura 7.

Célula procariota. Componentes

estructurales y localización en la célula.

Eucariotas
Las células eucarióticas tienen un tamaño variable no superior, generalmente, a 100m
(Figura 8). Poseen un núcleo celular diferenciado, protegido por una membrana nuclear, y en general
una estructura y función mucho más compleja que los procariotas. Poseedores de membrana
plasmática y, excepto en el caso de las células animales de pared celular, contienen la información
genética en moléculas de DNA que forman los cromosomas. Estos están constituidos por cromatina,
complejo formado por DNA y proteína. La cantidad de información genética que portan los
eucariotas es inmensa: una célula humana contiene 700 veces más DNA que la de E. Coli, unas 200
veces la información contenida en un libro de Bioquímica de 1.300 páginas, unos 700 mega. Hay
gran número de eucariotas unicelulares como los protozoos, además de las células de los organismos
multicelulares como hongos, plantas y animales.

Figura 8.

Distribución de las biomoléculas en una célula

eucariota vegetal. Composición molecular
predominante de los diferentes elementos
estructurales de la célula.

Las principales diferencias entre células procariotas y eucariotas se recogen en la Tabla 2.

Obviamente los organismos eucarióticos son mucho más complejos que los procarióticos, de hecho,
mientras que en E. Coli existen alrededor de 5.000 compuestos distintos (de los que
aproximadamente 3.000 son proteínas, 1.000 nucleicos, y el resto otras biomoléculas) en el hombre
se podrían considerar mas de 100.000 proteínas distintas.

Si se supone que existen 1,5 millones de especies distintas (muchas de las cuales aun se
desconocen), puede calcularse entre 1010-1012 proteínas distintas y unos 1010 ácidos nucleicos
diferentes (en nuestro Planeta). Paradójicamente, esta gran diversidad (que enriquece nuestro
planeta) se reduce, en último término, a una gran simplicidad, pues las macromoléculas de las
células no son más que el resultado de

Figura 8.

Distribución de las biomoléculas en una célula

eucariota vegetal. Composición molecular
predominante de los diferentes elementos
estructurales de la célula.

Las principales diferencias entre células procariotas y eucariotas se recogen en la Tabla 2.

Obviamente los organismos eucarióticos son mucho más complejos que los procarióticos, de hecho,
mientras que en E. Coli existen alrededor de 5.000 compuestos distintos (de los que
aproximadamente 3.000 son proteínas, 1.000 nucleicos, y el resto otras biomoléculas) en el hombre
se podrían considerar mas de 100.000 proteínas distintas.
Si se supone que existen 1,5 millones de especies distintas (muchas de las cuales aun se
desconocen), puede calcularse entre 1010-1012 proteínas distintas y unos 1010 ácidos nucleicos
diferentes (en nuestro Planeta). Paradójicamente, esta gran diversidad (que enriquece nuestro
planeta) se reduce, en último término, a una gran simplicidad, pues las macromoléculas de las
células no son más que el resultado de la combinación de pocas biomoléculas sencillas llamadas
unidades estructurales o precursores. Por ejemplo, el almidón o la celulosa, están formados por
cadenas largas de un monosacárido, la glucosa; las proteínas (1010-1012) se reducen a
lacombinación de 20 tipos distinto de aminoácidos y los ácidos nucleicos a 8 nucleótidos.
Como puede observarse, tan solo 28 biomoléculas dan lugar a esa gran diversidad y además
están presentes tanto en una bacteria como en nosotros mismos.

Analizando la jerarquía de la organización celular se llega a la conclusión final de que los organismos
se estructuran, realizan sus funciones y se replican gracias a la compleja interacción de 27 elementos
químicos. Un organismo complejo (el hombre), está formado por una serie de órganos (la piel), que
a su vez están formados por distintos tejidos (la epidermis), formados por células (una célula basal),
formada por orgánulos (la mitocondria), resultado de una agrupación supramolecular (la
membrana) la cual está formada por macromoléculas (una proteína), resultado de la interacción de
unas unidades estructurales (los aminoácidos), resultado de la interacción química de C, H, N, O y
S.
Tabla 2.

Comparación de algunas propiedades de las

células procariotas y eucariotas.
Un ejemplo de bioquímica
La Biología y la Medicina se han beneficiado enormemente del
enfoque bioquímico de la vida. Como ejemplo impactante, debido
al giro de los protones nucleares, éstos pueden ser considerados
como simples imanes que pueden interactuar con un campo
magnético externo de una forma que depende de su entorno. A la
derecha se representa una imagen de resonancia magnética (MRI)
de la cabeza de un humano obtenida mediante una tecnología
basada en los principios mencionados. Dicha tecnología permite la
obtención de imágenes de gran calidad de tejidos blandos.

Revisión de química básica de las moléculas pequeñas.

Los elementos se nombran de manera abreviada. A veces la
abreviatura (o símbolo) es fácilmente reconocible ("C" para el
Carbono), y otras veces no ("Na" para el Sodio). Existe una
gran abundancia de elementos en la tierra y en los seres vivos,
pero solo 4 elementos forman el 99% de la materia de los
organismos vivos. Estos elementos son Hidrógeno (H),
oxígeno (O), nitrógeno (N), y carbono (C). Los cuatro son
especiales ya que se encuentran fácilmente disponibles en la
Naturaleza y presentan propiedades adecuadas para su
función como principales elementos constitutivos de las
moléculas orgánicas.

Términos que debe conocer

Elemento
Materia compuesta por átomos que tienen el mismo número atómico (número de
protones).
Átomo
Es el componente más pequeño de un elemento que posee aún las propiedades de
dicho elemento.
Consiste en un núcleo cargado positivamente rodeado por una nube de electrones
cargada negativamente.
Las cargas "+" (positivas) y "-"(negativas) se atraen fuertemente.
Protón
Partícula del núcleo con una carga positiva de +1 y un número de masa atómica de 1
Dalton.
Neutrón
Partícula nuclear sin carga que posee la misma masa que el protón.
Electrón
 Partícula cargada negativamente (-1) con una masa 1837 veces más pequeña que la del
protón.
Isótopo
Variante de un átomo dado que aunque presenta el mismo número de protones y
electrones que otros isótopos del mismo tipo de átomo, se diferencia de éstos por
poseer un número distinto de neutrones.

Los electrones determinan las propiedades químicas de los elementos.

Los electrones se encuentran fuera del núcleo y

determinan las propiedades del átomo. Las reacciones
químicas implican la compartición o el intercambio
de electrones. Los electrones se mueven alrededor del
núcleo en orbitales atómicos, a los cuales
corresponden distintos niveles de energía. La
absorción de energía puede hacer que un electrón
cambie a un nivel energético superior. La mayoría de
los átomos son más estables cuando su último orbital
ocupado contiene ocho electrones. El Oxígeno tiene
una gran afinidad por los electrones.

Los electrones pueden transferirse de unas moléculas

a otras, llevando consigo energía. Con frecuencia
dicha transferencia ocurre a través de la cesión de
átomos de H. Las reacciones de transferencia de
electrones se denominan redox, o de oxidación-
reducción. En ellas una molécula se oxida al ceder
electrones a otra molécula, la cual se reduce. Tanto la
aceptación de electrones como su cesión o su
compartición pueden dar lugar a una mayor
estabilidad de las moléculas.

La compartición de electrones da lugar a la formación de enlaces Patrones de Enlace

covalentes. En la tabla de la derecha se representa el patrón de enlace Número
de los elementos más importantes desde un punto de vista biológico. de
Los enlaces contienen energía y requieren esa misma energía para enlaces
romperse. La energía de enlace (expresada en kcal/mol) es la energía Elemento covalentes
necesaria para romper un enlace. Por ejemplo, un enlace H-H
requiere 104 kcal/mol para ser roto. H 1
O 2
N 3
C 4
S 5
 Enlaces químicos y fuerzas atractivas.

Una molécula consiste en dos o más átomos unidos por un enlace químico. Las moléculas
pueden tener diferentes tipos de enlace. Si los átomos comparten electrones, el enlace que se
forma entre ellos es covalente. Si un átomo cede un electrón a otro átomo el enlace será iónico.

Enlaces covalentes
El metano tiene cuatro enlaces covalentes entre el carbono (C) y el hidrógeno (H). La figura de
abajo muestra la molécula de metano en cuatro representaciones diferentes. Nótese como esas
distintas formas de representación muestran los átomos y sus enlaces de manera diferente. La
electronegatividad hace referencia a la tendencia de los átomos a atraer electrones. El oxígeno
(O), con una electronegatividad de 3.5, tiene una afinidad alta por los electrones. El hidrógeno
(H) (2.1) y el carbono (C) (2.5) tienen afinidades más bajas. El oxígeno y el hidrógeno forman
un enlace polar fuerte debido a la mayor afinidad del O por los electrones.

La insulina es un tipo de molécula complicada conocida con el

nombre de proteína. Más tarde contemplaremos formas más
sencillas de abordar las moléculas complicadas de la vida.
Enlaces Iónicos

Los iones se forman cuando los átomos pueden obtener un

número estable de electrones cediendo o ganando electrones.
Por ejemplo el Na (sodio) puede dar un electrón a un Cl
(cloro) generando así los iones Na+ y Cl-. El par iónico se
mantiene unido por atracciones electrostáticas fuertes.

Enlaces no covalentes y otras fuerzas débiles

Linus Pauling, 1946

• La reactividad química de las moléculas depende de su tendencia a romper y formar

enlaces químicos.
• La actividad biología de las moléculas depende de su tamaño y su forma y de la
naturaleza de sus interacciones débiles con otras moléculas.

Los enlaces no covalentes y otras fuerzas débiles son importantes para las estructuras
biológicas.

• Las fuerzas electrostáticas (iónicas) resultan de la atracción electrostática entre dos

grupos ionizados con carga opuesta, como un grupo carboxilo (-COO- ) y un grupo
amino (-NH3+). En el agua, estas fuerzas son muy débiles.
• Los puentes de hidrógeno resultan de la atracción electrostática entre un átomo
electronegativo (O o N) y un átomo de hidrógeno que se encuentra unido
covalentemente a un segundo átomo electronegativo.

-N-H --- O=C-

-O-H --- O=C-

• Las fuerzas de van Der Waals son fuerzas atractivas de corto alcance entre grupos
químicos que se encuentran muy cercanos. Tienen su origen en pequeños
desplazamientos de carga.
• Las atracciones hidrofóbicas provocan que grupos no polares, como cadenas
hidrocarbonadas, se asocien unas con otras en un medio acuoso.
• Muchas fuerzas o enlaces débiles pueden dar lugar, en su conjunto, a interacciones
fuertes.
• El reconocimiento biológico es el resultado de una estructura en tres dimensiones que
permite la existencia de múltiples fuerzas débiles entre las moléculas.
LOS BIOELEMENTOS: CONCEPTO Y CLASES

Los bioelementos son los elementos químicos que constituyen los seres vivos.

De los aproximadamente 100 elementos químicos que existen en la naturaleza, unos 70 se

encuentran en los seres vivos. De éstos, sólo unos 22 se encuentran en todos en cierta
abundancia y cumplen una cierta función.

\
Clasificaremos los bioelementos en:

Bioelementos primarios: O, C, H, N, P y S. Representan en su conjunto el 96,2% del total.

Bioelementos secundarios: Na+, K+, Ca2+, Mg2+, Cl-. Aunque se encuentran en menor
proporción que los primarios, son también imprescindibles para los seres vivos. En medio
acuoso se encuentran siempre ionizados.

Oligoelementos o elementos vestigiales: Son aquellos bioelementos que se encuentran en los

seres vivos en un porcentaje menor del 0.1%. Algunos, los indispensables, se encuentran en
todos los seres vivos, mientras que otros, variables, solamente los necesitan algunos organismos.

PRINCIPALES CARACTERÍSTICAS DE LOS BIOELEMENTOS PRIMARIOS

El hecho de que los bioelementos primarios sean tan abundantes en los seres vivos se debe a
que presentan ciertas características que los hacen idóneos para formar las moléculas de los
seres vivos. Así:

* Aunque no son de los más abundantes, todos ellos se encuentran con cierta facilidad en las
capas más externas de la Tierra (corteza, atmósfera e hidrosfera).

TABLA
Los elementos químicos más abundantes en la corteza terrestre y en los seres vivos (en % en
peso).

Elementos Corteza (%) Elementos Seres vivos (%)

Oxígeno 47 Oxígeno 63
Silicio 28 Carbono 20
Aluminio 8 Hidrógeno 9,5
Hierro 5 Nitrógeno 3
* Sus compuestos presentan polaridad por lo que fácilmente se disuelven en el agua, lo que
facilita su incorporación y eliminación.

* El C y el N presentan la misma afinidad para unirse al oxígeno o al hidrógeno, por lo que

pasan con la misma facilidad del estado oxidado al reducido. Esto es de gran importancia, pues
los procesos de oxidación-reducción son la base de muchos procesos químicos muy
importantes y en particular de los relacionados con la obtención de energía como la
fotosíntesis y la respiración celular.

* El C, el H, el O y el N son elementos de pequeña masa atómica y tienen variabilidad de

valencias, por lo que pueden formar entre sí enlaces covalentes fuertes y estables. Debido a
esto dan lugar a una gran variedad de moléculas y de gran tamaño. De todos ellos el carbono es
el más importante. Este átomo es la base de la química orgánica y de la química de los seres
vivos.
LAS BIOMOLÉCULAS: CLASIFICACIÓN

Los bioelementos se unen entre sí para formar moléculas que llamaremos biomoléculas: las
moléculas que constituyen los seres vivos. Estas moléculas se han clasificado
tradicionalmente en los diferentes principios inmediatos, llamados así porque podían
extraerse de la materia viva con cierta facilidad, inmediatamente, por métodos físicos sencillos,
como: evaporación, filtración, destilación, disolución, etc.

Los diferentes grupos de principios inmediatos son:

LOS COMPUESTOS ORGÁNICOS DE LOS SERES VIVOS.

Son compuestos orgánicos los compuestos de carbono. Esto es, aquellos en los que el átomo
de carbono es un elemento esencial en la molécula y forma en ella la cadena básica a la que
están unidos los demás elementos químicos.

Los seres vivos contienen compuestos orgánicos. Son éstos los que caracterizan a la materia
viva y la causa de las peculiares funciones que realiza. La gran variedad de compuestos
orgánicos que contienen los seres vivos no se clasifican desde un punto de vista químico, sino
a partir de criterios muy simples, tales como su solubilidad o no en agua u otros. Siguiendo
estos criterios se clasifican en:

-Glúcidos o hidratos de carbono

-Lípidos
-Prótidos (proteínas)
-Ácidos nucleicos

Las funciones que cumplen estos compuestos en los seres vivos son muy variadas, así:

-Glúcidos y lípidos tienen esencialmente funciones energéticas y estructurales.

-Las proteínas: enzimáticas y estructurales.
-Los ácidos nucleicos son los responsables de la información genética.

Algunas sustancias son de gran importancia para los seres vivos pero estos las necesitan en
muy pequeña cantidad y nunca tienen funciones energéticas ni estructurales. Por esta causa
reciben el nombre de biocatalizadores. Son biocatalizadores las vitaminas, las enzimas y las
hormonas.
EL ENLACE COVALENTE

Los átomos que forman las moléculas orgánicas están unidos mediante enlaces covalentes. Se
trata de un enlace muy resistente cuando la molécula está en disolución acuosa, lo que es el
caso de los seres vivos.

Este tipo de enlace se forma cuando dos átomos comparten uno o más pares de electrones. Si
comparten 2 electrones, uno cada átomo, diremos que ambos están unidos mediante un enlace
simple; si comparten 4, aportando dos cada uno, el enlace será doble, y si son seis tendremos
un enlace triple. Los enlaces se representan mediante trazo entre los átomos a los que une. Así,
por ejemplo: -C-C-, para el enlace simple carbono-carbono o -C=C-, para el doble. Es de
destacar que el enlace simple permite el giro, lo que no sucede con los enlaces doble y el triple.

El enlace covalente se da entre elementos no metálicos de electronegatividad similar: C-C, C-

O, C-N, C-H. Si existe una mayor diferencia de electronegatividad, como ocurre entre el
oxígeno y el nitrógeno con el hidrógeno, el elemento más electronegativo (el oxígeno y el
nitrógeno, respectivamente) atrae hacia sí los electrones creándose una polaridad. Esto es, la
molécula tendrá zonas con carga eléctrica positiva y otras con carga negativa.

CARACTERÍSTICAS DEL ÁTOMO DE CARBONO

El carbono es el elemento número 6 de la tabla periódica (Z=6 y A=12). Su estructura

electrónica es 1s2 2s2 2p2.

Como ya se ha dicho, es el elemento más importante de los seres vivos, aunque no sea el que
se encuentra en más abundancia. En la corteza terrestre es un elemento relativamente raro. Lo
encontramos en la atmósfera en forma de CO2, disuelto en las aguas formando carbonatos y en
la corteza constituyendo las rocas calizas (CO3Ca) el carbón y el petróleo.

LOS ENLACES COVALENTES DEL CARBONO Y DE OTROS BIOELEMENTOS

El átomo de carbono tiene 4 electrones en la última capa. Esto hace que pueda unirse a
otros átomos mediante cuatro enlaces covalentes.

El hidrógeno tiene un electrón de valencia, por lo que sólo podrá formar un enlace simple.

El oxígeno tiene dos electrones de valencia por lo que podrá formar dos enlaces simples o
uno doble, igual que el azufre.

El nitrógeno tiene tres electrones de valencia por lo que podrá formar tres enlaces simples,
uno doble y otro simple, o uno triple.
HIBRIDACIONES

Los enlaces del átomo de carbono no se disponen en el plano, tal y como los representamos en
las fórmulas químicas. En realidad, se disponen en el espacio según ciertas disposiciones
llamadas hibridaciones.

La hibridación tetraédrica. En la que el átomo de carbono está unido mediante cuatro enlaces
covalentes simples a otros cuatro átomos. En este tipo de hibridación el átomo de carbono
ocupa el centro de un tetraedro y los cuatro enlaces simples se dirigen hacia sus vértices.
La hibridación trigonal. En la que el átomo de carbono se une a otros tres átomos mediante
dos enlaces simples y uno doble. En este caso los cuatro átomos forman un triángulo con el
átomo de carbono situado en el centro. Debe tenerse en cuenta que el enlace doble es algo más
corto que los enlaces simples, por lo que el triángulo no será equilátero sino isósceles.
La hibridación digonal. Cuando el átomo de carbono está unido a otros dos átomos mediante
un enlace simple y uno triple o mediante dos dobles.

LOS ESQUELETOS DE LAS MOLÉCULAS ORGÁNICAS

Las diferentes biomoléculas van a estar constituidas básicamente por átomos de carbono
unidos entre sí mediante enlaces covalentes. La resistencia y versatilidad de los enlaces
carbono-carbono y del carbono con otros elementos: oxígeno, nitrógeno o azufre, va a
posibilitar el que se puedan formar estructuras que serán el esqueleto de las principales
moléculas orgánicas.
FUNCIONES ORGÁNICAS

Las moléculas orgánicas van a tener determinadas agrupaciones características de átomos que
reciben el nombre de funciones o grupos funcionales. Las principales funciones son:
Alcohol o hidroxilo

Aldehído. Los aldehídos se diferencian de las cetonas por estar siempre en un carbono situado
en el extremo de la molécula; esto es, el carbono que lleva una función aldehído se encuentra
unido a otro carbono o a un hidrógeno.

Cetona

Ácido orgánico o carboxilo

Estas cuatro funciones están formadas por C, H, y O (funciones oxigenadas); las dos
siguientes, por tener nitrógeno, se denominan funciones nitrogenadas.

Amina

Amida

Tiol o sulfidrilo
Entre las funciones con azufre la más importante en los compuestos de los seres vivos es la
función tiol (-SH). Encontraremos esta función en algunos aminoácidos. El fósforo se
encuentra sobre todo en los ácidos nucleicos y sus derivados en forma de ácido fosfórico
(H3PO4) o sus iones (iones fosfato).
ALGUNAS PROPIEDADES QUÍMICAS DE LAS FUNCIONES ORGÁNICAS

Los alcoholes por deshidrogenación (oxidación) se transforman en aldehídos o cetonas y estos

por una nueva oxidación dan ácidos. Por el contrario, los ácidos por reducción dan aldehídos y
estos a su vez dan alcoholes. Estos procesos son de gran importancia en el metabolismo de los
seres vivos, en particular en los procesos de obtención de energía.

FORMULACIÓN DE LAS BIOMOLÉCULAS

Las sustancias orgánicas pueden representarse mediante diferentes tipos de fórmulas. Estas
pueden ser:

a) Fórmulas desarrolladas o estructurales: En ellas se indican todos los átomos que forman
la molécula y todos los enlaces covalentes los unen. Este tipo de fórmulas da la máxima
información pero las moléculas complejas es laborioso representarlas.

b) Fórmulas semidesarrolladas: en las que se indican únicamente los enlaces de la cadena

carbonada. El resto de los átomos que están unidos a un determinado carbono se agrupan
según ciertas normas (ejemplo: CH3-, -CH2- , CH2OH-, -CHOH-, CHO-, -CO-, -COOH, -
CHNH2-).

c) Fórmulas empíricas: En ellas se indican únicamente el número de átomos de cada

elemento que hay en la molécula; así, fórmula empírica de la glucosa: C6H12O6.

Es de destacar que las fórmulas empíricas no dan una idea de la estructura de la molécula y
que puede haber muchos compuestos que, siendo diferentes, tengan la misma fórmula
empírica y diferente fórmula estructural.
En ciertos casos, por ejemplo, si la molécula es muy compleja, se recurre a determinadas
simplificaciones. Así, las largas cadenas carbonadas de los ácidos grasos o de otras moléculas
pueden representarse mediante una línea quebrada en la que no se indican ni los carbonos ni
los hidrógenos pero sí se indican las funciones, los dobles enlaces u otras variaciones que posea
la molécula. También se simplifican las cadenas cíclicas, en las que a veces tampoco se indican
ni los carbonos ni los hidrógenos.

Curiosidad: Fórmula empírica del virus de la polio Wimmer (Berlín, 1936)).

C332.662H492.388N98.245O131.196P7.500S2.340

CONCEPTOS DE POLÍMERO Y MONÓMERO

Frecuentemente los compuestos que constituyen los seres vivos están formados por la unión
más o menos repetitiva de moléculas menores. Por ejemplo, el almidón y la celulosa están
formados por la unión de miles de moléculas de glucosa. Las proteínas por decenas, centenares
o miles de aminoácidos, y la unión de miles o millones de nucleótidos forman los ácidos
nucleicos. Cada una de las unidades menores que forman estas grandes moléculas es un
monómero y el compuesto que resulta de la unión se llama polímero. Los polímeros son, a su
vez, macromoléculas, moléculas de elevado peso molecular.

Pequeñas moléculas.................................... de 100 u a 1000 u

Grandes moléculas (macromoléculas) ...... de 104 u a más de 106 u

Unidad de masa molecular: unidad de masa atómica (u) o dalton (da).

1u = 1da = 1,660*10-24 g
ENLACES INTRA E INTERMOLECULARES

Los medios biológicos son una mezcla compleja de compuestos químicos, tanto orgánicos
como inorgánicos. Unos son de pequeño tamaño: como el ión H+ (1da). Otros, como los
ácidos nucleicos, pueden tener 108da o incluso más. Todas estas moléculas van a interaccionar
entre sí. La principal de estas interacciones es la reacción química en la que se produce una
trasformación química de las sustancias que intervienen en ella. Otros tipos de interacción son
los diferentes enlaces que pueden darse entre moléculas o entre partes de una misma molécula.
Estos enlaces van a dar una mayor estabilidad a las macromoléculas por la formación de
agregados o de moléculas de mayor tamaño. Estas uniones pueden ser, entre otras:

Enlaces iónicos. Se suelen dar preferentemente en moléculas que contienen grupos -COOH y -
NH2. Estos grupos en agua se encuentran ionizados:
-COOH ® -COO- + H+
-NH2 + H+ ® -NH3+

El enlace se debe a las fuerzas de carácter eléctrico que se establecen entre las cargas negativas
de los grupos -COO- y las positivas de los grupos -NH+3, bien dentro de una misma molécula
o entre moléculas próximas. Estos enlaces en medio acuoso son muy débiles.
Los puentes disulfuro. Se llama así a los enlaces covalentes que se forman al reaccionar entre sí
dos grupos -S-H para dar -S-S-. Este tipo de enlaces son extraordinariamente resistentes. Los
encontraremos en las proteínas uniendo las subunidades que componen algunas moléculas
proteicas.

Enlaces o puentes de hidrógeno. Se trata de enlaces débiles pero que si se dan en gran número
pueden llegar a dar una gran estabilidad a las moléculas.

Los enlaces de hidrógeno se deben a la mayor o menor electronegatividad de los elementos

que participan en un enlace covalente. Así, por ejemplo, en los grupos -C-O-H, el oxígeno es
más electronegativo que el hidrógeno y atrae hacia sí el par de electrones que forma el enlace
covalente. En las proximidades del oxígeno habrá un exceso de carga negativa y, por el
contrario, el hidrógeno estará cargado positivamente. Lo mismo sucede con los grupos -C-N-
H, u otros, en los que también se produce una diferencia de electronegatividad. Como
consecuencia se generarán fuerzas eléctricas entre átomos que presentan un exceso de carga
positiva (H) y otros con exceso de carga negativa (O, por ejemplo). Estos enlaces son de gran
importancia en determinados compuestos y, en particular, en las proteínas y en los ácidos
nucleicos.

Fuerzas de Van der Waals. Se trata de fuerzas de carácter eléctrico debidas a pequeñas
fluctuaciones en la carga de los átomos. Actúan cuando las moléculas se encuentran muy
próximas unas a otras.

Uniones hidrofóbicas. Ciertas sustancias insolubles en agua cuando están en un medio acuoso
van a mantenerse unidas entre sí por su repulsión al medio en el que se encuentran. Estas
uniones, aunque son muy débiles, van a ser de gran importancia en el mantenimiento de los
componentes lipídicos de las membranas celulares y en la configuración de muchas proteínas.

Es de destacar que los enlaces más débiles, iónicos y de hidrógeno, particularmente, pueden
contribuir en gran manera a la estabilidad de la configuración de una molécula cuando se dan
en gran número.
EL AGUA

IMPORTANCIA DEL AGUA PARA LOS SERES VIVOS

El agua es el líquido más abundante de la corteza y uno de los pocos líquidos naturales. No es de
extrañar entonces que el agua sea una sustancia esencial en los seres vivos. El agua es el
componente más abundante en los medios orgánicos, los seres vivos contienen por término
medio un 70% de agua. No todos tienen la misma cantidad, los vegetales tienen más agua que los
animales y ciertos tejidos (por ejemplo: el tejido graso) contienen menos agua -tiene entre un
10% a un 20% de agua- que otros como, por ejemplo: el nervioso, con un 90% de agua.
También varía con la edad, así, los individuos jóvenes tienen más agua que los adultos (la carne
de ternera es más tierna que la de vaca).

El agua en los seres vivos se encuentra tanto intra como extracelularmente. El agua intracelular,
la que está en el interior de las células, representa 2/3, aproximadamente, del agua que contiene
un ser vivo y el agua extracelular representa el tercio restante. Esta última se encuentra bañando
las células o circulando en forma de sangre, linfa, savia, etc.

CONTENIDO EN AGUA DE ALGUNOS TEJIDOS HUMANOS

Tejido % agua
Líq. cefalorraquídeo 99

Sangre (plasma) 91-93

Sangre (Gl. rojos) 60-65

Tej. nervioso (s.gris) 85

Tej. nervioso (Médula) 75

Tej. nervioso (s.blanca) 70

Músculo 75-80

Piel 72

Hígado 70-75

Tej. conjuntivo 60

Hueso (sin medula) 20-25

Tej. adiposo 10-20

Dentina 3

En los seres unicelulares y en los organismos acuáticos el agua es además su medio ambiente.
El agua no es un simple medio ni una mera fase inerte, es un líquido muy reaccionable.
Interviene en muchas reacciones químicas, bien como reactivo o como producto de la reacción,
y resulta imprescindible para la estabilidad de muchas sustancias biológicas, por ejemplo, las
proteínas.

Por último diremos que la vida se originó hace más de 3500 millones de años en el medio
acuático y las condiciones de aquel ambiente primitivo imprimieron un sello permanente en la
química de los seres vivos. Todos los seres vivos han sido diseñados alrededor de las propiedades
características del agua, tales como su carácter polar, sus enlaces de hidrógeno y sus elevados
puntos de fusión, ebullición, calor específico y tensión superficial.

ALGUNAS PROPIEDADES DEL AGUA

Masa molecular.......... 18 da
Punto de fusión......... 0oC (a 1 atm)
Punto de ebullición.... 100oC (a 1 atm)
Densidad (a 4ºC)........ 1g/cm3
Densidad (a 0ºC).......... 0'97g/cm3

ESTRUCTURA QUÍMICA DEL AGUA

La molécula de agua está formada por dos átomos de hidrógeno y uno de oxígeno. En el agua
existen también los productos resultantes de la disociación de algunas de sus moléculas: el ión
H3O+ y el OH-.

En la molécula de H2O los enlaces covalentes entre el oxígeno y los dos átomos de hidrógeno
forman un ángulo de 104'5º. Además, el átomo de oxígeno atrae hacia sí los electrones del enlace
covalente. Esto hace que la molécula presente un exceso de carga negativa en las proximidades
del átomo de oxígeno y un exceso de carga positiva en los átomos de hidrógeno. Por lo tanto,
cada molécula de agua es un dipolo eléctrico.
ESTRUCTURA QUÍMICA DEL AGUA COMO SUBSTANCIA

Al ser las moléculas de agua dipolos eléctricos se establecen enlaces de hidrógeno entre el átomo
de oxígeno de una molécula y los átomos de hidrógeno de las moléculas vecinas. Estos enlaces
de hidrógeno se forman y se escinden a gran velocidad, aunque su estabilidad disminuye al
elevarse la temperatura.

Debido a estos enlaces las moléculas de agua se mantienen unidas - cohesividad - y el agua es
líquida a temperaturas a las que otras sustancias de masas moleculares similares como el CH4 y el
H2S son gaseosas. De la cohesividad dependen también una serie de propiedades del agua de
gran importancia para los seres vivos.
COHESIVIDAD DEL AGUA

La cohesividad, debida a los puentes de hidrógeno entre las moléculas de agua, es responsable
de importantes características del agua y de muchas de las funciones que el agua cumple en los
seres vivos. Así, son debidas a la cohesividad:

- Fenómenos como el de la capilaridad, que permite la ascensión de la savia a través de los

finísimos conductos que forman los vasos leñosos en las plantas.

- Es también responsable de que el agua sea un líquido prácticamente incompresible capaz de dar
volumen y turgencia a muchos seres vivos (p.e: gusanos) y por ejemplo, es la responsable
del esqueleto hidrostático de las plantas.

- También es responsable de la elevada tensión superficial del agua; propiedad que permite las
deformaciones del citoplasma celular y los movimientos internos en la célula.

- Como ya se ha dicho es la responsable de los elevados puntos de fusión y ebullición del agua.
Otras sustancias de masas moleculares parecidas son gaseosas a temperaturas en las que
el agua es líquida. El hecho de que el agua sea líquida en su mayor parte a las
temperaturas que se dan en la Tierra ha posibilitado el desarrollo de la vida en nuestro
planeta.

- De su elevado calor específico: cantidad de calor necesaria para elevar la temperatura de una
cierta masa de agua. Esto hace que el agua almacene o libere una gran cantidad de calor al
calentarse o al enfriarse; lo que permite que el agua actúe como amortiguador térmico,
evitando bruscas alteraciones de la temperatura y evitando de esta forma que, por
ejemplo, algunas moléculas como las proteínas, muy sensibles a los cambios térmicos, se
alteren.

- Su elevado calor de vaporización: cantidad de calor necesario para evaporar un gramo de agua
es también debido a la cohesividad, pues para pasar del estado líquido al gaseoso es
necesario romper los enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua.

Estas dos últimas propiedades son de gran importancia a la hora de regular la temperatura en
muchos seres vivos, por ejemplo: la sudoración.
SOLUBILIDAD

El agua es un buen disolvente de los compuestos iónicos. Esto es debido a que el agua es una
sustancia polar. Las moléculas de agua se disponen alrededor de los iones positivos con la
parte negativa de su molécula hacia ellos y en el caso de los iones negativos les enfrentan la
parte positiva. También son solubles en agua las sustancias polares, por ejemplo: los
glúcidos; normalmente, estas sustancias tienen una elevada proporción de oxígeno. Por el
contrario, aquellas sustancias orgánicas que presentan una elevada proporción de hidrógeno y
pocos átomos de oxígeno son poco solubles en agua; por ejemplo: los lípidos.

Algunas sustancias tienen una parte de su molécula que es soluble en agua (hidrófila) y otra parte
insoluble (hidrófoba). Estas sustancias se dice que son anfipáticas. Las sustancias anfipáticas,
cuando están en un medio acuoso, orientan su molécula y dan lugar a la formación de micelas,
monocapas o bicapas. Las membranas celulares son, esencialmente, bicapas formadas por lípidos
antipáticos.

Las grandes moléculas, como las proteínas, si son solubles en agua, forman un tipo especial de
disoluciones denominadas disoluciones coloidales. Las disoluciones coloidales van a poder estar
en dos estados: sol y gel. En el estado de sol predomina la fase dispersante, el agua, por ejemplo,
sobre la fase dispersa y la solución es más fluida. En estado de gel predomina la fase dispersa, por
ejemplo: la proteína, sobre la fase dispersante, y la solución es más viscosa. El paso de un estado
a otro es reversible y diversos factores físicos y químicos pueden hacer que una solución pase de
un estado a otro sin necesidad de variar la concentración de soluto. Estos factores pueden ser: el
pH, la temperatura o una alteración en la concentración de determinados iones presentes en el
medio. Las soluciones coloidales pueden separarse por diálisis por medio de membranas cuyos
poros sólo permiten pasar las moléculas de pequeño tamaño y no las partículas coloidales.
FORMACIÓN DE MONOCAPAS, BICAPAS, MICELAS Y MEMBRANAS POR LAS
SUSTANCIAS ANFIPÁTICAS EN UN MEDIO ACUOSO.

Si se dispersa por una superficie acuosa una pequeña cantidad de un lípido anfipático, se puede formar una capa de
una molécula de espesor: monocapa. Esto es debido a que las partes hidrófilas se disponen hacia el interior y los
grupos hidrófobos hacia el exterior de la superficie acuosa. Pueden también formarse bicapas, en particular entre
dos compartimentos acuosos.
Entonces, las partes hidrófobas se disponen enfrentadas y las partes hidrófilas se colocan hacia la solución acuosa.
Los lípidos anfipáticos forman este tipo de estructuras espontáneamente. Las bicapas pueden formar
compartimentos cerrados denominados micelas, si son de una capa, y liposomas si están formados por
bicapas. Las bicapas lipídicas poseen características similares a las de las membranas celulares: son permeables al
agua pero impermeables a los cationes y aniones y a las grandes moléculas polares. En realidad, las membranas
celulares son, esencialmente, bicapas lipídicas.

Modelo de la membrana plasmática de una célula animal, determinado a partir de

fotomicrografías electrónicas y datos bioquímicos.

Ionización del agua y escala de pH

Si observas la figura siguiente, comprobarás que dos moléculas polares de agua pueden
ionizarse debido a las fuerzas de atracción por puentes de hidrogeno que se establecen entre
ellas.
Un ion hidrógeno se disocia de su átomo de oxigeno de la molécula (unidos por
enlace covalente), y pasa a unirse con el átomo de oxígeno de la otra molécula, con
el que ya mantenía relaciones mediante el enlace de hidrógeno.

Como vemos, el agua no es un líquido químicamente puro, ya que se trata de una

solución iónica que siempre contiene algunos iones H3O+ y OH- . (Se utiliza el
símbolo H+, en lugar de H3O+).
El producto [H+]·[OH-]= 10-14, se denomina producto iónico del agua, y constituye
la base para establecer la escala de pH, que mide la acidez o alcalinidad de una
disolución acuosa , es decir, su concentración de iones [H+] o [OH-]
respectivamente. Definimos el pH como:

pH=-log[H+]

El pH del agua es 7 y lo consideramos neutro. Valores mayores serán básicos o

alcalinos y valores menores ácidos.
Sistemas tampón o buffer

Los organismos vivos soportan muy mal las variaciones del pH, aunque tan solo se trate de
unas décimas de unidad, y por ello han desarrollado en la historia de la evolución sistemas
tampón o buffer que mantienen el pH constante, mediante mecanismos homeostáticos. Las
variaciones de pH, afectan a la estabilidad de las proteínas y, en concreto, en la actividad
catalítica de los enzimas, pues en función del pH, pueden generar cargas eléctricas que
modifiquen su actividad biológica.

Los sistemas tampón que tienden a impedir la variación del pH cuando se añaden pequeñas
cantidades de iones H+ o OH- consisten en un par ácido-base conjugada que actúan como
dador y aceptor de de protones, respectivamente. Podemos citar otros tampones biológicos,
como son el par carbonato-bicarbonato y el par monofosfato-bifosfáto. El pH normal de los
fluidos corporales suele oscilar alrededor de 7, Plasma sanguíneo7,4 ; Saliva:6,35-6,95 ; Orina
5,8; jugo gástrico:2,1 etc.

Osmosis y presión osmótica

Se define ósmosis como una difusión pasiva, caracterizada por el paso del agua, disolvente, a
través de la membrana semipermeable, desde la solución más diluida a la más concentrada.

Y entendemos por presión osmótica, a aquella que seria necesaria para detener el flujo de agua
a través de la membrana semipermeable. Al considerar como semipermeable a la membrana
plasmática, las células de los organismos pluricelulares deben permanecer en equilibrio
osmótico con los líquidos tisulares que los bañan.
Si los líquidos extracelulares aumentan su concentración de solutos, se haría hipertónica
respecto a las células, como consecuencia se originan pérdida de agua y deshidratación
(plasmólisis).
De igual forma, si los líquidos extracelulares se diluyen, se hacen hipotónicos respecto a las
células. El agua tiende a pasar al protoplasma y las células se hinchan y se vuelven turgentes,
pudiendo estallar (en el caso de células vegetales la pared de celulosa lo impediría), por un
proceso de turgescencia.
En el caso de los eritrocitos sanguíneos la plasmólisis se denomina crenación y la turgescencia
el de hemólisis.

AGUA EN EL SER HUMANO

Un aporte adecuado y continuo de agua es un requerimiento para la vida en todos los seres
humanos. La deshidratación en el lactante es más seria que en el adulto. Aproximadamente el
60% del peso corporal del hombre adulto está constituido por agua. Los lactantes tienen una
proporción aun mayor de agua - alrededor de 78% en el neonato - pero en los primeros 6
meses de vida la proporción de agua con respecto al peso corporal declina rápidamente. Al año
de edad se alcanza el valor el adulto. Como la grasa esencialmente no contiene agua, existe una
mayor proporción de agua con respecto al peso corporal en la persona delgada, ya sea un
adulto o un lactante.

Compartimentos líquidos

El agua dentro del cuerpo se mantiene en dos compartimentos mayores, que se designan
intracelular y extracelular de acuerdo a los tipos de líquido que contienen. Estos compartimentos
están separados por membranas semipermeables. El líquido intracelular (LIC) (agua dentro de
las células) representa aproximadamente el 30 al 40% del peso corporal. Cada célula debe ser
abastecida con oxígeno y con los nutrientes requeridos; además, el contenido de agua y sal
debe mantenerse dentro de límites estrechos.

El compartimento extracelular incluye el líquido intravascular o plasmático, el líquido

intersticial y el líquido transcelular. El líquido extracelular (LEC) - intravascular o plasmático
(agua dentro de los vasos sanguíneos o agua intravascular contenida en el plasma) representa
aproximadamente el 5% del peso corporal total del ser humano. El plasma, la porción líquida
de la sangre, contiene proteínas, que normalmente permanecen dentro de las paredes de los
vasos. El agua y las sales minerales que contiene pueden dejar los vasos e ingresar a los tejidos
circundantes. En la salud el volumen líquido normal del plasma se mantiene dentro de límites
relativamente estrechos. Si se produce deshidratación o hemorragia, el volumen se reducirá y el
shock será evidente. Si se produce sobrehidratación, la acción cardíaca puede estar dificultada y
el líquido se perderá de los vasos para producir edema de los tejidos subcutáneos o de los
pulmones. El plasma contiene sales minerales en concentraciones diferentes de las del agua
intracelular; los componentes predominantes son sodio y cloro.

El líquido extracelular - líquido intersticial está entre los espacios vasculares y las células. Es similar
al plasma excepto que contiene muy pocas proteínas. Cuando se produce enfermedad, un
incremento en el líquido intersticial se refleja en edema; una falta de líquido intersticial produce
deshidratación. El líquido intersticial es relativamente mayor en volumen en lactantes que en
adultos. Aproximadamente el 25% del peso corporal del neonato es líquido intersticial. A los 2
años de edad el niño está alcanzando el nivel del adulto del 15% del peso corporal.

El líquido extracelular - líquido transcelular es un tipo particular que incluye el líquido

cefalorraquídeo, intraocular, pleural, peritoneal y sinovial. El líquido en el tracto
gastrointestinal, aunque transcelular, también puede considerarse extracorpóreo. Las
colecciones patológicas de trasudado transcelular se denominan de acuerdo al sitio: ascitis
(cavidad peritoneal), derrame pleural (cavidad pleural) y derrame pericárdico o hidropericardio (saco
pericárdico).

Regulación del agua corporal

Además de la diferencia entre lactantes v adultos en la proporción de agua corporal total en los
compartimentos celular y extracelular, el lactante ingiere y excreta más agua que el adulto
cuando estas cantidades se expresan en mililitros por kilogramo de peso. Existen dos razones
para estas diferencias: (1) la producción de calor basal por kilogramo es dos veces más alta en
lactantes que en adultos. Debido a esto y porque el lactante tiene una superficie corporal mayor
en proporción al tamaño, el lactante pierde dos veces más agua por kilogramo que el adulto; (2)
debido al mayor ritmo metabólico del lactante, los productos del metabolismo y su eliminación
aumentan. El agua debe utilizarse para eliminar estos residuos metabólicos a través de mayor
excreción urinaria.

Centimetros cúbicos de
Edad
orina
Primero y segundo
30 - 60
día
Tercero a décimo
100 - 300
día
Décimo día a dos
250 - 450
meses
2 meses a 1 año 400 - 450
1 - 3 años 500 - 600
3 - 5 años 600 - 700
 5 - 8 años 650 - 1.000
8 - 14 años 800 - 1.400

Como la renovación diaria de agua en el lactante es aproximadamente la mitad del volumen de

líquido extracelular, cualquier pérdida de líquido o falta de ingreso de líquido produce
depleción del aporte de líquido extracelular rápidamente.

El equilibrio de agua en el cuerpo está controlado a través de la regulación del ingreso y

excreción corporal. Habitualmente el ingreso de agua es promovido por una sensación de sed.
La sed, que está regulada por un centro en el hipotálamo medio, es una defensa mayor contra
la depleción de líquido y la hipertonicidad. Los riñones también pueden estar involucrados en
la regulación del ingreso de agua a través del sistema renina-angiotensina. El mecanismo de la
sed y la liberación de hormona antidiurética (ADH) pueden estar relacionados. Se debe
recordar que al menos algunos de los centros de la sed no están conectados funcionalmente y
físicamente con aquellos involucrados en la liberación de ADH.

La excreción del agua corporal está regulada principalmente por la variación del ritmo del flujo
urinario. Una caída en la osmolalidad plasmática (normalmente 285 a 295 mOsm por kg. de
H2O) indica un exceso de agua y produce un volumen aumentado de orina con una
osmolalidad menor que la del plasma, restableciendo así la osmolalidad plasmática hacia lo
normal. Cuando la osmolalidad plasmática está por encima de la normal, el volumen urinario
cae y su osmolalidad se eleva por encima de la del plasma. El eje neurohipofisorrenal es en
gran parte responsable de la regulación del volumen y concentración urinaria. El flujo urinario
también está bajo la influencia del filtrado glomerular (FG), la condición del epitelio tubular
renal y las concentraciones plasmáticas de esteroides suprarrenales.

La pérdida de agua del cuerpo como resultado de la evaporación en la piel está regulada no por
la cantidad de agua corporal sino por factores independientes del agua corporal: temperatura
corporal y ambiental, presión parcial de vapor de agua en el medio ambiente y frecuencia
respiratoria.

Hormona antidiurética (ADH)

Esta hormona, también conocida como vasopresina, controla la reabsorción de agua en los
túbulos renales y regula el balance hidroelectrolítico de los líquidos corporales. Aumenta la
permeabilidad de las células en los túbulos dístales y en los conductos colectores de los riñones
y disminuye la formación de orina. Si la ADH está ausente, se elimina gran cantidad de orina
con una densidad muy baja (poliuria), mientras que el ingreso de líquidos está aumentado
(polidipsia). La secreción de ADH está regulada por la osmolalidad sanguínea. Las células del
núcleo supraóptico funcionan como osmorreceptores que son sensibles a la concentración de
solutos en el plasma. Cuando la presión osmótica se eleva, la secreción de ADH está
aumentada. Cuando la concentración de líquidos corporales está diluida, la secreción de ADH
está inhibida. Distintos trastornos pueden -afectar o ser afectados por la liberación y acción de
la hormona antidiurética (ADH):
 Estímulos tensionantes (dolor, debido a cirugía, quemaduras, traumatismo) - aumenta la
secreción de ADH. Este factor debe considerarse en la terapia con líquidos.
Barbitúricos, demerol y morfina -estimulan la secreción de ADH. La reducción del filtrado
glomerular también puede disminuir la excreción urinaria.
Drogas colinérgicas y beta-adrenérgicas, nicotina y prostaglandinas - fuertes estimuladores
de la secreción de ADH.
Alcohol - fuerte inhibidor de la excreción de ADH. La excreción urinaria excede al ingreso,
produciendo cierto grado de deshidratación hipernatrémica.
Glucocorticoides y fenitoína - inhibe la secreción de ADH.
Anestesia - reduce el flujo urinario.
Glucosa en la luz del túbulo renal (diabetes mellitus) - limita la capacidad de la ADH para
conservar agua.
Diabetes insípida - interrupción del sistema supraóptico hipofisario, que produce falla para
conservar agua.
Diabetes insípida nefrogénica - una falla de los túbulos colectores renales para responder a
la ADH.

ELECTROLITOS

El movimiento de líquido en el cuerpo está determinado en gran parte por cambios en el

equilibrio de electrólitos, especialmente la concentración de sodio; sin embargo, influyen otras
fuerzas que no se conocen por completo. Es más fácil comprender la base científica para el
equilibrio de líquido en el cuerpo que para, el de electrólitos. La siguiente explicación se da
como una revisión.

Los compuestos químicos en solución pueden permanecer intactos o pueden disociarse.

Ejemplos de las moléculas que permanecen intactas son dextrosa, creatinina y urea. Son no
electrólitos. Las que se disocian` en solución se degradan en partículas separadas conocidas
como iones. Los compuestos que se comportan de esta forma se conocen como electrólitos.
Han atravesado el proceso de ionización y tienen una función importante en el mantenimiento
del equilibrio ácido-base. Cada una de las partículas disociadas, o iones, de un electrólito lleva
una carga electrolítica, ya sea positiva o negativa.

Existen varios electrólitos biológicamente importantes. Los cationes, o iones cargados

positivamente, en el líquido corporal incluyen sodio (Na+), potasio (K+), calcio (Ca++) y
magnesio (Mg++). Los aniones, o iones cargados negativamente, en el líquido corporal incluyen
cloro (Cl-), bicarbonato (HCO3-,) y fosfato (HPO4-).

Cada compartimento líquido tiene su propia composición electrolítica, que difiere de la del
otro. Los miliequivalentes (mEq) indican el número de cargas iónicas o uniones electrovalentes
en la solución ionizada en cada compartimento. En el tratamiento de un paciente particular, se
obtienen los niveles sanguíneos de electrólitos. Estos niveles miden los electrólitos en el
compartimento intravascular pero no dan una medida verdadera de los electrólitos en el propio
espacio celular.
Sodio

La mayor parte del sodio en el cuerpo es extracelular. El ingreso diario promedio de sodio
iguala a la excreción. La dieta promedio cubre los requerimientos normales de sodio, pero si se
requieren cantidades adicionales en terapia, pueden administrarse soluciones isotónicas de
cloruro de sodio en 0,85 a 0,9% y sangre entera.

Algo de sodio se excreta a través de los riñones y algo a través de la piel en la sudoración. Se
excreta en grandes cantidades cuando la temperatura que rodea al cuerpo es relativamente alta
y durante el ejercicio corporal, fiebre o tensión emocional. La pérdida de sodio a través de la
piel no regula la excreción de sodio; es simplemente un subproducto de la regulación de la
temperatura del cuerpo. Normalmente, la mayor parte de la excreción de sodio se realiza a
través de los riñones, que son los principales reguladores del sodio corporal.

Las hormonas tienen un efecto definido sobre la excreción de sodio. La hormona antidiurética
hipofisaria (ADH) tiene influencia sobre la reabsorción de agua de los túbulos dístales. Las
hormonas adrenocorticales, de las cuales la aldosterona es la más importante, influyen sobre la
reabsorción de potasio y sodio y regulan la concentración de estos iones en el torrente
sanguíneo.

En el lactante, el intercambio de agua dentro y fuera de la célula es tres a cuatro veces más
rápido que en el adulto. Como el intercambio de sodio es igualmente rápido, el mantenimiento
del equilibrio de sodio en el lactante tiene problemas especiales.

Potasio

La principal porción de potasio que es intercambiable es intracelular. El potasio sérico varía

entre aproximadamente 4 y 5,6 mEq por litro, dependiendo de la edad del lactante o el niño.
La renovación, ingreso y excreción de potasio diarios están equilibrados. La dieta promedio
cubre los requerimientos de potasio del cuerpo.

El equilibrio de potasio puede mantenerse con un bajo ingreso. La excreción renal de potasio
es acelerada por la ACTH, desoxicorticosterona y cortisona, mientras que el sodio puede ser
retenido.

La actividad de todas las células está bajo la influencia de la concentración de potasio en el

líquido que las rodea. Una concentración sérica elevada de potasio produce un efecto clínico
sobre el músculo cardíaco. Un nivel extracelular bajo de potasio puede producir síntomas de
lasitud y debilidad, con pérdida del tono tanto del músculo liso como estriado. Puede
observarse fallo circulatorio en un período de tiempo.

No debe administrarse potasio a un paciente hasta que la función renal sea adecuada, de otro
modo el potasio sérico puede elevarse hasta niveles altos. Las contraindicaciones principales
para la terapia con potasio son la insuficiencia suprarrenal y la insuficiencia renal no aliviada
por el tratamiento.
EQUILIBRIO ÁCIDO-BASE

Una de las consideraciones más importantes en la terapia hidroelectrolítica es el equilibrio o

balance ácido-base. Que una solución sea ácida o alcalina depende de la concentración de iones
hidrógeno (H+). Si la concentración de iones hidrógeno está aumentada, la solución se vuelve
más ácida; si la concentración está disminuida, se vuelve más alcalina. La cantidad de
hidrógeno ionizado en la solución está indicada por el concepto de pH. En el laboratorio, una
solución con un pH de 7 es neutra, va que a esa concentración el número de iones hidrógeno
está equilibrado por el número de iones hidróxido presentes. A medida que la concentración
de ion hidrógeno cae, el valor del pH se eleva. En otras palabras, una solución ácida tiene un
valor de pH inferior a í y una solución alcalina tiene un valor de pH mayor que 7.

En los seres humanos, el líquido extracelular normalmente es levemente alcalino, con un pH

de 7,35 a 7,45. Si el pH se eleva más que esto, existe un estado de alcalosis; si el pH cae por
debajo de este valor, existe un estado de acidosis. En acidosis, aun el líquido corporal puede
considerarse alcalino, aunque menos que lo normal. Si el pH del líquido corporal se eleva por
encima de 7,7 o cae por debajo de 7, la vida del paciente está en peligro.

La constancia con la cual es regulada la concentración de ion hidrógeno de la sangre depende

de tres mecanismos: (1) los sistemas buflers, (2) la regulación respiratoria y (3) la regulación
renal del pH.

REGULACION DEL pH DEL ORGANISMO

Todos los procesos fisiológicos que tienen lugar en nuestro organismo, incluyendo la contractilidad
muscular, las reacciones metabólicas, la conformación de las proteínas y el funcionamiento del SNC,
entre otros, están profundamente influidos por el pH de nuestro medio interno. Por esta razón las
variaciones del equilibrio ácido-base (que determinan el pH) deben estar finamente reguladas. El
mantenimiento del pH dentro de límites estrechos, es de vital importancia para los seres vivos.
Desarrollaremos a continuación conceptos bioquímicos que nos permitan comprender el concepto de
pH y los diferentes sistemas del organismo que se encargan de regularlo.

Ácidos y Bases

Definimos ácido como una sustancia que, en solución, desprende protones (H+), mientras que una base
es una sustancia que, en solución, desprende iones oxhidrilo (OH-) o capta protones. Cuando un ácido
libera un protón se convierte en una base conjugada, y a la inversa, cuando una base acepta un protón
se convierte en un ácido conjugado. Si las cantidades de H+ y OH- son idénticas la solución resulta
neutra. Si la concentración de H+ excede la concentración de OH-, la solución resultara ácida. Por el
contrario si la concentración de OH- excede la concentración de H+, la solución resultara básica o
alcalina.

pH

El pH es una expresión matemática de la concentración de protones (H+). Se define potencial de

hidrógeno (pH) de una solución acuosa como el logaritmo de la inversa de la concentración de
protones de dicha solución. En otras palabras el pH es el logarítmo negativo de la concentración de los
iones hidrógeno.

pH = - log [H+]

La escala de pH se extiende desde 0 a 14 en solución acuosa. Las soluciones con pH menor a 7 son
consideradas ácidas; las que poseen un pH mayor a 7 son básicas o alcalinas; finalmente un pH de valor
7 indica la neutralidad de la solución.

También se define el pOH, que mide la concentración de iones OH-.

pOH = - log [OH-]

Debido a que el principal disolvente que encontramos en nuestro organismo es el agua, podemos
establecer las siguientes relaciones entre concentraciones de protones y oxhidrilos.

[H+] x [OH-] = 10-14

pOH + pH = 14

En disoluciones no acuosas, o fuera de condiciones normales de presión y temperatura, un pH de 7

puede no ser el neutro. Pero, siendo más precisos, el pH al cual la disolución es neutra estará
relacionado con la constante de disociación del disolvente en el que se trabaje. Al ser nuestro plasma
sanguíneo una solución que presenta algunas características que lo diferencian del agua, su valor de
neutralidad se fija en 7,40± 0,02 para la sangre arterial (el pH de la sangre venosa es levemente menor,
pero en la práctica médica su valor no es tomado en cuenta). En otras palabras designaremos neutro a
nuestro pH cuando este se encuentre entre 7,38 y 7,42, siendo básico cualquier valor que lo supere este
rango (llevando a un estado llamado alcalosis) y ácido cualquier valor que este por debajo de 7,38
(implicando una acidosis). Todos los mecanismos que regulan el pH en el hombre, se encargan de
mantener su valor dentro de este estrecho margen de neutralidad.

Con fines didácticos podemos afirmar que dentro del rango 7,30 – 7,50 se cumple la siguiente relación:
a todo cambio en la concentración de protones de 1 nmol, le corresponde un cambio inverso del valor
del pH en 0.01. Por ejemplo, sabemos que para el pH = 7.40 la [H] = 40 nmol/L. En base a lo
expuesto podemos afirmar que si la concentración de H+ pasa a ser de 41 nmol/L, el pH será de 7,39.
De este modo podemos aseverar que el rango de pH neutro expuesto anteriormente (7,38-7,42) se
condice con el siguiente rango de concentraciones de protones: 42-38 nmol/L.

Amenazas al pH

La mayor amenaza a la estabilidad del pH está representada por los ácidos que se producen durante
procesos metabólicos de nuestro organismo. Podemos clasificar en tres categorías a dichas sustancias:

Ácidos Volátiles
El principal ejemplo de estos ácidos es el Dióxido de Carbono. El CO 2 es el producto final de la
oxidación de Hidratos de Carbono, grasas y aminoácidos.
Se trata de un ácido potencial ya que su hidratación (catalizada por la anhidrasa carbónica) va a generar
ácido carbónico (H2CO3), que a su vez va a disociarse en un anión bicarbonato (HCO3-) y un protón:

CO2 + H2O  "H2CO3"  H+ + HCO3-

Diariamente nuestro organismo produce suficiente CO2 como para llevar la concetración de protones a
300mmol/L en un hombre de 60kg. Esto implicaría un pH de 0,5. Afortunadamente existen
mecanismos compensatorios que impiden que esto suceda.
Al ser un gas, el CO2 va a ser eliminado prácticamente en su totalidad por los pulmones sin que se
produzca una retención neta de ácido, por lo que se denomina ácido volátil.
Durante el ejercicio la tasa de producción de CO2 aumenta.

Ácidos Fijos

Los principales ejemplos de este grupo son el Ácido Sulfúrico y el Ácido Fosfórico. El primero es
producto de oxidación de ciertos aminoácidos. El fosfórico se forma en el metabolismo de fosfolípidos
y ácidos nucleicos, además del metabolismo de fosfoproteinas y fosfogliceridos.
La producción diaria de ácidos fijos podría llevar nuestro pH a 3 si no existieran mecanismos
compensatorios.
Su producción no se ve afectada durante el ejercicio.

Ácidos Orgánicos

Los principales ejemplos son el ácido láctico y el ácido aceto-acético. Se forman por procesos
metabólicos de utilización de hidratos de carbono y grasas, respectivamente.
Normalmente estos ácidos son a su vez metabolizados y se eliminan en forma de CO2, cuyo destino ya
conocemos.

Regulación del pH

Existen tres sistemas de regulación de pH o del Equilibrio Ácido-Base

1) Sistemas Buffer de los Líquidos Corporales, de respuesta inmediata.

2) Riñón, excretando excedentes por orina
3) El sistema respiratorio, eliminando o reteniendo CO2

SISTEMAS BUFFER DE LOS LÍQUIDOS CORPORALES

Los denominados sistemas tampón o buffer representan la primera línea de defensa que posee nuestro
organismo ante los cambios desfavorables en el pH. Esto se debe a su capacidad de aceptar o ceder
protones de manera tal de compensar los desequilibrios de nuestro medio interno, manteniendo los
valores de pH dentro de un rango estricto.
Las soluciones buffer están constituidas por un ácido débil y su base conjugada. Ahora bien, que es un
ácido débil? Si AH es un ácido débil significa que la unión AH no es vencida fácilmente por la
interacción de las especies químicas A- y H+ con el agua. Por lo tanto AH se disociará parcialmente. En
este caso A- es la base conjugada del ácido AH ya que posee la capacidad de aceptar protones para
convertirse en AH. La disociación de un ácido débil esta se representa del siguiente modo:

AH  H+ + A-

Si este ácido fuera fuerte en una solución acuosa lo encontraríamos totalmente disociado, lo que
significa que no encontraríamos a la molécula AH como tal sino que existirían solamente portones (H +)
y aniones A-. Sin embargo un ácido débil en solución presentará no solo los mencionados iones sino
también una concentración de la molécula AH. La relación entre las concentraciones de AH, y están
dadas por la Constante de Disociación del Ácido (Ka) que es característica de cada sustancia:

[H+] [A-]
Ka = -----------------
[AH]

La tendencia de cualquier ácido débil a disociarse, es decir la “fuerza del ácido”, está dada por la
constante de disociación. Cuanto mayor es Ka, más disociado estará el ácido en solución y mayor será
su fuerza.
El valor de pH en el cual el ácido se encuentra disociado en un 50% se conoce como pKa. Podemos
calcularlo con la siguiente fórmula:

pKa = - log Ka

El pKa sirve también como indicador de la fuerza del ácido. En este caso a menor pKa, mayor será el
grado de disociación del ácido en solución.
Cuando trabajamos con ácidos fuertes el cálculo del pH se reduce a la expresión que enunciamos
anteriormente. Sin embargo cuando trabajamos con soluciones buffer para calcular el pH utilizamos la
ecuación de Henderson-Hasselbach:

pH = pKa + log [A-]

-------
[AH]

Es importante destacar que ecuación de Henderson-Hasselbach es válida para valores de pH cercanos

al pKa del ácido considerado. Sin embargo es extremadamente útil en medicina ya que los valores de
pH de los buffers de nuestro organismo siempre van a ser cercanos a sus respectivos pKa.
En este punto debemos preguntarnos cuales son las características que hacen que un buffer sea útil. En
este sentido encontramos dos elementos. En principio debemos recordar que el pKa representa el valor
de pH en el que un sistema buffer puede alcanzar su máxima capacidad amortiguadora. Cada sistema
buffer tendrá un valor de pKa característico. Puesto que lo que pretendemos es mantener un pH
alrededor de 7,40 serán buenos amortiguadores aquellos sistemas cuyo pKa esté próximo a dicho valor.
En segundo lugar debemos considerar que la concentración de las soluciones buffer debe ser elevada,
de lo contrario su capacidad sería agotada muy rápidamente.
A continuación describiremos los diferentes sistemas buffer que encontramos en nuestro organismo.

Proteínas
Muchas de las proteínas de nuestro organismo en términos generales y la Hemoglobina en particular
tienen la propiedad de comportarse como buffers biológicos. La condición necesaria para que esto
suceda es que posean residuos de histidina. Este aminoácido posee grupos imidazol que se caracterizan
por comportarse como un ácido débil.
El principal radio de acción de las proteínas es el nivel intracelular, contribuyendo de forma importante
en el mantenimiento del pH allí.
La Hemoglobina constituye el principal buffer de la sangre, de accionar extremadamente
eficiente gracias a su elevada concentración y a la gran cantidad de residuos de histidina que
posee en su estructura. Es menester mencionar que la carboxihemoglobina tiene su capacidad
buffer algo aumentada con respecto a la oxihemoglobina, lo cual es una contribución muy
importante ya que, como antes mencionamos el CO2 es un ácido potencial.
Fosfato

Este buffer ejerce su acción fundamentalmente a nivel intracelular, ya que es aquí donde existe una
mayor concentración de fosfatos y el pH es más próximo a su pKa (pKa = 6,8). Este sistema también
posee una acción importante a nivel de los túbulos renales, que presentan un pH menor a 7:

H2PO4-  H+ + HPO42-

Bicarbonato

El sistema Ácido Carbónico-Bicarbonato es el buffer más importante de nuestro organismo. Existen

múltiples características que hacen de este sistema un regulador de pH el más eficaz en el hombre. En
primer lugar se trata de un sistema que está presente en todos los medios tanto intracelulares como
extracelulares. A primera vista su pKa parecería corresponder a un buffer poco útil para nuestro
organismo ya que su valor es de 6,10. Sin embargo este hecho se ve compensado por la posibilidad de
regular independientemente las concentraciones tanto de la especie aceptora de protones como la
dadora de protones. La reacción química está dada por:

H2CO3  H+ + HCO3-

Como mencionamos anteriormente el H2CO3 está en equilibrio con el CO2. Por consiguiente la
ecuación de Henderson-Hasselbach esta dada por:

pH = 6,1 + log [HCO3-]

------------
[CO2]

De este modo la concentración de la especie aceptora de protones (H2CO3) va a estar regulada por un
sistema de intercambio de solutos a nivel renal y la concentración de la especie dadora de protones
(CO2) será regulada por un sistema de intercambio de gases a nivel pulmonar.
Si tomamos los valores de concentración para el CO2 y el H2CO3 y calculamos el valor del pH
utilizando la ecuación de Henderson-Hasselbach obtendremos 7,40 como resultado, lo que implica que
este buffer es ideal para mantener la homeostasis de nuestro pH.

Es importante tener en cuenta que todos los sistemas buffer están interrelacionados y que se
amortiguan unos a otros, de modo que todos los amortiguadores de un mismo compartimento van a
variar conjuntamente ante un cambio en el pH. Esto nos va a permitir conocer los cambios de cada
sistema si conocemos los que ha experimentado uno de ellos.

REGULACIÓN RESPIRATORIA DEL PH

Nuestro sistema respiratorio se encarga de regular la presión parcial de dióxido de carbono (PCO 2)
arterial. El CO2 es barrido en los pulmones por la ventilación. La presión parcial de dióxido de carbono
es proporcional a su concentración. Nuestros pulmones regulan indirectamente la concentración de
ácido del organismo. Al ser la PCO2 de la sangre mayor que la alveolar, en condiciones normales se va a
producir una difusión neta de CO2 hacia el interior del alveolo desde donde será eliminado.
La respuesta ventilatoria ante los cambios de pH es una respuesta rápida y está mediada por los
quimiorreceptores de los cuerpos carotídeos y aórticos y del centro respiratorio bulbar. Dichos
receptores son sensibles a los cambios de la concentración de protones del líquido extracelular y a los
cambios en la PCO2, de manera que ante un descenso del pH (o el ascenso de la PCO2), el aumento en
la concentración de H+ estimula a los quimiorreceptores provocando una hiperventilación, aumentando
de este modo la eliminación de CO2, y disminuyendo por tanto la PCO2 arterial. Por el contrario, si el
pH se eleva el descenso de la concentración de protones inhibe los quimiorreceptores provocando un
descenso rápido de la ventilación, una reducción de la eliminación de CO2, y por tanto una elevación de
la P CO2 arterial.
La capacidad del sistema respiratorio como sistema buffer es 1 a 2 veces mayor que el del resto de los
sistemas. La duplicación de la tasa ventilatoria (hiperventilación) implica un ascenso del pH en 0,25
unidades. Una disminución a la mitad de la tasa ventilatoria (hipoventilación) implica in descenso de
0,25 unidades de pH.

REGULACIÓN RENAL DEL PH

El sistema renal tiene una participación clave en la homeostasis del pH ya que por medio de tres
mecanismos regula la concentración de HCO3-.
Regula el HCO3- recuperado o reabsorbido del filtrado glomerular. El bicarbonato es filtrado
continuamente hacia la luz del túbulo renal de modo que en el filtrado glomerular intacto la
concentración de bicarbonato es prácticamente igual a la del plasma, de ahí la importancia del proceso
de reabsorción del mismo. A la concentración fisiológica de bicarbonato plasmático (24 mEq/l),
prácticamente todo el bicarbonato filtrado va a ser reabsorbido. Este proceso tiene lugar
fundamentalmente en el túbulo contorneado proximal (TCP) donde se reabsorbe un 85%. El resto es
reabsorbido en el asa de Henle (10-15%) y en el túbulo contorneado distal (TCD) y colector. Genera
HCO3- nuevo que reemplaza al que se pierde amortiguando ácidos producidos por el organismo.
Si a pesar del proceso de reabsorción la concentración de bicarbonato plasmático permanece por
debajo del valor normal, en las células tubulares se va a sintetizar bicarbonato. Esto sucede
fundamentalmente en el túbulo contorneado distal a partir del CO2 procedente de la sangre o del
propio metabolismo de la célula tubular por acción de la anhidrasa carbónica. El H2CO3 así generado se
disocia en bicarbonato que se reabsorbe hacia la sangre y un protón que es eliminado.
Secreta HCO3- en condiciones de alcalosis crónica. El sistema renal es lento en su ejecución como
sistema amortiguador, requiriendo entre 10 y 20 horas para iniciar una actuación eficaz y 4-5 días para
desarrollarse por completo. Es por eso que su accionar es muy eficaz en condiciones de desequilibrio
crónico.
TRASTORNOS DEL EQUILIBRIO ÁCIDO-BASE

Un trastorno en el equilibrio ácido-base que produce acidosis o alcalosis sistémica puede

deberse a anomalías metabólicas o respiratorias primarias. Estos trastornos incluyen acidosis
metabólica, alcalosis metabólica y alcalosis respiratori

Acidosis metabólica

Ya sea la producción aumentada o la excreción inadecuada de iones hidrógeno o la pérdida

excesiva de bicarbonato en la orina o la materia fecal, pueden provocar acidosis sistémica. El
bicarbonato y el pH séricos caen a menos de 7,35. Con la concentración de iones hidrógeno
aumentada y la acidosis sistémica, se estimula el centro respiratorio, produciendo frecuencia
aumentada de excreción de dióxido de carbono. Como resultado de la excreción de dióxido de
carbono, los niveles plasmáticos de PCO2 y ácido carbónico caen, corrigiendo en algún grado
la acidosis.

La presencia de acidosis también aumenta la producción de amoníaco y la excreción de ion

hidrógeno en la orina. Se forma nuevo bicarbonato, ayudando a regresar el nivel plasmático de
bicarbonato a la normalidad, si el factor causal ha sido tratado. A medida que se forma más
bicarbonato, la frecuencia respiratoria disminuye y la PCO2 vuelve a la normal. El equilibrio
ácido-base se ha restablecido a la normalidad.

Varios trastornos pueden ser la causa de acidosis metabólica:

Cetoacidosis diabética: a partir del metabolismo incompleto de los lípidos corporales y el

catabolismo de las proteínas corporales, con la producción resultante de grandes cantidades
de ácidos.
Hiperalimentación, inanición y, rara vez, acidosis láctica: por producción aumentada de
varios ácidos fuertes.
Intoxicación con salicilatos: a partir de los iones hidrógeno derivados del ácido salicílico.
Diarrea severa: por las pérdidas aumentadas de bicarbonato en el líquido diarreico. También
puede deberse a formación de ácidos orgánicos a partir de la degradación incompleta de los
hidratos de carbono en el tracto gastrointestinal.
Trastornos que afectan los túbulos renales proximales reducen la capacidad de los túbulos
para secretar iones hidrógeno y producen reabsorción incompleta de bicarbonato.
La insuficiencia renal crónica provoca un número reducido de túbulos, lo que origina una
limitada capacidad del riñón para producir amoníaco suficiente y así excretar iones
hidrógeno suficientes.

El tratamiento de la acidosis metabólica incluye el tratamiento del trastorno básico y la

administración al niño de bicarbonato de sodio o potasio o de lactato de sodi

Alcalosis metabólica

La alcalosis metabólica ocurre cuando existe un exceso de bicarbonato base (concentración

plasmática elevada de bicarbonato por encima de 25 mEq por litro en los niños pequeños y
mayor de 27 mEq por litro en los niños mayores y una reducción en la concentración de ion
hidrógeno que produce un pH plasmático elevado por encima de 7,45.

La alcalosis metabólica puede deberse a una pérdida excesiva de ion hidrógeno en ácido
clorhídrico (HCl) como en los vómitos persistentes o aspiración gástrica prolongada. Puede ser
el resultado también de bicarbonato aumentado en el líquido extracelular provocado por la
administración de cantidades excesivas por infusión o por boca (como en el síndrome
lactoalcalino); reabsorción aumentada de bicarbonato por los túbulos renales; o contracción del
volumen del líquido extracelular ue lleva a recuperación aumentada de bicarbonato por los
túbulos.

Aunque la respiración se deprime, la compensación respiratoria no es completa y no se

restablece el pH hacia la normalidad. Aparece bicarbonato en la orina (con un pH mayor de 8,5
a 9, o aun más bajo si se asocia con deficiencia de potasio) y continúa haciéndolo a pesar del
nivel de excreción, porque el bicarbonato también continúa reabsorbiéndose.
Consecuentemente, la alcalosis metabólica continúa. Como la hipopotasemia debida a pérdida
urinaria de potasio o la hipocloremia causada por pérdida de cloro, como en los vómitos,
pueden acompañar a la alcalosis metabólica, estos trastornos no pueden tratarse en forma
adecuada a menos que se corrijan los otros problemas.

La corrección de la alcalosis metabólica incluye el tratamiento del trastorno básico, la

prevención de mayor pérdida de ácido y el reemplazo de los electrólitos deficiente

Acidosis respiratoria

En la acidosis respiratoria existe excreción inadecuada de dióxido de carbono por los

pu1mones aun cuando hay producción normal de este gas. El nivel de PCO2 aumenta hasta
que por último los pulmones excretan dióxido de carbono de modo que la producción y
excreción son iguales. La hipercapnia resultante (exceso de dióxido de carbono en la sangre)
produce una acidosis sistémica.

Debido a que la PCO2 es un componente importante del sistema buffer del líquido
extracelular, la PC02 elevada es amortiguada en primer lugar por los buffers no bicarbonato.
Éstos incluyen las proteínas en el líquido extracelular, y fosfato, hemoglobina, otras proteínas,
y lactato, en las células. La PCO2 aumentada estimula el riñón a excretar ion hidrógeno
aumentado y reabsorber y producir más bicarbonato, con el resultado de que los niveles
plasmáticos de bicarbonato aumentan. por encima de lo normal. Debido a que el bicarbonato
plasmático aumenta, compensa el incremento primario en la PCO2 y el pH vuelve a la
normalidad. La acidosis respiratoria se ha compensado por esfuerzos renales.

La hipercapnia observada en la acidosis respiratoria puede provocar vasodilatación, flujo

sanguíneo cerebral aumentado, hipertensión endocraneana y cefaleas.

El único método para corregir la acidosis respiratoria es el tratamiento del problema primario.
Alcalosis respiratoria

La alcalosis respiratoria se produce cuando existen pérdidas pulmonares excesivas de dióxido

de carbono en presencia de producción normal de este gas, produciendo una caída en la PCO2
y una elevación en el pH. Los iones hidrógeno son liberados de los buffers corporales para
disminuir el bicarbonato plasmático. La excreción de bicarbonato por el riñón aumenta
lentamente. Esto reduce los niveles de bicarbonato en el plasma y compensa la pérdida
excesiva de dióxido de carbono. El pH vuelve a la normalidad. Aunque la alcalosis sistémica
está presente, la orina habitualmente se mantiene ácida.

El tratamiento de la alcalosis respiratoria es tratar el trastorno que ha provocado el problema.

Trastornos mixtos

Las alteraciones ácido-base provocadas por trastornos metabólicos pueden ser compensadas
en parte por los cambios metabólicos que modifican la PCO2. Los trastornos ácido-base
provocados por problemas respiratorios pueden ser compensados en forma parcial o completa
por mecanismo renal. En algunas situaciones, más de una causa primaria es responsable del
trastorno ácido-base. En consecuencia, pueden ocurrir disturbios mixtos. (Para ejemplos de
trastornos mixtos, Síndrome de dificultad respiratoria e Insuficiencia cardíaca congestiva)

EJERCICIO FÍSICO

El ejercicio máximo, de corta duración produce grandes desbalances de pH por la gran producción de
ácido láctico. Este proceso provoca valores de ph = 7 en sangre y pH = 6,4 en músculo (la
concentración de acudo láctico es más elevada en músculo y además los sistemas buffer de la sangre
son mas efectivos que los que encontramos en los miocitos).

La primera línea de defensa ante los cambios del pH está en la misma célula. Los sistemas buffer
intracelulares las comunes como las proteínas (60%) y los grupos fosfato (10-20%). Las
concentraciones de bicarbonato intracelular también son importantes (20-30%).

Parece razonable admitir que en descenso del pH puede ser un factor limitante del desarrollo del
ejercicio de alta intensidad. El grado de acidosis con pH menor a 7.0 puede acarrear mareos, cefaleas y
dolor en los grupos musculares.

Puede el entrenamiento mejorar las capacidades buffer del organismo?

Entrenamientos muy intensos pueden capacitar a una persona a tolerar concentraciones mayores de
ácido láctico y niveles menores de pH sanguíneo. Pero no se evidencia un mayor rendimiento de los
sistemas buffer. La mayor resistencia puede estar relacionada con influencias motivacionales, ya que el
hecho de enfrentarse constantemente durante los entrenamientos a descensos del pH importantes,
puede modificar la aptitud del sujeto para resistir consecuencias adversas y tolerar el trabajo físico en
esas condiciones.
 CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN

Son biomoléculas constituidas por C, H, y O (a veces tienen N, S, o P)

El nombre de glúcido deriva de la palabra "glucosa" que proviene del vocablo griego glykys que
significa dulce, aunque solamente lo son algunos monosacáridos y disacáridos. Su fórmula
general suele ser (CH2O)n

CLASIFICACIÓN

MONOSACÁRIDOS U OSAS. Glúcidos de 3 a 8 átomos de C., con propiedades reductoras.

ÓSIDOS. Asociación de monosacáridos.

- HOLÓSIDOS

* OLIGOSACARIDO. De 2 a 10 monosacáridos. Resultan de especial interés disacáridos y

trisacáridos.
* POLISACÁRIDOS. Más de 10 monosacáridos.

- HETERÓSIDOS. Monosacáridos y otras sustancias no glucídicas.

Polisacárido
Monosacárido
Oligosacárido (disacárido)

2. MONOSACÁRIDOS

Se nombran haciendo referencia al nº de carbonos (3-12), terminado en el sufijo osa. Así para
3C: triosas, 4C:tetrosas, 5C:pentosas, 6C:hexosas, etc.

No son hidrolizables y a partir de 7C son inestables.

Presentan un esqueleto carbonado con grupos alcohol o hidroxilo y son portadores del grupo
aldehído (aldosas) o cetónico (cetosas).

Propiedades: Son solubles en agua, dulces, cristalinos y blancos. Cuando son atravesados por
luz polarizada desvían el plano de vibración de esta.

Estructura e isomerías. Los azúcares mas pequeños pueden escribirse por proyección en el
plano (Proyección de Fischer) como se aprecia en la figura con indicación de la estructura
tridimensional.

Todas las osas tienen al menos un C unido a cuatro radicales distintos o asimétricos. Aparecen
así los esteroisómeros, presentando los monosacáridos esteroisomería.

La disposición del grupo -OH a la derecha en el C asimétrico determina el isómero D, si está

situado a la izquierda es un isómero L. Cuando un monosacárido tiene varios esteroisómeros,
todos los que poseen a la derecha el grupo OH del C más alejado del grupo carbonilo son de la
serie D, y los que lo poseen a la izquierda son L.

D- L-
gliceraldehido Gliceraldehido

Si dos monosacáridos se diferencian solo en el -OH de un carbono se denominan epímeros. Si

son imagenes especulares entre sí se denominan enantiomeros.
Al tener uno o más carbonos asimétricos, desvían el plano de luz polarizada cuando esta
atraviesa una disolución de los mismos. Si lo hacen a la derecha son dextrógiros (+), hacia la
izquierda levógiros (-). Esta cualidad es independiente de su pertenencia a la serie D o L y,
obviamente, la desviación se debe a la ausencia de planos de simetría de la molécula.

Estructura cíclica. Los grupos aldehídos o cetonas pueden reaccionar con un hidroxilo de la
misma molécula convirtiéndola en anillo.

Ciclación de la glucosa (forma piranosa)

 Ciclación de la fructosa (forma furanosa)

Si el aldehído reacciona con el -OH se forma un hemiacetal, y un hemicetal si es la cetona la

que produce dicha reacción. En todo caso hablamos de enlaces intra moleculares. El anillo
puede ser pentagonal o furanósico (por su semejanza al furano), o hexagonal o piranóxico (por
su semejanza al pirano). Una fructosa ciclada será una fructofuranosa y una glucopiranosa será
el caso de la glucosa. Las formas cíclicas pueden ser representadas dándole un sentido
tridimensional de acuerdo con la formulación de Haworth.

Formas anoméricas. En las formas cíclicas aparece un nuevo carbono asimétrico o anómero (el
que antes tenia el aldehído o cetona).

Los anómeros serán si el -OH de este nuevo carbono asimétrico queda hacia abajo y si lo
hace hacia arriba en la forma cíclica.
 -D-glucopiranosa -D-glucopiranosa

Al no ser plano el anillo de piranosa, puede adoptar dos conformaciones en el espacio. La

forma "cis" o de nave y la "trans" o silla de montar.

Principales monosacáridos.
ALDOSAS

CETOSAS

Triosas: Destacan el D-gliceraldehído y la dihidroxiacetona.

Pentosas: La D-ribosa forma parte del ácido ribonucleico y la 2-desoxirribosa del
desoxirribonucleico. En la D-ribulosa destaca su importancia en la fotosíntesis.

Hexosas: La D-Glucosa se encuentra libre en los seres vivos. Es el mas extendido en la

naturaleza, utilizandólo las células como fuente de energía. La D-fructosa se encuentra en los
frutos y la D-Galactosa en la leche.

3. ENLACES N-GLUCOSÍDICO Y O-GLUCOSÍDICO

Hay dos tipos de enlaces entre un monosacárido y otras moléculas.

a) El enlace N-Glucosídico se forma entre un -OH y un compuesto aminado, originando

aminoazúcares.

b) El enlace O-Glucosídico se realiza entre dos -OH de dos monosacáridos.

Será -Glucosídico si el primer monosacárido es , y -Glucosídico si el primer

monosacárido es .
4. DISACÁRIDOS

Son oligosacáridos formados por dos monosacáridos. Son solubles en agua, dulces y
cristalizables. Pueden hidrolizarse y ser reductores cuando el carbono anomérico de alguno de
sus componentes no está implicado en el enlace entre los dos monosacáridos. La capacidad
reductora de los glúcidos se debe a que el grupo aldehído o cetona puede oxidarse dando un
ácido.

Principales disacáridos con interés biológico.

Maltosa.- Es el azúcar de malta. Grano germinado de cebada que se utiliza en la elaboración de

la cerveza. Se obtiene por hidrólisis de almidón y glucógeno. Posee dos moléculas de glucosa
unidas por enlace tipo (1-4).
Isomaltosa.- Se obtiene por hidrólisis de la amilopectina y glucógeno. Se unen dos moléculas
de glucosa por enlace tipo (1-6)

Celobiosa.- No se encuentra libre en la naturaleza. Se obtiene por hidrólisis de la celulosa. y

está formado por dos moléculas de glucosa unidas por enlace (1-4).

Lactosa.- Es el azúcar de la leche de los mamíferos. Así, por ejemplo, la leche de vaca
contiene del 4 al 5% de lactosa.

Se encuentra formada por la unión (1-4) de la -D-galactopiranosa (galactosa) y la -D-

glucopiranosa (glucosa).

Sacarosa.- Es el azúcar de consumo habitual, se obtiene de la caña de azúcar y remolacha

azucarera. Es el único disacárido no reductor, ya que los dos carbonos anoméricos de la
glucosa y fructosa están implicados en el enlace G(1 ,2 ).
OLIGOSACÁRIDOS

Desde principios de este siglo sabemos que las células tienen cierta capacidad de
reconocerse entre sí. Los espermatozoides distinguen a los ovocitos de su misma especie,
las hormonas reconocen sus células blanco...
En los años sesenta se llegó a la conclusión de que las moléculas responsables de este
reconocimiento eran los oligosacáridos superiores, presentes en las envueltas celulares,
ligados a lípidos y proteínas.

5. POLISACÁRIDOS

Están formados por la unión de muchos monosacáridos, de 11 a cientos de miles.

Sus enlaces son O-glucosídicos con pérdida de una molécula de agua por enlace.

Características

• Peso molecular elevado.

• No tienen sabor dulce.
• Pueden ser insolubles o formar dispersiones coloidales.
• No poseen poder reductor.
Sus funciones biológicas son estructurales (enlace -Glucosídico) o de reserva energética
(enlace -Glucosídico). Puede ser:

a) Homopolisacáridos: formados por monosacáridos de un solo tipo.

- Unidos por enlace tenemos el almidón y el glucógeno.

- Unidos por enlace tenemos la celulosa y la quitina.

b) Heteropolisacárido: el polímero lo forman mas de un tipo de monosacárido.

- Unidos por enlace tenemos la pectina, la goma arábiga y el agar-agar.

5.1. Almidón.
Es un polisacárido de reserva en vegetales. Se trata de un polímero de glucosa, formado por
dos tipos de moléculas: amilosa (30%), molécula lineal, que se encuentra enrollada en forma de
hélice, y amilopectina (70%), molécula ramificada.

Procede de la polimerización de la glucosa que sintetizan los vegetales en el procesos de

fotosintesis, almacenandose en los amiloplastos.

Se encuentra en semillas, legumbres y cereales, patatas y frutos (bellotas y castañas).

En su digestión intervienen dos enzimas: -amilasa (rompe enlaces 1-4) y la (1,6) glucosidasa
para romper las ramificaciones. Al final del proceso se libera glucosa.

5.2. Glucógeno.

Es un polisacárido de reserva en animales, que se encuentra en el hígado (10%) y músculos

(2%).
Presenta ramificaciones cada 8-12 glucosas con una cadena muy larga (hasta 300.000 glucosas).
Se requieren dos enzimas para su hidrólisis (glucógeno-fosforilasa) y (1-6) glucosidasa, dando
lugar a unidades de glucosa.

Dado que los seres vivos requieren un aporte constante de energía, una parte importante del
metabolismo de los azúcares está relacionado con los procesos de formación de almidón y
glucógeno y su posterior degradación.

5.3. Celulosa.

Polisacárido estructural de los vegetales en los que constituye la pared celular.

Es el componente principal de la madera (el 50% es celulosa) algodón, cáñamo etc. El 50 % de
la Materia Orgánica de la Biosfera es celulosa.

Es un polímero lineal de celubiosa. Sus glucosas se unen por puentes de Hidrógeno dando
microfibrillas, que se unen para dar fibrillas y que a su vez producen fibras visibles.
5.4. Quitina.

Forma el exoesqueleto en artrópodos y pared celular de los hongos. Es un polímero no

ramificado de la N-acetilglucosamina con enlaces (1,4)

5.5. Pectina.

Es un heteropolisacárido con enlace . Junto con la celulosa forma parte de la pared vegetal.
Se utiliza como gelificante en industria alimentaría (mermeladas).

5.6. Agar-Agar.

Es un heteropolisacárido con enlace . Se extrae de algas rojas o rodofíceas.

Se utiliza en microbiología para cultivos y en la industria alimentaria como espesante.
En las etiquetas de productos alimenticios lo puedes encontrar con el código E-406.

5.7. Goma arábiga y goma de cerezo.

Pertenecen al grupo de las gomas vegetales, son productos muy viscosos que cierran las
heridas en los vegetales.

6. GLÚCIDOS ASOCIADOS A OTRAS MOLÉCULAS.

Las principales asociaciones son:

a) Heterósidos.

Unión de un monosacárido o de un pequeño oligosacárido con una o varias moléculas no

glucídicas. Podemos citar:

• Digitalina: utilizada en el tratamiento de enfermedades vasculares; antocianósidos,

responsables del color de las flores.
• Tanósidos; de propiedades astringentes.
• Estreptomicina; antibiótico.
• Nucleotidos derivados de la ribosa, como la desoxirribosa que forman los ácidos
nucleicos.

b) Peptidoglucanos o mureina. Constituyen la pared bacteriana, una estructura rígida que limita
la entrada de agua por ósmosis evitando así la destrucción de la bacteria.
c) Proteoglucanos. El 80% de sus moléculas están formadas por polisacáridos y una pequeña
fracción proteica.
Son heteropolisacáridos animales como el ácido hialurónico (en tejido conjuntivo), heparina
(sustancia anticoagulante), y condroitina (en cartílagos, huesos, tejido conjuntivo y córnea)

d) Glucoproteinas. Moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una
fracción proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de secreción
como las salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las membranas celulares.

e) Glucolípidos. Están formados por monosacáridos u oligosacáridos unidos a lípidos. Se les

puede encontrar en la membrana celular. Los más conocidos son los cerebrósidos y
gangliósidos.
7. FUNCIONES DE LOS GLÚCIDOS

• Energética. El glúcido más importante y de uso inmediato es la glucosa. Sacarosa,

almidón (vegetales) y glucógeno (animales) son formas de almacenar glucosas. En una
oxidación completa se producen 410 Kcal/100 grs.
• Estructural. El enlace impide la degradación de estas moléculas y hace que algunos
organismos puedan permanecer durante cientos de años. La celulosa, hemicelulosas y
pectinas forman la pared vegetal.
1. CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN

Con el nombre de lípidos (del griego lypos, grasa) denominamos a un grupo de compuestos
orgánicos formados por C, H, y O mayoritariamente y ocasionalmente N, P y S.
Con características químicas diversas, pero propiedades físicas comunes: poco o nada solubles
en agua, siéndolo en los disolventes orgánicos (éter, benceno, cloroformo, acetona, alcohol).

Dada la diversidad de características químicas, su clasificación también

lo es: puede hacerse atendiendo a criterios de saponificación, por
simples o complejos o resaltando su importancia biológica.

2. ESTRUCTURA Y CARACTERÍSTICAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS

Son ácidos carboxílicos de cadena larga, suelen tener nº par de carbonos (14 a 22), los más
abundantes tienen 16 y 18 carbonos.

• Los ácidos grasos son saturados cuando no poseen enlaces dobles, son flexibles y
sólidos a temperatura ambiente.
• Los Insaturados o poliinsaturados si en la cadena hay dobles o triples enlaces, rígidos a
nivel del doble enlace siendo líquidos aceitosos.

Propiedades físicas.
A) Solubilidad. Son moléculas bipolares o anfipáticas (del griego amphi, doble). La cabeza de la
molécula es polar o iónica y, por tanto, hidrófila (-COOH). La cadena es apolar o hidrófoba
(grupos -CH2- y -CH3 terminal).
B) Punto de fusión. En los saturados, el punto de fusión aumenta debido al nº de carbonos,
mostrando tendencia a establecer enlaces de Van der Waals entre las cadenas carbonadas.

Los Insaturados tienen menos interacciones de este tipo debido al codo de su cadena.

Propiedades químicas.
A) Esterificación . El ácido graso se une a un alcohol por enlace covalente formando un ester y
liberando una molécula de agua.
B) Saponificación. Reaccionan los álcalis o bases dando lugar a una sal de ácido graso que se
denomina jabón. El aporte de jabones favorece la solubilidad y la formación de micelas de
ácidos grasos.

Gracias a este comportamiento anfipático los jabones se disuelven en agua dando lugar a
micelas monocapas, o bicapas si poseen agua en su interior.
También tienen un efecto espumante cuando la monocapa atrapa aire y detergente o
emulsionante si contienen pequeñas gotas de lípido.

3. ACILGLICÉRIDOS, GRASA SIMPLES O NEUTRAS

Son lípidos simples formados por glicerol esterificado por uno, dos, o tres ácidos grasos, en
cuyo caso: monoacilglicérido, diacilglicérido o triacilglicérido respectivamente.

Clasificación. Atendiendo a la temperatura de fusión se clasifican en:

A) Aceites. Si los ácidos grasos son Insaturados o de cadena corta o ambas cosas a la vez, la
molécula resultante es líquida a temperatura ambiente y se denomina aceite.
Se encuentra en las plantas oleaginosas: el fruto del olivo es rico en ácido oleico
(monoinsaturado), las semillas del girasol, maíz, soja etc. son ricos en poliinsaturados como el
linoleico, algunas plantas que viven en aguas frías contienen linolénico y eicosapentanoico, que
también se acumulan en las grasas de los pescados azules que se alimentan de ellas como el
salmón.

B) Mantecas. Son grasas semisólidas a temperatura ambiente. La fluidez de esta depende de su

contenido en ácidos Insaturados y esto último relacionado a la alimentación.
Los animales que son alimentados con grasas insaturadas, generan grasas más fluidas y de
mayor aprecio en alimentación.

C) Sebos. Son grasas sólidas a temperatura ambiente, como las de cabra o buey. Están
formadas por ácidos grasos saturados y cadena larga.

4. LÍPIDOS COMPLEJOS O DE MEMBRANA

En su composición intervienen ácidos grasos y otros componentes como alcoholes, glúcidos,

ácido fosfórico, derivados aminados etc.
Son moléculas anfipáticas con una zona hidrófoba, en la que los ácidos grasos están unidos
mediante enlaces ester a un alcohol (glicerina o esfingosina), y una zona hidrófila, originada por
los restantes componentes no lipídicos que también están unidos al alcohol.

Encontramos los siguientes tipos:

a) Gliceroglucolípidos
Glicerolípidos
b) Glicerofosfolípidos (fosfolípidos)
a) Esfingoglucolípidos
- Esfingolípidos
b) Esfingofosfólípidos

1.- Glicerolípidos.

Poseen dos moléculas de ácidos grasos mediante enlaces ester a dos grupos alcohol de la
glicerina (posiciones y ). Según sea el sustituyente unido al tercer grupo alcohol de la
glicerina se forman los:

a) Gliceroglucolípidos. Si se une un glúcido. Lípidos que se encuentran en membranas de bacterias

y células vegetales.

b) Fosfolípidos. Se une el ácido fosfórico y constituye el ácido fosfatídico.

La estructura de los distintos Fosfolípidos se pueden considerar derivados del ácido

fosfatídico, y por ello se nombran con el prefijo fosfatidil seguido del nombre del derivado
aminado o polialcohol con el que se une. Así se obtienen los derivados fosfatidiletanolamina,
fosfatidilcolina (lecitina), fosfatidilserina, fosfatidilglicerol y fosfatidilinositol.

Los Fosfolípidos tienen un gran interés biológico por ser componentes estructurales de las
membranas celulares.

2.- Esfingolípidos.

Todos ellos poseen una estructura derivada de la ceramida (formada por un ácido graso
unido por enlace amida a la esfingosina).

Pueden ser de dos clases:

a) Esfingoglucolípidos. Resultan de la unión de la ceramida y un conjunto de monosacáridos como

la glucosa y galactosa entre otros.
Los más simples se denominan cerebrósidos y sólo tienen un monosacárido (glucosa o
galactosa) unida a la ceramida. Los más complejos son los gangliósidos, que poseen un
oligosacárido unido a la ceramida.
Estas moléculas forman parte de las membranas celulares y especialmente de la plasmática,
donde se intercalan con los fosfolípidos.

b) Esfingofosfolípidos. El grupo alcohol de la ceramida se une a una molécula de ácido

ortofosfórico que a su vez lo hace con otra de etanolamina o de colina. Así se originan las
esfingomielinas muy abundantes en el tejido nervioso, donde forman parte de las vainas de
mielina.
5. CÉRIDOS O CERAS

Son ésteres de un ácido graso de cadena larga. Sólidos a temperatura ambiente, poseen sus dos
extremos hidrófobos, lo que determina su función impermeabilizar y proteger.

Entre las más conocidas se encuentran la de abeja (ésteres del ácido palmítico con alcoholes de
cadena larga), la lanolina (grasa de lana de oveja), el aceite de espermaceti (producido por el
cachalote) y la cera de cornauba (extraído de una palmera de Brasil).
En general en los animales se encuentran en la piel, recubriendo el pelo, plumas y exoesqueleto
de insectos. En los vegetales forman películas que recubren hojas, flores y frutos.

6. ESTEROIDES

Son lípidos que derivan del ciclopentano perhidrofenantreno, denominado gonano

(antiguamente esterano). Su estructura la forman cuatro anillos de carbono (A, B, C y D). Los
esteroides se diferencian entre sí por el nº y localización de sustituyentes.

Los esteroides más característicos son:

a) Esteroles. De todos ellos, el colesterol es el de mayor interés biológico. Forma parte de las
membranas biológicas a las que confiere resistencia, por otra parte es el precursor de casi todos
los demás esteroides.
 ¿Hay varios tipos de colesterol?

¿Son todos perjudiciales?

Hay diferentes maneras de transportar el colesterol en sangre. Dado que se trata de una sustancia grasa, no es
soluble en medio acuoso como es la sangre. Para solucionar el problema disponemos de unas partículas que son
capaces de envolverlo y transportarlo, son las lipoproteínas. Según el tipo de éstas últimas, el colesterol se elimina
o se deposita en las arterias.

El bueno, el que permite que se elimine, es denominado HDL, mientras que el conocido por malo es el LDL.
Del 75% al 80% se transporta en el LDL, el otro 15% o 20% restante, se transporta en el HDL. Cuando
nos hacemos un análisis de sangre deben de reflejarse ambos tipos. Conviene tener un LDL lo más bajo posible
y un HDL alto. Es importante que la vigilancia y control de las lipoproteínas en sangre, sea llevada con cierta
periodicidad por el médico especialista.

Factores de riesgo referentes al colesterol.

1. Los hombres tienen más tendencia a niveles de colesterol alto. Entre las mujeres corren
más riesgo las que ya han llegado a la menopausia.
2. Tener familiares próximos con alteraciones en el nivel de colesterol o que hayan
sufrido un infarto influye.
3. Consumir grasas saturadas. Todas aquellas de origen animal como la manteca es otro
factor de riesgo.
4. La obesidad también lo es, tener un 20% de exceso de peso, es suficiente para ponerse
en guardia frente al colesterol.
5. Ser diabético o padecer enfermedades hepáticas, vesiculares o biliares lo favorece.
6. El estrés, provocado en el trabajo o en hogar.
7. La hipertensión.
8. El tabaco y el alcohol, elevan las tasas de colesterol.

b) Ácidos biliares. Derivan de los ácidos cólico, desoxicólico y quenodesoxicólico, cuyas sales
emulsionan las grasas por lo que favorecen su digestión y absorción intestinal.

c) Hormonas esteroideas. Incluyen las de la corteza suprarrenal, que estimulan la síntesis del
glucógeno y la degradación de grasas y proteínas (cortisol) y las que regulan la excreción de
agua y sales minerales por las nefronas del riñón (aldosterona). También son de la misma
naturaleza las hormonas sexuales masculinas y femeninas (andrógenos como la testosterona,
estrógenos y progesterona) que controla la maduración sexual, comportamiento y capacidad
reproductora.
7. TERPENOS O ISOPRENOIDES

Están formados por polimerización del isopreno.

Son moléculas muy abundantes en los vegetales y su clasificación se determina por el nº de

isoprenos que contienen.

a) Monoterpenos: (dos isoprenos) Se encuentran aquí los aceites esenciales de muchas plantas,
a las que dan su olor sabor característicos: mentol, geraniol, limoneno, pineno, alcanfor etc.

b) Diterpenos: (cuatro isoprenos) Es de destacar el fitol que forma parte de la clorofila y ser
precursor de la vitamina A. Las vitaminas A, E y K también son diterpenos.

c) Tetraterpenos: (ocho isoprenos) En este grupo son abundantes las xantofilas y carotenos,
pigmentos vegetales amarillo y anaranjado respectivamente. Dan color a los frutos, raíces
(zanahoria) flores etc.
En la fotosíntesis desempeñan un papel clave absorbiendo energía luminosa de longitudes de
onda distinta a las que capta la clorofila. El caroteno es precursor de la vitamina A.
d) Politerpenos: (muchos isoprenos) Es de destacar el caucho, obtenido del Hevea Brasiliensis,
que contiene varios miles de isoprenos. Se usa en la fabricación de objetos de goma.

8. FUNCIONES DE LOS LIPIDOS

1. Reserva. Constituyen la principal reserva energética del organismo. Sabido es que un

gramo de grasa produce 9,4 Kc. En las reacciones metabólicas de oxidación, mientras
que los prótidos y glúcidos solo producen 4,1 Kc./gr. La oxidación de los ácidos grasos
en las mitocondrias produce una gran cantidad de energía.
Los ácidos grasos y grasas (Acilglicéridos) constituyen la función de reserva principal.
2. Estructural. Forman las bicapas lipídicas de las membranas citoplasmáticas y de los
orgánulos celulares. Fosfolípidos, colesterol, Glucolípidos etc. son encargados de

cumplir esta función.

En los órganos recubren estructuras y les dan consistencia, como la cera del cabello.
Otros tienen función térmica, como los acilglicéridos, que se almacenan en tejidos
adiposos de animales de clima frío.
También protegen mecánicamente, como ocurre en los tejidos adiposos de la planta del
pie y en la palma de la mano del hombre.
Resumiendo: la función estructural está encargada a Glucolípidos, Céridos, Esteroles,
Acilglicéridos y Fosfolípidos.
3. Transportadora. El transporte de lípidos, desde el intestino hasta el lugar de
utilización o al tejido adiposo (almacenaje), se realiza mediante la emulsión de los
lípidos por los ácidos biliares y los proteolípidos, asociaciones de proteínas específicas
con triacilglicéridos, colesterol, fosfolípidos, etc., que permiten su transporte por sangre
y linfa.
 LAS PROTEÍNAS

CONCEPTO Y CARACTERÍSTICAS

Concepto: Se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces
peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos.

Son moléculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, normalmente está
comprendida entre 6000 da y 106 da, son macromoléculas. Algunas proteínas están constituidas
por la unión de varios polímeros proteicos que en ocasiones pueden también contener otras
moléculas orgánicas (lípidos, glúcidos, etc). En este último caso reciben el nombre genérico de
prótidos.

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50% del peso
seco de la célula son proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi
todas tienen también azufre. Algunas tienen, además, otros elementos químicos y en particular:
P, Fe, Zn o Cu. El elemento más característico de las proteínas es el nitrógeno. Son los
compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.

Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad de cada ser vivo. Son
además de una gran importancia porque a través de ellas se va a expresar la información genética,
de hecho el dogma central de la genética molecular nos dice:

DNA──── RNA──── Proteína

FUNCIONES GENERALES

Las proteínas están entre las sustancias que realizan las funciones más importantes en los seres
vivos. De entre todas pueden destacarse las siguientes:

- De reserva. En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con
este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina
del huevo, caseína de la leche y gliadina del trigo.

- Estructural. Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas
celulares contienen proteínas. En el organismo, en general, ciertas estructuras -cartílago, hueso-
están formadas, entre otras sustancias, por proteínas.

- Enzimática. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por
moléculas orgánicas. Las enzimas son las moléculas que realizan esta función en los seres vivos.
Todas las reacciones químicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las
enzimas son proteínas.

- Homeostática. Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y

extracelular.

- Transporte, de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la seroalbúmina.

Ambas proteínas se encuentran en la sangre. Las permeasas, moléculas que realizan los
intercambios entre la célula y el exterior, son también proteínas.

- Movimiento. Actúan como elementos esenciales en el movimiento. Así, la actina y la miosina,

proteínas de las células musculares, son las responsables de la contracción de la fibra muscular.

- Hormonal. Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales. Algunas
proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentración de la
glucosa en la sangre.

- Inmunológica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de defensa frente a
de los agentes patógenos, son proteínas.

LOS AMINOÁCIDOS

Son las unidades estructurales que constituyen las proteínas. Todos los aminoácidos que se
encuentran en las proteínas, salvo la prolina, responden a la fórmula general que se observa en la
figura
A partir de ahora nos referiremos exclusivamente a los aminoácidos presentes en las proteínas de
los seres vivos. Estos, como indica su nombre, tienen dos grupos funcionales característicos: el
grupo carboxilo o grupo ácido (-COOH), y el grupo amino (-NH2). La cadena carbonada de los
aminoácidos se numera comenzando por el grupo ácido, siendo el carbono que tiene esta
función el carbono número 1, el grupo amino se encuentra siempre en el carbono 2 o carbono α.
Por lo tanto, los aminoácidos tienen en común los carbonos 1 (grupo carboxilo) y 2 (grupo
amino) diferenciándose en el resto (R) de la molécula. En la fórmula general de la figura., R
representa el resto de la molécula. R puede ser desde un simple H , como en el aminoácido
glicocola, a una cadena carbonada más o menos compleja en la que puede haber otros grupos
aminos o carboxilo y también otras funciones (alcohol, tiol, etc.). Las proteínas de los seres vivos
sólo tienen unos 20 aminoácidos diferentes, por lo que habrá únicamente 20 restos distintos (ver
los diferentes aminoácidos en el enlace: Modelos 3D aminoácidos). Es de destacar el hecho de
que en todos los seres vivos sólo se encuentren los mismos 20 aminoácidos. En ciertos casos
muy raros, por ejemplo en los venenos de algunas serpientes, podemos encontrar otros
aminoácidos diferentes de estos 20 e incluso aminoácidos que no siguen la fórmula general.

La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros,
aminoácidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual.
Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo,
los aminoácidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

En función de sus características químicas, los aminoácidos se clasifican en:

Grupo I Aminoácidos apolares. Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no posee
cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si están
en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua.

Alanina Fenilalanina Isoleucina Leucina

Metionina Prolina Triptófano Valina

Grupo II Aminoácidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenas

hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al
grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua.

Asparragina Cisteína Glutamina Glicocola

Serina Tirosina Treonina

Nota: En muchos textos la glicocola o glicina aparece como apolar.

Grupo III Aminoácidos polares ácidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que
tienen más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se
encuentran cargados negativamente.

Aspártico Glutámico

Grupo IV Aminoácidos polares básicos. Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros
grupos aminos. En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están cargados
positivamente.

Arginina Histidina Lisina

Ionización de los aminoácidos del grupo III y IV

 LOS 20 AMINOÁCIDOS PROTEICOS
(orden alfabético y grupo al que pertenecen)

I Alanina IV Arginina II Asparragina III Aspártico

II Cisteína I Fenilalanina III Glutámico II Glutamina

II Glicocola IV Histidina I Isoleucina I Leucina

IV Lisina I Metionina I Prolina II Serina

II Tirosina II Treonina I Triptófano I Valina

ASIMETRÍA DE LOS AMINOÁCIDOS

Excepto en la glicocola, en el resto de los aminoácidos el carbono α (el carbono que lleva la
función amino) es asimétrico. La molécula será ópticamente activa y existirán dos
configuraciones: D y L. Normalmente en los seres vivos sólo encontramos uno de los isómeros
ópticos. Por convenio se considera que los aminoácidos presentes en los seres vivos pertenecen
todos ellos a la serie L. No obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas, antibióticos
generados por bacterias) existen aminoácidos no proteicos pertenecientes a la serie D.

EL ENLACE PEPTÍDICO

Cuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro ambos
aminoácidos quedan unidos mediante un enlace peptídico. Se trata de una reacción de
condensación en la que se produce una amida y una molécula de agua. La sustancia que resulta
de la unión es un dipéptido.
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

1ª) El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un
átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y
estabilidad de las moléculas proteicas.

2ª) Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del
enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto,
el giro libre alrededor de él.

3ª) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen
unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano.

PÉPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS

Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma un dipéptido. A cada
uno de los aminoácidos que forman el dipéptido les queda libre o el grupo amino o el grupo
carboxilo. A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose un tripéptido. Si
el proceso se repite sucesivamente se formará un polipéptido. Cuando el número de
aminoácidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.

2 aa Dipéptido
3 aa Tripéptido
de 4 a 10 aa Oligopéptido
de 10 a 100 aa Polipéptido
más de 100 aa Proteína

Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un aminoácido con el grupo amino
libre. Este será el aminoácido amino terminal (H-). En el otro extremo quedará libre el grupo
carboxilo del último aminoácido, aminoácido carboxilo terminal (-OH). Toda cadena proteica
tendrá por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y un -OH. Ejemplo:

H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH.

Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos; por ejemplo: ciertas hormonas,
como la insulina, producida por células del páncreas, regula las concentraciones de glucosa en la
sangre y que está formada por dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos unidas por puentes disulfuro;
la encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensación
de dolor o las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que
producen las contracciones del útero durante el parto; también son péptidos algunos antibióticos
como la gramicidina.
ESTRUCTURA O CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La conformación de una proteína es la disposición espacial que adopta la molécula proteica. Las
cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH y temperatura, poseen solamente una
conformación y ésta es la responsable de las importantes funciones que realizan.

La compleja estructura de las proteínas puede estudiarse a diferentes niveles. A saber: primario,
secundario, terciario y cuaternario.

I) NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA- Viene dada por la secuencia: orden que siguen
los aminoácidos de una proteína. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que
determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína.

La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de los

aminoácidos puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína
diferente. Como, además, la función de la proteína depende de su estructura, un cambio en la
estructura primaria podrá determinar que la proteína no pueda realizar su función. Veamos, a
continuación, un ejemplo de estructura primaria:

H-Ala-Gly-Ser-Lys-Asp-Asn-Cys-Leu-Met-Ala-Ile-Trp-Gly-......-Pro-Asn-Glu-OH
II) NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA- Las características de los enlaces peptídicos
imponen determinadas restricciones que obligan a que las proteínas adopten una determinada
estructura secundaria.

Ésta puede ser en hélice α, hélice de colágeno o en conformación ß. Es de destacar que lares son
configuraciones en hélice diferenciándose en el número de aminoácidos por vuelta (n) y en el
diámetro de la hélice. En la hélice α, n=4; en la hélice de colágeno, n=3 y en la conformación ß,
n=2. A continuación estudiaremos solo la hélice α y la conformación ß por ser las
configuraciones más frecuentes.

a) Estructura en hélice α. Se trata de la forma más simple y común. En este tipo de estructura
la molécula adopta una disposición helicoidal, los restos (R) de los aminoácidos se sitúan hacia el
exterior de la hélice y cada 3,6 aminoácidos ésta da una vuelta completa. Las hélices alfa suelen
representarse como cintas retorcidas.
 Este tipo de organización es muy estable, porque permite la formación de puentes de hidrógeno
entre el grupo C=O de un aminoácido y el grupo N-H del cuarto aminoácido situado por debajo
de él en la hélice. Esto es, entre el C=O del aminoácido n y el H-N del aminoácido n+4.

b) Conformación ß. Se origina cuando la molécula proteica, o una parte de la molécula, adoptan

una disposición en zig-zag. La estabilidad se consigue mediante la disposición en paralelo de
varias cadenas con esta conformación, cadenas que pueden pertenecer a proteínas diferentes o
ser partes de una misma molécula. De esta manera pueden establecerse puentes de hidrógeno
entre grupos C=O y -N-H. Los restos van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo.
No obstante, si la molécula presenta próximos entre sí restos muy voluminosos o con las mismas
cargas eléctricas se desestabilizará.

Una molécula no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de conformación. Lo
normal es que las moléculas proteicas presenten porciones con hélices α, otras partes con
conformaciones ß y partes que no tienen una conformación definida y que se llaman zonas
irregulares.
II) NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA- Las proteínas no se disponen linealmente en el
espacio sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la molécula adopte una
estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los pliegues que originan la
estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como: la prolina, la serina y la isoleucina, que
distorsionan la hélice generando una curvatura.
La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones:

1) Enlaces o puentes de hidrógeno.

2) Interacciones ácido base.
3) Puentes disulfuro.

Estos últimos se forman entre grupos -SH pertenecientes a dos moléculas de cisteína que
reaccionan entre sí para dar cistina.

-Cis-SH + HS-Cis- -Cis-S-S-Cis-

En la estructura terciaria los restos se van a disponer en función de su afinidad con el medio. En
medio acuoso, los restos hidrófobos se sitúan hacia el interior de la molécula mientras que los
restos hidrófilos lo hacen hacia el exterior.

Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular, aunque

muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínas que carecen de
estructura terciaria.

Las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, de protección o
ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo, tienen esta
conformación: la beta-queratina, el colágeno y la elastina.

Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones
salinas. Son globulares las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función
transportadora.

Las proteínas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa-hélices y conformaciones
beta, pero las conformaciones beta suelen disponerse en la periferia y las hélices alfa en el centro
de la molécula. Además, las proteínas globulares se doblan de tal manera que, en solución acuosa,
sus restos hidrófilos quedan hacia el exterior y los hidrófobos en el interior y, por el contrario, en
un ambiente lipídico, los restos hidrófilos quedan en el interior y los hidrófobos en el exterior.

IV) ESTRUCTURA CUATERNARIA- Cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales o

diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen según lo que
llamamos estructura cuaternaria. También se considera estructura cuaternaria la unión de una o
varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar edificios macromoléculares
complejos. Esto es frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a 50.000
Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es un protómero y
según el número de protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros, pentámeros, etc.

La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura cuaternaria, se consigue y
mantiene mediante enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas
y algún que otro puente disulfuro.

Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por las globinas o parte

proteica (dos cadenas alfa y dos cadenas beta, con un total de 146 aminoácidos) más la parte no
proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados también por cuatro cadenas, dos cadenas
cortas y dos largas.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Las propiedades de una proteína, incluso su carga eléctrica, dependen de los restos o radicales de
los aminoácidos que quedan en su superficie y que podrán interaccionar mediante enlaces
covalentes o no covalentes con otras moléculas. A continuación veremos las propiedades más
importantes:

Solubilidad. Las proteínas solubles en agua, al ser macromoléculas, no forman verdaderas

disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada macromolécula proteica queda rodeada de
moléculas de agua y no contacta con otras macromoléculas gemelas con lo que no puede
producirse la precipitación.
Especificidad. La especificidad de las proteínas puede entenderse de dos maneras. Por una
parte, existe una especificidad de función. Esto es, cada proteína tiene una función concreta,
diferente, normalmente, de la del resto de las moléculas protéicas. Esta es la razón de que
tenganos tantas proteínas distintas, unas 100 000. Ahora bien, ciertas proteínas que realizan
funciones similares en los seres vivos, por ejemplo: la hemoglobina de la sangre, presentan
diferencias entre las distintas especies. Estas diferencias se han producido como consecuencia del
proceso evolutivo y cada especie o incluso cada individuo, puede tener sus propias proteínas
específicas. No obstante, estas diferencias se producen en ciertas regiones de la proteína llamadas
sectores variables de las que no depende directamente se función. Mientras que otros sectores,
de los que si depende la función de la proteína, tienen siempre la misma secuencia de
aminoácidos. La especificidad de las proteínas dependerá por lo tanto de los sectores variables y
a ellos se deben, por ejemplo, los problemas de rechazos en los transplantes de órganos.

Por ejemplo: La insulina consta de 51 aminoácidos en todos los mamíferos, que están
distribuidos en dos cadenas, de 21 y 30 aminoácidos respectivamente, unidas mediante dos
enlaces disulfuro; de éstos 51 aminoácidos, la mayoría son los mismos en todas las especies, pero
unos pocos (tres de la cadena corta) varían de unas a otras.

Los diferentes papeles biológicos de éstas moléculas van a depender de la forma que adopten en
su conformación espacial.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las alteraciones de la concentración, del grado de acidez, de la temperatura (calor); pueden

provocar la desnaturalización de las proteínas. La desnaturalización es una pérdida total o
parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de los
enlaces débiles tipo puente de hidrógeno, Van der Waals, etc. y en realidad no afecta a los enlaces
peptídicos y por tanto a la estructura primaria. Sin embargo al alterarse su conformación espacial,
la proteína perderá su funcionalidad biológica.

En las proteínas globulares, solubles en agua, la desnaturalización está acompañada de una

pérdida de la solubilidad y la consiguiente precipitación de la disolución.

Puede existir una renaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de la
desnaturalización es el calor (coagulación de la leche, huevos fritos, "permanente" del cabello,
etc.).
RELACIÓN ENTRE LA CONFORMACIÓN Y LA ACTIVIDAD DE LAS
PROTEÍNAS

La función de las proteínas depende de su conformación. Algunas proteínas, particularmente las

enzimas, tienen una o varias zonas en su molécula de las que depende su función llamadas:
centro activo o locus. El centro activo de la proteína actúa uniéndose a la molécula sobre la que
se va a realizar la tranformación, molécula que llamaremos ligando, que debe encajar en el
centro activo.

El ligando y el centro activo interaccionan mediante fuerzas químicas. Estas interacciones se

deben a que ciertos radicales de los aminoácidos de la proteína, que están en el centro activo de
la molécula, tienen afinidad química por determinados grupos funcionales presentes en el
ligando. Algunas veces la unión proteína-ligando es irreversible como ocurre con las reacciones
antígeno-anticuerpo. Otras veces es perfectamente reversible.

Los aminoácidos cuyos restos constituyen el centro activo pueden estar muy distantes unos de
otros en la secuencia primaria de la proteína, pero que debido a los pliegues y repliegues de la
estructura terciaria, quedan localizados, espacialmente, muy próximos unos de otros y, sobre
todo, formando una especie de hueco donde encajará el ligando.

El resto de los aminoácidos de la proteína tienen como misión mantener la forma y la estructura
que se precisa para que el centro activo se encuentre en la posición correcta. Para que una
proteína y un ligando se unan o se reconozcan deben establecerse entre ambas moléculas varios
puntos de interacción del tipo enlaces débiles, especialmente fuerzas de Van der Waals, puentes
de hidrógeno, etc.

La conformación de una proteína y por lo tanto su centro activo y su función pueden alterarse si
se producen cambios en las estructura primaria. Así, por ejemplo, en la anemia falciforme, el 6º
aminoácido de una de las cadenas proteicas que forman la hemoglobina, el glutámico, ha sido
sustituído por valina. Como consecuencia la hemoglobina pierde su funcionalidad y no puede
transportar convenientemente el oxígeno y los heritrocitos (glóbulos rojos) adquieren forma de
hoz.

Como ya hemos visto, la conformación puede también alterarse si la proteína se desnaturaliza

por la acción de agentes como el calor y los ácidos y las bases fuertes. La desnaturalización
irreversible destruye el centro activo y la proteína no puede ya realizar su función.
ÁCIDOS NUCLEICOS

Los ácidos nucleicos están formados por nucleótidos

Los ácidos nucléicos, ácido desoxirribonucleico DNA y ácido ribonucleico RNA, son
macromoléculas encargadas de almacenar y transferir la información genética.
Al analizar el producto de la hidrólisis total de cualquier ácido nucleico se obtienen
siempre tres componentes:

• una pentosa,
• un conjunto de bases nitrogenadas,
• fosfato

La unión de estas tres moléculas en relación 1:1:1

constituye un nucleótido, unidad básica o monómero
de los ácidos nucleicos.

El monosacárido puede ser una pentosa: ribosa o desoxirribosa. La diferencia entre

ambas reside en que el grupo hidroxilo (-OH) del carbono 2´ de la ribosa es sustituido por
un hidrógeno en la desoxirribosa. Los nucleótidos con ribosa (ribonucleótidos) son los
constituyentes del RNA, mientras que aquellos que tienen desoxirribosa
(desoxirribonucleótidos), constituyen el DNA. Los carbonos (C) de las pentosas se
representan como C1´ , C2´, etc., a diferencia de las bases nitrogenadas que se designan
como C1, C2, etc.
Las bases nitrogenadas, son una familia de moléculas cíclicas derivadas de dos anillos
básicos: purina y pirimidina. Los ácidos nucleicos están formados por 2 bases puricas y
dos bases pirimidínicas. El DNA contiene dos bases púricas, adenina (A) y guanina (G) y
dos bases pirimidínicas citosina (C) y timina (T).
Las bases púricas son las mismas en el RNA y DNA, sin embargo en el RNA las bases
pirimidínias, son la citosina y el uracilo (U)

Bases púricas (A y G) o bases grandes derivadas de la purina y bases

pirimidínicas (T,C y U) derivadas de la piridina.

• Una base, una pentosa y un

fosfato forman un nucleótido

En la formación de un nucleótido, la base

nitrogenada se une al C 1´ de la pentosa
mediante un enlance -glucosídico
mientras que el grupo fosfato se une al C
5´ de la pentosa mediante un enlace
éster.
Los nucleótidos pueden contener uno,
dos o tres fosfatos, denominándose
respectivamente nucleótido mono, di o tri
fosfato.

• Los nucleótidos se unen entre

sí para formar ácidos nucleicos
Los ácidos nucleicos, DNA y RNA, son cadenas de desoxirribonuceótidos o
ribonucleótidos respectivamente, unidos entre sí por enlaces fosfodiéster entre los C 5´y
3´ de las pentosas de nucleótidos consecutivos.

De esta forma el extremo 5’ de la cadena polinucleotídica tendrá un grupo fosfato libre y el

extremo 3´ un grupo hidroxilo libre.

La secuencia lineal de los nucleótidos de un ácido nucleico se abrevia con la letra

correspondiente a la abreviatura de cada base nitrogenada comenzando desde la
izquierda, por con el extremo 5´de la cadena.

Así, el extremo 5´ hace referencia al primer nucleótido de la cadena y el extremo 3´ al

último. La secuencia de bases constituye lo que se denomina estructura primaria y se lee
en sentido 5´-3´de la cadena de nucleótidos.

• Los nucleótidos además de participar en los ácidos nucleicos tienen otras

funciones
Algunas funciones de los nucleótidos se describen a continuación:

Transporte y almacenamiento de energía química mediante enlaces de alta energía.

El ATP es el nucleótido más usado a nivel celular, aunque el UTP, GTP, CTP y TTP se
emplean también como donadores de energía en reacciones específicas y en la síntesis
de ácidos nucleicos. En las monohebras, el enlace entre los grupos fosfato 2 y 3 (enlaces
fosfoanhidro) requieren mucha energía de formación: son enlaces de alta energía. La
hidrólisis de cada uno de estos enlaces libera aproximadamente 30 kJ/mol (7,5 Kcal/mol),
lo que impulsa a menudo reacciones que son menos favorables, es decir reacciones que
requieren energía (AGº < 0). Los mononucleótidos pueden entonces contener dos o tres
fosfatos y por lo tanto uno o dos enlaces de alta energía.

Algunos nucleótidos se pueden combinar con otros grupos para formar coenzimas

Muchos cofactores enzimáticos y coenzimas, que llevan a cabo una amplia gama de
funciones químicas, incluyen a la base adenina en su estructura. Entre ellas se
encuentran el NAD, el NADP, FAD, la coenzima A. Estas moléculas las estudiaremos
La fórmula de la coenzima A aparece abajo.

Muchas moléculas señalizadoras específicas en la célula son nucleótidos.

Una de las moléculas con función de segundo mensajero más común es el AMP cíclico
(AMPc). El AMPc tiene funciones reguladoras en prácticamente todas las células
animales, modificando actividades enzimáticas en el interior celular, en respuesta a
cambios extracelulares. El AMPc se forma a partir del ATP por la enzima adenilato
ciclasa, que cataliza la esterificación del fosfato 5´ con el -OH 3´. Esta enzima está
asociada a la cara interna de la membrana plasmática.
• ESTRUCTURA DEL DNA

• El DNA está formado por dos cadenas de polinucleótidos

En 1953 Watson y Crick publicaron un modelo de la estructura tridimensional del DNA y

concluyeron que consistía en dos cadenas de polinuceótidos enrolladas alrededor del
mismo eje con sentido dextrógiro, formando una doble hélice con un diámetro de 2nm.

La estructura primaria del DNA está definida por la secuencia de las bases en la cadena
del polinucleótido. Conocer esta secuencia de bases implica poder descifrar la
información genética del DNA.

Las principales características de la molécula son:

• La polaridad de estas dos cadenas es opuesta, es decir el extremo 5´de una

cadena coincide con el extremo 3´de la otra: son antiparalelas.

• La estructura fosfato-pentosa conforma el exterior de la hélice, mientras que las

bases se sitúan hacia el interior formando un ángulo recto con el eje de la hélice.
Esta disposición permite que las bases de ambas cadenas queden enfrentadas en
el interior de la doble hélice.

• Las dos hebras de la hélice se mantienen unidas de forma no covalente por la

formación de puentes de hidrógeno entre las bases complementarias: la adenina
forma 2 puentes de hidrógeno con la timina y la guanina forma tres con la citosina.

La especificidad en el apareamiento de las bases se conoce como

complementariedad. Las bases de una de las cadenas de polinucleótidos son
siempre complementarias de las bases de la otra cadena
 Hebras antiparalelas del DNA, esqueleto pentosa
Modelo de DNA propuesto por Watson fosfato. Las bases nitrogenadas están orientadas
y Crick (1953). hacia el centro de la molécula.

Distintos factores que contribuyen a estabilizar la doble hélice

a. Puentes de hidrógeno entre las bases complementarias. Los puentes de

hidrógeno son interacciones débiles, de todas formas la doble hélice queda
estabilizada por la presencia de un número extremadamente grande de ellos a lo
largo de la cadena.

b. Interacciones hidrofóbicas. Las bases son moléculas aromáticas planas y de

naturaleza hidrofóbica. Esta característica permite interacciones hidrofóbicas entre
las bases enfrentadas de cada hebra.

c. Cargas de los grupos fosfatos. Los grupos fosfatos tiene carga negativa que se
encuentran en el exterior de la molécula, donde pueden interaccionar con el agua,
una molécula polar sin carga. De esta forma contribuyen a la mayor estabilidad de
la doble hélice de DNA.

• El DNA se desnaturaliza por efecto de la temperatura

Las temperaturas altas, 80 ó 90ºC, así como valores de pH extremos, provocan la

desnaturalización del DNA. La desnaturalización consiste en la ruptura de los
puentes de hidrógeno entre bases apareadas y la pérdida de las interacciones
hidrofóbicas entre las bases apiladas de cada hebra. Como resultado de este
proceso la doble hélice de DNA se desenrolla dando lugar a dos hebras simples
que pueden quedar:

• totalmente separadas (desnaturalización total)

• parcialmente separadas (desnaturalización parcial)

Cuando la temperatura o las condiciones de pH retornan a valores fisiológicos, los

segmentos de DNA desapareados vuelven a enrollarse, es decir, sus bases
complementarias se aparean nuevamente y se obtiene la estructura de doble
hélice. Este proceso se denomina renaturalización del DNA y es posible mientras
exista alguna región de la molécula de DNA con estructura de doble hélice, es
decir, desnaturalizada parcialmente.
En el proceso de desnaturalización los enlaces covalentes del DNA se mantienen
inalterados.
Los DNA de distintos orígenes tienen una temperatura de desnaturalización o
temperatura de fusión característica que depende de la composición de bases.
Cuanto más alto sea el porcentaje de bases G-C mayor será la temperatura de
fusión. Esto se debe a que el par de bases G-C con tres puentes de hidrógeno es
más estable que el par A-T y por lo tanto requiere más energía calórica para
disociarse.
La transición de DNA de doble hélice a monohebra puede detectarse por el efecto
hipercrómico, que se debe al incremento de absorción de luz UV por las bases del
DNA.

Curva de Fusión. La absorbancia a 260nm de Curvas de Fusión de diferentes DNA con

una solución de DNA aumenta cuando se distinto contenido de G+C
desnaturaliza.
• El DNA está asociado a proteínas que permiten su empaquetamiento

Tanto en procariotas como en eucariotas el DNA se condensa, proceso que

permite una adecuación a las dimensiones de las células. Por ejemplo, el DNA de
la bacteria E. Coli, que forma un sólo cromosoma debe condensarse unas 1000
veces.
En eucariotas este proceso es más vidente, debido al mayor contenido de DNA de
sus células y consiste en el enrollamiento de la doble hélice sobre sí misma, para
dar lugar fibras más cortas y gruesas: súper hélice o DNA superenrrollado. El DNA
con grupos fosfatos cargados negativamente se asocia con moléculas cargadas
positivamente, para estabilizar su estructura. Estas moléculas pueden ser
proteínas denominadas histonas, a otras proteínas básicas o a moléculas de
pequeño tamaño como las poliaminas.

Las histonas son proteínas de pequeño tamaño, con una alta proporción de
aminoácidos básicos que a pH neutro tienen carga positiva (lisina o arginina), lo
que les permite interaccionar con el DNA, independientemente de la secuencia de
nucleótidos.
La doble hélice se va enrollando a intervalos regulares alrededor de un complejo
de histonas, dando lugar a los denominados nucleosomas. Cada nucleosoma,
está formado por un segmento de DNA superenrollado de unos 200 pares de
bases sobre un octámero de histonas. Las histonas son de cinco tipos: H1, H2A,
H2B, H3 y H4. Un nucleosoma está formado por dos moléculas de las histonas
H2A, H2B, H3 y H4 según se observa en la figura. La histona H1 se asocia con el
DNA internucleosómico y favorece la aproximación de nucleosomas adyacentes.

Los nucleosomas constituyen las unidades básicas de la cromatina.

Sin embargo el DNA se debe condensar mucho más para “adaptarse” al tamaño
celular. En la figura se resumen las sucesivas etapas de condensación del DNA,
desde la doble hélice a los cromosomas.
• ESTRUCTURA DEL RNA

• El RNA está formado por ribonucleótidos

Los nucleótidos del RNA se denominan ribonucleótidos y se unen entre sí del

mismo modo que se unen los desoxinucleótidos en el DNA. En cualquiera de los
dos casos los nucleótidos se unen a través de enlaces fosfodiéster entre el fosfato
que está en el C5´de la pentosa y el –OH del C 3´ de otra pentosa.
Las moléculas de RNA, en general constan de una cadena única polinucleotídica y
si bien no adoptan estructura de doble hélice como en el DNA, pueden tener
regiones de apareamiento de bases complementarias en la misma hebra.

Si bien en algunos los casos el RNA constituye el material genético, como en

algunos virus, las funciones del RNA están asociadas a la síntesis de proteínas.

Se han encontrado cuatro tipos de RNA: el RNA mensajero (mRNA), el RNA

ribosómico (rRNA), el RNA de transferencia (tRNA) y el RNA nuclear de pequeño
tamaño (snRNA). En la Tabla a continuación se resumen las funciones de cada
tipo de RNA.

Tipos de RNA Función

mRNA Lleva la información para la síntesis de
proteínas
rRNA Participa en la síntesis de proteínas
formando parte de los ribosomas
tRNA Actúa como un “adaptador” entre el
mRNA y los aminoácidos
snRNA Participa en la maduración del pre-mRNA

• RNA mensajero: transportador de la información genética

El mRNA es una única cadena polinucleotídica que resulta de la transcripción de

un gen, es decir de un segmento de DNA. La función del mRNA es transportar la
secuencia de nucleótidos de un gen determinado hasta el ribosoma, donde ocurre
la traducción del mRNA en el proceso de síntesis proteica.
En eucariotas cada mRNA contiene generalmente la información transcrita de un
gen, es decir de una sola cadena polipeptídica. En cambio en bacterias, es
frecuente que una serie de genes adyacentes se transcriban en conjunto en forma
de un solo mRNA, el cual contiene la información de diferentes proteínas.
Habitualmente las moléculas de DNA son largas y contienen las instrucciones para
miles de proteínas diferentes, mientras que una molécula de RNA es mucho más
corta, y contienen la información de un fragmento de DNA.

• Habitualmente
El RNA ribosómico
las asociado
moléculasa proteínas
de DNA forma los ribosomas
son largas y contienen las
instrucciones para miles de proteínas diferentes, mientras que una
molécula de RNA es mucho más corta, y contienen la información de un
fragmento de DNA.

Los ribosomas son moléculas de proteínas asociadas a moléculas de RNA. En el

cuadro que aparece abajo se indican las diferencias entre ribosomas eucariotas y
procariotas así como el tamaño de los rRNA que los conforman. El rRNA
contribuye a dar al ribosoma una estructura capaz de acomodar al mRNA y a la
proteína durante su proceso de síntesis.
Los ribosomas de las células eucariotas son muy similares a las procariotas en
cuanto a diseño y función. Ambos están formados por una subunidad grande y
una pequeña que se acoplan formando un ribosoma.
 SUBUNIDAD Ribosomas procariotas Ribosomas eucariotas
70S 80S
PESADA o MAYOR rRNA 23S rRNA 28S
rRNA 5S + 34 proteínas rRNA 5,8S y rRNA 5S
+ 49 proteínas

LIVIANA o MENOR rRNA 16S + 21 proteínas RRNA 18S + 30

proteínas

Observe en la figura que aparece a continuación las estructuras espaciales

complejas que adoptan los rRNA, donde se ve la alternancia de regiones
apareadas y no apareadas en forma de bucles.

• RNA de transferencia: adaptador entre los nucleótidos y los aminoácidos.

Los tRNA son moléculas de tamaño pequeño que tienen aproximadamente unos
80 nucleótidos. Estas moléculas se pliegan formando una estructura tridimensional
compleja, presentan 4 segmentos en doble hélice, que en una representación
sencilla tiene un parecido con una “hoja de trébol”, según se ve en la figura. La
forma
en hoja de trébol se pliega sobre si misma y adopta una estructura más compacta
y estable en forma de “L”, también representada en la figura.

Modelo de tRNA en forma de hoja de Modelo de tRNA en forma de L

trébol

Las principales características de la molécula de tRNA se resumen a continuación:

Región anticodón, corresponde al triplete de bases que se aparea con el

codón, triplete de bases complementario al codón de la molécula de mRNA.

Extremo 3´, es una región corta de tRNA de simple hebra, que interviene en
la unión de la molécula de tRNA con el aminoácido correspondiente. Este extremo
siempre se une al aminoácido.

Los tRNA contienen bases que no son comunes en otros RNA como la

pseudouridina, dihidrouridina e inosina. Estas bases se generan por

modificaciones de las bases “comunes”, posteriores a la síntesis del tRNA Otra

característica de la molécula de tRNA es que el extremo 5´ presenta una guanina

fosforilada.
• snRNA: pequeñas moléculas de RNA nuclear

El snRNA (small nuclear) contiene pocos nucleótidos y está asociado a proteínas

formando complejos. Su localización es en el núcleo celular y como se verá más
adelante están implicados en el proceso de maduración del mRNA: participan en
el corte de intrones y ensamble de exones.

• TECNOLOGÍA DEL DNA RECOMBINANTE

El desarrollo de la tecnología de DNA recombinante o ingeniería genética, ha

cambiado el concepto de la biología dado que ha permitido, no solo comprender a
nivel molecular los seres vivos, sino modificar en forma controlada su información
genética.
Los trabajos de Watson y Crick que permitieron descifrar la estructura del DNA en
los años -50 fueron el punto de partida para el desarrollo de esta nueva rama de la
biología. Al mismo tiempo se han dado importantes desarrollos científicos que son
fundamentales en la tecnología del DNA recombinante:

1. La capacidad de introducir DNA en una célula, proceso conocido como

transformación, asi como la selección de las células transformadas.
2. Purificación de DNA con altos rendimientos.
3. Descubrimiento y purificación de enzimas de restricción y enzimas de
modificación del DNA.

Básicamente con estos tres procedimientos se han podido modificar

genéticamente organismos como bacterias, plantas y animales con el objetivo que,
tras la introducción de un gen foráneo no presente en su genoma, el organismo
sea capaz de expresar la proteína codificada por dicho gen.
Si bien existen numerosos ejemplos de las aplicaciones biotecnológicas derivadas
de la tecnología del DNA recombinante, solo vamos a hacer referencia a los
procedimientos más usados para generación de plantas transgénicas.

El principal objetivo de la biotecnología vegetal es la generación mediante

ingeniería genética de nuevas variedades de plantas que presentan alguna
característica que mejore su valor frente a la especie ya existente. Por ejemplo,
plantas resistentes al ataque de diferentes patógenos y/o resistentes a
determinados herbicidas, asi como plantas capaces de tolerar a condiciones
adversas de cultivo.
Un ejemplo particular del uso de las técnicas de DNA recombinante es el
desarrollo de líneas de maíz transgénico. Estas plantas transgénicas tienen la
capacidad de producir moléculas con acción insecticida en forma endógena y se
denominan maíz Bt. La resistencia al ataque de insectos como los taladros fue
lograda por la introducción en el genoma del maíz del gen que codifica para la
proteína CryIAb. La fuente natural de está proteína es una bacteria, Bacillus
thuringensi, que ha sido empleada en forma de aspersión para el control de estos
insectos en el cultivo de maíz desde hace más de 30 años.

• Introducción del gen de interés en un vector.

• Plásmidos

Los plásmidos son DNA extracromosómico que se encuentran con frecuencia

en bacterias y levaduras. Estas moléculas de DNA circular confieren a las

células características como resistencia a antibióticos, metales pesados y a

sustancias aromáticas.

Los plásmidos son usados por la ingeniería genética como vectores de

clonación para introducir el gen de interés, obteniéndose un plásmido
recombinante. Posteriormente el plásmido recombinante se usa para ser
transferido a la célula hospedadora.

• Introducción del gen de la proteína Bt en un plásmido

Para llevar adelante la introducción del gen Bt es necesario:

a) cortar el DNA de interés con enzimas de restricción
b) cortar el plásmido vector con enzimas de restricción
c) unir el DNA de interés al plásmido vector

Las enzimas de restricción o endonucleasas son enzimas de origen bacteriano,

que reconocen secuencias específicas en el DNA e hidrolizan el enlace pentosa-
fosfato, produciendo asi un corte en la molécula de DNA. El esqueleto pentosa-
fosfato se rompe entre dos bases en una hebra y en otras dos bases equivalentes
en la otra hebra lo que puede generar un corte a distinta altura en cada hebra y
formar extremos cohesivos como se ve en la figura. Otras enzimas de restricción
realizan cortes rectos produciendo extremos romos, que también se muestran en
la figura.
En la actualidad se conocen cientos de enzimas de restricción y en la mayoría de
los casos la secuencia que se reconoce es un palíndromo o secuencia simétrica
de 4, 5, 6 ó más nucleótidos. Algunos ejemplos se muestran en la Tabla siguiente.
Si se digiere el DNA de interés y el vector plasmídico con la misma enzima de
restricción se generaran extremos cohesivos complementarios y de este modo las
moléculas de DNA pueden aparear sus bases. De todas formas para que se una
el esqueleto pentosa fosfato se necesita una enzima de modificación del DNA
denominada DNA ligasa. La ligación es un paso fundamental para la generación
de DNA recombinante ya que permite la unión del esqueleto de DNA de distinto
origen. Esta enzima sella tanto extremos cohesivos como romos y requiere la
presencia de un grupo fosfato en el extremo 5´y de un –OH en un extremo 3´.
Como consecuencia de la acción de la ligasa se producirán moléculas del vector,

es decir del plásmido bacteriano, que contienen el gen de interés, en este caso el

gen Bt. Una vez obtenido el plásmido recombinante, se procede a transformar las

células maíz.

• Transformación de una célula vegetal

El proceso de transformación consiste en introducir el vector que contiene el gen

de interés en una célula hospedadora. Hay varias formas de transformar una
célula vegetal y se describirá uno de los métodos que permite introducir el gen Bt
en una célula de maíz.

Un método para introducir DNA aislado en células vegetales es la biolística, que

consiste en recubrir partículas de oro con plásmido recombinante (vector + gen

Bt). Estas partículas son usadas como proyectiles en la medida que son

disparadas por un sistema de aire comprimido “cañón de genes” sobre tejido

vegetal.
Estas partículas van a atravesar las paredes celulares hasta el interior celular
donde el DNA que las recubre se libera y probablemente un número reducido del
DNA alcance el núcleo y se integre en el DNA vegetal.
Otro requisito imprescindible para obtener plantas transgénicas es la integración
estable de ese DNA exógeno en una célula vegetal asi como contar con un
método para poder seleccionar las células vegetales que han sido transformadas.
El método más usado consiste en usar plásmidos con resistencia a antibióticos, de
manera que al cultivar las células vegetales en un medio selectivo, es decir
complementado con antibiótico, solo crecerán se dividirán y originarán una planta
transgénica las células transformadas.

A partir de una célula transformada con el gen exógeno se obtiene una planta que
se denomina transgénica, que son clones respecto a la célula original.

Las variedades de maíz transgénicos con la proteína Bt han demostrado ofrecer

un control eficaz de los taladros de maíz, primero en ensayos de campo que se
viene realizando desde comienzo de los 90, y posteriormente en la experiencia
comercial, con millones de hectáreas cultivadas desde 1997.
Electroforesis de DNA

Cuando se aplica un campo eléctrico a una solución de moléculas con

carga neta, éstas se deplazarán hacia el polo contrario a su carga. En este
principio se basa la técnica denominada electroforesis y el deplazamiento de la
molécula en cuestión depende de dos factores: la carga y el tamaño.
Un equipo de electroforesis consta de una fuente de poder que genera el campo
eléctrico y una cuba, recipiente con dos compartimentos con un electrodo cada
uno.

En la foto que aparece abajo se indican los componentes del sistema.

La electroforesis en gel es una técnica muy utilizada para separar
moléculas o fragmentos de moléculas de ácidos nucleicos. Los materiales más
comunes para separar moléculas de ácidos nucleicos son polimeros como la
acrilamida y la agarosa. Estos geles van en la cuba, sumergidos en un tampón,
con pH superior a 8. De esta forma, las moléculas de DNA o RNA sometidas a
electroforesis se desplazarán al polo positivo, porque poseen carga neta negativa
a pH superiores a 5.
Cuando la electroforesis se realiza en un gel, este se comporta como un
tamiz molécular y permite separar moléculas cargadas basándose en su tamaño y
forma. Así una mezcla de moléculas de DNA de diferente tamaño, que pueden
resultar de una reacción con enzimas de restricción, se separarán en función de
su tamaño. En la figura que aparece a continuación se observa un gel de agarosa
teñido con bromuro de etidio, donde se visualizan bandas que corresponden a
fragmentos de DNA con diferente masa molecular. Las moléculas de DNA de
mayor masa molecular migran menos respecto a las moléculas de DNA de menor
masa molecular que quedan más próximas al polo positivo..
Es importante el empleo de un marcador de masa molecular conocida porque
permite calcular la masa molecular de las bandas de DNA: la movilidad relativa
suele ser una funcion lineal del logaritmo de la masa molecular.
DNA de un fago se digirió con
varias enzimas de restricción y
los poductos obtenidos se
separaron en un gel de agarosa.
A la izquierda del gel se
observan las bandas del
marcador del peso molecular.
 Las vitaminas

1. Introducción
2. Objetivo general
3. Las vitaminas
4. Vitaminas liposolubles
5. Vitaminas Hidrosolubles
6. Vitaminoides
7. Alimentación Balanceada
8. Aplicación Industrial de Las Vitaminas
9. Conclusiones
10. Bibliografía

1. INTRODUCCIÓN

El término Vitamina se le debe al Bioquímico polaco Casimir Funk quien lo planteó en 1912.
Consideraba que eran necesarias para la vida (vita) y la terminación Amina es porque creía que
todas estas sustancias poseían la función Amina.

Las Vitaminas son esenciales en el metabolismo y necesarias para el crecimiento y para el buen
funcionamiento del cuerpo. Solo la Vitamina D es producida por el organismo, el resto se
obtiene a través de los alimentos.

Todas las vitaminas tienen funciones muy específicas sobre el organismo y deben estar
contenidas en la alimentación diaria para evitar deficiencias. No hay alimento mágico que
contenga todas las vitaminas, solo la combinación adecuada de los grupos de alimentos hacen
cubrir los requerimientos de todos los nutrimentos esenciales para la vida.

Tener una buena alimentación es indispensable para el desarrollo de todas nuestras habilidades
físicas y mentales; además la deficiencia de vitaminas puede llevarnos a contraer enfermedades
graves que podríamos corregir con una alimentación balanceada. La carencia de vitaminas se
denomina Hipovitaminosis y el exceso de alguna de ellas puede producir Hipervitaminosis.

Son sustancias indispensables en la nutrición de los seres vivos; no aportan energía, pero sin
ellas el organismo no podría aprovechar los elementos constructivos y energéticos
suministrados por medio de la alimentación.

El consumo de tabaco, alcohol o drogas provoca un mayor gasto de algunas vitaminas por lo
cual es necesario suministrarlas en mayor cantidad o hacer un aporte suplementario teniendo
en cuenta que las que vienen naturalmente en los alimentos son más efectivas que las que se
producen en laboratorio.

Las Vitaminas se dividen en dos grupos, LIPOSOLUBLES que se disuelven en grasas y

aceites, e HIDROSOLUBLES que se disuelven en agua. Veremos pues la importancia de estas
sustancias, sus características generales, sus rasgos principales, estructuras, las consecuencias de
su deficiencia, aplicabilidad industrial y algunos otros datos de importancia en el estudio de
LAS VITAMINAS.
2. OBJETIVO GENERAL

Conocer la importancia de las vitaminas en cualquier función del cuerpo para comprender
cómo sin ellas no sería posible que se dieran reacciones dentro del organismo para así cumplir
con sus funciones normales. Por medio de un conocimiento más a fondo de las vitaminas y su
importancia, aprender a tener mayor control sobre las dosis adecuadas para no caer en el error
de sufrir deficiencias o excesos vitamínicos.

2.1 OBJETIVOS ESPECÍFICOS

• Identificar las diferentes Vitaminas que necesita nuestro cuerpo para su normal
funcionamiento.
• Conocer algunas enfermedades producidas por la deficiencia de Vitaminas.
• Estudiar las principales funciones y fuentes de obtención de las vitaminas más
importantes.
• Comprender la importancia de las vitaminas en nuestro desarrollo físico y mental.
• Determinar la utilización de las sustancias vitamínicas dentro de la industria.

3. LAS VITAMINAS

Las vitaminas son sustancias orgánicas, de naturaleza y composición variada. Imprescindibles

en los procesos metabólicos que tienen lugar en la nutrición de los seres vivos. No aportan
energía, ya que no se utilizan como combustible, pero sin ellas el organismo no es capaz de
aprovechar los elementos constructivos y energéticos suministrados por la alimentación.
Normalmente se utilizan en el interior de las células como antecesoras de las coenzimas, a
partir de las cuales se elaboran los miles de enzimas que regulan las reacciones químicas de las
que viven las células. Su efecto consiste en ayudar a convertir los alimentos en energía.
La ingestión de cantidades extras de vitaminas no eleva la capacidad física, salvo en el
caso de existir un déficit vitamínico (debido, por ejemplo, a un régimen de comidas
desequilibrado y a la fatiga). Entonces se puede mejorar dicha capacidad ingiriendo
cantidades extras de vitaminas. Las necesidades vitamínicas varían según las especies, con la
edad y con la actividad.

Las vitaminas deben ser aportadas a través de la alimentación, puesto que el cuerpo humano
no puede sintetizarlas. Una excepción es la vitamina D, que se puede formar en la piel con la
exposición al sol, y las vitaminas K, B1, B12 y ácido fólico, que se forman en pequeñas
cantidades en la flora intestinal.

Ciertas vitaminas son ingeridas como provitaminas (inactivas) y posteriormente el metabolismo

animal las transforma en activas (en el intestino, en el hígado, en la piel, etc.), tras alguna
modificación en sus moléculas.
Los vegetales, hongos y microorganismos son capaces de elaborarlas por sí mismos. Los
animales, salvo algunas excepciones, carecen de esta capacidad, por lo que deben obtenerlas a
partir de los alimentos de la dieta. En algunos casos los animales obtienen algunas vitaminas a
través de sus paredes intestinales, cuya flora bacteriana las producen.

Son sustancias lábiles, ya que se alteran fácilmente por cambios de temperatura y pH, y
también por almacenamientos prolongados.

Los trastornos orgánicos en relación con las vitaminas se pueden referir a:

Avitaminosis: si hay carencias totales de una o varias vitaminas. Hipovitaminosis: si hay

carencia parcial de vitaminas. Hipervitaminosis: si existe un exceso por acumulación de una o
varias vitaminas, sobre todo las que son poco solubles en agua y, por tanto, difíciles de eliminar
por la orina.

Las vitaminas se designan utilizando letras mayúsculas, el nombre de la enfermedad que

ocasiona su carencia o el nombre de su constitución química.

Tradicionalmente se establecen 2 grupos de vitaminas según su capacidad de disolución:

vitaminas hidrosolubles y liposolubles.

4. VITAMINAS LIPOSOLUBLES

Las vitaminas liposolubles, A, D, E y K, se consumen junto con alimentos que contienen

grasa.

Son las que se disuelven en grasas y aceites. Se almacenan en el hígado y en los tejidos grasos,
debido a que se pueden almacenar en la grasa del cuerpo no es necesario tomarlas todos los
días por lo que es posible, tras un consumo suficiente, subsistir una época sin su aporte.

Si se consumen en exceso (más de 10 veces las cantidades recomendadas) pueden resultar

tóxicas. Esto les puede ocurrir sobre todo a deportistas, que aunque mantienen una dieta
equilibrada recurren a suplementos vitamínicos en dosis elevadas, con la idea de que así pueden
aumentar su rendimiento físico. Esto es totalmente falso, así como la creencia de que los niños
van a crecer si toman más vitaminas de las necesarias.

Las Vitaminas Liposolubles son:

• Vitamina A (Retinol)
• Vitamina D (Calciferol)
• Vitamina E (Tocoferol)
• Vitamina K (Antihemorrágica)

4.1 Vitamina A
La vitamina A también se conoce como Retinol o Antixeroftálmica.

La vitamina A sólo está presente como tal en los alimentos de origen animal, aunque en los
vegetales se encuentra como provitamina A, en forma de carotenos. Los diferentes carotenos
se transforman en vitamina A en el cuerpo humano. Se almacena en el hígado en grandes
cantidades y también en el tejido graso de la piel (palmas de las manos y pies principalmente),
por lo que podemos subsistir largos períodos sin su consumo. Es una sustancia antioxidante,
ya que elimina radicales libres y protege al ADN de su acción mutágena, contribuyendo, por
tanto, a frenar el envejecimiento celular. La función principal de la vitamina A es intervenir en
la formación y mantenimiento de la piel, membranas mucosas, dientes y huesos. También
participa en la elaboración de enzimas en el hígado y de hormonas sexuales y suprarrenales.
Uno de los primeros síntomas de insuficiencia es la ceguera nocturna (dificultad para adaptarse
a la oscuridad). Otros síntomas son excesiva sequedad en la piel; falta de secreción de la
membrana mucosa y sequedad en los ojos debido al mal funcionamiento del lagrimal. En
cambio, el exceso de esta vitamina produce interferencia en el crecimiento, trastornos como
alteraciones óseas, detenimiento de la menstruación y además, puede perjudicar los glóbulos
rojos de la sangre.

El consumo de alimentos ricos en vitamina A es recomendable en personas propensas a sufrir

infecciones respiratorias (gripas, amigdalitis o inflamaciones), problemas oculares (fotofobia,
sequedad o ceguera nocturna) o con la piel reseca y áspera (acné incluido).

Al cocinar los alimentos poco tiempo se puede lograr un mejor aprovechamiento de las
vitaminas que contienen, pero dejarlos por largo tiempo reduce sus propiedades vitamínicas,
por lo que es más conveniente consumir, en lo posible, los alimentos frescos.

PRINCIPALES FUENTES DE VITAMINA A

• Aceite de Hígado de Pescado

• Yema de Huevo
• Aceite de Soya
• Mantequilla
• Zanahoria
• Espinacas
• Hígado
• Perejil
• Leche
• Queso
• Tomate
• Lechuga

Estructura de la Vitamina A:
4.2 Vitamina D

Calciferol o Antirraquítica.

Esta vitamina da la energía suficiente al intestino para la absorción de nutrientes como el calcio
y las proteínas. Es necesaria para la formación normal y protección de los huesos y dientes
contra los efectos del bajo consumo de calcio. Esta vitamina se obtiene a través de
provitaminas de origen animal que se activan en la piel por la acción de los rayos ultravioleta
cuando tomamos "baños de sol". La carencia de vitamina D produce en los niños
malformaciones óseas, caries dental y hasta Raquitismo, una enfermedad que produce
malformación de los huesos. En los adultos puede presentarse osteoporosis, reblandecimiento
óseo u osteomalacia. Dosis insuficientes de vitamina D puede contribuir a la aparición del
cáncer de mama, colon y próstata. Debido a que la vitamina D es soluble en grasa y se
almacena en el cuerpo, exceder su consumo produce trastornos digestivos, vómito, diarrea,
daños al riñón, hígado, corazón y pérdida de apetito.

PRINCIPALES FUENTES DE VITAMINA D

• Leche Enriquecida
• Yema de Huevo
• Sardina
• Atún
• Queso
• Hígado
• cereales

Estructura de la Vitamina D:
4.3 Vitamina E Tocoferol o restauradora de la fertilidad.

Esta vitamina participa en la formación de glóbulos rojos, músculos y otros tejidos. Se necesita
para la formación de las células sexuales masculinas y en la antiesterilización.

Tiene como función principal participar como antioxidante, es algo así como un escudo
protector de las membranas de las células que hace que no envejezcan o se deterioren por los
radicales libres que contienen oxígeno y que pueden resultar tóxicas y cancerígenas. La
participación de la vitamina E como antioxidante es de suma importancia en la prevención de
enfermedades donde existe una destrucción de células importantes. Protege al pulmón contra
la contaminación. Proporciona oxígeno al organismo y retarda el envejecimiento celular, por lo
que mantiene joven el cuerpo. También acelera la cicatrización de las quemaduras, ayuda a
prevenir los abortos espontáneos y calambres en las piernas.

La deficiencia de la vitamina E puede ser por dos causas, por no consumir alimentos que la
contenga o por mala absorción de las grasas; la vitamina E por ser una vitamina liposoluble,
necesita que para su absorción en el intestino se encuentren presentes las grasas. Su deficiencia
produce distrofia muscular, pérdida de la fertilidad y Anemia.

Al parecer, su exceso no produce efectos tóxicos masivos.

Estructura de la Vitamina E:

PRINCIPALES FUENTES DE VITAMINA E

 • Aceites Vegetales
• Germen de Trigo
• Chocolates
• Legumbre
• Verduras
• Leche
• Girasol
• Frutas
• Maíz
• Soya
• Hígado

VITAMINA K

Antihemorrágica o filoquinona.

Es un diterpeno (C20 H32) con cuatro formas moleculares: K1, K2, K3, K4 (ésta última se obtuvo
sintéticamente). La vitamina K participa en diferentes reacciones en el metabolismo, como
coenzima, y también forma parte de una proteína muy importante llamada protombina que es
la proteína que participa en la coagulación de la sangre.

La deficiencia de vitamina K en una persona normal es muy rara, solo puede ocurrir por una
mala absorción de grasas. Dosis altas de vitamina K sintética puede producir lesión cerebral en
los niños y anemia en algunos adultos.

Su deficiencia produce alteraciones en la coagulación de la sangre y Hemorragias difíciles de

detener.

K1 se obtiene a partir de vegetales de hoja verde (espinacas, coles, lechuga, tomate,..)

K2 se obtiene a partir de derivados de pescados.

K3 se obtiene a partir de la producción de la flora bacteriana intestinal. Por ello, las necesidades
de esta vitamina en la dieta son poco importantes.

PRINCIPALES FUENTES DE VITAMINA K

• Legumbres
• Hígado de Pescado
• Aceite de Soya
• Yema de Huevo
• Verduras

Estructura de Vitamina K:
5. VITAMINAS HIDROSOLUBLES

Las vitaminas hidrosolubles son aquellas que se disuelven en agua. Se trata de coenzimas o
precursores de coenzimas, necesarias para muchas reacciones químicas del metabolismo.

Se caracterizan porque se disuelven en agua, por lo que pueden pasarse al agua del lavado o de
la cocción de los alimentos. Muchos alimentos ricos en este tipo de vitaminas no nos aportan
al final de prepararlos la misma cantidad que contenían inicialmente. Para recuperar parte de
estas vitaminas (algunas se destruyen con el calor), se puede aprovechar el agua de cocción de
las verduras para caldos o sopas.

A diferencia de las vitaminas liposolubles no se almacenan en el organismo. Esto hace que

deban aportarse regularmente y sólo puede prescindirse de ellas durante algunos días.

El exceso de vitaminas hidrosolubles se excreta por la orina, por lo que no tienen efecto tóxico
por elevada que sea su ingesta, aunque se podría sufrir anormalidades en el riñón por no poder
evacuar la totalidad de líquido.

Vitaminas Hidrosolubles:

• VITAMINA C. Ácido Ascórbico. Antiescorbútica.

• VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibérica.
• VITAMINA B2. Riboflavina.
• VITAMINA B3. Niacina. Ácido Nicotínico. Vitamina PP. Antipelagrosa.
• VITAMINA B5. Ácido Pantoténico. Vitamina W.
• VITAMINA B6. Piridoxina.
• VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H.
• VITAMINA B9. Ácido Fólico.
• VITAMINA B12. Cobalamina.

5.1 VITAMINA C

Ácido Ascórbico o vitamina Antiescorbútica.

Esta vitamina es necesaria para producir colágeno que es una proteína necesaria para la
cicatrización de heridas. Es importante en el crecimiento y reparación de las encías, vasos,
huesos y dientes, y para la metabolización de las grasas, por lo que se le atribuye el poder de
reducir el colesterol.

El consumo adecuado de alimentos ricos en vitamina C es muy importante porque es parte de

las sustancias que une a las células para formar los tejidos. Las necesidades de vitamina C no
son iguales para todos, durante el crecimiento, el embarazo y las heridas hay requerimientos
aumentados de este nutrimento.

El contenido de vitamina C en las frutas y verduras varía dependiendo del grado de madurez,
el menor cuando están verdes, aumenta su cantidad cuando esta en su punto y luego vuelve a
disminuir; por lo que la fruta madura a perdido parte de su contenido de vitamina C. Lo más
recomendable es comer las frutas y verduras frescas puesto la acción del calor destruye a la
vitamina C. También hay que mencionar que la vitamina C en contacto con el aire se oxida y
pierde su actividad, y esto hay que recordarlo cuando uno se prepara un jugo de fruta como el
de naranja, de no tomárselo rápidamente habrá perdido un gran cantidad de vitamina C. La
otra forma de destrucción de la vitamina C, es al tener contacto con alcohol etílico, por
ejemplo con la cerveza o el tequila.

El déficit de vitamina C produce Escorbuto, que se caracteriza por hinchamientos,

hemorragias en las encías y caída de los dientes.

Algunos otros efectos atribuidos a esta vitamina son: mejor cicatrización de heridas, alivio de
encías sangrantes, reducción de alergias, prevención del resfriado común, y en general
fortalecimiento del organismo.

PRINCIPALES FUENTES DE VITAMINA C

• Leche de Vaca
• Hortalizas
• Verduras
• Cereales
• Carne
• Frutas
• Cítricos

Estructura de la vitamina C:
5.2 Complejo B:

Son sustancias frágiles, solubles en agua, varias de las cuales son sobre todo importantes para
metabolizar los hidratos de carbono.

El factor hidrosoluble B, en un principio considerado como una sola sustancia, demostró

contener diferentes componentes con actividad vitamínica.

Los distintos compuestos se designaron con la letra B y un subíndice numérico. La tendencia

actual es utilizar los nombres de cada sustancia. El denominado complejo vitamínico B incluye
los siguientes compuestos: tiamina (B1), riboflavina (B2), ácido Pantoténico (B3), ácido
nicotínico (B5), Piridoxina (B6), biotina (B7), y cobalamina (B12)

5.2.1 Vitamina B1

Tiamina, Aneurina O Antiberibérica.

Desempeñan un papel fundamental en el metabolismo de los glúcidos y lípidos, es decir, en la

producción de energía.

Es la gran aliada del estado de ánimo por su efecto benéfico sobre el sistema nervioso y la
actitud mental. Ayuda en casos de depresión, irritabilidad, pérdida de memoria, pérdida de
concentración y agotamiento. Favorece el crecimiento y ayuda a la digestión de carbohidratos.

Regula las funciones nerviosas y cardiacas. Su deficiencia puede causar una enfermedad
llamada Beriberi que se caracteriza por debilidad muscular, inflamación del corazón y
calambres en las piernas y, en casos graves, incluso ataque al corazón y muerte.

PRINCIPALES FUENTES DE VITAMINA B1

• Vísceras (hígado, corazón y riñones)

• Levadura de Cerveza
• Vegetales de Hoja Verde
• Germen de Trigo
• Legumbres
• Cereales
• Carne
• Frutas

Estructura de la vitamina B1:

5.2.2 Vitamina B2

Riboflavina. Al igual que la tiamina, actúa como coenzima, es decir, debe combinarse con una
porción de otra enzima para ser efectiva en el metabolismo de los hidratos de carbono, grasas y
especialmente en el metabolismo de las proteínas que participan en el transporte de oxígeno.
También actúa en el mantenimiento de las membranas mucosas.

La insuficiencia de riboflavina puede complicarse si hay carencia de otras vitaminas del grupo
B. Sus síntomas, no tan definidos como los de la insuficiencia de tiamina, son lesiones en la
piel, en particular cerca de los labios y la nariz, y sensibilidad a la luz.

PRINCIPALES FUENTES DE VITAMINA B2

• Levadura de Cerveza
• Germen de Trigo
• Verduras
• Cereales
• Lentejas
• Hígado
• Leche
• Carne
• Coco
• Pan
• Queso

Estructura de la vitamina B2:

5.2.3 Vitamina B3

Vitamina PP o nicotinamida. Interviene en el metabolismo de los hidratos de carbono, las

grasas y las proteínas. Es un vasodilatador que mejora la circulación sanguínea, participa en el
mantenimiento fisiológico de la piel, la lengua y el sistema digestivo.

Es poco frecuente encontrarnos con estados carenciales, ya que nuestro organismo es capaz de
producir una cierta cantidad de niacina a partir del triptófano, aminoácido que forma parte de
muchas proteínas que tomamos en una alimentación mixta. Consumirla en grandes cantidades
reduce los niveles de colesterol en la sangre. Aunque las grandes dosis en periodos
prolongados pueden ser perjudiciales para el hígado. Sin embargo, en países del Tercer Mundo,
que se alimentan a base de maíz aparece la pelagra, enfermedad caracterizada por dermatitis,
diarrea y demencia (las tres D de la pelagra).

Es vital en la liberación de energía para el mantenimiento de la integridad de todas las células

del organismo y para formar neurotransmisores. Es esencial para la síntesis de hormonas
sexuales, y la elaboración de cortisona, tiroxina e insulina en el organismo, ayudando, por tanto
a mantener una piel sana y un sistema digestivo eficiente. Es indispensable para la salud del
cerebro y del sistema nervioso.

PRINCIPALES FUENTES DE VITAMINA B3

• Harina Integral de Trigo

• Pan de Trigo Integral
• Levadura de Cerveza
• Salvado de Trigo
• Hígado de Ternera
• Germen de Trigo
• Arroz Integral
• Almendras

Estructura de la vitamina B3:

5.2.4 Vitamina B5

Ácido Pantoténico o vitamina W. Desempeña un papel aun no definido en el metabolismo de

las proteínas. Interviene en el metabolismo celular como coenzima en la liberación de energía a
partir de las grasas, proteínas y carbohidratos. Se encuentra en una gran cantidad y variedad de
alimentos (pantothen en griego significa "en todas partes"). Forma parte de la Coenzima A,
que actúa en la activación de ciertas moléculas que intervienen en el metabolismo energético,
es necesaria para la síntesis de hormonas antiestrés, a partir del colesterol, necesaria para la
síntesis y degradación de los ácidos grasos, para la formación de anticuerpos, para la
biotransformación y detoxificación de las sustancias tóxicas.

Su carencia provoca falta de atención, apatía, alergias y bajo rendimiento energético en general.
Su falta en los animales produce caída del pelo y canicie; en los humanos se observa malestar
general, molestias intestinales y ardor en los pies. A veces se administra para mejorar la
cicatrización de las heridas, sobre todo en el campo de la cirugía.

PRINCIPALES FUENTES DE VITAMINA B5

• Levadura de Cerveza
• Vegetales Verdes
• Yema de Huevo
• Cereales
• Vísceras
• Maní
• Carnes
• Frutas

Estructura de la vitamina B5:

5.2.5 Vitamina B6

Piridoxina. Actúa en la utilización de grasas del cuerpo y en la formación de glóbulos rojos.

Mejora la capacidad de regeneración del tejido nervioso, para contrarrestar los efectos
negativos de la radioterapia y contra el mareo en los viajes.

El déficit de vitamina B6 produce alteraciones como depresión, convulsiones, fatiga,

alteraciones de la piel, grietas en la comisura de los labios, lengua depapilada, convulsiones,
mareos, náuseas, anemia y piedras en el riñón.... Es esencial para el crecimiento ya que ayuda a
asimilar adecuadamente las proteínas, los carbohidratos y las grasas y sin ella el organismo no
puede fabricar anticuerpos ni glóbulos rojos. Es básica para la formación de niacina (vitamina
B3), ayuda a absorber la vitamina B12, a producir el ácido clorhídrico del estómago e interviene
en el metabolismo del magnesio. También ayuda a prevenir enfermedades nerviosas y de la
piel.

Esta vitamina se halla en casi todos los alimentos tanto de origen animal como vegetal, por lo
que es muy raro encontrarse con estados deficitarios.
 PRINCIPALES FUENTES DE VITAMINA B6

• Carne de Pollo
• Espinacas
• Garbanzos
• Cereales
• Aguacate
• Sardinas
• Plátano
• Lentejas
• Hígado
• Granos
• Atún
• Pan

Estructura de la Vitamina B6:

5.2.6 VITAMINA B8

Vitamina H o Biotina. Es una coenzima que participa en la transferencia de grupos carboxilo (-

COOH), interviene en las reacciones que producen energía y en el metabolismo de los ácidos
grasos. Interviene en la formación de la glucosa a partir de los carbohidratos y de las grasas.

Es necesaria para el crecimiento y el buen funcionamiento de la piel y sus órganos anexos

(pelo, glándulas sebáceas, glándulas sudoríparas) así como para el desarrollo de las glándulas
sexuales. Una posible causa de deficiencia puede ser la ingestión de clara de huevo cruda, que
contiene una proteína llamada avidina que impide la absorción de la biotina. Su carencia
produce depresión, dolores musculares, anemia, fatiga, nauseas, dermatitis seborreica, alopecia
y alteraciones en el crecimiento.

PRINCIPALES FUENTES DE BIOTINA

• Levadura de Cerveza
• Yema de Huevo
• leguminosas
• Riñones
• Coliflor
• Hígado
• Leche
• Frutas

Estructura de la Vitamina B8:

5.2.7 Vitamina B12

Cianocobalamina. Esta vitamina Interviene en la síntesis de ADN, ARN. Es necesaria para la

formación de nucleoproteínas, proteínas, glóbulos rojos y para el funcionamiento del sistema
nervioso, para la movilización (oxidación) de las grasas y para mantener la reserva energética de
los músculos. La insuficiencia de vitamina B12 se debe con frecuencia a la incapacidad del
estómago para producir una glicoproteína que ayuda a absorber esta vitamina. El resultado es
una anemia perniciosa, con los característicos síntomas de mala producción de glóbulos rojos,
síntesis defectuosa de la mielina, pérdida del tejido del tracto intestinal, psicosis, degeneración
nerviosa, desarreglos menstruales, úlceras en la lengua y excesiva pigmentación en las manos
(sólo afecta a las personas de color).

Es la única vitamina que no se encuentra en productos vegetales.

PRINCIPALES FUENTES DE VITAMINA B12

• Pescado
• Riñones
• Huevos
• Quesos
• Leche
• Carne

Estructura de la Vitamina B12:

 6. VITAMINOIDES

Falsas vitaminas.

Son sustancias con una acción similar a la de las vitaminas, pero con la diferencia de que el
organismo las sintetiza por sí mismo. Entre ellas están:

• Inositol,
• Colina
• Ácido fólico

6.1 Inositol:

Forma parte del complejo B y está íntimamente unido a la colina y la biotina. Forma parte de
los tejidos de todos los seres vivos: en los animales formando parte de los fosfolípidos, y en las
plantas como ácido fítico, uniendo al hierro y al calcio en un complejo insoluble de difícil
absorción.

El inositol interviene en la formación de lecitina, que se usa para trasladar las grasas desde el
hígado hasta las células, por lo que es imprescindible en el metabolismo de las grasas y ayuda a
reducir el colesterol sanguíneo.

6.2 Colina:

También se le puede considerar un componente del grupo B. Actúa al mismo tiempo con el
inositol en la formación de lecitina, que tiene importantes funciones en el sistema lipídico. La
colina se sintetiza en el intestino delgado por medio de la interacción de la vitamina B 12 y el
ácido fólico con el aminoácido metionina, por lo que un aporte insuficiente de cualquiera de
estas sustancias puede provocar su escasez. También se puede producir una deficiencia de
 colina si no tenemos un aporte suficiente de fosfolípidos o si consumimos alcohol en grandes
cantidades.

6.3 Ácido Fólico:

Se le llama ácido fólico por encontrarse principalmente en las hojas de los vegetales (en latín
folia significa hoja).

Junto con la vitamina B12 participa en la síntesis del ADN, la proteína que compone los
cromosomas y que recoge el código genético que gobierna el metabolismo de las células, por lo
tanto es vital durante el crecimiento. Previene la aparición de úlceras bucales y favorece el buen
estado del cutis. También retarda la aparición de las canas, ayuda a aumentar la leche materna,
protege contra los parásitos intestinales y la intoxicación por comidas en mal estado.

Es imprescindible en los procesos de división y multiplicación celular, por este motivo las
necesidades aumentan durante el embarazo (desarrollo del feto). En el embarazo las células se
multiplican rápidamente y se forma una gran cantidad de tejido. Esto requiere bastante ácido
fólico, razón por la que es frecuente una deficiencia de este elemento entre mujeres
embarazadas. Participa en el metabolismo del ADN y ARN y en la síntesis de proteínas. Es un
factor antianémico, porque es necesaria para la formación de las células sanguíneas,
concretamente, de los glóbulos rojos.

Su carencia se manifiesta de forma muy parecida a la de la vitamina B12 (debilidad, fatiga,

irritabilidad, etc.). Produce en los niños detenimiento en su crecimiento y disminución en la
resistencia de enfermedades. En adultos, provoca anemia, irritabilidad, insomnio, pérdida de
memoria, disminución de las defensas, mala absorción de los nutrimentos debido a un desgaste
del intestino. Está relacionada, en el caso de dietas inadecuadas, con malformaciones en los
fetos, dada la mayor necesidad de ácido fólico durante la formación del feto.

PRINCIPALES FUENTES DE ÁCIDO FÓLICO

• Vegetales Verdes
• Yema de Huevo
• Champiñones
• Legumbres
• Naranjas
• Cereales
• Hígado
• Nueces

Estructura del Ácido Fólico:

7. ALIMENTACIÓN BALANCEADA

Todas las vitaminas tienen funciones muy específicas sobre el organismo y deben estar
contenidas en la alimentación diaria para evitar deficiencias. No hay alimento mágico que
contenga todas las vitaminas, solo la combinación adecuada de los grupos de alimentos cubren
los requerimientos. Sin embargo de no tener una alimentación que cubra todos los nutrimentos
esenciales (proteínas, hidratos de carbono, grasas, vitaminas y minerales) para la vida, ninguna
vitamina por si sola va a resolver el problema de la desnutrición, ni del crecimiento ni de las
infecciones. Las vitaminas son igual de importantes que las proteínas, los minerales, los
hidratos de carbono, las grasas y el agua. Todos estos nutrimentos juegan un papel muy
importante para que funcione adecuadamente el organismo y deben estar presentes en la
alimentación diaria para evitar deficiencias, desnutrición o deshidratación en el caso del agua.

El ser humano por su naturaleza tiende a creer que si sucede algo en nuestro organismo es por
falta de un elemento, y es tanta la promoción o el mercadeo de las vitaminas, que se llega a una
solución fácil, al extremo de ir a la farmacia, tienda naturista o "especializada" en
complementos alimenticios y tabletas de vitaminas y minerales más cercana a buscar el
multivitamínico (medicamento) que contenga las vitaminas que según nuestro criterio nos
hacen falta.

Al tocar el tema de las vitaminas, lo más importante de todo es hablar de los alimentos que las
contienen y de como podemos consumirlas en nuestra alimentación diaria. Erróneamente se
cree que existen alimentos milagrosos o alimentos dañinos. Sin embargo, el problema son los
excesos o las deficiencias en la alimentación. Una buena manera de aportar al organismo los
elementos minerales que necesita es consumir diariamente un buen plato de ensalada y uno de
fruta. Una buena manera puede ser también el tomar todos los días un jugo preparado en la
licuadora, preferiblemente en ayunas, ya que la absorción de vitaminas es mejor cuando el
estómago y el intestino están vacíos. No debemos pelar la fruta puesto que el mayor
contenido de minerales se encuentra en la piel. Sí es conveniente lavarla bien para retirar los
posibles restos de pesticidas. Otra buena medida es aprovechar el agua de cocer los alimentos
para hacer caldos y sopas.

Una persona sana solo va ha prevenir la deficiencias de vitaminas llevando a cabo una dieta
equilibrada, por que es la única forma de consumir todas las vitaminas y minerales esenciales
para la vida, así como las proteínas para crecer y reconstitución de órganos y tejidos, y los
hidratos de carbono y lípidos para tener mucha energía. Y para llevar a cabo esa alimentación
equilibrada debemos incluir dentro de la dieta diaria alimentos de los diferentes grupos
(cereales, leguminosas, productos de origen animal, frutas, verduras y en pequeñas cantidades
grasas y azúcares).
El consumo de tabaco, alcohol o drogas en general provoca un mayor gasto de algunas
vitaminas, por lo que en estos casos puede ser necesario un aporte suplementario. Debemos
tener en cuenta que la mayor parte de las vitaminas sintéticas no pueden sustituir a las
orgánicas, es decir, a las contenidas en los alimentos o extraídas de productos naturales
(levaduras, germen de trigo, etc.). Aunque las moléculas de las vitaminas de síntesis tengan los
mismos elementos estructurales que las orgánicas, en muchos casos no tienen la misma
configuración espacial, por lo que cambian sus propiedades.
Si en nuestra dieta no faltan alimentos integrales y productos frescos y crudos, preferiblemente
de cultivo biológico, es realmente difícil que lleguemos a padecer un estado carencial de alguna
vitamina. En algunas circunstancias o etapas de la vida, las necesidades de algunas vitaminas
aumentan.

7.1 Recomendaciones para casos especiales:

Dietas para adelgazar: Controlar el aporte de vitamina B2 y ácido fólico.

Embarazo: Aumentan las necesidades de vitaminas B1, B2, B6 y ácido fólico.

Lactancia: Prestar especial atención a un aporte suficiente de vitamina A, B6, D, C y ácido

fólico.

Bebés y lactantes: Prestar atención a que la madre no sufra ninguna carencia vitamínica. Si se
vive en una zona poco soleada se debe cuidar que el bebé tenga un aporte suficiente de
vitamina D.

Niños: Es importante que no falten las vitaminas A, C, D, B1, B2 y ácido fólico.

Vejez: La mayor parte de los ancianos siguen dietas monótonas y de escasa riqueza vitamínica.
Puede ser conveniente un aporte suplementario de vitaminas A, B1, C, ácido fólico y D (si
además salen poco y no les da mucho el sol).

Entre los factores que neutralizan o destruyen ciertas vitaminas están:

Las bebidas alcohólicas: ya que el alcohol aporta calorías sin contenido vitamínico disminuye
el apetito y se producen carencias, especialmente de vitaminas B1, B2, B3, B6, y ácido fólico.

El tabaco: ya que la vitamina C interviene en los procesos de desintoxicación reaccionando

con los tóxicos del tabaco, se recomienda un aporte superior al recomendado (a veces incluso
el doble o el triple).

Drogas: Puesto que son tóxicos para el organismo se deberá incrementar el aporte de vitamina
C. Debido a que en muchos casos también disminuye el apetito, deben aportarse suplementos
de vitaminas del grupo B y ácido fólico.

Situaciones estresantes: Bajo tensión emocional o psíquica, las glándulas suprarrenales

segregan una mayor cantidad de adrenalina, que consume una gran cantidad de vitamina C.
También se necesitan mayores cantidades de vitamina E y de las del grupo B.
Azúcar o alimentos azucarados: El azúcar blanca no aporta ninguna vitamina a nuestro
organismo. Por el contrario, requiere de un aporte de vitaminas y minerales de nuestras propias
reservas para metabolizarse (sobre todo B1).

Medicamentos: Los estrógenos (anticonceptivos femeninos) repercuten negativamente en la

disponibilidad de la mayoría de las vitaminas. Los antibióticos y los laxantes destruyen la flora
intestinal, por lo que se puede sufrir déficit de vitaminas K, H o B12.

8. Aplicación Industrial de Las Vitaminas

La industria vitamínica avanza con gran rapidez debido a los descubrimientos médicos sobre la
importancia de las vitaminas, incluso algunos se atreven a decir que serán los suplementos
vitamínicos el arma principal de la medicina para mantener una salud óptima y prevenir
enfermedades crónicas. Debido a esto ha venido dándose una "fiebre vitamínica", a pesar de
que muchas investigaciones pueden demorar décadas para demostrar las afirmaciones que se
vienen haciendo.

Una buena parte de esta fiebre surgió por las obsesivas campañas sobre cómo alimentarse para
no perjudicar la salud y también por afirmaciones científicas sobre el potencial de ciertas
vitaminas.

El consumo de suplementos dietéticos ha aumentado considerablemente y con ellos la

competencia industrial por producir mayores cantidades para cubrir la demanda.

Las vitaminas liposolubles, consumidas en grandes cantidades son tóxicas. Mientras que las
hidrosolubles son menos riesgosas ya que se eliminan constantemente por medio de la orina;
esto ha permitido que su producción industrial se maneje con facilidad.

Antes los médicos recomendaban solo una dieta balanceada para no tener deficiencias
vitamínicas, ahora también recomiendan tomar dosis diarias de vitaminas farmacéuticas para
evitar deficiencias agudas, combatir la pérdida de la masa ósea y hasta el cáncer.

Los elementos principales de la fiebre vitamínica vienen siendo principalmente los

antioxidantes: vitamina C, E y los Beta Carotenos.

Sólo en el mercado estadounidense, desde el año 1988, los Beta Carotenos han aumentado la
venta de siete millones a 82 millones de dólares anualmente, y la vitamina E ha saltado de 260
millones de dólares a 338 millones.

El éxito de los antioxidantes se debe a su efecto sobre los Radicales Libres capaz de provocar
una reacción en cadena y destruir células al desgastar sus membranas y afectar su material
genético. Los químicos que estudian este proceso sostienen la hipótesis de que las vitaminas E
y C y los Beta Carotenos pueden neutralizar los radicales libres amarrando sus electrones libres.
De probarse científicamente que los antioxidantes tienen capacidad para neutralizar los
radicales libres surgiría una posibilidad real para reducir la mortalidad por cáncer.
Si las esperanzas puestas en las vitaminas se llegasen a comprobar, la ciencia médica tendría
una nueva revolución en la que no necesita inventar las armas porque cualquier farmacia de
esquina está armada hasta los dientes de estos productos.

Aun sin comprobar algunas hipótesis, ya hay consumidores adictos a tales suplementos
vitamínicos. Esto ha provocado que las autoridades sanitarias, internacionalmente, hayan
comenzado a preocuparse por sobre cómo controlar la certeza de la calidad de esta industria
multimillonaria.

Las vitaminas farmacéuticas, al ser consideradas como complemento alimenticio de comidas,

no se someten a los controles de seguridad que se les exige a otros productos médicos.
Investigaciones realizadas por asociaciones de consumidores en algunos países revelan que no
siempre los suplementos vitamínicos cumplen con la pureza y cualidades anunciadas por el
fabricante y hasta incluso pueden variar de píldora a píldora en un mismo frasco.

Algunos doctores consideran una exageración tan alto consumo de suplementos vitamínicos,
opinan que basta con la dieta balanceada y con el aumento en el consumo de algunas vitaminas
solo en situaciones necesarias como embarazo e infancia.

Los ciudadanos de Inglaterra, Estados Unidos y Japón, principalmente, prefieren comprar en

los supermercados, junto a las lechugas y los huevos, inmensos botes con todo tipo de
vitaminas. Quizás la mayor parte de estas personas no están totalmente convencidas de los
beneficios de los suplementos vitamínicos, pero por si acaso siguen tragando píldoras para ver
si así le ganan un día más a la muerte.

Los fabricantes de carbohidratos enriquecen con vitamina productos como leche, arroz, harina
y muchos otros elementos que se consumen en la canasta familiar; haciendo más rentable el
comercio de alimentos.

Últimamente se ha podido observar los comerciales mostrando productos como pañales,

cosméticos y cremas que en su composición incluyen vitaminas. Es una industria que cada día
progresa un poco más a medida que se hacen descubrimientos científicos sobre estas pequeñas
pero importantes sustancias: las Vitaminas.

9. CONCLUSIONES

Las vitaminas son parte esencial de nuestro desarrollo, participan en el metabolismo de muchas
sustancias ayudando a liberar energía necesaria para las actividades que el cuerpo necesita llevar
a cabo.

Una adecuada alimentación es la fuente perfecta de vitaminas, minerales y demás elementos

necesarios para un buen desarrollo.

Todas las vitaminas son importantes ya que cada una de ellas desempeña papeles diferentes,
una sola vitamina no puede sustituir a las demás ya que no poseen propiedades iguales.
La carencia de vitaminas puede conducirnos a contraer graves enfermedades que evitaríamos
con una balanceada alimentación, cuidándonos de no consumir unas en exceso y otras en poca
o nula cantidad.

La millonaria industria vitamínica crece a medida que se dan más descubrimientos científicos.
La demanda de suplementos vitamínicos conduce a tener grandes reservas de éste.

Debe hacerse un control sanitario más estricto a las vitaminas de farmacia para corroborar su
calidad y que si se cumplan las expectativas brindadas por el fabricante.