UNIV.

MAYOR DE SAN ANDRES

1er año 2022 FACULTAD DE ODONTOLOGIA BIOQUIMICA

1. Químicamente los aminoácidos están constituidos por:

Un grupo ácido y otro grupo amino.
2. ¿Cuántos aminoácidos existen?
200 aminoácidos diferentes.
3. ¿Cuántos aminoácidos forman parte de la proteínas?
Una décima parte 20 aminoácidos forman la vida animal y vegetal.
4. Cita el nombre de los aminoácidos que tienen cadena lateral ramificada
 Glicina.
 Alanina.
 Valina.
 Leucina.
 Isoleucina.
5. Cita a los aminoácidos que tienen en su cadena lateral el radical oxhidrilo
 Serina.
 Treonina.
6. Cita a todos los aminoácidos que tienen en su cadena lateral el azufre
Cisteina y metionina.
7. Cita a los aminoácidos que tienen en su cadena lateral un grupo ácido
 Acido aspártico.
 Acido glutámico.
 Glutamina es aminoácidos de cadena ramificada.
 Asparagina es un aminoácido que forma parte de las proteínas, aminoácido esencial
para el ser humano.
8. ¿Qué tipo de aminoácidos son la glutamina y la asparagina?
Aminoácidos con cadena lateral que tiene grupo ácido y su amida.
9. ¿Qué tipo de aminoácidos son la histidina, la lisina y la arginina?
Cadena lateral de grupo básico amino.
10. Cite el nombre de los aminoácidos aromáticos
 Fen.
 Tirosina.
 Triptófano.

CARLOS RODRIGO LOZA COCHI

UNIV. MAYOR DE SAN ANDRES
1er año 2022 FACULTAD DE ODONTOLOGIA BIOQUIMICA

11. Cite el nombre de los aminoácidos

 Prolina.
 Hidroxiprolina.
12. Cite el nombre de los aminoácidos esenciales
 Fenilamina.
 Lisina.
 Metionina.
 Valina.
 Leucina.
 Isoleucina.
 Treonina.
 Triptófano.
13. Cite el nombre de 4 aminoácidos que no ocurren en las proteínas
 Ornitina.
 Citrulina.
 Dopa.
 Triyodotironina.
 Tiroxina.
 Homocisteina.
14. Cite el nombre de las reacciones que sufren los aminoácidos
Descarboxilacion oxidativa produce co2 + amina primaria.
15. ¿Cómo se forma el enlace peptídico? haga un ejemplo
Esta es la reacción más importante en la cual existe la formación de enlaces peptídicos en
este caso se elimina una molécula de agua (entre el grupo alfa amino de un aminoácido y el
grupo carboxilo de un segundo aminoácido).

16. Escribe la fórmula de la cisteil, valinil, treonil fenilalanina

17. ¿Cuantos enlaces péptidicos tiene un tripéptido?

Resulta de la unión de tres aminoácidos.
18. Cite un ejemplo de un tripéptido
Glutatión.

CARLOS RODRIGO LOZA COCHI

UNIV. MAYOR DE SAN ANDRES
1er año 2022 FACULTAD DE ODONTOLOGIA BIOQUIMICA

19. Cite un ejemplo de un oligopéptido

La bradicinina que tiene 9 aminoácidos.
20. ¿Cuántos AA contiene el glucagón?
29 aminoácidos.
21. ¿Cuántos AA contiene la insulina?
51 aminoácidos.
22. ¿Qué es una proteína?
Son moléculas compuestas de aminoácidos que el cuerpo necesita para funcionar de forma
adecuada, estructuras del cuerpo, piel cabello, encimas, citosinas y anticuerpos.
Que aproximadamente están formados por más de 100 aminoácidos y se ha determinado que
una proteína pueda llegar a tener más de 10000 como peso molecular.
23. Indique las funciones de las proteínas.
 Forman parte de la estructura del tejido animal. Ejemplo. Piel, cabello, uñas, lana,
plumas, músculos, tendones, tejido conectivo y tejido sostén. El colágeno es una
proteína del tejido dentario.
 Transportan moléculas. Por ej. La hemoglobina transporta oxígeno.
 Son fuentes de energía.
 Intervienen en la catálisis enzimática ej. Enzimas.
 Intervienen en la regulación metabólica. Ej. Las hormonas
 Intervienen en la defensa del cuerpo. Ej. Anticuerpos.
 Intervienen en la comunicación ej. Los nervios.
24. ¿Cuál es la función básica de las proteínas?
Desarrollo y mantenimiento del cuerpo en cambio los hidratos de carbono y los lípidos se
almacenan en el cuerpo como fuentes de energía.
25. ¿Antiguamente, como se clasificaban las proteínas?
 Proteínas fibrosas
 Proteínas globulares
 Actualmente existen dos métodos para clasificar a las proteínas.
26. De acuerdo a su composición ¿cómo se clasifican las proteínas?
 Proteínas simples
 Proteínas conjugadas
27. ¿Por qué se caracterizan las proteínas simples?
Están formadas exclusivamente por aminoácidos.
28. ¿Cómo se clasifican las proteínas simples?
 Albuminas.
 Globulinas.
 Glutelinas.
 Histonas.
 Escleroproteínas.
 Prolaminas.
 Protamina.
29. El fibrinógeno pertenece al tipo de proteínas simples llamada…
Globulinas.
30. Las proteínas simples unidas a los ácidos nucleicos son las…
Histonas.

CARLOS RODRIGO LOZA COCHI

UNIV. MAYOR DE SAN ANDRES
1er año 2022 FACULTAD DE ODONTOLOGIA BIOQUIMICA

31. La queratina es una proteína simple que se clasifica como

Escleroproteínas.
32. La gliadina del maíz y la zeina del trigo pertenecen a la clase de proteínas...
Prolaminas.
33. La salmina del salmón es una proteína…
Protamina.
34. ¿Por qué se caracterizan las proteínas conjugadas?
Están formados por aminoácidos y un material no proteico llamado grupo prostético.
35. ¿Cómo se clasifican las proteínas conjugadas?
 Fosfoproteínas.
 Glucoproteinas.
 Lipoproteínas.
 Nucleoproteínas.
 Cromoproteínas.
36. La caseína de la leche es una proteína...
Fosfoproteínas.
37. La múcina de la saliva es una proteína…
Glucoproteinas.
38. El mucus del estómago es una proteína…
Conjugadas.
39. La hemoglobina y los citocromos son proteínas clasificadas como…
Cromoproteínas.
40. ¿De acuerdo a su función como se clasifican las proteínas?
1. Proteínas estructurales.
2. Proteínas contráctiles.
3. Proteínas sanguíneas.
4. Proteínas anticuerpo.
5. Proteínas hormonas.
6. Proteínas enzimas.
41. La miosina y la actina son proteínas…
Proteínas contráctiles.
42. Un grupo de proteínas anticuerpo son…
Globulinas.
43. ¿A qué se denomina estructura primaria de las proteínas?
Se refiere a la secuencia de aminoácidos, en esta estructura solo intervienen enlaces
peptídicos.
44. ¿A qué se denomina estructura secundaria de las proteínas?
Se refiere a la secuencia de aminoácidos, en esta estructura solo intervienen enlaces
peptídicos.
45. ¿A qué se denomina estructura terciaria de las proteínas?
Presenta una organización más superior, las cadenas polipeptidicas alfa comienzan a
doblarse.
Ej. Mioglobina.
46. ¿A qué se denomina estructura cuaternaria de las proteínas?
Es la unión de varias estructuras terciarias. Ej. El tetrámero que forma la hemoglobina.

CARLOS RODRIGO LOZA COCHI

UNIV. MAYOR DE SAN ANDRES
1er año 2022 FACULTAD DE ODONTOLOGIA BIOQUIMICA

47. ¿A qué se denomina desnaturalización de las proteínas?

Se llama así a la perdida de la actividad biológica de las proteínas o también es la perdida de
la estructura cuaternaria' terciaria, o secundaria de las proteínas; esto ocurre por cambios del
ph, cambios de temperatura o cambios de concentración de soluto.
48. ¿A qué se denomina hipoproteinemia? Y ¿en qué casos suele ocurrir?
Es un aumento de la concentración de proteínas en el torrente sanguíneo.
Causas
 Amiloidosis (acumulación de proteínas anormales en los órganos)
 Deshidratación.
 Hepatitis b.
 Hepatitis c.
 Vih/sida.
 Gammapatía monoclonal de significado incierto.
 Mieloma múltiple.
49. ¿A qué se denomina hiperproteinemia? y ¿en que casos suele ocurrir?
El hígado comienza a degradar el exceso de proteínas, lo que produce aumento de urea, lo
cual conlleva a la diuresis osmótica, que es el aumento de la micción debido a la presencia
de ciertas substancias en el líquido filtrado por los riñones.
50. ¿Cómo se forman los enlaces de disulfuro?
El enlace disulfuro puede conectar entre sí a 2 cadenas paralelas mediante los residuos de
cisteína dentro de cada polipéptido este enlace es relativamente estable y, así, no es roto
fácilmente en las condiciones usuales de la desnaturalización.
51. ¿Cómo se forman los enlaces de hidrógeno?
Resulta de compartir átomos de hidrógeno entre el nitrógeno y el oxígeno del carbonilo por
enlaces peptídicos diferentes.
52. ¿Cómo son los enlaces hodrófobos?
Las cadenas laterales no polares de los aminoácidos neutros tienden a asociarse íntimamente
entre sí en las proteínas. La relación no es estequiometria; de aquí que no se pueda decir que
exista verdadero enlace.
53. ¿Cómo son los enlaces electrostáticos?
Estos son enlaces salinos formados entre grupos de carga opuesta de las cadenas laterales
de los aminoácidos.

CARLOS RODRIGO LOZA COCHI