Proteinas Wiener

Curso: QUÍMICA ORGANICA III
PROTEÍNAS
Profesor: Ronal López Parra

PROTEÍNA
S
PROTEÍNAS
 Macromoléculas más abundantes, de elevado peso molecular.
 Constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y

nitrógeno (N), aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) entre
otros elementos
 Presentes en todas las células.
 Polímeros compuestos por monómeros (aminoácidos).
 Estructuras y Funciones diversas.
 Organización jerárquica.
Clasificación de las
Proteínas
1. Según su Composición Química:
A) Simples → Albúmina
B) Conjugadas
• Nucleoproteínas → Ribosomas
• Lipoproteínas → HDL
• Hemoproteínas → Hemoglobina
• Flavoproteínas → Succinato
Deshidrogenasa
• Glicoproteínas → Inmunoglobulinas
• Metaloproteínas → Ceruloplasmina
• Fosfoproteínas → Caseina
Proteínas
2. Según su Forma:
A) Fibrosas →
Colágeno
B) Globulares→ Enzimas →
Quimotripsina
Proteínas
3. Según el Número de subunidades:
A) Monoméricas → Mioglobina
B) Oligoméricas→
Hemoglobina
Proteínas
4. Según su Función:
A) Estructural→ Queratina,
Elastina
B) Enzimática→ DNA polimerasa III
C) Defensa→ Inmunoglobulinas
D) Hormonal→ Insulina
E) Transporte→ Transferrina
F) Reserva→ Ferritina
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE
LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
“Sucesió de residuos de aminoácidos en la

n
cadena polipeptídica, que a su vez esta
determinada por la secuencia de bases en el
gen”
La secuencia es única para cada proteína
Determina la estructura tridimensional de las

proteínas y por lo tanto su funció n
La estructura es estabilizada por:

• Enlace Peptídico
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Corresponde al arreglo espacial de

ciertas regiones en la proteína, debido al
enlace entre el grupo N-H de amida con
el grupo C=O de otra. Se clasifican en
hélice alfa, hoja plegada beta y hebras
aleatorias
ESTRUCTURA SECUNDARIA
α- Hélice
Se forma al enrollarse la estructura primaria
helicoidalmente sobre sí misma . Esto se debe a la
formación de puentes de hidrógeno entre el
oxígeno del –CO- de un aminoácido y el hidrógeno
del –NH- del cuarto aminoácido siguiente.
La estructura es estabilizada por:
•Puentes de hidrógeno intracatenarios cada 4
residuos
Dos proteínas formadas mayoritariamente por helices alfa
Hoja plegada beta (Lámina β)
Las cadenas polipeptídicas en zig-zag se disponen de manera
adyacente formando una lámina estabilizada por puentes de H.
Hoja plegada beta (Lámina β)
La cadena polipeptídica se dispone plegada en zigzag, quedando los Cα, situados
en las aristas o vértices de los ángulos de plegamiento.
α- Hélice
la α-queratina del pelo, plumas,
uñas,
cuernos, etc
β laminar
la fibroína, β-queratina del hilo de seda y

de las telarañas, y la elastina del tejido
conjuntivo
ESTRUCTURA TERCIARIA
 Se pliega sobre sí misma y origina una forma globular. Son solubles en agua.
• En las proteínas con estructuras terciarias podemos encontrar:
o Tramos rectos: presentan estructuras secundarias α-
hélice o
conformación-β (lámina plegada).
o Zonas de giros: no tienen estructura secundaria
 La mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica.
 Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los enlaces
entre los radicales (R) de los aminoácidos. Pueden ser:
 Enlaces de hidrógeno.
 Atracciones electrostáticas.
 Atracciones hidrofóbicas.
 Puentes disulfuro.
 Fuerzas de Van der Walls
 Tipos: Globulares y Fibrosas
PROTEINAS FIBROSAS
(ESCLEROPROTEINAS)
Estas proteínas insolubles en

son aguay forman estructuras
alargadas.
Se agregan fuertemente
formando fibras o laminas.
La mayor parte desempeñan
un papel estructural y/o mecánico.
Usualmente son ricas en
aminoácidos modificados. Ejemplos
de estas proteínas son la queratina,
elastina y el colágeno.
PROTEINAS GLOBULARES
(ESFEROPROTEINAS)
Las conformaciones principales del

esqueleto peptídico incluyen la hélice, las
beta-lamina y los giros. Estas proteínas
tienen función metabólica: catálisis,
transporte, regulación, protección.
Solubles en soluciones acuosas, los
aminoácidos hidrofóbicos están usualmente
en el interior de la proteína globular,
mientras que los hidrofílicos están en el
exterior, interactuando con el
Ejemplos deagua.
estas proteínas son las
ovoalbúmina, inmunoglobulinas,
enzimas,
etc.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Corresponde a la forma adoptada cuando dos o mas cadenas de polipéptidos

plegados se unen formando uno mas complejo. Ej: canales de potasio o grupo
hemo en la sangre.
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de

varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero.
El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como

en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 unidades proteícas
ESTRUCTURA CUATERNARIA
•La presentan las proteínas que tienen más de 1 cadena polipeptídica
(subunidad o
protómero)
2 cadenas = dímero ; 3 cadenas = trímero ; 4 cadenas = tetrámero
• Las cadenas se unen entre sí por interacciones del mismo tipo que las que
estabilizan la estructura 3aria
• El uso de subunidades puede presentar ventajas:
– Reduce la cantidad de información genética necesaria
– Si existe alguna subunidad defectuosa se elimina fácilmente
y se
conserva el
resto (ahorro de energía y materiales)
Proteínas: estructura cuaternaria. Grupo
Hemo
Hemoglobina
Proteínas: de lo simple a lo complejo.
PROPIEDADES DE LAS
PROTEÍNASLas proteínas son
SOLUBILIDAD solubles en agua cuando adoptan una
conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los
aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes
de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así, cuando una proteína se solubiliza
queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que
impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación
(insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los
tejidos de los seres vivos.
CAPACIDAD AMORTIGUADORA:
Las proteínas están constituidas por aminoácidos, y por eso también tienen un
comportamiento anfótero, es decir, pueden comportarse como un ácido,
liberando protones (H+), o bien como una base, aceptando protones. Debido a
ello las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio,
es decir, forman disoluciones tampón o amortiguadoras.
Desnaturalización
Se refiere a la rotura de los enlaces
que mantiene la estructura de la proteína.
• Se pierde la estructura 4aria , 3aria y 2aria
• La proteína pierde su función biológica
•En ciertas condiciones puede ser
reversible (Renaturalización)
Causas:
o Variaciones de Temperatura
o Variaciones de pH (ácidos o bases)
oSustancias semejantes a aas, que compiten con
los grupos ácido y amino para establecer
puentes de H (p.e. Urea)
Ej: ovoalbúmina de huevo (frita o cocida).
Desnaturalización y Renaturalización
Especificidad
Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las
especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de
las de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias
proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos,
que son comunes a todos los seres vivos.
La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la

compatibilidad o no de trasplantes de órganos; injertos biológicos; sueros
sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.
Proteínas: hidrólisis
Se presenta la ruptura de enlaces peptídicos por tratamiento en medio

acido, básico, o ante ciertas enzimas como la pepsina (jugos gástricos), o la
tripsina/quimotripsina (intestinos)
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo

no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según la
naturaleza del grupo prostético.
Proteínas filamentosas
Holoproteínas Proteínas globulares
Cromoproteínas
Glucoproteínas
PROTEÍNAS Lipoproteínas
Heteroproteínas Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
HOLOPROTEÍNA
S
Más complejas que las fibrosas.

Forman estructuras compactas, casi
Globulares:
esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son responsables
de la actividad celular
1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas .
HOLOPROTEÍNAS
Más simples que las globulares.

Forman estructuras alargadas,
Fibrosas: ordenadas en una sola dimensión,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras
1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
HETEROPROTEÍNAS
1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos,

hormona
luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lípidos en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y
protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que
transportan oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de
crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la
leche.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones
diversas
¡Muchas gracias!

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Profesor: Ronal López Parra

 Constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y

 Presentes en todas las células.

 Polímeros compuestos por monómeros (aminoácidos).

 Estructuras y Funciones diversas.

B) Enzimática→ DNA polimerasa III

“Sucesió de residuos de aminoácidos en la

Determina la estructura tridimensional de las

La estructura es estabilizada por:

Corresponde al arreglo espacial de

la fibroína, β-queratina del hilo de seda y

Estas proteínas insolubles en

Las conformaciones principales del

Corresponde a la forma adoptada cuando dos o mas cadenas de polipéptidos

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como

La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la

Se presenta la ruptura de enlaces peptídicos por tratamiento en medio

• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo

Más complejas que las fibrosas.

1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

Más simples que las globulares.

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos,

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