Unicórdoba, calidad, innovación e inclusión para la transformación del territorio.

QUIMICA DE ALIMENTOS

Proteínas
NURYS TATIANA HOYOS MERLANO, Ph.D (c)
Departamento de Ingeniería de Alimentos
Facultad de Ingenierías
Universidad de Córdoba
Montería, 2024
CONTENIDO PROGRAMÁTICO

UNIDAD N°4
Proteínas.
4.1 Estructura y clasificación.
4.2 Solubilidad de las proteínas.
4.3 Efecto del pH, temperatura, sales, disolventes.
4.4 Hidratación y viscosidad.
4.5 Desnaturalización y alteraciones.
4.6 Propiedades funcionales.
4.7 Proteínas de la carne, huevos, pescado, gelatina.
4.8 Proteínas de vegetales, trigo y otros cereales.
4.9 Proteínas vegetales, fuentes proteicas no
convencionales.
4.10 Modificaciones de las proteínas de los alimentos
durante el procesado y almacenamiento.
AMINOÁCIDOS
Unidades estructurales fundamentales de las proteínas (polímeros).

ESTRUCTURA QUIMICA

Carbono Quiral Grupo carboxilo

Residuo
Grupo amino

• α-aminoácidos (forman proteínas)

• 20 aa conforman las proteínas
• Propiedades ácida y básica
• Grupo R: determina el carácter único de cada aa
Pueden existir en dos formas que se
conocen como :
 Se comportan como Se comportan como
base y ácido a la vez. ácido y ceder un protón
Se comportan H+
como base y Estado iónico con
aceptar un protón Carga neta 0  PI
H+
-Log cte de disoc.
 AMINOÁCIDOS - CLASIFICACIÓN
La secuencia de los a.a. en la cadena peptídica determina el
carácter biológico de la molécula de proteína.
 AMINOÁCIDOS - CLASIFICACIÓN
La secuencia de los a.a. en la cadena peptídica determina el
carácter biológico de la molécula de proteína.
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AMINOÁCIDOS - CLASIFICACIÓN
 ENLACE
PEPTÍDICO
1. Es el enlace más
importante que une
Reacción de los aminoácidos
condensación
(secuencia variable)
para formar péptidos
y proteínas.

Facilita el plegamiento

2. Enlace covalente de tipo amida

3. Los enlaces del carbono alfa pueden girar

4. Frecuentemente presentan
configuración trans.
PÉPTIDOS
α-amino

Aminoácidos Enlace peptídico Péptido

α-carboxilo

 La unión de
 Dos a 10 aa  oligopéptidos (dipéptido, tripéptido,tetrapéptido, etc)
 + de 10 aa  polipéptido.
 Proteínas  polipéptido con PM de más de 5000Da.

 Los péptidos presentan

 Secuencia lineal de tipo cadena con un grupo -NH 3+ y -COOH- sin
reaccionar
PÉPTIDOS EN
ALIMENTOS
Tejidos animales:
Amortiguadores de pH
Anserina (pescados)
β-alanil-γ-aminobutirato
β-alanil-L-histidina
Carnosinas (mamíferos)

 Papas, frutos cítricos, uvas y en

sangre: antioxidante.
Desintoxicación de sustancias -
glutation-S-transferasa.

 Cura de derivados cárnicos:

Ácido glutámico, cisteína y glicina
prevención de la formación de
nitrosaminas.

 Saborizante en aplicaciones
cárnicas.
 POLIPÉPTIDOS

• 1. Identidad de los aa
• 2. Cantidades relativas del tipo de aa
• 3. Secuencia de aa

Pentapéptido
PROTEÍNAS
ESTRUCTURA

Amino

Oxig. de un Carbonilo
Y el H de grupo amino de
otro R de aminoácido.
Carboxilo *Hélice alfa
*Hoja plegada beta

Prot hidrosolubles –
compactan para proteger Prot formadas por dos o
su interior (aa hidrof.) más cadenas
polipeptídicas
(subunidades).
REGUNTAS DE REPASO
1. Mínimo, ¿Cuántos aminoácidos está
formado un polipéptido?

2. Mínimo, ¿Cuánto debe cuanto debe ser el

PM de una cadena polipeptídica para ser
considerada como proteína?

3. ¿El siguiente enlace peptídico es cis o

trans?
PROTEÍNAS
DESNATURALIZACIÓN DE
PROTEÍNAS
Modificación de la estructura tridimensional suficiente para originar
la pérdida de la función de la proteína.

o Estructura nativa de la proteína es

termodinamicamente más estable;
o Cambios sutiles = adaptabilidad
o Cambios mayores = Desnaturalización
DESNATURALIZACIÓN DE
PROTEÍNAS
• Es el proceso mediante el cual una proteína pierde sus
estructuras:
Cuaternaria Terciaria E incluso Secundaria

• Es decir, se da la ruptura de los enlaces débiles que

mantenían dichas estructuras.
• Se mantiene la estructura primaria (no implica hidrólisis del
enlace peptídico).
• No incluye la ruptura de los enlaces peptídicos.
• Incluye la pérdida total o parcial de la actividad biológica
(funciones fisiológicas, Actividad enzimática o modificación
de sus propiedades funcionales).
DESNATURALIZACIÓN DE
PROTEÍNAS
Estado ordenado Estado desordenado

Aumenta entropía
La desnaturalización puede ser
deseable cuando:
• Eleva la digestibilidad de las proteínas por
cocción.

• Se mejora la funcionalidad (aumentar sus

propiedades de espumado y emulsificación  por
el desdoblamiento de las moléculas que favorecen
la estabilización en interfases cuando se logra la
exposición de sitios hidrofóbicos que interactúan
con la fase orgánica o hidrofóbica de una
emulsión)
AGENTES DE LA DESNATURALIZACIÓN

Agentes Físicos: Agentes químicos:

 pH del medio
 Calentamiento o enfriarmiento,
 Solventes orgánicos
 Presión
 Fuerza iónica
 Fuerzas mecánicas
 Radiación electromagnética
 Agentes físicos
TEMPERATURA
 La aplicación de calor es uno de los agentes
desnaturalizantes que se utilizan con mayor
frecuencia en alimentos.

 Afecta la estabilidad de las interacciones no

covalentes de la estructura tridimensional de las
proteínas  se eleva la entalpía de la molécula
y se rompe el delicado balance de los enlaces
que mantienen el equilibrio.
 Agentes físicos
TEMPERATURA
- Puentes de H
- Interacciones Electrostáticas Se desestabilizan a Tº altas
- Van der Waals

- Interacciones hidrofóbicas Se desestabilizan a Tº bajas

La carboxípeptidasa A que no puede
almacenarse a temperaturas de
congelación pues corre el riesgo de
desactivarse, y la estabilidad de la
mioglobina es máxima a 30° C.

• Alimentos: la temperatura facilita la

digestión de las proteínas.
• Recuperación de proteínas del
lactosuero (β-Lactoglobulina y α-
Lactoalbúmina).
Agentes físicos
TEMPERATURA
 Agentes físicos
PRESIÓN
 La desnat. es reversible.
 Proteínas son flexibles y compresibles: Desnaturalización por
presión reduce el volumen: eliminación de los espacios
vacíos.
 Induce las interacciones hidrofóbicas y puentes disulfuro entre
proteínas: reordenamiento molecular.
 Pasteurización Hiperbárica (600MPa y 5 – 20° C), por
ejemplo.
 Agentes físicos
FUERZAS MECÁNICAS
Batido: Fricción, cizallamiento y agitación alteración de la estructura 3D
 batido de clara de huevo destruye enlaces de la ovoalbúmina.

Amasado: Elevadas fuerzas de cizallamiento pueden provocar la

desnaturalización de las proteínas  amasado del pan  ocurre
principalmente la destrucción de las hélices  de gluteninas y gliadinas, y
establecen enlaces disulfuro entre múltiples cisteínas estos polímeros se
orienten longitudinalmente.
 Agentes físicos
IRRADIACIÓN
 Dependen de la longitud de onda y de la energía.
 Radiaciones UV pueden ser absorbidas por los residuos de
aminoácidos aromáticos (Trp, Tyr y Phe).
 Radiaciones gama y otras radiaciones:
 Provocan cambios conformacionales.
 Oxidación de los residuos de aminoácidos.
 Rompimiento de enlaces covalentes e ionizantes.
 Agentes Químicos
pH
 Mayoría de las proteínas son estables en pH próximo a la neutralidad;

 Valores extremos: ionización proteica: disminución de las repulsiones

electrostáticas intramoleculares – desdoblamiento;

 Una desnaturalización alcalina  neutralización de la carga positiva

de cadenas laterales de Lys, His y Arg
 Una desnaturalización ácida implica la protonación de cargas de
Asp, Glu
Ambos casos impiden la formación de una interacción electrostática.
 Agentes Químicos
CAMBIOS EN EL PH
 En procesos tecnológicos: aplicación de tratamiento
alcalino para obtener aislados proteínicos vegetales. pH
cercanos a 10.
 Aumenta el potencial tecnológico y mejora propiedades
funcionales.
 Agentes Químicos
FUERZA IÓNICA
 La concentración de iones en una solución influye en la
conformación de las ptn mediante interacciones electrostáticas:
solubilizan o precipitan a las ptn.

 Solubilización por salado: Se da por interacción de cationes y

aniones con grupo ionizables del polímero, evitando la
interacción electrostática con otros de la misma especie.
Hidratación de los iones salinos, mejor interacción
proteína – disolvente.

 Insolubilización por salado (precipitación): Hidratación

excesiva de los iones, quitan agua a la proteina: mayor
interacción ptn-ptn.

 Sales: sulfato de amonio, potasio y sodio

Agentes Químicos

FUERZA IÓNICA

Solubilidad

Capa de hidratación

Concentración de sal
 Agentes Químicos
SOLVENTES ORGÁNICOS
Solventes apolares
 Afectan la estabilidad de las interacciones hidrofóbicas.
 En concentración baja: pueden favorecer la interacción de péptidos.
 En concentración alta: todos los solventes desnaturalizan a las
proteínas (puede causar que regiones apolares se expongan al solvente,
desestabilizando la estructura de la proteína).

Solventes polares
 Precipitación por reducción de la constante dieléctrica del medio;
 Ejemplo: Etanol ( K= 24) aumenta la fuerza de atracción entre las cargas
opuestas, las proteínas se agregan y precipitan = Obtención comercial
de proteínas.
 Agentes Químicos
COMPUESTOS ORGÁNICOS
 Urea, detergentes y clorhidrato de guanidina:
rompen enlaces p. de H, hidrófobos y salinos.

 Mercaptoetanol: Evita formación de S – S

 Es reversible por la remoción de los compuestos.

 EFECTOS DE LA DESNATURALIZACIÓN

Nutricionales
• Inactivación de enzimas que producen compuestos tóxicos u
organolépticamente desagradables (lipasas, polifenoloxidasas, etc.) -
escaldado, cocción en agua o en microondas.

• Inactivación de proteínas tóxicas (Toxinas bacterianas y

vegetales) o factores antinutricionales - tratamientos térmicos en
medio acuoso como la cocción y la esterilización.

• Facilita la digestión de muchas proteínas, como la glicinina de

soja, el colágeno y la ovoalbúmina.

• Perdida de la actividad biológica.

• Aumento de la susceptibilidad al ataque de las proteasas.

EFECTOS DE LA DESNATURALIZACIÓN
DE PROTEÍNAS PROPIEDADES
FUNCIONALES

 Modificaciones en la solubilidad.
 Variación en la capacidad de fijación de agua.
 Incapacidad de cristalización.
 Variación de las propiedades emulsificantes y
espumantes.
 Modificaciones de color (mioglobina).
 Mejora de la apetencia y la textura.
 MODIFICACIONES DE LAS PROTEÍNAS
• El procesamiento de los alimentos frecuentemente induce cambios en las proteínas.

 Calor
 Fermentación
 Irradiación Cambios en las proteínas
 Otros componentes
Compromiso

Minimizar las pérdidas de valor

nutricional y la presencia de
sustancias tóxicas – conservación
del alimentos y características
sensoriales
MODIFICACIONES DE LAS PROTEÍNAS
Actividad:
Leer y explicar al grupo, ¿cómo se modifican las proteínas
debido a:

1. Tratamientos térmicos moderados y Pirólisis

2. Racemización y formación de aminoácidos modificados
3. Entrecruzamientos
4. Reacciones con agentes oxidantes
5. Reacciones con nitritos
6. Reacciones con sulfitos y Reacciones carbonil amino
7. Pérdida de aminoácidos por fraccionación
PROPIEDADES FUNCIONALES
DE LAS PROTEÍNAS
 PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS
PROTEÍNAS

Son propiedades que derivan del comportamiento de las

proteínas en sistemas alimenticios, modificando sus
características y contribuyendo a la calidad final de los
productos.

• Permiten el uso de las proteínas como

ingredientes en alimentos.

• Afectan las características organolépticas:

textura, sabor, color y apariencia,

• También son el resultado de interacciones

complejas entre los ingredientes.

• Dependen de factores extrínsecos e intrínsecos

 PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS
PROTEÍNAS
Son una manifestación de dos aspectos moleculares de las proteínas:

Propiedades hidrodinámicas
(viscosidad, gelación y texturización) Propiedades relacionadas con su
dependen del tamaño, forma y superficie: humectabilidad,
flexibilidad molecular. dispersabilidad, solubilidad, espumado,
emulsificación y unión a sabores.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROPIEDADES

FUNCIONALES
 PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS
PROTEÍNAS
Gelificación,
Los sistemas alimentarios son espumado y
complejos y en ellos ocurren emulsificación
diversos fenómenos de los
simultáneamente. ingredientes

Es capaz de generar
gelificación, emulsificación,
espumado, absorción de agua
y coagulación por calor, lo que
la hace una proteína deseable
en muchos alimentos.
 PROPIEDADES DE HIDRATACIÓN
Dependen de las interacciones proteína-
agua. Dentro de esta clasificación están:

 Dispersabilidad  Capacidad de Rtención de agua

 Humectabilidad (CRA)
 Hinchamiento  Gelación
 Solubilidad  Coagulación
 viscosidad  Emulsificación
 Espumado.
 PROPIEDADES DE HIDRATACIÓN
 Interacciones intermoleculares: dipolo – dipolo, p
de H, ión – dipolo, “hidratación hidrofóbica”
 Aminoácidos cargados CRA
 PI: menor Capacidad de hidratación
 [Sales baja] = mayor cap. de Hidratación;
[sales altas] = deshidratación
 Proteínas desnaturalizadas= mayor hidratación si
no existe interacción proteína –proteína
 Para las aplicaciones en alimentos la CRA es más
importante que la capacidad de ligarla. Jugosidad
 SOLUBILIDAD DE LAS
PROTEÍNAS
 La solubilidad de una proteína es la manifestación termodinámica del equilibrio
entre las interacciones proteína-proteína y solvente-proteína.

En general

 Las propiedades funcionales de las proteínas a menudo se ven afectadas por la solubilidad,
especialmente:

 El hinchamiento.
 Espumado.
 Emulsificación y gelificación
 SOLUBILIDAD DE LAS
PROTEÍNAS
CLASIFICACION PROPIEDADES EJEMPLO
1. Albuminas Se solubilizan en agua a pH 6.6 α Lactoalbumina
Solubles en agua y soluciones Ovoalbúmina
salinas diluidas Albúmina sérica
Precipita en sulfato de amonio
al 50 %
2. Globulinas Solubles en soluciones salinas Glicina, Miosina del
diluidas a pH 7 musculo, β-lactoglobulina
Poco solubles en agua
3. Glutelinas Son solubles en soluciones Gluten del trigo
ácidas (pH 2) y alcalinas (pH
12). Insolubles en agua y
alcohol.
4. Prolaminas Solubles en 50- 80 % etanol Zeina del maíz y Gliadina
del trigo
7. Escleroproteinas Insolubles en la mayoría de Colágeno, Elastina,
disolventes Queratina
 SOLUBILIDAD DE LAS
PROTEÍNAS

INTERACCIONES PROTEÍNA – AGUA

 Influencia del pH;

 Influencia de la fuerza iónica;
 Influencia de los solventes no polares;
 Influencia de la temperatura.
 EFECTO DEL pH

 Naturaleza anfótera de
las proteínas .
 PI: interacciones ptna
–ptna agregación
solubilidad
 Mayoría de las
proteinas (+ aa) >
solubilidad en pH
alcalinos
 EFECTO DE LA FUERZA
IÓNICA EN LA SOLUBILIDAD
Efecto de las sales: concentración y cargas eléctricas
de los cationes y aniones.

[ ] > 1M
[ ] < 1M
 EFECTO DE LA FUERZA
IÓNICA EN LA SOLUBILIDAD
• Interacción proteína - proteína;
• Remoción del agua de hidratación Precipitación

• Adición de sal soluble– Sulfato de amonio.

Salting-in Salting-
out

­interacción proteína y sales;

Solubilidad
 interacción proteína- proteína.
EFECTO DE LA TEMPERATURA EN
LA SOLUBILIDAD

pH y fuerza iónica constante

EFECTO DEL SOLVENTES
ORG. EN LA SOLUBILIDAD
CAPACIDAD DE RETENCIÓN DE
AGUA

Cantidad de líquido que la proteína

puede retener de manera estable.

La Proteína seca retendrá agua

hasta alcanzar el equilibrio con la
HR que la rodea.
 HIDRATACIÓN - CRA
• Capacidad retención de agua (CRA) se expresa como los gramos de
agua por gramo de proteína cuando una proteína en polvo es equilibrada
con vapor de agua a una humedad relativa del 90 al 95%.
 HIDRATACIÓN - CRA
• Interacciones proteína – agua se dan por medio de aa polares
(catiónicos, aniónicos o no iónicos)

• CRA > aa ionizados.

• Estructuras secundarias y terciarias: exposición de activos de

unión con el agua deben estar expuestos.

• Temperatura y fuerza iónica

CAPACIDAD DE HIDRATACIÓN.
 VISCOSIDAD
• La viscosidad es la resistencia al flujo al
someter una disolución a la acción de una fuerza
de cizalla (F/A) que depende directamente de la
velocidad de deformación.

• La aceptación de alimentos líquidos y

semisólidos en la población, incluso de
productos tipo salsas, sopas. bebidas, etc.,
depende de la viscosidad y consistencia del
producto.

• El alto peso molecular de los polímeros solubles

incrementa significativamente la viscosidad aún
en bajas concentraciones, aunque depende de sus
propiedades moleculares como tamaño, forma,
flexibilidad e hidratación

• La viscosidad de soluciones prot. aumenta con

la concent. de prot. debido a la mayor
interacción entre moléculas hidratadas de
prot.
PROPIEDADES RELACIONADAS CON
INTERACCIONES PTN-PTN
 INTERACCIONES PTN -PTN

• >temperatura y [sal] = se facilita la agregación.

• Adición de ácidos y bases = supresión de cargas eléctricas
(PI) – desnaturalización
• Agregación sin modificación del pH: adición de polímeros
ionizados (carrageninas en la floculación).
• Unión de polipéptidos entre sí: enlaces de H, hidrófobos y
salinos.
 INTERACCIONES PTN -PTN

• Influyen pH, fuerza iónica, la temperatura, etc

• Mayor estabilización a pH lejos del PI (menor

fuerzas estabilizadoras de repulsión)
 GELIFICACIÓN
• Geles: son redes tridimensionales capaces de retener mucha
agua en su interior.
• En la formación – balance entre las fuerzas atractivas (unión de cadenas
proteicas) y las fuerzas repulsivas (formación de cavidades)
• Predominio de fuerzas atractivas: precipitado.
• Predominio las fuerzas repulsivas: la red no se forma.
 GELIFICACIÓN
Etapas

1. Desdoblamiento y desnaturalización (estado "progel“)

2. Asociación ordenamiento molecular = formación de la red
tridimensional (agua + glóbulos de grasa + sales + sust. bajo PM)

• Dureza del gel depende de la intensidad de la fuerza (puentes de H,

hidrofóbicas y electrostáticas) … PM, pH, temp, [polímero], grado de
desnaturalización, etc.
• Geles de interacciones no covalentes: reversibles, ej: gelatina
• Geles interacciones hidrofóbicas: irreversibles, ej: clara de huevo.
 GELIFICACIÓN
Las proteínas forman dos tipos de geles
principalmente:

Geles opacos o coágulos (ptn con +++ aa apolares)

 agregan al desnaturalizarse y forman agregados
insolubles que se asocian al azar formando geles tipo
coágulo.
Geles translúcidos (ptn con menos aa apolares –
facilita la interacción entre aa polares): forman de
compuestos solubles al desnaturalizarse – gel
ordenado > CRA

Ejemplos: quesos, embutidos, proteína de pescado

triturada y calentada, proteínas vegetales
texturizadas, masas para panificación, tofu.
PROTEINAS ALIMENTARIAS
- GELIFICACIÓN
• Proteínas miofibrilares: la
gelificación térmica de estas proteínas
es fundamental en la textura de
numerosos productos cárnicos.
• Micelas de caseína: son capaces de
gelificar y provocar una coagulación.
• Proteínas de lactosuero: presentan
buenas propiedades gelificantes a
temperaturas de 70-80 ºC.
• Proteínas de la clara de huevo:
presentan las mejores propiedades
gelificantes, por lo que se utilizan de
forma habitual como agente ligante en
la fabricación de derivados cárnicos,
pastelería, etc.
FORMACIÓN DE MASA PANADERA
GLUTEN: red Este complejo proteico es de vital
proteica estructurada importancia desde el punto de vista
por gliadinas y gluteninas en la tecnológico debido a que
que quedan atrapados el agua y aporta viscoelasticidad y cohesividad
el almidón. a la masa panadera.
FORMACIÓN DE LA RED DE GLUTEN
 PROPIEDADES INTERFACIALES DE LAS
PROTEÍNAS
• Alimentos tipo espuma o tipo emulsiones son inestables: uso
de sustancias anfifílicas en la interfase.
• Proteínas: estabilizan migrando a la interfase aire – agua o
agua-aceite .
• Formación de películas altamente viscosas = evitar a la
coalescencia de las partículas de la emulsión  Estabilidad.
• Propiedades de actividad superficial: dependen de la relación
hidrofobicidad/hidrofilicidad y de la conformación de la
proteína (estabilidad/flexibilidad de la cadena polipeptídica,
adaptabilidad y distribución de los grupos hidrofílicos e
hidrofóbicos en la superficie)
 PROPIEDADES INTERFACIALES DE LAS
PROTEÍNAS
Las proteínas presentan en su superficie activa tres atributos
deseables:

a) Capacidad para adsorberse rápidamente en una interfase (formación de

espuma y emulsión estables durante el batido)
b) capacidad para desplegarse rápidamente y reorientarse en una interfase
c) capacidad de interactuar con moléculas vecinas y formar películas
viscoelásticas.
 PROPIEDADES EMULSIONANTES

• Emulsión: sistema de
dos fases que consta de
dos líquidos
parcialmente miscibles,
uno de los cuales es
dispersado en el otro en
forma de glóbulos.

Ej: leche, yema de huevo, leche de coco, leche de soya, mantequilla, margarina,
mayonesa, productos untables, aderezos de ensaladas, helados, salchichas y
pasteles.
PROPIEDADES EMULSIONANTES
• Carácter lipófilo-hidrófilo

• Orientación de aa apolares – fase lípídica y aa polares –

fase acuosa

• Para formular una emulsión se requiere: aceite, agua,

un emulsificante y energía, generalmente mecánica.

• Las prot. son preferidas como surfactantes para

preparar emulsiones alimenticias O/W  su superficie
es activa y favorece la resistencia a la coalescencia.
PROPIEDADES EMULSIONANTES
• Capacidad de emulsionante (CE): CE es el volumen (mL) aceite que
puede ser emulsificado por gramo de proteína.

• Estabilidad de la emulsión: medida del tiempo que permanece la

emulsión sin que se modifiquen sus propiedades dentro de un rango
determinado.
 PROPIEDAD ESPUMANTE
• Las espumas están formadas por una fase
continua acuosa (lamela) y una fase dispersa
gaseosa (aire).

• Las espumas estabilizadas por proteínas se

forman por burbujeo, batido, o agitación de
una solución proteínica.

1. Prot. se difunde por la

interfase gas/agua,
concentrándose y
reduciendo la tensión
superficial.

2. Desdoblamiento en la
interfase

Ej: crema batida, helados de crema, pasteles, 3. Formación de una película

merengues, pan, roufjlés, mousses y delgada con una posible
malvaviscos. desnaturalización parcial y
coagulación.
 PROPIEDAD ESPUMANTE
• La capacidad espumante se refiere a la cantidad de área interfacial que
puede ser creada por la proteína. Se puede expresar como
sobrerrendimiento o poder de espumado.

• Estabilidad de la espuma: Capacidad de la proteína para estabilizar la

espuma contra la gravitación y el estrés mecánico. Se expresa como el
tiempo necesario para que se drene el 50% de líquido de una espuma o
para la reducción del 50% del volumen de la espuma.
PROPIEDAD ESPUMANTE
 PROPIEDAD ESPUMANTE
• Factores que afectan la propiedad espumante
• pH
• Concentración de sales
• Azúcares
• Lípidos
• Concentración proteica
• Tensión interfacial
• Energía libre interfacial
• Temperatura

La textura y sensación bucal de estos alimentos derivan de finas burbujas de aire

dispersas (espumas) estabilizada por las proteínas
 UNIÓN DE SABORES
Las proteínas son inodoras pero pueden unir compuestos de sabor, y por lo tanto,
afectar las propiedades sensoriales de los alimentos.

Oxidación de lípidos: compuestos se unen a las proteinas.

Acarreadores de sabor o modificadores del sabor en alimentos procesados =

dependiente de la fuerza de unión, retención en el proceso y liberación en la
masticación..

Afinidad de compuestos del sabor varia según el tipo de proteína y

procesamiento.

Los sabores volátiles interactúan con las proteínas hidratadas principalmente vía
interacciones hidrofóbicas
INTERACCIONES DE LAS
PROTEÍNAS CON OTROS
COMPONENTES
TRABAJO SEGUNDO CORTE