Bisphosphoglycérate mutase

Données clés
N° EC	EC 5.4.2.4
N° CAS	9024-52-6
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

	Bisphosphoglycérate mutase
	; Dimère de bisphosphoglycérate mutase humaine (PDB 2H4Z)
Caractéristiques générales
Symbole	BPGM
N° EC	5.4.2.4
Homo sapiens
Locus	7q33
Masse moléculaire	30 005 Da
Nombre de résidus	259 acides aminés
	Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez	669
HUGO	1093
OMIM	613896
UniProt	P07738
RefSeq (ARNm)	NM_001293085.1, NM_001724.4, NM_199186.2, XM_011516527.1
RefSeq (protéine)	NP_001280014.1, NP_001715.1, NP_954655.1, XP_011514829.1
Ensembl	ENSG00000172331
PDB	1T8P, 2A9J, 2F90, 2H4X, 2H4Z, 2H52, 2HHJ, 3NFY
	GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

La bisphosphoglycérate mutase (BPGM) est une enzyme spécifique aux érythrocytes et aux cellules du placenta catalysant l'isomérisation du 1,3-bisphospho-D-glycérate (1,3-BPG) produit au cours de la glycolyse en 2,3-bisphospho-D-glycérate, qui a la propriété de stabiliser la forme désoxy de l'hémoglobine et donc de rendre plus efficace le transport de l'oxygène dans le sang sous faible pression partielle d'O₂ en adaptant la courbe d'affinitité en conséquence.

	$\rightleftharpoons$
1,3-BPG		2,3-Bisphospho-D-glycérate

Cette réaction n'est physiologiquement utile qu'en présence d'hémoglobine, où le 2,3-BPG a pour effet de provoquer la libération de l'oxygène lié à l'oxyhémoglobine en stabilisant la désoxyhémoglobine. C'est la raison pour laquelle on ne trouve la BPGM que dans les érythrocytes et le placenta : dans ce dernier, il permet de mettre de plus grandes quantités d'oxygène à disposition du fœtus.

Références

↑ ^{a et b} Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
↑ (en) Wang Y, Wei Z, Bian Q, Cheng Z, Wan M, Liu L, Gong W, « Crystal structure of human bisphosphoglycerate mutase », J. Biol. Chem., vol. 279, n^o 37,‎ septembre 2004, p. 39132–8 (PMID 15258155, DOI 10.1074/jbc.M405982200)

[Masse_et_nombre_de_résidus-1] {a et b} Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.

[10.1074/jbc.M405982200-2] (en) Wang Y, Wei Z, Bian Q, Cheng Z, Wan M, Liu L, Gong W, « Crystal structure of human bisphosphoglycerate mutase », J. Biol. Chem., vol. 279, n^o 37,‎ septembre 2004, p. 39132–8 (PMID 15258155, DOI 10.1074/jbc.M405982200)

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