Dendrotossine: differenze tra le versioni
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Hanno una struttura affine agli [[Inibitore della serin proteasi|inibitori delle serin proteasi]] di Kunitz, anche se esse comunque inibiscono in maniera trascurabile le dette proteasi <ref>[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9112070 Recent studies on dendrotoxins and potassium i... [Gen Pharmacol. 1997] - PubMed - NCBI<!-- Titolo generato automaticamente -->]</ref>. |
Hanno una struttura affine agli [[Inibitore della serin proteasi|inibitori delle serin proteasi]] di Kunitz, anche se esse comunque inibiscono in maniera trascurabile le dette proteasi <ref>[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9112070 Recent studies on dendrotoxins and potassium i... [Gen Pharmacol. 1997] - PubMed - NCBI<!-- Titolo generato automaticamente -->]</ref>. |
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Nello specifico sembra che le cariche positive delle [[Lisina|lisine]], presenti nelle posizioni 26-28, si leghino direttamente al recettore del canale del potassio e poi le cariche positive, presenti su altri residui di lisina e [[arginina]], interagiscano con le [[Cariche elettriche|cariche negative]] degli amminoacidi del suddetto canale, causando quindi un [[Struttura quaternaria|cambiamento conformazionale]] che ne impedisce il funzionamento <ref>[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=8667358 Molecular structure, conformational analysis, and... [J Med Chem. 1996] - PubMed - NCBI<!-- Titolo generato automaticamente -->]</ref>. |
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A causa della loro efficienza e della loro specificità di azione, sono ormai ampiamente usate nello studio delle funzioni dei canali del potassio dei neuroni <ref name="ncbi.nlm.nih.gov"/><ref name="ReferenceA"/>. |
A causa della loro efficienza e della loro specificità di azione, sono ormai ampiamente usate nello studio delle funzioni dei canali del potassio dei neuroni <ref name="ncbi.nlm.nih.gov"/><ref name="ReferenceA"/>. |
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Le dendrotossine sono neurotossine prodotte da serpenti del genere Dendroaspis, isolate per la prima volta nel 1980 dal veleno di mamba verde [1].
Sono piccole proteine di circa 57-60 amminoacidi che bloccano i canali del potassio dei neuroni, impedendo la polarizzazione degli stessi e quindi impedendo lo scambio di impulsi nervosi tra una cellula e un'altra [2].
Hanno una struttura affine agli inibitori delle serin proteasi di Kunitz, anche se esse comunque inibiscono in maniera trascurabile le dette proteasi [3].
Nello specifico sembra che le cariche positive delle lisine, presenti nelle posizioni 26-28, si leghino direttamente al recettore del canale del potassio e poi le cariche positive, presenti su altri residui di lisina e arginina, interagiscano con le cariche negative degli amminoacidi del suddetto canale, causando quindi un cambiamento conformazionale che ne impedisce il funzionamento [4].
A causa della loro efficienza e della loro specificità di azione, sono ormai ampiamente usate nello studio delle funzioni dei canali del potassio dei neuroni [1][2].
Esempi di dendrotossine
[modifica | modifica wikitesto]Esempi di dendrotossine sono la dendrotossina I e K (tipiche del mamba nero) [5], la dendrotossina alfa [6] (tipica del mamba verde orientale)[7] , dendrotossina 7, dendrotossina 3.
Note
[modifica | modifica wikitesto]- ^ a b Twenty years of dendrotoxins. [Toxicon. 2001] - PubMed - NCBI
- ^ a b Dendrotoxins: structure-activity relationships... [Curr Med Chem. 2004] - PubMed - NCBI
- ^ Recent studies on dendrotoxins and potassium i... [Gen Pharmacol. 1997] - PubMed - NCBI
- ^ Molecular structure, conformational analysis, and... [J Med Chem. 1996] - PubMed - NCBI
- ^ Potassium channels and epilepsy: evidence... [Epilepsy Res Suppl. 1991] - PubMed - NCBI
- ^ Alpha-dendrotoxin acceptor from bovine brain is ... [J Biol Chem. 1990] - PubMed - NCBI
- ^ Dr. Giuseppe MAZZA Journalist - Scientific photographer > ANIMALI > Dendroaspis polylepis, su photomazza.com. URL consultato il 22 dicembre 2011 (archiviato dall'url originale il 2 aprile 2015).
Altri progetti
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Wikimedia Commons contiene immagini o altri file su Dendrotossine