2,3-Bisfosfoglicerynian

2,3-Bisfosfoglicerynian
Nazewnictwo
	Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
	kwas 2,3-difosforanooksypropionowy
	Inne nazwy i oznaczenia
	2,3-BPG,
	Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C3H8O10P2
Masa molowa	266,04 g/mol
	Identyfikacja
Numer CAS	138-81-8
PubChem	61
SMILES
	C(C(C(=O)O)OP(=O)(O)O)OP(=O)(O)O
InChI
	InChI=1S/C3H8O10P2/c4-3(5)2(13-15(9,10)11)1-12-14(6,7)8/h2H,1H2,(H,4,5)(H2,6,7,8)(H2,9,10,11)
	InChIKey
	XOHUEYCVLUUEJJ-UHFFFAOYSA-N
Niebezpieczeństwa
	Globalnie zharmonizowany system; klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
	Wiarygodne źródła oznakowania tej substancji; według kryteriów GHS są niedostępne.
	Multimedia w Wikimedia Commons

2,3-Bisfosfoglicerynian (2,3-BPG, od ang. 2,3-bisphosphoglycerate) – organiczny związek chemiczny z grupy estrów fosforanowych, difosforanowa pochodna kwasu glicerynowego. Występuje w erytrocytach w stężeniu bliskim stężeniu hemoglobiny (około 2 mM) i jest ważnym inhibitorem allosterycznym stabilizującym formę T hemoglobiny (nieutlenowaną)^[1] i utrudniającym przyłączenie tlenu^[2].

Powstaje z 1,3-bisfosfoglicerynianu, zwłaszcza podczas niedoboru tlenu^[2], w reakcji katalizowanej przez mutazę bisfosfoglicerynianową i jest przekształcany dalej do 3-fosfoglicerynianu. Stanowi to alternatywną ścieżkę powstawania 3-fosfoglicerynianu w stosunku do standardowej glikolizy, od której różni ją też brak generowania na tym etapie wysoko energetycznej cząsteczki ATP. Korzyścią dla komórki jest natomiast stabilizacja przez 2,3-BPG nieutlenowanej formy T hemoglobiny, czego efektem jest zwiększenie dostępności tlenu^[3].

Powstawanie 3-fosfoglicerynianu na drodze standardowej glikolizy (ścieżka górna, z powstaniem ATP) i za pośrednictwem 2,3-BPG (ścieżka dolna, tzw. szlak Rapoporta-Lueberinga)

Przypisy

↑ Strategie regulacyjne: enzymy i hemoglobina. W: Lubert Stryer, Jeremy Berg, John Tymoczko: Biochemia. PWN, 2005.
↑ ^a ^b Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2010, s. 59. ISBN 978-83-200-4087-6.
↑ Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2010, s. 189–190. ISBN 978-83-200-4087-6.

[1] Strategie regulacyjne: enzymy i hemoglobina. W: Lubert Stryer, Jeremy Berg, John Tymoczko: Biochemia. PWN, 2005.

[Harper59-2] Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2010, s. 59. ISBN 978-83-200-4087-6.

[3] Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2010, s. 189–190. ISBN 978-83-200-4087-6.

[1]

[2]

[3]