THARCIO BIOLOGIA PROTEÍNAS E PAZ 05.05.

2020
VASCONCELOS ENZIMAS NA ESCOLA
- Estudamos os lipídios e suas propriedades
 

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- Apresentação à turma
- estudo das proteínas e enzimas
- resolução de exercícios

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Proteínas e
Enzimas

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• Proteínas e Enzimas

DEFINIÇÃO

SÃO BIOPOLÍMEROS CONTITUÍDOS DE UMA SEQUÊNCIA DE

AMINOÁCIDOS UNIDOS POR LIGAÇÕES PEPTÍDICAS.

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 1. Aminoácidos (AA)

São as unidades fundamentais das

proteínas;
Caracterizados pela presença de um
grupo amina e outro carboxila, além de
um radical (R) que pode ser de 20 tipos
distintos,

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1.1 Os tipos de aminoácidos
A) AA ESSENCIAIS
O organismo não produz. São obtidos pela alimentação.
B) AA NATURAIS
Produzidos pelo próprio organismo.
ATENÇÃO!!!
Dos 20 tipos de AA, o homem produz 12 AA (naturais) e não sintetiza 8 AA
(essenciais)
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1.2 Kwashiorkor
• Deficiência grave de ingestão de aminoácidos essenciais.
• É um caso de mal nutrição.
• Diminuição da pressão osmótica do sangue.
• Edema de abdome.

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1.2 Marasmo
• Quantidade insuficiente de nutrientes na dieta.
• É um caso de subnutrição.
• Perda de peso.
• Atrofia muscular, pele frouxa e aparência envelhecida .

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2. Ligação Peptídica
AA + AA = dipeptídeo + H2O

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3. Os tipos de proteínas e suas estruturas
• Quantidade de AA do polipeptídio
• Tipos de AA
• Sequência dos AA

ATENÇÃO!!!
É a forma da proteína quem determina a sua função;
Mudanças de temperatura e pH (acidez) podem alterar
a forma da proteína (desnaturação).
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3.1 Primária (sequência linear de AA)

• Dada pela  sequência de aminoácidos e ligações

peptídicas da molécula.
• É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois
dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
• Pode ser alterada a partir de mutações que venham a
ocorrer no DNA

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3.2 Secundária (enrolamento helicoidal)

→ É dada pelo arranjo espacial de

aminoácidos próximos entre si na
sequência primária da proteína, a
partir de ligações de pontes de
hidrogênio.

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3.3 Terciária
→ É a forma tridimensional como a proteína se
"enrola".
→ Ocorre nas proteínas globulares, mais
complexas estrutural e funcionalmente. São
mantidas por ligações de ponte de hidrogênio,
dissulfeto, dentre outras.
POSSUI A FORMA DEFINITIVA, EXERCENDO UMA
FUNÇÃO EM NOSSO ORGANISMO.
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3.4 Quaternária (união de cadeias terciárias)
→ Dada pela distribuição espacial de mais de uma
cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades
da molécula.
→ Estas subunidades se mantém unidas por
forças covalentes, como pontes dissulfeto, e
ligações não covalentes, como pontes de
hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
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16
4. ENZIMAS
→ São específicas para o substrato
→ São sensíveis a variação de temperatura (termolábeis) e de pH

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 THARCIO BIOLOGIA PROTEÍNAS E PAZ 12.05.2020
VASCONCELOS ENZIMAS NA ESCOLA
4. ENZIMAS

→ São biocatalizadores enzimáticos:

- aceleram a velocidade da reação química;
- diminuem a energia de ativação;
- não são consumidas (não se desgastam durante a reação)

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4.1 Fatores que agem sobre a atividade
enzimática
A) Temperatura

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4.1 Fatores que agem sobre a atividade enzimática
B) Ph (acidez)

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4.1 Fatores que agem sobre a atividade enzimática
C) Concentração enzimática

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4.1 Fatores que agem sobre a atividade enzimática
D) Concentração do substrato

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4.1 Fatores que agem sobre a atividade enzimática
E) Inibidores

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25
4.1 Fatores que agem sobre a atividade enzimática
E) Inibidores

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26
4.1 Fatores que agem sobre a atividade enzimática
E) Inibidores
•Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem
diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores
têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem
reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito
semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não
haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida
enquanto existir o complexo enzima-inibidor.

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4.1 Fatores que agem sobre a atividade enzimática
E) Inibidores

•Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima

quanto ao complexo enzima-substrato, mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso,
a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma
alteração que impede a formação do produto da reação

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4.1 Fatores que agem sobre a atividade enzimática
E) Inibidores

• A inibição enzimática incompetitiva caracateriza-se pela interação de uma

determinada molécula inibidora com o complexo enzima-substrato, impedido que
ocorra a formação de produtos e, portanto, diminuindo a velocidade da reação.

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30
 Exercitando
1. Chama-se aminoácido essencial ao aminoácido que:
A) não é sintetizado pelo organismo.
B) é sintetizado em qualquer organismo animal.
C) só existe nos vegetais.
D) tem função semelhante à das vitaminas.
E) é indispensável ao metabolismo energético.

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 Exercitando
1. Chama-se aminoácido essencial ao aminoácido que:
A) não é sintetizado pelo organismo.
B) é sintetizado em qualquer organismo animal.
C) só existe nos vegetais.
D) tem função semelhante à das vitaminas.
E) é indispensável ao metabolismo energético.

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 Exercitando
02. Atletas devem ter uma alimentação rica em proteínas
e carboidratos. Assim devem consumir preferencialmente
os seguintes tipos de alimentos, respectivamente:

A) verduras e legumes pobres em amido

B) óleos vegetais e verduras
C) massas e derivados de leite
D) farináceos e carnes magras
E) carnes magras e massas

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 Exercitando
02. Atletas devem ter uma alimentação rica em proteínas
e carboidratos. Assim devem consumir preferencialmente
os seguintes tipos de alimentos, respectivamente:

A) verduras e legumes pobres em amido

B) óleos vegetais e verduras
C) massas e derivados de leite
D) farináceos e carnes magras
E) carnes magras e massas

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 Exercitando
03. As proteínas são compostos:
A) formados por carboidratos e lipídios unidos por pontes de
hidrogênio.
B) de tamanho muito pequeno (micromoléculas) e que ocorrem em
baixa concentração dentro da célula.
C) que não fazem parte da constituição química dos cromossomos.
D) formados por aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
E) responsáveis pela transmissão da informação genética.

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 Exercitando
03. As proteínas são compostos:
A) formados por carboidratos e lipídios unidos por pontes de
hidrogênio.
B) de tamanho muito pequeno (micromoléculas) e que ocorrem em
baixa concentração dentro da célula.
C) que não fazem parte da constituição química dos cromossomos.
D) formados por aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
E) responsáveis pela transmissão da informação genética.

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 Exercitando
04. Quando hidrolisadas (quebra da molécula em ambiente aquoso)
as proteínas produzem:
A) monossacarídeos.
B) íons de sais minerais.
C) álcool e ácidos graxos.
D) aminoácidos.
E) polipeptídios.

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 Exercitando
04. Quando hidrolisadas (quebra da molécula em ambiente aquoso)
as proteínas produzem:
A) monossacarídeos.
B) íons de sais minerais.
C) álcool e ácidos graxos.
D) aminoácidos.
E) polipeptídios.

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 Exercitando
05. A união de um grupamento amina de um aminoácido com o
grupamento ácido de outro produz:
A) um monopeptídio, com uma ligação peptídica.
B) um dipeptídio, com uma ligação peptídica.
C) um polipeptídio, com várias ligações peptídicas.
D) um dipeptídio, com duas ligações peptídicas.
E) um oligopeptídio, com duas ligações peptídicas.

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 Exercitando

05. A união de um grupamento amina de um aminoácido com o

grupamento ácido de outro produz:
A) um monopeptídio, com uma ligação peptídica.
B) um dipeptídio, com uma ligação peptídica.
C) um polipeptídio, com várias ligações peptídicas.
D) um dipeptídio, com duas ligações peptídicas.
E) um oligopeptídio, com duas ligações peptídicas.

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 Exercitando
06) O perigo das febres altas se associa principalmente a inativação das
proteínas do sistema nervoso, podendo ser fatal para o organismo. Nessa
condição, conclui-se que as proteínas

A) rompem as ligações internas entre os lipídios.

B) ganham átomos que se agregam a sua molécula.
C) separam os aminoácidos e suas ligações peptídicas.
D) alteram sua estrutura, prejudicando sua função biológica.
E) sofrem uma desnaturação que promove sua reestruturação espacial.

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 Exercitando
06) O perigo das febres altas se associa principalmente a inativação das
proteínas do sistema nervoso, podendo ser fatal para o organismo. Nessa
condição, conclui-se que as proteínas

A) rompem as ligações internas entre os lipídios.

B) ganham átomos que se agregam a sua molécula.
C) separam os aminoácidos e suas ligações peptídicas.
D) alteram sua estrutura, prejudicando sua função biológica.
E) sofrem uma desnaturação que promove sua reestruturação espacial.

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 Exercitando
07)

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 Exercitando
Considerando - se a análise das informações contidas no gráfico, conclui - se que
A) as enzimas representadas participam de reações distintas e em locais distintos,
ao longo do trato digestivo humano.
B) a enzima B é característica de um indivíduo humano em estado febril, com
temperatura corpórea acima de 40oC.
C) a capacidade de manutenção da estrutura terciária da enzima A é maior do que
se comparada à enzima B.
D) variações de temperatura a partir da faixa ótima interferem mais na velocidade
de reação da enzima A do que na velocidade de reação da enzima B.
E) a enzima B indica uma alta resistência ao calor, como as que ocorrem, por
exemplo, em bactérias termófilas.

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 Exercitando
Considerando - se a análise das informações contidas no gráfico, conclui - se que
A) as enzimas representadas participam de reações distintas e em locais distintos,
ao longo do trato digestivo humano.
B) a enzima B é característica de um indivíduo humano em estado febril, com
temperatura corpórea acima de 40oC.
C) a capacidade de manutenção da estrutura terciária da enzima A é maior do que
se comparada à enzima B.
D) variações de temperatura a partir da faixa ótima interferem mais na velocidade
de reação da enzima A do que na velocidade de reação da enzima B.
E) a enzima B indica uma alta resistência ao calor, como as que ocorrem, por
exemplo, em bactérias termófilas.
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 - Estudaremos as vitaminas, suas funções e
as avitaminoses

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