Proteaz

Yazdırılabilir sürüm artık desteklenmiyor ve görüntü oluşturma hataları olabilir. Lütfen tarayıcı yer işaretlerinizi güncelleyin ve bunun yerine varsayılan tarayıcı yazdırma işlevini kullanın.

Proteaz (aynı zamanda peptidaz, proteinaz veya proteolitik enzim olarak da bilinir),^[1] proteolizi katalize eden, proteinleri daha küçük polipeptitlere veya tekil amino asitlere ayıran ve yeni protein ürünlerinin oluşumunu teşvik eden bir enzimdir.^[2] Bunu, su ile kimyasal bağların parçalandığı hidroliz işlemiyle proteinlerin içerisinde yer alan peptit bağlarını kırarak yapar. Proteazlar, proteinlerin sindirilmesi, protein katabolizması (eski proteinlerin yıkımı)^[3]^[4] ve hücre sinyalizasyonu dahil olmak üzere çok sayıda biyolojik süreçte yer alır.

Fonksiyonel hızlandırıcıların yokluğunda proteoliz çok yavaş gerçekleşir ve yüzlerce yıl sürebilir.^[5] Proteazlar tüm yaşam formlarında ve virüslerde bulunabilir. Birbirinden bağımsız olarak çok kez evrimleşmiş olan bu enzimlerin birbirinden farklı tipleri, aynı reaksiyonu tamamen farklı katalitik mekanizmalarla gerçekleştirebilir.

Kaynakça

^ "Proteolytic enzyme | Description, Types, & Functions | Britannica". 13 Mayıs 2022 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 10 Ocak 2024.
^ López-Otín C, Bond JS (November 2008). "Proteases: multifunctional enzymes in life and disease". The Journal of Biological Chemistry. 283 (45): 30433-30437. doi:10.1074/jbc.R800035200 . PMC 2576539 $2. PMID 18650443.
^ King JV, Liang WG, Scherpelz KP, Schilling AB, Meredith SC, Tang WJ (July 2014). "Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease". Structure. 22 (7): 996-1007. doi:10.1016/j.str.2014.05.003. PMC 4128088 $2. PMID 24931469.
^ Shen Y, Joachimiak A, Rosner MR, Tang WJ (October 2006). "Structures of human insulin-degrading enzyme reveal a new substrate recognition mechanism". Nature. 443 (7113): 870-874. Bibcode:2006Natur.443..870S. doi:10.1038/nature05143. PMC 3366509 $2. PMID 17051221.
^ Radzicka A, Wolfenden R (July 1996). "Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases". Journal of the American Chemical Society. 118 (26): 6105-6109. doi:10.1021/ja954077c. To assess the relative proficiencies of enzymes that catalyze the hydrolysis of internal and C-terminal peptide bonds [...]

[1] "Proteolytic enzyme | Description, Types, & Functions | Britannica". 13 Mayıs 2022 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 10 Ocak 2024.

[López-Otín-2] López-Otín C, Bond JS (November 2008). "Proteases: multifunctional enzymes in life and disease". The Journal of Biological Chemistry. 283 (45): 30433-30437. doi:10.1074/jbc.R800035200 . PMC 2576539 $2. PMID 18650443.

[King_996–1007-3] King JV, Liang WG, Scherpelz KP, Schilling AB, Meredith SC, Tang WJ (July 2014). "Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease". Structure. 22 (7): 996-1007. doi:10.1016/j.str.2014.05.003. PMC 4128088 $2. PMID 24931469.

[Shen_870–874-4] Shen Y, Joachimiak A, Rosner MR, Tang WJ (October 2006). "Structures of human insulin-degrading enzyme reveal a new substrate recognition mechanism". Nature. 443 (7113): 870-874. Bibcode:2006Natur.443..870S. doi:10.1038/nature05143. PMC 3366509 $2. PMID 17051221.

[5] Radzicka A, Wolfenden R (July 1996). "Rates of Uncatalyzed Peptide Bond Hydrolysis in Neutral Solution and the Transition State Affinities of Proteases". Journal of the American Chemical Society. 118 (26): 6105-6109. doi:10.1021/ja954077c. To assess the relative proficiencies of enzymes that catalyze the hydrolysis of internal and C-terminal peptide bonds [...]

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]