| dbo:abstract
|
- هيدراماسين -1 هو نوع من البروتينات المضادة للميكروبات. تَمَّ عزله واستنساخه لأول مرة عام 2008 من خلايا الماء العذب هيدرويد (هيدرا) وهي جنس من القراصات، حيث يبلغ طول البروتين بها حوالي 60 نوعًا من الأحماض الأمينية، وهو فريد من نوعه في كل من تسلسل الأحماض الأمينية والهيكل الثالث، مما يدفع إلى تصنيفه في عائلة جديدة من البروتينات، وهي . من المرجح أن يكون التركيب غير المعتاد للبروتين سببًا لخصائص المركب القوية المضادة للميكروبات. حددت اختبارات مضادات الميكروبات أن البروتين له تأثير مضاد للجراثيم ضد البكتيريا موجبة الغرام والبكتيريا سالبة الغرام. امتد هذا النشاط الفعال المضاد للبكتيريا إلى سلالات معروفة من البكتيريا المسببة للأمراض متعددة المقاومة، مثل تلك الموجودة في . وظيفيًا، يتسبب البروتين في تكتل الخلايا البكتيرية معًا وتجمعها، مما يؤدي إلى تغيير شكل التجمعات البكتيرية التي ينتجها. ينتج عن هذا اضطراب في بنية الغشاء البكتيري. تم عزل هيدراماسين -1 لأول مرة من الخلايا الظهارية من لاسعات (قراصات) الهيدرا، وهو حيوان صغير (شبه مجهري) يعيش في المياه العذبة، يتعلق بالشعاب المرجانية وشقائق النعمان البحرية وقناديل البحر. تمكّن باحثون ألمان من عزل الجين المشفر لإنتاج البروتين من جينوم الهيدرا في عام 2008. تم نقل الجين واستنساخه في بلازميد تم إدخاله في بكتيريا إشريكية قولونية، وهي طريقة قياسية لتكرار بروتين معزول من كائن حي أكبر بكثير. تم بعد ذلك تحديد الهيكل ثلاثي الأبعاد للبروتين الناتج عن طريق التحليل الطيفي بالرنين المغناطيسي النووي ويتم نشره الآن عبر الإنترنت من قبل بنك بيانات البروتين . هيدراماسين -1 هو بروتين أحادي السلسلة يتكون من ستين حمضًا أمينيًا. إنه مزيج فريد من الأحماض الأمينية على سطح الجزيء الذي يعطي البروتين صفاته القوية المضادة للميكروبات. تم اقتراح هذا الجزء المتخصص من البنية الثلاثية للبروتين، وهو عبارة عن حزام موجب الشحنة بين منطقتين كارهتين للماء (وخامل أيونيًا)، كمحفز لتأثير التجميع البكتيري بواسطة البروتين. يختلف هيدراماسين -1 عن أي مضاد آخر للبكتيريا معروف حاليًا، باستثناء نوعين من البروتينات الموجودة في العلقات. يقترح الباحثون وضع هيدراماسين 1 والبروتينات من العلقة في عائلة بروتينية معينة تسمى . البروتينات الأقرب في التركيب إلى الماكينات هي من البروتينات المشتقة من سم العقرب، والتي يطلق عليها اسم . (ar)
- Hydramacin-1 is a type of antimicrobial protein. It was first isolated and reproduced in 2008 from cells of the freshwater hydroid Hydra. Only around 60 amino acids long, the protein is unique both in amino acid sequence and tertiary structure, prompting its classification in a new family of proteins, the . The protein's unusual structure is most likely a reason for the compound's potent antimicrobial qualities. Antimicrobial tests determined that the protein has an antibacterial effect against both Gram-positive and Gram-negative bacteria. This potent antibacterial activity extended to known multi-resistant strains of pathogenic bacteria, such as those of Klebsiella oxytoca. Functionally, the protein causes bacterial cells to clump together and aggregate, changing the morphology of the bacterial aggregations it creates. This results in a disruption of the structure of the bacterial membrane. Hydramacin-1 was first isolated from epithelial cells of the cnidarian Hydra, a small (almost-microscopic) freshwater animal related to corals, sea anemones and jellyfish. Like other members of the Phylum Cnidaria, Hydra possesses specialized defensive epithelial cells called cnidocytes that shoot toxic barbs into organisms they come in physical contact with. German researchers managed to isolate the gene that coded for the production of the protein from the Hydra genome in 2008. The gene was transferred and cloned in a plasmid which was inserted in the bacteria Escherichia coli, a standard method of replicating a protein isolated from a much larger organism. The three-dimensional structure of the resulting protein was then determined by NMR spectroscopy and is now published online by the Protein Data Bank. Hydramacin-1 is a single-chain protein composed of sixty amino acids. It is a unique combination of amino acids on the surface of the molecule that gives the protein its potent antimicrobial qualities. This specialized part of the protein tertiary structure, a positively charged belt in between two hydrophobic (and ionically inert) regions, has been suggested as the trigger for bacterial aggregation influence by the protein. Hydramacin-1 is different from any other antibacterial currently known, except for two proteins found in leeches. The researchers propose placing hydramacin-1 and the proteins from the leech in a newly designated protein family called the . The proteins closest in structure to the macins are a superfamily of proteins derived from scorpion venom, dubbed the . (en)
|
| dbo:thumbnail
| |
| dbo:wikiPageExternalLink
| |
| dbo:wikiPageID
| |
| dbo:wikiPageLength
|
- 5434 (xsd:nonNegativeInteger)
|
| dbo:wikiPageRevisionID
| |
| dbo:wikiPageWikiLink
| |
| dbp:wikiPageUsesTemplate
| |
| dcterms:subject
| |
| gold:hypernym
| |
| rdf:type
| |
| rdfs:comment
|
- هيدراماسين -1 هو نوع من البروتينات المضادة للميكروبات. تَمَّ عزله واستنساخه لأول مرة عام 2008 من خلايا الماء العذب هيدرويد (هيدرا) وهي جنس من القراصات، حيث يبلغ طول البروتين بها حوالي 60 نوعًا من الأحماض الأمينية، وهو فريد من نوعه في كل من تسلسل الأحماض الأمينية والهيكل الثالث، مما يدفع إلى تصنيفه في عائلة جديدة من البروتينات، وهي . من المرجح أن يكون التركيب غير المعتاد للبروتين سببًا لخصائص المركب القوية المضادة للميكروبات. (ar)
- Hydramacin-1 is a type of antimicrobial protein. It was first isolated and reproduced in 2008 from cells of the freshwater hydroid Hydra. Only around 60 amino acids long, the protein is unique both in amino acid sequence and tertiary structure, prompting its classification in a new family of proteins, the . The protein's unusual structure is most likely a reason for the compound's potent antimicrobial qualities. (en)
|
| rdfs:label
|
- هيدراماسين-1 (ar)
- Hydramacin-1 (en)
|
| owl:sameAs
| |
| prov:wasDerivedFrom
| |
| foaf:depiction
| |
| foaf:isPrimaryTopicOf
| |
| is dbo:wikiPageRedirects
of | |
| is dbo:wikiPageWikiLink
of | |
| is foaf:primaryTopic
of | |
