cisteina

El mecanismo de acción de las proteasas consiste en la hidrólisis de un enlace peptídico utilizando como molécula nucleófila a los aminoácidos Serina, Cisteina y Treonina (en las serin, cistein y treonin proteasas) o a una molécula de agua (en las aspartil, metalo- y glutamil peptidasas) la cual ataca al grupo carbonilo del enlace peptídico de la proteína blanco (Figura 1).

Son muy poco comunes (1 % de las nefrolitiasis) y son el producto de un transporte defectuoso de aminoácidos dibásicos (cisteina → disulfuro de cisteía o cistina y la lisina ornitina, arginina) en el intestino y en los túbulos renales.;4) Cálculos de estruvita También conocida como triple fosfato, puede formarse después de una infección del sistema urinario o por presencia de cuerpos extraños en este sistema.

La acrilamida puede formar aductos con la hemoglobina, y también conjugarse con glutation para formar ácido mercaptopúrico (N-acetil-S-(2-carbamoiletil)-L-cisteina) que posteriormente se oxida a su correspondiente sulfóxido.

Debido a esta sustitución interrumpe muchos procesos celulares (por ejemplo, el talio puede atacar proteínas que contengan enlaces sulfuro (las que contienen cisteina) y ferredoxinas.

Es un elemento químico esencial constituyente de los aminoácidos cisteina y metionina y, por consiguiente, necesario para la síntesis de proteínas presentes en todos los organismos vivos.

En casi todas las proteínas Fe-S, los centros de Fe son tetraédricos y los ligandos son azufres de grupos tiolato de los residuos de cisteina.