Saltu al enhavo

Glutation-S-transferaso

El Vikipedio, la libera enciklopedio

Glutation-S-transferasoj (GST-oj), iam konataj kiel ligandinoj, enhavas familion de eŭkariotaj kaj prokariotaj metabolaj izoenzimoj de fazo II plej bone konataj pro sia kapablo katalizi la konjugon de la reduktita formo de glutationo (GSH) al ksenobiotaj substratoj por la celo de sentoksigo. La familio GST konsistas el tri superfamilioj: nome citosolaj, mitokondriaj, kaj mikrosomaj — konataj ankaŭ kiel MAPEG — proteinoj.[1] [2][3] Membroj de la superfamilio GST estas tre diversaj en la sekvenco de aminoacidoj, kaj granda frakcio de la sekvencoj stokitaj en publikaj datumbazoj estas de nekonata funkcio.[4] La Enzyme Function Initiative (EFI) estas uzante GST-ojn kiel modela superfamilio por identigi novajn funkciojn GST.

GST-oj povas konstitui ĝis 10% de la citosolaj proteinoj en kelkaj organoj de mamuloj.[5][6]

GST-oj povas ankaŭ ligi toksinojn kaj funkciojn kiel transportoproteinoj, kio estis tialo por la frua termino por GST-oj, nome ligandinoj.[7][8]

  1. PDB: 1R5A; Udomsinprasert R, Pongjaroenkit S, Wongsantichon J, Oakley AJ, Prapanthadara LA, Wilce MC, Ketterman AJ (Junio 2005). "Identification, characterization and structure of a new Delta class glutathione transferase isoenzyme". The Biochemical Journal. 388 (Pt 3): 763–71. doi:10.1042/BJ20042015. PMC 1183455. PMID 15717864.
  2. Sheehan D, Meade G, Foley VM, Dowd CA (Novembro 2001). "Structure, function and evolution of glutathione transferases: implications for classification of non-mammalian members of an ancient enzyme superfamily". The Biochemical Journal. 360 (Pt 1): 1–16. doi:10.1042/0264-6021:3600001. PMC 1222196. PMID 11695986.
  3. Allocati N, Federici L, Masulli M, Di Ilio C (January 2009). "Glutathione transferases in bacteria". The FEBS Journal. 276 (1): 58–75. doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06743.x. PMID 19016852.
  4. Atkinson HJ, Babbitt PC (Novembro 2009). "Glutathione transferases are structural and functional outliers in the thioredoxin fold". Biochemistry. 48 (46): 11108–16. doi:10.1021/bi901180v. PMC 2778357. PMID 19842715.
  5. Boyer TD (Marto 1989). "The glutathione S-transferases: an update". Hepatology. 9 (3): 486–96. doi:10.1002/hep.1840090324. PMID 2646197.
  6. Mukanganyama S, Bezabih M, Robert M, Ngadjui BT, Kapche GF, Ngandeu F, Abegaz B (August 2011). "The evaluation of novel natural products as inhibitors of human glutathione transferase P1-1". Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. 26 (4): 460–7. doi:10.3109/14756366.2010.526769. PMID 21028940.
  7. Leaver MJ, George SG (1998). "A piscine glutathione S-transferase which efficiently conjugates the end-products of lipid peroxidation". Marine Environmental Research. 46 (1–5): 71–74. doi:10.1016/S0141-1136(97)00071-8.
  8. Litwack G, Ketterer B, Arias IM (Decembro 1971). "Ligandin: a hepatic protein which binds steroids, bilirubin, carcinogens and a number of exogenous organic anions". Nature. 234 (5330): 466–7. doi:10.1038/234466a0. PMID 4944188.