¡ QUE ES LA QUERATINA

INTRODUCCIÓN: La estructura de la proteína.

La queratina, es una proteína fibrosa con

estructura helicoidal que está unida
principalmente por enlaces disulfuro y puentes de
hidrógeno.

Tiene alto contenido de Cisteína (por eso los

enlaces disulfuro), y su contenido de Histidina,
Metionina y Triptófano es muy bajo, también tiene
alto contenido en azufre.
La cadena polipeptídica de esta proteína se enrolla en
una hélice a de giro a la derecha que se estabiliza
por puentes de hidrógeno entre los aminoácidos.

La resistencia adicional proviene del enrollamiento con

giro a la izquierda de cuatro de las hélices anteriores
para formar una súper hélice denominada protofibrilla.
Los factores estabilizadores de la protofibrilla
son los puentes de hidrógeno intermoleculares y
los puentes disulfuro intermoleculares formados
por la oxidación de residuos de Cisteína
yuxtapuestos.
Haga clic para modificar el estilo de texto del patrón
Segundo nivel
● Tercer nivel

● Cuarto nivel

● Quinto nivel
 1.Hélice alfa hacia la derecha;
2. S-baja
3.S-alta;
4.Cuerda espiralada hacia la izquierda;
5. Matriz; 6.Microfibrilla; 7. Macrofibrilla.

Once de las protofibrillas se combinan y forman

agregados denominados microfibrillas; a su vez,
cientos de estos se combinan para formar una
matriz proteica llamada macrofibrilla.
Así, una fibra de cabello esta constituida por el apilamiento
de células formadas por macrofibrillas.
Constituye el componente principal de las capas más
externas de la epidermis de los vertebrados y de otros
órganos derivados del ectodermo, uñas, plumas, cuernos y
pezuñas, como materia resistente y consistente que es,
formará una especie de revestimiento o escudo protector
del cuerpo.
 COMPONENTES Y ESTRUCTURA:
Existen dos tipos de queratina diferenciadas por
su estructura y componentes:
•La queratina alfa presenta en sus cadenas de
aminoácidos restos (monómeros) de cisteína,
los cuales constituyen puentes disulfuro.
•La queratina beta no presenta cisteína ni, por
lo tanto, puentes disulfuro.

La a(alfa)- La b(beta)-en forma de zigzag-lamina

 Queratina alfa
L os p ue nt e s d is ul f u r o s on
l os qu e p r o po r c ion a n l a
d ur e z a a la a lf a qu e r at in a.
Ex is t e m a yo r ca n t id a d d e
q ue r a t in a a lf a e n l a s
u ña s , p e z uñ as y los
c u er n os d e u n a ni ma l, q u e
e n e l p e lo. A d em á s l a
q ue r a t in a a lf a so la m en t e
se e nc ue n t r a
e n pe lo s , c ue r n os , uñ as , y
o t r a s f a n er a s .
Queratina beta
La queratina de tipo beta es
inextensible (a diferencia de la
queratina tipo alfa) y la podemos
encontrar, por ejemplo, en la tela de
araña.
 Estructura
La queratina es una proteína con una estructura secundaria, es decir, la
estructura primaria de la proteína, se pliega sobre sí misma, adquiriendo
tres dimensiones. Esta forma nueva es un espiral, llamándose así
proteína α-hélice.

Esta estructura se
mantiene con esa forma
tan característica gracias
Todo esto unido le
a los puentes de
da a la proteína
hidrógeno
esa especial
y a las fuerzas
dureza
hidrofóbicas, que
característica.
1- queratina del cabello se clasifica dentro de las proteínas
La
fibrosas; sus características son cadenas largas de estructura
secundaria, insolubles en agua y soluciones salinas siendo
por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas y de
gran resistencia física con funciones estructurales. La
queratina es la responsable de que la piel y órganos tengan
una consistencia dura y resistente, para que cumpla con la
2-La
funciónqueratina delen la piel, la queratina la hace un tanto
de protección,
pelo:
impermeable.
El pelo está construido macrofibrillas de queratina
empaquetadas por afuera, éstas están formadas por
microfibrillas, que se retuercen en un arrollamiento hacia la
izquierda. Las interacciones entre las hebras se producen a
través de puentes disulfuro, la queratina del pelo se
encuentra en alfa queratina, existiendo la posibilidad de
transformarla en beta queratina, si por ejemplo, aplicamos
calor más humedad, el pelo puede incluso duplicar su
longitud, esto sucede por que se rompen los puentes de
 Es incorrecto decir que el pelo está formado
por células, solo se encuentra queratina rica
en azufre y una matriz amorfa que mantiene
a las microfibrillas empaquetadas por afuera
en la forma que alguna vez tuvo la célula que
las sintetizó; el folículo piloso es el que posee
células activas que se encargan de sintetizar
los elementos anteriores.

La cutícula, formada por células

compuestas de queratina, es
La responsable de proteger el
interior del cabello, a la vez que influye en el brillo y color del mismo, son
varios los factores que inciden en la buena calidad del mismo, los tratamientos
mecánicos ( mal cepillado, etc.), las condiciones medioambientales (polución,
etc.), provocan su deterioro y mención especial a los trabajos químicos
(desrizado, etc.), estos provocan que la cutícula se hinche y abra, algo que con
el uso continuo de los mismos, modifica la estructura del cabello,
convirtiéndolo en seco, frágil, poroso y hasta quebradizo.
 ¿POR QUÉ EL PELO TIENE UNA FORMA RÍGIDA AL ESTAR MOJADO?
Lo que sucede cuando el pelo está mojado, es que los
puentes de hidrogeno se debilitan, haciendo que la
proteína sufra una especie de desenrollamiento menor
(pues los enlaces disulfuro no sufren ninguna alteración)
y¿DE
asíQUEel pelo se vuelve
DEPENDE mas o menos rígidoDEL
LA PERMEABILIZACIÓN (o mejor
PELOse DE
alisa), y a la vez BLANCA
UNA PERSONA se estira más
CON de lo Normal.
PELO LISO Y UNA
Con respecto
PERSONA a lo de
NEGRA O la persona
CON PELO lisa, ella genéticamente
RIZADO?
tiene sus enlaces disulfuro en una disposición lineal más
relajada (no tiene muchos enlaces) lo que hace que la
estructura de las fibras de queratina sea lisa, mientras
que una persona de cabello rizado, tiene muchos más
enlaces disulfuro lo que hace que la proteína se pliegue
mucho más sobre si misma dando la estructura rizada al
De esta La
pelo. manera, la persona blanca
permeabilización delde pelo
pelo liso al tener de
depende menor
la
cantidad
cantidad de de
enlaces disulfuro
enlaces y una disposición
disulfuro mas relajada
que la Queratina de la
posea
proteína, permite que el agua penetre más fácilmente, que en el pelo
(eso
de una viene
personadado
negra,genéticamente),
la cual la cantidad ydede la forma
enlaces o ylos
disulfuro la
pliegues que
disposición de lapor endeleposea.
proteína, dificultan más el paso al agua.
 identificado mutaciones en 18 genes de
queratina, asociadas con enfermedades
epiteliales. El diagnóstico molecular, en
combinación con la histopatología
clásica, será de gran ayuda diagnóstica
Queratinas
y terapéutica.
El citoesqueleto de todas las
células eucarióticas consiste
en tres redes principales:
* los microfilamentos
* los microtúbulos
* los filamentos intermedios.
Los microfilamentos y microtúbulos participan en
La división celular, contracción, orientación y
polarización, y anclaje. En cambio, la función de los filamentos intermedios no se
comprendió hasta el reconocimiento de mutaciones puntuales en diversos
trastornos de la piel.
En el citoplasma de las células epiteliales los
filamentos intermedios de queratina forman una
trama compleja desde el núcleo hasta la membrana
celular. Las queratinas se clasifican en dos grupos
(tipo I y tipo II) de proteínas de filamentos
intermedios.
 Enfermedades de la queratina
Epidermolisis bullosa simple
La epidermolisis bullosa simple (EBS) fue el primer
trastorno hereditario identificado. Hasta la fecha se
Han reconocido 18 mutaciones en genes
De queratina asociadas con patología en
Eritrodermia bullosa
El hombre. La EBS es una de las tres
ictiosiforme congénita (EBIC)
formas principales de epidermolisis bullosa.
También se la conoce como
hiperqueratosis
epidermolítica. Se presenta con
eritrodermia
y formación de ampollas desde el
nacimiento,
Ictiosis bullosa a hiperqueratosis
con progresión
generalizada de Siemens
Es una
grave enforma deadulta.
la vida
hiperqueratosis epidermolítica con
engrosamiento
epidérmico y formación de ampollas
superficiales,
principalmente en las zonas de flexión.
 Paquioniquia congénita (PC)
Incluye un espectro de displasias
ectodérmicas con distrofia hipertrófica
ungueal como hallazgo principal.
Se hereda en forma autosómica
dominante y se clasifica en dos tipos:
PC-1 y PC-2.

Trastornos de la queratina no epidérmica

Otros tejidos expresan ciertas
queratinas, cuyas mutaciones
se asocian con fenotipos
particulares de patología.
El nevus blanco es un trastorno
Benigno autosómico dominante,
por mutaciones en K4 o K13.
La distrofia corneal epitelial de
Meesmann se hereda en igual forma.
 Trastornos de la queratina del cabello
Los genes de las queratinas del pelo tipo I y tipo II se localizan en los
cromosomas 17 y 12, respectivamente.
El moniletrix es una patología autosómica
dominante infrecuente con expresión
fenotípica variable, desde pérdida leve
Genética
del cabello hasta molecular en el diagnóstico
alopecía casi completa.
La microscopia electrónica revela defectospatologías.
de estas
en la estructura de los microfilamentos
Diagnóstico prenatal
del cabello. Puede haber queratosis folicular
y anormalidades de las uñas. Antes de la identificación de
las mutaciones
mencionadas, el diagnóstico
sólo se realizaba
mediante el análisis
histológico. Aunque este
estudio sigue teniendo
enorme importancia,
la posibilidad de realizar
 Conclusiones

En la última década se identificaron mutaciones

en 18 genes de queratina.

Además de
permitir un mejor
abordaje diagnóstico,
es de esperar que el avance
Etiológico, se asocie con otras
posibilidades de terapia destinadas
a aliviar la importante sintomatología
asociada con estas entidades.