INFORME DE BIOQUIMICA Y NUTRICION

Introduccin
Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, qumicamente
son protenas Como catalizadores, los enzimas actan en pequea cantidad y
se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean
energticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios
qumicos,
sino
que
aceleran
su
consecucin.
Las enzimas son grandes protenas que aceleran las reacciones qumicas. En
su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o ms cadenas
polipeptdicas, que aportan un pequeo grupo de aminocidos para formar el
sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reaccin.
Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con
exactitud.
La vida de diferentes seres unicelulares o pluricelulares dependen de una serie
compleja de reacciones qumicas perfectamente ordenadas, este orden es
debido
a
que
esas reacciones
qumicas estn
catalizadas
por protenas denominadas enzimas, cuyas propiedades permiten modular las
velocidades de estas reacciones.
Uno de los propsitos es dar a conocer la importancia de las enzimas dentro
del metabolismo celular, con ello podremos entender el comportamiento de
nuestro organismo. No ha sido muy fcil la bsqueda de la informacin y ms
an la terminologa usada en la disertacin de tan importe proceso bioqumico.
En mayor parte estas reacciones no se daran en ausencia de las enzimas o
procederan a velocidades despreciables, cada ser vivo tiene ms de un millar
de
enzimas
diferentes
y
de
la accin enzimtica
de
una
determinada clula condiciona
sus
posibilidades
y
determinar
sus funciones biolgicas.

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MARCO TEORICO
ENZIMAS
LOCALIZACIN

Muchas de las enzimas se encuentran en el citoplasma de la clula, otros estn

unidas a otras clulas como las enzimas respiratorias que catalizan el
metabolismo
del
cido
lctico
y
tambin
las
sustancias derivadas al cidos aminados y cidos grasos. Hay otros que
intervienen en la sntesis de la protena, son parte integrantes de partculas
citoplasmticas llamadas: Ribosomas.

CARACTERSTICAS DE LAS ENZIMAS

Las enzimas contienen los mismos aminocidos que el resto de las protenas.
Unas enzimas se presentan en forma soluble y otras forman parte de
la estructura de las diferentes membranas celulares o de las agrupaciones
proteicas que constituyen las fibras o de las partculas.
En algunos, casos la enzima y el sustrato, sustancia que se convierte
en producto, constituyen el conjunto funcional mnimo que no requiere de
ninguna sustancia para ser activo, sin embargo, para muchas enzimas la
actividad de catalizadores dependen de la presencia de las molculas,
orgnicas no proteicas y que se conocen con el nombre de coenzimas. Si
forman parte de la estructura de la enzima de modo estable se
denominan Grupos prostticos. Muchas enzimas requieren tambin de la
presencia de metales.
Determinadas enzimas existen en las clulas en una forma prcticamente
inactiva, la Pro enzima o Zimgeno y pasa mediante protelisis limitada, en
que se rompen selectivamente determinados enlaces peptdico a la forma
activa.
Algunas enzimas existen en ms de una forma molecular catalizando todas
ellas la misma reaccin. La Pluralidad de las formas pueden darse dentro de
una misma clula o en los diversos tejidos de un organismo estas diferentes
formas moleculares se denominan isoenzimas.
En algunos casos las diferentes enzimas catalizan un determinado proceso en
estn agrupadas, interaccionando entre s a travs de enlaces no covalentes y
constituyendo lo que se denomina un complejo multienzimatico. La actividad
de cada una de las enzimas que lo integran depende de esas interacciones de
forma que la disociacin del complejo trae consigo generalmente la perdida de
actividad de sus componentes.

ENZIMAS COMO CATALIZADORES

Casi toda reaccin qumica en las clulas es catalizada por enzimas especficas.
Como todos los catalizadores las enzimas no afectan la capacidad de
reaccionar la cual es determinada por el cambio de energa libre. "AG" entre
reactivos y productos para las reacciones que son energticamente favorables
las enzimas incrementan la velocidad de reaccin bajando energa de
activacin.
Otras enzimas estn presentes solo en un tipo particular de clula que
catalizan reacciones exclusivas para este tipo de clulas (en las clulas
nerviosas).

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Aunque la mayora de las enzimas estn ubicadas dentro de las clulas,
algunas son secretadas y funcionan en sitios extracelulares, como la sangre,
la luz del tubo digestivo o incluso fuera del organismo.
La actividad cataltica de algunas enzimas es crtica para los procesos celulares
diferentes de la sntesis o degradacin de las molculas por ejemplo: muchas
protenas regulatorias y protenas sealizadotas intracelulares catalizan la
fosforilizacin de protenas y algunas protenas de transporte catalizan la
hidrlisis de ATP acoplada al movimiento de molculas a lo largo de la
membranas por lo general solo a altas temperaturas o presiones a PH extremos
elevados o bajos o en solventes orgnicos. Sin embargo como catalizadores
proteicos de las clulas, las enzimas deben funcionar eficazmente en
ambientes
acuosos
a
37C
a
un
PH
de
6,5

7,5.
Dos notables propiedades de las enzimas las habilitan para funcionar como
catalizadores bajo las apacibles condiciones presentes en las clulas: su
enrome poder cataltico y su alto grado de especificad. El inmenso poder
cataltico hace que las velocidades de las reacciones catalizadas
enzimticamente sean 10 veces mayores de que las reacciones no catalizadas
no correspondientes en condiciones similares
La especificad exquisita de las enzimas su habilidad para actuar
selectivamente en un sustrato o un numero selecto de sustratos qumicamente
similares
No sorprende que las reacciones catalizadas por enzimas de los aminocidos
tengan lugar mucho ms rpidamente de lo que hacen la de los aminocidos a
pesar de que ambos esteroionomeros de un aminocido dado son los mismos
tamaos y poseen el mismo grupo R.
Se han clasificado en la base de datos ms de 3.700 enzimas cada una con las
cuales cataliza una reaccin qumica nica o un conjunto de reacciones
estrechamente relacionadas.

MODO DE ACCION
Una enzima por s misma no puede llenar acabo de una reaccin, sin funcin es
modificar la velocidad de reaccin entendindose como tal la cantidad
del producto formada por una unidad de tiempo. Tal variacin se debe a la
disminucin de energa de activacin en una reaccin qumica.
La energa de activacin es la energa necesaria para convertir los
reactivos activos en formas moleculares inestables denominadas especies
en estado de transicin que pueden ser mayor energa libre que los reactivos y
los productos.
Su modo de accin se refieren a que tienen protenas que tienen uno o ms
lugares denominados sitios activos a los cuales se une al sustrato es decir la
sustancia sobre la que acta la enzima. El sustrato es modificado
qumicamente y convertido en uno o ms productos.
Como esta reaccin es generalmente reversible puede ser expresada de la
siguiente manera:

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Donde ES es un complejo enzima sustrato intermediario. Las enzimas aceleran
la reaccin hasta que se alcanza un equilibrio y pueden ser tan eficaces como
para que la velocidad de reaccin sea de 10 a 18 mayor veces ms rpida que
en ausencia de un catalizador
Una caractersticas de las enzimas es su especificad de manera que cada
enzima particular acta solo sobre un determinado sustrato. Las enzimas
suelen ser tan especficas que son encapaces de actuar sobre sustancias
estrechamente relacionadas.

NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

Como la funcin de las enzimas es catalizar reacciones especficas es

conveniente denominar las enzimas de acuerdo con estas reacciones
determinadas.
El mtodo general se basa en la adicin del sufijo asa el nombre del sustrato
es un lpido atacado por la enzima lipasa. No obstante an se utilizan nombres
como el de la tripsina y pepsina atribuidos a ciertas enzimas que se
propusieran una nomenclatura ms adecuada.
Una comisin sobre enzimas ha ideado a una enzima completo aunque
complejo para la clasificacin y nomenclatura de las enzimas estas se clasifican
en 6 grupos principales de acuerdo con el tipo de reaccin que catalizan los
grupos son los siguientes:
Oxido reductasa: Estas enzimas que catalizan las reacciones de oxidacinreduccin, incluyen oxidasas, peroxidasas.
Transferasa: Enzima que catalizan la transferencia de un grupo qumico de una
molcula a otra ejemplo: transaminasas
Hidrolasas: Este es un gran grupo de enzimas que catalizan la Hidrlisis de
diversos Sustratos: peptidazas
Liasas: En este grupo se incluyen las enzimas que catalizan la eliminacin de
grupos sustratos
Isomerazas: Enzimas que catalizan diferentes tipos de reacciones de
isomerazion
Ligazas: La funcin de esta enzimas es la de unir dos molculas mediante
enlaces.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Como sucede con todos los catalizadores, las enzimas tienen las siguientes
propiedades:
-No sufren cambios irreversibles durante a reaccin por lo que cada molcula
de enzima puede participar de manera repetida en reacciones individuales
-No tienen efecto en la termodinmica de la reaccin esto quiere decir que las
enzimas no aportan energa para una reaccin qumica por lo que no determina
si una reaccin es favorable (exorgnica) o desfavorable (endorgonica) desde
el punto de vista termodinmico.
-Las enzimas son catalizadores muy eficientes
-Son altamente especficos para sus sustratos y para cada uno de su reaccin
-Pueden estar sujetos a regulacin en su actividad: Regulacin alosterica

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-Son eficiente en pequeas cantidades, las enzimas no sufre cambios al
catalizar las reacciones qumicas de manera que una pequea cantidad de
enzima puede catalizar repetidas veces una reaccin
-Aceleran las reacciones qumicas su sufrir modificaciones.
No alteran las concentraciones de equilibrio de la reaccin solo que est al
alcance, ms rpidamente cambiando el mecanismo de reaccin
-Modifican el carcter exotrmico o endotrmico de la reaccin.

ESPECIFIDAD ENZIMATICA

Una de las caractersticas ms importantes de las enzimas es su alta

especificad sobre la reaccin que catalizan. Cada enzima cataliza un solo tipo
de reaccin y casi siempre acta sobre un nico sustrato o un grupo reducido
de ellos. Esta especificad se debe a la complementariedad que debe existir
entre el sustrato y el centro activo de la enzima.
En 1984, Emil fisher propuso la hiptesis de la llave y la cerradura para explicar
la especificad enzimtica. Segn esta hiptesis la especificad entre la enzima y
el sustrato es como la que existe entre una llave y una cerradura. Se pensaba
que el centro activo tena una forma tridimensional determinada y el sustrato
seria complementario a l y encajara perfectamente.
Otra teora fue la de Daniel Koshland propuso la Hiptesis del ajuste inducido o
se la mano y el guante que es la que se acepta en la actualidad. Dice que la
especificad radica en los aminocidos de unin del centro activo, que son los
encargados de establecer enlaces dbiles con el sustrato. Realizada la fijacin
la enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse al sustrato de tal
manera que el centro activo quede correctamente situado. Esta teora afirma
que no hay una adaptacin predeterminada como ocurre en el modelo de la
llave cerradura, sino una adaptacin inducida por los aminocidos de unin
La especificad se estable a dos niveles:
Especifidad de accin: es decir una enzima solo puede realizar un
determinado tipo de reaccin: Hidrlisis, Oxido Reduccin
Especifidad de sustrato: Esto significa que cada enzima solo puede actuar
sobre un sustrato o sobre un reducido de sustratos.
Absoluta: La enzima acta sobre un nico sustrato.
De grupo: La enzima acta sobre un grupo de sustratos.

EL SITIO ACTIVO

Es el lugar de unin entre el sustrato a una enzima y donde se da la reaccin

de catlisis se denomina centro activo. En el centro activo encontramos restos
de aminocidos con sustituyentes funcionales para la catlisis de un sustrato.
Al haber pero muchsimas variedades de reacciones que pueden ser
catalizadas, no hay suficientes combinaciones de restos de aminocidos para
hacer catlisis especfica para una de estas combinaciones, por tanto nuestras
clulas utilizan las llamadas Coenzimas. Las Coenzimas acostumbran a sr
complejas molculas orgnicas que sufren modificaciones durante la reaccin
enzimtica para ayudar a la modificacin final del sustrato.
Tambin puede servir como donadoras o aceptadoras de hidriones y electrones
o pueden transferir grupos funcionales, Tras la catlisis la coenzima vuelve a su
estado original.
Si la coenzima se queda unida de forma temporal a la enzima es llamada
cosustrato. Siesta anclada a la enzima la lamamos Grupo prosttico.

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Los centros activos de las enzimas pueden ser desnaturalizados, es decir,
inactivada su especificad de unin por la modificacin de las protenas de la
unin con el sustrato.
La desnaturalizacin puede darse por una variacin alta de temperatura o
de PH del ambiente donde se encuentre.

EL COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO

Las enzimas dirigen las transformaciones qumicas y energticas que tienen

lugar en cada clula. Pero para realizar estas funciones bsicas y vitales para
nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma especfica y
reversible con ligando, que viene dar por su conformacin espacial en el lugar
de la unin. Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de ese
momento) este debe encajar en el lugar de la unin de la enzima. Por esto
decimos que hay una complementariedad geomtrica entre la enzima y
sustrato. Los lugares de unin acostumbran a estar en unas hendiduras de la
superficie de de la enzima formando como un bolsillo en el cual entra el
sustrato. De esta manera la superficie de interaccin entre el sustrato y enzima
es mayor y las posibilidades de conferir especificad con el sustrato aumenta.
La especificad de la unin es tan alta que la enzima es capaz de distinguir
entre sustratos esteroisomeros, por lo que decimos que las enzimas presentan
electroespecifidad.
La electroespecifidad puede servir en casos concretos para separar rutas de
formacin y degradacin de productos, que se realizan de forma simultnea.
Este hecho se debe a que las enzimas son molculas asimtricas. La unin se
mantiene gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre tomos del
sustrato y la enzima, como los enlaces de van der. walls , enlace por puente
de hidrogeno o puentes salinos durante la catlisis pero la unin es temporal
por tanto cuando la reaccin enzimtica finalizan se separan la enzima y el
producto.
Enlace Llave cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo
gracias a unas complementariedades moleculares y electroestticas con la
enzima de manera tal que este no cambia su forma (El sustrato seria la llave y
el centro activo o la enzima seria la cerradura)

Enlace inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo

cambia su formacin espacial provocando un ambiente favorable a la unin y

reaccin con el sustrato de manera que se une a este para proceder con la

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catlisis. En este caso no encontramos la misma especificad como en el enlace
de tipo llave- cerradura, por lo que la enzima pude reaccionar con varios
sustratos de conformaciones parecidas.

Factores enzimticos
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
Temperatura: Las enzimas son inactivadas por el calor a temperaturas de
50C-60C inactivan rpidamente la mayor parte de las enzimas. Esta
inactivaron es irreversible, pues al enfriar no se obtiene actividad otra vez. Esto
explica que casi todos los organismos resulten muertos a una exposicin a
temperatura elevada: Sus enzimas se inactivan y resultan incapaces de
reanudar su metabolismo.
Las Enzimas no son inactivadas por la congelacin; las reacciones que
producen tienen a lugar muy lentamente a temperaturas bajas, o se detienen,
pero la actividad cataltica reaparece si la temperatura vuelve a su estado
normal.

Acidez: Las enzimas son sensibles a los cambios de PH o sea de acidez o

alcalinidad en el medio.
La mayor parte de enzimas intracelulares tienen PH ptimos cerca de la
neutralidad, por lo que no actan en medios cidos ni alcalinos, los cidos y
bases enrgicos las inactivan irreversiblemente.

Concentracin de Enzima, substrato y Cofactor: Si el PH y la temperatura

de un sistema enzimtico se mantiene constante pero hay exceso de substrato,
la intensidad de la reaccin es directamente proporcional a la cantidad de
enzima presente.

Venenos Enzimticos: Algunas enzimas resultan muy sensibles a ciertos

venenos como el cido cianuro fluoruro lewisita etc. Resultan inactivadas aun
frente a concentraciones bajas de estos venenos. Aun las enzimas pueden
actuar como venenos si se encuentran en lugar in adecuado. Varios tipos de
venenos que vienen de los animales como la de la serpiente abeja y escorpin
deben su poder letal a las enzimas que destruyen glbulos rojos y otros tejidos.

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PH: Los cambios de PH alteraran considerablemente la naturaleza inica de los

enzimas se sabe poco de las variaciones del PH en las enzimas.

INHIBIDORES ENZIMATICOS
Son molculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad puesto que el
Bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patgeno o corregir un
desequilibrio metlico. Sin embargo no todas las molculas que se unen a las
enzimas sin inhibidores, los activadores enzimticos se unen a las enzimas y se
incrementan su actividad.
La unin de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de
la enzima y obstaculizar que la enzima catalice su reaccin correspondiente.
La unin del inhibidor puede ser reversible e irreversible. Normalmente los
inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y no
clasifican su estructura qumica a nivel de residuos esenciales de los
aminocidos necesarios para la actividad enzimtica.
En cambio los reversibles se unen a la enzima de forma no covalente donde da
lugar a diferentes tipos de inhibicin dependiendo si el inhibidor se una a la
enzima, al complejo: enzima sustrato o ambos.
-Se unen a las enzimas mediantes interacciones no covalentes= puentes de
hidrogeno, enlaces inicos.
-Los inhibidores y el sitio activo se combinan para producir una unin fuerte y
especifica. Al contrario que ocurre con el sustrato y los inhibidores irreversibles
no experimentan reacciones qumicas cuando se une a la enzima y pueden ser
eliminados fcilmente por dilucin o por dilisis.

TIPOS DE INHIBIDORES
Inhibidor Reversible:
Inhibicin Competitiva: El sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la
misma enzima al mismo tiempo, esto ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad
por el sitio activo de una enzima en el que se una el sustrato. El sustrato y el
inhibidor compiten por el acceso al sitio activo de la enzima.
Este tipo de inhibidor se puede superar con concentraciones suficientes altas
del sustrato, es decir dejando afuera el inhibidor.

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Inhibicin Mixta: El sustrato en el inhibidor afecta la unin del sustito y

viceversa; este tipo de inhibidor se puede reducir pero no se puede superar al
aumentar las concentraciones del sustrato aunque si se dan las cosas que se
unan el sitio activo.
Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixta se unen al sitio activo
(efecto alosterico)
Donde el inhibidor se une a otro sitio activo que no es el sitio activo de la
enzima todo esto es un sitio alosterico cambia con la formacin da la afinidad
del sustrato por el sitito activo reducido.

Inhibicin No Competitiva: Es una forma de una inhibicin mixta donde la

unin del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no acepta la unin
del sustrato. El grado de inhibicin depende de su concentracin.

Inhibidor Irreversible:

La inhibicin irreversible es diferente de la in activacin enzimtico reversible.

Los inhibidores irreversibles son generalmente especficos para un tipo de
enzima y no inactivan todas las protenas.
No funcionan destruyendo la estructura protenica, sino alterando
especficamente la estructura tridimensional del sitio activo inhabilitndola.
Los inhibidores irreversibles dan lugar a una inhibicin dependiente del tiempo
y por ello su potencia no puede ser caracterizada mediante la determinacin
del valor. Esto se debe a la cantidad de enzima activa a la concentracin dada
de inhibidor irreversible ser diferente dependiendo del tiempo de pre
incubacin del inhibidor con la enzima.

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CUESTIONARIO
1. Cul es la importancia del Km?
Caractersticas de Km: la constante de Michaelis-Menten es caracterstica de
una enzima y particular para un substrato. Refleja la afinidad de la enzima por
ese substrato. Km es numricamente igual a la concentracin de substrato a la
cual la velocidad de reaccin es la mitad de la Vmax (Km=Vmax/2). Este
parmetro, Km no vara con la concentracin de enzima.
2. Qu efectos produce las altas temperaturas sobre las enzimas?
Las enzimas son siempre protenas y stas soportan temperaturas
relativamente altas. Pero superada esa temperatura, las protenas se
desnaturalizan
y
por
tanto
tambin
las
enzimas.
Se estima que la temperatura aproximada de desnaturalizacin in vitro en de
45 C. In vivo pueden soportar temperaturas ambientales ms altas pero es
porque el cuerpo utiliza todos sus sistemas de refrigeracin. Se puede vivir a
temperaturas de hasta unos 50 C.
3. Cmo se clasifica las enzimas?
Las enzimas, se clasifican por tipos de reaccin y mecanismo. Con el
descubrimiento de ms y ms enzimas surgieron ambigedades inevitables y
con frecuencia no estaba claro de que enzima se estaba hablando, para

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remediar esta deficiencia la Unin Internacional de Bioqumica (IUB, en ingles
internacional Union Of Biochemistry) adopto un sistema complejo pero
inequvoco, de la nomenclatura enzimtica y las clasifico.
Oxidoreductasas:
Estas enzimas catalizan la transferencia de electrones desde una molcula que
va a ser el agente reductor hasta otra molcula receptora y esta ser el agente
oxidante.
Las enzimas Oxidoreductasas reaccionan de la siguiente manera:
AH2 + O2 A + H2O

Se clasifican en:

Deshidrogenadas.

Oxidasas.

Peroxidasas.

Oxigenasas.

Hidroxilasas.

Reductasas.
Transferasas:
Estas enzimas catalizan la transferencia de un grupo funcional de una molcula
donante a una molcula receptora.
Las enzimas Transferasas reaccionan de la siguiente manera:
AB + C A+ CB

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Se clasifican en:

Grupos Monocarbonados.

Grupos Aldehdo o Ceto.

Acil Transferasas.

Glicosiltransferasas.

Alquil o Ariltranferasas.

Grupos Nitrogenados.

Grupos Fosfato.

Grupos Sulfato.

Hidrolasas:
Estas enzimas son capaces de hidrolizar sea descomponer
qumicos por su reaccin con el agua.
Las enzimas Hidrolasas reaccionan de la siguiente manera:
AB + H2O AH + BOH

Se clasifican en:
Esterasas.

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enlaces

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Glucosidasas.

Eter Hidrolasa.

Peptidasas.

Acil anhidro Hidrolasas.

Helicasas.

Etc.
Liasas:
Estas enzimas son las encargadas de catalizar la ruptura de enlaces qumicos
en compuestos orgnicos por un mecanismo distinto a la hidrlisis y a la
oxidacin. Como resultado del proceso de la ruptura de los enlaces se forman
frecuentemente nuevos dobles enlaces o nuevas estructuras en anillos.
Las enzimas Liasas reaccionan de la siguiente manera:
AB A + B

Se clasifican en:

Actan sobre enlaces C-C.

Actan sobre enlaces C-O.

Actan sobre enlaces C-N.

Actan sobre enlaces C-S.

Actan sobre enlaces C- Haluro.

Actan sobre enlaces P-O.

Etc.

Isomerasas:

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Estas enzimas son las encargadas de transformar un isomero de un compuesto
qumico en otro
Las enzimas Isomerasas reaccionan de la siguiente manera:
ABC ACB

Se clasifican en:

Rasemasas y Epimerasas.

Cis-Trans- Isomerasas.

Oxidoreductasas Intramoleculares.

Transferasas Intramoleculares.

Liasas Intramoleculares.
Ligasas:
Son las enzimas capaces que catalizar la union entre dos molculas de gran
tamao, para dar lugar a un nuevo enlace qumico.
Las enzimas Ligasas reaccionan de la siguiente manera:
A + B + XTP AB + XDP + Pi

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Se clasifican en:

Forman enlaces C-O.

Forman enlaces C-S.

Forman enlaces C-N.

Forman enlaces C-C.

Forman enlaces esters fosforicos.

Actan sobre enlaces N-metal.

4. A que se llaman zimgenos e isoenzimas?

Un zimgeno o proenzima es un precursor enzimtico inactivo, es decir, no
cataliza ninguna reaccin como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de
un cambio bioqumico en su estructura que le lleve a conformar un centro
activo donde pueda realizar la catlisis. En ese momento, el zimgeno pasa a
ser una enzima activa. El cambio bioqumico suele ocurrir en un lisosoma,
donde una parte especfica de la enzima precursora se escinde del resto para
activarla. La cadena de aminocidos que se libera por la activacin se
llama pptido de activacin.
Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de
aminocidos, pero que catalizan la misma reaccin qumica. Estas enzimas
suelen mostrar diferentes parmetros cinticos (i.e. diferentes valores de KM), o
propiedades de regulacin diferentes. La existencia de las isoenzimas permite
el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un
determinado tejido o etapa del desarrollo. En bioqumica, las isoenzimas
son isoformas (variantes estrechamente relacionadas) de las enzimas. En
muchos casos, son codificadas por genes homlogos que han divergido con el
tiempo. Aunque de forma estricta, las aloenzimas representan enzimas de
diferentes alelos de un mismo gen y las isoenzimas representan enzimas de
diferentes genes cuyos productos catalizan la misma reaccin, los dos trminos
se suelen usar indistintamente.
5. Qu son cofactores? Mencione ejemplos.
Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa
molecular, necesaria para la accin de una enzima. El cofactor se une a una

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estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor
recibe el nombre de holoenzima.
Aquellos cofactores que estn covalentemente unidos a la apoenzima son
denominados grupos prostticos, ya sean orgnicos (coenzimas) o inorgnicos.
Los cofactores son bsicamente de dos tipos, iones metlicos y molculas
orgnicas, denominadas coenzimas.

CONCLUSIONES

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BIBLIOGRAFIA

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Rodwel. et alli
Bioquimica de Harper,
13 ed., s.d.
Laguna, Jose Bioquimica, 2 ed.,
Facultad de Medicina, UNAM,
Mexico D.F., Fournier S.A., 1969.