Que Son Las Enzimas

Descargar como docx, pdf o txt
Descargar como docx, pdf o txt
Está en la página 1de 12

FACULTAD DE CIENCIAS BIOLÓGICAS

ESCUELA DE VETERINARIA

Taller de enzimas

• Tema: Enzimas

• Profesor:

• Grupo 1

• Integrantes:

• de entrega: 20 de junio

2022

1. ¿Que son las enzimas?


Las enzimas son proteínas que facilitan las reacciones entre moléculas que
pueden reaccionar naturalmente entre sí, pero en presencia de una enzima,
la velocidad de la reacción se incrementa de tal modo que ocurre en tiempo
de segundos o menos. Las enzimas son catalizadores, es decir, son
sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente
su velocidad. No es que hagan factibles reacciones imposibles, sino que
aceleran las que podrían producirse espontáneamente. Ello hace posible
que, en condiciones fisiológicas, tengan lugar reacciones que sin
catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
La función de las enzimas como partícipe fundamental en una reacción
bioquímica fue conocida en los albores de la bioquímica clásica. En
resumen, las enzimas son obreros calificados que unen, cortan, transfieren
y/o modifican los grupos químicos participantes de las reacciones
bioquímicas vitales para la vida. 

2. Esquema general de su estructura y señale los sitios importantes que


presentan las enzimas, además escriba la ecuación general de la reacción
enzimática.

3. ¿Qué es una holoenzima? Y represente por medio de un esquema como


está conformada.

una enzima que está formada por una parte proteica llamada apoenzima
combinada con una molécula no proteica llamada cofactor. Ni la apoenzima
ni el cofactor son activos cuando están por separado; es decir, para poder
funcionar tienen que acoplarse.
Así, las holoenzimas son las enzimas combinadas y, en consecuencia, son
catalíticamente activas. Las enzimas son un tipo de biomoléculas cuya
función es básicamente incrementar la velocidad de las reacciones
celulares. Algunas enzimas necesitan la ayuda de otras moléculas,
llamadas cofactores.
Los cofactores se complementan con las apoenzimas y forman una
holoenzima activa que realice la catálisis. Aquellas enzimas que requieren
un cofactor particular se conocen como enzimas conjugadas. Estas tienen
dos componentes principales: el cofactor, que puede ser un ion metálico
(inorgánico) o una molécula orgánica; la apoenzima, parte proteica

.
4. ¿Cuáles son las características principales de las enzimas? En qué
consiste cada una de ellas.
 Catalizadores biológicos:
La actividad catalítica de un enzima se determina midiendo la
velocidad inicial de reacción, que es la pendiente de la curva de
progreso (curva de producto formado ó sustrato transformado frente
al tiempo) en el tiempo cero (Fig. 1). Inicialmente, las reacciones
transcurren linealmente, pudiéndose tomar la pendiente de esta recta
como velocidad inicial. A tiempos más largos, el progreso de la
reacción se aparta de la linealidad. Esta caída de la velocidad de
reacción se debe a la disminución significativa de la concentración
de sustrato, aunque también pueden influir otros factores como el
aumento de la concentración de producto, cambios de pH,
inactivación del enzima, etc. La máxima fiabilidad en la
determinación de la actividad de un enzima la suministra el valor de
velocidad inicial o velocidad durante el tramo inicial de progreso
lineal de la reacción.
 Naturaleza proteica:
Las enzimas son un tipo de molécula de naturaleza proteica que
ejercen una labor de catalización bioquímica, es decir, son
necesarias para llevar a cabo funciones químicas dentro del
organismo, entre las que se encuentran:
Regular todo tipo de funciones y procesos bioquímicos.
Producir movimiento, como en el caso de la contracción muscular.
Participar en la respiración celular.
Degradar las macromoléculas procedentes de la dieta en moléculas
más sencillas.
Crear reacciones enzimáticas en cadena necesarias para la vida
celular.
En base a la reacción específica que catalizan, las enzimas se
clasifican de la siguiente manera: oxidorreductasas, transferasas,
hidrolasas, isomerasas, liasas y ligasas.
 Naturaleza enzimática en ARN:
Las ARN polimerasas son enzimas grandes con varias subunidades,
incluso en organismos simples como las bacterias. Los seres
humanos y otros eucariontes tienen tres tipos diferentes de ARN
polimerasas: I, II, y III. Cada una se especializa en la transcripción de
cierta clase de genes. Las plantas tienen dos tipos adicionales de
ARN polimerasa, IV y V, que están implicadas en la síntesis de
ciertos ARN pequeños.

 Son termolábiles:
Las enzimas también son termolábiles y perder su actividad
cuando aumenta la temperatura. La pérdida de actividad en tales
toxinas y enzimas probablemente se deba a la variación en la
estructura tridimensional de la proteína de la toxina durante su
exposición al calor.

5. Señale en cuantas clases se clasifican las enzimas:


 Ligasas
 Osimerasas
 Oxireductasas
 Transferasas
 Liasas
 Hidrolasas

6. Explique brevemente en que consiste una enzima alostérica y enzimas


moduladas covalentemente:
 Las enzimas alostericas se caracterizan porque además del centro
activo que interactúa con el sustrato posee otro centro de unión
llamado centro alostérico en el cual interactúa con una molécula
llamada efector o modulador y estos a pueden ser de son tipos los
que estimulan la actividad del enzima al unirse al centro alostérico,
reciben el nombre de moduladores positivos o activadores; otros la
inhiben y se llaman moduladores negativos o inhibidores.
 Los enzimas alostéricos presentan pesos moleculares en general
superiores a los de otros enzimas y en la mayor parte de los casos son
proteínas oligoméricas, es decir están formados por varias
subunidades.
 Las enzimas moduladas covalentemente también presentan dos
formas, una activa y otra inactiva, que son interconvertibles por
modificación covalente de sus estructuras catalizada por otros
enzimas, denominados enzimas moduladores. Tal modificación suele
consistir en la adición o eliminación de un grupo químico esencial para
la catálisis (generalmente un grupo fosfato, metilo, adenilato u otros)
de manera que el enzima modulado se activa cuando está unido a
dicho grupo y se inactiva cuando éste se elimina.
7. Que son los zimógenos:
El zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo. Un zimógeno
requiere un cambio bioquímico (como una reacción de hidrólisis que revele
el sitio activo, o que cambie la configuración para revelar el sitio activo) para
convertirse en un enzima activo. El cambio bioquímico suele ocurrir en un
lisosoma, donde una parte específica de la enzima precursora se parte para
activarla. La cadena aminoácida que se libera por la activación se llama el
péptido de activación.

8. Grafique y explique cómo afectan la actividad enzimática el pH, la


temperatura y la concentración de la enzima.
 Enzimática el
Ph:
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.
Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del pH
óptimo pueden afectar drásticamente su actividad.

 La temperatura:

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones


químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se
duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley
general.
 Concentración de la enzima:
Para una concentración de sustrato particular, un aumento en la
concentración enzimática aumenta la velocidad de la reacción
catalizada. A concentraciones enzimáticas más altas, más moléculas
están disponibles para unirse al sustrato y catalizar la reacción.
Mientras la concentración de sustrato sea mayor que la
concentración de la enzima, hay una relación directa entre la
concentración de la enzima y la actividad enzimática. En muchas
reacciones catalizadas por enzimas, la concentración del sustrato es
mucho mayor que la concentración de la enzima. Cuando la
concentración de enzima se mantiene constante, la adición de más
sustrato aumentará la velocidad de la reacción. Si la concentración
del sustrato es alta, puede saturar todas las moléculas de la enzima.
Entonces la velocidad de la reacción alcanza su máximo y la adición
de más sustrato no aumenta más la velocidad de la reacción.
9. Defina: qué es Km? Y explique que representa un valor de Km alto y un
valor de Km bajo.
La constante de Michaelis (Km) nos indica la concentración de sustrato a la
cuál la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima. Este
parámetro es independiente de la concentración de enzima, y es
característico de cada enzima según el sustrato utilizado (si tiene varios).
La Km también indica la afinidad que posee la enzima por el sustrato,
siendo ésta mayor, cuanto menor es la Km. Cuanto menor sea la Km menor
será la cantidad de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la
velocidad máxima, por lo que mayor será la afinidad del enzima hacia ese
sustrato.

10. En la grafica de Michaelis-Menten señale: la velocidad máxima y el valor de


Km.

Velocidad Máxima

Km = Vmax/2, es decir la mitad de la


Velocidad máxiima alcanzada, pero esta
se mide como concentración.

11. Defina: qué son los inhibidores? y como se clasifican.


Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima y
disminuye su actividad. Estás a su vez se clasifican en reversibles y no
reversibles.
Tipos de Inhibidores reversibles:

 Inhibición competitiva.

 Inhibición no competitiva.

 Inhibición Acompetitiva.

Inhibidores irreversibles:
Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima por
uniones de tipo covalente con restos de aminoácidos de su molécula,
principalmente cisteína (grupo –SH), treonina, serina, tirosina (todos ellos
grupos -OH), con lo que la inhibición no puede ser invertida. Estos
inhibidores suelen ser moléculas del tipo de pesticidas y otros agentes
químicos altamente reactivos, siendo importantes en el campo de la
toxicología química y medioambiental más que en farmacología.

12. Indique cuales son los tipos de inhibición reversible, y grafique que ocurre
con los parámetros enzimáticos (Vmáx y Km) en presencia y ausencia del
inhibidor según Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk para cada tipo de
inhibición.
Inhibidores según Lineweaver-berk:
Inhibiciones según Michales-Menten:

 Competitiva

 No Competitiva

 Acompetitiva
13. Los siguientes datos experimentales fueron obtenidos a partir de un estudio
de la actividad catalítica de la Fosfoglucosa isomerasa con la glucosa-6-
fosfato para formar frutosa-6-fostato en la célula.
 Indique el nombre de la enzima y el nombre del sustrato que participaron en
la reacción enzimática estudiada. Escriba la ecuación que define la
reacción.

Fosfoglucosa Isomerasa es la enzima.


La glucosa-6-fosfato es el sustrato.
Y el producto sería fructosa-6-fofato

E + S = ES (Complejo Enzima Sustrato también conocido como producto)


Fosfoglucosa Isomerasa + Glucosa-6-fosfato = Fructosa-6-fosfato (también
puede ser reversible)

 B.De la inspección de los datos numéricos, deduzca la velocidad máxima


de la reacción y
el valor de Km.

Vmax= 40 µmoles/min
Km=20 µmoles

 Cuál es la naturaleza del inhibidor. ¿Por qué?

Sería una inhibición competitiva porque podemos observar como mantiene


la misma velocidad máxima, pero necesita mayor concentración de sustrato
para poder lograr esa velocidad. Sucediendo algo parecido a esto:
14. Si la reacción enzimática tiene una velocidad máxima de 46,0 mol/s a una
concentración de sustrato de 7 M. Explique que variación tiene la misma si
se aumenta la concentración de sustrato a 7,5.
La velocidad máxima se mantendra, debido a que es la velocidad máxima a
la que reaccionara una actividad enzimatica, por lo tanto si le agregas más
concentración de sustrato, independientemente la velocidad d ereaccion
sera igual en este aso propuesto, que seria 46,0 mol/s.

15. Para estudiar la velocidad de una reacción enzimática en función de la


concentración de sustrato, se prepararon series de incubaciones con diferentes
concentraciones de sustrato y una cantidad constante de enzima, habiéndose
determinado previamente las condiciones óptimas de reacción. Así fueron
obtenidos los siguientes datos experimentales:

A. De la inspección de los datos numéricos, deduzca la velocidad máxima de la


reacción y el valor de Km.
Vmax: 40 µmoles/min
Km: 20 µmoles

B. ¿Cuál será la concentración de la enzima libre a una concentración de 0,8 mM


del sustrato?
Disculpe profesora esta si no se supimos como realizarla.

C. Si la concentración de la enzima en la mezcla de reacción se incrementa al


doble. ¿Cómo de varía la Vmax?
A mayor cantidad de enzimas mayor será la velocidad en la que se genera un
producto de una actividad enzimatica, esto quiere decir que la velocidad debe
verse incrementada al haber más enzima, si tengo el doble e enzimas pues la
reaccion va el doble de rápido hasta que halla una saturación de sustrato y deje de
crecer la velocidad, dando a entender que podría llegar a 80 µmoles/min.

También podría gustarte