Que Son Las Enzimas
Que Son Las Enzimas
Que Son Las Enzimas
ESCUELA DE VETERINARIA
Taller de enzimas
• Tema: Enzimas
• Profesor:
• Grupo 1
• Integrantes:
• de entrega: 20 de junio
2022
una enzima que está formada por una parte proteica llamada apoenzima
combinada con una molécula no proteica llamada cofactor. Ni la apoenzima
ni el cofactor son activos cuando están por separado; es decir, para poder
funcionar tienen que acoplarse.
Así, las holoenzimas son las enzimas combinadas y, en consecuencia, son
catalíticamente activas. Las enzimas son un tipo de biomoléculas cuya
función es básicamente incrementar la velocidad de las reacciones
celulares. Algunas enzimas necesitan la ayuda de otras moléculas,
llamadas cofactores.
Los cofactores se complementan con las apoenzimas y forman una
holoenzima activa que realice la catálisis. Aquellas enzimas que requieren
un cofactor particular se conocen como enzimas conjugadas. Estas tienen
dos componentes principales: el cofactor, que puede ser un ion metálico
(inorgánico) o una molécula orgánica; la apoenzima, parte proteica
.
4. ¿Cuáles son las características principales de las enzimas? En qué
consiste cada una de ellas.
Catalizadores biológicos:
La actividad catalítica de un enzima se determina midiendo la
velocidad inicial de reacción, que es la pendiente de la curva de
progreso (curva de producto formado ó sustrato transformado frente
al tiempo) en el tiempo cero (Fig. 1). Inicialmente, las reacciones
transcurren linealmente, pudiéndose tomar la pendiente de esta recta
como velocidad inicial. A tiempos más largos, el progreso de la
reacción se aparta de la linealidad. Esta caída de la velocidad de
reacción se debe a la disminución significativa de la concentración
de sustrato, aunque también pueden influir otros factores como el
aumento de la concentración de producto, cambios de pH,
inactivación del enzima, etc. La máxima fiabilidad en la
determinación de la actividad de un enzima la suministra el valor de
velocidad inicial o velocidad durante el tramo inicial de progreso
lineal de la reacción.
Naturaleza proteica:
Las enzimas son un tipo de molécula de naturaleza proteica que
ejercen una labor de catalización bioquímica, es decir, son
necesarias para llevar a cabo funciones químicas dentro del
organismo, entre las que se encuentran:
Regular todo tipo de funciones y procesos bioquímicos.
Producir movimiento, como en el caso de la contracción muscular.
Participar en la respiración celular.
Degradar las macromoléculas procedentes de la dieta en moléculas
más sencillas.
Crear reacciones enzimáticas en cadena necesarias para la vida
celular.
En base a la reacción específica que catalizan, las enzimas se
clasifican de la siguiente manera: oxidorreductasas, transferasas,
hidrolasas, isomerasas, liasas y ligasas.
Naturaleza enzimática en ARN:
Las ARN polimerasas son enzimas grandes con varias subunidades,
incluso en organismos simples como las bacterias. Los seres
humanos y otros eucariontes tienen tres tipos diferentes de ARN
polimerasas: I, II, y III. Cada una se especializa en la transcripción de
cierta clase de genes. Las plantas tienen dos tipos adicionales de
ARN polimerasa, IV y V, que están implicadas en la síntesis de
ciertos ARN pequeños.
Son termolábiles:
Las enzimas también son termolábiles y perder su actividad
cuando aumenta la temperatura. La pérdida de actividad en tales
toxinas y enzimas probablemente se deba a la variación en la
estructura tridimensional de la proteína de la toxina durante su
exposición al calor.
La temperatura:
Velocidad Máxima
Inhibición competitiva.
Inhibición no competitiva.
Inhibición Acompetitiva.
Inhibidores irreversibles:
Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima por
uniones de tipo covalente con restos de aminoácidos de su molécula,
principalmente cisteína (grupo –SH), treonina, serina, tirosina (todos ellos
grupos -OH), con lo que la inhibición no puede ser invertida. Estos
inhibidores suelen ser moléculas del tipo de pesticidas y otros agentes
químicos altamente reactivos, siendo importantes en el campo de la
toxicología química y medioambiental más que en farmacología.
12. Indique cuales son los tipos de inhibición reversible, y grafique que ocurre
con los parámetros enzimáticos (Vmáx y Km) en presencia y ausencia del
inhibidor según Michaelis-Menten y Lineweaver-Burk para cada tipo de
inhibición.
Inhibidores según Lineweaver-berk:
Inhibiciones según Michales-Menten:
Competitiva
No Competitiva
Acompetitiva
13. Los siguientes datos experimentales fueron obtenidos a partir de un estudio
de la actividad catalítica de la Fosfoglucosa isomerasa con la glucosa-6-
fosfato para formar frutosa-6-fostato en la célula.
Indique el nombre de la enzima y el nombre del sustrato que participaron en
la reacción enzimática estudiada. Escriba la ecuación que define la
reacción.
Vmax= 40 µmoles/min
Km=20 µmoles