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    3er Parcial Enzimas Ejercicios A-2017

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    DanielAngelPeñaBohorquez
    Este documento presenta un examen parcial de bioquímica sobre cinética enzimática. Contiene 4 problemas que evalúan conceptos como la medición de actividad enzimática, el efecto de la concentración de enzima y sustrato en la velocidad de reacción, el cálculo de los parámetros de Michaelis-Menten Km y Vmax, y la importancia industrial de estas características cinéticas. Los estudiantes deben resolver los problemas y graficar datos usando Excel.

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    3er Parcial Enzimas Ejercicios A-2017

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    DanielAngelPeñaBohorquez
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    Este documento presenta un examen parcial de bioquímica sobre cinética enzimática. Contiene 4 problemas que evalúan conceptos como la medición de actividad enzimática, el efecto de la concentración de enzima y sustrato en la velocidad de reacción, el cálculo de los parámetros de Michaelis-Menten Km y Vmax, y la importancia industrial de estas características cinéticas. Los estudiantes deben resolver los problemas y graficar datos usando Excel.

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    3er Parcial Enzimas Ejercicios A-2017

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    3er Parcial Enzimas Ejercicios a-2017

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    Este documento presenta un examen parcial de bioquímica sobre cinética enzimática. Contiene 4 problemas que evalúan conceptos como la medición de actividad enzimática, el efecto de la concentración de enzima y sustrato en la velocidad de reacción, el cálculo de los parámetros de Michaelis-Menten Km y Vmax, y la importancia industrial de estas características cinéticas. Los estudiantes deben resolver los problemas y graficar datos usando Excel.

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    UNIVERSIDAD DE LA AMAZONIA

    FACULTAD DE CIENCIAS BÁSICAS


    BIOQUÍMICA

    Tercer Examen Parcial de Bioquímica Grupo de Química


    Primer Semestre 2017

    Nombre: Código Fecha:

    Resuelva los siguientes ejercicios Cinética Enzimática. Si requiere de usar Excel y graficar
    puede utilizar la herramienta pero debe entregar impresa la respuesta.

    1. Ensayo actividad de una enzima. La enzima málico deshidrogenasa cataliza la reducción de


    oxaloacetato con NADH, a malato y NAD+. En el siguiente experimento se siguió la desaparición
    del NADH, midiendo su absorbancia a 340 nm (e = 6220 M-1 cm-1). Si se emplearon 35 ng de
    proteína de la preparación enzimática, en una celda de 3 mL, para este experimento, determine
    la actividad de la enzima en unidades internacionales y la actividad específica de esta
    preparación.

    tiempo (min) 0.00 0.10 0.20 0.30 0.50 0.85 1.50 2.00
    Absorbancia 1.34 1.28 1.26 1.22 1.16 1.10 1.02 0.99

    2. Efecto de la concentración de enzima. En el siguiente experimento con la enzima fosfatasa


    ácida de semillas de trigo germinadas se varió la conc entración de la enzima en celda a dos
    concentraciones de sustrato y se obtuvieron los resultados siguientes:

    [enz] (ml) [FP] 0.1 mM [FP] 10 mM


    Vel (nmol/min) Vel (nmol/min)
    5 1.920 6.307
    10 4.059 13.169
    15 5.956 19.145
    20 7.766 25.694
    25 9.479 32.282
    30 11.844 37.882

    a. ¿Cómo varia la velocidad de la reacción en función de la cantidad de enzima añadida?


    b. ¿Qué pasa si dividimos la velocidad registrada por la cantidad de enzima añadida al ensayo?
    c. ¿Utilizando la ecuación de Michelis-Menten explique sus respuestas a las preguntas
    anteriores?

    3. Cinética de una enzima. La actividad de la Acetil-CoA carboxilasa, medida con tres diferentes
    concentraciones de enzima y a diferentes concentraciones de sustrato fué la siguiente:
    UNIVERSIDAD DE LA AMAZONIA
    FACULTAD DE CIENCIAS BÁSICAS
    BIOQUÍMICA

    [Enz] (mg de proteína) 0.1 0.2 0.5


    [AcetilCoA] (mM) ¯ Vel (mmol/ min)
    0.05 0.275 0.546 1.373
    0.14 0.482 1.001 2.502
    0.23 0.580 1.185 2.891
    0.32 0.642 1.385 3.463
    0.50 0.755 1.494 3.656
    0.59 0.766 1.497 3.810
    a. Calcular para cada experimento el valor de Km y el valor de Vmax.
    b. ¿Son los valores de Km y Vmax iguales o diferentes?
    c. Explique si lo que observó es lo que esperaba obtener
    d. Sabiendo que la enzima pesa 220 000 g/mol, haga una gráfica de Vmax vs mmol de
    enzima.
    e. ¿Qué representa la pendiente de esta gráfica?
    f. ¿En qué se parece el valor anterior a la Actividad específica = Vmax/mg de proteína
    en mmol min-1 mg de enzima-1?
    g. ¿Qué pasa con la medida de actividad específica cuando la enzima no está pura?

    4. Problema sobre un ensayo de actividad enzimática . Considere a la enzima Invertasa, que


    cataliza la hidrólisis de Sacarosa a fructosa y glucosa. Esta enzima posee una Km para sacarosa
    de 0.5 mM y una constante catalítica de 175 min -1. Si se mide su actividad en presencia de 0.25
    mM de sacarosa con 25 µmol de enzima en la celda.

    a. ¿Qué velocidad de catálisis se observará?


    b. ¿Qué fracción representa esto de la Vmax que se podría calcular en esta reacción
    si se variase la cantidad de sacarosa?
    c. ¿Cuánto sustrato habría que añadir para que la velocidad observada alcance
    0.95% de la Vmax?
    d. ¿Qué importancia podría tener esto para la posible aplicación industrial de la
    enzima? - Explique sus respuestas.

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