Armado de Hemoglobina

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Luego de que la globina es liberada de los ribosomas hacia el citoplasma, se unen a hemos y

se parean para formar dímeros (cadena alfa y no alfa) y tetrámeros (unión de dos dímeros), de
esta manera la molécula de hemoglobina está completa.
Entre las combinaciones de cadenas más comunes están cadena alfa y gamma, cadena alfa y
delta. La hemoglobina A (HbA) contiene en su estructura dos cadenas alfa y dos beta, mientras
que la hemoglobina F (HbF) contiene dos alfa y dos gamma. En el procedimiento de
electroforesis se puede diferenciar los subtipos de hemoglobinas, ya que bajo la influencia del
campo eléctrico, las moléculas muestran patrones de movilidad.
La composición de la hemoglobina varía según la edad gestacional o pastnatal, este cambio es
producido por variaciones en activación e inactivación en genes de globina que cambian de
zeta a alfa. Los genes zeta y épsilon están presentes en los primeros 3 meses del desarrollo
embrionario y junto con las cadenas alfa y gamma constituyen la estructura de la hemoglobina
embrionaria. La hemoglobina que está predominante en el adulto es la A con pequeñas
cantidades de hemoglobina A2 y al momento de nacer está predominante la hemoglobina F.
La regulación de la producción de hemo se encuentra en la elaboración de la misma, el paso
clave para la síntesis están en la reacción inicial de glicina y succinil coA al formar ácido
aminolevulínico (ALA) El hemo inhibe la ALA sintetasa, ALA deshidratasa y porfobilinógeno
desaminasa en un mecanismo de retroalimentación negativo donde se disminuye la producción
de hemo.
La producción de globina está regulada por la velocidad que el DNA se transcribe al RNA
mensajero y la cantidad de globinas sintetizadas es proporcional al contenido de cada uno de
los RNAm de globina.
El hemo en forma de hemina es importante en el control de la tasa de la síntesis de globina en
los reticulocitos intactos. El resultado final eritrocitos maduros que contiene moléculas de
hemoglobina completas

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