Título del trabajo

ii
 Lista de figuras iii

Figura 1. Formas y descripción de las formas. ..........................Error! Bookmark not defined.

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Capítulo 1

Introducción

Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son

proteínas. Como catalizadores, las enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan

indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no

modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución. Las

enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas.

En su estructura globular, se entrelazan se pliegan una o más cadenas

polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo,

o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un

sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud.

En este informe trataremos específicamente de las Isomerasa, en que productos se

encuentra y el procedimiento para preparar dicho producto.

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Capítulo 2

TRANSFERASAS

Las transferasas son enzimas encargadas de transferir grupos funcionales de un

sustrato que actúa como donador a otro que actúa como receptor. La mayoría de los

procesos metabólicos esenciales para la vida involucran enzimas transferasas. (Raquel

Parada Pui, 2003)

La primera observación de las reacciones catalizadas por estas enzimas fue

documentada en 1953 por el Dr. R. K. Morton, quien observó la transferencia de un

grupo fosfato desde una fosfatasa alcalina hacia una β-galactosidasa que actuaba como

receptora del grupo fosfato. (Raquel Parada Pui, 2003)

La nomenclatura de las enzimas transferasas generalmente se realiza de acuerdo a la

naturaleza de la molécula que acepta el grupo funcional en la reacción, por ejemplo:

ADN-metiltransferasa, Glutatión-transferasa, 1,4-α-glucano 6-α-glucosiltransferasa, entre

otras. (Raquel Parada Pui, 2003)

Las transferasas son enzimas con importancia biotecnológica, especialmente en la

industria de alimentos y fármacos. Sus genes pueden ser modificados para que cumplan

actividades específicas en los organismos, contribuyendo así de manera directa a la salud

del consumidor, más allá del beneficio nutricional. (Raquel Parada Pui, 2003)

Los fármacos prebióticos para la flora intestinal son ricos en transferasas, ya que estas

participan en la formación de carbohidratos que favorecen el crecimiento y desarrollo de

microorganismos benéficos en el intestino. (Raquel Parada Pui, 2003)

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Las deficiencias, daños estructurales e interrupciones en los procesos catalizados por

las transferasas causan la acumulación de productos en el interior celular, por lo que

muchas enfermedades y patologías diferentes se asocian con tales enzimas. (Raquel

Parada Pui, 2003)

El mal funcionamiento de las transferasas causa enfermedades como la galactosemia,

el Alzheimer, la enfermedad de Huntington, entre otras. (Raquel Parada Pui, 2003)

PROCESOS BIOLÓGICOS EN LOS QUE PARTICIPAN

Entre el gran número de procesos metabólicos en los que participan las transferasas se

encuentran la biosíntesis de glucósidos y el metabolismo de los azúcares en general.

(Raquel Parada Pui, 2003)

Una enzima glucotransferasa es la encargada de la conjugación de los antígenos A y B

en la superficie de los glóbulos rojos. Estas variaciones en la unión de antígenos se

originan por un polimorfismo de los aminoácidos Pro234Ser de la estructura original de

las B-transferasas. (Raquel Parada Pui, 2003)

Las Glutatión-S-transferasa en el hígado participa en la desintoxicación de las células

hepáticas, ayudando a protegerlas de las especies reactivas del oxígeno (ROS), de los

radicales libres y de los peróxidos de hidrógeno que se acumulan en el citoplasma celular

y son altamente tóxicos. (Raquel Parada Pui, 2003)

La aspartato carbamoil transferasa cataliza la biosíntesis de pirimidinas en el

metabolismo de los nucleótidos, componentes fundamentales de los ácidos nucleicos y

moléculas de alta energía empleadas en múltiples procesos celulares (como el ATP y el

GTP, por ejemplo). (Raquel Parada Pui, 2003)

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Las transferasas participan de manera directa en la regulación de muchos procesos

biológicos al silenciar por mecanismos epigenéticos las secuencias de ADN que codifican

la información necesaria para la síntesis de los elementos celulares. (Raquel Parada Pui,

2003)

Las histonas acetiltransferasas acetilan residuos conservados de lisina en las histonas

mediante la transferencia de un grupo acetilo desde una molécula de acetil-CoA. Esta

acetilación estimula la activación de la transcripción asociada con el desenvolvimiento o

relajación de la eucromatina. (Raquel Parada Pui, 2003)

Las fosfotransferasas catalizan la transferencia de grupos fosfato en probablemente

todos los contextos metabólicos celulares. Tiene un papel importante en la fosforilación

de carbohidratos. (Raquel Parada Pui, 2003)

Las aminotransferasas catalizan el traslado reversible de los grupos amino desde los

aminoácidos hasta los oxácidos, una de las numerosas transformaciones de los

aminoácidos mediada por las enzimas dependientes de vitamina B6. (Raquel Parada

Pui, 2003)

FUNCIONES

Las transferasas catalizan el movimiento de grupos químicos cumpliendo con la

reacción que se muestra enseguida. En la siguiente ecuación la letra “X” representa la

molécula donadora del grupo funcional “Y” y “Z” actúa como el aceptor. (Raquel

Parada Pui, 2003)

X-Y + Z = X + Y-Z
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Estas son enzimas con elementos electronegativos y nucleófilos fuertes en su

composición; estos elementos son los responsables de la capacidad de transferencia de la

enzima. (Raquel Parada Pui, 2003)

Los grupos movilizados por las transferasas generalmente son residuos aldehídicos y

cetónicos, acil, glucosil, alquilo, grupos nitrogenados y ricos en nitrógeno, fósforo,

grupos que contienen azufre, entre otros. (Raquel Parada Pui, 2003)

NOMENCLATURA

La clasificación de las transferasas sigue las reglas generales de la clasificación de las

enzimas propuestas por la Comisión de Enzimas (Enzyme Comission) en 1961. Según el

comité, cada enzima recibe un código numérico para su clasificación. (Raquel Parada

Pui, 2003)

La posición de los números en el código indica cada una de las divisiones o categorías

en la clasificación y estos números están precedidos por las letras “EC”.

En la clasificación de las transferasas el primer número representa la clase enzimática,

el segundo número simboliza el tipo de grupo que transfieren y el tercer número se

refiere al sustrato sobre el que actúan. (Raquel Parada Pui, 2003)

La nomenclatura de la clase de las transferasas es EC.2. Posee diez subclases, por lo

que se encuentran enzimas con el código desde EC.2.1 hasta el EC.2.10. Cada

denotación de la subclase se realiza principalmente de acuerdo con el tipo grupo que

transfiere la enzima. (Raquel Parada Pui, 2003)

SUBCLASES

Las diez clases de enzimas dentro de la familia de las transferasas son:

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EC.2.1 Transfieren grupos de un átomo de carbono

Transfieren grupos que incluyen un único carbono. La metiltransferasa, por ejemplo,

transfiere un grupo metilo (CH3) a las bases nitrogenadas del ADN. Las enzimas de este

grupo regulan de manera directa la traducción de genes. (Raquel Parada Pui, 2003)

EC.2.2 Transfieren grupos aldehídicos o cetónicos

Movilizan grupos aldehído y grupos cetona teniendo sacáridos como grupos

receptores. La carbamiltransferasa representa un mecanismo de regulación y síntesis de

las pirimidinas. (Raquel Parada Pui, 2003)

EC.2.3 Aciltransferasas

Estas enzimas transfieren grupos acilo a derivados de los aminoácidos. La

peptidiltransferasa realiza la formación esencial de los enlaces peptídicos entre los

aminoácidos adyacentes durante el proceso de traducción. (Raquel Parada Pui, 2003)

EC.2.4 Glicosiltransferasas

Catalizan la formación de enlaces glicosídicos utilizando grupos azúcares fosfatados

como grupos donadores. Todos los seres vivos presentan secuencias de ADN para las

glucosiltransferasas, ya que estas participan en la síntesis de glicolípidos y glicoproteínas.

(Raquel Parada Pui, 2003)

EC.2.5 Transfieren grupos alquilo o arilo, aparte de los grupos metilo

Movilizan grupos alquilo o arilo (diferentes a CH3) como grupos dimetilos, por

ejemplo. Entre ellas se encuentra la glutatión transferasa, que se mencionó anteriormente.

(Raquel Parada Pui, 2003)

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EC.2.6 Transfieren grupos nitrogenados

Las enzimas de esta clase transfieren grupos con nitrógeno como –NH2 y -NH. Entre

estas enzimas se encuentran las aminotransferasas y transaminasas. (Raquel Parada Pui,

2003)

EC.2.7 Transfieren grupos que contienen grupos fosfato

Catalizan la fosforilación de los sustratos. Generalmente los sustratos de estas

fosforilaciones son azúcares y otras enzimas. Las fosfotransferasas transportan azúcares

al interior celular fosforilándolos simultáneamente. (Raquel Parada Pui, 2003)

EC.2.8 Transfieren grupos que contienen azufre

Se caracterizan por catalizar la transferencia de grupos que contienen sulfuro en su

estructura. La coenzima A transferasa pertenece a esta sub-clase. (Raquel Parada Pui,

2003)

EC.2.9 Transfieren grupos que contienen selenio

Son conocidas comúnmente como seleniotransferasas. Estas movilizan grupos L-seril

hasta los ARN de transferencia. (Raquel Parada Pui, 2003)

EC.2.10 Transfieren grupos que contienen o molibdeno o tungsteno

Las transferasas de este grupo movilizan grupos que contienen molibdeno o tungsteno

a moléculas que poseen grupos sulfuros como aceptores. (Raquel Parada Pui, 2003)

Capítulo 5

ISOMERASAS
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Las isomerasas son una clase de enzimas involucradas en el re-arreglo estructural

o posicional de isómeros y estereoisómeros de diferentes moléculas. Están presentes

virtualmente en todos los organismos celulares cumpliendo funciones en diversos

contextos. (Puig, s.f.)

Las enzimas de esta clase actúan sobre un solo sustrato, a pesar de que algunas

puedan estar asociadas covalentemente con cofactores, iones, entre otros. La reacción

general, por lo tanto, puede verse como sigue: x-y > y-x. (Puig, s.f.)

Las reacciones catalizadas por estas enzimas implican un reordenamiento interno

de los enlaces, que puede significar cambios en la posición de grupos funcionales, en la

posición de dobles enlaces entre carbonos, entre otros, sin cambios en la fórmula

molecular del sustrato. (Puig, s.f.)

Las isomerasas cumplen diversas funciones en gran variedad de procesos

biológicos, dentro de las cuales cabe incluir las rutas metabólicas, la división celular, la

replicación del ADN, por citar algunas. (Puig, s.f.)

Las isomerasas fueron las primeras enzimas empleadas industrialmente para la

producción de jarabes y otros alimentos azucarados, gracias a su capacidad de Inter

convertir los isómeros de diferentes tipos de carbohidratos. (Puig, s.f.)

PROCESOS BIOLÓGICOS EN LOS QUE PARTICIPAN

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Las isomerasas participan en múltiples procesos celulares vitales. Entre los más

destacados están la replicación y empaquetamiento del ADN, catalizados por las

topoisomerasas. Estos eventos son cruciales para la replicación del ácido nucleico, así

como para su condensación antes de la división celular. (Puig, s.f.)

La glucólisis, una de las rutas metabólicas centrales en la célula, incluye al menos

tres enzimas isómeras, a saber: la fosfoglucosa isomerasa, la triosa-fosfato isomerasa y la

fosfoglicerato mutasa. (Puig, s.f.)

La conversión de UDP-galactosa en UDP-glucosa en la vía del catabolismo de la

galactosa es conseguida por la acción de una epimerasa. En humanos esta enzima se

conoce como la UDP-glucosa 4-epimerasa. (Puig, s.f.)

El plegamiento de proteínas es un proceso esencial para el funcionamiento de

muchas enzimas en la naturaleza. La enzima proteína-disulfuro isomerasa asiste el

plegamiento de proteínas que contienen puentes disulfuro al modificar la posición de los

mismos en las moléculas que emplea como sustrato. (Puig, s.f.)

NOMENCLATURA

La clasificación de las isomerasas sigue las reglas generales de la clasificación de

las enzimas propuestas por la Comisión de Enzimas (Enzyme Commission) en el año

1961, en la cual cada enzima recibe un código numérico para su clasificación. (Puig, s.f.)

La posición de los números en dicho código indica cada una de las divisiones o

categorías en la clasificación y estos números están precedidos por las letras “EC”.
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Para las isomerasas el primer número representa la clase enzimática, el segundo

denota el tipo de isomerización que realizan, y el tercero el sustrato sobre el que actúan.

(Puig, s.f.)

La nomenclatura de la clase de las isomerasas es EC.5. Posee siete subclases, por

lo que se encontrarán enzimas con el código desde EC.5.1 hasta el EC.5.6. Existe una

sexta “subclase” de isomerasas conocida como “otras isomerasas”, cuyo código es

EC.5.99, ya que incluye enzimas con diversas funciones isomerasas. (Puig, s.f.)

La denotación de las subclases se realiza principalmente de acuerdo con el tipo de

isomerización que estas enzimas realizan. A pesar de ello, también pueden recibir

nombres como racemasas, epimerasas, cis-trans-isomerasas, isomerasas, tautomerasas,

mutasas o ciclo isomerasas. (Puig, s.f.)

SUBCLASES

Existen 7 clases de enzimas dentro de la familia de las isomerasas:

EC.5.1 Racemasas y epimerasas

Catalizan la formación de mezclas racémicas basadas en la posición del carbono

α. Pueden actuar sobre aminoácidos y derivados (EC.5.1.1), sobre grupos hidroxiácidos y

derivados (EC.5.1.2), sobre carbohidratos y derivados (EC.5.1.3) y otros (EC.5.1.99).

(Puig, s.f.)

EC.5.2 Cis-trans-Isomerasas
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Catalizan la conversión entre las formas isoméricas cis y trans de diferentes

moléculas. (Puig, s.f.)

EC.5.3 Isomerasas intramoleculares

Estas enzimas se encargan de la isomerización de porciones internas en una

misma molécula. Existen algunas que realizan reacciones de oxidorreducción, donde el

donador y aceptor de electrones es la misma molécula, por lo que no se clasifican como

oxidorreductasas. (Puig, s.f.)

Pueden actuar inter convirtiendo aldosas y cetosas (EC.5.3.1), sobre grupos ceto-

y enol- (EC.5.3.2), cambiando la posición de dobles enlaces C-C (EC.5.3.3), de enlaces

disulfuro S-S (EC.5.3.4) y otras “oxidorreductasas” (EC.5.3.99). (Puig, s.f.)

EC.5.4 Transferasas (mutasas) intramoleculares

Estas enzimas catalizan los cambios de posición de diversos grupos dentro de la

misma molécula. Se clasifican de acuerdo al tipo de grupo que “mueven”. (Puig, s.f.)

Están las Fosfomutasas (EC.5.4.1), las que transfieren grupos amino (EC.5.4.2),

las que transfieren grupos hidroxilo (EC.5.4.3), y las que transfieren otros tipos de grupos

(EC.5.4.99). (Puig, s.f.)

EC.5.5 Liasas intramoleculares

Catalizan la “eliminación” de un grupo que forma parte de una molécula, pero que

no deja de estar unido covalentemente a la misma. (Puig, s.f.)

EC.5.6 Isomerasas que alteran la conformación macromolecular

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Pueden actuar alterando la conformación de polipéptidos (EC.5.6.1) o de ácidos

nucleicos (EC.5.6.2). (Puig, s.f.)

EC.5.99 Otras isomerasas

Esta subclase reúne enzimas como la Tiocianato isomerasa y la 2-

hidroxicromeno-2-carboxilato isomerasa. (Puig, s.f.)

USO INDUSTRIAL DE LAS ENZIMAS

De las miles de enzimas conocidas, solo algunas se producen en escala industrial

para emplearse en la manufactura tanto de alimentos como de las materias primas para su

elaboración. Cada día aumenta el número de reacciones que se efectúan por rutas

enzimáticos, y esta tendencia seguramente aumentara a medida que existan más

catalizadores de este tipo en el comercio, a precios accesibles. (Perez, 2015)

El empleo de enzimas tiene muchas ventajas:

a) son de origen natural y por lo tanto no deben ser toxicas.

b) son muy específicas en su manera de actuar, por lo que no propician reacciones

secundarias indeseables. (Perez, 2015)

c) funcionan en condiciones moderadas de temperatura y de pH y no requiere de

condiciones de procesamiento drásticas que puedan alterar la naturaleza del alimento, ni

de equipo muy costoso. (Perez, 2015)

d) actúan a bajas concentraciones de enzimas.

f) son fácilmente inactivadas una vez alcanzado el grado de transformación

deseado. (Perez, 2015)

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Por otra parte, la principal limitante es que algunas de ellas son muy caras y no se

consiguen fácilmente; sin embargo, es conveniente hacer un balance de las ventajas y las

desventajas que trae consigo llevar a cabo una determinada reacción con enzimas, o con

otros métodos químicos o físicos. (Perez, 2015)

Cabe indicar que en este sentido hay muchas innovaciones tecnológicas que están

logrando hacer más económicos estos catalizadores, como es el caso de la ingeniería

genética que transforma los microorganismos y los hace sobre productores de enzimas.

(Perez, 2015)

A la igual que cualquier otro aditivo alimentario, las enzimas deben cumplir con

determinadas especificaciones de calidad, sobre todo en cuanto a su toxicidad, o la del

microorganismo que la produce, en caso de que sea de origen microbiano. (Perez, 2015)

Debido a que las enzimas que se emplean en la industria no son puras (resulta

muy costosa su purificación completa), es preciso tomar en consideración todos los

materiales extra que contienen; por esta razón, una preparación enzimática comercial es

en realidad una mezcla de enzimas, en la que una de ellas predomina en actividad.

(Perez, 2015)

LA APLICACION DE ENZIMAS EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA

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En la industria alimentaria, las enzimas (tanto libres como inmovilizadas) se

utilizan para recuperar subproductos, facilitar la fabricación, mejorar el aroma, y/o

estabilizar la calidad de los alimentos. (Shammah, s.f.)

Las enzimas industriales más utilizadas son carbohidrasas, proteasas y lipasas,

aunque también se emplean oxidorreductasas e isomerasas. La mayoría de estas enzimas

son de origen microbiano, y solo unas pocas proceden de animales o vegetales superiores.

(Shammah, s.f.)

Por ejemplo, la obtención industrial de glucosa se produce fundamentalmente

mediante hidrólisis enzimática del almidón de maíz, aunque en determinados países se

recurre a otras fuentes vegetales como el trigo, la tapioca, o el arroz. (Shammah, s.f.)

Para la fabricación de jarabes ricos en glucosa, se utilizan enzimas

inmovilizadas de Bacillus y/o Aspergillus en dos etapas: (1) α-amilasas capaces de

hidrolizar los enlaces glicosídicos α-(1,4) de la amilosa del almidón para dar lugar a

dextrinas y maltosa, en un proceso denominado licuefacción; y (2) glucoamilasas que

consiguen la hidrólisis total del almidón en glucosa si se emplean en combinación con

enzimas que son capaces de hidrolizar los enlaces α-(1,6) de las ramificaciones de la

amilopectina, en un proceso denominado sacarificación. (Shammah, s.f.)

Los jarabes ricos en glucosa se emplean en la preparación de bebidas

refrescantes y caramelos, en panadería y en destilerías, mientras que los jarabes ricos

en fructosa se utilizan en bebidas refrescantes, conservas, salsas, yogures y frutas

enlatadas, debido a su mayor poder edulcorante. (Shammah, s.f.)

 15

En la fabricación de estos jarabes ricos en fructosa, se recurre a una glucosa

isomerasa inmovilizada, enzima que cataliza la conversión de la glucosa en fructosa, y

que ha sido aislada de bacterias (Bacillus) o actinomicetos (Actinoplanes y

Streptomyces). (Shammah, s.f.)

En países donde se cultiva caña de azúcar, la sacarosa se puede convertir en

glucosa y fructosa utilizando la enzima invertasa, generalmente procedente de la levadura

Saccharomyces cerevisiae. El producto obtenido de la hidrólisis enzimática de la sacarosa

se denomina “azúcar invertido”, y es más estable que los jarabes de glucosa ya que no

suele cristalizar. (Shammah, s.f.)

Se utiliza en pastelería para mantener la humedad, y también evitar la aparición

de paladar arenoso en las mermeladas. Otra aplicación de la Biocatálisis en la industria

alimentaria es la preparación de leche sin lactosa, un producto de consumo cada vez más

habitual en los supermercados. (Shammah, s.f.)

La intolerancia a la lactosa es una enfermedad hereditaria, muy prevalente en

países como la India o Egipto (76% de la población), que cursa con episodios diarreicos y

otros trastornos intestinales tras la ingesta de leche y otros derivados lácteos. (Shammah,

s.f.)

En la industria, la eliminación de este azúcar se puede lograr mediante el

tratamiento de la leche con β-galactosidasa (procedente generalmente de levaduras del

género Kluyveromyces) inmovilizada. Dicho proceso es interesante en la preparación

dehelados, ya que la lactosa tiende a cristalizar a temperaturas bajas. (Shammah, s.f.)

 16

Las pectinas y la celulosa son polímeros que se liberan durante el prensado de

verduras y frutas en la fabricación de zumos, siendo responsables de su turbidez y

viscosidad. (Shammah, s.f.)

En la industria alimentaria, los procesos de clarificación de zumos incluyen el

empleo de enzimas fúngicas como pectinesterasas, pectinliasas, hemicelulasas y

celulasas, que permiten la obtención de zumos menos viscosos, más concentrados y

estables. (Shammah, s.f.)

Los métodos tradicionales de elaboración del pan se han basado en la presencia

de enzimas endógenas en la masa que se obtiene a partir de la mezcla de la harina con el

agua. Hoy en día, las harinas se suplementan con α-amilasas, proteasas y lipasas, enzimas

que mejoran el proceso de fabricación del pan, su sabor, textura de la masa y calidad de

la corteza. (Shammah, s.f.)

Otro ejemplo es la quimosina o renina del cuajo de ternera, uno de los pocos

ejemplos de enzimas de origen animal con aplicación industrial. Se emplea en la

fabricación del queso para cuajar la leche, al ser capaz de hidrolizar de forma específica

el enlace peptídico entre Phe105 y Met106 de la caseína k. Como alternativa al cuajo de

ternera, existen enzimas microbianas con la misma especificidad de sustrato como las

mucorpepsinas de Mucor pusillus o Mucor miehei, y la endotiapepsina de Endothia

parasítica. (Shammah, s.f.)

También se pueden añadir lipasas microbianas que hidrolizan los triglicéridos

para liberar ácidos grasos que pueden convertirse en las distintas cetonas responsables del

sabor y aroma característicos de la leche de procedencia. Como ejemplo de enzima de

 17

origen vegetal, cabe destacar la papaína procedente de las hojas y del fruto sin madurar

de la papaya (Carica papaya), utilizada en la industria alimentaria para ablandar la carne.

(Shammah, s.f.)

Esta enzima es particularmente útil al ser estable al calor, por lo que su acción

continúa durante las primeras etapas del cocinado. Finalmente, hay un grupo amplio de

enzimas que se utilizan para mejorar las características organolépticas de ciertos

alimentos y bebidas después de su procesado. Por ejemplo, las lacasas se emplean para

oxidar los polifenoles en el mosto o en el té (responsables de su sabor y color posterior);

las tanasas permiten eliminar el elevado contenido en taninos (responsables de la

aparición de precipitados) en zumos, cervezas, vino y otras bebidas; y la naranginasa

permite hidrolizar aquellos compuestos amargos de algunos cítricos como el pomelo, sin

que se pierda el color natural de la fruta. (Shammah, s.f.)

Los electrodos enzimáticos o biosensores fabricados con enzimas inmovilizadas

también son muy útiles en el control de calidad de muchos alimentos, y su utilidad se ha

extendido a otras áreas como el control medioambiental (para medir concentración de

metales tóxicos, pesticidas, herbicidas) o en el diagnóstico de enfermedades. (Shammah,

s.f.)
 18

PRODUCTOS DONDE SE UTILIZA LA ENZIMA ISOMERASA

Los jarabes ricos en fructosa se utilizan en bebidas refrescantes, conservas,

salsas, yogures y frutas enlatadas, debido a su mayor poder edulcorante.

En la fabricación de estos jarabes ricos en fructosa, se recurre a una glucosa

isomerasa inmovilizada, enzima que cataliza la conversión de la glucosa en fructosa, y

que ha sido aislada de bacterias (Bacillus) o actinomicetos (Actinoplanes y

Streptomyces). (Shammah, s.f.)

Es importante mencionar que desde principios de los años setenta, el proceso para

la obtención de jarabes de alta fructosa a partir de almidón de maíz se coloca entre los

procesos enzimáticos con los más altos volúmenes de producción, y que la viabilidad

económica de este proceso se debe en gran medida al uso de la enzima glucosa isomerasa

inmovilizada (Figura 1) (POULSEN, 2003)

Figura 1 Proceso para la obtención de jarabes de alta fructosa a partir de almidón de maíz utilizando
glucosa isomerasa inmovilizada como catalizador. Adaptado de Renneberg R. (2008).
 19

El desarrollo de procesos industriales utilizando enzimas inmovilizadas se ha

incrementado de manera sustancial en las últimas décadas. Esto se debe a que no sólo se

ha comprobado que la inmovilización de las enzimas permite reciclar el catalizador, sino

que, además, la inmovilización contribuye de manera importante a incrementar la

estabilidad operacional biocatalizador, permite un diseño más racional del reactor y en

algunos casos, a mejorar incluso su eficiencia catalítica. (Alegría, 2014)

ELABORACIÓN DE JARABE RICO EN FRUCTOSA

JARABE DE MAIZ CASERO

El jarabe de maíz casero, mejor conocido como sirope de maíz, es una especie de

edulcorante líquido; normalmente se crea mezclando una fécula de maíz, mantequilla y

azúcar refinada.

Los pocos ingredientes que necesita hacen de este jarabe un alimento fácil de

preparar; además, el tiempo de preparación que necesita es menor a 10 minutos.

Uno de los usos primordiales del jarabe de maíz en la gastronomía, consiste en la

preparación de dulces; especialmente en aquellos que forman parte de la gastronomía

americana. De esta forma, el jarabe de maíz casero se suele utilizar para hacer fondant,

helado, nubes de azúcar y para darle brillo a los postres.

Es beneficioso para la conservación de los alimentos, ya que contiene un índice

alto de fructuosa. Esta sustancia ayuda a evitar el desarrollo de las bacterias, actuando

como un excelente conservante casero.

 20

Ingredientes:

 200 mL de agua

 400 g fécula de maíz

 100 g azúcar blanco refinado

 100 g de mantequilla

Ilustración 3 azúcar blanco refinado

[fotografía]
Ilustración 2 fécula de maíz [fotografía]

Ilustración 4 agua [fotografía]

Ilustración 5 mantequilla [fotografía]

 21

Cómo preparar el jarabe de maíz casero:

1. Colocar una cazuela mediana con el agua. Dejar a fuego medio hasta que llegue al

punto de ebullición.

2. Una vez logrado el punto de ebullición, agregar la mantequilla y la fécula de

maíz. Algunas personas sustituyen la mantequilla por aceite, sin embargo, el sabor

y la textura variarán en el resultado final.

 22

3. Ir mezclando continuamente, hasta que la mezcla se vuelva espesa. Si se desea

menos espesa la mezcla agregar un poco más de agua, hasta obtener la

consistencia deseada.

4. Añadir el azúcar refinado, mezclar hasta que se disuelva, y todos los ingredientes

queden bien unificados. Una vez listo, el jarabe debe quedar con un tono caramelo

con un poco de gris.

5. Con ayuda de un colador, verter la mezcla sobre un frasco de vidrio previamente

esterilizado.

6. Servir.
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Referencias

Alegría, M. E. (01 de Diciembre de 2014). Revista Digital Universitaria UNAM.

Obtenido de http://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art96/

Perez, R. (14 de Noviembre de 2015). Slideshare. Obtenido de Slideshare:

https://es.slideshare.net/BioIndustrial252/enzimas-y-su-uso-en-la-industria

POULSEN. (2003).

Puig, R. P. (s.f.). Lidefer. Obtenido de Lidefer:

https://www.lifeder.com/isomerasas/#Procesos_biologicos_en_los_que_participan

Shammah, A. (s.f.). Agroalimentando. Obtenido de

https://agroalimentando.com/nota.php?id_nota=271