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    Cinetica Enzimatica

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    Daniela Cerón
    Este documento trata sobre la cinética enzimática. Explica que la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas depende de factores como la concentración de sustrato, temperatura e inhibidores. Presenta curvas de progreso de reacciones y diferentes sistemas para linearizar ecuaciones cinéticas, como los de Michaelis-Menten, Lineweaver-Burk y Hanes. También analiza datos para determinar el tipo de inhibidor.

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    Este documento trata sobre la cinética enzimática. Explica que la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas depende de factores como la concentración de sustrato, temperatura e inhibidores. Presenta curvas de progreso de reacciones y diferentes sistemas para linearizar ecuaciones cinéticas, como los de Michaelis-Menten, Lineweaver-Burk y Hanes. También analiza datos para determinar el tipo de inhibidor.

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    CINETICA ENZIMATICA

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    Este documento trata sobre la cinética enzimática. Explica que la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas depende de factores como la concentración de sustrato, temperatura e inhibidores. Presenta curvas de progreso de reacciones y diferentes sistemas para linearizar ecuaciones cinéticas, como los de Michaelis-Menten, Lineweaver-Burk y Hanes. También analiza datos para determinar el tipo de inhibidor.

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    Cinetica Enzimatica

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    Este documento trata sobre la cinética enzimática. Explica que la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas depende de factores como la concentración de sustrato, temperatura e inhibidores. Presenta curvas de progreso de reacciones y diferentes sistemas para linearizar ecuaciones cinéticas, como los de Michaelis-Menten, Lineweaver-Burk y Hanes. También analiza datos para determinar el tipo de inhibidor.

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    CINÉTICA ENZIMÁTICA

    La cinética enzimática hace referencia al estudio de la velocidad de reacciones catalizadas por


    enzimas. Esta velocidad de reacción depende de la concentración de moléculas del sustrato, la
    temperatura, la presencia de inhibidores, pH del medio que afecta la conformación de la molécula
    enzimática. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción
    catalítica y de la especificidad de la enzima.

    Las reacciones enzimáticas se caracterizan porque aunque se aumente la concentración de sustrato


    la velocidad no aumenta linealmente, aparece un efecto de saturación. La saturación se debe a que
    todos los centros activos están ocupados.

    Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en función del tiempo
    se obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o simplemente, la cinética de la reacción. A
    medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del producto va disminuyendo
    porque se va consumiendo el sustrato de la reacción. Para evitar esta complicación se procede
    a medir la velocidad inicial de la reacción (v0). La velocidad inicial de la reacción es igual a la
    pendiente de la curva de avance a tiempo cero.

    1. CURVA DE PROGRESO

    Tiempo micro moles micro moles


    segundos sustrato producto
    0 100 0
    5 90 10
    10 81 19
    15 72,9 27,1
    20 65,6 34,4
    25 59 41
    30 53,1 46,9
    35 47,8 52,2
    40 43 57
    45 38,7 61,3
    60 34,9 65,1
    Tabla 1. Resultados experimentales de una curva de progreso

    Curva de progreso
    120
    Micro moles de producto

    100 y = 2.06x - 12.36


    R² = 1
    80
    60
    40
    20
    0
    -20 0 10 20 30 40 50 60 70
    Tiempo (s)

    Gráfica 1. Curva de progreso


    2. SISTEMAS DE LINEARIZACIÓN

    A Vo 1/A 1/Vo A/Vo Vo/A


    10 28,6 0,1000 0,0350 0,3497 2,8600
    20 44,4 0,0500 0,0225 0,4505 2,2200
    30 54,5 0,0333 0,0183 0,5505 1,8167
    40 61,5 0,0250 0,0163 0,6504 1,5375
    50 66,7 0,0200 0,0150 0,7496 1,3340
    60 70,6 0,0167 0,0142 0,8499 1,1767
    70 73,7 0,0143 0,0136 0,9498 1,0529
    80 76,2 0,0125 0,0131 1,0499 0,9525
    90 78,3 0,0111 0,0128 1,1494 0,8700
    100 80 0,0100 0,0125 1,2500 0,8000
    Tabla 2. Datos para linearizar la ecuación de Michaelis

    2.1 Sistema de Henri (Michaelis)

    Gráfica 2. Sistema de Henri (Michaelis)

    2.2 Sistema de Lineweaver-BURK

    Gráfica 3. Sistema de Lineweaver-Burk


    2.3 Sistema de Hanes

    Sistema de HANES
    1.4000

    1.2000

    1.0000

    0.8000
    [A]/Vo

    0.6000

    0.4000

    0.2000

    0.0000
    0 20 40 60 80 100 120
    [A]

    Gráfica 4. Sistema de Hanes

    2.4 Sistema de Hofstee

    Sistema de HOFSTEE
    3.50000

    3.00000

    2.50000

    2.00000
    Vo

    1.50000

    1.00000

    0.50000

    0.00000
    0 10 20 30 40 50 60 70 80 90
    Vo/[A]

    Gráfica 5. Sistema de Hofstee


    2.5 Sistema de Eissenthal y Bowden

    Sistema de EISENTHAL Y CORNISH-BOWDEN


    200
    180
    160
    140
    120
    100
    Vo

    80
    60
    40
    20
    0
    -120 -100 -80 -60 -40 -20 -20 0 20 40 60
    -[A]

    Gráfica 6. Sistema de Eisenthal y Cornish-Bowden

    3. INHIBIDORES

    [A] Vo V10 V20 V30 1/Vo 1/V10 1/V20 1/V30 1/A


    0 0 0 0 0 0 0 0 0 0
    1 100 66,7 50 40 0,01 0,0149925 0,02 0,025 1
    2 133,3 88,9 66,7 53,3 0,00750188 0,01124859 0,0149925 0,01876173 0,5
    3 150 100 75 60 0,00666667 0,01 0,01333333 0,01666667 0,33333333
    4 160 106,7 80 64 0,00625 0,00937207 0,0125 0,015625 0,25
    5 166,7 111,1 83,3 66,7 0,0059988 0,0090009 0,0120048 0,0149925 0,2
    6 171,4 114,3 85,7 68,6 0,00583431 0,00874891 0,01166861 0,01457726 0,16666667
    7 175 116,7 87,5 70 0,00571429 0,00856898 0,01142857 0,01428571 0,14285714
    8 177,8 118,5 88,9 71,1 0,0056243 0,00843882 0,01124859 0,0140647 0,125
    9 180 120 90 72 0,00555556 0,00833333 0,01111111 0,01388889 0,11111111
    10 181,8 121,2 90,9 72,7 0,00550055 0,00825083 0,0110011 0,01375516 0,1
    Tabla 3. Datos para el cálculo del tipo de inhibidor

    0.03

    0.025 y = 0.0125x + 0.0125

    0.02 y = 0.01x + 0.01


    1/Vo

    0.015 y = 0.0075x + 0.0075

    0.01 y = 0.005x + 0.005

    0.005

    0
    0 0.2 0.4 0.6 0.8 1 1.2
    1/A
    Gráfica 6. Inhibidor no competitivo
    Constante de inhibición
    0.014
    0.012 y = 0.0003x + 0.005
    0.01
    Pendientes
    0.008
    0.006
    0.004
    0.002
    0
    -30 -20 -10 0 10 20 30 40
    I

    Gráfica 7. Constante de inhibición (Kii, Kis)

    De acuerdo con los datos para calcular el tipo de inhibidor, la gráfica obtenida corresponde a un
    inhibidor no competitivo, es decir, se une tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato.
    Este tipo de inhibidor disminuye la velocidad máxima de la enzima, es decir, la unión del inhibidor
    obstaculiza la catálisis, sin alterar la afinidad de la enzima por el sustrato. Por otra parte, las
    constantes de inhibición: Kis, constante de inhibición que afecta la pendiente y Kii, constante de
    inhibición que afecta la intersección para el inhibidor no competitivo es de 20

    4. CONCLUSIÓN

    El estudio de las enzimas permite explicar detenidamente los mecanismos catalíticos en los que
    intervienen, asimismo saber el papel que cumplen en el metabolismo a nivel de la célula y por qué
    factores se puede ver afectada la cinética de las mismas. De acuerdo a la ecuación de Michaelis y
    Mente que propone la relación entre la velocidad máxima de una reacción catalizada
    enzimáticamente, con la formación del complejo enzima-sustrato y la formación de producto, se logra
    el estudio matemático de las enzimas con el fin de determinar los valores de Km (constante de
    Michaelis) y velocidad máxima que son únicos para cada enzima.

    5. BIBLIOGRAFÍA
     Cinética enzimática. Tomado de: http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm
     Cinética enzimática. Tomado de:
    https://www.upo.es/depa/webdex/quimfis/miembros/Web_Sofia/GRUPOS/Tema%207.pdf
     Inhibidores enzimáticos. Tomado de: http://libroelectronico.uaa.mx/capitulo-6-
    enzimas/inhibidores-enzimaticos.html

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