Inmunoglobulinas

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Inmunoglobulinas Características

Inmunoglobulina A (IgA) Cadena:


Compuesta por cuatro
polipéptidos; 2 cadenas
pesadas y 2 cadenas
ligeras idénticas, el tipo de
cadena pesada (en el caso
de la IgA, una cadena α)
Suero:
En humanos existen dos
subclases: IgA1 e IgA2. En
el suero predomina la
subclase IgA1,
constituyendo del 10 al
15% de las Ig totales (1.4-4
mg/ml), y allí aparece como
monómeros (sin embargo,
en otros animales, la IgA
suele ser dimérica.
Pero en las secreciones
seromucosas es muy
abundante la IgA2, que
aparece como dímero.
Peso:
Tiene un peso molecular de
160.00 daltons en su forma
monomérica y 320.000
daltons en su forma
dimérica
Característica:
La sIgA cumple una misión
importantísima en la
protección del organismo
frente a la entrada de
numerosos agentes
patógeno
Suero:
Es el isotipo más
abundante en suero (8-16
mg/ml), constituyendo el
80% de las Ig totales.
Cadena:
Existen cuatro subclases
en humanos, que se
diferencian
estructuralmente entre sí
por el tamaño de la región
bisagra y el número de
puentes disulfuro entre las
cadenas pesadas.
Peso:
La IgG es la
inmunoglobulina más
pequeña, con un peso
Inmunoglobulina G (IgG) molecular de 150.000
Daltons, así puede pasar
fácilmente del sistema
circulatorio del cuerpo a los
tejidos
Características:
Las IgG poseen gran
capacidad de desarrollar
elevada afinidad de unión al
antígeno.
Son las mayoritarias
durante la respuesta
secundaria.
Difunden más fácilmente
que los demás isotipos al
espacio extravascular
(hasta el 50% de las IgG se
encuentran en los fluidos
tisulares), donde son las
principales responsables de
neutralizar toxinas
bacterianas
Inmunoglobulina M (IgM) Suero:
Supone del 5 al 10% de las
Ig séricas (1.5 mg/ml de
media).
Peso:
Es la inmunoglobulina más
grande (950.000 Daltons)
Características:
Es la primera
inmunoglobulina que
sintetiza el neonato por sí
mismo, y también es la
primera en aparecer
durante la respuesta
primaria.
El tener gran valencia
significa que posee una
mayor capacidad que otras
Ig para unirse a antígenos
particulados
multidimensionales: (p. ej.,
partículas de virus,
eritrocitos de otro
individuo),
entrecruzándolos y
provocando aglutinación,
por lo que las IgM son
típicas aglutininas.
Inmunoglobulina D (IgD) Suero:
Supone el 0.2% de las
inmunoglobulinas séricas
(20 m g/ml).
Cadena:
Está compuesta de dos
cadenas pesadas y dos
ligeras, unidas por puentes
disulfuro
Peso:
Las IgM humanas tienen un
peso molecular de 970 000
dalton y están compuestas
por cinco moléculas en
forma de Y, que están
unidas mediante un
péptido.
Características:
En su forma libre en
plasma, su función es
desconocida.
Aparece como Ig de
membrana, junto con la
IgM, en los linfocitos B
maduros vírgenes, donde
parece que su función es
constituir un receptor
antigénico, tanto en
activación como en
supresión de los linfocitos
B.

Inmunoglobulina E (IgE) Suero:


Es la menos abundante en
suero (0.3 m g/ml)
Cadena:
Está compuesta de dos
cadenas pesadas y dos
ligeras, unidas por puentes
disulfuro. Su cadena
pesada consta de 5
dominios, uno variable y
cuatro constantes de tipo ε
Peso:
La IgE es una glucoproteína
de aproximadamente 190
kDa
Características:
Es la mediadora de las
reacciones de
hipersensibilidad inmediata
(alergias)
Pero la IgE también juega
un papel fisiológico,
beneficioso: confiere
protección local frente a
ciertos patógenos grandes,
como helmintos: sirve para
reclutar células
plasmáticas y efectoras a
través de una reacción de
inflamación aguda.

Referencias

Iañez, E. CURSO DE Inmunología GENERAL: 5. Las inmunoglobulinas y sus receptores. Retrieved


23 March 2020, from https://www.ugr.es/~eianez/inmuno/cap_05.htm

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