Inmunoglobulinas

CBTIS 21
Inmunología
Inmunoglobulinas
Profesora: Noris Lazarraga Maria Hilda
Alumna: Palomares Vázquez Itza Michel
4B TLC
16/04/24
Inmunoglobulina A
La inmunoglobulina A (IgA) es la primera línea de defensa frente a la infección,

mediante la inhibición de la adhesión bacteriana y viral a las células epiteliales y la
neutralización de las toxinas bacterianas y víricas, tanto intra- como extracelulares. La
IgA también elimina patógenos o antígenos a través de la vía excretora mediada por
IgA, donde los complejos inmunitarios formados con IgA son transportados a través de
un proceso mediado por receptores poli-inmunoglobulina.
La inmunoglobulina A secretora (SIgA) tiene un importante papel en la respuesta

adaptativa (antígeno-específica) humoral (basada en anticuerpos), en las superficies
mucosas del tracto gastrointestinal, respiratorio y urogenital. Las superficies mucosas
son el portal de entrada de muchos patógenos, por lo que la SIgA es producida en
grandes cantidades y es la clase predominante de inmunoglobulina encontrada en las
secreciones externas y lágrimas.
Las IgA son glicoproteínas séricas y constituyen una de las cinco clases de anticuerpos.
Estas clases se definen por:
1) el número de subunidades (cada una compuesta por cuatro polipéptidos; 2 cadenas
pesadas y 2 cadenas ligeras idénticas).
2) El tipo de cadena pesada (en el caso de la IgA, una cadena α). La IgA puede ser
oligomérica, formada de 2 a 4 monómeros de IgA.
La SIgA tiene siempre una estructura oligomérica, inicialmente dimérica, y los polímeros
se encuentran ligados gracias a cadenas polipeptídicas adicionales, como la cadena de
unión de 15 kDa (cadena J) y un componente secretor de 70 kDa producido en las
células epiteliales e involucrado en el transporte transcelular de la SIgA para su
incorporación a las secreciones.
Inmunoglobulina G
Los anticuerpos de inmunoglobulina G (IgG) son proteínas producidas por el sistema de

defensa natural del organismo (sistema inmunitario). Atacan y destruyen lo que
reconocen como diferente de los tejidos sanos normales del cuerpo, como bacterias y
virus.
Los anticuerpos IgG se encuentran en todos los líquidos corporales y son muy
importantes para combatir las infecciones. Son los más comunes de los cinco tipos
principales de anticuerpos. Los anticuerpos IgG pueden atravesar la placenta en una
mujer embarazada para ayudar a proteger al feto.
La inmunoglobulina G (IgG) es una de las cinco clases de anticuerpos humorales

producidos por el organismo. Es la inmunoglobulina predominante en los fluidos
internos del cuerpo, como son la sangre, el líquido cefalorraquídeo y el líquido
peritoneal (líquido presente en la cavidad abdominal). Es una proteína especializada
que es sintetizada por el organismo en respuesta a la invasión de bacterias, hongos y
virus. Es la inmunoglobulina más abundante del suero, con una concentración de 600-
1800 mg por 100 mL. La IgG constituye el 80 % de las inmunoglobulinas totales.
Su tiempo de vida media es de aproximadamente 25 días o más, en muchos casos.

Inmunoglobulina M
Las inmunoglobulinas, también llamadas anticuerpos, son proteínas que crea nuestro
sistema inmunológico para atacar todo tipo de antígenos (virus, bacterias,
alérgenos, etc.) que pudieran causar una afección o enfermedad al organismo. Existen
diferentes tipos de inmunoglobulinas y algunas están más especializadas en atacar a un
tipo de antígenos u otros.
Se encuentra principalmente en la sangre y en el líquido linfático. Es la inmunoglobulina

más grande de todas, por eso algunas veces también se denomina como
macroglobulina. Los anticuerpos IgM son los de mayor tamaño. Se encuentran en la
sangre y en el líquido linfático y son el primer tipo de anticuerpo que se produce en
respuesta a una infección.
También hacen que otras células del sistema inmunitario destruyan sustancias extrañas.
Tiene una estructura pentamérica compuesta por cinco monómeros (formado cada uno
de ellos por cuatro cadenas), unidos por puentes disulfuro y por la cadena J. De este
modo, presenta diez sitios teóricos de unión al antígeno, que, en realidad, suelen
reducirse a cinco. Su peso molecular total es de 900 kD. Dado su gran tamaño, se
encuentra confinada en el espacio intravascular. Es la inmunoglobulina más eficiente en
la fijación de complemento, pudiendo activar la vía clásica con un único pentamero.
En su forma monomérica se encuentra, junto a la IgD, en la membrana de los linfocitos

B, sirviendo como receptor para el antígeno. Es particularmente importante en la
inmunidad contra antígenos polisacáridos bacterianos. Promueve la fagocitosis y, por su
acción activadora del complemento, bacteriólisis.
Inmunoglobulina E
Los anticuerpos IgE se encuentran sobre todo en las células de los tejidos, pero
también se encuentran pequeñas cantidades en la sangre. Hacen que el cuerpo
reaccione contra sustancias extrañas como el polen, las esporas de hongos y la caspa
de los animales.
También protegen al cuerpo de las infecciones parasitarias. Los niveles de anticuerpos
IgE suelen ser elevados en las personas con alergias.
La inmunoglobulina E (IgE) es un anticuerpos producido por el sistema inmunitario en

respuesta a algún factor o agente que el organismo percibe como una amenaza.
Normalmente, su concentración en sangre es muy baja. Esta prueba mide la cantidad
total de IgE en sangre.
La IgE se asocia a respuestas alérgicas (como el asma) y en menor grado a la presencia

de parásitos. En las alergias, el organismo reacciona de forma exagerada a una o varias
sustancias ambientales (alérgenos) que en otras personas no originan respuesta. Una
persona puede desarrollar alergia tras exponerse a un alérgeno, como por ejemplo el
polen, los cacahuetes, los huevos, las fresas, el veneno de abeja y centenares de otras
sustancias.
Con la prueba de la IgE se mide la cantidad total de IgE en sangre y no la cantidad de

IgE específica contra cada alérgeno. Esta prueba permite detectar reacciones alérgicas
de manera generalizada y complementa la información proporcionada por las pruebas
de alergia que detectan IgE específica del alérgeno.
Inmunoglobulina D
La inmunoglobulina D (IgD) es, de las proteínas presentes en el suero humano, la

menos conocida en cuanto a su función biológica. En la actualidad, se han
incrementado los estudios de la IgD sérica en relación con diferentes enfermedades, al
demostrarse su participación en determinados trastornos febriles en niños, así como el
papel de esta en la respuesta inmune, dado por su expresión en la membrana de los
linfocitos B formando parte del receptor antigénico. En nuestro trabajo se revisan las
propiedades de la IgD y su papel en la respuesta inmune, así como su relación con
diferentes enfermedades.
Los anticuerpos IgD se encuentran en la superficie de algunas células inmunitarias del

cuerpo. Son poco comunes y rara vez se encuentran en la sangre. No está claro cómo
funcionan. Su función principal es la de receptor de antígenos en las membranas de los
linfocitos B que aún no han sido expuestos a los antígenos.
Los estudios de la inmunoglobulina D (IgD) en suero se han extendido por más de 4

décadas sin que se halla podido establecer un papel específico, no así para la IgD unida
a la membrana de linfocitos B, a la que se han propuesto diversas funciones.1 El
hallazgo de un aumento de IgD en pacientes con episodios periódicos de fiebre llevó a
reiniciar investigaciones acerca de su posible función biológica.

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