TALLER DE PROTEÍNAS

MARIA REBECA AVILES ROJAS

MONICA MORENO CONTRERAS

DOCENTE DE BIOLOGIA GENERAL Y GENETICA

UNIVERSIDAD POPULAR DEL CESAR

PROGRAMA DE ENFERMERIA

PRIMER SEMESTRE

VALLEDUPAR-CESAR

MARZO 2020
 UNIVERSIDAD POPULAR DEL CESAR
Biología general y genética
Taller de Proteínas

1. Defina los siguientes términos:

 Molécula anfotérica o carácter anfótero: Son los compuestos o iones que

tienen la particularidad de poder comportarse como acido o base.

 Zwitterion: Ion dipolar es un compuesto químico eléctricamente neutro, pero

que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes.

 Aminoácido: Es una de las moléculas orgánicas con un grupo amino (-NH2)

y un grupo carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor
interés son aquellos que forman parte de las proteínas; juegan en casi todos
los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son las bases de las
proteínas.

 Proteína conjugada: Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son

moléculas que presentan una gran proteica (apoproteína) y otra no proteica
menor (grupo prostético). Esto es la diferencia de las proteínas simples u
Holo proteínas. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo
prostético.

 Proteína no-conjugada o simple: Las proteínas simples u holoproteínas son

las que están compuestas exclusivamente por aminoácidos.

 Grupo prostético: Es el componente no aminoacidico que forma parte de las

estructuras de las heteroproteínas o proteínas conjugadas, estando unido
covalentemente a la apoproteína.

 Cistina: para que se usa: Se emplea para defender el sistema

cardiovascular, principalmente para prevenir la oxidación del colesterol LDL
(colesterol malo), reducir el riesgo cardiovascular, controlar los niveles de
glucosa en sangre y reducir el daño producido por accidentes
cerebrovasculares.

 Punto isoeléctrico: Es el PH al que un polianfolito tiene carga neta cero. El

concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en las
proteínas. A este valor de PH, la solubilidad de la sustancia es casi nula.

 Proteína fibrosa: La proteína fibrosa forma largos filamentos de proteínas,

de forma cilíndrica. Las escleroproteínas tienen funciones estructurales o de
almacenaje. Son típicamente inertes e insolubles en agua. Las
escleroproteínas se forman como agregados debido a la hidrofobia de las
cadenas laterales que sobresalen de las moléculas. Las escleroproteínas no
se degradan tan fácilmente como lo hacen las proteínas globulares.
  Proteína globular: Se pliegan en forma esférica y forman una estructura más
compleja, diferenciándose fundamentalmente de las proteína fibrosas por ser
más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde suspensiones
coloidales), siendo la fibrosas prácticamente insolubles.

 Miosina: Es una proteína fibrosa, cuyos filamentos tienen una longitud

uniforme de 1,6 micrómetros y un diámetro de 15 nm, que conjuntamente con
actina, permiten principalmente la contracción de los músculos e interviene
en la división y el transporte de las vesículas.

 Inmunoglobulinas: Mide el nivel de ciertas inmunoglobulinas, o anticuerpos,

en sangre. Los anticuerpos son proteínas producidas por el sistema
inmunológico para atacar a los antígenos, como las bacterias, los virus y los
alérgenos.

 Histonas: Son proteínas básicas, de baja masa molecular, y están muy

conservadas (en términos evolutivos) entre los eucariontes. Forman la
cromatina, junto con el ADN, son la base, entre otras, de unas unidades
conocidas como nucleosomas.

 Hormonas: Es una proteína? Defina: No, porque esta glándula regula el

metabolismo del cuerpo, es productora de proteínas y regula la sensibilidad
del cuerpo a otras hormonas o sea ella produce proteínas por ende no puede
ser una.

 Glutatión: Es un tripéptido no proteínico constituido por tres aminoácidos,

glutamato, cisteína y glicina. Contiene un enlace peptídico inusual entre el
grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo de la cadena lateral del
glutamato.

2. Cuál es la estructura común a cada aminoácido Y la forma enantiomérica.

Los aminoácidos son compuestos quirales. En todos ellos, con la única excepción
de la glicocola, el átomo de carbono (el contiguo al grupo carboxilo) es un carbono
asimétrico, es decir, un átomo de carbono unido a cuatro sustituyentes distintos.
Debido a esta circunstancia, cada aminoácido puede existir en dos formas
estereoisometrías cada una de ellas con una diferente ordenación espacial de los
sustituyentes que rodean, en disposición tetraédrica, a carbono, Estas dos formas
estereoisometrías son además enantiomeros (imágenes especulares no
superponibles una de otras). La nomenclatura de las formas estereoisómeras de los
aminoácidos se establece por convenio relacionando sus fórmulas en proyección de
Fisher, tiene el grupo amino hacia la derecha (por analogía con el grupo hidroxilo del
D-gliceraldehido), mientras que la forma L es la que lo tiene hacia la izquierda.
Aunque existe la naturaleza aminoácidos con configuración D que desempeñan
diferentes funciones en las células, todos los aminoácidos presentes en las
proteínas presentan configuración L. Los aminoácidos, como todos los compuestos
quirales, presentan actividad óptima, es decir, hacen girar en uno u otro sentido el
plano de vibración de la luz polarizada. Así, algunos α-aminoácidos en disolución
hacen girar dicho plano de vibración hacia la derecha, y se dice que son dextrógiros
(+), mientras que otros lo hacen hacia la izquierda, y se dice que son levógiros (-). El
carácter dextrógiro o levógiro de una α-aminoácido es independiente de la
configuración D o L que presente.

3. En qué tipo de categorías se pueden dividir los 20 aminoácidos por la

composición química del grupo R.

Existen 20 aminoácidos diferentes los cuales forman parte de las proteínas. Todos
ellos son α-aminoácidos y constan de un grupo amino, un grupo carboxilo, un
hidrogeno y un grupo distintivo llamado R unidos a un mismo carbono denominado
carbono-α.El carbono α recibe este nombre por ser el carbono adyacente al carbono
del grupo carboxilo, y el grupo diferenciador de los distintos aminoácidos (R) se
denomina cadena lateral
4. Indique el nombre, abreviación del nombre en tres letras, de cada uno de los
20 aminoácidos que componen las proteínas.
5. ¿Cuáles son los aminoácidos esenciales? ¿Por qué es necesaria su
obtención por la alimentación?

Podría decirse que son el ladrillo que construye las proteínas. Aunque los humanos
estamos hechos de alrededor de 250.000 proteínas distintas y estas están
compuestas de aminoácidos.

Son llamados aminoácidos esenciales puesto que no pueden ser sintetizados en

nuestro organismo, por lo que tenemos que conseguirlos en los alimentos.

Los aminoácidos, como cualquier otro nutriente que ingerimos o generamos, sirven
para formar, potenciar y reparar estructuras que necesitamos para vivir, ya solo para
recuperarnos muscularmente. Del mismo actúan como neurotransmisores para
transportar información entre células nerviosas.

Los nueve aminoácidos esenciales son:

6. Dibuje la estructura del enlace peptídico entre dos aminoácidos.

7. Cuáles son los niveles estructurales de las proteínas. Cuales las

características distintivas de cada uno.

Estructura primaria:
Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica los
aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y el orden en que se
encuentran. La secuencia de la proteína se escribe enumerando los aminoácidos
desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C terminal.
Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los
enlaces peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y
oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo plano.
Estructura secundaria:
Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Existe una
conformación más estable que ninguna otra que es la que se mantiene. Los tipos
básicos de la estructura secundaria son:   α-hélice: plegamiento en espiral de la
cadena polipeptídica sobre sí misma.
Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos -NH-
y –C=O. Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.

Estructura terciaria:
Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí mismo originando una conformación globular. Dicha conformación
globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y esto les permite realizar
funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc, (proteínas globulares).
Las proteínas que no llegan a formar estas estructuras terciarias mantienen su
estructura secundaria alargada (proteínas filamentosas o fibrilares). Son insolubles
en agua y en disoluciones salinas, por lo que presentan funciones esqueléticas (Ej:
tejido conjuntivo, colágeno de los huesos).
De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la proteína, por lo que
cualquier cambio que se produzca en la disposición de esta estructura puede
provocar la pérdida de su actividad biológica, proceso que conocemos con el
nombre de desnaturalización.

Estructura cuaternaria:
Informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para
formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el
nombre de protómero o subunidad proteica. Según el número de subunidades que
se asocian, las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan:
·     Dímeros: enzima hexoquinasa
·     Tetrámeros: hemoglobina
·     Pentámeros: enzima ARN-polimerasa
·     Polímeros: actina, miosina y cápsida del virus de la polio (este posee 60
subunidades proteicas).
El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los enlaces débiles.

8. ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína? Si una enzima es

desnaturalizada, ¿puede cumplir sus funciones catalíticas igual que antes?

Cuando una proteína se encuentra en su estado natural, se dice que tiene una
estructura nativa. Cuando hablamos de desnaturalización, lo que queremos decir es
que su estructura ha sido alterada por algún agente, como puede ser la
temperatura, el PH, la polaridad de un disolvente o una fuerza iónica. Por tanto, la
proteína al desnaturalizarse pierde su forma y con ello cambia sus propiedades
(como la solubilidad) y pierde su función biológica original, aunque mantiene la
secuencia de aminoácidos.
Estado nativo Estado desnaturalizado

En primer lugar, debemos tener en cuenta que nosotros cuando consumimos

proteínas, no lo hacemos por la función biológica que tenía dicha proteína en el
organismo al que perteneciese (ya sea vegetal o animal), sino que queremos los
aminoácidos que las forman para que nuestro organismo cree con ellos las
proteínas que nosotros necesitemos, es decir, con la secuencia y estructura que
precisemos según la función que necesitemos darle a esas proteínas.

Y en segundo lugar, no olvidemos que nuestro cuerpo durante la digestión no

absorbe las proteínas tal cual son, sino que las desnaturaliza mediante una hidrólisis
enzimática y las descompone en pequeños pépticos y en aminoácidos libres, para
que las células epiteliales del intestino los absorban.

Es decir, que la proteína mantenga su estructura nativa o que la haya perdido (es
decir, que esté desnaturalizada), en principio, es algo que ni nos va ni nos viene,
pues igualmente es algo que nosotros (nuestro sistema digestivo más
concretamente) ya iba a realizar para poder valernos de ella.

De hecho, la desnaturalización es algo que muchísimas veces provocamos antes

incluso de que las consumamos y empiece el proceso de digestión: Por ejemplo, lo
vemos cuando calentamos el huevo: la clara, que era líquida y transparente, se
vuelve sólida y blanca a causa de la desnaturalización de la ovoalbúmina. De la
misma forma, cuando batimos al punto de nieve la clara, la proteína se
desnaturaliza y se precipita, perdiendo su transparencia. Gracias a estos procesos
desnaturalizadores, facilitamos y mejoramos la digestión y absorción de las
proteínas de la clara huevo.

9. Describa la diferencia entre una configuración alfa-hélice y una de hoja

beta-laminar.

Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica y Las
láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Aunque ambas son
estructuras secundarias se diferencia principalmente en su forma.

Una de las diferencia entre ambas es su forma, veras hélice alfa tiene forma de
espiral, mientras que Las láminas beta tiene forma paralela y antiparalela es decir
está extendido.

La hélice alfa tiene grupo carboxilo (CO) y se une por puente hidrógeno al grupo
amino (NH) de la estructura central (columna vertebral). Mientras que Las láminas
beta se estabilizan mediante puentes  de hidrógeno entre N y O pertenecientes a los
enlaces peptídicos.

10. ¿Con qué alimentos puedes remplazar la carne para evitar un déficit de
proteínas en tu organismo?

Es un hecho que consumir carne en exceso les hace daño para el colesterol y el
ácido úrico. Hoy en día existen muchos alimentos que aportan la misma cantidad de
proteínas a nuestro organismo pero de una manera más natural y sana: Si haya un
alimento que ha sido empleado para sustituir la carne es la soja los derivados que
se obtienen de esta legumbre superan incluso en proteínas a los alimentos de
origen vacuno, los champiñones, este hongo es ampliamente es utilizado para
recrear el sabor de la carne en guisos y pasteles; es rico en vitaminas B6, C, D y
niacina. Adicionalmente su valor calórico es bastante bajo, las berenjenas, con este
vegetal se pueden preparar hamburguesas y albóndigas. Sofrito adquiere un
acabado crujiente, que resulta irresistible para muchos comensales, los huevos, son
una importante fuente de proteínas. Su consumo estar limitado en personas con
niveles de colesterol, las semillas y frutos secos, es una opción baja en grasas.

Teniendo una dieta totalmente equilibrada, sin excesos y con total control de lo que
comemos, es posible ayudar a suplir la deficiencia de carne en nuestras comidas sin
perder nutrientes.