BIOQUIMICA Rar
BIOQUIMICA Rar
BIOQUIMICA Rar
Existe un sistema internacional para la nomenclatura y clasificación de las enzimas creado por la
sólo por razones de uso se han conservado nombres triviales como tripsina, quimotripsina,
grupos según el tipo de reacción junto con el nombre del sustrato, proporciona la base para el
C-C, etc.
electrones que resultan eliminados de la sustancia que se oxida son aceptados por el
agente que causa la oxidación agente oxidante), que sufre así un proceso de reducción. El
AH2 + B A + BH2
Ared + Box Ao
Br
ed
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.
el agua a otro sustrato. Se segregan del anterior grupo de enzimas por su carácter
irreversible. El sustrato típico suele ser un enlace éster incluyendo el fosfodiéster de los
como en el caso de las aldolasas. En algunos casos, como consecuencia de la ruptura del
enlace, se generan nuevos dobles enlaces o anillos. Otras enzimas de esta clase forman y
sintasa. Un ejemplo de sintasa es el citrato sintasa, que cataliza la primera etapa del ciclo
del ácido cítrico: la condensación del acetil CoA con el oxalacetato para dar citrato.
A-B A+B
doble enlace dentro de la molécula, lo que hace que se obtenga un nuevo isómero
A B
liasas b grupo 4), requieren energía que obtienen de la hidrólisis de ATP y se denominan
sintetasas.
SIGUIENTES ENZIMAS:
Lipasa
Proteasa
Lactasa
Papaína
Tripsina
Sacarasa
a.-Lipasa
Son una clase general de enzimas que descomponen las moléculas de grasa. Las grasas,
también llamadas lípidos, existen en muchas formas; diferentes tipos de grasas requieren
diferentes lipasas para degradarlos. El cuerpo utiliza lipasas para digerir las grasas y
Sobre los triacilglicéridos actúa principalmente la lipasa pancreática, junto con la colipasa.
Estas enzimas hidrolizan los triacilglicéridos de la dieta dando, por cada molécula inicial,
algunos casos. Dichas sustancias ya son anfipáticas y pueden atravesar con facilidad las
membranas celulares, pudiendo ser asimiladas por las células de la mucosa intestinal bFig.
14- 1). Una vez dentro de la célula, los lípidos son reconstruidos en triacilglicéridos.
Sobre los fosfolípidos actúa la fosfolipasa A2, liberando un ácido graso y un acil
esterasa rindiendo colesterol y ácidos grasos. Todos estos compuestos anfipáticos son
asimilados por los enterocitos y, de igual manera que se ha descrito con los triacilglicéridos,
Para poder ser transportados al resto del organismo, los lípidos no pueden estar en forma
libre, sino que deben constituir un complejo estable uniéndose a las apoproteínas para
lecitina colesterol aciltransferasa- se combina con ácidos grasos, ambos de los cuales son
El cuerpo utiliza otros tipos de lipasas también. Algunas de estas enzimas descomponen los
componentes celulares, mientras que otras descomponen las grasas que aíslan las células
nerviosas. Uno de las más interesantes es la fosfolipasa, que el cuerpo utiliza para
cascabel utilizan un tipo de fosfolipasa con sus víctimas de mordeduras para "predigerir",
b.- Proteasa
Las proteasas actúan rompiendo los enlaces peptídicos de las proteínas para liberar los
aminoácidos. Pueden romper todas las proteínas a menos que sean parte de una célula viva.
Hay diferentes tipos de proteasas para el tipo de enlace peptídico que necesita ser
analizado. Por ejemplo, hay proteasas fúngicas, pepsina y papaína, las cuales realizan
diferentes funciones. Sin embargo, algunos organismos, como los virus, se cubren con un
escudo de proteínas, lo que obliga al cuerpo a utilizar grandes cantidades de proteasas para
ME para que puedan formarse nuevos tejidos y la herida se cierre de forma ordenada.
Si tienes una deficiencia de proteasa, tu salud podría verse afectada en gran medida. Por
ejemplo, el cuerpo utiliza ácido en la digestión. Una falta de proteasa puede provocar una
acumulación alcalina en el torrente sanguíneo, dando lugar a síntomas tales como ansiedad.
Las proteasas también se utilizan para digerir organismos como bacterias y hongos. Las
personas que tienen deficiencia son más susceptibles a las infecciones por hongos, bacterias
y virus, ya que el cuerpo no tiene esa primera línea para romperlos. La falta de proteasas
también puede dar lugar a problemas tales como enfermedades de deficiencia de calcio e
hipoglucemia. Las proteínas son necesarias para llevar calcio al torrente sanguíneo, y si el
reducirá a niveles peligrosos. Para las personas que son deficientes en proteasas, la terapia
exopeptidasas.
• Por el mecanismo catalítico: es la más usada, desde su propuesta por Brian Hartley hace
más de 50 años. Se basa en cuáles son los grupos que intervienen en la catálisis y en cómo
actúan.
Barrett, y complementa a la anterior. Por la reacción catalizada: son pocos los casos en que
• Por el mecanismo catalítico: es la más usada, desde su propuesta por Brian Hartley hace
más de 50 años. Se basa en cuáles son los grupos que intervienen en la catálisis y en cómo
actúan.
Barrett, y complementa a la anterior. Por la reacción catalizada: son pocos los casos en que
• Por el mecanismo catalítico: es la más usada, desde su propuesta por Brian Hartley hace
más de 50 años. Se basa en cuáles son los grupos que intervienen en la catálisis y en cómo
actúan.
hidrolizan una unión peptídica a no más de tres residuos desde el N terminal o del C
c.- Lactasa
La lactasa es una proteína que actúa como una enzima. Las enzimas son químicos que
ayudan a acelerar determinados procesos biológicos. La lactasa suele ser producida por las
células del cuerpo, pero algunas personas que sufren de deficiencia de lactasa pueden
digestiva producida por células especializadas que cubren la pared del intestino delgado
Estas células absorben nutrientes dentro del tracto digestivo. El gen encargado de dirigir la
producción de lactasa se denomina gen LCT y está ubicado en el cromosoma número 21.
Cualquier daño que sufra este gen puede conllevar a una producción o funcionamiento
absorber la lactosa de modo natural. A fines de metabolizar esta forma de azúcar, el cuerpo
galactosa. Estas moléculas más pequeñas de azúcar pueden ser absorbidas por las células del
intestino con mayor facilidad. Sin la lactasa, la lactosa permanece en el tracto digestivo, y el
producto lácteo similar. Los síntomas incluyen inflamación del estómago, calambres
abdominales, flatulencias, náuseas y diarrea. Las dosis mayores de productos lácteos suelen
provocar síntomas más graves. Los nacimientos prematuros, la cirugía de intestinos, las
enfermedades intestinales y las infecciones intestinales son todos factores de riesgo que
d.- Papaína
del látex de la fruta de la papaya Carica papaya) sino también de las hojas y tallos de la
fibras duras proteicas. Por esta razón, se utiliza comúnmente en Sudamérica para el apoyo
digestivo cuando se come carne e incluso para ablandar la carne antes de cocinar.
al final de la cadena. Las endopeptidasas rompen las proteínas desde adentro, y las
1. Estimula la Digestión
Una de las áreas importantes en las que la papaína sirve al cuerpo se encuentra en el ámbito
paciente masculino con intolerancia al gluten comía una dieta libre de gluten, aún
muchos años como una aplicación tópica para quemaduras, úlceras, irritaciones, úlceras por
médicos lo han usado para las caries dentales. La acción enzimática de la papaína es muy
hicieron cataplasmas de las pieles de papaya, ya que esta parte de la fruta tiene una
sustancia sobre la piel para curar heridas, quemaduras, erupciones y picaduras de insectos.
3. Digiere la Mucosidad
Los estudios han encontrado que la papaína digiere la mucina sinusal, una glucoproteína
que se encuentra en el moco, y por lo tanto puede tener efectos beneficiosos para las
personas que tienen problemas de sinusitis. La papaína hace que la mucosidad sea menos
viscosa o más líquida y, por lo tanto, se puede eliminar mejor. Debido a esta característica,
Los estudios han encontrado que la papaína puede tener propiedades anti-proliferación de
células. Algunos estudios han demostrado que la papaína produce un efecto fuerte, mientras
inmune de la papaya.
Los estudios confirman que la enzima papaína ofrece una poderosa resistencia al
próstata.
La papaína contiene compuestos que pueden ayudar a proteger el cuerpo del daño celular
OH-) altamente reactivos, así como los superóxidos. La papaína tiene un nivel antioxidante
a la par con la vitaminas E y C. En un estudio, el cultivar Sunrise Solo un tipo de papaya)
Es una enzima que se encuentra en el jugo pancreático y que cataliza la hidrólisis de los
enlaces peptídicos que se forman con los grupos carboxílicos de los aminoácidos básicos L-
arginina y L-lisina. A medida que la digestión avanza, se liberan grupos amino, de manera
La tripsina tiene capacidad autoproteolítica, es decir, puede actuar sobre su propio zimógeno
respectivamente, sobre enlaces peptídicos interiores o situados en los extremos del sustrato
proteico) de cada enzima digestiva junto con el tipo de enlace peptídico que suelen
hidrolizar; se indica también el pH óptimo al que actúa cada una. Estas enzimas intestinales
degradan las proteínas y los grandes péptidos procedentes del estómago hasta obtener
aminoácidos libres. Los oligopéptidos son hidrolizados en péptidos menores poll a acción
carboxipeptidasas rompen las cadenas por el carboxilo terminal, mientras que las
los monosacáridos constituyentes del disacárido. Así, sobre la sacarosa actuará la sacarasa,
fructosa a través del GLUT-5. Sobre la lactosa intervendrá la lactasa, que hidroliza el enlace
absorberá por acción del SGLT-1 o del GLUT-3, y la galactosa a través del S G L T – 1.
Cabe destacar que, relacionados con las enzimas digestivas isomaltasa, lactasa y sacarasa, se
a. Explique ¿cómo actúan las enzimas como catalizadores? ¿Qué significa las
reacciones químicas sean más rápidas y con menor gasto de energía, en comparación
sintetizados por organismos vivos. Para funcionar algunas enzimas requieren pequeñas
moléculas orgánicas de apoyo no proteicas llamadas coenzimas. Muchas vitaminas
Las enzimas son esenciales para los seres humanos porque el cuerpo las utiliza para
sintetizar coenzimas. Las enzimas, que pueden catalizar varios millones de reacciones por
segundo, utilizan sus estructuras químicas precisas para orientar, distorsionar y reconfigurar
características de catalizadores recién descritas, las enzimas tienen dos atributos adicionales
• Las enzimas suelen ser muy específicas y catalizan, cuando mucho, unos cuantos tipos de
reacciones químicas. Casi siempre, una enzima cataliza un solo tipo de reacción, en la que
suprime) por retroalimentación negativa que controla la rapidez a la que las enzimas
estructura de la enzima. Cada enzima tiene una “bolsa”, llamada sitio activo, donde pueden
entrar una o más moléculas de los reactivos, llamadas sustratos. Las proteínas tienen formas
el que los aminoácidos están unidos entre sí. Luego, la cadena de aminoácidos se pliega
sobre sí misma en una configuración ba menudo como una hélice o una hoja plegada)
llamada estructura secundaria. Así, la proteína adquiere las vueltas y dobleces adicionales
de una estructura terciaria. En las proteínas con función de enzimas, el orden de los
aminoácidos y la forma precisa en la que están doblados crea una forma distintiva y una
distribución de las cargas eléctricas que son complementarias al sustrato sobre el que actúa
la enzima.
Algunas enzimas adquieren una estructura proteica cuaternaria, uniendo las cadenas de
aminoácidos para crear la forma y el arreglo de cargas necesarios dentro del sitio activo.
Tomemos la enzima amilasa como ejemplo. Ésta descompone las moléculas de almidón
mediante hidrólisis; pero deja intactas las moléculas de celulosa, aunque ambas sustancias
Si masticas una galleta salada el tiempo suficiente, notarás un sabor dulce provocado por la
La pepsina, una enzima presente en el estómago, selecciona las proteínas y las ataca desde
Otras proteínas digestivas bpor ejemplo, la tripsina) romperán sólo los enlaces entre
trabajan en conjunto para descomponer por completo las proteínas de la dieta en sus
aminoácidos individuales.
Las enzimas aceleran las reacciones químicas creando vías alternativas de menor energía de
Ambas situaciones se dan gracias a la formación del complejo binario enzima-sustrato que,
Aunque más adelante se analizarán con detalle estos mecanismos, ahora se va a considerar
reacción. En primer lugar, h ay que tener en cuenta que la velocidad de cualquier reacción S
V= k [S] b3)
Sin entrar en detalles sobre la deducción de la fórmula, y si se aplica la teoría del estado
Lo importante de esta ecuación es que refleja cómo la constante de velocidad bk) está
Esto nos indica que un pequeño descenso en la energía de activación supone un aumento
colisiones, y también agita los átomos y enlaces dentro de las moléculas individuales, por lo
que aumenta la probabilidad de que los enlaces se rompan. Una vez que una molécula de
reactivo absorbe suficiente energía para alcanzar el estado de transición, puede continuar
b. las enzimas digestivas causan que los alimentos que se descomponga. ¿Cómo es
ecuación.
enzima y sustrato para formar el complejo ES, el cual luego se disocia en enzima y
producto.
Enzimas digestivas. Son moléculas para la nutrición, favorecen la buena absorción de los alimentos que se
consume. Las enzimas son imprescindibles para generar todas las hormonas del cuerpo y para procesar todas las
vitaminas, minerales y demás nutrientes que contienen los alimentos. Las enzimas producen reacciones químicas y
son responsables de construir, sintetizar, transportar y eliminar los ingredientes y químicos que circulan por nuestro
cuerpo. En el caso de las enzimas digestivas, se encargan del procesamiento y separación molecular de los alimentos
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son
catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su
velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que solamente aceleran las que
espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar
reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por
enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi
siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción catalizada
por un enzima:
2. El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada centro activo. El centro activo
comprende b1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato
y b2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la
reacción
3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
Las enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones específicas. Sin
enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los sustratos
que rompe los enlaces amida de proteínas y péptidos de muy diverso tipo.
cerveza eran producidas por las enzimas de distintos microorganismos que actuaban
a. ¿A qué se refiere la especificidad de una enzima por el sustrato por el sustrato que
primera implica la descarboxilación del piruvato por la enzima piruvato descarboxilasa, que
fermentación se produce por la acción metabólica de las levaduras que transforman los
azucares del fruto en alcohol etílico y dióxido de carbono en forma de gas. La fermentación
tiene como principal objetivo la transformación de los azucares del mosto zumo) en alcohol
etílico. Las levaduras se aclimatan a las condiciones del mosto a las altas concentraciones
cuanto al producto, es decir, se agregan enzimas para lograr un mejor aroma, color, sabor,
etc. Provocando así un vino de calidad agradable para el consumo. A pesar de que existen
b. Durante la cinética enzimática las velocidades de las reacciones químicas que son
catalizadas por las enzimas. ¿Qué factores pueden afectar la actividad enzimática?
Una vez descrito el mecanismo de actuación de las enzimas se analizará por qué la
Concentración de enzima
Las enzimas proteicas se aíslan de sus principales fuentes biológicas bacterias, hongos,
Esto hace necesario definir dos conceptos: la unidad de actividad enzimática y la actividad
específica.
Temperatura
Fig. 8-18). Debido a este fenómeno, la mutación de una enzima que produce una forma
pH
Tal y como se ha visto con detalle en el capítulo de proteínas, los cambios en el pH del
medio pueden alterar al estado de ionización de las cadenas laterales de los aminoácidos
ácidos y básicos. Estos cambios pueden afectar a la afinidad de la enzima por el sustrato, si
modifican los residuos catalíticos. El pH al que se producen estas variaciones puede aportar
datos sobre qué tipo de residuo es el que se ve modificado. Por ejemplo, un cambio en la
pKa próximo a 6). Siempre h ay que tener en cuenta que el pKz de un mismo residuo puede
Sitio Activo
El sitio activo de una enzima, también llamado centro activo, es la zona de la enzima a al
enzima, que sólo podrá actuar sobre ciertos sustratos: aquellos capaces de unirse a su sitio
activo. Muchas veces, el sitio activo tiene la forma de una hendidura o una cavidad en la
estructura de la enzima. El sitio activo suele estar formado por cadenas laterales de residuos
específicos, y es por esta razón que con frecuencia tiene una estructura tridimensional
enzimas?
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol -SH;
imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos
pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas
depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas
décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así,
de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener
Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato sobre la
catálisis enzimática. En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten, desarrollaron esta teoría y
enzimas.
catalizadas por enzimas aporta información sobre aspectos como la afinidad de la enzima
reacción. También pueden proporcionar información sobre ciertos detalles del mecanismo
químico por el que transcurre la reacción catalizada. Estos datos ayudan a predecir su
condiciones habituales.
Velocidad Inicial Vo: las medidas de velocidad se miden en la primera etapa lineal, se
iniciales en cada situación bFig. 8-14). Esta información se puede llevar a otro tipo de
gráfica en la que cada punto representa V0 frente a una concentración de sustrato Fig. 8 -1
5) . Para la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas, los datos experimentales
proporcionan gráficas como la mostrada en la figura 8-15 en las que se identifican tres
concentración de sustrato b[S] —» °o). Para alcanzar la Vm3X sería necesario que todas las
Significado de K m
mitad de la velocidad máxima. También se puede expresar esta equivalencia afirmando que
activos de las moléculas de enzima del ensayo están ocupados por moléculas de sustrato
enzima por el sustrato, que será inversamente proporcional a su afinidad. Un valor bajo de
K m se puede relacionar con una gran estabilidad del complejo ES que indica una elevada
afinidad de la enzima por el sustrato y, también, que necesita menos sustrato para unirse al
50% de la enzima.
El valor de Km varía considerablemente de una enzima a otra y para una misma enzima
una enzima es semejante a la concentración del sustrato que es habitual para esa enzima en
el ambiente celular.
uno o los dos objetivos principales: Análisis de la secuencia de pasos elementales que
CINÉTICA ENZIMÁTICA
2. La temperatura
3. La presencia de inhibidores
enzimática
Aunque actualmente existen programas informáticos que permiten obtener datos cinéticos
una recta de pendiente Km/Vmax (Fig. 8-16). El punto de corte de esta recta con el eje X
se corresponde con el valor de -1/Km y el punto de corte con el eje Y con el valor de
Este tipo de representación sigue siendo muy útil para representar el efecto producido por
método de Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad realice el cálculo de los
valores que se presenta, por el método de Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos
1g [S].
m: Es la pendiente de la recta
arroja una ecuación de la siguiente forma: y = mx + b Línea recta). las variables del
62,411466
Pendiente 7
Intercept 0,2014020
o 5
Chart Title
2.500
1.500
1.000
0.500
0.000
0.000 0.005 0.010 0.015 0.020 0.025 0.030 0.035
1/[S](1/mM)
ECUACION
INTERCEPTO = 0,20140205
(Con eje Y)
= Vmax
0,20140205
4,9651927 mU=Vmax
= 62,4114667
Km = 62,4114667 x Vmax
Km = 62,4114667 x 4,9651927
Km = 309,884958 mM
regulación enzimática.
LAS VITAMINAS
Las vitaminas son sustancias orgánicas que están presentes en los alimentos y nos resultan
absolutamente imprescindibles para la vida. Con las vitaminas se puede y debe usar el
término 'esencial', que quiere decir que son necesarias para nuestro organismo, y es que,
cada una de las 13 vitaminas tiene una función específica en el correcto funcionamiento del
Las vitaminas son otro grupo de biocatalizadores indispensables para el buen
funcionamiento del metabolismo de los seres vivos. Muchas coenzimas tienen Naturaleza
vitatamínica. Aunque las plantas y las bacterias pueden sintetizarlas,
hipovitaminosis, si la carencia es parcial. Las vitaminas son sustancias lábiles que se alteran
En la actualidad hay descubiertas y descritas 13 vitaminas. Esto no quiere decir que sean
las definitivas. Es posible que, en algún momento, un grupo de científicos descubra otra, a
pesar de que desde 1948 no se ha descrito ninguna. Todas ellas tienen, como mínimo, dos
denominaciones, por un lado poseen un nombre con dígitos (letras y números) y por otro
también se las conoce con una denominación extendida, que puede referirse a su forma
química o alguna de sus funciones. Por ejemplo: ácido ascórbico es lo mismo que vitamina
C.
Ningún alimento posee todas las vitaminas necesarias para el correcto funcionamiento del
cuerpo y tampoco hay ningún alimento que no posea ninguna. Hay vitaminas que están más
para un buen funcionamiento de los tejidos; otras se encargan de procesar nutrientes como
las proteínas, las grasas o los carbohidratos; ciertas vitaminas se usan para producir las
células de la sangre o el material genético; e incluso las hay que intervienen en la síntesis
en el punto A?
siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se
Las enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2; tiol
-SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio,
estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la
La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Desviaciones de pocas
décimas por encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad.
desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos
2 EJERCICIO 2. BIOENERGÉTICA
ELECTRONES.
nervioso central, los músculos y el corazón. En realidad, cuanto más una célula tiene de
no contiene el resto de azúcar pentosa sino el azúcar-alcohol llamado ribitol. Actúa como
Éstas funcionan en la degradación oxidativa del piruvato, de los ácidos grasos y los
(FAD) se reduce a FADH2 al aceptar dos átomos de hidrógeno (cada uno formado por un
electrón y un protón)
La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos a alquenos, mientras que el
NAD+ (una coenzima con similar función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto
fumarato) es suficiente exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para
La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos electrones y dos protones
(fosforilación oxidativa).
b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de
nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido (NAD)?
dos nucleótidos unidos a través de sus grupos fosfato por un enlace fosfoanhídrido. Ambas
NADPH es la coenzima habitual en las reducciones, casi siempre como parte de una
reacción anabólica.
Los anillos del NAD+ y del NADP+ provienen de la vitamina niacina, que se sintetiza a
partir del triptófano. La carencia de niacina afecta, por lo tanto, a todas las enzimas
denominada pelagra, que produce dermatitis, diarrea y demencia. Hace un siglo era una
enfermedad común. Hoy en día está prácticamente erradicada en las poblaciones del mundo
desarrollado. Pero aún la padecen las personas alcohólicas cuya absorción intestinal de
niacina está muy reducida y cuyas necesidades calóricas están satisfechas a menudo con
dos nucleótidos de flavina (Fig. 6-18) que se unen a flavoproteínas, enzimas que catalizan
aceptando uno o dos electrones en forma de uno o dos átomos de hidrógeno (cada átomo
consiste en un electrón más un protón) desde un sustrato reducido. Así se originan las
deficiencia de riboflavina, que se asocia con la desnutrición general o con dietas poco
dermatitis.
trifosfato de adenosina) es una molécula utilizada por todos los organismos vivos para
coenzimas esenciales como el NAD+ o la coenzima A. El ATP fue descubierto en 1929
por Karl Lohmann. En 1941, Fritz Albert Lipmann propuso el ATP como principal
secuencial tres grupos fosfato por medio de un enlace fosfoéster seguido de dos enlaces
fosfoanhídrido.
La importancia biológica del ATP radica en la gran cantidad de energía libre que acompaña
a la rotura de los enlaces fosfoanhídrido. Esto tiene lugar cuando un grupo fosfato se
transfiere a otro compuesto, liberando ADP (Fig. 6-15), o se transfiere el AMP, y se libera
La variación de energía libre para la hidrólisis del ATP es – 30,5 kj/mol en condiciones
estándar (AG0´).
En la figura 6 -16 se indican los valores de AG0/ para la hidrólisis de varios compuestos
condiciones estándar, los compuestos que se encuentran por encima del ATP pueden
transferir de forma espontánea un grupo fosforilo al ADP para formar ATP, que a su vez,
como glucosa o glicerol, para aumentar su energía. A pesar de sus altos potenciales de
apropiada.
El ADP puede ser fosforilado por la cadena respiratoria de las mitocondrias y los
procariotas, o por los cloroplastos de las plantas, para restaurar el ATP. La coenzima
directamente utilizable por la célula. En los seres humanos, el ATP constituye la única
En la síntesis del ácido nucleico ARN, el ATP es uno de los cuatro nucleótidos
incorporados directamente en las moléculas por las enzimas ARN polimerasas. La energía
que conduce esta polimerización procede de la ruptura del pirofosfato (dos grupos de
para la contracción muscular. Este último proceso es una de las principales necesidades
equivalente vegetal del glucógeno es el almidón. La energía puede también ser almacenada
de dos átomos de hidrógeno del reactivo (R), en forma de ion hidruro, y un protón (H+). El
protón se libera en solución, mientras que el RH2 se oxida y el NAD+ se reduce a NADH
transferido al átomo de carbono C4 opuesto a este nitrógeno. El punto medio potencial del
para redox NAD+ / NADH es -0,32 voltios, lo que hace al NADH un fuerte agente
re-oxidado a NAD+. Esto significa que la coenzima puede ciclar de forma continua entre
indica la cantidad de trabajo que se puede realizar al liberar la energía que se encuentra
llena de agua: mientras está almacenada, la energía no es útil, pero si se abre la presa, toda
la energía que había contenida en ella se libera, y el agua arrastrará aquello que encuentre
transformará su estructura química. Por lo tanto, un combustible puede ser tanto el carbón
utilizado en las máquinas de vapor, como la gasolina que quema el motor de un coche para
energía cinética.
Los seres vivos han conseguido desarrollar una serie de reacciones químicas (catalizadas
por enzimas), que permiten recuperar parte de la energía de las moléculas (como la energía
de los enlaces de la celulosa del papel) y almacenarla en otras moléculas con gran
contenido energético (Fig. 7 -1). La célula funciona como una máquina que quema
atmósfera (en forma de calor) pero otra parte se transforma en otro tipo de energía capaz de
realizar un trabajo útil (energía química). El proceso será más eficaz cuanto menos calor
energética del carbono, el C02, que será liberado a la atmósfera, tal y como lo hacen las
C02 emitido es utilizado por “alguien”. Esta es la función de las plantas y otros organismos
energético. ¿Cómo consiguen las plantas la energía para subir desde un nivel o escalón bajo
en energía, donde está el C02, a un nivel energético mucho más elevado donde se
Solo se logra gracias a la capacidad que tienen las plantas de captar y utilizar una energía
organismo. Es una de las rutas más importantes del metabolismo, y a que constituye uno de
fermentación para dar ácido láctico. La glucólisis es la forma más rápida de conseguir
vía de combustión. El tipo de glucólisis más común y más conocida es la vía de Embden
encuentran también en el ciclo de Calvin (fase de fijación del C02 de la fotosíntesis) que
medida que la glucólisis procede, se libera energía y la energía se utiliza para hacer las
cuatro moléculas de ATP. Como resultado, hay una ganancia neta de dos moléculas de ATP
durante la glucólisis. Durante esta etapa, los electrones de alta energía también se
transfieren a las moléculas de + para producir dos moléculas de NADH, otra molécula de
transportadora de electrones?
En una ruta catabólica se produce la oxidación de una molécula, como puede ser el caso de
la glucosa, que transfiere sus electrones a una molécula final aceptora de electrones, como
el oxígeno. Sin embargo, este paso no es directo, sino que hasta alcanzar el destino final,
los electrones contenidos en los enlaces de la glucosa irán pasando de una molécula a otra,
de forma que los carbonos de la glucosa perderán todos los electrones posibles hasta llegar
a su estado de oxidación final (C02). En el proceso estos electrones serán captados por
transportadoras de electrones que serán capaces de aceptar electrones de las moléculas que
reducción. El anillo de nicotina mida de la molécula oxidada puede aceptar dos electrones y
de oxidación reducción, sin embargo tienen bien diferenciadas sus funciones como
aceptando los electrones de las moléculas que se oxidan, mientras que el NADPH actúa en
las reacciones anabólicas donando los electrones ricos en energía necesarios para las
disponibilidad de NAD+ para las vías catabólicas y la de NADPH cuando lo requieran las
aceptando uno o dos electrones en forma de uno o dos átomos de hidrógeno (cada átomo
Los cationes, por su parte, son los iones positivos caracterizados por tener una deficiencia
ocasiones existen no metales que actúan como cationes. El tamaño de estos cationes es
menor que el de los átomos neutros y el de los aniones, debido a que la pérdida de
metales de transición (Fe, Cu, Ni, etc.) es relativamente frecuente en muchas enzimas y en
otras proteínas como la hemoglobina. La unión de estos elementos metálicos tiene una gran
están compuestas por un átomo central (en este caso el metal) que se encuentra unido a un
conjunto de átomos denominados ligandos. Estos complejos se forman con las cadenas
laterales de aminoácidos como His, Tyr, Cys, Met, Asp y Glu. En el grupo hemo de la
4-11, el Fe2+ establece cuatro de sus enlaces con los átomos de N del anillo de porfirina
del grupo hemo. El quinto enlace se forma con el N del grupo imidazol de una histidina
(denominada His proximal). El sexto sólo se forma cuando la molécula fija una molécula
de 0 2, que se sitúa entre el Fe2+ y la cadena lateral de otra His (His distal).
La incorporación de estos elementos metálicos aumenta las posibilidades de las proteínas
electrones.
Los aminoácidos con cadenas laterales ionizables también pueden establecer interacciones
con elementos metálicos pero, en este caso, mediante interacciones no covalentes iónicas.
adhesión entre células: las cadherinas. Estas proteínas poseen una porción extracelular con
1- Calcio – Ca2+
Catión extracelular
de calcio en hueso
Potencial de membrana
2- Magnesio – Mg2+
3- SODIO – Na+
muscular
neurológica y la reproducción
5- HIERRO – Fe2+3+
Las enzimas tienen una enorme variedad de funciones dentro de la célula: degradan
degradar subproductos tóxicos para la célula, entre muchas otras funciones vitales. La
identidad y el estado fisiológico de un ser vivo está determinado por la colección de
enzimas que estén funcionando con precisión de cirujano y con la velocidad de un rayo en
un momento dado dentro de las células. Así, a lo largo de millones de años de evolución, la
fenómeno de la vida.
Las enzimas (E) tienen un papel fundamental: acelerar las reacciones biológicas actuando
sobre sustratos (S) específicos que se van a transformar en el producto (P) de la reacción (E
+ S —» E + P).
Esta función, esencial para los seres vivos, la consiguen gracias a que poseen una
características del centro activo van a estar determinadas por la naturaleza de los
molecular entre macromoléculas (en este caso, proteínas) y moléculas de menor peso
Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan más rápidas y
de un modo más eficaz. Hay más de tres mil clases de enzimas. Otras de las funciones de
las enzimas que podemos destacar son:
que ingerimos. Las enzimas descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en
sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La terminación “ASA”
indica sobre qué tipo de alimento actúa: Las Proteasas son enzimas que digieren proteínas;
las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de carbono; las Lipasas favorecen la digestión de
El ácido clorhídrico del estómago digiere los alimentos más duros como carnes o vegetales
muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta produce entre otras enfermedades, la anemia
perniciosa.
Las enzimas digestivas son muy útiles en casos de hinchazón abdominal, gases y
organismo.
glóbulos blancos a luchar contra virus y bacterias pero además al favorecer una correcta
alergias alimentarias.
carbono de los pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso
proteica denominada cofactor y una parte proteica que se denomina apoenzima. Para que
estas enzimas actúen como catalizadores es necesario que la apoenzima se una al cofactor.
El término cofactor puede aplicarse tanto a un Ión como a una molécula orgánica de
portadores de grupos químicos pequeños como ser acetilo, metilo o bien protones y
holoenzima así formada lleve a cabo reacciones que la apoenzima sola no puede efectuar.
Por ejemplo, ninguna de las cadenas laterales de los aminoácidos es capaz de transportar
electrones pero cuando se agrega por ejemplo la coenzima FAD+, la proteína adquiere esta
necesaria para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica,
holoenzima.