Capítulo 6

Traducción

José María Vera Cruz / Bertha Adriana Álvarez Rodríguez

Belinda Claudia Gómez Meda

Introducción con una secuencia de 64 codones diferentes. El modo de

lectura del ARNm es igual al observado en la transcrip-
Se sabe que las características físicas son heredadas de nues- ción, el cual tiene como inicio el extremo 5’ y finaliza en el
tros padres (estatura, color de ojos), así como también la pre- extremo 3’, de tal manera que permite crecer una cadena
disposición a padecer y/o desarrollar ciertas enfermedades, a peptídica partiendo de un extremo N-terminal para finali-
las que se denominan hereditarias (diabetes, diferentes tipos zar en un extremo C-terminal. A la principal reacción de la
de cáncer, etc.), y esto se logra a través de la información con- traducción se la conoce como polimerización, que es la
tenida en los genes. Esta información se almacena en el cro- adición secuencial de aminoácidos (según la información
mosoma y se transmite de célula a célula mediante el genética), uno tras otro, mediante la formación de enlaces
mecanismo de replicación del ADN (útil para la perpetuidad peptídicos.
de la información genética) y se expresa a través de la trans-
cripción mediante la obtención del ARN, principalmente el
ARN mensajero (ARNm), necesario para traducir esta infor- Código genético
mación para la síntesis de una proteína funcional y específica. Un gen contiene la información necesaria para transcribir-
se en un ARNm, que a su vez puede expresarse como una
proteína. Esta expresión se da debido a que las instruccio-
Traducción
nes trasladadas del ADN al ARN y en especial del ARNm a
Se conoce como traducción a la síntesis de una proteína de las proteínas se transmiten en forma de códigos.
acuerdo con la información genética y se emplea como El ADN está formado por cuatro bases nitrogenadas (A,
molde una molécula de ARNm. C, G, T). Si se representara cada aminoácido por un nucleó-
Se llama traducción porque interpreta la información tido específico no se podrían formar los 20 aminoácidos
contenida en el gen utilizando un código genético a través que están presentes en las proteínas; de igual forma, agru-
del cual desarrolla una lectura de la secuencia de nucleótidos par nucleótidos de dos en dos, permitiría formar hasta 16
contenidos en el ARNm. Esta conversión de información combinaciones posibles, pero seguiría siendo insuficiente.
se conoce como “decodificación”, y se considera extremada- Así, la forma en la que se codifica la información es en gru-
mente exacta (con un error de aproximadamente 5 × 10–4 pos de tres nucleótidos, lo que conforma un triplete, o
por residuo de aminoácido) y rápida (incorpora aproxima- codón, que representará un aminoácido o señal específica
damente 15 aminoácidos por segundo, a 37°C de temperatu- que la célula interpreta durante el proceso de traducción.
ra). Este fenómeno es uno de los procesos más complejos De esta manera, ya que se dispone de cuatro bases diferen-
que se realizan dentro de la célula; en él participan numero- tes, se tienen 64 diferentes combinaciones posibles de tres
sos factores traduccionales de manera coordinada y consu- nucleótidos (43), 61 de los cuales codifican para aminoáci-
me gran cantidad de energía (aproximadamente el 80%, en dos y tres marcan la terminación de la traducción, lo que
forma de adenosín trifosfato [ATP] y 20% de guanoín trifos- permite asignar de manera adecuada un código de tres
fato [GTP]) que la célula produce. bases (o varios) para la formación de cada uno de los 20
La cadena molde que la traducción requiere para su aminoácidos presentes en las proteínas y así poder descifrar
inicio es el ARNm, que se codifica por el código genético el mensaje genético contenido en el ADN.

52
 CAPÍTULO 6 • Traducción 53

Segundo nucleótido la secuencia de nucleótidos del ARNm, que a su vez repre-

U C A G senta la secuencia del ADN, se lee en grupos de tres (CGU,
U
UUU UCU UAU Tirosina
UGU Cistéina
GAA, etc.), de modo secuencial y sin interrupciones, para
Fenilalanina C
U UUC UCC UAC UGC
UUA UCA
Serina
UAA UGA Paro A convertirse en una secuencia de aminoácidos. Por lo tanto,
Leucina Paro
UUG UCG UAG UGG Triptófano G
la expresión de una proteína está dada por el orden en que

Tercer nucleótido
Primer nucleótido

U
CUU CCU CAU CGU se encuentran los nucleótidos en el ADN, que determina el

Extremo 3’
Extremo 5’

Histidina
C
C CUC CCC CAC CGC Arginina
CUA
Leucina
CCA
Prolina
CAA CGA A ordenamiento que se tiene al momento de ser transcrito a
Glutamina
CUG CCG CAG CGG G
un ARNm y, por ende, define la secuencia de aminoácidos
AUU ACU AAU Asparagina AGU Serina
U
que tendrá una proteína.
A AUC Isoleucina ACC AAC AGC C
Treonina
AUA ACA AAA Lisina AGA Argenina
A
AUG Metionina ACG AAG AGG G

GUU GCU GAU Aspartato

GGU U
Características del código genético
G GUC Valina
GCC Alanina
GAC GGC Glicina
C
GUA GCA GAA Glutamato
GGA A
El código genético es específico y continuo, ya que cada
GUG GCG GAG GGG G
codón tiene un significado único y los códigos se leen de
Figura 6-1. Código genético. Representado por tripletes de manera continua y lineal; esto es, cada base puede pertene-
nucleótidos que son utilizados para descifrar a cada uno de los cer sólo a un codón, de tal forma que no hay duplicación ni
20 aminoácidos que se encuentran en las proteínas eucariotas. omisión de ningún nucleótido en la lectura, y por lo tanto
La columna del lado izquierdo indica el primer nucleótido de
no hay sobreposicionamiento.
cada triplete, la fila de la parte superior representa el segun-
do nucleótido y la columna del lado derecho indica el tercer
El código genético es redundante pero no ambiguo. Hay
nucleótido de cada triplete. Este códice del gen es el que se aminoácidos codificados por más de un codón (exceptuan-
lee para traducir el mensaje genético por medio del complejo do los codones para los aminoácidos metionina y triptófa-
traduccional, para expresar una proteína. no), y en general, en estos casos los codones se parecen
entre sí y difieren sólo en el tercer nucleótido, de manera tal
que este nucleótido presenta una baja especificidad, lo que
Este sistema de códigos se denomina código genético se denomina “degeneración” de la tercera base en la mayoría
(figura 6-1), el cual muestra de manera práctica los 64 codo- de los codones. Entonces se dice que una base es cuatro
nes y su significado, a fin de poder interpretar la informa- veces degenerada si, con cualquiera de las bases nitrogena-
ción de una secuencia dada. La forma de agrupar estas das presente en una posición específica, el resultado es que
combinaciones se fundamenta en elegir una de las bases de codifique el mismo aminoácido, como sería el caso de la
cada sección de la tabla, que se organizan en orden de dere- alanina, en la cual los codones que codifican para este ami-
cha a izquierda y de arriba abajo; es decir, se lee primero la noácido deben contener GC como primera y segunda base;
base de la columna de la izquierda, después la base de la fila sin embargo, la tercera base puede ser cualquiera de las cua-
superior, seguida de la base de la columna de la derecha, tro bases nitrogenadas, sin cambiar el sentido de la lectura.
para de esta manera formar cada triplete. Por esta razón, una característica del código genético es
Este código genético es utilizado por la célula para sin- ser degenerado (cuadro 6-1), debido a que de los 64 codo-
tetizar proteínas a través del proceso de traducción, donde nes que se conocen, 61 son utilizados para codificar a los 20

Cuadro 6-1. Degeneración del código genético. Es una característica del código genético y se refiere a que existen
más codones distintos de los necesarios para guardar la información genética.

Número de codones que codifican Número de codones que codifican

Aminoácido para el aminoácido Aminoácido para el aminoácido
Metionina 1 Tirosina 2

Triptófano 1 Isoleucina 3

Asparagina 2 Alanina 4

Aspartato 2 Glicina 4

Cisteína 2 Prolina 4

Glutamina 2 Treonina 4

Glutamato 2 Valina 4

Histidina 2 Arginina 6

Lisina 2 Leucina 6

Fenilalanina 2 Serina 6
54 PARTE I • Conceptos básicos de biología molecular

Cuadro 6-2. El código genético es casi universal. Se le considera así, porque es el mismo para todos los organismos existentes,
con excepciones mínimas, observadas en mitocondrias y en algunos protistas.

Organismo Codón Código nuclear Código mitocondrial

Todos UGA Paro Trp

Levadura CUX Leu Tre

Drosophila sp. AGA Arg Ser

Humano y bovino AUA Ile Met

Humano y bovino AGA y AGC Arg Paro

tipos diferentes de aminoácidos. Cuando un aminoácido al citoplasma el mensaje contenido en el ADN a los sitios de
puede ser traducido por dos, tres, cuatro y hasta seis codo- síntesis proteica (los ribosomas).
nes diferentes, estos tripletes son conocidos como “sinóni- Las moléculas de ARNt son de pequeño tamaño con
mos”, y no todos pueden ser reconocidos por el mismo estructura de bucles y son los ARN encargados de transpor-
anticodón, por lo que en estos casos se observan dos o tres tar al aminoácido hasta el ARNr, donde serán unidos, uno
ARNt distintos, que pueden transportar el mismo aminoá- tras otro, mediante enlaces peptídicos. La enzima ami-
cido, pero con diferentes anticodones. noacil-ARNt-sintetasa es la encargada de dicha unión, en
Los tres codones restantes (UAA, UGA y UAG) tienen un proceso que consume ATP. Los ARNt contienen en su
la función de terminar la traducción de una secuencia secuencia al anticodón, un triplete de bases que se encuen-
nucleotídica; esto es, que una vez que se ha agregado el últi- tra en el asa central del ARNt, en las posiciones 34, 35 y 36,
mo aminoácido que conforma la proteína en la cadena poli- que se une de manera complementaria con el codón del
peptídica, mandan señales de paro para detener el proceso ARNm, durante la síntesis de una proteína, con la finalidad
de traducción e informar a la célula que la síntesis proteica de introducir un aminoácido específico a la cadena polipep-
ha finalizado. Estos tripletes reciben el nombre de codones tídica naciente.
de terminación, de paro o sin sentido. El dominio del anticodón está implicado de manera
Otra característica del código genético es su universali- lejana en la discriminación entre las formas de iniciación y
dad, ya que hasta hace poco se consideraba que desde las elongación del ARNt y en las funciones alternas del ARNt,
bacterias hasta el hombre, la interpretación de los codones tales como la iniciación de la transcriptasa inversa en los
por aminoácidos era igual en todas las células de todas las retrovirus.
especies, es decir, que todas “leen” los genes de la misma El ARNr es el tipo de ARN más abundante en las células
manera. Hoy por hoy, se conoce que esto no es totalmente y forma parte de los ribosomas, que son las estructuras
cierto, ya que se han encontrado excepciones en las mito- citoplasmáticas responsables de la biosíntesis proteica.
condrias humanas, en otros mamíferos y en ciertas bacte- Como los otros ARN, el ARNr está formado por una
rias. Por tanto, es más correcto afirmar que el código sola hebra nucleotídica, con bases complementarias en
genético es casi universal (cuadro 6-2). algunas regiones, lo que le permite adquirir una estructu-
ra secundaria especial. Se denomina según su coeficiente de
sedimentación, medido en Svedbergs (S) y, de esta manera,
Componentes del complejo traduccional en organismos procariotas existen tres ARNr distintos: 5S,
16S y 23S y en organismos eucariotas cuatro: 5S, 5.8S, 18S y
La traducción ocurre en el citoplasma de la célula, con la
28S.
formación del complejo traduccional, formado por tres
El ARNr forma parte de los ribosomas, los cuales están
tipos de ARN, mensajero (ARNm), de transferencia (ARNt)
formados por dos subunidades llamadas subunidad menor
y ribosomal (ARNr).
y subunidad mayor (figura 6-2). En el proceso de traducción
El ARNm es una molécula de ácido nucleico de cadena
el ribosoma tiene dos funciones:
sencilla que contiene la información genética almacenada
en el ADN y su secuencia es complementaria a una de las • Permitir la unión del ARNm al ARNt, proporcionando
cadenas del ADN, a la que se la llama cadena molde. Pre- los sitios donde interactúan el codón del ARNm con el
senta una disposición de tripletes de nucleótidos o codones, anticodón del ARNt.
esto es, que están agrupados de tres en tres de manera • Catalizar la transferencia del aminoacil-ARNt (ARNt
secuencial, los cuales determinan la secuencia de aminoáci- unido a su aminoácido) al peptidil-ARNt (ARNt unido
dos en la proteína. Dicho de otro modo, esta molécula se a la cadena peptídica naciente o creciente), siguiendo la
obtiene mediante la transcripción, en la cual secuencias secuencia de codones del ARNm, según las equivalen-
específicas de ADN son copiadas a ARNm, que transporta cias del código genético.
 CAPÍTULO 6 • Traducción 55

codones relacionados reduce al mínimo los efectos de muta-

ciones. Por ejemplo, una mutación de CUC por CUG no tie-
Subunidad mayor
ne ningún efecto, puesto que ambos codones codifican para
leucina y una mutación de CUU por AUU reemplaza la leu-
cina por isoleucina, un aminoácido relacionado.

Fenómeno de bamboleo
La interacción codón/anticodón ocurre básicamente con la
E P A
teoría de complementariedad de base establecida por Wat-
son y Crick, por lo que debería de existir igual número de
anticodones que de codones, es decir 61; sin embargo, se
sabe que existen menos de 61 ARNt, por lo que se deduce
que un ARNt puede complementarse con más de dos codo-
nes diferentes.
Subunidad menor
El reconocimiento se da entre la complementariedad de
las bases 1, 2 y 3 del codón con las bases 3, 2 y 1 del anticodón,
Figura 6-2. Estructura del ribosoma. Complejo molecular formado
respectivamente (figura 6-3A). Para explicar este fenómeno
por dos subunidades (mayor y menor). Es el encargado de sinte-
tizar proteínas a partir de la información contenida en el ARNm. se estableció la hipótesis de bamboleo o fluctuación, que
expresa dos reglas:
1. Las bases tercera y segunda del anticodón forman puen-
El ribosoma cuenta con tres sitios llamados A, P y E tes de hidrógeno con las bases primera y segunda del
(figura 1). Los dos primeros sitios se encuentran en ambas codón, lo que determina la especificidad de la interac-
subunidades del ARNr y participan directamente en la ción codón/anticodón.
decodificación del ARNm. El sitio P (centro P o peptidilo) 2. La primera base del anticodón puede orientarse o girar-
es donde se localiza al peptidil-ARNt y, por lo tanto, donde se de formas ligeramente distintas (bamboleo o fluctua-
se observa la elongación de la cadena peptídica, mientras ción), para interaccionar con distintas bases en la
que en el sitio A (centro A o aminoacilo) es el lugar por el posición tercera del codón (figura 6-3B). Estas uniones
cual el aminoacil-ARNt (correspondiente a la lectura del presentan enlaces de hidrógeno diferentes a los obser-
codón) entra al complejo traduccional, para después trans- vados en las bases tercera y segunda. Debido a esto, la
ferir este aminoácido al peptidil-ARNt y generar el enlace interacción codón/anticodón es más débil.
peptídico. El centro catalítico donde se genera este enlace se
localiza en la subunidad mayor. En cambio, el sitio E (centro Dicho de otra manera, esta hipótesis ocurre entre la ter-
Eliminación o salida) es el lugar por donde saldrá del com- cera base del codón y la primera base del anticodón. Las
plejo ribosomal el ARNt sin aminoácido, una vez que lo reglas originales del bamboleo sugirieron que el primer
dejó en la cadena polipeptídica en formación. nucleótido del anticodón podía complementarse con más
de un nucleótido en la tercera posición del codón. Así, los
Interacción codón/anticodón anticodones con un uracilo en la primera posición podían
unirse con los codones que tenían adenina o guanina en
La interacción codón/anticodón permite al ARNm, diri- la tercera posición. Los que presentaban una guanina en la
gir el orden de incorporación de los aminoácidos dentro de posición 3, podían unirse con los codones que terminaban
la cadena polipeptídica. Estas interacciones ocurren dentro con uracilo o citosina. Pero algo más interesante se observó
de la subunidad menor. cuando el ARNt que presentaba una inosina en la posición
La interpretación de un codón requiere el principio de 3 podía reconocer los codones que terminaban con citosi-
complementariedad de bases con el anticodón del aminoacil- na, uracilo o adenina. Por ejemplo, el ARNt-Ala de la leva-
ARNt correspondiente. Los tripletes complementarios se dura, anticodón 5’-IGC-3’, se puede unir a tres codones:
aparean no sólo por acoplamiento de AU y de GC, sino que 5-GCC-3’, 5’-GCU-3’ y 5’-GCA-3’.
también el ribosoma controla el ambiente, de manera tal
que el acoplamiento convencional ocurra en las primeras dos
posiciones del codón, pero se permiten reacciones adiciona- Fases de la traducción
les en la tercera base. En consecuencia, un solo aminoacil-
La biosíntesis de las proteínas se divide en las siguientes
ARNt puede reconocer más de un codón. Además, el
fases o estadios (cuadro 6-3):
apareamiento de interacciones también puede influir en la
introducción de bases especiales en ARNt, en especial por • Fase de activación de los aminoácidos.
modificaciones en el anticodón o cerca de él. La tendencia • Fase de traducción, que comprende:
para que los aminoácidos “similares” sean representados por – Inicio de la síntesis proteica.
 56 PARTE I • Conceptos básicos de biología molecular

porta; por ejemplo, leucinil-ARNt para el que transporta

A B
ARNt leucina, metionil-ARNt para la metionina, y así para todos
ARNt
los aminoácidos. Por otro lado, el ARNt unido al aminoáci-
do compatible con él se designa aminoacil-ARNtAA, en el
e giro que “AA” corresponde a la sigla del aminoácido. Por ejem-
ión d
posic éntrico plo, leucinil-ARNtLeu, metionil-ARNtMet, etcétera.
Anticodón G A U Anticodón G A G exc
5’ C U A 3’ 5’ C U CU 3’
Codón ARNm Codón ARNm Inicio de la síntesis de proteínas
La fase de iniciación no sólo es el reconocimiento del codón
Figura 6-3. Hipótesis de bamboleo. Tres de los 64 posibles
codones son reconocidos como codones de terminación de la
de inicio (codón AUG), sino que también incluye todos los
traducción. Los 61 codones restantes son reconocidos por los procesos para la formación del complejo traduccional y la
ARNt individuales. Por tanto, es posible que un apareamiento formación del primer enlace peptídico (cuadro 6-4). El pri-
de bases que no se dé por complementariedad, ocurra en la mer paso que se realiza en el inicio es la unión de la subuni-
posición del tercer codón, esto es, el nucleótido 3’ del codón dad menor al ARNm (figura 6-5A), con la asistencia de
de ARNm y el nucleótido 5’ del anticodón de ARNt. factores de traducción llamados factores de iniciación (IF),
como se observa en la tabla 4. Una vez unido el ribosoma al
ARNm a través del ARNr, el ARNt iniciador entra al sitio P
– Elongación de la cadena polipeptídica. y reconoce al codón AUG para iniciar la traducción (figura
– Terminación de la síntesis de proteínas. 6-5B). La identificación del sitio P es mediada por la acción
de los IF, sólo bajo estas condiciones el ARNt iniciador es el
Activación de los aminoácidos único ARNt que puede entrar por el sitio P; los siguientes
entrarán por el sitio A. El ARNt iniciador transportará una
Los aminoácidos son activados mediante la acción de la metionina que no llevará a un grupo formilo.
enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y la hidrólisis de dos La lectura del codón se lee en dirección 5’ a 3’ por el
moléculas de ATP (figura 6-4A), uno para la remoción del anticodón, que se unirá en sentido invertido, de 3’ a 5’. Ya
pirofosfato (PPi) y el segundo para la hidrólisis de PPi a dos formada esta unión, la subunidad mayor forma el complejo
ácidos fosfóricos inorgánicos (2Pi), esta última reacción, con la subunidad menor (figura 6-5C), con ayuda de los IF.
con la intervención de la enzima pirofosfatasa, lo que per- En el acople de la subunidad menor del ribosoma con el
mite que un aminoácido pueda unirse a su ARNt específico, metionil-ARNt, actúa el eIF-4 para eucariotas y el IF-3 para
y genera un aminoacil-ARNt cargado (figura 6-4B). En este procariotas. IF-2 se asocia con GTP y se unen al metionil-
proceso se libera un AMP + 2Pi y, tras ellos, la enzima, que ARNt con el complejo ribosomal, si el codón/anticodón son
vuelve a utilizarse. Cada tipo de ARNt, al unirse al aminoá- complementarios, se hidroliza el GTP y la unión se vuelve
cido, lleva antepuesto el nombre del aminoácido que trans- estable. La iniciación termina cuando el complejo riboso-
mal está completo y formada la unión codón/anticodón.
En las bacterias esta unión se realiza cerca del codón de
Cuadro 6-3. Estadios y componentes necesarios para la biosín- inicio en donde una secuencia corta específica del ARNm
tesis de proteínas. llamada secuencia Shine-Dalgarno, se une por complemen-
Estadio Componentes esenciales tariedad a una secuencia en el ARNr de la subunidad menor.
Para las células eucariotas la secuencia específica en el
Activación de los 20 aminoácidos
aminoácidos 20 aminocil-ARNt sintetasa ARNm se llama secuencia Kozak.
32 o más ARNt La secuencia Shine-Dalgarno, encontrada en proca-
ATP riotas, es rica en purinas, localizada río arriba (extremo 5’)
Mg+2
a 6 o 10 pares de base del codón de inicio en el ARNm. El
Iniciación ARNm ARNr de la subunidad menor cuenta en su extremo 3’ con
N-Formilmetionil-ARNt
ARNr subunidad menor
una secuencia que es toda o casi a toda complementaria a la
ARNr subunidad mayor secuencia Shine-Dalgarno, lo que facilita la unión y la colo-
Factores de Iniciación cación del aminoacil-ARNt en la subunidad menor del
GTP
Mg+2
ribosoma (figura 6-3A).
La secuencia de Kozak, encontrada en eucariotas,
Elongación Complejo de Iniciación (complejo ribosomal)
aminoacil-ARNt específico para cada codón
difiere de la anterior levemente y en ésta se incluye el codón
Factores de elongación de inicio. La purina a –3 y la guanina a +4 son los determi-
GTP nantes principales. El mecanismo se inicia cuando el ribo-
Mg+2
soma se une al extremo 5’ del ARNm, para posteriormente
Terminación Codón(es) de paro en el ARNm desplazarse hasta encontrar el codón de inicio situado en la
Factores de liberación
secuencia de Kozak.
 CAPÍTULO 6 • Traducción 57

P
B P

AA
AA Aminoácido de
alta energía
Aminoácido
ATP AMP
específico
A Aminoácido
Metionina AA
2 ATP
Metionina
2 Pl + AMP ARNt específico

P
AT
ARNt Sitio del aminoácido AA
Aminoacil Sitio del ATP
sintetasa Sitio de ARNt AMP

AMP
PNAt Inicio del ciclo
2 Pl + AMetionill -PNAt
AA

AA

ARNt cargado

Figura 6-4. Activación de los aminoacil-ARNt. Proceso que requiere de la hidrólisis de ATP en dos reacciones secuenciales, que se
catalizan en la enzima, la aminoacil-AENt sintetasa. Primero, la enzima une el aminoácido al fosfato del ATP con la liberación con-
comitante de pirofosfato. Esto es llamado un intermediario aminoacil-adenilato. En el segundo paso, la enzima cataliza la trans-
ferencia del aminoácido a los OH (2’ o 3’) de la porción de ribosa del residuo de adenosina 3’ terminal del ARNt generando un
aminoacil-ARNt activado. Aunque esta reacción es libremente reversible, la reacción hacia delante es favorecida por la hidrólisis
acoplada del PPi.

Elongación en la síntesis de proteínas siguiente mediante la formación de un enlace peptídico

(figura 6-6), catalizada por la enzima peptidiltransferasa.
El crecimiento de la cadena polipeptídica implica la incor-
Es una reacción cíclica, que requiere de tres pasos para
poración de nuevos aminoácidos, transportados por el ami-
añadir un aminoácido.
noacil-ARNt correspondiente y adicionados al extremo
carboxi-terminal de la cadena en crecimiento; en otras a) Decodificación del aminoacil-ARNt en el sitio A.
palabras, el radical carboxilo (–COOH) del aminoácido ini- b) Transferencia del aminoácido al peptidil-ARNt.
ciador se une con el radical amino (NH2) del aminoácido c) Desplazamiento del ribosoma.

Cuadro 6-4. Maquinaria necesaria para llevar a cabo la traducción de una proteína. Diferencias entre procariotas y eucariotas.

Eucariotas Procariotas
ARNr 80S 70S

ARNr subunidad pequeña 40S 30S

ARNr subunidad mayor 60S 50S

ARNm Monocistrónico Mono y policistrónico

Sitio de reconocimiento del ARNm Secuencia de Kozak Secuencia Shine-Dalgarno.

ARNt iniciador Aminoacilación Aminoacilación y formilación

Factores de iniciación (IF) eIF-2,eIF-2B,eIF-3,eIF-4A,eIF-4B,eIF4E y IF-1, IF-2, IF-3

eIF-4G,eIF-5 y eIF-6

Factores de elongación (EF) eEF-1α, eEF-1βγ y eEF-2 EF-Tu, EF-Ts y EF-G

Factores de terminación (RF) eRF RF1, RF2 y RF3

58 PARTE I • Conceptos básicos de biología molecular

A terias) y EF-1a (en eucariotas), asociada al aminoacil-ARNt

Secuencia de Shine-Dalgarno Codón de inicio y con un GTP para formar un complejo ternario. Cuando el
3’ 5’
A G G A G G A UC aminoacil-ARNt se une al codón del ARNm de forma
ARNm
A C C UC C correcta, se genera una hidrólisis que libera un ácido fosfó-
ARNr rico del GTP y lo convierte en guanosín difosfato (GDP), lo
Subunidad menor
que permite que la cadena peptídica que contiene el pepti-
dil-ARNt forme un enlace peptídico con el aminoácido que
forma parte del aminoacil-ARNt, que se transforma en un
nuevo peptidil-ARNt. La enzima que cataliza esta unión es
Ty
r la peptidil-transferasa. Después de esto existe otra hidróli-
B
E

sis de GTP, pero de un complejo originado por la proteína

C
P

Met Met
EF-G (en bacterias) o EF-2 (en eucariotas), lo que permite
que se realice un desplazamiento del ribosoma (tres nucleó-
A

E A tidos hacia el extremo 3’ del ARNm, movimiento conocido

3’
AUG
AUC
5’ 3’
AUG
AUC AUA
5’ como translocación). Este desplazamiento se da cuando el
P A P centro P queda ocupado por un ARNt sin aminoácido, pro-
vocando la translocación ribosomal y colocando el ARNt
Figura 6-5. Biosíntesis de proteínas (inicio): primera etapa sin aminoácido en el centro E, por donde sale del ribosoma
de la biosíntesis proteica. El ARNm se une a la subunidad y el peptil-ARNt formado se coloca en el centro P. Se trata
menor. A éstos se asocia el aminoacil-ARNt, gracias a que el de un fenómeno cíclico, por lo que se realizará tantas veces
ARNt tiene en un anticodón y el ARNm un codón. Después se como aminoácidos se añadan a la cadena peptídica en cre-
une la subunidad ribosómica mayor, formándose el complejo cimiento.
ribosomal. Todos estos procesos están catalizados por los lla-
mados factores de iniciación. El primer codón que se traduce
es generalmente el AUG, que corresponde con el aminoácido Terminación de la síntesis de proteínas
metionina en eucariotas y formilmetionina en procariotas. La terminación se observa cuando al sitio A lee alguno de
los codones de paro o tripletes sin sentido del ARNm, los
cuales tienen como característica no codificar para ningún
La decodificación requiere forzosamente de dos proteí- aminoácido. En esta fase, los factores de liberación (RF)
nas de unión al GTP, llamados factores de elongación (EF; imitan al ARNt y reconocen directamente el codón de ter-
cuadro 6-3). Se utiliza una tercera proteína, EF-Tu (en bac- minación (cuadro 6-3). Además, estos RF requieren de una

EF-Ts
TRY
GTP EF-Tu-Ts
EF-Ts
EF-G
EF-Tu-GTP
M

EF-Tu
et

GTP
TR

Met TRY Met TRY

EF-TU
Y

E GTP GDP+Pi E E
3’ 5’ 3’ 5’ 3’ 5’
P A P A P A
A B C
Sar

M M M
et et et
TR TR TR
Y Y Y

E E
3’ 5’ 3’ 5’ 3’ 5’
P A P A E P A
F E D

Figura 6-6. Fase de elongación: segunda etapa de la biosíntesis proteica, requiere proteínas específicas llamadas EF. El alarga-
miento de polipéptidos se produce en forma cíclica, de tal manera que al final de un ciclo completo y la formación de un enlace
peptídico, el sitio A estará libre de aminoácidos y se preparará para aceptar el aminoacil-ARNt entrante dictado por el siguiente
codón del ARNm.
 CAPÍTULO 6 • Traducción 59

Mat Mat
Try Try
Ts Ts
Pro Pro
Ch Ch
Val Val
Atm Atm
LB LB
Tm Tm
Hls Hls

A
E A E RF1
GUA GUA
3’ 5’ 3’ 5’
C AU UGG C AU UGG
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RF1
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Figura 6-7. Biosíntesis de proteínas (terminación): tercera etapa de la biosíntesis proteica, requiere de factores de terminación (RF).
Las señales para la terminación de la síntesis proteica son las mismas tanto en procariotas como en eucariotas. Estas señales son
codones de terminación (UAG, UAA y UGA) y se encuentran presentes en el ARNm.

molécula de GTP para permitir que el polipéptido recién de liberación y del ARNt para la siguiente síntesis proteica.
sintetizado se libere del complejo traduccional y, al mismo Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARNm
tiempo, permite que se disocie la unión entre el ARNr y el queda libre y puede leerse de nuevo. De hecho, es muy fre-
ARNm (figura 6-7). cuente que antes de que finalice la síntesis de una proteína
La terminación de la traducción requiere de dos RF: ya esté comenzando otra, con lo cual una misma molécula
de ARNm está siendo utilizada por varios ribosomas de
a) Factores clase I, también llamados factores de libera-
forma simultánea. Cuando esto se observa, a la estructura
ción específicos de codón (RF-1 y RF-2 para procariotas
que se forma (como un rosario) se le llama polirribosoma
y eRF-1 para eucariotas).
o polisoma.
b) Factores clase II, también llamados factores de libera-
ción no específicos (RF-3 en procariotas y eRF-3 en
eucariotas) que une un nucleótido de guanina.
Cuando los RF reconocen correctamente el codón de
paro, el centro de transferencia o de formación del enlace
peptídico dentro del ARNr (llamado dominio V en la subu-
nidad mayor) cambia el modo catalítico e hidroliza al pep-
tidil-ARNt, lo que permite la liberación de la cadena
peptídica del ARNt. Ya libre el péptido, el complejo traduc-
cional se disocia por un factor de reciclaje del ribosoma
denominado factor de terminación (RRF en bacterias), y
permite con esto la reutilización del ARNr, de los factores