CARBOHIDRATOS

1. Concepto bioquímico, origen de los carbohidratos

Los CBH son derivados aldehídos o cetónicos de los alcoholes polihídricos. Están distribuidos
ampliamente en animales y vegetales con una participación estructural y metabólica, la glucosa en los
vegetales se convierte en celulosa a partir de dióxido de carbono (CO2). En los animales los CBH se
sintetizan a partir de grasas y proteínas.

2. Clasificación de los carbohidratos por su estructura: Polisacáridos, oligosacáridos, disacáridos y

monosacáridos. Y ponga ejemplos.

Polisacáridos: productos de condensación de más de 10 monosacáridos. Ejemplo:

Almidones y dextrinas

Oligosacáridos: productos de condensación de 2 a 10 monosacáridos. Ejemplo:

Maltotriosa

Disacáridos: productos de condensación de 2 monosacáridos. Ejemplo:

Maltosa: glucosa + glucosa
Sacarosa: galactosa + glucosa
Lactosa: glucosa + fructosa

Monosacáridos: CBH incapaces de hidrolizarse en carbohidratos más simples, se subdividen en:

Triosas, tetrosas, pentosas, hexosas o heptosas (cantidad de átomos de carbono)
Aldosas y Cetosas (presencia de grupo aldehído o cetona)

3. Los principales monosacáridos

ALDOSAS

Triosas: gliceraldehído Tetrosas: treosa eritrosa

Pentosas: ribosa arabinosa xilosa lixosa

Hexosas: glucosa galactosa

 CETOSAS

Triosas: dihidroxiacetona. Tetrosas: eritrulosa.

Pentosas: ribulosa, xilulosa. Hexosas: fructosa

Heptosas: sedoheptulosa.
CH2-OH
|
C=O
|
HO-CH
|
HC-OH
|
HC-OH
|
HC-OH
|
CH2-OH

4. Digestión y absorción de los CBH

Los productos de la digestión de los CBH se absorben en el yeyuno y pasan a la sangre en forma de
monosacáridos, principalmente hexosas y pentosas. Oligosacáridos, polisacáridos se hidrolizan por
enzimas en el intestino delgado. Son transportados por transporte activo (glucosa y galactosa) y por
difusión simple (fructosa).

5. La glucosa, características bioquímicas e isomerías

Monosacárido más importante en la bioquímica de los mamíferos, ya que la mayoría de los CBH de los
alimentos se convierten en glucosa por su metabolismo. Con sus 4 átomos de carbono asimétricos puede
formar 16 isómeros. Los más importantes son:

Isomerismo D y L: determinado por la posición del OH del penúltimo carbono (5to carbón de la glucosa).
Si el OH esta a la derecha del 5to carbono es un isómero D y a la izquierda es un isómero L.

Estructuras cíclicas piranosa y furanosa: estructuras anulares estables de los monosacáridos son
similares a las del pirano (6 elementos) o furano (5 elementos)
 Anómeros alfa y beta: la isomería tiene lugar en la posición 1, carbonilo o átomo de carbono anomérico.

Epímeros: isómeros que difieren como resultado de la variación de en la configuración del –OH y del –H
en los carbonos 2, 3 ,4 de la glucosa.

Isomerismo aldosa-cetosa: la fructosa tiene la misma fórmula molecular que la glucosa, pero diferente
fórmula estructural.

6. Dibuje la glucosa lineal y cíclica

7. Los disacáridos, estructura y origen. Formulas

Maltosa: se obtiene por hidrólisis del almidón y está constituida por dos moléculas de glucosa.

Lactosa: se encuentra sólo en la leche y derivados lácteos. Está compuesta por una molécula de glucosa
y otra de galactosa

Sacarosa: de la caña de azúcar y remolacha. Glucosa y fructosa

8. Diferencias entre el almidón y la celulosa

ALMIDON CELULOSA
Cadena alfa-glucosidica Componente beta-D-glucopiranosa
digerible mayor fuente de alimentación No digerible mayor fuente de volumen
alimentivo
soluble Insoluble
Cadena ramificada Cadena recta
Patatas, cereales y legumbres Integrante vegetal

9. Diferencias entre almidón y glucógeno

ALMIDON GLUCOGENO
Estructura ramificada Mas ramificado
Se hidroliza a glucosa Se hidroliza a fructosa
Fuente de carbohidratos Fuente de almacenamiento
Poco soluble en agua Soluble en agua

10. Los carbohidratos especiales: glucosaminoglucanos y proteoglucanos

 Los glucosaminoglucanos son carbohidratos complejos
 Contienen aminoazúcares y ácidos urónicos.
 Cadena con una molécula proteínica es = a un proteoglucano
 Retienen grandes cantidades de H2O (por tener muchos grupos -OH)
 Cargas negativas

LIPIDOS

1. Concepto bioquímico de lípidos y sus características, su origen

Esteres de ácidos grasos que proceden de la deshidratación de un ácido con un alcohol.
 Insoluble en agua (hidrófobos)
 Solubles en solventes no polares
 Importantes en la dieta por calor energético
 Provienen de la dieta (exógenos)
 Fabricados en el organismo generalmente hígado (endógenos)

2. Clasificación de los lípidos con sus ejemplos

SIMPLES: ésteres de ácidos grasos con alcoholes

 Grasas: ésteres de ácidos grasos con glicerol: triglicéridos (3 ácidos grasos con una molécula de
glicerina)
 Ceras: ésteres de ácidos grasos con alcoholes monohídricos de peso molecular alto: cera de abeja
COMPLEJOS: ésteres de ácidos grasos que tienen grupos adicionales al alcohol y al ácido graso
 Fosfolípidos: contienen un residuo de ácido fosfórico adicional a los ácidos grasos y el alcohol.
Ejemplo: fosfatidil etanolamina, fosfatidil inositol, fosfatidil colina y fosfatidilserina
 Glucolípidos (glucoesfingolípidos): lípidos con un ácido graso, esfingosina y carbohidrato. Forman
parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las células, especialmente de las neuronas.
3. Los ácidos grasos, concepto bioquímico, clasificación en saturados e insaturados
Son ácidos carboxílicos alifáticos. Pueden estar en forma no esterificada como ácidos grasos libres, que
se transportan en el plasma. Se clasifican en:

Saturados: enlaces entre sus átomos de carbono son solo simples, se forman en el ciego de los
herbívoros y en menor cantidad en el colon de los humanos

Insaturados: contienen uno o más enlaces dobles

 Monoinsaturados: los cuales contienen un enlace doble
 Poliinsaturados: con dos o más enlaces dobles
 Eicosanoides: derivados de los ácidos grasos eicosa- (20 carbonos)polienoicos.

4. Ponga la serie de los ácidos grasos saturados e indique su origen

5. Ponga la serie de los ácidos grasos insaturados de a acuerdo a su clasificación

6. Indique cuales son los ácidos grasos esenciales, su formula y cuál es la importancia en nuestro
organismo. Cuáles son las manifestaciones de su carencia

Ac. Linoleico ω-6 18:2(9, 12)

HOOC – (CH2)7 – CH = CH – CH2 – CH = CH – (CH2)4 – CH3

Ac. Linolenico ω-3 18:3(9, 12, 15)

HOOC – (CH2)7 – CH = CH – CH2 – CH = CH – CH2 – CH = CH – CH2 – CH3
Importancia:
 Pueden convertirse en otros ácidos grasos en el cuerpo
 Dan lugar a ácidos grasos eicosanoicos
 Mantiene membranas celulares
 Regula procesos corporales de inflamación y coagulación
 Regula el metabolismo del colesterol
 Permiten la absorción de vitaminas liposolubles
Carencia:
 Piel seca y escamosa y posteriormente deprendimiento de la misma.
 Entumecimiento, debilidad, incapacidad de caminar, dolor de piernas y distorsión ocular
 Produce síndrome de insuficiencia
 Enfermedades degenerativas
 Desequilibrio hormonal

7. Los eicosanoides importancia, origen. Prostaglandinas, leucotrienos

Prostaglandinas: se encuentran en todos los tejidos de mamíferos, actúan como hormonas locales,
función fisiológica y farmacológica, se sintetizan a partir de la ciclización de los eicosanoides para formar
anillos ciclopentanosos.

Leucotrienos: formados por vía lipooxigenasa, presencia de 3 o 4 dobles enlaces conjugados, ocasionan
broncoconstricción, fuentes de agentes proinflamatorios y desempeñan funciones en el asma.

8. Dibuje: la estructura de un triglicérido, los fosfolípidos: fosfatidil colina, fosfatidil etanol amina,
fosfatidil inositol.

Triglicérido
 Fosfatidil colina

Colina

Fosfatidil etanol amina

Etanolamina

Fosfatidil inositol

Mioinositol

9. Dibuje un esfingofosfolípido: la esfingomielina, un glucolípido: el galactosil cerebrósido

Esfingomielina
 Galactosil cerebrósido

10. Esquematice como está estructurado un gangliósido

11. Indique como está estructurada la ceramida

12. Dibuje el núcleo de colesterol y su esterificación con un ácido graso

13. Digestión y absorción de los lípidos.

Digestión: Los lípidos permanecen intactos hasta que llegan al duodeno. Allí se mezclan con las sales
biliares y forman micelas, lo que supone su emulsión. De esta manera se facilita el transporte en medio
acuoso y se permite la actuación de las lipasas.
Absorción: la mayoría se absorben en el duodeno y el yeyuno

PROTEINAS

1. Concepto de proteínas, clasificación funcional y ejemplos

Macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos, de 2 a 9 oligopéptidos, de 9 a 99

polipéptidos y más de 100 son proteínas
 Enzimas: cinasa y deshidrogenasa
 Almacenamiento: mioglobinas y ferritinas
 Transporte: hemoglobina y transferrina
 Estructurales: colágeno y proteoglucano
 Protección: inmunoglobulinas
 Contráctiles: actina y tubulina
 Reguladoras: proteínas que se unen al ADN, hormonas peptídicas

2. Los aminoácidos, concepto, estructura, nomenclatura y su clasificación

Son ácidos aminados en el carbono alfa. En un extremo tienen el grupo amino (-NH2) y en su otro extremo
el grupo carboxílico (-COOH)
3. Por la estructura: tipos de aminoácidos por su cadena lateral
4. Por la esencialidad: aminoácidos esenciales y no esenciales, indique cuales son:

Esenciales:
 fenilalanina No esenciales:
 isoleucina  Glicina
 leucina  Alanina
 Serina
 lisina
 Tirosina
 metionina
 Cisteína
 treonina  Ácido aspártico
 triptófano  Asparagina
 valina  Ácido glutámico
 Histidina  Glutamina
 Arginina  Prolina

5. Por la polaridad
Polares (hidrófilos) No polares (hidrófobos)
 Serina  Glicina
 Treonina  Alanina
 Cisteína  Valina
 Asparagina  Leucina
 Glutamina  Isoleucina
 Tirosina  Metionina
 Prolina
 Fenilalanina
 Triptófano
6. Características de los aminoácidos, el enlace peptídico

La reacción más importante de los aminoácidos consiste en la formación del enlace peptídico. L a
formación del enlace peptídico involucra la eliminación de un mol de H2O entre los grupos alfa amino de
un aminoácido y el grupo alfa carboxilo de un segundo aminoácido, sin embargo, esta reacción se lleva a
cabo, siempre que la constante de equilibrio favorezca fuertemente a la hidrólisis del enlace peptídico.
Para la síntesis de enlaces peptídicos, deben primero activarse los grupos carboxilos. Químicamente, este
puede involucrar la conversión previa en cloruro ácido. Biológicamente, esta activación involucra la
condensación previa con ATP para la formación de adenilato aminoácido.

7. Estructure un tripéptido: glutatión

8. Indique los conceptos de oligopéptido, polipéptido y proteína

 Oligopéptido: Número de aminoácidos de 2 a 9

 Polipéptido : Número de aminoácidos de 10 a 99
 Proteína: Número de aminoácidos más de 100.

9. Indique el número de aminoácidos que constituyen las cadenas de las siguientes hormonas:

 Insulina: 51 aminoácidos (cadena A de 21 aminoácidos y B de 30 aminoácidos)

 Vasopresina ADH: 9 residuos de aminoácidos
 Hormona de crecimiento: 191 aminoácidos
 Paratohormona PTH: 84 aminoácidos
 Colecistocinina: colecistoquina CCK 33 aminoácidos
 Gonadotrofinas: FSH: 92 aminoácidos (FHSB 118 aminoácidos) LH: 92 aminoácidos
 Glucagón: 29 aminoácidos
 Oxcitocina: 9 aminoácidos
 Prolactina: 198 aminoácidos
 Secretina: 27 aminoácidos
 ACTH: 39 aminoácidos
 TSH: 92 aminoácidos
 Oxitocina: nonapéptido (CYIQNCPLG) segregado por la hipófisis. Provoca la
contracción uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto
y la alimentación del recién nacido
 Vasopresina: nonapéptido (CYFQNCPRG) que induce la reabsorción de agua en el
riñón (también se llama hormona antidiurética)
 Somatostatina: tetradecapéptido que inhibe la liberación de la hormona del
crecimiento
 Insulina: Hormona compuesta por 51 AA sintetizada en el páncreas. Estimula la
aborción de glucosa por parte de las células. Su ausencia es causa de diabetes. La
insulina fue el primer péptido que se secuenció por métodos químicos. Por ese trabajo,
Frederick Sanger recibió el Nobel de Química en 1958. Está formada por dos cadenas
polipeptídicas unidas entre sí mediante tres puentes disulfuro (en color amarillo en la
figura de la tabla inferior)
 Glucagón: Hormona compuesta por 29 AA liberada por el páncreas cuando los niveles
de azúcar en sangre son altos. Hace que en el hígado, el glucógeno se hidrolice para
generar glucosa. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina

La amilina es un péptido de ácido 37 amino que es secretada por las células beta del páncreas
simultáneamente con insulina en respuesta a la ingesta de nutrientes. La amilina también ha sido llamado
amiloide polipéptido (IAPP). La amilina se identificaron originalmente como un componente principal de
asociadas a la diabetes los islotes depósitos de amiloide, de ahí su nombre original IAPP. la forma
estructuralmente activa de amilina existe con un enlace disulfuro intracadena y un amidado C-terminal.
Cuando ensayó mediante inmunohistoquímica aproximadamente 60% de péptido presente amilina en el
plasma está glicosilada. El funcional importancia de la glicosilación es actualmente desconocido y cuando
se ensayó en in vitro del péptido glicosilada es biológicamente inactivo. El principal acciones atribuibles a
la secreción de amilina son la reducción en la tasa de gástrico el vaciado, la supresión de la ingesta de
alimentos, y la supresión del glucagón después de las comidas secreción. En conjunto, estas tres acciones
 se complementan de la glucosa en plasma concentración regular las acciones de la insulina. Las acciones
de la amilina anorexígenos están muy probablemente mediada dentro del SNC a través de las neuronas
en el área postrema como evidenciado por el hecho de que la administración periférica de la amilina a los
animales resultados en la activación neuronal en esta región del cerebro. El plasma vida media de la
amilina es bastante corto ser inferior a 15 minutos. El aclaramiento de amilina en el plasma se produce a
través de los riñones, tanto a través de la excreción renal y peptidasas renales asociados con el suministro
vascular. Un análogo estable de amilina llama pramlintida (Symlin ®) se utiliza como un complemento al
tratamiento con insulina para la diabetes tipo 1 y tipo 2. Los pacientes que usan pramlintida muestran
una modesta grado de pérdida de peso. Los ensayos actuales están llevando a cabo para establecer la
eficacia de pramlintide en el tratamiento de la obesidad en pacientes sin la diabetes.

Fructosa

Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos

componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función
de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

 
Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos,

a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.- La a(alfa)-hélice

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.

Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH-

del cuarto aminoácido que le sigue.

2.- La conformación beta

En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de
zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al

plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre.

2.- los puentes de hidrógeno.

3.- los puentes eléctricos.

4.- las interacciones hidrófobas.

Estructura cuaternaria
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias
cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de
estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la

hemoglobina, o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta
unidades proteicas