BIOQUIMICA

Tarea 2- Enzimología y bioenergética

ELABORADO POR

ANGIE DANIELA HERNANDEZ ACOSTA

 RAFAEL NOLBERTO CRUZ

LIZETH JOHANNA MARIN 

 NEIDY MARYURY ROMERO 

KAREN ARACELY LUNA DUARTE

GRUPO: 201103_24

PRESENTADO A

LUISA FERNANDA PEÑARANDA

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA

ESCUELA CIENCIAS DE LA SALUD

ABRIL 2020
 ● Desarrollo de los ejercicios 1 y 2 de cada uno de los integrantes del grupo
colaborativo.

1. Ejercicio 1. Enzimología

El ejercicio 1 se encuentra dividido en tres ejercicios.

Ejercicio 1.1 Clasificación y función de las enzimas

El estudiante debe escoger una de las siguientes opciones (A, B, C, D ó E), según su
selección, deberá consultar 2 de las enzimas involucradas en esa ruta metabólica, cada
enzima deberá clasificarla de acuerdo con los seis tipos de enzimas y explicar su función y
regulación:

A. Glucolisis.
B. Ciclo de Krebs.
C. Ciclo de Calvin
D. Síntesis de ácidos grasos
E. Ciclo de la Urea.

A. GLUCOLISIS
La glucólisis es la primordial vía de metabolismo de la glucosa y la principal vía para el
metabolismo de la fructosa, galactosa entre otros carbohidratos. Esta acontece en el citosol
de todas las células. Es singular, por cuanto puede funcionar de manera aerobia o
anaerobia, según la cantidad de oxígeno y la cadena de transporte de electrones.

Enzimas involucradas en la ruta: Hexocinasa y Aldosa

Enzimas Hexocinasa Aldosa

Función Acelera reacciones donde Descompone azucares para
las cuales hagan producir energía. Se
transferencias los grupos encuentran ubicadas en el
fosfatos. tejido muscular
También ayuda y está
ubicada en los tejidos
celulares que necesiten a la
 glucosa como fuente de
energía como por ejemplo
el cerebro y los glóbulos
rojos.
La Hexocinasa tiene
afinidad alta por la glucosa,
y en el hígado está saturada
en condiciones normales y
así, actúa un índice
constante para proporcionar
glucosa 6-fosfato para
satisfacer las necesidades
hepáticas.
Regulación La glucosa entra a la Divide a la fructosa 1,6
glucólisis por medio de biosfato en dos triosa
fosforilación hacia glucosa fosfato, el gliceraldehído 3-
6-fosfato, catalizada por la fosfato y la
Hexocinasa, usando ATP dihidroxiacetona fosfato
como donador de fosfato.
En condiciones fisiológicas,
la fosforilación de glucosa
hacia glucosa 6-fosfato
puede considerarse
irreversible. La Hexocinasa
es inhibida de manera
alostérica por su producto,
la glucosa 6-fosfato.
Clasificación Transferasa Liasas

B. CICLO DE KREBS.

CITRATO SINTASA

Clasificación: Ligasas.

Función: Catalizar la reacción de condensación tipo aldólica del acetato, proveniente del
acetil-CoA, y del oxaloacetato para formar citrato.

Regulación: La enzima es inhibida por ratios altos de ATP/ADP, acetil-CoA/CoA y

NADH/NAD, ya que las altas concentraciones de ATP, acetil-CoA y NADH muestran que
el suministro energético es alto para la célula. El citrato sintasa también es inhibida por el
succinil-CoA y el citrato (inhibición por producto). (Enzimas. Cinética enzimática., n.d.)

ISOCITRATO DESHIDROGENASA

Clasificación: oxidorreductasas

Función : catalizar la descarboxilación oxidativa del isocitrato para formar 2-oxoglutarato.

La IDH es dependiente del NAD+ o NADP+. En los eucariotas existen al menos tres
isozimas de la IDH.

Regulación: Es estimulada alostericamente por la presencia de ADP que aumenta la

afinidad de la enzima por el sustrato. (Ciclo de Krebs, n.d.)

C: CICLO DE CALVIN

*Enzima RuBP RuBisCo ribulosa-1,5-bisfosfato carboxilasa oxigenasa.

-Clasificación de la enzima Rubisco de acuerdo con los tipos de enzimas.

Enzimas Oxidorreductasas: G3P Deshidrogenasa

Enzimas Transferasas: 3PG kinasa

Enzimas Hidrolasas:

Enzimas Liasa: Aldolasa

Enzimas Isomerasas: Isomerasa

Enzimas Ligasas:Carboxilasa
-Función enzima Rubisco: La enzima ribulosa-1,5-bifosfato carboxilasa/oxigenasa, más
comúnmente conocida por el corto nombre de RuBisCO o simplemente rubisco, se utiliza
en el ciclo de Calvin para catalizar el primer paso importante de la fijación del carbono.

-Regulación enzima Rubisco: Está regulada por la luz, esta activada por cambios de Ph ,
CO2 y Mg +2.

Mecanismo 1: El paso de una forma inactiva a una forma activa depende de un intermedio
carbamato en el centro activo de la enzima.

La rubisco posee un residuo de lisina en su centro activo de la subunidad grande: se

produce una carbamilación, uniéndose un CO 2 por un enlace covalente al grupo amino de la
rubisco.

El CO 2 reacciona con la Rubisco para dar NH-COO (grupo carbamato). La carga negativa
del carbamato la neutraliza el Mg +2.

Se dice que la forma activa de la rubisco es un compuesto ternario debido a que se

encuentra formado por la enzima, el CO 2 y el Mg +2.

Durante el día: Ocurre que la disminución de la concentración de H+ en el estroma (que se

alcaliniza) y la subida del Ph durante el proceso luminoso, se produce un cotransporte de
H+ al lumen y de Mg +2 al estroma para regular el gradiente eléctrico del cloroplasto, por lo
que la activación de la rubisco se favorece por aumento de Ph.

Mecanismo 2: Se ha demostrado otro mecanismo de activación de la

Rubisco: la rubisco activasa. Está enzima tiene la función de eliminar la Ru 1,5 biP fijada al
centro activo que se produce en la transición de forma activa a forma inactiva. Se ha
demostrado que en el momento de transición entre forma activa y forma inactiva en
oscuridad, por el bajo Ph en el estroma, el enzima que mantiene fijada la ribulosa bifosfato
no puede captar ya el CO 2 y no podrá formar el carbamato.

La rubisco activasa se fija al enzima con consumo de ATP, libera a la RuBP y libera al
centro activo del enzima, el cual ya puede ser modificado en el residuo de lys y se podrá
formar el carbamato.

Esta enzima Rubisco activasa libera azúcares-fosfato que se enlazan al centro activo de la
rubisco ( y que impiden la carbamilación) de forma que facilita la activación de la rubisco
por la unión de CO 2 y la posterior unión del Mg +2.

Un azúcar-fosfato como es el carboxi-arabinitol-1P, es un inhibidor fotosintético de la

rubisco de forma que se une a la rubisco durante la noche inhibiendo su actividad. La
acumulación de azucares-P inhibe el Ciclo de Calvin.
Pero durante el día, la rubisco activasa quita el carboxi-arabinitol-1P facilitando su
actividad.

Estos azucares-P se exportan a través de las membranas, aproximadamente 1/6 son

exportadas para la síntesis de sacarosa en el citosol, o derivadas para la síntesis de almidón
en el propio cloroplasto. Este ciclo es regulado por la capacidad de la planta para
interconvertirlos en formas no inhibidoras como el almidón o la sacarosa.

*Fosfoglicerato quinasa: Se clasifica como una transferasa

FUNCION: Esta cataliza la segunda etapa de la segunda fase de los glicolisis, la conversión
reversible de 1,3-difosfo-glicerato a 3-fosfoglicerato con la generación de una molécula de
ATP mediante esta reacción se transfiere un grupo fosfato desde el 1,3-difosto glicerato al
ADP. Esta reacción es esencial en muchas células para la generación de ATP en
condiciones aeróbicas, para la fermentación en condiciones anaeróbicas y para la fijación
de carbono en las plantas

REGULACION: Esta enzima transfiere el grupo fosfato de 1,3-bisfosfoglicerato a una

molécula de ADP, generando así la primera molécula de ATP de la via como la glucosa se
transformo en 2 moléculas de gliceraldehido, en total se recuperan 2 ATP. Como la célula
se mantiene en equilibrio, el descenso en las reservas 1,3 bisfosfoglicerato empuja la
enzima GAP deshidrogenasa a aumentar sus reservas.
Fosfoglicerato quinasa

D. SINTESIS DE ACIDOS GRASOS

Acetil CoA carboxilasa: LIASAS

Función: Cataliza el primer eslabón de la síntesis de los ácidos grasos por medio de la
carboxilacion dependiente de ATP de biotina para formar carboxibiotina. Presente en las
eucariotas en tres dominios: BCCP (proteína transportadora de carboxibiotina), BC
(carboxilasa de biotina) y CT (car-boxiltransferasa). En los mamíferos la ACC1, que se
expresa en tejidos lipógenos como el hepático, el adiposo y la glándula mamaria lactante y
la enzima mitocondrial ACC2, existe en tejidos oxidativos como el miocardio y el músculo
estriado. Regulada por moduladores alostéricos y reacciones de fosforilación. energético
del organismo que se controla de manera conjunta y coordinada por tres señales: insulina
(estimulando la síntesis), glucagón (induciendo la β-oxidación); y la adrenalina
(favoreciendo la lipogénesis).

Es desactivada (despolimerizada) por reacciones de fosforilación catalizadas por la AMPK

(como resultado de altas concentraciones de AMP), por la PKA (estimulada por el
glucagon) y por la acumulación de palmitoil-CoA.

La ACC1 es activada (polimerizada) por medio de la fosfatasa de fosfoproteína 2A, que a

su vez se activa por altas concentraciones de insulina (cuando hay disponibilidad de
glucosa), y se desactiva en presencia de altos niveles de glucagon (baja glucemia), y de
epinefrina (situaciones de estrés que demandan la movilización de energía), o por ambas
cosas.

Malonil CoA : LIASAS

Función:

Intermediario metabólico que participa en la síntesis de ácidos grasos cediendo dos de sus
carbonos en cada ciclo de síntesis. Se obtiene a partir del acetil CoA por la enzima acetil
CoA carboxilasa. Genera un carbanion reactivo ataca el carbón carbonilo de la
carboxibiotina para producir malonil CoA y biotinato lo que indica que es una enzima
oxidativa.

Regulación: Inhibe la enzima carnitina-acil-transferasa-I, responsable del transporte de los

ácidos grasos a la matriz mitocondrial, los ácidos grasos han de penetrar en la matriz
mitocondrial para su β-oxidación. ( Nutrition Research Center, 1999)1

E. CICLO DE LA UREA

Ruta metabólica Enzimas Tipo de Función y

enzimas regulació
n
Ciclo de la Urea Carbamo Es una liasa, La
il- Una liasa carbamoil
fosfato que cataliza fosfato
sintasa I una sintasa 1
reaccion de (CPS1) es
adicion en la enzima
las células limitante
es de la
frecuenteme velocidad
nte llamada en el
sintasa. primer
paso del
ciclo de la
urea y una
enzima
indispensa
ble en el
metabolis
1
 mo del
hígado
humano.
La
carbamoil-
fosfato
sintasa I es
una
enzima
mitocondri
al que
produce
carbamoil-
fosfato a
partir de
bicarbonat
oy
amonio,
con un
mecanism
o en 3
etapas que
requiere la
energía de
2
moléculas
de ATP.

Argininosuccinato liasa Es una liasa Con sus siglas ASL. Es una

enzima que cataliza la
descomposición reversible
del argininosuccinato (ASA)
que produce el aminoácido
arginina y el fumarato de
ácido dicarboxílico . ASL
cataliza el cuarto paso en el
ciclo, siguiendo la acción de
la argininosuccinato
sintetasa (ASS) en el citosol
del hígado. Mientras ASS
cataliza la formación de
argininosuccinato a partir de
citrulina y aspartato, ASL
rompe el argininosuccinato
recién formado en L-
 arginina y fumarato

Ejercicio 1.2 Cinética enzimática

Se realizó un estudio para verificar la actividad enzimática de la lactasa en la hidrólisis de

la lactosa en glucosa y galactosa, con el fin de elaborar leches deslactosadas, destinadas a la
alimentación infantil y de adultos que presentan una intolerancia a la lactosa por déficit de
su lactasa intestinal.

De acuerdo con la cinética enzimática de Michaelis-Menten, determine la velocidad

máxima y el km, para los siguientes datos a través del método de Método de Lineweaver –
Burk. Para esta actividad realice el cálculo de los valores que se presenta, por el método de
Lineweaver – Burk - Calcule los recíprocos de la actividad enzimática y concentración de
sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S] y obtenga Km y Vmax.

El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad de trabajar con los valores inversos, es

decir (1/Vo y 1/[S]). Esto significa que el análisis de estimación lineal arroja una ecuación
de la siguiente forma: y = mx + b (Línea recta). las variables del caso son: 1/Vo = m y
1/[S] = b Donde:

m: Es la pendiente de la recta

b: Es el intercepto con el eje y.

A.

Experimental Grafica Lineweaber-Burk

[S] 1/[S] (mM- 1/Vo
(mM) Vo (mmol/s) 1) (µmol)
4 0,9 0,25 1,11
7 1,9 0,14 0,53
15 3,8 0,07 0,26
32,5 5 0,0308 0,20
76,5 5,9 0,0131 0,17
107 7,1 0,0093 0,14
129 8,5 0,0078 0,12
 3,8682380
1/Vmax 12
Km/Vm 0,0736135
ax 68

1
b=
Vmax

1
Vmax=
0,0736

Vmax=13,58 mM /s

Km
m= =3,868 s /m M 2
Vmax

Km=¿) x Vmax

s mM
(
Km= 3,868
mM 2 )(
x 13,58
s )
Km=52,527 mM
 B.

[S] (mM) Vo (mM/min) 1/Vo 1/[S]

5,5 7 0,14 0,18

8,0 16 0,06 0,12
17,5 32 0,03 0,06
39,5 44 0,02 0,03
83 53 0,02 0,01
112,5 65 0,02 0,01
146 78 0,01 0,01

1 −1
=v max =0,005386
0,00353 km

−1
V max es = 283,28 =185,66
−0,005386

C.
 [S] (mM) Vo (mM/min) 1/Vo 1/[S]

O,7 6 0,16 1,42

1 1,2 0,83 1
2,2 2,6 0,38 0,45
4,7 5 0,2 0,21
9,5 5,9 0,16 0,10
15,5 6,7 0,14 0,06
17,5 8 0,12 0,05
[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial

1/Vmax: 0,926880588

Km/Vmax: 0,206108126

1
b=
Vmax

1
Vmax=
0,2061

mM
Vmax=4,85
s
 Km s
m= =0,9268
Vmax m M2

Km=( 0,9268 s /m M 2 )∗Vmax

s mM
(
Km= 0,9268
mM 2 )(
∗ 4,85
s )
Km=4,494 mM

D.

[S] (mM) Vo (mM/min) 1/Vo 1/[S]

Concentración de Velocidad
sustrato inicial
0,9 12 0,08333333 1,11111111
1,2 23 0,04347826 0,83333333
4,8 34 0,02941176 0,20833333
7,6 42 0,02380952 0,13157895
12 50 0,02 0,08333333
14,9 69 0,01449275 0,06711409
18 75 0,01333333 0,05555556
[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial

Cinética enzimática Método de Lineweaver –Burk.

0.09
0.08
0.07 f(x) = 0.05 x + 0.01
0.06 R² = 0.9
0.05
1/Vo

0.04
0.03
0.02
0.01
0
0 0.2 0.4 0.6 0.8 1 1.2
1/[S]
 1/Vmax 0,054011965 m
Km/Vmax 0,013335678 b
b=1/Vmax 18,51441636 Vmax
Km=m*Vmax 1 Km

E.

Vo
[S] (mM) 1/Vo 1/[S]
(mM/min)
60 8 0,125 0,01666667
95 17 0,05882 0,01052632
220 33 0,0303 0,00454545
345 45 0,02222 0,00289855
670 54 0,01852 0,00149254
760 66 0,01515 0,00131579
920 79 0,01266 0,00108696

[S] concentración del sustrato y Vo es la velocidad inicial

GRÁFICO
0.02
0.02 f(x) = 0.14 x − 0
R² = 0.96
0.01
0.01
0.01 1/[S]
1/Vo

0.01 Linear (1/[S])

0.01
0
0
0
0 0.02 0.04 0.06 0.08 0.1 0.12 0.14
1/[S]

Calcular Vmax
1 1
V0
=0.1437
[s] ( )
+0.0003

1 Km 1 1
= ( )
+
V 0 V maX [ S ] V max

1
=0.0003
V max

1
V max = =3333.33
0.0003

Calcular Km

km 0.1437
=0.1437 K m= =4.31 x 10−5
v max 3333.33

Ejercicio 1.3 Mecanismos de regulación enzimática

El estudiante debe escoger una de las siguientes opciones (A, B, C, D ó E), debe explicar y
dar un ejemplo de los mecanismos de regulación enzimática correspondiente según su
selección sobre la actividad enzimática:

A. Fosforilación - Activación por proteólisis

B. Acetilación - Modulador alostérico positivo
C. Adenilación - Isoenzimas
D. Metilación – activación de Zimógenos
E. ADP ribosilación - modulador alostérico negativo

A. Fosforilación- Activación por proteólisis

 Fosforilación Activación por proteólisis

La fosforilación es la añadidura de un Degradación de proteínas por medio de

grupo fosfato a otra molecular enzimas especificas o por medio de
degradación intracelular

Ejemplo: El control de la glucógeno Ejemplo: Las proteasas pueden

fosforilasa entre en el musculo secretarse como proenzimas inactivas
desde el punto de vista catalítico.
La principal función de la glucógeno en el Algunas proteínas son secretadas y
musculo es proporcionar una fuente de sintetizadas como proteínas precursoras
glucosa 6-fosfato para glucólisis en inactivas conocidas como proproteínas. La
respuesta a la necesidad de ATP para la proteólisis convierte una proproteína por
contracción muscular. En este tejido la medio de uno o más “cortes” proteolíticos
enzima es activada por fosforilación sucesivos en una forma que muestra la
catalizada por la fosforilasa Cinasa (para actividad característica de la proteína
dar fosforilasa a) y desactivada por la madura, por ejemplo, su actividad
desfosforilación catalizada por la catalítica. Las formas proproteínas de
fosfoproteína fosfata (para dar fosforilasa enzimas obtienen nombre de proenzimas o
b) en respuesta a señales hormonales y zimógenos. Las proteínas sintetizadas
otros tipos. como proteínas son la hormona insulina,
Hay anulación instantánea de este control las enzimas digestivas pepsina, tripsina y
hormonal. La fosforilasa a activa es quimotripsina, varios factores de la
inhibida de manera alostérica por el ATP y cascadas de coagulación de sangre y de
la glucosa 6-fosfato. La fosforilasa disolución de coagulo de sangre, y la
muscular difiere de la isoenzima hepática proteína del tejido conjuntivo colágeno.
por cuanto tiene un sitio de unión para 5’
AMP, el cual actúa como un activador
alostérico de la forma b desfosforilada
(inactiva) de la enzima. El 5’ AMP actúa
como una potente señal del estado energía
de la célula muscular; se forma a medida
que la concentración de ADP se incrementa
como resultado de la reacción de adenilato
Cinasa: 2∗ADP ❑ ↔
ATP+5' AMP
La fosforilasa Cinasa es activada en
respuesta al cAmp. El incremento de
concentración al cAMP activa la proteína
Cinasa dependiente de cAMP, que cataliza
la fosforilación por ATP de fosforilasa b
inactiva hacia fosforilasa a activa, que a su
vez, fosforila a la fosforilasa b hacia la
fosforilasa a. El musculo es insensible al
glucagón; en el musculo la señal para el
aumento de la formación de cAMP es la
acción de la norepinefrina, que se secreta
en respuesta al miedo o susto, cuando hay
cantidad de incremento de la
glucogenólisis para permitir actividad
muscular rápida.
(imagen 1)

Imagen 1. (para una mejor visualización de la imagen hacer zoom)

B. Acetilación - Modulador alostérico positivo

 La acetilación (o etanoilación, según la nomenclatura de la IUPAC) consiste en una

reacción que introduce un grupo acetilo en un compuesto químico.
 Un modulador alostérico es un fármaco que cumple una función de regulación
alostérica incrementando o disminuyendo indirectamente el efecto de
un agonista o agonista inverso sobre un receptor celular mediante la activación del
sitio catalítico en la proteína. 
  Un modulador alostérico positivo incrementa la actividad del receptor.
(Enzimología, n.d.)
El ácido acetilsalicílico o AAS (C9H8O4), conocido popularmente como aspirina, nombre
de una marca que pasó al uso común, es un fármaco de la familia de los salicilatos. Se
utiliza como medicamento para tratar el dolor (analgésico), la fiebre (antipirético) y la
inflamación (antiinflamatorio), debido a su efecto inhibitorio, no selectivo, de la
ciclooxigenasa.

C: Adenilación – Isoenzimas

Adenilación: Proceso mediante el cual el grupo adenilo del adenosintrifosfato es

transferido a una molécula aceptora. La adenilación en aminoácidos de tirosina es una de
las modificaciones covalentes que afectan a la actividad de algunas proteínas.

Ejemplo: La Glutamina sintetasa

La regulación de la glutamina sintetasa bacteriana (enzima que sintetiza glutamina a partir

de glutamato) es un ejemplo en el que varios mecanismos de control se conjugan para
lograr una regulación extremadamente fina y coordinada de su actividad. Esta enzima es de
compuestos) y por alanina y glicina. Cuando todos estos metabolitos están presentes la
inhibición es total. También la actividad de esta enzima se controla mediante modificación
química reversible por adenilación. Cuando está adenilada es menos activa, mientras que es
más activa mientras está desadenilada. Tanto la adenilación como la desadenilación están
catalizadas por la misma enzima: la adeniltransferasa (ATasa).
Isoenzimas: Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de
aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen mostrar
diferentes parámetros cinéticos (i.e. diferentes valores de KM), o propiedades de regulación
diferentes. La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para satisfacer
las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo. En bioquímica,
las isoenzimas son isoformas (variantes estrechamente relacionadas) de las enzimas. En
muchos casos, son codificadas por genes homólogos que han divergido con el tiempo.
Aunque de forma estricta, las aloenzimas representan enzimas de diferentes alelos de un
mismo gen y las isoenzimas representan enzimas de diferentes genes cuyos productos
catalizan la misma reacción, los dos términos se suelen usar indistintamente.

Ejemplo: La glucoquinasa,

Una variante de hexoquinasa que no es inhibida por la glucosa-6-fosfato. Sus diferentes

funciones de regulación y su menor afinidad por la glucosa (en comparación con otros
hexoquinasas), le permiten tener diferentes funciones en las células de determinados
órganos, como el control de la liberación de insulina por las células beta del páncreas, o la
iniciación de la síntesis de glucógeno por las células del hígado. Ambos procesos deben
ocurrir solamente cuando la glucosa es abundante, u ocurre algún problema.

D. Metilación – activación de Zimógenos

Metilación: Ocurre tras la modificación covalente regularada por la actividad de las

enzimas, dando como resultado una conversión reversible entre una enzima activa a una
inactiva. Esto se debe a la adición de grupos fosforilo, adenilo, metilo, uridilo, siendo
catalizadas por enzimas específicas de cada proceso, donde se puede ver afectada la
conformación e interacción con el sustrato. (Feduchi 2014, pg 154)

La activación de zimógenos se ve expuesta cuando ocurre una escisión de un fragmento de

la cadena polipeptidica de un precursor inactivo. (Feduchi 2014, pg 154)

Ejemplo:

En el glucógeno, la fosforilasa del glucógeno cataliza la primera reacción de la

degradación, la formación inactiva de la fosforilasa de glucógeno b se convierte a la forma
activa fosforilasa de glucógeno a, por la adición del grupo fosfato a un residuo especifico
de serina.
El quimotripsinogeno producido en el páncreas, se activa mediante la secreción al
intestino delgado, convertido a quimotripsina, a su vez se rompe el enlace peptídico y en
otro paso su forma activa se encarga de digerir las proteínas de los alimentos. (Mckee, T.
(2014). pg 200)
 E. ADP ribosilación - modulador alostérico negativo

Mecanismo Explicación Ejemplo

ADP ADP-ribosilación es la adición de uno o más restos ADP-ribosa a una La ribosilación de ADP puede afectar la

ribosilación proteína. Es una modificación postraduccional reversible que está expresión génica en casi todos los niveles de

involucrada en muchos procesos celulares, incluida la señalización regulación, incluida la organización de la

celular , la reparación del ADN , la regulación génica y la apoptosis . La cromatina, el reclutamiento y unión del

ribosilación inadecuada de ADP se ha implicado en algunas formas de factor de transcripción y el procesamiento

cáncer. También es la base de la toxicidad de compuestos bacterianos de ARNm.

como la toxina del cólera , la toxina de la difteria y otros.

La organización de los nucleosomas es

clave para la regulación de la expresión

génica: el espaciamiento y la organización

de los nucleosomas cambia las regiones del

ADN que están disponibles para que la

maquinaria de transcripción se una y

transcriba el ADN. Se ha demostrado que

 PARP1 , una poli-ADP ribosa polimerasa,

afecta la estructura de la cromatina y

promueve cambios en la organización de los

nucleosomas a través de la modificación de

las histonas .
modulador los moduladores alostéricos son un grupo de sustancias que se unen a un

alostérico receptor para cambiar la respuesta de ese receptor al estímulo. Algunos

negativo de ellos, como las benzodiacepinas , son drogas. El sitio al que se une
Modula negativamente la producción de
un modulador alostérico (es decir, un sitio alostérico ) no es el mismo al
AMPc pero (muy débilmente) modula
que se uniría un agonista endógeno del receptor (es decir, un sitio
positivamente Ca2 +
ortostérico ). Los moduladores y los agonistas pueden denominarse

ligandos receptores.

Los tipos negativos disminuyen la afinidad y / o eficacia del agonista.

Los tipos neutros no afectan la actividad agonista, pero pueden evitar

que otros moduladores se unan a un sitio alostérico.

 2. Ejercicio 2. Bioenergética

Ejercicio 2. Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

Explique las reacciones de oxido-reducción que se suceden durante las durante la

conversión de las siguientes coenzimas e ilustre con tres ejemplos de reacciones donde
participe:

A. NAD+ a NADH + H+
B. FADH a FADH2
C. ADP a ATP
D. GDP a GTP
E. NADP+ a NADPH + H+

A.NAD+ a NADH + H+
+¿+ 2e→ NADH ¿

NAD+¿+ H ¿

La Nicotaninamida adedina dinucleotidoactua como un agente oxidante donde da como

resultado la segunda forma de la coenzima, el NADH, reducido por el NAD y este puede
ser utilizado como agente redcutor para donar electrones.
+¿ ¿

Ejemplo 1: Isocitrato deshidrogenasa: NAD( P)+¿ NAD ( P ) H + H ¿; el isocitrato se oxida por

transferencia de hidruro a NAD+¿ ¿ o NADPH +¿¿ (dependiendo de la isoenzima de isocitrato
deshidrogenasa)

Ejemplo 2: Deshidrogena dependientes de NAD(P) valoradas de manera

espectrofotométrica: Las propiedades fisicoquímicas de los reactivos en una reacción
catalizada por enzima dictan las opciones para valoración de la actividad enzimática. En las
valoraciones espectrofotométrica se explota la capacidad de un sustrato o producto para
absorber luz. Las coenzimas reducidas NADH y NADHP, escritas como NAD(P)H,
+¿¿
absorben luz a una longitud de onda de 340nm, no asi sus formas oxidadas NAD ( P ) . Por
+¿¿
ende, cuando el NAD ( P ) se reduce, la absorbancia a 340nm aumenta en proporción con la
cantidad de NAD(P)H producida.
(Las densidades son para una solución de 44mg/L en una célula con una trayectoria de luz
de 1cm. El NADP+¿¿ y NADH tienen espectros análogos a los del NAD y NADH
respectivamente)

Ejemplo 3: Lactato deshidrogenasa: El Piruvato es reducido a lactato gracias a la oxidación

de NADH a NAD+. Dado que la enzima puede catalizar la oxidación del Hidroxibutirato,
conocida como Hidroxibutirato deshidrogenasa.
Este participa en el metabolismo anaerobio, reduciendo el Piruvato proveniente de la
glucolisis para regenerar el NAD+, que en presencia de la glucosa es el sustrato de la vía
glucolítica
 B.FADH a FADH2

Las reacciones de óxido reducción son aquellas en las cuales se transfieren electrones entre
los reactivos produciéndose un cambio en los estados de oxidación respecto a los
productos.

 flavín adenín dinucleótido. es una coenzima que interviene en las

reacciones metabólicas de oxidación-reducción.

Oxidación del succinato al fumarato, esta sucede mediante una oxidación catalizada por
el succinato deshidrogenasa.

Oxidación de ácidos grasos. Esta sucede mediante la oxidación catalizada por Acyl-CoA
Des hydrogenase.
 C. ADP a ATP
La energía de las moléculas orgánicas es transformada por las células en energía química
contenida en el ATP. El ATP es el transportador energético de los procesos celulares, que
necesitan aportes energéticos. Está formado básicamente por una Adenina y una Ribosa que
conforman la Adenosina. Y junto con ésta se agrupan 3 grupos fosfato.

El ATP o La Adenosina Trifosfato, "es masculino": es un nucleótido. (Base nitrogenada

más un azúcar = nucleósido y 3 unidades fosfato = nucleótido) se puede hidrolizar a ADP y
fosfato inorgánico (Pi) o a AMP y pirofosfato (PPi).

Adenosin difosfato

Tanto el ATP como el ADP (Difosfato de Adenosina) son aniones muy cargados (ATP 4- y
ADP 3-), por lo que poseen gran afinidad por cationes divalentes como el Mg2+.

El desdoblamiento del ATP es un proceso de hidrólisis enzimática, esto es la necesidad de

una enzima que catalice la reacción y la presencia de Agua junto con el complejo ATP-Mg.
A partir de la hidrólisis del ATP se forma ADP y Ácido fosfórico, liberando una importante
cantidad de energía (aprox. 7 kcal/mol):

ATP + H2O ----- ATPasa = ADP + H3PO4 + Energía

El ATP es el único Fosfato de Alta Energía que se forma primariamente de la ganancia

energética de la célula a través de los procesos oxidativos (aeróbicos) o de la glucólisis
(aeróbica o anaeróbica).

El ATP como vehículo universal de energía química, al igual que una batería, luego de
desdoblarse en ADP y Fosfato.

D. GDP a GTP
El paso del GDP a GTP ocurre por medio de la hidrolisis del Tioester del succinil CoA, el
nucleótido trifosfato formado es GTP. La reacción es catalizada por la enzima succinato
CoA Ligasa conocida como succinato quinasa.

La oxidación sucede en dos pasos:

En la primero ocurre una descarboxilación oxidativa a cetoglutarato para formar succinil

S CoA y CO2

El producto final de la reacción la succinil-CoA que es un tioéster de elevado contenido

energético, experimenta pérdida de su grupo CoA, pero no por una simple reacción de
hidrólisis sino por una reacción con el GDP y fosfato en el que se conserva la energía.

La reacción es catalizada por la nucleósido-difosfoquinasa. Este tipo de

fosforilación se designa como fosforilación a nivel de sustrato, para distinguirla de las

fosforilaciones ligadas a la cadena respiratoria. (Universidad Nacional de Salta,
Bioquimica, 2011).2

2
Universidad Nacional de Salta . (2011). Vías metabólicas y de transferencia de energía. Marzo 2020, de
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 Formación Guadenosin trifosfato GTP. Tomada de Metabolismo Slide share Universidad
de Carabobo Noviembre 2014

1. El grupo fosforilo sustituye la enzima CoA formando una gran energía

2. El succinil fosfato dona su fosforilo a un residuo del HIS de la enzima.

3. el grupo fosforilo se transfiere desde el residuo HIS, al fosfato terminal del GDP y forma
el GTP.

4. El GTP posee la base nitrogenada Purina Guanina a través de la catálisis del succinil
CoA

Reacciones donde participa:

Ciclo de los ácidos tricarboxilicos

Ácido Cítrico
E. NADP+ a NADPH + H+
NADP+ a NADPH + La nicotinamida adenina Ejemplo 1:

H+ dinucleótido fosfato (abreviada

NADP+ en su forma oxidada y

NADPH+H+ en su forma

reducida) es una coenzima que

interviene en numerosas vías

anabólicas. El NADPH+H+ Ejemplo 2:

proporciona parte del poder

reductor necesario para las

reacciones de reducción de la

biosíntesis.

La coenzima, por tanto, se

encuentra en dos formas en las

células: NAD+ y NADH. El

NAD+, que es un agente

oxidante, acepta electrones de

otras moléculas y pasa a ser Ejemplo 3:

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