5) Regulacion de Enzimas y Otras Proteinas

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Regulación de enzimas

y otras proteínas
Equipo 2: Docente:
Santiago Andrea Pérez Ramos Julia
Fonseca Esbeidy Grupo:
Vázquez Andrea BJ01Q
Méndez Alan
Jalpa Frida
7.17 Inhibición por
retroalimentación
INHIBICIÓN POR RETROALIMENTACIÓN
DETIENE
TEMPORALMENTE
LA REACCIÓN

● Un exceso del producto final de la


vía inhibe la actividad de una
enzima.
● Silencia de modo eficaz toda la ruta.
● Retroalimentación es reversible
Como ? La inhibición por
retroalimentación a veces
también puede afectar varios
puntos en una vía, sobre todo
si la vía tiene muchos puntos
de ramificación.

Eso es posible porque la enzima inhibida


tiene dos sitios de unión, el sitio activo
y el sitio alostérico, donde se une el
producto final de la vía.
ATP ADP
● Inhibidor alostérico
● Regulador alostérico
de algunas de las
enzimas implicadas positivo (un activador
en la respiración alostérico) para
celular. algunas de las
● ATP es una molécula mismas enzimas que
inestable. inhibe el ATP.
● Si se fabricara ● Unirse a una enzima y
demasiado ATP, se cambiar su forma
podría desperdiciar para que sea más
mucho, al romperse activa.
espontáneamente en
sus componentes
(ADP y Pi).
Isoenzimas
El producto Rutas biosintéticas
final inhibe
por completo Las isoenzimas son proteínas
la actividad diferentes que catalizan la misma
enzimática Inhibición por retroalimentación
reacción pero que están sujetas a
emplean isoenzimas. diferentes controles de regulación

Lactato deshidrogenasa
Enzimas
necesarias Creatín fosfo quinasa o
para la
síntesis en CPK
Escherichia
coli. Amilasa
La enzima 3-desoxi-d-arabino-heptulosonato-7-fosfato
(DAHP) sintasa desempeña un papel central en la
biosíntesis de los aminoácidos aromáticos.

Actividad
enzimática

➔ Las tres isoenzimas DAHP sintasas


catalizan la primera reacción de esa vía.
Cuando están
➔ En DAPH sintasa, la actividad disminuye
presentes en exceso
de forma escalonada
Regulación
7.18
post-traduccional
● Modificación
covalente:
Enzimas
Unión o eliminación de
biosintéticas alguna pequeña molécula de
la proteína.

● La unión de otras
● Metilación
moléculas pequeñas:
Proceso por el cual se
Nucleótidos monofosfato de
añaden grupos metilo al
adenosina (AMP) y
ADN
Difosfato de adenosina-(ADP)
Regulación de la
actividad de la
glutamina sintetasa
Enzima fundamental en la asimilación del
amoníaco (NH3) y cuya actividad es modulada
por AMP en un proceso conocido como
adenilación.
12

Subunidades y cada una


puede ser adenilada.
Otras enzimas celulares añaden o eliminan grupos AMP de la molécula de GS
y estas enzimas están a su vez controladas en última instancia por los niveles
de amoníaco en la célula
Cuando hay altos niveles de
amoníaco en la célula, este
puede ser asimilado en
¿Por qué existe esta regulación tan
aminoácidos mediante
complicada en la enzima GS?
enzimas que no consumen
ATP; en esas condiciones GS
permanecerá inactiva.
Otros ejemplos
de regulación post-traduccional
Interacción proteína-proteína

Factor 𝜎 RpoH es inactivado por


DnaK bajo condiciones normales
de temperatura en la respuesta al
choque térmico.
También en el proceso de esporulación en Bacillus
PatS se une a HetR en las células vegetativas
vecinas impidiendo que se transcriban los
genes para la formación del heterocisto
La regulación de la síntesis y la
actividad de las proteasas
celulares es

1. Muy importante para su


biología
2. Posible de muchos modos
diferentes
3. Una inversión genética
importante
Gracias por su atención

Referencias
● Brock (2015). Biología de los Microorganismos. Capítulo 7,
Regulación metabólica: VI. Regulación de enzimas y otras
proteínas. 14°edición. Ed. Pearson.

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