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Primer semestre:enfermería

Nombre del alumno: Ana Karen Salas

Roldán

Materia: Procesos biológicos

Profesor: Mathywz de jesús renteral

maldonado

Fecha de entrega:05/11/2021
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índice:

● Estructura y clasificación de las proteínas

● Diferentes funciones que llevan a cabo las proteínas

● ¿Cuáles son los aminoácidos esenciales y no esenciales?

(En un adulto y en un recién nacido)

● Clasificación y subclasificación de factores que alteran la

estructura de las proteínas/Extrínsecos e intrínsecos

● ¿Qué son los priones?

● ¿Cómo se lleva a cabo la síntesis proteica?

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Estructura y clasificación de las proteínas

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las proteínas se clasifican de acuerdo a:

● Su composición
-Simples: por hidrólisis dan sólo aminoácidos.
-Conjugadas:por hidrólisis, dan otros compuestos, además de los
aminoácidos pueden ser:
- Glucoproteínas
- Lipoproteínas
- Nucleoproteínas
- Fosfoproteínas
- Metaloproteínas

● Forma tridimensional
-Fibrosas: forman fibras largas, se utilizan en la naturaleza para formar
materiales estructurales como
- músculos
- tendones
- uñas
- cuernos
- pezuñas

-Globulares: están enrolladas en formas compactas y casi esféricas. Solubles

en agua y se mueven dentro de las células
- enzimas
- hormonas
- de transporte

● Su función
-Proteínas estructurales (querastina, elastina. colágeno)
- “ de transporte (hemoglobina)
- “ protectoras (anticuerpos: inmunoglobulina)
- “ hormonales (insulina)
- “ enzimáticas (quimotripsina: catalizadores biológicos

Los aminoácidos

Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde
a la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y
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otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (-C-). Las otras dos
valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con
un grupo químico variable al que se denomina radical (-R)

Los aminoácidos esenciales

Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede

generar por sí solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos
organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de
Estos aminoácidos esenciales suelen ser largos y energéticamente costosos.
Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se
dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne,
los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.

Enlace peptídico

Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones

peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación)
entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo
aminoácido. La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo
de una reacción de condensación. Dos moléculas se unen mediante un enlace de
tipo covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta
unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo
similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta
formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido,
porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS:

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Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que
Consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína
de otra es la secuencia de aminoácidos de qué está hecha, a tal secuencia se
conoce como estructura primaria de la proteína. La estructura primaria de una
proteína es determinante en la función que cumplirá después, así las proteínas
estructurales (como aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen mayor
cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos
con otros para dar dureza a la estructura que forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polímero
lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión de
los
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aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción de aminoácidos cargados y la

formación de puentes disulfuro y también en parte es ayudado por otras proteínas

● 1 Primaria: Se le llama así a la secuencia de aminoácidos en una

proteína.La estructura primaria viene determinada por la secuencia de
aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos
presentes y el orden en que están enlazados Las posibilidades de
estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi
todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el número de
estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20
elementos tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos que
componen la molécula proteica.

● 2 Secundaria: Describe la orientación, en un patrón regular, de los diferentes

segmentos de una proteína.La estructura secundaria de las proteínas es el
plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de
puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los
puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace
peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H).
De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones
de menor energía libre, y por tanto, más estables.

● 3 Terciaria: Describe el enrollamiento total de la proteína en una forma

general tridimensional.Se llama estructura terciaria a la disposición
tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto
equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura
terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades
biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales
determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que
constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria),
la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede
obtener.
● 4 Cuaternaria: Se refiere a la reunión de varios péptidos o proteínas en
grandes estructuras agregadas Cuando una proteína consta de más de una
cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica,
decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria debe
considerar: 17 Estructura y Propiedades de las Proteínas ° El número y la
naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el
oligómero y ° La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al
oligómero. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias
cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero, que posee
propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas
subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como
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pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes

salinos.

Funciones de las proteínas

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Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos
los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de
ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes
externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc.
Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a
moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma
proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo,otras proteínas se unen a
moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al
oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al
ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc.

Función ESTRUCTURAL

-Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:

Ciertas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los
genes.

-Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:

El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina del tejido conjuntivo elástico.
La queratina de la epidermis.
-Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña
y los capullos de seda, respectivamente.

Función ENZIMÁTICA
-Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Función HORMONAL
-Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que
regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la
hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
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Función REGULADORA

-Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división

celular (como la ciclina).Función HOMEOSTATICA
-Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas
amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.

Función DEFENSIVA
-Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
-La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos
para evitar hemorragias.
-Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
-Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son
proteínas fabricadas con funciones defensivas.

Función de TRANSPORTE
-La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
-La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
-La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
-Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
-Los citocromos transportan electrones.

Función CONTRÁCTIL

-La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción

muscular.
-La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Función DE RESERVA
-La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de
la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
-La lactoalbúmina de la leche.

¿Cuáles son los aminoácidos esenciales y no esenciales?

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Los aminoácidos que componen las proteínas son 20, y se clasifican en dos grupos,
según la capacidad del organismo para sintetizarlos:

Adultos;
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● Aminoácidos no esenciales: Aminoácidos que pueden ser sintetizados por

el organismo; Alanina, arginina, ácido aspártico, asparragina, cisteína, ácido
glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina, tirosina.

● Aminoácidos esenciales: Aminoácidos que no pueden ser sintetizados por

el hombre, a la velocidad o cantidad suficiente para disponer de ellos, por lo
que tienen que ser aportados por los alimentos de la dieta y esto condiciona
su esencialidad
Los 9 aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

Niños/Bebés prematuros

● La histidina parte de los esenciales y es necesaria en los bebés y los niños,

disminuyendo su necesidad con la edad del niño. Mientras que en este caso
el aminoácido puede considerarse esencial en la infancia, pasa a ser
semi-esencial en la edad adulta, siendo necesario únicamente si el
organismo no sintetiza suficiente. Semillas de soja, carne de vacuno, salmón
crudo, huevo, quesos y pechuga de pollo, son ricos en histidina
● Los niños pueden necesitar obtener hasta 10 aminoácidos a través de la
dieta. Estos aminoácidos esenciales son histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina, triptófano, valina, arginina y treonina.
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Clasificación y subclasificación que alteran la estructura de las proteínas

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La Proteína es afectada por diversos factores físicos o químicos en su entorno

puede generar diversos cambios relacionados con su estructura tridimensional sus
características físicas y químicas presentes
Los factores que pueden dañar o alterar las proteínas son las concentraciones de
macro moléculas y compuestos de baja masa molecular, el pH, la fuerza iónica y la
temperatura esto como consecuencia las proteínas pueden ser covalentes o no
covalentes modificadas dando como resultado cambio y agregación
conformacionales
● Desnaturalización: la desnaturalización se conoce como la pérdida de
estructuras de orden superior los agentes que producen este proceso se
conocen como agentes desnaturalizantes que pueden ser físicos o químicos
● Fuerzas electrostáticas : cuando dos cargas iguales son repelidas o dos
cargas opuestas son atraídas
● Enlace de hidrógeno : impulsa dos de las estructuras de proteínas más
comunes, la hélice alfa y las hojas beta (una hélice alfa es una espiral
derecha y una hoja beta que tiene una cadena recta que luego se dobla
sobre sí misma como una cinta)
● Fuerzas hidrofóbicas : una fuerza que teme al agua y que también produce
algunos de los cambios más drásticos en la estructura de las proteínas.
● Enlaces disulfuro : las fuerzas más fuertes que afectan la estructura de las
proteínas

Intrínsecos
● Relación y disposición de los aminoácidos
● Conformación
● Hidrofobicidad
● Ionización
● Carga eléctrica
● Peso molecular
● Forma

Extrínsecos
● pH
● Fuerza iónica
● Temperatura
● Actividad acuosa
● Constante dieléctrica

La radiación puede desregular la actividad enzimática y desnaturalizar proteínas por

cambio en su estructura.
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¿Qué son los priones?

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Los priones son los agentes causantes de un grupo de patologías

neurodegenerativas letales características de mamíferos, también conocidas como
encefalopatías espongiformes transmisibles. Estos agentes son capaces de
propagarse dentro de un mismo huésped causando una lesión espontánea y de
transmitirse de huésped a huésped con elevados tiempos de incubación. A
diferencia de virus y viroides, son resistentes a tratamientos inactivantes de ácidos
nucléicos, pero comparten con éstos la existencia de una variabilidad de inóculos
dentro de la misma especie (diferenciables por el patrón de la lesión y la magnitud
del tiempo de incubación) y de una infectividad sujeta a barrera de especie

Un prión es una proteína rota, mal formada o mal doblada, que tiene la capacidad
de modificar proteínas similares en nuestro cuerpo. Las distintas proteínas se unen
formando uno de los elementos básicos de la vida: los aminoácidos. Estos, a su vez,
se unen formando formas más complejas, organizando las proteínas en nuevas
formas, llamadas estructuras terciarias.

El prión impide que la estructura terciaria se forme correctamente y acaba

provocando que todas se rompan. Es decir, cuantas más estructuras se
rompan, más priones habrá en el cuerpo.

¿Cómo se lleva a cabo la síntesis proteica?

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La síntesis de proteínas se realiza en los ribosomas situados en el citoplasma

celular. En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados por ARN de
transferencia correspondiente para cada aminoácido hasta el ARN mensajero donde
se unen en la posición adecuada para formar las nuevas proteínas.
Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el ARN mensajero y puede volver a
ser leído, incluso antes de que la síntesis de una proteína termine, ya puede
comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN mensajero puede utilizarse por
varios ribosomas al mismo tiempo.

● Fase de activación de los aminoácidos

Mediante la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP, los aminoácidos
pueden unirse al ARN específico de transferencia, dando lugar a un
aminoacil-ARNt. En este proceso se libera AMP y fosfato y tras él, se libera la
enzima, que vuelve a actuar.

● Inicio de la síntesis proteica

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En esta primera etapa de síntesis de proteínas, el ARN se une a la subunidad

menor de los ribosomas, a los que se asocia el aminoacil-ARNt. A este grupo,
se une la subunidad ribosómica mayor, con lo que se forma el complejo
activo o ribosomal.

● Elongación de la cadena polipeptídica

El complejo ribosomal tiene dos centros o puntos de unión. El centro P o
centro peptídico y el centro A. El radical amino del aminoácido iniciado y el
radical carboxilo anterior se unen mediante un enlace peptídico y se cataliza
esta unión mediante la enzima peptidil-transferasa.
De esta forma, el centro P se ocupa por un ARNt carente de aminoácidos.
Seguidamente se libera el ARNt del ribosoma produciendo la translocación
ribosomal y quedando el dipeptidil-ARNt en el centro P.

● Al finalizar el tercer codón, el tercer aminoacil-ARNt se sitúa en el centro A. A

continuación se forma el tripéptido A y después el ribosoma procede a su
segunda translocación. Este proceso puede repetirse muchas veces y
depende del número de aminoácidos que intervienen en la síntesis.

● Finalización de la síntesis de proteínas

En la finalización de la síntesis de proteínas, aparecen los llamados tripletes
sin sentido, también conocidos como codones stop. Estos tripletes son tres:
UGA, UAG y UAA. No existe ARNt tal que su anticodón sea complementario.
Por ello, la síntesis se interrumpe y esto indica que la cadena polipeptídica ha
finalizado.
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Bibliografía

● MÓDULO 1: BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Y METABÓLICA DE LAS

PROTEINAS (pp. 1–5). (2019). ESPAÑA: Gan. Recuperado de

https://cursos.gan-bcn.com/cursosonline/admin/publics/upload/contenido/pdf_723916

05775777.pdf

● Luque Guillén, V. (2009). ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

(pp. 4–12). Máster ingeniería biomédica. Recuperado de

https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

● Proteínas (p. 1). (2012). UNAM. Recuperado de

http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/PROTEINAS(CLASIFICACION)_20610.pdf

● (s. f.). Aula Virtual de Biología. Aula virtual de biología. Recuperado 2021, de

https://www.um.es/molecula/prot08.htm

● Aminoácidos. (s. f.). Medline. Recuperado 2021, de

https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002222.htm

● Reviriego, C. (2017, 27 octubre). Aminoácidos esenciales imprescindibles para

los niños. Guiainfantil.com. Recuperado 2021, de

https://www.guiainfantil.com/articulos/alimentacion/ninos/aminoacidos-esenc

iales-imprescindibles-para-los-ninos/

● Suarez, J. (2016). Estructura de las proteinas y factores que las afectan.

Prezi.Com. Recuperado 2021, de

https://prezi.com/b0edcbfvlmbs/estructura-de-las-proteinas-y-factores-que-las-

afectan/

● C. (2020, 18 septiembre). ▷ Factores que afectan la estructura de las proteínas.

Estudiando.

https://estudyando.com/factores-que-afectan-la-estructura-de-las-proteinas/
 13

● Proteínas (p. 1). (2012). UNAM. Recuperado de

http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/PROTEINAS(CLASIFICACION)_20610.pdf

● A. (2020a, agosto 1). ¿Qué es un prión? Las proteínas infecciosas. Noticias

Acunsa. https://noticias.acunsa.es/que-es-un-prion/

● EcuRed. (s. f.). Síntesis de proteínas - EcuRed. Recuperado 2021, de

https://www.ecured.cu/S%C3%ADntesis_de_prote%C3%ADnas
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