República Bolivariana de Venezuela

Ministerio del Poder Popular Para la Educación Universitaria

Universidad experimental Rómulo Gallegos
Núcleo- Monagas
Enfermería- Bioquímica

Proteínas

Profesora Bachiller :
Amelia Navarro Joselyn Esparragoza CI29642509

Sección 4
Introducción:

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono,

hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Se encuentran en las plantas y animales y
son esenciales para toda la vida.
El orden de los aminoácidos es la estructura primaria de la proteína. Está
cadena puede enrollarse formando una estructura secundaría. A su vez
está cadena enrollada puede formar trenzas dando la estructura terciaría.
Está estructura puede perderse por efecto de la temperatura, o al ser
tratadas con soluciones salinas, alcohol, ácidos, etc. Este proceso se llama
desnaturalización.
Desarrollo

Proteínas: Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que

están únicos por un tipo de enlaces conocido como enlaces peptídicos. El
orden y la disposición de los aminoácidos depende del código genético de
cada persona. Todas las proteínas están compuestas por: Carbono,
hidrógeno, Oxígeno, Nitrógeno y la mayoría contiene además azufre y
fósforo.

Dipéptido: Un dipéptido es un compuesto orgánico derivado de dos

aminoácidos. Los aminoácidos pueden ser iguales o diferentes. Cuando
son diferentes, dos isómeros del dipéptido son posibles dependiendo de
la secuencia.

Polipéptido: Cadena de aminoácidos que se unen entre sí mediante

enlaces peptídicos. Los polipéptidos son las partes constituyentes de una
proteína. Un polipéptido tiene un peso molecular mayor que un péptido,
pero menos que una proteína.

Configuración: Disposición de una molécula en el espacio sin romper

enlaces covalentes. Corresponde el guro entre distintos planos e
interacciones entre cadenas laterales.

Conformación: Disposición de una molécula en el espacio sin romper

enlaces covalentes corresponde el giro entre distintos planos e
interacciones entre cadenas laterales

Fuerzas estabilizantes de la conformación de las proteínas:

Si las proteínas no fueran más que una cadena de aminoácidos, se podría
esperar que existieran como hebras con posibilidades de tomar infinitos
conformaciones, no obstante, se conoce a partir de una gran variedad de
medidas físicas, que tales moléculas tienen formas definidos que incluyen
desde esferas compuestas, que tales moléculas tienen formas fibrilares
que, por supuestos, se relacionan con sus respectivas funciones. Estas
conformaciones, en condiciones naturales, son estabilizadas por una serie
de fuerzas o interacciones bien conocidas, ellas son:
1. 1.Enlaces disulfúricos: Formado por la oxidación de dos residuos de
cisteína.
2. 2. Interacciones hidrofóbicas: Los grupos hidrofóbicos son excluidos
del medio acuoso y, en consecuencia, son ordenados de tal moda
que no entran en contactos con el agua. Los grupos cargados en
contraste, se orientan hacía el medio acuoso.
3. 3. Interacciones iónicas: Se llevan a cabo entre iones, por
consiguientes con carga eléctrica neta.
4. 4. Puentes de hidrógenos: Formados por el esqueleto polipeptídico
de la proteína entre los grupos amino y carbonilo, que forman las
hélices o las láminas.
5. 5. Interacciones Dipolo- Dipolo: Consiste en la atracción
electrostática entre el extremo positivo de una molécula polar y el
negativo de otra.

En la siguiente figura observamos un ejemplo de este tipo de interacción,

entre moléculas de ácido clorhídrico.

Otro ejemplo puede ser el de las moléculas de cloruro de bromo. Las

interacciones dipolo-dipolo se representan con líneas punteadas.
Estructuras de las proteínas:
1. Estructura primaría: Está estructura es la secuencia de aminoácidos
de la proteína. Nos indica los aminoácidos que componen la cadena
polipeptídica y el orden en que se encuentran. Está estructura
constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los
enlaces peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono,
nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en el mismo
plano.
2. Estructura secundaría: La estructura secundaría se refiere a la
ordenación regular y periódica en el espacio de las cadenas
estructura es sobre todo evidente en las proteínas fibrosas, entre
las cuales se destacan tres tipos: Las a) queratinas las b)
fibrinógenos, y las colágenas.
3. Estructura terciaria: La estructura terciaria se refiere al modo como
la cadena polipeptídica se curvea para formar la estructura
estrechamente plegada y compacta de las proteínas globulares.
4. Estructura cuaternaria: Las proteínas pueden tener un nivel
adicional de complejidad, la estructura cuaternaria, se refiere a la
disposición en el espacio de las cadenas polipeptídicas individuales
de las proteínas, que poseen la estructura de las proteínas reúne las
propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de
proteína que proviene de su secuencia de aminoácidos, las
características físicas de su entorno y la presencia de compuestos
simples o complejos que las estabilicen y conduzca a y a un
plegamiento específico.
Funciones de las proteínas: Las funciones de las proteínas son específicas
de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad,
defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular
funciones, etc... Todas las proteínas realizan su función de la misma
manera: Por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se
agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar una
estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas
distintas: Los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al
oxígeno, las enzimas a sus sustratos, las reguladoras de la expresión
genética al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc.

Clasificaciones de acuerdo a sus funciones:

1. Estructurales: Se encuentran formado parte estructural de algún
tejido. (Colágeno, Queratina, Fibrinógeno)
2. Enzimas: Proteínas con capacidad catalizadora.
 ADN polimerasa
 Pepsina
3. Hormonas: Proteínas que actúan como mensajeros químicos.
 Insulina, STH, ACTH, FSH
Clasificación de las proteínas según su forma:
Según su forma, existen proteínas fibrosas (alargadas, e insolubles en
agua, como la queratina, el colágeno y la fibrina, Globulares (de forma
esférica y compacta, y solubles en agua. Este es el caso de la mayoría de
enzimas y anticuerpos, así como de ciertas hormonas), y mixtas, con una
parte fibrilar y otra parte globular.

Desnaturalización de las proteínas:

En una desnaturalización la estructura de una proteína se aleja de la
forma nativa debido a un importante cambio en su conformación
producido por movimientos de los diferentes dominios de la proteína.
Renaturalización de las proteínas: La renaturalización es el proceso
opuesto, de dos cadenas sencillas de ácido desoxirribonucleico se
combinan para formar ADN de doble hélice.
Deficiencia de proteínas y nutrición: Condición nutricional producida por
deficiencia de proteínas en la dieta, se caracteriza por cambios
enzimáticos de adaptación en el hígado, incremento en los aminoácidos
sintetasas, y disminución de la formación de urea conservando así el
nitrógeno y reduciendo su pérdida en la orina. El crecimiento la
respuesta inmunológica, la reparación, y la producción de enzimas y
hormonas están también con consumo adecuado de proteínas cuando las
que se ingieren son de baja calidad (es decir, el contenido de uno o más
aminoácidos no es adecuado y se convierte así en el factor limitante en la
utilización proteica).
La nutrición es la ingesta de alimentos en relación con las necesidades
dietéticas del organismo. Una buena nutrición es un elemento
fundamental de la buena salud. Una mala nutrición puede reducir la
inmunidad, aumentar la velocidad a las enfermedades, alterar el
desarrollo físico y mental, y reducir la productividad.

Propiedades de las proteínas:

 Amortiguador de pH: Actúan como amortiguadores de pH debido a
su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos
(dando electrones) o como bases (aceptando electrones)
 Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis,
técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo
positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
 Especificad: Cada proteína tiene una función específica que está
determinada por su estructura primaria.
 Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde
desempeña su función. Para ello, la mayoría de proteínas acuosas
crean un núcleo hidrofóbico empaquetado. Está relacionado con su
vida media y el recambio proteico.
  Solubilidad. Es necesario sulfatar la proteína, lo cual se consigue
exponiendo residuos de similar grado de polaridad al medio en la
superficie.
 Proteica: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y
débiles estén presentes, si se aumenta la temperatura y el pH se
pierde la solubilidad.

Conclusión

En conclusión, las proteínas son un componente importante de cada

célula del organismo, fortaleciendo y reparando tejidos, produce enzimas
y hormonas y hace posible que la sangre pueda transportar oxígeno a
todo el cuerpo. Es importante ingerir proteínas porque el cuerpo lo
necesita en cantidades sustanciales.